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Conteudista: Prof. Me. Américo Focesi Pelicioni
Revisão Textual: Prof. Me. Luciano Vieira Francisco
 
Objetivos da Unidade:
Compreender a importância da água, do potencial Hidrogeniônico (pH) e de
outros fatores relacionados à conservação e qualidade dos alimentos;
Reconhecer aspectos quantitativos e qualitativos relacionados aos aminoácidos
e às proteínas dos alimentos;
Conhecer alguns fatores antinutricionais que podem estar presentes em
alimentos, assim como formas para minimizar seus efeitos.
˨ Material Teórico
˨ Material Complementar
˨ Referências
Água e Proteínas
Água e Suas Propriedades
A água é um recurso natural de grande valor para a humanidade. A vida como a conhecemos é
tão dependente dela que a busca por vida fora do Planeta envolve, entre outras coisas, a procura
de astros que poderiam ter apresentado água na forma líquida em algum momento da sua
história.
Nas Condições Normais de Temperatura e Pressão (CNTP), ou seja, sob uma pressão de 1
atmosfera e temperatura de 25º C, a água pura apresenta a densidade de 1 g/cm³.
Por isso, cada mililitro (mL) de água, nessas condições, pesa um grama (g) e um litro (L) de
água pesa um quilograma (kg).
Com a redução na temperatura, o aumento na pressão ou adição de solutos como sal, açúcar etc.,
a densidade da água aumenta; por outro lado, com a redução na pressão ou o aumento da
temperatura, a densidade da água diminui.
Estrutura Química da Água 
A água é composta por dois átomos de hidrogênio e um átomo de oxigênio, ligados entre si,
formando uma estrutura angular (Figura 1). Isso produz uma região com carga virtual negativa
(δ-) junto ao átomo de oxigênio e uma área de carga virtual positiva (δ+) onde ficam os átomos
de hidrogênio, criando polaridade na molécula (Figura 1).
1 / 3
˨ Material Teórico
Essa conformação também permite a formação de pontes (ou ligações) de hidrogênio entre as
moléculas de água próximas umas das outras, o que junto a polaridade, permite um ponto de
ebulição de 100º C ao nível do mar, ou seja, torna-se vapor quando a temperatura se eleva além
desse limite (Figura 1).
Figura 1 – Estrutura química de molécula de água,
polaridade e formação de pontes de hidrogênio com outras
moléculas de água 
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: A imagem é um desenho no qual estão representadas cinco
moléculas de água. Uma está no centro da imagem, uma está na parte superior
do modelo e três delas estão na parte inferior, formando um tetraedro em volta
da molécula central. Cada molécula de água é representada por uma bolinha
vermelha, o oxigênio, ligada a duas bolinhas brancas, os hidrogênios, que
ligados ao oxigênio formam um ângulo de aproximadamente 104 graus entre si.
Próximos às bolinhas vermelhas, os oxigênios, estão representadas a letra
grega delta e o sinal negativo, e próximo a cada bolinha branca, os hidrogênios,
está escrita a letra grega delta com o sinal positivo. Uma linha tracejada une cada
uma das quatro moléculas de água à molécula de água central, com uma
orientação que mantém as bolinhas vermelhas, os átomos de oxigênio, voltados
às bolinhas brancas, os átomos de hidrogênio, sugerindo que cargas opostas se
atraem mutuamente. Desta forma, as bolinhas brancas dos átomos de
hidrogênio se posicionam próximos às bolinhas vermelhas dos átomos de
oxigênio, formando pontes ou ligações de hidrogênio, que ligam o oxigênio de
uma das moléculas com o oxigênio da molécula adjacente. Fim da descrição.
Importante! 
A água também pode evaporar em temperatura abaixo do ponto de
ebulição, mas neste caso o processo ocorre de forma lenta, quando
uma ou outra molécula da superfície se solta do conjunto de moléculas
de água. Quando a água se encontra acima de 100º C todas as moléculas
se agitam de tal forma que a interação de cada uma com as outras em
sua volta diminui tanto que elas se soltam e viram gás (vapor). Por
isso, quando um alimento é colocado em óleo quente, ocorre grande
produção de vapor de água e o óleo pode espirrar, ferindo quem estiver
próximo.
Vídeo 
Joguei Água na Panela com Óleo  
Nunca jogue água em óleo fervendo ou pegando fogo, já que isso faz a
água evaporar instantaneamente, de modo que com a sua expansão
violenta o óleo será lançado para fora de forma explosiva, incendiando
tudo ao redor, causando grandes queimaduras e potencialmente até a
morte de quem estiver próximo. Veja o que acontece quando se tenta
apagar o fogo de uma frigideira com óleo usando água.
JOGUEI ÁGUA na PANELA com ÓLEO
 O ponto de fusão da água é de zero grau centígrado ou Celsius (0º C) ao nível do mar, ou seja,
congela quando a temperatura fica mais baixa que isso.
Essa propriedade é muito importante na conservação de alimentos, já que congelado se preserva
por mais tempo que um alimento apenas resfriado que, por sua vez, dura mais que o alimento
deixado à temperatura ambiente (25º C).
A maior parte das reações químicas é inibida quando a temperatura diminui, fazendo com que o
metabolismo dos microrganismos e a velocidade das reações espontâneas ou reações
enzimáticas também diminuam. Por isso alimentos resfriados ou congelados duram mais que
em temperatura ambiente.
Solubilidade, Hidrofilia e Hidrofobia
A polaridade da água também determina sua capacidade de solubilizar boa parte dos compostos
químicos (chamados de hidrossolúveis), fazendo com que a água seja considerada o solvente
universal.
As substâncias podem ser divididas em hidrofóbicas quando não solúveis em água e hidrofílicas
quando são solúveis em água.
