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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
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O ILSI - International Life Sciences Institute - é uma organização mundial sem fins 
lucrativos e de integração entre academia, indústria e governo. Sua missão é estimular 
a discussão e aplicação da ciência em temas que visam a melhora da saúde e do bem-
estar público e preservação do meio ambiente.
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
Autores:
Camila Fernanda Cunha Brandão
Graduada em Educação Física, Especialização em Exercício físico e Nutrição, e Mes-
trado em Educação Física pela Universidade Federal de Mato Grosso. Doutorado em 
Ciências e Pós-doutoranda pela Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da
 Universidade de São Paulo.
Marcia Varella Morandi Junqueira-Franco
Graduada em Ciências Farmacêuticas pela Pontifícia Universidade Católica de Campinas, 
Especialização em Nutrição-FMRP/USP, Mestrado em Fármacos e Medicamentos pela 
FCFRP-USP e Doutorado em Nutrição Experimental, Ciências dos Alimentos pela FCF-USP. 
Pós-doutoranda na Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo.
Rocio Paulina San Martin
Graduada em Engenharia em Biotecnologia pela Universidade Arturo Prat de Iquique, 
Chile. Mestrado em Pesquisa Farmacológica pela Universidade Autonoma de Madrid, 
Espanha. Atualmente é aluna de Doutorado em Clínica Médica - Faculdade de Medici-
na de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo.
Cristiana Cortes de Oliveira
Graduada em Nutrição e Metabolismo, Mestrado em Ciências e Doutoranda pela Fac-
uldade de Medicina de Ribeirão Preto na Universidade de São Paulo.
Natalia Yumi de Noronha
Graduada em Ciências Biológicas pela Faculdade de Filosofia e Letras de Ribeirão 
da Universidade de São Paulo, Biotecnologia pela Universidade de Ribeirão Preto 
(UNAERP), Especialização em Gestão da Qualidade e Higiene Sanitária de Alimen-
tos - CEUCLAR. Atualmente é aluna de Doutorado em Clínica Médica - Faculdade de 
Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo.
Carla Barbosa Nonino
Graduação em Nutrição pela Pontifícia Universidade Católica de Campinas; Mestrado 
e Doutorado em Ciências pela Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da Universi-
dade de São Paulo. Atualmente é Professora Associada da Faculdade de Medicina de 
Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo. Coordenadora do laboratório de Estudos 
em Nutrigenômica da FMRP/USP.
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Julio Sergio Marchini
Professor Titular do Departamento de Clínica Médica, Divisão de Nutrologia, 
Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo (FMRP-USP). 
Líder do Grupo de Pesquisa Fisiopatologia de doenças nutricionais: avaliação, diag-
nóstico e dietoterapia, da FMRP-USP Atua nas linhas de pesquisas desnutrição, obesi-
dade, metabolismo protéico e aminoacídico, avaliação nutricional.
Divisão de Nutrologia, Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto da
 Universidade de São Paulo.
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
ÍNDICE
1. Funções e metabolismo de proteínas
2. Digestão e absorção de proteínas
 
3. Avaliação e análise de proteínas
 
4. Necessidades e recomendações de proteínas
5. Qualidade nutricional das proteínas 
6. Alimentos fontes de proteínas
7. Nutrigenética e nutrigenômica: novas perspectivas acerca da
ingestão de proteínas
8. Agradecimentos
9. Referências bibliográficas 
10. Conselho Científico e de Administração / Board of Trustees 
11. Empresas mantenedoras
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
1. FUNÇÕES E METABOLISMO DE PRO-
TEÍNAS
Proteínas são macromoléculas presentes em todas as células dos organismos e são fon-
tes primárias de aminoácidos essenciais e de nitrogênio metabolizável do organismo. 
As proteínas constituem um dos componentes essenciais da dieta, sendo o seu con-
sumo necessário ao longo de toda a vida, além de serem os principais componentes 
estruturais e funcionais de todas as células do corpo. São codificadas pelo genoma e 
responsáveis pelo funcionamento do organismo2.
As proteínas possuem diversas funções essenciais no organismo, como2,3:
• Enzimas - catalisam reações químicas. Exemplo: ribonuclease, tripsina, lípase.
• Hormônios e citocinas – são produzidas e secretadas para agir na sinalização celu-
lar. Como exemplo: a insulina, a somatotropina, o hormônio luteinizante e o folículo-
estimulante.
• Transportadores – a hemoglobina e a mioglobina, que transportam oxigênio no 
sangue e nos músculos; a transferrina, como transportadora de ferro; as lipoproteínas 
que participam do transporte de triglicerídeos, colesterol, fosfolipídios e vitaminas li-
possolúveis; a albumina, responsável pelo transporte de inúmeras outras substâncias, 
como ácidos graxos e hormônios.
• Participam do controle e regulação da transcrição e tradução dos genes - servem 
como precursores dos ácidos nucleicos na formação da molécula de DNA.
• Sustentação – fornecem matriz para ossos e tecidos conjuntivos, dando estrutura e forma 
ao organismo. Exemplo: colágeno, elastina, queratina.
• Contráteis – fornecem o movimento muscular do organismo. Exemplo: actina e miosina.
