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ENZIMAS 
 
1. DEFINIÇÃO 
 
 São catalisadores orgânicos que atuam em sistemas biológicos em condições 
suaves de temperatura e pH e determinam o perfil de transformações químicas que 
ocorrem em soluções aquosas. O extraordinário poder catalítico e a alta especificidade 
das enzimas são suas características mais marcantes, correspondendo a proteínas 
altamente especializadas. Quase todas as enzimas conhecidas são proteínas, sendo 
algumas moléculas de RNA cataliticamente ativas, denominadas ribozimas. 
Quimicamente são proteínas com estrutura especial, contendo um centro ativo 
denominado APOENZIMA e algumas vezes apresentando grupo prostético, denominado 
COENZIMA; a este conjunto dá-se a denominação de HALOENZIMA. 
Em alguns casos as enzimas podem estar ligadas a moléculas orgânicas de baixo 
peso molecular ou íons metálicos cuja função é ativá-las, sendo denominados 
COFATORES. 
As enzimas são substâncias sólidas, difíceis de serem cristalizadas. São 
geralmente solúveis em água e álcool diluído, e quando em solução são precipitadas por 
sulfato de amônio, álcool e ácido tricloroacético. São inativadas pelo calor. 
 
2. FUNÇÃO 
 As enzimas atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das 
reações por meio da diminuição de suas energias de ativação, mantendo, entretanto, 
invariável o seu equilíbrio químico. A ligação da enzima com o substrato se dá em uma 
região pequena e definida da molécula denominada sítio ativo. A integridade da molécula 
enzimática protéica é necessária para a manutenção deste sítio ativo, ou seja, para a 
ação catalítica (Figura 26). 
 Figura 26 – Enzima 
 
 
Quadro 18- Enzimas cuja [ ] plasmática é alterada por determinadas condições 
patológicas. 
MOLÉSTIAS ENZIMAS 
Hepatite Transaminases 
Enfarto do miocárdio Creatinoquinase, lactato desidrogenase 
Pancreatite Amilase, lípase 
Embolia pulmonar Transaminases 
Processos obstrutivos biliares Fosfatase alcalina, transaminases 
 
 
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3. CLASSIFICAÇÃO 
 
 Em função da ambigüidade detectada nas nomenclaturas e do número crescente 
de enzimas estudadas, uma classificação para as enzimas foi proposta pela Comissão 
Internacional de Enzimas, organizando-as em seis classes de acordo com as reações que 
catalisam, seguindo-se subclassificações conforme outros critérios. Todas receberam um 
nome sistemático e uma identificação de quatro dígitos precedidas pela sigla E.C. 
Em 1995 uma comissão de nomenclatura e classificação de enzimas nomeada 
pela União Internacional de Bioquímica, estabeleceu normas. Isto consiste em conferir 
para cada enzima um código de 4 algarismos separados por pontos. O primeiro número 
corresponde à classe a que a enzima pertence e vai de 1 a 6. O segundo algarismo 
determina a subclasse, o terceiro define com exatidão o tipo de atividade enzimática e o 
quarto é o número da enzima dentro da sua subclasse. 
As enzimas podem também ser designadas por nomes que obedecem a uma 
sistemática, constituída por dois nomes, um indicando o substrato e o outro a natureza da 
reação. Como estas nomenclaturas são muito complexas, na maioria das vezes, as 
enzimas são designadas por nomes triviais. Por exemplo a enzima 3.2.1.2. é a α-1,4-
glucan-malto-hidrolase é conhecida comumente por β-amilase. 
 
_____________: Relacionadas com reações de óxido-redução em sistemas 
biológicos, portanto com os processos de respiração e fermentação. São as 
hidrogenases, as oxidases, as peroxidases que usam o peróxido de hidrogênio como 
agente oxidante, as hidroxilases que introduzem hidroxilas em moléculas insaturadas e as 
oxigenases que oxidam o substrato a partir de O2. 
 