Reflita 
Por que a geladeira aumenta o tempo de vida dos alimentos?
Uma característica de muitas substâncias hidrofílicas é que também apresentam polaridade,
como a água. Por exemplo, monossacarídeos como a glicose e frutose são hidrossolúveis por
apresentarem polaridade.
Por outro lado, moléculas pouco solúveis em água, como gordura e cera, são apolares (não
apresentam polaridade), por isso não se misturam bem com substâncias polares como a água,
sendo chamadas de hidrofóbicas.
Umidade nos Alimentos
O peso de um alimento perdido após o seu aquecimento, quando parte de sua água é removida,
chama-se teor de umidade ou teor de água e isso consiste em um dos fatores mais importantes
para a conservação dos alimentos, já que apresenta conexão direta com a qualidade e
estabilidade do produto.
Glossário 
Hidrofílico: vem da união das palavras gregas hydor (água) e
philos (afinidade), significando, portanto, “aquele que tem afinidade
pela água”; enquanto hidrofóbico, igualmente do grego hydor (água)
mais phobos (aversão, medo) significa “aquele que tem aversão pela
água”.
Além da umidade do próprio alimento é importante levar em conta a variação da umidade do ar
do ambiente, que é sujeita a grande instabilidade, já que depende do clima, local e da forma com
que o alimento foi armazenado.
Muitos alimentos podem perder ou ganhar água, dependendo da umidade do ambiente onde se
encontram, por exemplo, pães costumam perder umidade para o ar, tornando-se endurecidos,
mas em locais muito úmidos podem absorver umidade do ar, ficando amolecidos e mais
predispostos a embolorar.
Alimentos com maior tendência para absorver umidade do ar são chamados de higroscópios.
Por exemplo, o açúcar da cana (sacarose), quando fica exposto a um ambiente úmido pode
“empedrar” e em casos extremos pode até dissolver, formando uma espécie de calda ou xarope.
A água nos alimentos pode se apresentar mais ou menos disponível, já que o teor de umidade
inclui duas formas de água, uma livre e outra ligada aos componentes dos alimentos.
A água que evapora facilmente quando o alimento é colocado em temperatura ao redor da faixa
de ebulição da água é chamada de água livre. Porém, quando a água está conjugada com as
moléculas do alimento, como proteínas e açúcares, necessita de temperatura mais alta e mais
tempo para que ocorra a sua remoção do alimento – neste caso é chamada de água ligada.
A importância de se conhecer a proporção de cada tipo de
água no alimento é que a água ligada
não está plenamente disponível para o crescimento microbiano ou para dar suporte às reações
que deterioram os alimentos, mas a água livre, sim, favorece as condições para decomposição
dos alimentos.
Saiba Mais 
Na década de 1960, na Inglaterra, mais de 100 mil aves de granja,
Conservação de Alimentos
A umidade é um dos requisitos mais importantes para se classificar um alimento de acordo com
a sua perecibilidade, mas outros fatores podem contribuir para a sua decomposição, tais como
ter abundância de nutrientes, temperatura adequada e faixa de potencial Hidrogeniônico (pH)
ideal para a proliferação de microrganismos (Figura 2).
Alimentos perecíveis apresentam elevado potencial para estragar (alta perecibilidade) em
poucas horas na temperatura ambiente, por isso exigem baixas temperaturas para se manterem
conservados, por exemplo, frios, carnes, peixes, aves, ovos, leite e seus derivados.
Alimentos semiperecíveis apresentam potencial de perecibilidade médio, ou seja, deterioram-se
mais lentamente que os anteriores, mas podem estragar em alguns dias ou até em poucas
semanas. Alguns podem ser conservados em geladeira, tais como nabo, cenoura e beterraba;
outros fora dela, tais como algumas castanhas, bulbos, batatas e outros tubérculos.
Por fim, existem alimentos não perecíveis que, por terem baixo teor de água, apresentam baixo
potencial de perecibilidade, podendo ser conservados por várias semanas (em alguns casos, por
até meses ou anos) fora de geladeira, como a maioria dos grãos (milho, feijão, arroz, soja),
cereais (trigo, cevada, aveia), óleos (soja, milho, oliva, girassol, algodão, amendoim), farinhas
(trigo, fubá, mandioca, tapioca, fécula de batata, amido de milho), leite em pó, café em pó ou
solúvel, sal, açúcar, macarrão, algumas nozes e castanhas e achocolatado em pó.
sobretudo perus, morreram devido à ingestão de ração contendo
aflatoxina, uma micotoxina produzida por fungos do gênero Aspergillus
que estavam presentes em grande quantidade no alimento das aves.
Estudos posteriores identificaram que a causa da contaminação foi a
presença de alto teor de umidade no amendoim proveniente do Brasil e
que fora adicionado à ração.
Figura 2 – Alimentos estragados 
Fonte: Getty Images
 
#ParaTodosVerem: A fotografia colorida apresenta diversos alimentos
embolorados. Há pimentas, limões, laranjas, uma folha de alface e outros
vegetais que são difíceis de se identificar por conta das alterações de cor que
sofreram e pela presença de bolores de coloração verde, branca, cinza e azul em
suas superfícies. Fim da descrição..
Atividade de Água
Como vimos, a água livre não está ligada, por isso serve de suporte para o crescimento de
microrganismos e como meio para a ocorrência de reações químicas nos alimentos, o que exige
constante vigilância.
Quanto maior é a quantidade de água livre em um alimento, maior é sua possibilidade de
deterioração e a disponibilidade dessa água livre é estimada a partir de um parâmetro chamado
de atividade de água.
A atividade de água é representada pelo símbolo Aw, que é o acrônimo das palavras Activity of
Water, do inglês.
Por definição, a atividade de água (Aw) é a relação entre a pressão de vapor de água do alimento
(P) e a pressão do vapor de água pura (Po).
