aula Proteinas

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10/03/2025
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2025
Professor: Dr. Erik Saenz
Estrutura e função de Aminoácidos e 
Proteínas
Proteínas
 Caracterizar os aminoácidos
 Descrever os diferentes níveis de organização das proteínas
 Descrever as principais funções desempenhadas pelas 
proteínas nas células
OBJETIVOS
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PROTEÍNAS
 Proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, ocorrendo em
todas as células e em todas as partes das células
 As proteínas possuem diversas funções no organismo.
 As proteínas também ocorrem em grande variedade; milhares de diferentes
tipos podem ser encontrados em uma única célula
 Sendo responsaveis por praticamnete todos os processos que acontecem numa
celula.
 Exemplos: colágeno, queratina, albumina, hemoglobina.
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 Proteínas são as moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas
que se conhece.
A FORMA E A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
 A forma e a função de uma proteína é
especificada por sua sequência de aminoácidos.
 Sendo polímeros compostos pela combinação de 20 aminoácidos, com cada
resíduo de aminoácido unido ao seu vizinho por um tipo específico de ligação
covalente (ligação peptidica).
 A partir destes aminoácidos, diferentes organismos podem gerar produtos tão
diversos como enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras
musculares, penas, teias de aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite,
antibióticos, venenos entre outras substâncias com atividades biológicas
distintas.
Enzimas
Funções 
das 
proteínas
Proteínas 
estruturais
Proteínas 
sinalizadoras
Proteínas de 
transporte
Proteínas de 
armazenamento
Proteínas 
motoras
Proteínas de 
regulação gênica
Proteínas 
receptoras
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AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos compartilham características estruturais comuns.
 Existem 20 diferentes tipos de aminoácidos presentes em proteínas.
 Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são ɑ-aminoácidos.
 Eles têm um grupo carboxila (ácido) e um grupo amino (básico) ligados ao
mesmo átomo de carbono.
 Os 20 aminoácidos diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos
R, que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a
solubilidade dos aminoácidos em água.
-COOH
-NH2
• Foram atribuídas aos aminoácidos comuns das proteínas abreviações de três 
letras e símbolos de uma letra.
Nomenclatura de 
Aminoácidos
Abreviações de três letras e
símbolos de uma letra.
Alanina –Cisteina-Glicina-Valina-Tirosina
Ala-Cys-Gly-Val-Tyr
A – C – G – V - Y
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• Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono a está
ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino,
um grupo R e um átomo de hidrogênio.
• O átomo de carbono a é, portanto, um centro quiral.
• Em decorrência do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em volta do
átomo de carbono a, os quatro grupos diferentes podem ocupar dois
arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos têm dois
estereoisômeros possíveis.
• As células são capazes de sintetizar especificamente os isômeros L de
aminoácidos porque os sítios ativos de enzimas são assimétricos.
Estereoisômeros dos aminoácidos
 Existem 20 aminoácidos que constituem as proteínas dos seres vivos.
 Os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos:
o Aminoácidos Essenciais (9)
• Não são produzidos pelo homem, e devem por isso, serem
ingeridos na alimentação (vegetais).
o Aminoácidos Naturais (11) (não essências)
• São produzidos pelo organismo humano
 Obs.: O tradicional arroz com feijão (mistura de um cereal com
leguminosa) contém todos os aminoácidos essenciais.
Classificação
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AMINOÁCIDOS
Aminoácidos 
essenciais não são 
sintetizados pelo 
organismo e precisam 
ser obtidos por meio 
dos alimentos.
Os outros 
aminoácidos são 
sintetizados pelo 
organismo (Não 
essenciais)
Aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R (cadeias laterais), em cinco
classes principais:
Classificação pelo Grupo R
• Grupos R apolares, alifaticos: são
apolares e hidrofóbicos.
• Grupos R aromaticos: são
relativamente apolares
(hidrofóbicos).
• Grupos R polares, não carregados:
são mais solúveis em água, do que
os aminoácidos apolares: cisteína.
• Grupos R carregados
positivamente (basicos): com
carga positiva em pH 7,0.
• Grupos R carregados
negativamente (acidos) : com
carga negativa em pH 7,0
cisteína
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Propriedades dos Aminoácidos
 Sólidos à temperatura ambiente (alto ponto de fusão);
 Solúveis em água;
 Apresentam comportamento anfótero, ou seja, podem comportar-se como
ácidos (doam H+) ou bases (recebem H+), dependendo do pH da solução.
 Íon bipolar ou zwitterion
Peptídeos e Proteínas
• Aminoácidos podem ser unidos de modo covalente por meio de ligações
peptídicas para formar peptídeos e proteínas.