_____________: Catalisam a transferências de grupos de um composto a outro. A 
metilação em sistemas biológicos é feita por esta classe de enzimas. Transaldolase e 
transcetolase transferem gliceraldeído e 1,3-dihidroxicetona, acetiltransferase transfere 
acetilas e alquiltransferase, transferem alquilas. As glicosiltransferases transferem 
resíduos de açúcares, e há outras que transferem nitratos e fosfatos. 
 
_____________: Nesta classe incluem-se enzimas de baixa especificidade como as 
esterases e tioesterases, que hidrolisam um número grande de ésteres e tioesteres. 
Como também algumas de alta especificidade como as glicosilfosfatases e peptidases 
(proteolíticas), são também hidrolases as fosfatases e as pirofosfatases. 
 
_____________: As enzimas desta classe modificam o substrato, cindindo 
compostos ou removendo grupos da molécula do mesmo. Como exemplo temos as 
descarboxilases: as cetoácidoliases, que sintetizam ácidos di e tri-carboxílicos e as 
hidroliases que desidratam hidroxiaminoácidos, com posterior rearranjo da molécula. 
 
______________: Enzimas que catalisam reações de isomerização. Racemização e 
epimerização são causadas por racemase e epimerase, e as cis-trans-isomerases mudam 
a configuração das duplas ligações. Aqui se incluem as oxiredutases intramoleculares que 
interconvertem aldoses e cetoses, oxidando uma hidroxila desses compostos e reduzindo 
a carbonila adjacente, as transferases intramoleculares também denominadas mutases 
que apenas mudam a posição de determinados grupos da molécula do substrato. 
 
______________: Enzimas que causam a degradação da molécula de ATP, usando 
a energia liberada nesta reação para sintetizar novos compostos unindo duas moléculas. 
 
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Quadro 19 – As seis classes de enzimas e as reações que catalisam 
 
 
 
Fonte: Marzzoco e Torres (2007). 
 
 
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4. ESPECIFICIDADE ENZIMÁTICA 
 
Embora toda a enzima seja necessária para o papel catalítico, a ligação com o 
substrato dá-se apenas em uma pequena porção da enzima, chamado de CENTRO 
ATIVO, que é formado por alguns dos resíduos de aminoácidos presentes na cadeia e 
que se aproximam pelos dobramentos que constituem a estrutura terciária da proteína. 
Portanto, o centro ativo constitui uma cavidade aberta sobre a superfície da 
molécula globular e permite à enzima reconhecer seu substrato (comparado a um 
conjunto chave – fechadura – key and lock – Fisher 1894). De fato uma molécula para ser 
substrato de uma determinada enzima deve ter forma espacial adequada para alojar-se 
no centro ativo da enzima, como também grupos químicos capazes de estabelecer 
ligações precisas com os radicais do mesmo. 
Como cada enzima possui uma organização estrutural específica, o seu centro 
ativo permite a ligação apenas do seu substrato, trazendo grande especificidade para a 
catálise enzimática. 
BAIXA ESPECIFICIDADE: quando essa propriedade existe apenas em relação a 
tipos de ligação. Ex.: lipase – que hidrolisa ligações álcool-ácido de quase todos os 
ésteres orgânicos. 
ESPECIFICIDADE ABSOLUTA: quando a enzima atua somente sobre um 
determinado composto. Ex.: urease – hidrolisa a uréia, porém nenhum de seus derivados 
ou a tripsina que hidrolisa ligações peptídicas formadas por grupos carboxílicos dos 
aminoácidos negativos. 
ESPECIFICIDADE DE GRUPO: enzima é capaz de atuar sobre substratos com 
uma ligação química específica, como a leucina-aminopeptidase que catalisa hidrólise de 
diferentes ligações peptídicas ou a quimotripsina que hidrolisa ligações formadas por 
grupos carboxílicos de metionina, aspargina, glutamina e leucina. 
ESTÉREO ESPECIFICIDADE: é uma especificidade ótica, assim a maioria das 
enzimas hidrolisam apenas ligações peptídicas de L-aminoácidos, já que as proteínas são 
formadas por L-aminoácidos. 
ESPECIFICIDADE ORGÂNICA: está relacionada à origem orgânica da enzima. 
Assim enzimas com o mesmo tipo de atividade, dependendo da origem, pode diferir entre 
si. Esta diferença é causada pela estrutura das proteínas que formam a enzima. Por 
exemplo a α-amilase do pâncreas do porcoé idêntica à encontrada na saliva, mas 
diferente da α-amilase hepática. 
ESPECIFICIDADE CIS-TRANS: enzimas que atuam somente sobre um isômero 
cis-trans. A fumarase adiciona facilmente água apenas no ácido com configuração trans 
(ácido fumárico) 
 
