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Enzimas
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
RNA
Estrutura 
Enzimática
Ribozimas
Se covalente
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
• íon inorgânico
• molécula orgânica
Enzimas 
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Classificação e nomenclatura 
das enzimas
❑ Nome comum e oficial
❑ Exemplo:
ATP + glucose ADP + glucose 6-fosfato
Enzima: 
ATP-glicose fosfotransferase – oficial
Hexoquinase – comum
◼ Número da comissão de enzimas (No EC)
◼ Hexoquinase No EC: 2.7.1.1
◼ 2 = transferase (classe)
◼ 7 = fosfotransferase (subclasse)
◼ 1 = OH como aceptor do fósforo
◼ 1 = glicose como aceptor do fósforo
Classificação internacional 
das enzimas
Classificação internacional 
das enzimas
Número Classe Tipo de reação catalizada
1 Oxidoredutases Transferência de elétrons
2 Transferases Transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólise
4 Liases Adição de grupos a dupla ligaçoes ou 
formação das mesmas por remoção 
de grupos
5 Isomerases Transferência de grupos formando 
isômeros
6 Ligases Formação de ligaçoes com energia do 
ATP
CH2 CH3
CH2 CH2OH
CH2 C
O
HR
CH2 C
O
OH
O C O
Alcano
Álcool
Aldeído 
(cetona)
Ácido carboxílico
Dióxido de carbono
H3C CH C
O
O-
OH
H3C C C
O
O-
O
Lactato Piruvato
2H+ + 2e-
2H+ + 2e-
Lactato desidrogenase
Oxidoredutases
Transferases
Hidrolases
Liases
Isomerases
Ligases
Classificação internacional 
das enzimas – Sub-classes
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons)
1.1.atuando em CH-OH
1.2.atuando em C=O
1.3.atuando em C=O-
1.4.atuando em CH-NH2
1.5.atuando em CH-NH-
1.6.atuando em NADH, NADPH
2.Transferases (transferem grupos funcionais entre moléculas)
2.1.grupos com um carbono
2.2.grupos aldeído ou cetona
2.3.grupos acil
2.4.grupos glicosil
2.7.grupos fosfatos
2.8.grupos contendo enxofre
3.Hidrolases (reações de hidrólise)
3.1.ésteres
3.2.ligações glicosídicas
3.4.ligações peptídicas
3.5.outras ligações C-N
3.6.anidridos ácidos
Como as enzimas 
funcionam?
E + S ES EP E + P
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Enzimas X Energia Livre
❑ Energia livre = G
❑ Propriedades termodinâmicas da reação
❑ Diferença de energia livre (ΔG) entre produtos e 
reagentes  determina se a reação será 
espontânea ou não
❑ Energia necessária para iniciar transformação de 
reagentes em produtos  determina a velocidade 
da reação
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Energia livre X espontaneidade 
da reação
❑ ΔG -  reação espontânea – Reação Exergônica
❑ ΔG +  entrada de energia livre é necessária 
para a reação ocorrer – Reação Endergônica
❑ ΔG = 0  sistemas em equilíbrio
❑ ΔG  depende somente da energia livre do 
produto da reação menos a dos reagentes e é 
independente da via de transformação
❑ ΔG  não fornece qualquer informação sobre a 
velocidade da reação
As enzimas aceleram as reações 
diminuindo G#, a energia de ativação
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Princípios que explicam 
força catalítica
❑ Interações fracas entre enzima/substrato 
e estado de transição
❑ A energia de ligação é usada para 
especificidade e catálise
❑ Grupos catalíticos específicos contribuem 
para catálise
Modelo Encaixe induzido
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Encaixe induzido da 
hexoquinase
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Princípios que explicam força catalítica
Energia de ligação
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Princípios que explicam força catalítica
Energia de ligação
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Princípios que explicam força catalítica
Energia de ligação
Princípios que explicam 
força catalítica
❑ Grupos específicos que contribuem para catálise
❑ Catálise ácido-base
❑ Catálise covalente
❑ Catálise íon-metálica
Catálise ácido-base
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Catálise covalente e ácido-base
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Catálise covalente e ácido-base
Catálise ion metálica
Mecanismo de ação da enzima 
álcool desidrogenase
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Fatores que alteram a atividade 
de uma enzima
Medindo a atividade enzimática
❑ O ideal é encontrar um sistema onde o produto ou substrato absorve luz em um
cumprimento de onda específico
❑ A reação é monitora espectrofotometricamente medido-se ou o aparecimento do 
produto ou desaparecimento do substrato
Fatores que alteram a atividade 
de uma enzima
▪ Fatores decorrentes da natureza protéica das 
enzimas
- pH
- temperatura
▪ Fatores decorrentes da formação do complexo ES
- concentração do substrato
- concentração da enzima
- afinidade da enzima pelo substrato
▪ Presença de inibidores
Influência do pH do meio sobre 