Além dessas funções citadas, as proteínas são utilizadas como fonte energética, for-
necendo cerca de 4 kcal/g. Além disso, elas são consideravelmente dispendiosas, em 
termos de aquisição e em quantidade de energia necessária para seu metabolismo. 
Sendo o músculo o maior depósito de proteínas do corpo humano.
As menores unidades de proteína são os aminoácidos e eles podem ser classificados 
quanto à capacidade do organismo humano em sintetizá-los. Dessa forma, podem ser2 
(Tabela 1): 
• Aminoácidos essenciais: são aqueles que precisam ser fornecidos pela dieta, pois 
seus esqueletos de carbono não podem ser sintetizados em quantidades suficientes 
pelo organismo. 
• Aminoácidos condicionalmente essenciais: dependendo de determinadas condições 
fisiopatológicas especiais, podem se tornar essenciais, como na prematuridade, recém-
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nascidos, estresse catabólico severo em adultos, disfunção metabólica intestinal.
• Aminoácidos não essenciais: são produzidos em quantidades suficientes pelo organis-
mo, seja a partir de outros aminoácidos ou outros metabólitos nitrogenados complexos.
Não há reserva de aminoácidos livres no organismo, qualquer quantidade acima das 
necessidades será catabolizada, sendo o esqueleto de carbono acumulado como energia 
(tecido adiposo) e o nitrogênio eliminado comoforma de ureia. No entanto, na célula, 
existe um “pool” metabólico, também denominado reservatório metabólico ativo, e 
para manter esse reservatório, bem como a capacidade de suprir a demanda de ami-
noácidos nas várias células e tecidos do organismo, é necessário que aconteça um 
contínuo estado de síntese e degradação de proteínas, denominado “turnover”. Os 
tecidos do organismo responsáveis pelo “turnover” proteico mais ativos são: o plasma, 
a mucosa intestinal, o pâncreas, o fígado e rins; os menos ativos: tecido muscular, pele 
e cérebro3. 
O desenvolvimento normal de um indivíduo é caracterizado por uma síntese ou anabolis-
mo intenso e depende do suprimento adequado de nutrientes. A síntese proteica requer 
que todos os aminoácidos necessários nesse processo estejam disponíveis. Sendo assim, 
todos os aminoácidos essenciais devem estar presentes, enquanto os não essenciais de-
vem ser fornecidos ou pelo menos o esqueleto carbônico e grupos aminos, derivados de 
outros aminoácidos devem estar disponíveis pelo processo de transaminação.
No catabolismo de proteínas e aminoácidos é realizado a deaminação oxidativa, com 
a formação do cetoácido, processo que ocorre principalmente no fígado. O esquele-
to carbônico é convertido nos mesmos compostos intermediários formados durante 
o catabolismo de glicose e dos ácidos graxos. Assim, esses compostos podem ser 
transportados para tecidos periféricos, onde entram no ciclo do ácido cítrico para a 
produção de adenosina trifosfato (ATP)3,4.
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Tabela 1: Características dos aminoácidos e concentrações plasmáticas.
Fonte: Armstrong e Stave , Lenter , Marchini et al.16
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2. DIGESTÃO E ABSORÇÃO DE PROTEÍNAS
As proteínas passam por um processo de digestão que inicia com a secreção da enzima 
pepsina no suco gástrico e com enzimas proteolíticas (tripsina e quimotripsina) secreta-
das pelo pâncreas e pela mucosa do intestino delgado. Essas enzimas proteolíticas 
não são produzidas em sua forma ativa, mas sim como proenzimas ou zimogênios, 
que, após hidrólise parcial, perdem parte da cadeia polipeptídica e são ativados. As 
enzimas pancreáticas se tornam ativas pela enteroquinase intestinal secretada no suco 
intestinal para clivar o tripsignogênio em tripsina. Esse processo é continuado pela 
ativação em cascata de outras proenzimas pancreáticas através da ação da tripsina5, 
(Tabela 2, Figura 2).
Tabela 2: Resumo da digestão, absorção e utilização de proteínas.
Fonte: Lenter32
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Figura 2: Principais vias de transporte e destino de vários aminoácidos entre os órgãos. 
Modificada de Munro .