 
5. MEDIDA DE ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Habitualmente é expressa em Unidades Internacionais. Uma UI corresponde a 
quantidade de enzima capaz de formar 1µMol de produto por minuto em condições ótimas 
(pH, temp. etc.) 
ATIVIDADE ESPECÍFICA: seria o número de unidades de enzima por miligrama 
de proteína. 
 
 
 
 
 
 
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6. CINÉTICA DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS 
 
Concentração de Substrato: Nas células a [S] do substrato chega a ser até 106 vezes 
maior que a [E]. Apesar desta diferença, porém, nem todas as moléculas de enzimas 
combinam-se com o substrato, estabelece-se isto sim um equilíbrio entre as [S], [E], [ES], 
com [ ] definidas e constantes. 
 
Concentração de Enzima: Ainda considerando que a [S] é muito maior que a [E], a 
velocidade de uma reação enzimática será sempre proporcional a sua concentração. 
Desvios da linearidade podem ocorrer devido a: presença de inibidores na própria solução 
de enzima, presença de substâncias tóxicas, presença de ativadores, ente outros. 
 
Efeito do pH: A ação catalítica de uma enzima é alcançada dentro de limites muito 
estreitos de pH. Cada reação tem o seu pH ótimo, que para a maioria das enzimas se 
encontra entre 4.5 e 8.0. Algumas enzimas que catalisam reações com diferentes 
substratos podem apresentar mais de um pH ótimo. Porém, grandes variações de pH 
normalmente determinam a desnaturação da enzima. 
 
Efeito da Temperatura: Semelhante às reações químicas, as reações enzimáticas tem a 
velocidade aumentada com o aumento da temperatura, porém acima de determinadas 
temperaturas, esta velocidade diminui, devido ao fato de ocorrer desnaturação da enzima. 
Em geral as enzimas reagem muito lentamente em temperaturas de 
subcongelamento, sendo que sua atividade é máxima até perto de 45ºC. A partir desta 
temperatura inicia a sua inativação. 
 
Efeito da Água:Seria de se esperar que em presença de teor de água as enzimas fossem 
inativas. No entanto, várias alterações são observadas no aroma de determinados 
alimentos desidratados, a menos que antes do processamento desses alimentos, as 
enzimas sejam inativadas. 
 
Efeito da Pressão: É pouco significativa para a velocidade das reações enzimáticas. Na 
desnaturação protéica, ocorre uma expansão de volume resultante do desdobramento da 
cadeia, a aplicação de pressão em princípio, deve reduzir a desnaturação pelo calor. 
Porém, devemos lembrar que altas pressões também podem provocar a desnaturação da 
proteína por alteração da estrutura. 
 
 
Quadro 20– Comparação das enzimas (catalisadores biológicos) com os catalisadores 
químicos. 
Característica Enzimas Catalisadores 
Químicos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
108 
 
108 
 
 
7. MECANISMOS DE AÇÃO E INIBIÇÃO 
 
Diferentes mecanismos de ação enzimática foram descritos, e o modelo proposto 
por Michaelis-Menten explica as propriedades cinéticas de um grande grupo de enzimas. 
Estes modelos avaliam as taxas de reação e suas alterações em função de parâmetros 
experimentais, como concentrações de substrato e enzimas. A catálise enzimática ocorre 
em duas etapas. Na primeira, a enzima liga-se reversivelmente ao substrato formando um 
complexo enzima-substrato e na segunda fase é liberado o produto e a enzima volta a 
forma livre. 
Como as propriedades das enzimas baseiam-se nas medidas de velocidade da 
reação catalisada, esta velocidade pode ser definida pela quantidade de produto formado 
em um dado tempo. 
Algumas enzimas regulatórias, denominadas alostéricas, regulam a velocidade de 
vias metabólicas pela ligação não covalente e reversível de um modulador a um sítio 
regulador ou alostérico, ou por modificações covalentes de um grupo funcional específico 
necessário para a atividade. 
 
