Proteínas: Estrutura e Função

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Nós temos a tendência de pensar na proteína como um sinônimo de massa: uma substância homogênea, algo que sua dieta deve conter em uma determinada proporção. Mas, se você já trabalhou em um laboratório de biologia molecular (digamos, durante um estágio de verão), a proteína pode começar ser percebida de uma maneira muito diferente para você.
Como assim? Bem, você pode ver em primeira mão que a proteína não é apenas uma única substância. Em vez disso, existem muitas e muitas proteínas diferentes em um organismo, ou mesmo em uma única célula. Elas existem em todos os tamanhos, formas e tipos que você possa imaginar, e cada uma delas tem um trabalho único e específico. Algumas são peças estruturais, dando forma às células ou ajudando-as a se mover. Outras agem como sinais, à deriva entre as células, como mensagens em uma garrafa. Ainda, outras são enzimas metabólicas agregando ou separando as biomoléculas necessárias para a célula. E é provável que uma dessas participantes moleculares únicas se torne sua durante a sua pesquisa!
As proteínas estão entre as moléculas orgânicas mais abundantes entre os sistemas vivos e têm estruturas e funções muito mais diversificadas do que outras categorias de macromoléculas. Uma única célula pode conter centenas de proteínas, cada qual com uma função única. Ainda que suas estruturas, como suas funções, variem muito, todas as proteínas são feitas de uma ou mais cadeias de aminoácidos. Neste artigo veremos em mais detalhes os blocos de construção, as estruturas e papeis das proteínas.
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Aminoácidos são os monômeros que formam as proteínas. Especificamente, uma proteína é feita de uma ou mais cadeias lineares de aminoácidos, em que cada uma é chamada de polipeptídeo. (Veremos, um pouco mais a frente, de onde vem esse nome). Existem 202020 tipos de aminoácidos comumente encontrados nas proteínas.
Os aminoácidos compartilham uma estrutura básica que consiste em um átomo de carbono central, também conhecido como carbono alfa (α), ligado a um grupo amina (\text {NH}_2NH 
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 start text, N, H, end text, start subscript, 2, end subscript), um grupo carboxila (\text {COOH}COOHstart text, C, O, O, H, end text) e um átomo de hidrogênio.
Apesar do aminoácido genérico mostrado acima ser representado com seus grupos, amina e carboxila, neutros para simplificar, este não é o estado real em que um aminoácido geralmente seria encontrado. Num pH fisiológico 7.27.27, point, 2 - 7.47.47, point, 4), o grupo amina é tipicamente protonado e carrega uma carga positiva, enquanto o grupo carboxila é tipicamente desprotonado e carrega uma carga negativa.
Cada aminoácido tem ainda outro átomo ou grupo de átomos ligados ao átomo central, conhecido como grupo R, que determina a identidade do aminoácido. Por exemplo, se o grupo R é um átomo de hidrogênio, o aminoácido é glicina, enquanto se for um grupo metila o aminoácido é alanina. Os vinte aminoácidos comuns são mostrados no gráfico abaixo, com seus grupos R destacados em azul.
As propriedades da cadeia lateral determinam o comportamento químico do aminoácido (isto é, se ele é considerado ácido, básico, polar ou apolar). Por exemplo, aminoácidos como a valina e a leucina são apolares e hidrofóbicos, enquanto aminoácidos como a serina e a glutamina possuem cadeias laterais hidrofílicas e são polares. Alguns aminoácidos como a lisina e a arginina, têm cadeias laterais positivamente carregadas em pH fisiológico e são considerados aminoácidos básicos. (Às vezes, a histidina também é colocada nesse grupo, embora ela seja desprotonada em pH fisiológico na maior parte do tempo.) Por outro lado, aspartato e glutamato são negativamente carregados em pH fisiológico e são considerados ácidos.
Alguns outros aminoácidos têm grupos R com propriedades especiais, e estes irão provar sua importância quando olharmos para a estrutura de uma proteína:
A prolina tem um grupo R que está ligado a seu próprio grupo amina, formando uma estrutura anelar. Isso é uma exceção à estrutura típica de um aminoácido, já que ele não tem mais o grupo amina NH_3 
3
​	
 start subscript, 3, end subscript^+ 
+
 start superscript, plus, end superscript padrão. Se você pensar que a estrutura anelar parece um pouco estranha, você está certo: a prolina geralmente provoca curvas ou dobras em cadeias de aminoácidos.
A cisteína contém um grupo tiol (-SH) e pode formar ligações covalentes com outras cisteínas. Veremos porque isso é importante para a estrutura e função da proteína no artigo sobre arranjos da estrutura proteica
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Cada proteína de nossas células consiste de uma ou mais cadeias de polipeptídeos. Cada uma dessas cadeias de polipeptídeos é formada por aminoácidos ligados em uma ordem específica. Um polipeptídeo é como uma palavra longa "soletrada" por letras de aminoácidos.