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3. AVALIAÇÃO E ANÁLISE DE PROTEÍNAS
A avaliação do metabolismo proteico, visando aplicação clínica, abrange aspectos que 
vão desde a qualidade da proteína ingerida até o estudo com marcadores biológicos, 
para determinar a síntese proteica. Deve-se, também, considerar que o metabolismo 
proteico sofre alterações relacionadas à quantidade ingerida de proteína5. Assim, os 
vários aspectos do metabolismo proteico são diferentes em uma pessoa que ingere 
quantidade adequada de proteína tanto em aspectos quantitativos, quanto qualita-
tivos e naquelas pessoas que a ingerem em excesso ou não a ingerem, e/ou o fazem 
numa relação inadequada de proteína/caloria. A avaliação do estado nutricional pro-
teico do paciente envolve aspectos relacionados à ingestão proteica, dados clínicos, 
antropométricos, laboratoriais e/ou metabólicos. Os exames bioquímicos (Tabela 3) 
mais difundidos e utilizados são por meio de determinação de proteínas plasmáticas, 
enzima hepática e cálculo da taxa de reciclagem proteica, que permitem estimar a taxa 
de síntese proteica. Os níveis urinários de ureia, nitrogênio, creatinina, hidroxiprolina 
e 3`metilhistidina avaliam a degradação proteica. De maneira resumida, os principais 
sistemas bioquímicos, envolvidos na manutenção da homeostase proteica e amino-
acídica, no organismo, são: a captação e transporte de aminoácidos; oxidação e ca-
tabolismo dos aminoácidos; síntese proteica e degradação proteica. Aparentemente, 
a primeira resposta do organismo a uma menor ingestão proteica e/ou de aminoácidos 
essenciais é uma redução acentuada da massa proteica corpórea, mesmo que haja 
redução da taxa de oxidação de aminoácidos. Simultaneamente e, progressivamente, 
em maior intensidade, também ocorre um declínio na taxa de síntese proteica cor-
pórea. Além da menor síntese, que ocorre no fígado, há também menor taxa de pro-
teína sintetizada, como por exemplo, a albumina. Essas alterações resultam em um pa-
drão proteico, orgânico, alterado, com grave comprometimento da proteína muscular . 
Novos estudos no desenvolvimento e melhoria de métodos analíticos, juntamente com 
a biologia molecular na avaliação do perfil aminoacídico, poderão ser indicadores úteis 
de estados fisiológicos e patológicos específicos. Como exemplo a aplicação clínica 
de isótopos estáveis utilizando espectrometria de massa para o estudo do metabo-
lismo proteico e aminoacídico . O uso de isótopos estáveis para o estudo da cinética 
de substratos metabólicos, tais como, proteínas, carboidratos e gorduras, geralmente 
envolvem a infusão na circulação sanguínea, de um elemento ligado a um isótopo es-
tável e a medida subsequente do caminho traçado por este metabólito de interesse8,9.
Na busca de marcadores moleculares que auxiliem no diagnóstico precoce e no trata-
mento de várias doenças humanas, incluindo câncer, muitos estudos têm focado em 
alterações nos genes, seus transcritos e produtos proteicos envolvidos em processos 
celulares importantes. Para identificar e entender essas diferenças é fundamental conhecer 
o conjunto de proteínas codificadas pelo genoma e definido como proteoma. 
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
Na verdade, o proteoma não é apenas a soma dos produtos traduzidos a partir das se-
quências genômicas, mas inclui também proteínas resultantes de processos pós-tran-
scricionais e pós-traducionais, bem como complexos formados por essas biomolécu-
las. Além de sua grande complexidade, o proteoma é dinâmico e seu perfil se altera de 
acordo com o status fisiológico e as fases da diferenciação celular. Algumas estimativas 
sugerem que mais de um milhão de diferentes tipos de proteínas estão presentes nas 
células, nos tecidos e nos fluidos corporais em condições e/ou momentos distintos. O 
termo proteômica refere-se ao estudo do conjunto dessas moléculas, que são respon-
sáveis direta ou indiretamente pelo controle de todos ou quase todos os processos 
biológicos. A proteômica estuda de forma descritiva e quantitativa desde o conjunto 
de proteínas de uma organela subcelular até aquelas de um ecossistema, suas varia-
ções na população, mudanças em resposta a um ambiente ou decorrente do desen-
volvimento normal ou alterado, e modificações e interações com outras proteínas. A 
abordagem proteômica tem permitido estudos em larga escala da expressão proteica 
em diferentes tecidos e fluidos corporais, em condições e/ou momentos distintos. O 
recente progresso de metodologias nessa área tem aberto novas oportunidades para 
obtenção de informações relevantes sobre processos normais e anormais que ocorrem 
no organismo humano .
Tabela 3: Avaliação bioquímica proteica em diferentes etapas metabólicas.
15
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4. NECESSIDADE E RECOMENDAÇÕES DE 
PROTEÍNAS
A necessidade proteica é baseada no menor nível de ingestão desse nutriente que 
proporcione o equilíbrio do balanço energético necessário em cada indivíduo, de acor-
do com as condições em que se encontra cada um. A recomendação de ingestão de 
proteínas é variável de acordo com a faixaetária, período de gestação ou lactação na 
mulher, prática de atividade física, presença de doenças e/ou condições que alterem 
as necessidades desse macronutriente, como presença de lesão por pressão, quei-
maduras ou cirurgia bariátrica11,12. A Recommended Dietary Allowance (RDA) presente 
na Dietary Reference Intakes (DRIs) é atualmente utilizada como referência de ingestão 
de proteínas, sendo recomendado um consumo diário, para homens e mulheres, de 
0,80 gramas de proteína/kg de peso corporal/dia, ou então fornecer entre 15 a 35% 
do valor calórico total diário13. A RDA aborda a ingestão média estimada de proteínas 
que atende as necessidades de, aproximadamente, todos os indivíduos (97 a 98%) de 
uma população saudável, em determinado estágio de vida e faixa etária. Além da RDA, 
as DRIs também trazem a Estimates Average Requirement (EAR), que corresponde ao 
nível de ingestão diária média estimada que atende as necessidades de metade dos 
indivíduos (50%) de uma população saudável, em dado estágio de vida e faixa etária 
e Adequate Intake (AI), que corresponde ao nível de ingestão diária média estimada 
com base em estudos de observação ou, ainda, em aproximações determinadas ex-
perimentalmente de nutrientes que atendem a um ou mais grupos de pessoas, apar-
entemente saudáveis, assumido como adequado. O valor de AI é usado quando não 
se pode estabelecer uma RDA13.
