Enzimas: Função e Classificação

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ENZIMAS
Introdução
◦Proteínas com função catalítica
◦Aumentam em muito a velocidade das reações 
que catalisam
◦Altamente específicas – selecionam reações
◦Todos os catalizadores biológicos são proteínas?
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Introdução
◦Variação da energia 
livre em função do 
caminho de uma 
reação espontânea 
hipotética:
Estado de transição
Energia de ativação (Ea)
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Introdução
◦A velocidade da 
reação é diretamente 
proporcional ao 
número de moléculas 
com energia igual ou 
superior do que a 
energia do estado de 
transição.
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Introdução
◦Fatores que 
proporcionam o 
aumento da 
velocidade da reação:
1. Aumento da 
concentração do 
reagente
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Introdução
◦Fatores que 
proporcionam o 
aumento da 
velocidade da reação:
2. Elevação da 
temperatura
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Elevação da 
temperatura
Diminuição 
da energia 
de ativação
Introdução
◦Fatores que 
proporcionam o 
aumento da 
velocidade da reação:
3. Diminuição da 
energia de ativação -
catalisadores
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Elevação da 
temperatura
Diminuição 
da energia 
de ativação
Eficiência da catálise enzimática
◦Derivada da ligação do 
substrato à enzima
◦Sítio ativo: região da enzima 
onde ocorre a ligação com o 
substrato – responsável pela 
grande especificidade das 
enzimas
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Eficiência da catálise enzimática
◦A relação enzima-substrato 
não pode ser entendida 
como um modelo rígido de 
chave-fechadura
A ligação do substrato induz 
uma mudança na 
conformação da enzima –
ajuste induzido
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Eficiência da catálise enzimática
◦As enzimas, assim como 
todos os catalisadores, 
criam um novo 
caminho para a 
reação, com um novo 
estado de transição, 
que requer menor 
energia de ativação.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Terminologia usual: o nome é dado indicando o 
substrato, seguido de outra palavra terminada em 
ase que especifica o tipo de reação catalisada 
pela enzima. Exemplos:
Urease: enzima que catalisa a hidrólise da ureia
DNA-polimerase: enzima que catalisa a polimerização 
de nucleotídeos para formar DNA.
Sacarase: enzima que catalisa a produção de glicose 
a partir da sacarose.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Terminologia usual: o nome é dado indicando o 
substrato, seguido de outra palavra terminada em 
ase que especifica o tipo de reação catalisada 
pela enzima. Exceções:
Pepsina: recebeu esse nome por atuar na digestão 
dos alimentos
Lisozima: recebeu esse nome devido sua capacidade 
de romper a parede celular bacteriana
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦A fim de se evitar ambiguidade e devido ao 
crescente número de enzima, os bioquímicos 
criaram a Enzyme Commission, um sistema de 
nomenclatura e classificação de enzimas.
◦Esse sistema divide as enzimas em seis classes, 
cada uma com subclasses, com base nos tipos 
de reações que catalisam.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classes
1. Oxirredutases: catalisam a transferência de elétrons. 
Ex.: Desidrogenase e oxidase.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classes
2. Transferases: catalisam reações de transferência de 
grupos. Ex.: glicoquinase.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classes
3. Hidrolases: catalisam 
reações de hidrólise. Ex.: 
lipase, protease, sacarase.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classes
4. Liases: catalisam 
reações de quebra ou 
adição de ligações 
duplas. Ex.: fumarase.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classes
5. Isomerases: catalisam 
reações de 
transferência de 
grupos dentro de 
uma mesma 
molécula, produzindo 
formas isoméricas. 
Ex.: triose-fosfato 
isomerase.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classes
6. Ligases: catalisam reações de união de duas 
moléculas, associadas ao consumo de ATP. Ex.: 
piruvato carboxilase
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classificação de acordo com a Enzyme
Commission: classificação em que cada enzima 
recebe um nome que descreve a reação por 
ela catalisada e um código numérico de quatro 
partes, de tal forma que possa ser identificada 
sem ambiguidade.
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Classificação e nomenclatura das 
enzimas
◦Classificação de acordo 
com a Enzyme
Commission – Exemplo:
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Nome sistemático da 
enzima: ATP: glicose 
fosfotransferase
Seu número na Enzyme
Commission: 2.7.1.1
Terminologia usual: 
hexoquinase, primeira 
enzima da via glicolítica.
Inibidores enzimáticos
◦Substâncias responsáveis por diminuir a 
atividade enzimática. Podem ser constituintes 
normais da célula (alostéricos) ou estranhas ao 
organismo.
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Inibidores enzimáticos
◦De acordo com a estabilidade de sua ligação 
com a molécula da enzima, os inibidores podem 
ser classificados em:
Irreversíveis: reagem com as enzimas, levando a 
uma inativação praticamente definitiva. Ex.: 
compostos organofosforados.
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Inibidores enzimáticos
Reversíveis: diminuem a atividade 
enzimática através de interação 
reversível.
•De acordo com a estrutura do 
inibidor reversível, ele pode ser 
classificado em:
Competitivos: configuração 
espacial semelhante à do 
substrato. Não gera produto.
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Inibidores enzimáticos
Não Competitivos: não possuem semelhança estrutural 
com o substrato da reação que inibem. Seu efeito é 
provocado por ligação a grupamentos que não 
pertencem ao sítio ativo, alterando a estrutura 
enzimática e inviabilizando a catálise. Como sua ação 
é muito inespecífica, o mesmo inibidor pode atuar 
sobre um grande número de enzimas. Ex.: metais 
pesados
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Inibidor não
competitivo
Substrato S
Substrato S
Sem inibidor Com inibidor
Inibidores enzimáticos
Antimetabólitos: têm fórmula estrutural semelhante à 
dos substratos naturais, ligam-se ao sítio ativo da 
enzima e, ao contrário dos inibidores competitivos, 
geram produtos. Estes produtos são diferentes 
daqueles gerados pelos substratos naturais e, por 
não serem aceitos como substrato da enzima 
seguinte, a via metabólica sobre a qual interferem 
fica interrompida. Ex.: monofluoroacetato.
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Inibidores 
enzimáticos
•Ação do 
monofluoroacetato:
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Cofatores enzimáticos
o Moléculas ou íons importantes para que as 
enzimas exerçam seu papel catalítico.
•Se o cofator for uma molécula orgânica, não 
proteica, receberá o nome de coenzima.
•Exemplos de cofatores metálicos: Zn2+, Fe2+, Cu2+,
Co2+, Na+, K+, Mg2+, Mn2+, Ca2+.
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Cofatores enzimáticos
• Exemplos de coenzimas: Flavina adenina dinucleotídio
(FAD), nicotinamida adenina dinucleotídio (NAD+), 
trifosfato de adenosina (ATP), trifosfato de guanosina
(GTP) e coenzimas que apresentam vitaminas em sua 
molécula, como a tiamina pirofosfato (TPP), que 
apresenta a tiamina (B1) em sua molécula, e a Coenzima 
A, que possui o ácido pantotênico (B5) em sua 
composição.
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