Os aminoácidos de um polipeptídeo são ligados a seus vizinhos por ligações covalentes conhecidas como ligações peptídicas. Cada ligação forma-se numa reação de síntese de desidratação (condensação). Durante a síntese proteica, o grupo carboxila do aminoácido do final da cadeia crescente de polipeptídeos reage com o grupo amina do aminoácido que está entrando, liberando uma molécula de água. A ligação resultante entre os aminoácidos é uma ligação peptídica.
Devido à estrutura dos aminoácidos, uma cadeia de polipeptídeos tem direcionalidade, isto é, tem duas pontas quimicamente distintas uma da outra. Numa ponta, o polipeptídeo tem um grupo amina livre, e esta ponta é chamada de terminal amina (ou N-terminal). A outra ponta, que tem um grupo carboxila livre, é conhecida como terminal carboxila (ou C-terminal). O N-terminal fica na esquerda e o C-terminal na direita no pequeno polipeptídeo mostrado acima.
Como a sequência de aminoácidos de um polipeptídeo se transforma em uma estrutura tridimensional de uma proteína madura, funcional? Para saber como ocorrem as interações entre aminoácidos para a proteína chegar à sua forma madura, assista ao vídeo sobre ordenação da estrutura proteica.
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A estrutura da proteína refere-se a sua conformação natural necessária para desempenhar suas funções biológicas.
As proteínas são macromoléculas formadas pela união de aminoácidos.
Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As moléculas resultantes da união de aminoácidos são denominadas de peptídeos.
As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.
O processo de desnaturação proteica ocorre quando este meio é alterado de forma que mude a estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os aminoácidos, a estrutura primária é mantida.
Fatores que podem levar a desnaturação proteica
Altas temperaturas
Existem bactérias termofílicas e arqueobactérias, que produzem proteínas altamente resistentes a elevadas temperaturas. Mas de forma geral, proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico, que quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos sofrem alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança em toda sua conformação.
PH
PHs extremos podem alterar a carga, levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança estrutural da proteína. Cada proteína trabalha em um PH específico. Exemplo: a pepsina é uma proteína que têm função de enzima. Sua atividade é ótima em PH 2, no estômago, catalisando a reação de hidrólise das moléculas de proteínas ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma proteína está em atividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrólise no estômago.
Solventes orgânicos como o etanol e a acetona, ureia e detergentes agem no núcleo das proteínas globulares, desestabilizando a parte hidrofóbica.
Situações comuns de desnaturação
Quando colocamos algo ácido, como limão, no leite e ele coalham. É uma prática para fazer doces, queijos e coalhada, em que o PH ácido leva à desnaturaçãoe precipitação das proteínas. Quando fritamos ou cozinhamos um ovo. Aquela clara que passa de transparente a branca, nada mais é que a proteína albumina que desnatura pela alta temperatura.
Quando nossa temperatura corpórea se eleva muito na febre, é preciso controlá-la para que não haja perda de funções em proteínas essenciais em nossas vias metabólicas. Temperaturas acima de quarenta graus podem levar a inatividade de algumas enzimas, causando danos irreversíveis ao nosso corpo.
Algumas proteínas globulares desnaturadas conseguem voltar à sua estrutura terciária natural, quando expostas às condições nativas para sua atividade. É o processo de renaturação. Exemplo clássico é o experimento da ribonuclease que perde sua função na presença do solvente orgânico e dobra espontaneamente à sua estrutura tridimensional, quando ele é retirado do meio.
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Estrutura primária das proteínas
A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Em algumas proteínas, a substituição de um aminoácido por outro pode causar doenças e até mesmo levar à morte.
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Estrutura Secundária
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
Estrutura Terciária
A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
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Estrutura Quaternária
Enquanto muitas proteínas são formadas por uma única cadeia polipeptídica. Outras, são constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica.
A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.
Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
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Função estruturais 
Função ESTRUTURAL - Algumas proteínas constituem estruturas celulares: • certas glicoproteínas fazem parte das membranas celulares e atuam como receptores ou facilitam o transporte de substâncias. • as histonas, fazem parte dos cromossomos, auxiliando espacialmente o enrolamento do DNA (genes). - Outras proteínas conferem elasticidade e resistência a órgãos e tecidos: • o colágeno do tecido conjuntivo fibroso. • a elastina do tecido conjuntivo elástico. • a queratina da epiderme. - As aranhas e os bicho-da-seda produzem fibroína para fabricar as teias de aranha e os casulos de seda, respectivamente.