O resultado dessa relação pode variar de 0 a 1, sendo 0 a ausência total de água livre no alimento e
1 se 100% da amostra fosse formada por água pura. 
Importante! 
Você já reparou que o leite em pó possui uma validade muito extensa,
mas depois que é reidratado, o processo de degradação é tão rápido que
em poucas horas “estraga” se for deixado em temperatura ambiente?
Isso ocorre porque enquanto está na forma de pó, sua atividade de água
é baixa; mas ao reconstituí-lo, a água adicionada permite a
proliferação de microrganismos.
A maioria das bactérias necessita de atividade de água superior a 0,82 e a maioria dos fungos
precisa de valor superior a 0,65 para sobreviver e proliferar.
A maioria dos alimentos apresenta atividade de água ao redor ou superior a 0,95 (Quadro 1), por
isso frequentemente precisamos usar outros métodos de conservação para manter a qualidade e
segurança.
Por exemplo, para conservar por mais tempo, podemos manter alimentos resfriados,
congelados, embalados a vácuo, mais ácido, com sal ou açúcar, defumado, pasteurizado ou
esterilizado com calor ou radiação, entre outros.
Quadro 1 – Níveis de pH e atividade de água de alguns alimentos comuns
Produto Níveis de pH 
Atividade de água
(Aw) 
Presunto cozido De 6,3 a 6,4 ≥ 0,98
Frango De 5,9 a 6,1 De 0,96 a 0,98
Carne enlatada
(conservas) 
De 5,5 a 6,0 0,98 
Charque De 5,5 a 6,7
baixas que as mesmas frutas in natura.
Além de conservar os alimentos, a redução na quantidade de água facilita e diminui o custo de
transporte, pois reduz volume e peso do produto. 
Por tudo isso, a retirada de parte da água é uma forma bem popular e antiga para tratamento de
alimentos, podendo ser feita com diversos métodos.
Secagem Natural
A secagem natural é considerada o método de conservação precursor de todos os outros.
É um método simples e barato, pois o produto é deixado ao sol para secar, fazendo com que seja
dependente das condições climáticas e ambientais.
Além disso, pode ser um processo lento e suscetível a contaminações por insetos e poeira, ainda
que possa ser utilizado com um amplo grupo de alimentos, tais como frutas, carnes e
condimentos, por exemplo (Figura 4).
Figura 4 – Peixes sendo secados ao sol 
Fonte: Getty Images
 
#ParaTodosVerem: A fotografia colorida apresenta uma praia onde há um barco
de pesca encalhado na areia, ao fundo. Há na fotografia esteiras na areia e
pessoas em destaque no primeiro plano. Duas mulheres organizam e
manipulam peixes, estes que são colocados sobre as esteiras para secarem ao
sol, enquanto um homem entre elas segura um saco marrom de aspecto rústico.
Fim da descrição.
Desidratação
A desidratação é um processo com maior controle sobre a temperatura, as correntes de ar, a
umidade do ambiente e o resultado.
Além disso, permite condições sanitárias mais controladas e com maior previsibilidade e
velocidade do que o processo natural e pode ser obtida por diversos métodos, os quais podendo
ser adaptados ao tipo de alimento, à quantidade de produto que se quer tratar e à disponibilidade
de equipamento, tais como:
Concentração
A concentração é um processo que pode utilizar calor, congelamento, adição de substâncias
como sal e açúcar ou membranas (filtros) que retiram água dos alimentos. 
Túnel de desidratação;
Secador de leito fluidizado;
Atomizador;
Secador de tambor (drum dryer);
Estufa com circulação de ar forçada;
Processo de desidratação a frio (liofilização).
A concentração também pode ser adaptada ao tipo de alimento e à quantidade de produto que se
deseja tratar, bem como à disponibilidade de equipamentos:
Potencial Hidrogeniônico (pH)
Evaporador a vácuo;
Evaporador de múltiplo efeito;
Ultrafiltro;
Filtros ou membranas de osmose reversa (ou inversa);
Adição de sal;
Adição de açúcar.
Reflita 
Por que um suco não estraga com a mesma facilidade que peixe fresco,
camarão e outros frutos do mar, apesar de possuírem atividades de
água semelhantes? Por que iogurtes duram mais que leite fresco, ainda
que possuam a mesma origem e praticamente os mesmos nutrientes?
O potencial hidrogeniônico é uma medida relacionada à acidez de uma solução, caracterizada
pelo logaritmo negativo da concentração de íons hidrogênio livres (H+) naquele meio, segundo
a seguinte fórmula:
O pH pode variar de 0 a 14, sendo que quanto mais próximo do 0, mais ácido está o meio e quanto
mais próximo de 14, mais alcalina a solução está e no valor 7 a solução é considerada neutra
(Figura 5).
A escala de potencial hidroxiliônico (pOH) é semelhante, mas utiliza o íon hidroxila como
parâmetro e apresenta os valores invertidos em relação ao pH.
Figura 5 – Faixa de pH 
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: A imagem é um desenho que apresenta uma escala
numérica decrescente de pOH, variando de 14 a 0 e outra de pH, mais abaixo, que
varia de 0 a 14. Entre as duas escalas há uma área colorida que varia de vermelho
a azul, formando um degradê. Na parte esquerda, mais vermelha, está escrito
“ácido”. Na parte direita, mais azul, está escrito “básico”. Na parte central, onde
a faixa é mais clara, está escrito “neutro”. Na escala de pOH, sobre o valor 12 está
escrito “sumo de limão”. Entre o 8 e 7 está escrito “saliva”. Acima do valor 2
está escrito “amoníaco comercial”. Na faixa de pH, entre o valor 1 e 2 está
escrito “suco gástrico”. No valor 4 está escrito “sumo de tomate”. Próximo ao
valor 7,4 está escrito “sangue” e pouco abaixo do valor 13 está escrito “lixívia
comercial”. Fim da descrição.