Apesar das novas descobertas de diversos estudos na área de alimentos funcionais, 
outras questões ainda consideradas complexas necessitam ser melhor estudadas e es-
clarecidas. Uma destas questões é o estudo da diferença dos efeitos biológicos de um 
determinado composto bioativo administrado na sua forma isolada ou em uma matriz 
alimentar. Nesta abordagem é possível avaliar se um determinado composto bioativo 
pode exercer uma ação sinérgica ou ainda, efeitos contraditórios com outros compos-
tos presentes em uma matriz alimentar. Outro aspecto relevante a ser estudado na área 
de alimentos funcionais é a biodisponibilidade destes compostos e seus metabólitos 
a partir de diferentes matrizes alimentares, ou seja, as interações e a dinâmica destes 
compostos depois da ingestão e sua metabolização. O conhecimento destes dados é 
importante para compreender os mecanismos de ação destes nutrientes e, posterior-
mente, propor alegações de saúde. Neste contexto, a questão da dose ou quantidade 
a ser ingerida necessária para um determinado composto bioativo exercer um efeito 
biológico é bastante muito relevante, mas e pouco esclarecida. Isso acontece em vir-
tude dos estudos que são realizados em diferentes modelos experimentais (in vitro, in 
vivo e humanos) ondee os efeitos biológicos destes compostos são diferentes (Patil 
16
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
et al., 2009). Além da complexidade em termos experimentais para a determinação 
destes compostos, no caso dos estudos realizados em humanos, considerando sua 
complexidade, ainda são necessários mais ensaios clínicos robustos randomizados em 
diferentes populações, para que possamos demonstrar a relação entre a ingestão e os 
efeitos biológicos.
Outro fator limitante no estudo em relação aos compostos bioativos de alimentos é a 
necessidade de atualização das tabelas de composição de alimentos. A informações 
limitadas e incompletas sobre a composição destes compostos nas bases de dados se 
deve a fatores como: metodologias desatualizadas e inadequadas, ausência da car-
acterização estrutural dos diversos compostos e seus metabólitos, amostragens não 
representativas de um determinado alimento frente à sua variabilidade do mesmo. Todos 
estes fatores citados anteriormente dificultam o estabelecimento de recomendações 
dietéticas para cada composto bioativo.
O Brasil é um país com uma grande variedade de frutas e vegetais, o que torna os es-
tudos na área de alimentos funcionais bastante promissores. Além dos benefícios para 
a saúde, este campo abre oportunidades de inovação não só na área da agronomia, 
mas também para a indústria de alimentos. No campo da agronomia, com o avanço 
da tecnologia e inovação de técnicas e metodologias é possível controlar fatores como 
temperatura, exposição à luz e genética de plantas por exemplo, que podem implicar 
na qualidade das frutas e vegetais e, consequentemente nas concentrações de com-
postos fenólicos (Poiroux-Gonord, 2010). Desse modo, obtém-se produtos com quali-
dade nutricional que podem contribuir para a promoção da saúde. A preocupação do 
consumidor com a escolha de alimentos mais saudáveis é de grande interesse para 
a indústria de alimentos que ao investir em pesquisa e desenvolvimento tecnológico 
na área da ciência de alimentos, como por exemplo na linha de alimentos funcionais, 
proporcionará novas oportunidades para o desenvolvimento de novos produtos mais 
saudáveis para a população (Nehir El e Simsek, 2012).
Os mecanismos de ação dos compostos bioativos de alimentos são complexos pouco 
conhecidos e podem ter influência de diversos fatores. Atualmente, sabe-se que a res-
posta aos nutrientes pode ser influenciada por fatores como a genética e a microbiota 
intestinal. Nos estudos relacionados à genômica nutricional, há evidências de polimor-
fismos de impacto funcional em genes relevantes do ponto de vista metabólico que 
irão determinar se o indivíduo pode ou não se beneficiar de uma determinada dieta 
ou nutriente em específico (Perez-Gregorio e Simal-Gandara, 2017). Além disso, diver-
sos estudos mostram que compostos bioativos podem também modular genes em 
processos metabólicos relacionados a doenças crônicas não transmissíveis como da 
obesidade e do diabetes melitos tipo 2 (Milenkovic et al., 2011; Chuengsamarn et al., 
2012; Berná et al., 2014; Konings et al., 2014). Sabe-se que umas das fontes de variabi-
lidade do microbioma humano é a dieta e os compostos bioativos podem exercer um 
papel importante de forma direta ou após a metabolização pelo microbioma. O estu-
do destas interações é de grande relevância para compreender os efeitos fisiológicos 
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
destes compostos na saúde intestinal, e o impacto destes resultados para a saúde do 
hospedeiro (Perez-Gregorio e Simal-Gandara, 2017). Além disso, entender o papel do 
microbioma na variabilidade inter-individualinterindividual da resposta ao consumo de 
compostos bioativos é de fato essencial para o melhor entendimento das ações destes 
nutrientes na saúde humana (Manach et al., 2017).
