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As enzimas de origem microbiana, vegetal e animal muitas vezes requerem um tipo de dilaceramento mecânico para liberar algumas biomoléculas para o meio extracelular. As metodologias de rompimento celular devem possibilitar a manutenção da estrutura tridimensional da proteína e preservar a atividade enzimática. Sobre as técnicas para rompimento celular, assinale a alternativa correta.

O rompimento não mecânico é considerado mais agressivo para as células devido às altas tensões de cisalhamento e ao aumento da temperatura.
Enzimas de origem animal e vegetal são extraídas das células após filtração convencional.
No moinho de bolas, os produtos intracelulares são liberados devido à força de cisalhamento aplicada pelas esferas contra as células.
A etapas de clarificação possibilitam o rompimento celular para a liberação de enzimas microbianas.
O tratamento enzimático é uma metodologia de rompimento mecânico que promove a lise da parede celular por ação de enzimas.

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A alternativa correta sobre as técnicas para rompimento celular é: No moinho de bolas, os produtos intracelulares são liberados devido à força de cisalhamento aplicada pelas esferas contra as células.

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A purificação de enzimas é realizada a partir de diversas etapas subsequentes. A purificação de baixa resolução proporciona a separação e a concentração da enzima de interesse. Os métodos cromatográficos, por sua vez, são de alta resolução e proporcionam o aumento do grau de pureza da amostra. Sobre as metodologias de purificação aplicadas para enzimas de interesse industrial, analise as afirmativas a seguir e assinale-as com V (verdadeiro) ou F (falso):

( ) A técnica de salting in aplica uma solução com baixa concentração de sais para promover a agregação de proteínas na matriz (fase estacionária) devido a interações iônicas. Após a aplicação de um gradiente de sal, a enzima adsorvida na matriz é liberada.

( ) A filtração em membrana é uma metodologia de concentração de biomoléculas na qual a solução é bombeada tangencialmente ao longo da superfície da membrana. Na microfiltração, na ultrafiltração e na nanofiltração, as enzimas de interesse são separadas com base no tamanho, aplicando um gradiente de pressão.

( ) A cromatografia de exclusão molecular é aplicada para separar moléculas de acordo com o seu tamanho. Enzimas com maior massa molecular percorrem a coluna de forma mais lenta, enquanto enzimas de menor tamanho são eluídas rapidamente.

( ) A cromatografia por afinidade permite a separação de biomoléculas de acordo com a afinidade biológica pelo ligante presente na matriz. Enzimas podem ser separadas nesse tipo de cromatografia aplicando um composto não reativo análogo ao substrato.

( ) As cromatografias de exclusão molecular e de interação hidrofóbica são dependentes da hidrofobicidade da molécula de interesse. Ambas utilizam um gradiente de solvente orgânico ou uma solução de alta força iônica como eluente.

Assinale a alternativa que contenha a sequência correta de V e F:

F – V – F – V – F.
F – V – F – V – V.
F – F – F – V – F.
V – V – V – F – F.
V – F – F – V – V.

O _____ é um componente fundamental na imobilização, pois suas características influenciam nas propriedades da enzima imobilizada. As resinas cromatográficas, como a DEAE-Sepharose, são exemplos de _ utilizados na imobilização por . O alginato é um tipo de ___ utilizado para imobilização de enzimas pelo método de aprisionamento, por exemplo.

Assinale a alternativa que completa adequadamente as lacunas:

Polímero orgânico; suportes inorgânicos; ligação iônica; polímero sintético.
Suporte; suportes inorgânicos; ligação covalente; polímero natural.
Método de imobilização; polímeros naturais; adsorção física; suporte inorgânico.
Método de imobilização; polímeros sintéticos; reticulação; suporte inorgânico.
Suporte; polímeros sintéticos; ligação iônica; polímero natural.

Uma pesquisadora deseja separar duas enzimas por cromatografia de troca iônica, seguida por exclusão molecular. No pH da fase móvel a ser utilizado na coluna, a enzima A possui uma carga final de –5 e massa molecular de 50 kDa, enquanto a enzima B tem carga final de 7 e massa molecular de 100 kDa.