As enzimas funcionam em faixas bem específicas de pH e quando se afastam desses valores vão
reduzindo a atividade até que em determinado valor de pH param de funcionar (Figura 6).
Por exemplo, a pepsina, que digere proteínas, só funciona quando o pH está baixo, o que ocorre
no estômago, que tem um pH por volta de 2, mas nos intestinos, onde o pH é elevado – acima de
8 – ela perde a função.
Por outro lado, a enzima tripsina, que também é uma protease, só funciona nos intestinos, onde
o pH é maior que 8.
Figura 6 – Atividade enzimática da pepsina e tripsina em
relação ao pH
 
#ParaTodosVerem: A Figura apresenta um gráfico que indica, no eixo
horizontal das abcissas, uma numeração de 0 a 14, representando a escala de
pH. O eixo vertical representa a velocidade da reação. Na área do gráfico há duas
hipérboles com concavidade para baixo, uma rosa, representando a cinética da
enzima pepsina e uma roxa, representando a cinética da enzima tripsina. A
curva da pepsina inicia no ponto 0 e tem o seu vértice no ponto 2, indicando que
2 é o pH ótimo para a ação da pepsina. Já a curva da tripsina inicia um pouco
abaixo do ponto 6 e apresenta o vértice no ponto 8, indicando que 8 é o pH
ótimo para a atividade da tripsina. Fim da descrição.
De forma semelhante e pelo mesmo motivo, microrganismos só sobrevivem em faixas bem
definidas de pH e se o local onde se encontram estiver mais ácido ou mais alcalino que os seus
limites fisiológicos eles morrem. Por isso, alimentos mais ácidos, tais como sucos ou iogurtes
mais ácidos duram bem mais que leite ou sucos pouco ácidos.
O botulismo é causado pela ingestão da toxina botulínica produzida por uma bactéria chamada
de Clostridium botulinum, que pode contaminar alimentos como embutidos, conservas e
enlatados e que produz uma doença consideravelmente grave, que causa paralisia flácida
potencialmente fatal nos pacientes.
Por ser tão perigosa e relativamente comum, o Ministério da Saúde criou normas que obrigam a
acidificação da salmoura adicionada ao palmito, para que o produto mantenha pH inferior a 4,5,
inibindo a proliferação da bactéria.
Não significa que alimentos ácidos não precisem de refrigeração ou outros métodos, mas que
são mais resistentes à degradação (Figura 7).
Figura 7 – Vegetais em conserva 
Fonte: Getty Images
 
#ParaTodosVerem: A imagem é uma fotografia colorida que mostra treze potes
de vidro contendo alimentos vegetais como pepinos, cebolas, pimentas,
cenouras, berinjelas, tomates e repolhos em conserva. Os potes estão fechados e
colocados sobre uma mesa de madeira. Quatro dos potes estão empilhados
sobre outros quatro potes. Fim da descrição.
Existem microrganismos chamados de acidófilos que são adaptados para viver em locais ácidos,
por exemplo, bactérias do gênero Alicyclobacillus que frequentemente deterioram sucos de
frutas cítricas e molho de tomate; ou a bactéria Helicobacter pylori, que vive no estômago de
muitas pessoas e é o principal fator de risco para úlceras gástricas e duodenais.
Outros microrganismos, chamados de alcalifílicos, por outro lado, estão plenamente adaptados
a viver em locais alcalinos como, por exemplo, o vibrião do cólera (Vibrio cholerae) que causa
diarreia intensa.
Além dos métodos citados, envolvendo resfriamento, alteração de pH e a atividade da água,
existem outros métodos de conservação de alimentos, valendo destacar aqui três deles:
aquecimento, fermentação e irradiação.
Outras Formas de Conservação de Alimentos
Aquecimento
O aquecimento é uma das técnicas mais antigas e utilizadas pela humanidade para conservar
alimentos, seja cozinhando, assando, fritando, fazendo compotas, conservas, frutas em calda e
geleias, ou mesmo no processo de defumação de peixes e carnes.
O aquecimento prolongado dos alimentos contribui para a perda de umidade e concentração de
seus nutrientes, mas também pode promover
a desnaturação das proteínas, incluindo enzimas
autolíticas e causar a morte de grande parte ou mesmo da totalidade dos microrganismos dos
alimentos, dentre eles os patogênicos e aqueles que apesar de não causarem doenças,
decompõem o alimento, tornando-o degradado.
Além disso, algumas toxinas – mas nem todas – podem ser inativadas ou reduzidas após o
processo de aquecimento adequado.
Vale lembrar que as temperaturas e os tempos de exposições sugeridos a seguir podem variar,
dependendo dos equipamentos disponíveis, da quantidade de produto, do tipo de alimento, da
sua textura, carga microbiana original e do tipo de embalagem que se utilizará ao
armazenamento.
Branqueamento
O branqueamento consiste em mergulhar o alimento em água quente (entre 70 e 100º C) por 1 a
5 minutos, resfriando-o em seguida para que o calor não cause o cozimento de produtos como
frutas e hortaliças, antes de submetê-los ao congelamento ou à desidratação.
Seu principal objetivo é a inativação das enzimas autolíticas, mas também ajuda a reduzir carga
microbiana, eliminar ar e fixar a cor dos alimentos.
Em algumas situações é possível utilizar vapor de água para executar o branqueamento,
preservando os nutrientes solúveis do alimento (Figura 8).