Apesar das quantidades de ingestão de proteína pela população geral serem modera-
damente acima da recomendação pré-determinada pelas DRIs, esse consumo não se 
mostra prejudicial para indivíduos saudáveis, porém, como precaução, recomenda-se que 
a ingestão proteica máxima não seja superior ao dobro das recomendações13. A Tabela 
4 mostra as recomendações de proteína de acordo com a faixa etária segundo as DRIs13.
No caso de indivíduos vegetarianos, ou seja, que apresentam uma alimentação re-
strita a alimentos de origem vegetal existe o risco de não atingirem as quantidades 
adequadas de alguns aminoácidos essenciais devido à baixa concentração de lisina, 
aminoácidos sulfurados e treonina nas proteínas de alimentos vegetais . Entretanto, 
indivíduos vegetarianos que possuem uma alimentação variada, com uma mistura de 
proteínas vegetais, podem alcançar a mesma qualidade nutricional de indivíduos que 
se alimentam com alimentos fonte de proteína animal14. São exemplos desta alimen-
tação trabalhadores volantes rurais que se alimentam basicamente de arroz e feijão . 
Também, a título de ilustração, diferentes proporções de arroz e feijão, podem fornecer 
quantidades adequadas de aminoácidos e nitrogênio para diferentes grupos etários14.
Portanto, para que os riscos de desequilíbrio proteico sejam evitados e a síntese pro-
teica no organismo seja garantida, é importante manter uma alimentação que forneça 
quantidade adequada de aminoácidos16 . ATabela 5 mostra a recomendação de ami-
noácidos essenciais segundo as DRIs. 
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
Tabela 4: Recomendação de proteínas para pessoas saudáveis segundo as Dietary 
Reference Intakes (DRIs). 
Fonte: Adaptado de Institute of Medicine13 RDA: Recommended Dietary Allowance.
g: gramas; kg: quilogramas.
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
Tabela 5: Recomendação de aminoácidos essenciais segundo as Dietary Reference 
Intakes (DRIs).
Fonte: Adaptado de Institute of Medicine13
*mg: miligrama; g: grama
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
5. QUALIDADE NUTRICIONAL DAS PROTEÍNAS
Diferentes fontes de proteínas variam grandemente a sua composição química, bem 
como seu valor nutritivo. A qualidade de uma proteína determina sua habilidade para 
fornecer os requerimentos de aminoácidos e nitrogênio para o crescimento, manuten-
ção e reparação de vários tecidos de um organismo13. Para analisar a qualidade de 
uma proteína, alguns fatores devem ser considerados, como perfil de aminoácidos, di-
gestibilidade, relação proteico-energética, o aporte calórico total da alimentação e os 
teores de vitaminas e minerais17. A presença de uma mescla de aminoácidos essenciais 
na proteína a torna de alto valor biológico, sendo de grande importância para o me-
tabolismo proteico no organismo. A falta ou menor concentração de apenas um dos 
aminoácidos essenciais faz com que o aproveitamento de toda a proteína da dieta seja 
limitado por esse aminoácido, sendo este chamado de aminoácido limitante. Assim, 
as recomendações de quantidades diárias de ingestão de proteínas aqui apresentadas 
sugerem inclusão de todos os aminoácidos essenciais nas proporções adequadas para 
o bom funcionamento do organismo13. 
Para a avaliação da qualidade da proteína, atualmente o Protein Digestibility-Correct-
ed Amino Acid Score (PDCAAS) tem sido amplamente adotado como método padrão, 
sendo o mesmo considerado referência por especialistas. Tal método é baseado no 
nível de nitrogênio excretado nas fezes em relação ao nível ingerido pela alimentação, 
corrigido pelas perdas endógenas do indivíduo, permitindo assim o cálculo direto do 
PDCAAS por profissionais de saúde e partes interessadas no setor. Nesse método, a 
diferença entre o nitrogênio ingerido e o excretado indica a digestibilidade real da 
proteína, ou seja, a porcentagem de proteína ingerida que é digerida e absorvida pelo 
organismo. Com isso, alimentos com menores níveis de aminoácidos essenciais e/ou 
coeficientes mais baixos de nitrogênio fecal produzirão menores valores de PDCAAS, 
caracterizando a proteína com menor qualidade nutricional18. 
Uma proteína pode apresentar uma digestibilidade real máxima de 100%, mas se apre-
sentar algum aminoácido limitante (score de aminoácido menor que 1), isso indica que o 
fornecimento desse aminoácido estará abaixo da recomendação, prejudicando seu valor 
nutritivo. Por outro lado, a proteína também pode apresentar score de aminoácidos maior 
que 1, ou seja, não possuir aminoácido limitante, mas se sua digestibilidade for baixa, ape-
nas parte desses aminoácidos serão realmente aproveitados, considerando que a proteína 
não é totalmente digerida e absorvida, comprometendo seu valor nutritivo16.
