Apresentação bioquimica

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Produção agricola
Arte de alimentar o mundo 
ENZIMAS 
Enzimas são proteínas especializadas que funcionam na aceleração de reações químicas. 
Função: catalisadores biológicos. 
vexceção: grupo de RNA catalítico 
(ribozimas) 
Importância da catálise: 
Sem a catálise, a maioria das reações químicas nos sistemas biológicos seria muito lenta para fornecer produtos na proporção adequada para sustentar a vida. 
* Uma enzima pode ficar, temporariamente, ligada covalentemente à molécula que está sendo transformada durante estágios intermediários da reação, mas no final da reação a enzima estará na sua forma original, quando o produto é liberado. 
ENZIMAS 
* As enzimas podem aumentar a velocidade de uma reação por um fator de até 1017 vezes mais do que a reação não catalisada. 
Propriedades das Enzimas 
 
São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por minuto de reação. 
Atuam em concentrações muito baixas 
Atuam em condições específicas de temperatura e pH 
Possuem todas as características das proteínas 
Podem ter sua concentração e atividade reguladas 
Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas. 
ENZIMAS 
As enzimas apresentam um alto grau de especificidade: cada enzima possui uma organização estrutural específica, permitindo a ligação apenas do(s) seu(s) substrato(s). 
*há enzimas que aceitam como substrato qualquer açúcar de seis carbonos, enquanto outras só reconhecem a glicose. 
As enzimas são fundamentais para processos bioquímicos celulares tais como: - degradação das moléculas nutrientes; 
transformação e conservação da energia química; 
síntese de macromoléculas biológicas a partir de moléculas precursoras simples; 
Importância prática do estudo das enzimas: 
em algumas doenças, especialmente nas desordens genéticas herdadas, pode ocorrer uma deficiência ou mesmo a ausência total de uma ou mais enzimas; 
condições anormais podem ser causadas pela atividade excessiva de uma enzima; 
medidas da atividade de enzimas no plasma sangüíneo, eritrócitos ou amostras de tecido são importantes no diagnóstico de várias doenças; VER 
muitos fármacos exercem seu efeito biológico por meio de interações com as enzimas. 
Nomenclatura das enzimas 
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
Nome Oficial: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: 
ATP:Glicose:Fosfo-Transferase 
EC X.X.X.X (Enzyme Commission) 
Nome Clássico: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; utiliza o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. 
Nome Trivial: Consagrados pelo uso. Ex: Tripsina, Pepsina, Ptialina. 
ENZIMAS 
Muitas enzimas são nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao nome do seu substrato, ou à palavra ou frase que descreve sua atividade: - urease = catalisa a hidrólise da uréia 
- DNA polimerase = catalisa a polimerização dos nucleotídeos para formar o DNA 
Classificação das Enzimas 
As enzimas são divididas em seis grandes classes, cada uma com subclasses, de acordo com o tipo de reação que catalisam: 
1: Óxido-redutases  transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Ex: desidrogenases, redutases, oxidases e peroxidases. 
Oxidação do etanol pela álcool desidrogenase. 
2: Transferases  reações de transferência de grupos. Ex: quinases, transcarboxilases e aminotransferases. 
Reação catalisada por uma aminotransferase. 
3: Hidrolases  reações de hidrólise. Ex: amilase, urease, pepsina, tripsina, quimotripsina e várias peptidases e esterases. 
Classificação das Enzimas 
As enzimas são divididas em seis grandes classes, cada uma com subclasses, de acordo com o tipo de reação que catalisam: 
1: Óxido-redutases  transferência de elétrons (íons hidreto ou átomos de H). Ex: desidrogenases, redutases, oxidases e peroxidases. 
2: Transferases  reações de transferência de grupos. Ex: quinases, transcarboxilases e aminotransferases. 
 
3: Hidrolases  reações de hidrólise. Ex: amilase, urease, pepsina, tripsina, quimotripsina e várias peptidases e esterases. 
4: Liases  adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos. 
A reação da fumarase. 
5: Isomerases  transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros. 
Classe 6: Ligases  reações de síntese, onde duas moléculas são unidas, às custas de uma ligação fosfato de alta energia do ATP. 
Reação da piruvato carboxilase. 
Como as enzimas funcionam? 
- as enzimas aceleram a velocidade das reações por diminuir sua energia de ativação: vídeo 
A combinação do substrato com a enzima cria uma nova via de reação que tem um estado de transição de menor energia do que na ausência do substrato. vídeo 
Interação enzima-substrato: 
 
 a ligação com o substrato dá-se em uma região pequena e bem definida da enzima, chamada centro ativo (ou sítio ativo); 
o centro ativo é formado por resíduos de aminoácidos e constitui uma cavidade com forma definida, que permite à enzima “reconhecer” seu substrato; vídeo 
uma molécula, para ser aceita como substrato, deve ter a forma espacial adequada para alojar-se no centro ativo e grupos químicos capazes de estabelecer ligações com os radicais do centro ativo; 
Interação enzima-substrato: 
* a relação substrato-enzima não deve ser entendida como um modelo rígido de chave-fechadura (este modelo exemplifica a especificidade de uma enzima pelo seu substrato, mas não explica toda a complexidade da relação estabelecida entre eles durante a catálise); 
- na verdade, a aproximação e a ligação do substrato induz na enzima uma mudança conformacional, tornando-a ideal para a catálise (modelo do ajuste induzido) 
 