Figura 8 – Vegetais no vapor 
Fonte: Getty Images
 
#ParaTodosVerem: A imagem é uma fotografia colorida com um pote cilíndrico
de madeira clara, com aproximadamente 10 centímetros de diâmetro e 5
centímetros de altura. O recipiente contém vegetais como brócolis, cenouras e
couve-flor e está destampado. A tampa do pote, igualmente de madeira, está
apoiada na sua lateral direita. Do pote e dos vegetais sai uma névoa, indicando
que os vegetais estão cozidos no vapor. Fim da descrição.
Pasteurização
A pasteurização é um método desenvolvido por Louis Pasteur, em 1864 e consiste na redução da
carga microbiana pelo aquecimento.
A pasteurização tradicional ou lenta, igualmente chamada de Low Temperature and Long Time
(LTLT) é feita em temperatura baixa, por volta de 65º C, por cerca de meia hora, condição que
reduz a carga microbiana, sobretudo dos agentes patogênicos. Em seguida, o alimento é
resfriado ou congelado para que as bactérias remanescentes não degradem o produto
rapidamente.
Na pasteurização rápida, ou High Temperature and Short Time (HTST), o produto é submetido a
mais ou menos 75º C por 15 segundos e, em seguida, a um resfriamento ou congelamento para
que bactérias remanescentes não estraguem o alimento rapidamente.
O calor também pode ser empregado para esterilizar, ou seja, eliminar completamente os
microrganismos do alimento que, assim, conserva-se por consideravelmente mais tempo se
mantido em embalagem e sob armazenamento adequados.
Ultra-High Temperature (UHT)
Para o método de esterilização UHT aquece-se o alimento por volta de 130º C por, geralmente, 2
a 4 segundos que em seguida é resfriado e mantido em embalagem hermeticamente fechada,
para que não ocorra recontaminação – por exemplo, no leite “longa vida”.
Apertização
A esterilização por apertização exige que o alimento seja inicialmente embalado de forma
hermética para que seja submetido a calor esterilizante, eliminando os microrganismos
patogênicos e decompositores. 
Essa técnica pode ser utilizada em enlatados, conservas ou compotas em potes de vidro ou em
outro material hermético, utilizando temperatura de 120º C por 15 minutos, em equipamentos
chamados de autoclaves.
Tindalização
A tindalização esteriliza com temperaturas inferiores a 90º C por alguns minutos, o que não
exige equipamentos especiais como autoclave. 
O alimento é aquecido para matar formas vegetativas de microrganismos decompositores e
patogênicos e, em seguida, sendo deixado em temperatura ambiente por um dia para que formas
esporuladas possam germinar. 
Depois desse período, o produto é novamente submetido ao calor para eliminar os
microrganismos que germinaram e assumiram a forma vegetativa.
Fermentação
A fermentação consiste na alteração intencional e controlada de certos alimentos pela ação de
bactérias ou fungos fermentadores, evitando o desenvolvimento de outros microrganismos que
ali seriam indesejáveis.
O alimento fermentado passa por alterações em muitas de suas características, com mudanças
de sabor e consistência, além de assumirem maior estabilidade que os ingredientes originais.
Por exemplo, o leite fresco que se torna queijo ou iogurte, a uva que se torna vinho, ou o próprio
vinho que vira vinagre, ou ainda o repolho que se transforma em chucrute (Figura 9).
Figura 9 – Chucrute 
Fonte: Getty Images
 
#ParaTodosVerem: A imagem é uma fotografia colorida de um pote de conserva
com repolho fermentado (chucrute). O pote está aberto e ao lado dele é possível
ver uma colher de pau contendo algum tipo de condimento. Na parte superior
esquerda da imagem há um frasco de vidro ornado com figuras de flores em
relevo, contendo um líquido amarelo que lembra azeite. Fim da descrição.
Esse aumento na estabilidade do produto pode resultar de diversos mecanismos, tais como
redução na oferta de nutrientes como açúcares que foram consumidos durante a fermentação,
pela diminuição na atividade da água, pela alteração no pH, pela formação de ácido lático,
acético, butírico ou propiônico, ou pela produção de etanol, tais como nas bebidas alcoólicas.
Irradiação
A irradiação é um método eficaz e seguro de tratamento de alimentos, pois nenhuma
propriedade nutricional é alterada e nenhum resíduo radioativo permanece no produto ao final
do procedimento, já que o alimento nunca entra em contato direto com o radioisótopo
(elemento radioativo).
Na realidade, o alimento é exposto apenas a uma dose de radiação, como se uma “luz invisível”
atravessasse o alimento, mas ao final do processo nenhum resquício do material radioativo
continua no alimento.
Quando o alimento é exposto a baixas doses de radiação, ocorre radurização, que elimina
insetos, ovos e larvas, prolongando a vida de grãos e farináceos processados. Além disso, o
processo desnatura enzimas, aumentando o tempo de conservação de bulbos, tubérculos e
frutas, retardando o amadurecimento e brotamento.
Com doses intermediárias de radiação ocorre a redução na carga microbiana do alimento. Esse
processo, chamado de radiciação ou radiopasteurização, prolonga o tempo de consumo de
peixes, carnes, amendoim, vegetais e outros alimentos crus.
Com doses elevadas de radiação é possível eliminar a totalidade dos microrganismos
(esterilizar), sem alterar qualquer propriedade nutricional ou sensorial do produto.
Figura 10 – Símbolo “Radura”
 
#ParaTodosVerem: Desenho do símbolo “Radura”, indicando que o alimento
contido na embalagem onde ele se encontra foi irradiado. A Figura é totalmente
verde em um fundo branco. É composta por um aro circular cortado por cinco
raios brancos em sua parte superior. Na parte interna do aro há um círculo
branco e dentro deste há outro círculo verde menor, bem na área central da
Figura. Logo abaixo do círculo central menor existem duas figuras que lembram
folhas de plantas. Fim da descrição.
