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Enzimas F. Meque - Especialista clinico em doenças infecciosas Abril de 2023 universidade católica de Moçambique faculdade de ciências de saúde O que são enzimas? são substancias orgânicas com função catalisadora, e que não sofrem alteração no final da reação. quase Toda enzima é uma proteína, com exceção das ribozimas (RNA com função catalitica ). Nomenclatura Existem basicamente 3 formas de classificação 1 Recomendada 2 usual 3 sistemática Nomenclatura Nomenclatura Recomendada : acrescentar o sufixo “ase” ao substrato. ex: lactato- lactase, sacarose- sacarase; Nomenclatura usual: nomes consagrados pelo uso. ex: tripsina, pepsina nomenclatura Nomenclatura sistemática criado pela união internacional de bioquímica e biologia molecular (IUBMB). É mais complexa, na qual as enzimas são divididas em 6 classes cada uma com suas subclasses, o sufixo “ase” é adicionada para descrição da reação catalizada. Classes de enzimas Oxido- redutases Transferases Hidrólases Liases Isomerases Ligases Oxido-redutase reações de transferência de eletrões= reações de oxirredução Ex: Desidrogenases , Oxidases Transferase transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc Ex:Transaminases Hidrólases reações de hidrólise de ligação covalente Ex: peptidases liases quebra de ligações covalentes e remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. ex: Dehidratases e as Descarboxílases isomerases reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos ex: Epimerases ligases reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP) Ex: Sintetases subclasses Propriedade das enzimas Sitio ativo Especificidade Eficiência catalítica Co-fatores Regulação Localização dentro da célula Sitio ativo Região especifica da enzima complementar ao substrato. A ligação do substrato a enzima forma o complexo enzima substrato (ES), que apos a reação torna se complexo enzima produto(EP). especificidade As enzimas elas são especificas para os seus substratos, para que não catolizem reações indesejadas. Existem modelos de ligação substrato – enzimas : 1-chave fechadura(fischer) 2-encaixe induzido(koshland) Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição. Eficiência catalítica As reações catalisadas por enzimas são 10e3 a 10e6 mais rápidas em relação a não catalisadas. cofator Substancias não proteicas, necessárias para atividade das enzimas. Podem ser inorgânicas (zn2+, fe2+) e orgânicos também chamadas coenzimas (NAD+,FAD,NADPH+) Enzima sem cofator = apoenzima Enzima com cofator= holoenzima Grupo prostético- coenzima que não se dissolve da enzima. . HOLOENZIMA Porção protéica APOENZIMA Grupamento prostético Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas. Fe²+ Cofator Regulação As enzimas podem ser inibidas ou ativadas dependendo das necessidades da célula.(já paraste para imaginar o desastre que a tripsina causaria se não fosse inibida?) Localização dentro da célula As enzimas estão dentro de compartimento específicos. Cinética enzimática Estudo da velocidade das reações. Modelo de michaelis-Menten S-substrato; e- enzima, K – constante de velocidade, ES-complexo enzima substrato Equação de Michaelis-Menten Descreve como a velocidade da reação varia com a concentração. Fatores que influencia na velocidade da reação Concentração de substratos e enzimas Temperatura Ph Presença de inibidores Concentração de substrato e enzima A velocidade da reação pode ser diretamente proporcional a concentração do substrato ate que se atinja a saturação onde todas enzimas estão ocupadas (reação de ordem zero e primeira ordem). vo [S] Vmax temperatura Toda enzima tem a sua temperatura ideal para o funcionamento. Ph O que são enzimas alostéricas? São enzimas que alem do centro ativo possuem, um local de ligação para substancias que podem aumentar ou diminuir a atividade enzimática. bibliografias Bioquímica de Streyer 7 edição Bioquímica de Pamela 3 edição Bioquímica de Devlin “Estude para obter conhecimento, pois as notas são apenas número e o certificado não trata paciente.” “Pedi e dar-vos-ei” Mateus 7:7 Obrigado image1.png image2.png image3.png image4.png image5.png image6.png image7.png image8.png image9.emf image10.png image11.png image12.png image13.png image14.emf image15.emf image16.emf image17.emf image18.png image19.png image20.png