Entretanto, apesar do PDCAAS ser utilizado atualmente como principal referência para 
avaliação da qualidade proteica de alimentos, tal método apresenta limitações, pois 
são realizados cálculos a partir da digestibilidade total da proteína bruta (PB), pressu-
pondo que todos os aminoácidos apresentam a mesma digestibilidade . Com isso, a 
Food and Agriculture Organization (FAO) recomenda também o uso do procedimento 
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chamado Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS), o qual se baseia na de-
terminação da digestibilidade do aminoácido individual no final do intestino delgado 
(íleo), sendo o porco reconhecido como um modelo apropriado para estimar a quali-
dade de PB e aminoácidos em alimentos para humanos20,21,22. Assim, a digestibilidade 
ileal aparente do aminoácido é definida como o desaparecimento líquido do aminoá-
cido dietético ingerido no trato digestivo antes do íleo distal . 
Deste modo, a FAO reconhece as limitações existentes nos métodos citados acima, 
ressaltando a necessidade da realização de mais estudos sobre o assunto em questão. 
Contudo, apesar de todas essas limitações, as recomendações da FAO ainda são as 
mais recentes publicadas e aceitas pela literatura mundial16,20. No entanto, há indícios 
consistentes de que a oferta de aminoácidos, normatizados pelo peso corporal (mg/
kg) pode não estar adequada, havendo uma sugestão de uma maior oferta de aminoá-
cidos essenciais24. 
22
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
6. ALIMENTOS FONTES DE PROTEÍNAS
As principais fontes de proteínas são os alimentos de origem animal, não apenas pela 
sua quantidade, mas também pela qualidade desse nutriente nesses alimentos. A Ta-
bela 6 apresenta a quantidade de proteínas (gramas e %) em alguns alimentos.
Tabela 6: Conteúdo de proteínas em gramas e percentual de quilocalorias em 100 
gramas do alimento. 
Fonte: 33Adaptado de Tabela Brasileira de Composição de Alimentos (TACO).
*Percentual das calorias de proteínas calculado a partir do Valor Calórico Total (VCT) 
do alimento.
23
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
7. NUTRIGENÉTICA E NUTRIGENÔMICA: 
NOVAS PERSPECTIVAS ACERCA DA IN-
GESTÃO DE PROTEÍNAS
O projeto Genoma Humano identificou que os humanos são 99,9% semelhantes entre 
si em relação ao código genético , o que deu origem a uma nova série de question-
amentos acerca dos Single Nucleotide Polimorfisms (SNPs). Ainda, para preencher as 
lacunas da origem e progressão das doenças, a comunidade científica a cada dia mais 
busca entender a função de outras moléculas como Metabólitos produzidos por Mi-
croorganismos da Microbiota Humana e outros marcadores moleculares como, por ex-
emplo, o comprimento dos telômeros e as modificações químicas do DNA conhecidas 
por mudanças epigenéticas25. 
As ciências ômicas visam avaliar o indivíduo como um todo e vêm ganhando espaço 
nas aplicações clínicas. A característica dessa nova era é a geração de dados de larga 
escala que permite avaliar muitos alvos biológicos de uma só vez e integrá-los. No 
âmbito da nutrição/nutrologia esforços têm sido conduzidos para a prospecção de bio-
marcadores com o intuito de atingir a nutrição de precisão baseada em atendimentos 
individualizados e personalizados. 
Luis et al. descreveram que os portadores do Alelo A do polimorfismo rs9939609 do 
gene FTO são capazes de metabolizar proteínas de uma forma diferente e apresentam 
melhor resposta a dieta hipocalórica com maior porcentagem de proteínas.
Mafra et al. reuniram uma série de estudos e chamaram atenção para metabólitos 
tóxicos produzidos por bactérias proteolíticas presentes na microbiota intestinal, esses 
compostos foram considerados novos fatores de risco para desenvolvimento de doen-
ças cardiovasculares em pacientes com doença renal. Ainda não há um consenso para 
definir a relação entre quantidade de proteínas ingeridas e a abundância das bactérias 
proteolíticas no cólon, estudos estão sendo conduzidos para estabelecer a relação 
entre consumo de proteínas e toxicidade dos metabólitos27.
Quanto a manutenção do comprimento dos telômeros, importante marcador de envel-
hecimento celular, O’Callaghan et al. destacaram que o consumo de carne vermelha 
pode promover o encurtamento dos telômeros de forma dose-dependente, ainda o 
efeito observado foi maior em relação ao encurtamento promovido pelo consumo de 
carne branca.
 
Estudos avaliando efeitos transgeracionais destacam a importância dos hábitos de vida 
materno na reprogramação fetal mediada por eventos epigenéticos ea relação com o 
estado de saúde da prole na vida adulta. O consumo materno de proteínas pode por 
24
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
meio de metilação do DNA alterar a expressão de genes na prole e estar relacionado 
ao desenvolvimento de doenças crônicas como o diabetes mellitus na vida adulta23. 
Ainda a restrição proteica materna pode estar relacionada a uma série de doenças 
metabólicas originadas por reprogramação cujos mecanismos de herança ainda não 
estão bem definidos29.
