Mapa Mental - Hemoglobina

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Estrutura da Hemoglobina Regulação da Afinidade 2,3-Bisfosfoglicerato diminui Formada por quatro cadeias afinidade da hemoglobina pelo polipeptídicas: duas e duas oxigênio. Possui dois dímeros que se Efeito Bohr: pH baixo e aumento movem entre si para função. de CO2 facilitam liberação de Cada cadeia contém um grupo heme oxigênio. com ferro na forma Fe2+. 2,3-BPG se liga à Estrutura tetramérica permite desoxiemoglobina, estabilizando ligação cooperativa do oxigênio. sua forma tencionada. Adaptações fisiológicas aumentam 2,3-BPG em hipóxia e anemia crônica. Função Geral Hemoglobina Ligação do Oxigênio Transporta oxigênio dos Hemoglobina liga até quatro pulmões aos tecidos do moléculas de oxigênio corpo. simultaneamente. Remove dióxido de Ligação é cooperativa: a carbono dos tecidos primeira molécula facilita as para pulmões. seguintes. Presente exclusivamente Curva sigmoide indica nos eritrócitos, interação heme-heme e mudança células do sangue. conformacional. Também transporta íons Mioglobina tem maior H+ e CO2, regulando afinidade e libera oxigênio pH sanguíneo. Hemoglobinopatias em baixas pressões. Doenças genéticas causadas por hemoglobinas anormais ou em quantidade reduzida. Anemia falciforme resulta Ligação com Outros Gases Mioglobina de mutação pontual na cadeia da hemoglobina. Hemoglobina pode ligar monóxido de Proteína globular com carbono com afinidade 250 vezes uma única cadeia Talassemias envolvem maior. polipeptídica e um produção insuficiente de hemoglobina normal. Carboxi-hemoglobina é formada pela heme. ligação estável e tóxica com CO. Armazena oxigênio no Metemoglobinemias causam acúmulo de ferro na forma Dissociação do CO é difícil, músculo, facilitando seu transporte Fe3+, alterando função. causando envenenamento por monóxido. intracelular. Ligação ao CO impede transporte Possui alta afinidade eficiente de oxigênio aos tecidos. por oxigênio, ligando uma molécula por vez. Curva de dissociação do oxigênio é hiperbólica, refletindo ligação simples.