Sobre a purificação de enzimas, analise as assertivas a seguir e identifique as corretas:

I. Aplicando uma resina de troca iônica de cargas negativas, a enzima B irá interagir fortemente, enquanto a enzima A será eluída primeiro.

II. Na cromatografia por exclusão molecular, a enzima A terá seu percurso retardado e será eluída após a enzima B.

III. A enzima B irá se ligar fortemente à matriz trocadora de ânions na cromatografia de troca iônica e percorrerá lentamente a matriz da cromatografia de exclusão molecular, quando comparada à enzima A.

IV. Na SDS-PAGE, a enzima A migrará rapidamente no gel, enquanto a enzima B migrará lentamente.

V. No cromatograma da exclusão molecular, o pico I representará a enzima A, com menor tempo de retenção, e o pico II representará a enzima B, com maior tempo de retenção na coluna.

São verdadeiras:

II, III e IV, apenas
I, II e IV, apenas.
III, IV e V, apenas.
I, II e III, apenas.
I, II e V, apenas.

Os inibidores de peptidases podem ser encontrados em peptídeos presentes no veneno de espécies peçonhentas. Juliana, engenheira de biotecnologia, está trabalhando com inibição enzimática de peptidases e verificou que o peptídeo X, isolado de uma espécie de escorpião, é caracterizado por se ligar ao sítio ativo da enzima, enquanto o Y, isolado de uma serpente, atua especificamente no complexo ES. Durante os experimentos da cinética enzimática, observou mudanças nos parâmetros cinéticos de acordo com o tipo de inibidor.

Sobre os experimentos de inibição enzimática realizados por Juliana, analise as assertivas a seguir e identifique as corretas:

I. Na presença do inibidor X, mais substrato será necessário para atingir Vmáx/2.

II. No inibidor X, o Km será menor do que o Km da enzima sem a presença do inibidor.

III. Na cinética com o inibidor X, a velocidade de reação atingirá a Vmáx similar ao observado na ausência do inibidor.

IV. Aumentado a [S], acarretará menor influência dos efeitos inibitórios de Y.

V. O gráfico dos duplos recíprocos para um inibidor X apresenta intersecção em um mesmo valor de 1/Vmáx.

São verdadeiras:

I, IV e V, apenas.
I, II e III, apenas.
I, III e V, apenas.
III, IV e V, apenas.
II, IV e V, apenas.

Diante do exposto, leia e associe as colunas. Assinale a alternativa que traz a associação correta entre as duas colunas:

I-A; II-C; III-D; IV-B.
I-C; II-A; III-B; IV-D.
I-C; II-A; III-D; IV-B.
I-B; II-A; III-D; IV-C.
I-A; II-D; III-B; IV-C.

Sobre a estabilidade operacional, analise as assertivas a seguir e identifique as corretas:
I. A pectinase reduziu sua atividade em resíduo de girassol após ser reutilizada por 8 ciclos devido a problemas difusionais relacionados à liberação do produto.
II. No suporte casca de ovo com glutaraldeído, a enzima reteve sua atividade enzimática após 8 ciclos possivelmente porque a imobilização por ligação covalente promove uma rigidez que dificulta a mudança na conformação nativa, mantendo-se, então, estável ao longo dos ciclos de reutilização.
III. No método de aprisionamento, pode ter ocorrido perda da atividade ao longo da reutilização devido ao vazamento da pectinase pelos poros da matriz.
IV. As ligações cruzadas entre as moléculas de pectinase imobilizada em quitosana foram desfeitas ao longo dos ciclos de reutilização, o que provocou a redução da atividade após 8 ciclos.
V. Na imobilização por adsorção, a perda progressiva da atividade enzimática pode ter sido causada devido à redução das forças das interações que promoviam a imobilização da enzima no suporte.
I, IV e V, apenas.
I, II e IV, apenas.
II, III e V, apenas.
II, III, IV e V, apenas.
I, III, IV e V, apenas.

Diante do exposto, leia e associe as colunas. Assinale a alternativa que traz a associação correta entre as duas colunas:

I-A; II-C; III-B
I-B; II-A; III-C.
I-A; II-B; III-C.
I-C; II-A; III-B.
I-C; II-B; III-A