25
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
8. AGRADECIMENTOS
Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior
Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq) – Processo: 
303563/2018-4 e 154169/2018-8.
Comisión Nacional de Investugación Científica y Tecnológica (CONICYT) 
Programa Atracción e Inserción de Capital Humano Avanzado (PAI)
26
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
9. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Oliveira JED, Marchini JS, Demonte A. Proteínas. In: Nutrição Clínica em Pediatria, 
eds: FR Carrazza, E Marcondes E. Sarvier Editora de Livros Médicos Ltda, São Paulo, 
Brasil, 1991. pp 85-100.
2. Silva ACC, Frota KMG. Areas JAG. Funções plenamente reconhecidas de nutrientes: 
Proteínas. ILSI International Life Sciences Institute, Brasil. 2012. pp. 38-43. 
3. Rodrigues LP, Rabito EI, Marchini JS. Metabolismo das proteínas. In: Clínica Nutri-
cional, Eds: E Lameu. Livraria e Editora Revinter Ltda, Rio de Janeiro, Brasil, 2005. pp 
49-56.
4. Liu Z, Barrett EJ. Human protein metabolism: its measurement and regulation. Am J 
Physiol Endocrinol Metab. 283: E1105–E1112, 2002.
5. Alpers DH. Digestion and absorption of carbohydrates and proteins. ln: Johnson LR, 
Alpers DH, Christensen J et ai, eds. Physiology of the Gastrointestinal Tract. 3rd ed. 
New York: Raven Press, 1994. pp. 1723-49.
6. Ross CA, Caballero B, Cousins RJ, et al. Nutrição moderna de Shills na saúde e na 
doença. 11 ed., Manole, Barueri, São Paulo, Brasil. 2016. pp. 3-32.
7. Marchini JS, Moriguti JC, Padovan GJ, Nonino CB, Vianna SML, Dutra de Oliveira 
JE.Métodos atuais de investigação do metabolismo proteico: aspectos basicos e estu-
dos experimentais e clínicos. Medicina (Ribeirão Preto). 31: 22-30.1998. 
8. Young VR, Marchini JS. Mechanisms and nutritional significance of metabolic re-
sponses to altered intakes of protein and amino acids, with reference to nutritional 
adaptation in humans. Am J Clin Nutr. 51: 270-289, 1990.
9. Junqueira-Franco MVM; Tannus AFS; Suen VMM; Marchini JS. Métodos de espec-
trometria de massa em nutrição humana. Spectrometric methods in human body mass. 
Rev Med Minas Gerais. 14:87-93, 2004.
10. Barbosa E.B , Vidotto A, Polachini GM, Henrique T, Trovó AB de Marqui, Tajara EH. 
Proteômica: metodologias e aplicações no estudo de doenças humanas. Rev Assoc 
Med Bras. 58:366-375; 2012
11. Ferriolli E, Moriguti JC, Paiva CE, Miranda SC, Tannus AFS, Rigo R, Marchini JS. 
Aspectos do metabolismo energético e proteico em idosos. Nutrire. 19: 19-30. 2000.
12. Nicoletti CF, Junqueira-Franco MVM, Santos JE, Marchini JS, Salgado-Junior W, 
27
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
Nonino CB. Protein and amino acid status before and after bariatric surgery: A 12-month 
follow-up study. Surgery for Obesity and Related Diseases. 9: 1008-1012, 2013.
13. Institute of Medicine. Dietary References Intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, 
fatty acids, cholesterol, protein and amino acids. Washington, DC, Nacional Academic 
Press, 2005.
14. Marchini JS, Rodrigues MMP, Cunha SFC, Fausto MA, Vannucchi H, Dutra de Olivei-
ra JE. Cálculo das recomendações de ingestão proteica: aplicação a pré-escolar, esco-
lar a adulto utilizando alimentos brasileiros. Rev. Saúde Pública. 28: 146-52, 1994.
15. Frederico NT, Marchini JS, Dutra de Oliveira JE. Alimentação e avaliação do estado 
nutricional de trabalhadores migrantes safristas na região de Ribeirão Preto, SP (Brasil). 
Rev Saúde Publ. 18: 375-81, 1984.
16. Marchini JS, Vannucchi H, Suen VMM, Cunha SFC. Aminoácidos. São Paulo: ILSI 
Brasil-International Life Science Institute do Brasil, 2016.
17. Franceschini SCC, Priore SE, Faria ER, Faria FR, Sperandio N, Morais DC. Neces-
sidades e recomendações nutricionais. In Cuppari L. Nutrição Clínica no Adulto. 4ª 
Edição. Barueri – SP: Manole; 2019. pp. 3-40.
18. Marinangeli CPF, House JD. Potential impact of the digestible indispensable amino 
acid score as a measure of protein quality on dietary regulations and health. Nutrition 
Science. 75: 658–667. 2017.
19. Mathai JK, Liu Y, Stein HH. Values for digestible indispensable amino acid scores 
(DIAAS) for some dairy and plant proteins may better describe protein quality than val-
ues calculated using the concept for protein digestibility-corrected amino acid scores 
(PDCAAS). British Journal of Nutrition. 117: pp. 490–499, 2017.