a atividade enzimática
◼ Mantidas fixas as condições de
-temperatura
-concentração de substrato
-concentração de enzima
pH ótimo pH
Influência do pH do meio sobre 
a atividade enzimática
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Influência da temperatura do 
meio sobre a atividade enzimática
Influência da concentração da 
enzima sobre a atividade enzimática
[E]
Condições:
- temperatura ótima
- pH ótimo
- [substrato] em excesso
Influência da concentração do 
substrato sobre a atividade 
enzimática
Condições: 
- temperatura ótima
- pH ótimo
- [enzima] fixa
[S]
Cinética enzimática
Cinética de Michaelis-Menten
E + S ES P
k1
k-1
k2
k-2
▪ 1913 
Leonor Michaelis -Enzimologista
Maude Menten - Pediatra
▪ Representaram uma reação enzimática em 
2 etapas
E + S
K1
K2
ES
K3
K4
E +P
Cinética enzimática
Cinética de Michaelis-Menten
E + S
K1
K2
ES
K3
K4
E +P
K= constante de velocidade=
[produto]
[substrato]
Cinética enzimática
Cinética de Michaelis-Menten
E + S
K1
K2
ES
K3
K4
E +P
Km = K2+ K3
K1
Estabilidade do complexo ES pode ser 
expressa pela relação entre as velocidades 
de dissociação e de formação do complexo
Específico 
para cada 
enzima
Cinética de Michaelis-Menten
E + S
K1
K2
ES
K3
K4
E +P
Cinética de Michaelis-Menten
Fonte: Princípios de Bioquímica 
5 ed- Lehninger
Linearização da equação 
de Michaelis Mentem
Cinética de Michaelis-Menten
Linearização cinética de Michaelis-Menten
Lineweaver-Burk Plot
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Parâmetros cinéticos
❑ Km
❑ Vmax
Km
◼ Km é uma constante com unidades em Molar (M)
◼ Km uma constante derivada das taxas de
reação (velocidade)
◼ Km é, obedecendo-se as condições de Michaelis-
Menten, uma estimativa da dissociação (e
afinidade) do complexo ES
◼ Pequenos Km significa forte ligação; enquanto
que altos Km significa fraca ligação
Vmax
◼ Vmax é uma constante com unidades moles.s-1
◼ Vmax é a velocidade máxima da reação teórica
pois in vivo não é atingida
◼ Para atingir a Vmax seria necessário que TODAS
as molécules de uma determinada enzima
estivesse fortemente ligadas ao substrato
◼ Vmax é atingida naturalmente quando a [S] é
aumentada
Valores de Km de algumas enzimas
Enzima Substrato Km (μM)
Quimiotripsina Acetil-L-
triptofanamida
5.000
Lisozima Hexa-N-
acetilglicosamina
6
Β-galactosidase Lactose 4.000
Treonina deaminase Treonina 5.000
Anidrase carbônica CO2 8.000
Penicilinase Benzilpenicilina 50
Piruvato carboxilase Piruvato 400
HCO3
- 1.000
ATP 60
Arginina-tRNA 
sintetase
Arginina 3
tRNA 0,4
ATP 300
Fatores que alteram a atividade 
de uma enzima
Inibidores
Constante de dissociação para o inibidor = Ki 
Ki = [E][I]/[EI]
❑ Reversível: Rápida dissociação do complexo enzima-
inibidor (EI)
❑Competitiva
Inibidor (I) se assemelha ao S e liga-se ao centro ativo. 
Diminui proporção de E ligadas ao S. 
❑ Incompetitiva
I e S podem se ligar simultaneamente a E. Diminuia 
concentração de E funcional. 
❑Mista
Diminui proporção de E ligadasao S e a concentração de E 
funcional.
Inibição enzimática
Inibição competitiva
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
aaaa
Inibição Enzimática
Competitiva
◼ Inibidor tem semelhança estrutural com o 
substrato 
◼ O inibidor se liga no sítio ativo da enzima
◼ Aumento da [substrato] diminui a inibição 
◼ Km aparente da enzima AUMENTA 
◼ Em uma concentração suficientemente alta de 
substrato a VELOCIDADE da reação atinge a Vmáx 
observada na ausência do inibidor
Inibição competitiva
Inibição Competitiva
Exemplo
antibacteriano
PABA Ácido fólico 
Diidropteroato
sintetase
bacteriana Essencial para o 
crescimento bacteriano
Sulfanilamida
Inibição incompetitiva
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Inibição incompetitiva
◼ Inibidor não tem semelhança estrutural com 
o substrato 
◼ NÃO se liga no sítio ativo da enzima
◼ Aumento da [substrato] não diminui a 
inibição 
◼ A VELOCIDADE máxima DIMINUI na 
presença do inibidor
Inibição incompetitiva
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Inibição Incompetitiva
Diminui a concentração 
de enzima ativa
Velocidade Máxima 
da Reação
Exemplos: Metais pesados - Pb+2
Inibição mista
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Inibição irreversível
❑ Lenta dissociação do complexo enzima-inibidor (EI)
❑ Inibidores suicidas ou baseados no mecanismo
Inibição Enzimática Irreversível
Inibidores Suicidas
Inibidores com Base no Mecanismo
ou
Compostos, em geral, pouco reativos até se 
ligarem à enzima
Convertido em um composto
muito reativo que se combina 
IRREVERSIVELMENTE 
com a enzima
Forma um produto que é 
um potente inibidor do 
próximo passo da via 
metabólica 
ou
Regulação enzimática
Regulação enzimática
Enzimas regulatórias
▪ Controlam a etapa limitante em uma cadeia de reações 
enzimáticas.