 
Inibidores enzimáticos 
As enzimas podem ser inibidas por moléculas específicas ou íons. Há inibidores 
enzimáticos reversíveis ou irreversíveis. Os inibidores reversíveis são classificados em 
competitivos e não-competitivos. Os competitivos competem com o substrato pelo sítio 
ativo da enzima. Já os inibidores não competitivos ligam-se a radicais aminoacídicos que 
não pertencem ao sítio ativo e esta ligação altera a estrutura enzimática. 
 
inibidor reversível: Compostos com capacidade de se combinar de forma reversível com 
determinadas enzimas inibindo sua atividade. 
 
 
 
 
 
 
 
 
inibidor irreversível: Neste caso, ocorre uma combinação entre o composto e a enzima 
irreversível, formado por ligações covalente, não podendo haver separação por processos 
como diálise ou diluição. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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inibidor competitivo: Compostos que competem com o substrato pelo centro ativo da 
enzima, normalmente apresentam estruturas semelhantes as do substrato. Isto pode ser 
evitado aumentando-se a [S]. 
 
inibidor não competitivo: Combinam-se com o complexo ativado, impedindo que este 
complexo de origem ao produto final e liberação da enzima. 
 
 
 
 
 
 
Figura 27- Inibidores enzimáticos 
 
 
 
Enzimas imobilizadas 
Este procedimento é utilizado na preparação de alimentos quando não se deseja 
que continue havendo ação enzimática. Neste processo a enzima é ligada a uma matriz 
insolúvel em água, normalmente um polímero inativo. As ligações enzima-matriz pode se 
dar por ligações covalentes ou não. Enzimas imobilizadas são mais resistentes a 
temperaturas elevadas. 
Exemplo: preparação de xaropes ricos em glucose e maltose, que podem ser 
preparados passando-se uma solução de amido através de uma coluna contendo β-
amilase e glucoamilase. 
 
8. ENZIMAS EM ALIMENTOS 
 
Para que os alimentos processados se conservem por mais tempo é necessário, 
além da destruição de microrganismos, que as enzimas sejam inativadas ou bloqueadas. 
São poucos os métodos que podem ser utilizados para esta inibição devido a 
problemas de toxidez ou desenvolvimento de aromas indesejáveis, além de problemas 
econômicos. Os principais métodos utilizados nestes casos são calor, mudanças de pH 
até valores extremos, adição de sulfito ou dióxido de enxofre. O congelamento também é 
bastante empregado. 
A ação enzimática pode ser desejável como altamente indesejável, no 
processamento e armazenamento de alimentos. Aromas de vegetais e frutas são devido a 
ação enzimática sobre substratos específicos, denominados precursores de aroma. 
Tioglucosidases: agindo sobre compostos tioglucosídicos existentes no repolho e 
outros vegetais pertencentes a este grupo produzem compostos voláteis que dão-lhes o 
aroma característico. 
110 
 
110 
 
 
Alinases: agindo sobre sufóxidos pertencentes à cebola, conferem a ela o cheiro 
próprio. 
Papaína e bromelina: são enzimas proteolíticas (hidrolisam ligações peptídicas) 
que são utilizadas para amaciamento de carnes. 
Polifenoxidase: enzimas que dão origem a produtos normalmente indesejáveis. 
Frutas e vegetais que contém grupos polifenólicos, quando cortados e expostos ao ar 
sofrem ação desta enzima que provocam a oxidação dos grupos fenóis à ortoquinonas 
que facilmente sofrem polimerização formando melaninas que são responsáveis pelo 
escurecimento. 
 