20. Food and Agriculture Organization of the United Nations (2013) Report of an FAO 
Expert Consultation. Dietary protein quality evaluation in human nutrition. http://www.
fao.org/ag/humannutrition/35978-02317b979a686a57aa4593304ffc17f06.pdf (accessed 
December 2015).
21. Rowan AM, Moughan PJ, Wilson MN, et al. Comparison of the ileal and faecal di-
gestibility of dietary amino acids in adult humans and evaluation of the pig as a model 
animal for digestion studies in man. Br J Nutr.71: 29–42. 1994.
22. Deglaire A, Bos C, Tomé D, et al. Ileal digestibility of dietary protein in the growing 
pig and adult human. Br J Nutr. 102: 1752–1759. 2009.
23. Stein HH, Seve B, Fuller MF, et al. Invited review: amino acid bioavailability and digest-
28
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
ibility in pig feed ingredients: terminology and application. J Anim Sci. 85: 172–180. 2007.
24. Marchini JS, Cortiella J, Hiramatsu T, Chapman TE, Young VR. Requirements for 
indispensable aminoácids in adult humans: longer-term amino acid kinetic study with 
support for the adequacy of the Massachusetts Institute of Technology amino acid re-
quirement pattern. Am J Clin Nutr. 58: 670-83, 1993.
25. Venter JC, Adams MD, Myers EW, et al. The sequence of the human genome. Sci-
ence. 291: 1304-1351, 2001.
26. De Luis DA, Aller R, Izaola O, et al. Effects of a high-protein/low-carbohydrate diet 
versus a standard hypocaloric diet on weight and cardiovascular risk factors: role of a 
genetic variation in the rs9939609 FTO gene variant. Lifestyle Genomics. 8: 128-136, 2015.
27. Mafra DAFB, Fouque D. Dietary protein metabolism by gut microbiota and its con-
sequences for chronic kidney disease patients. Future Microbiology. 8: 1317-1323, 2013.
28. O’Callaghan NJ, Toden S, Bird AR, et al. Colonocyte telomere shortening is greater 
with dietary red meat than white meat and is attenuated by resistant starch. Clin Nutr. 
31: 60-64, 2012.
29. Zambrano E, Bautista CJ, Deás M, et al. A low maternal protein diet during pregnan-
cy and lactation has sex-and window of exposure-specific effects on offspring growth 
and food intake, glucose metabolism and serum leptin in the rat. The Journal of Physiology. 
571: 221-230, 2006.
30. Munro HN. Metabolic basis of nutritional care in liver and kidney disease. In: Winter 
RW, Greene HL, eds. Nutritional support of the seriously ill patient. New York: Aca-
demic Press, 1983, pp. 93-105.
31. Armstrong MD, Stave U. S study of plasma free amino acid levels. II. Normal values 
for children and adults. Metabolism. 22: 561-569, 1973.
32. Lenter C. Geigy Scientific Tabbles. Vol 4, 8 edition. Ciba-Geisy: Basel, Switzerland, 1986.
33. Tabela Brasileira de Composição de Alimentos – TACO. 4. ed. Campinas, 2011.
29
Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
10. CONSELHO CIENTÍFICO E DE ADMINIS-
TRAÇÃO / Board of Trustees
Amanda Poldi – Cargill
Antonio Marcos Pupin - Nestlé
Bernadette Franco – Faculdadede Ciências Farmacêuticas da USP
Carlos Nogueira-de-Almeida – Universidade Federal de São Carlos
Cristiana Leslie Corrêa – Planitox
Deise M. F. Capalbo – EMBRAPA
Eduardo Nascimento Silva – Coca-Cola
Fernanda de Oliveira Martins – Unilever 
Felix Reyes – Fac. Eng. Alimentos / UNICAMP
Flavio Zambrone - Instituto Brasileiro de Toxicologia 
Franco Lajolo – Faculdade de Ciências Farmacêuticas da USP
Helio Vannucchi – Faculdade de Medicina de Ribeirão Preto - USP
Ione Lemonica – UNESP Botucatu 
Luiz Henrique Fernandes - Pfizer
Maria Cecília Toledo – Fac. Eng. Alimentos / UNICAMP
Mariela Weingarten Berezovsky – Danone Ltda.
Mauro Fisberg – Instituto PENSI e Pediatria EPM / UNIFESP
Othon Abrahão - Futuragene 
Paulo Stringheta – UFV
Renata Cassar – Tate & Lyle
Silvia Maria Franciscato Cozzolino – Faculdade de Ciências Farmacêuticas da USP
Taiana Trovão - Mondelez
Tatiana da Costa Raposo Pires – DSM
Thaise Mendes – Herbalife
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Funções Plenamente Reconhecidas de Nutrientes - Proteína / ILSI Brasil
11. EMPRESAS MANTENEDORAS FORÇA-
TAREFA ALIMENTOS FORTIFICADOS E 
SUPLEMENTOS 2019
 Ajinomoto
 Amway
 BASF
 DSM
 Herbalife
 Pfizer
 Tate&Lyle
 Vigor