A radapertização é utilizada frequentemente para descontaminar condimentos e especiarias e
esterilizar alimentos que devem durar considerável tempo sem refrigeração, tal como ração
embalada para animais, astronautas, soldados ou pacientes imunodeprimidos.
Vejamos os tempos de vida útil de alimentos irradiados:
Quadro 2 – Vida útil de alguns alimentos irradiados e não irradiados
Produto
Vida útil sem
irradiação
Vida útil com
irradiação
Alho 4 meses 10 meses
Arroz 1 ano 3 anos
Banana 15 dias 45 dias 
Batata 1 mês 6 meses 
Cebola 2 meses 6 meses 
Farinha 6 meses 2 anos 
Legumes e verduras 5 dias 18 dias 
Papaia 7 dias 21 dias 
Manga 7 dias 21 dias 
Produto
Vida útil sem
irradiação
Vida útil com
irradiação
Milho 1 ano 3 anos 
Frango refrigerado 7 dias 30 dias 
Filé de pescada
refrigerado 
5 dias 30 dias 
Morango 3 dias 21 dias 
Trigo 1 ano 3 anos 
Fonte: Adaptado de OLIVEIRA; SOARES;
ALVES, 2012
Aminoácidos e Proteínas
Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias com dezenas ou até milhares de
aminoácidos ligados entre si.
Atualmente há cerca de trezentos aminoácidos descritos, mas apenas vinte deles participam da
formação das proteínas (Quadro 3) e desses, doze são produzidos pelos seres humanos
(aminoácidos não essenciais) e os oito restantes devem ser adquiridos pela alimentação
(aminoácidos essenciais).
Alguns aminoácidos não essenciais (cisteína, glutamina, glicina, prolina e tirosina),
necessitando serem obtidos da dieta apenas sob determinadas condições clínicas, tais como
sepse e traumas graves, quando a demanda pelos quais é mais alta – neste caso são chamados
de aminoácidos condicionalmente essenciais.
10 Nomes dos Aminoácidos
Os aminoácidos possuem nomes e códigos abreviados que facilitam a comunicação escrita
(Quadro 3).
Quadro 3 – Aminoácidos, códigos abreviados e “essencialidades”
Aminoácido
Código de três
letras
Código de
uma letra
Tipo
Alanina Ala A NE
Arginina Arg R CE
Asparagina Asn N NE 
Ácido
aspártico ou
aspartato 
Asp D NE 
Ácido
glutâmico ou
glutamato 
Glu E CE 
Cisteína Cys ou Cis C CE 
Glicina Gli ou Gly G CE 
Glutamina Gln Q CE 
Aminoácido
Código de três
letras
Código de
uma letra
Tipo
Histidina His H CE 
Isoleucina Ile I E 
Leucina Leu L E 
Lisina Lis ou Lys K E 
Metionina Met M E 
Fenilalanina Phe ou Fen F E 
Prolina Pro P CE 
Serina Ser S NE 
Tirosina Tir ou Tyr Y CE 
Treonina Tre ou Thr T E 
Triptofano Trp W E 
Valina Val V E 
Legenda: E = Essencial; NE = Não Essencial; CE = Condicionalmente
Essencial 
Estrutura dos Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem, em sua estrutura, um grupo funcional
amina e um grupo funcional ácido carboxílico ligados a um carbono central alfa. A esse carbono
também estão ligados um hidrogênio e um quarto substituinte chamado de cadeia lateral R ou
radical (Figura 11). 
A glicina, por exemplo, tem, na sua cadeia lateral, um hidrogênio (-H), a alanina tem uma metila
(-CH3), a serina tem um metanol (-CH2-OH) e a fenilalanina tem, na cadeia lateral, um carbono
ligado a um anel benzênico.
Figura 11 – Estrutura básica de um aminoácido 
Fonte: Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: Desenho colorido representando um aminoácido. O modelo
conta com bolinhas coloridas unidas por traços cinzas, que representam os
átomos e as ligações químicas, respectivamente. O desenho tem uma bolinha
central cinza representando um carbono alfa do aminoácido. Este carbono
encontra-se ligado a três outras bolinhas e a um quadrado. A primeira bolinha
fica do lado esquerdo do carbono central, representando um nitrogênio. É roxa,
um pouco maior que a bolinha que representa o carbono e está ligada a outras
duas bolinhas menores, azuis claras, que representam átomos de hidrogênio.
Acima do carbono central há mais um átomo de hidrogênio, representado por
uma bolinha azul clara. À direita do carbono central há mais uma bolinha cinza
representando outro carbono que, por sua vez, está ligado a duas bolinhas
vermelhas que representam dois átomos de oxigênio. A um dos oxigênios há
mais uma bolinha representando hidrogênio. Por fim, abaixo do carbono
central há um quadrado branco com a inscrição “R”, que representa a cadeia
lateral R do aminoácido. Fim da descrição.
Algumas cadeias laterais de aminoácidos são mais polares, enquanto outras são mais apolares, o
que fornece ao aminoácido e às proteínas que esses formam, maior ou menor afinidade pela
água ou por gorduras e tais propriedades são utilizadas para separar uns aminoácidos dos
outros.
Além disso, aminoácidos são anfóteros, ou seja, comportam-se tanto como ácido quanto como
base, pois o grupamento carboxila frequentemente libera um próton, enquanto o grupamento
amina tem a capacidade de receber prótons da solução onde se encontra.
Assim, em um meio ácido, onde “sobram” íons de hidrogênio, os aminoácidos comportam-se
como bases, “capturando” alguns desses prótons livres; contudo, em meio alcalino, onde
“faltam” íons de hidrogênio, comportam-se como ácidos, liberando alguns de seus prótons.
Deste modo, dependendo do pH onde o aminoácido se encontra, a maioria poderá apresentar
carga total positiva, negativa ou neutra.