 
 
Quadro 21- Aplicações de enzimas alimentares comerciais importantes 
ENZIMA ORIGEM APLICAÇÃO 
-amilase Bacillus licheniformis Liquefação do amido, produção 
de álcool. 
-amilase Aspergillus spp. 
Vegetal (malte) 
Produção de maltose, produção 
de álcool. 
Glucoamilase Aspergillus spp. Sacarificação do amido, 
elaboração de cerveja, produtos 
de panificação. 
Glucosa isomerase Bacillus coagulansEdulcorante de xarope de milho 
com alto conteúdo em frutose. 
Invertase Saccharomyces 
cerevisiae 
Açúcar invertido, açúcar de 
confeitaria. 
Renina Estômago de ternero Elaboração de queijos. 
Renina microbiana Mucor miehei Elaboração de queijos. 
Lipase/ esterase Fúngico, bacteriano, 
animal 
Maturação de queijos, 
modificação da gordura do leite; 
maturação de embutidos. 
Protease/ peptidase Aspergillus niger Maturação de queijos. 
Lactase Kluveromyces Hidrólise da lactose. 
Pectinase Aspergillus spp. Extração/ clarificação de sucos 
de frutas. 
Celulase Trichoderma, Aspergillus 
spp. 
Processamento de frutas e 
verduras. 
Fonte: Adaptado de Lee (1996).
Atividade: 
 Aplicações industriais de enzimas! 
111 
111 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A ONDULAÇÃO DO CABELO (PERM
ANENTE) É ENGENHARIA BIOQUÍM
ICA 
 
A
s 
-queratinas expostas ao calor úm
ido podem
 ser esticadas e assum
irem
 a conform
ação 
, porém
 quando são esfriadas 
revertem
 à conform
ação 
-hélice espontaneam
ente. Isto é devido ao fato de grupos R
 das 
-queratinas serem
 m
aiores, em
 m
édia, que 
os das 
-queratinas e assim
 são incom
patíveis com
 a conform
ação 
 estável. E
stas características das 
-queratinas, bem
 com
o o seu 
alto conteúdo de interligações dissulfeto, são a base do processo de ondulação artificial perm
anente dos cabelos. 
O
 cabelo a ser ondulado é prim
eiro enrolado ao redor de um
 objeto de form
a adequada. U
m
a solução de agente redutor, em
 
geral um
 com
posto contendo um
 grupo tiol ou sulfidrila (S
H
), é então aplicado e o cabelo aquecido. O
 agente redutor rom
pe as ligações 
dissulfeto, reduzindo cada cistina em
 dois resíduos de cisteína, um
a em
 cada cadeia adjacente. 
O
 calor úm
ido rom
pe as pontes de hidrogênio e provoca o desenrolam
ento e estiram
ento das estruturas polipeptídicas em
 
-
hélice. D
epois de algum
 tem
po, a solução redutora é rem
ovida e um
 agente oxidante é adicionado para estabelecer novas interligações 
dissulfeto entre pares de resíduos de cisteína de cadeias polipeptídicas adjacentes, m
as não os m
esm
os pares que existiam
 antes 
destes tratam
entos. Lavando e resfriando o cabelo, as cadeias polipeptídicas revestem
 a sua conform
ação em
 
-hélice. A
s fibras do 
cabelo, agora, ondulam
 da m
aneira desejada porque novas ligações dissulfeto foram
 form
adas onde elas exercem
 forças de torção nos 
feixes de fibras do cabelo em
 
-hélice. 
 
 
FO
N
TE
: Lehninger, N
elson &
 C
ox, 1995. 
 
112 
112 
 
 
ENZIM
AS X DOENÇAS 
 
D
esordens genéticas herdadas, podem
 ocorrer, nos tecidos, a deficiência ou m
esm
o ausência total, de um
a ou m
ais enzim
as. 
C
ondições anorm
ais tam
bém
 podem
 ser causadas pelo excesso de atividade de um
a enzim
a específica. 
M
edidas da atividade de certas enzim
as no plasm
a sanguíneo, eritrócitos ou am
ostras de tecidos são im
portantes no diagnóstico 
de várias doenças. 
 