▪ Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída 
em resposta a determinados sinais, moléculas 
sinalizadoras (pequenos metabólicos ou cofatores).
▪ Não obedecem a cinética de Michaelis-Menten.
Regulação enzimática
Enzimas regulatórias
▪ Classes de enzimas reguladoras:
▪ Enzimas alostéricas
▪ Enzimas reguladas pela modificação covalente 
reversível
▪ Formas múltiplas (isoenzimas ou isozimas)
▪ Enzimas reguladas por clivagem proteolítica
Regulação enzimática
Controle alostérico
◼ Molécula reguladora se liga em locais 
diferentes do sítio ativo.
◼ Ligação induz alterações na conformação do 
sítio ativo.
◼ Cooperatividade 
Regulação alostérica
Enzima menos ativa
Enzima mais ativa
Complexo Enzima-
substrato
ativo
Fonte: Nelson e Cox, 2004. 
Regulação alostérica
aspartato-transcarbamoilase
Regulação alostérica
Enzimas ALOSTÉRICAS
Não-Micheliana
Curva sigmóide 
Característica das 
enzimas alostéricas
Fonte: Princípios de Bioquímica 5 ed- Lehninger
Regulação enzimática
Formas múltiplas de enzimas
◼ Isozimas ou isoenzimas
◼ Enzimas intracelulares que catalisam a mesma reação 
em diferentes tipos celulares
◼ Enzimas formadas por várias cadeias polipeptídicas 
(subunidades) permitindo diferentes associações
◼ Diferem em estrutura, parâmetros cinéticos e regulação
◼ Podem ser expressas em diferentes tecidos, organelas 
ou estágios de desenvolvimento
Formas múltiplas de enzimas
Isoenzimas
Creatina quinase
Creatina Fosfocreatina
ATP ADP
Dímero: subunidades B e M 3 isoenzimas
Composição Tipo Localização
BB CK1/CPK1 Cérebro
MB CK2/CPK2 Coração
MM CK3/CPK3 Músculo esquelético
Aparecimento de CPK2 no sangue infarto do miocárdio
Regulação enzimática
Modificação covalente 
◼ Lig. Covalente de um grupamento modificador
◼ Maioria das modificações é reversível
◼ Fosforilação e desfosforilação – mais comuns
• As enzimas catalisadoras são as proteínas cinases ( fosforila
terminal do ATP transferida para serina, treonina ou
tirosina)
• As proteínas fosfatases revertem os efeitos da cinases (por
remoção hidrolítica das fosforilas unidas as proteínas)
◼ Presente em todos os processos metabólicos
Modificações covalentes comuns da atividade protéica
Modificação Molécula 
doadora
Exemplo Função da 
proteína
Fosforilação ATP Glicogênio
fosforilase
Homeostase da 
glicose, transf. E
Acetilação Acetil-CoA Histonas Embalagem do DNA, 
transcrição
Miristilação Miristil-CoA Src Transmissão do sinal
ADP-ribosilação NAD RNA
polimerase
Transcrição
Farnesilação Farnesil PPi Ras Transmissão do sinal
γ-carboxilação HCO3
- Trombina Coagulação do sangue
Sulfatação 3’fosfoadeno-
sina-5’-
fosfossulfato
Fibrinogênio Formação do coágulo 
sanguíneo
Ubiquitinação Ubiquitina Ciclina Controle do ciclo
celular
Modificação Covalente 
Fosforilação
Enzima-OH Enzima-OPO3
-
ATP ADP
H2OHPO4
-
Quinase
Fosfatase
A fosforilação de uma enzima pode aumentar ou diminuir a sua atividade
Regulação enzimática
Clivagem proteolítica específica
◼ Algumas enzimas são sintetizadas como 
precursores inativos que são ativados pela 
quebra de uma ou mais ligações peptícas
◼ Zimogênio ou protenzima = enz. Inativa
◼ Irreversível
◼ Ex: enzimas digestivas, da coagulação sanguínea, 
hormônios, colágeno, processos de 
desenvolvimento, morte celular programada
Clivagem proteolítica específica
Tripsinogênio
Enteropeptidase ou 
Tripsina
Tripsina
Fonte: Nelson e Cox, 2004. 
Clivagem proteolítica específica
Quimiotripsi-
nogênio
Inativa
-Quimiotripsina
Ativa
α-Quimiotripsina
Ativa
Quimiotripsina
Tripsina
Fonte: Nelson e Cox, 2004. 
DEPARTAMENTO DE FISIOLOGIA
Bioquímica 
FISOL0001
AVISO
Este material é parte integrante da
disciplina Bioquímica FISOL 0001 oferecida
pela Universidade Federal de Sergipe e
destina-se exclusivamente para uso
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