Fatores que interferem na atividade enzimática: 
a estrutura e a forma do centro ativo são uma decorrência da estrutura tridimensional da enzima e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na proteína; 
portanto, a atividade enzimática é dependente das características do meio, principalmente do pH e da temperatura; 
As enzimas têm um pH ótimo (ou um intervalo de pH) no qual a sua atividade é máxima: em um pH maior ou menor, a atividade diminui. 
Fosfatase alcalina: pH ótimo = 10 
Como ocorre com a maioria das reações químicas, a velocidade da reação enzimática, que a 0°C apresenta valores próximos de zero, é favorecida pela elevação da temperatura. 
* O gradativo aumento da velocidade só se verifica enquanto a enzima conservar a sua estrutura nativa. 
Inibidores Enzimáticos: 
a atividade enzimática pode ser diminuída por várias substâncias (constituintes normais ou estranhas às células) provocando alterações significativas no organismo; 
os inibidores normalmente encontrados nas células constituem um mecanismo importante de controle da atividade enzimática; 
o uso in vitro de inibidores tem trazido um grande conhecimento sobre a estrutura das enzimas, a organização do centro ativo e o mecanismo de catálise. 
Inibidores Enzimáticos: 
muitos medicamentos de uso na prática terapêutica baseiam suas propriedades na inibição específica de certas enzimas; 
as propriedades tóxicas de muitos inibidores possibilita também o seu emprego no combate contra insetos 
(inseticidas); 
*os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas categorias, de acordo com a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima, em inibidores reversíveis e irreversíveis. 
Inibidores Enzimáticos: 
-os inibidores reversíveis são divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos, baseando-se na competição (ou não) entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima; 
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante à do substrato: 
Inibidores Enzimáticos: 
Um exemplo clássico de inibição competitiva é a ação do malonato sobre a reação catalisadapela succinato desidrogenase: 
Inibidores Enzimáticos: 
 Os inibidores não-competitivos não possuem qualquer semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem e seu efeito é provocado pela ligação a radicais não pertencentes ao centro ativo. 
Ex: metais pesados como Hg2+, Pb2+ e Ag2+, que reagem com os grupos -SH das proteínas. 
-os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando a uma inativação praticamente 
definitiva; 
Ex: compostos organofosforados  formam ligações covalentes com o grupo -OH de resíduos de serina 
Aspirina  transfere seu grupo acetil para o grupo -OH de um resíduo de serina na molécula da ciclooxigenase, inativando-a 
Penicilina  liga-se especificamente as enzimas da via de síntese da parede bacteriana, tornando-as susceptíveis à lise 
Regulação da atividade enzimática: 
* Basicamente, existem dois mecanismos para a regulação da atividade enzimática: 
Controle da disponibilidade de enzimas exercido sobre as velocidades de síntese e de degradação das enzimas que determinam sua concentração celular; 
Controle da atividade da enzima, efetuado por mudanças estruturais da molécula enzimática e que redundam em alterações da velocidade de catálise. 
*Este efeito pode ser exercido mediante união não-covalente de moduladores (enzimas alostéricas), ou por modificação covalente da enzima. 
As enzimas alostéricas funcionam por meio de ligação nãocovalente de compostos reguladores chamados moduladores alostéricos. 
As enzimas alostéricas sofrem mudanças conformacionais em resposta à ligação do modulador: 
A etapa reguladora em muitas vias metabólicas é catalisada por uma enzima alostérica. 
Em alguns sistemas multienzimáticos, a enzima reguladora é inibida pelo produto final da via sempre que a sua concentração exceder as necessidades celulares: 
Algumas enzimas reguladoras sofrem modificação covalente reversível. 
Entre os grupos modificadores estão: fosfato, adenosina monofosfato, uridila monofosfato, adenosina difosfato ribose e grupos metila: 
Cofatores são imprescindíveis para a atividade de algumas enzimas: 
Muitas enzimas necessitam da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico. 
Esses componentes da reação enzimática são genericamente chamados cofatores, os quais podem ser íons metálicos (Ca, Mg, Mn, Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e outros) ou moléculas orgânicas, nãoprotéicas (coenzimas). 
Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa; 
 
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de APOENZIMA; 
Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA. 
Cofatores são imprescindíveis para a atividade de algumas enzimas: 
As enzimas que precisam de íons são chamadas metaloenzimas. 
*Exemplos de metaloenzimas e seus correspondentes íons: 
-Anidrase carbônica (Zn2+) 
-Piruvato quinase (K+ , Mg2+) 
-ATPase (Na+ , Mg2+) 
-Urease (Ni2+) 
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