O valor de pH em que a quantidade de moléculas com cargas positivas e moléculas com cargas
negativas se iguala chama-se ponto isoelétrico, que é característico para cada aminoácido.
No ponto isoelétrico também encontramos a maior quantidade possível de aminoácidos
neutros, que são menos solúveis em água que as outras formas ionizadas, o que facilita a sua
separação de uma solução.
Proteínas e Peptídeos
As proteínas e os peptídeos representam de 50 a 80% da matéria seca de uma célula, sendo,
portanto, as biomoléculas mais abundantes nos organismos.
Peptídeos são polímeros com menos de cinquenta aminoácidos, enquanto proteínas possuem
mais de cinquenta aminoácidos e ambos participam de praticamente todos os processos
biológicos.
Os principais papéis biológicos das proteínas e dos peptídeos são os seguintes:
Catálise enzimática: de reações químicas (lactase, citocromo
P450, cicloxigenase, lipase, proteases, ptialina etc.);
Transporte de substâncias: (hemoglobina, mioglobina, apolipoproteínas,
albumina);
Defesa imunológica: (anticorpos, mediadores inflamatórios, proteínas do sistema
complemento, citocinas etc.);
Coagulação: (protrombina, trombina, plasmina, plasminogênio etc.);
Regulação hormonal: (glucagon, leptina, hormônio do crescimento, insulina,
tiroxina, melatonina etc.);
Movimento: (actina, miosina etc.);
Estrutura celular e dos tecidos: (proteínas de membrana, colágeno, elastina,
histonas etc.);
Nutrição: (albumina, caseína);
Regulação osmótica e de pH (albumina);
Alimentos Proteicos
Muitos alimentos de origem animal e vegetal são fontes importantes de proteínas e aminoácidos
aos nossos organismos, mas nem toda fonte de proteína apresenta a mesma qualidade
nutricional.
Um alimento com alto valor biológico apresenta proteínas completas, ou seja, tem todos os
aminoácidos essenciais com fácil assimilação e nas quantidades adequadas ao crescimento e à
manutenção do organismo – por exemplo, carnes, leite, ovos, peixes e aves.
Alimentos com proteínas parcialmente completas fornecem aminoácidos em quantidade
suficiente apenas à manutenção do organismo, mas não para o seu crescimento, tais como
leguminosas, oleaginosas e cereais.
Um alimento de baixo valor biológico apresenta proteínas incompletas, que não fornecem
todos os aminoácidos essenciais em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do
organismo.
Existe considerável discussão entre as vantagens e desvantagens das proteínas animais e
vegetais (Quadro 4), pois grande parte das proteínas vegetais apresentam baixo valor biológico,
apesar de existirem várias exceções.
Quadro 4 – Vantagens e desvantagens de alimentos de origem animal e vegetal
Animais Vegetais
Proteção contra agentes físicos e químicos: (queratina e melanina).
Animais Vegetais
Vantagens: 
 
As proteínas apresentam
todos os aminoácidos
essenciais;
As proteínas são de fácil
digestão e absorção,
portanto, são de alto valor
biológico;
Fornecem outros nutrientes
importantes, tais como
zinco, ferro e vitamina B12.
Vantagens:
Não são fontes abundantes
de gorduras saturadas e não
possuem colesterol;
Fornecem vitaminas e
outros antioxidantes que
auxiliam no combate aos
radicais livres;
Podem ser fontes de fibras,
favorecendo a saúde
digestiva.
Desvantagens: 
 
São fontes de gorduras
saturadas e colesterol;
Não são fontes de fibras.
Desvantagens: 
 
Raramente possuem todos
os aminoácidos essenciais;
Frequentemente as
proteínas são de difícil
digestão, reduzindo a
absorção dos aminoácidos.
O ovo é um alimento de alto valor biológico, pois além de ter proteínas de fácil digestão (origem
animal), possui um escore de aminoácidos essenciais de 100%, ou seja, apresenta todos os
aminoácidos essenciais em uma proporção
perfeitamente adequada às demandas do organismo
humano.
Por outro lado, a farinha de trigo tão comum à dieta humana, possui um escore de apenas 42% e
o arroz frequentemente encontrado na mesa do brasileiro, apresenta um escore de 61% de
aminoácidos essenciais, sendo a lisina o aminoácido essencial mais limitante nesses dois
alimentos. 
Na soja e no feijão, a metionina e cisteína são os aminoácidos mais limitantes. Aminoácido
limitante é aquele que não está presente ou está presente em baixa quantidade em um alimento.
O mais interessante é que o aminoácido limitante do arroz (lisina) existe em abundância no
feijão, enquanto os aminoácidos limitantes do feijão (metionina e cisteína) podem ser
encontrados em grande quantidade no arroz, fazendo com que essa mistura bem brasileira seja
nutricionalmente não só adequada, mas extremamente interessante sob o ponto de vista
nutricional.
Quando uma combinação de alimentos complementa os aminoácidos que faltam em cada um
deles individualmente, chamamos de “mistura proteica”. Por isso é importante manter uma
dieta bastante variada, complementando o que falta em alguns dos alimentos com nutrientes
que são encontrados nos outros, evitando, assim, doenças carenciais proteico-energéticas.
Desnaturação das Proteínas
Quando a proteína é formada, contorce-se e se dobra, assumindo uma armação tridimensional,
chamada de estrutura terciária.
Essa forma tridimensional é essencial para a sua função; por exemplo, um hormônio deve se
ligar ao seu receptor biológico; contudo, se tiver alteração na forma, o encaixe não ocorrerá e a
função do hormônio não será executada.
Durante muitos dos processos aos quais alimentos são submetidos ocorre a desnaturação das
proteínas, que consiste na alteração da forma (estrutura terciária) das proteínas. 