Quadro 22 – Doenças genéticas causadas pela perda ou defeito de um
a única enzim
a ou proteína. 
DOENÇA 
EFEITOS FISIOPATOLÓGICOS 
ENZIM
A OU PROTEÍNA AFETADA 
Fibrose C
ística 
S
ecreções anorm
ais nos pulm
ões, glândulas sudoríparas; 
doença pulm
onar crônica levando, em
 geral, à m
orte na 
infância ou juventude. 
C
anal de cloreto 
S
índrom
e de Lesch-N
yhan 
D
efeitos neurológicos, autom
utilações, retardo m
ental 
H
ipoxiantina-guanina 
fosforribosil 
transferase 
Im
unodeficiência congênita 
P
erda severa da resposta im
unológica 
Fosforilase 
dos 
nucleosídeos 
de 
purina. 
Im
unodeficiência congênita 
P
erda 
severa 
da 
resposta 
im
unológica 
(as 
crianças 
precisam
 viver em
 am
bientes estéreis) 
A
denosina desam
inase 
D
oença de G
aucher 
E
rosão dos olhos, juntas da bacia; algum
as vezes ocorre 
danos cerebrais 
G
licocerebrosídeos 
G
ota prim
ária 
P
rodução exagerda de ácido úrico resultando em
 ataques 
recorrentes de artrite aguda 
Fosforribosil pirofosfato sintetase 
R
aquitism
o dependente de vitam
ina D
 P
equena estatura, convulsões 
25-hidroxicalciferol-1-hidroxilase 
H
ipercolesterolem
ia fam
iliar 
A
rterosclerose 
resultante 
dos 
elevados 
índices 
do 
colesterol sanguíneo; algum
as vezes ocorre m
orte precoce 
por falência cardíaca. 
R
eceptor 
da 
lipoproteína 
de 
baixa 
densidade 
D
oença de Tay-S
achs 
Fraqueza da m
usculatura m
otora, deterioração m
ental e 
m
orte ao redor dos 3 anos de idade. 
H
exosam
inidase-A 
A
nem
ia falciform
e 
D
or, inchaço dos pés e m
ãos; pode provocar dor súbita e 
severa nos ossos e nas juntas e levar a m
orte. 
H
em
oglobina 
FO
N
TE
: Lehninger, N
elson &
 C
ox, 1995. 
 
 
113 
113 
 
 
 
M
APA M
ENTAL - ENZIM
AS
114 
 
114 
 
 
ATIVIDADES: ENZIMAS 
1) Defina o que são enzimas. Diferencie-as em cinco pontos dos catalisadores não 
biológicos. 
 
 
 
 
 
2) Como as enzimas podem ser classificadas? Cite as 6 classes. 
 
 
 
 
3) Como é verificada a atividade enzimática? 
 
 
 
 
 
4) Explique resumidamente os seis fatores que influenciam na velocidade das reações 
que envolvem enzimas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
5) Dos fatores que afetam as atividades das reações, explique o que é temperatura ótima 
e pH ótimo. Ilustre através de um gráfico e explique. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
115 
 
115 
 
 
 
6) Diferencie coenzimas de grupo prostético. Exemplifique. 
 
 
 
 
 
 
 
7) Defina enzimas imobilizadas. 
 
 
 
 
 
 
 
8) O que são inibidores enzimáticos? Como podem ser classificados? Diferencie a 
inibição irreversível da reversível. Exemplifique com suas palavras. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9) a) Quais são as três fontes de obtenção enzimática? Qual dessas é a mais 
empregada? Justifique. b) Cite três exemplos de cada origem. 
 
 
 
 
 
 
 
 
10) Cite quais são os motivos da utilização de enzimas nas indústrias de alimentos e 
aponte exemplos de sua aplicação nesse segmento. 
 
 
 
 
 
 
 
 
(Slides pg. 116 e 125) 
126 
 
126 
 
 
 
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