Exposição à radiação, variações de pH, adição de substâncias e elevação na temperatura são
alguns dos processos que podem causar desnaturação e perda de função das proteínas dos
alimentos. Por exemplo, o cozimento do abacaxi inativa a enzima bromelina, que é uma
protease, ou seja, digere outras proteínas; isso pode ser interessante se você quiser fazer uma
gelatina com essa fruta, já que sem o aquecimento do abacaxi, a gelatina seria digerida pela
bromelina e nunca endureceria.
A acidificação do leite, seja por meio de bactérias fermentadoras ou pela adição de coalho,
desnatura proteínas como a caseína, tornando o alimento mais consistente – como nos queijos,
no iogurte, kefir ou na coalhada.
O calor da cocção ou fritura desnatura a albumina da clara do ovo, tornando-a branca e com
textura semissólida (como uma borracha), bem diferente da clara transparente e viscosa que
encontramos no ovo cru.
A desnaturação de proteínas também explica a morte de microrganismos, larvas, insetos e
parasitas dos alimentos que são submetidos a calor, irradiação, adição de substâncias e variação
de pH, pois, como sabemos, nessas condições as proteínas perdem as suas funções e os
organismos entram em colapso, já que os sistemas que dependem delas param de funcionar.
Fatores Antinutricionais
Certos alimentos possuem compostos que, de alguma forma, atrapalham o aproveitamento
completo do alimento, reduzindo, deste modo, o seu valor nutricional e podendo até acarretar
prejuízos à saúde quando ingeridos em altas quantidades, principalmente de forma crônica, ou
seja, no longo prazo.
Tais substâncias geralmente estão presentes em alimentos de origem vegetal e são chamadas
genericamente de fatores antinutricionais ou antinutrientes.
Existem muitos mecanismos que essas substâncias podem exercer, por exemplo, reduzindo a
biodisponibilidade de minerais, interferindo na digestibilidade de proteínas e carboidratos, ou
ainda inibindo enzimas.
Inúmeros desses compostos podem ser inativados com técnicas simples, tais como exposição
ao calor, maceração, imersão em água, germinação, lavagem ou ação enzimática.
A ervilha, o painço, os brócolis, o repolho e a couve possuem compostos que reduzem a
absorção de iodo.
Os fitatos presentes em sementes, cereais integrais, ervilha, soja, cenoura, batatas, entre
outros, podem reduzir a absorção de cálcio, ferro e zinco; ademais, ações simples como
fermentar, cozer, assar, tostar, embeber em água ou moer podem minimizar esses efeitos.
O feijão ainda possui polifenóis que reduzem a absorção do ferro, mas o consumo de fontes de
vitamina C, tais como frutas, pode minimizar esse efeito.
Feijão e soja contêm hemaglutininas que podem aglutinar hemácias e causar lesões nos
intestinos, mas a germinação e o aquecimento podem evitar que isso ocorra.
O aquecimento também pode ser utilizado para se evitar que inibidores da amilase ou inibidores
de protease, que reduzem a digestão de carboidratos e proteínas, respectivamente e presentes
em cereais, ervilha, feijão, soja, amendoim, batata e batata-doce atuem.
O oxalato presente no espinafre cozido, na beterraba cozida, acelga suíça, no cacau, na canela
em pó e no gérmen de trigo reduz a absorção do cálcio, mas a única forma de o evitar é abster-se
de o consumir em excesso.
Carboidratos do feijão, tais como rafinose, verbascose e estaquiose aumentam a produção de
gases, causando maior flatulência (meteorismo), mas isso pode ser reduzido mantendo-se os
grãos da leguminosa imersos em água por algumas horas.
Peixes, frutos do mar, couve-de-bruxelas e repolho roxo possuem tiaminase, que é uma enzima
que metaboliza a vitamina B1 dos alimentos, reduzindo a sua disponibilidade; entretanto, o
aquecimento é capaz de desnaturar esse composto, minimizando o seu efeito.
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ACESSE
Leitura 
Segurança Alimentar e Nutricional 
BENEVIDES, C. M. J. et al. Fatores antinutricionais em alimentos:
revisão. Segurança Alimentar e Nutricional, Campinas, v. 18, n. 2, p.
67-79, 2011.
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
  Vídeos  
Álcool 70? Por que Não Usar o Álcool Puro?
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˨ Material Complementar
ÁLCOOL 70? Por que não usar o ÁLCOOL PURO??
  Leitura  
Irradiação de Alimentos: Extensão da Vida Útil de Frutas E
Legumes
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Água e Ciclo Hidrológico
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ACESSE
Conservação de Alimentos
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ACESSE
Verificação de Potencial Hidrogeniônico (pH)
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ACESSE
Verificação de Potencial Hidrogeniônico (pH) 
Efeito da acidificação com diferentes ácidos sobre as características
sensoriais e inibição do Clostridium botulinum no palmito de pupunha em
conserva.
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ACESSE
BOBBIO, F. O.; BOBBIO, P. A. Introdução à química de alimentos. 3. ed. São Paulo: Varela, 2003.
BRINQUES, G. B. (org.). Microbiologia de alimentos. 1. ed. São Paulo: Pearson, 2016. (e-book)
CAMPBELL-PLATT, G. Ciência e tecnologia de alimentos. 1. ed. Barueri: Manole, 2015. (e-book)
KOBLITZ, M. G. B. Bioquímica de alimentos: teoria e aplicações práticas. 1. ed. São Paulo:
Guanabara Koogan, 2008.
MATOS, S. P. Bioquímica dos alimentos: composição, reações e práticas de conservação. 1. ed.
São Paulo: Érica, 2015. (e-book)
SILVA, P. S. Bioquímica dos alimentos. 1. ed. Porto Alegre: Sagah, 2018. (e-book)
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˨ Referências

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