• As células geralmente contêm milhares de proteínas diferentes, cada uma com
uma atividade biológica diferente.
• Proteínas podem ser cadeias peptídicas muito longas de 100 a muitos milhares
de resíduos de aminoácidos. Entretanto, alguns peptídeos que ocorrem
naturalmente possuem apenas alguns poucos resíduos de aminoácidos.
• Algumas proteínas são compostas por várias cadeias polipeptídicas associadas
de modo não covalente, chamadas de subunidades.
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Peptídeos e Proteínas
• As proteínas podem ser consideradas como:
• Proteínas simples produzem, por hidrólise, apenas aminoácidos;
• Proteínas conjugadas contêm além deles, alguns outros componentes, tais
como um metal ou um grupo prostético.
Proteínas simples Proteínas conjugadas
(Metaloproteínas)
AMINOÁCIDOS
Ligação peptídica
 Proteínas são formadas por
aminoácidos unidos por meio de
ligações peptídicas.
 Ligação entre um grupo
carboxílico de um aminoácido
com o grupo amino de outro
aminoácido,
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Ligação PeptídicaLigação Peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos.
Reação de 
desidratação
Dipeptídeo
grupo 
carboxílico
grupo 
amino 
ligações peptídicas
Resíduo aminoterminal
Resíduo carboxiterminal
 Tripeptídeo → 3 aminoácidos → 2 ligações peptídicas
 Tetrapeptídeo → 4 aminoácidos → 3 ligações peptídicas
 Pentapeptídeo → 5 aminoácidos → 4 ligações peptídicas
 Polipeptídeos → Massa molecular menor que 10.000 dáltons
 Proteínas → Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
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PROTEÍNAS
Polímero com mais de 100 aminoácidos
Níveis De Estrutura Nas Proteínas
PROTEÍNAS
• A estrutura das proteínas, pode ser descrita em vários níveis de
complexidade, arranjada em um tipo de hierarquia conceitual.
• Sendo quatro os níveis de estrutura proteica comumente definidos.
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PROTEÍNAS
Ligações presentes no enovelamento das proteínas
• A estrutura da proteína é estabilizada em grande parte por múltiplas
interações fracas.
• Ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma 
mesma proteína.
PROTEÍNAS
Estrutura Primária
 Consiste em uma sequência 
de aminoácidos unidos por
ligações peptídicas e inclui 
quaisquer pontes dissulfeto.
 Não tem função.
 Sequencia definida 
geneticamente.
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 O termo estrutura secundária se refere a qualquer segmento
de uma cadeia polipeptídica e descreve o arranjo espacial de
seus átomos na cadeia principal.
PROTEÍNAS
Estrutura Secundária
PROTEÍNAS
ɑ - hélice
 Resulta da formação de 
ligações de hidrogênio 
entre grupamentos N-H e 
C=O na cadeia principal de 
polipeptídeos. 
 As cadeias laterais não 
interferem na formação 
das ligações de hidrogênio
Estrutura Secundária
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PROTEÍNAS
ɑ - hélice
Representação
Estrutura Secundária
A super-hélice é provavelmente de mão esquerda na alfa-queratina e de mão 
direita no colágeno.
PROTEÍNAS
• Folhas β são 
compostas quando 
pontes de 
hidrogênio são 
formadas entre 
cadeias 
polipeptídicas 
dispostas lado a 
lado
Estrutura Secundária
Folha Beta- pregueada
Conformação β 
- Folha β
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Antiparalela
Paralela
PROTEÍNAS
Folha β (Folha betapregueada)
Representação
Estrutura Secundária
Dobras β 
• O arranjo tridimensional total 
de todos os átomos de uma 
proteína é chamado de 
estrutura terciária.
• Interação entre os grupos da 
cadeia lateral.
PROTEÍNAS
Estrutura Terciária
Ligações de Hidrogênio
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Pontes salinas 
PROTEÍNAS
Estrutura quartenária
• Algumas proteínas contêm duas
ou mais cadeias polipeptídicas
distintas, ou subunidades, que
podem ser idênticas ou
diferentes.
• O arranjo destas subunidades
proteicas em complexos
tridimensionais constitui a
estrutura quaternária.
• Nessas estruturas as cadeias
polipeptídicas não podem ser
interligadas por ligação
covalente.
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• Hemoglobina foi a primeira proteína oligomérica que teve a estrutura 
tridimensional determinada. 
• A hemoglobina é formada por quatro cadeias polipeptídicas, cada uma 
delas apresentando um grupo heme. 
• Nos grupos heme de cada cadeia os átomos de ferro estão no estado 
ferroso (Fe2+).
EXEMPLO: Hemoglobina (2 cadeias alfa e 2 cadeias Beta)
Principais ligações responsáveis pela estabilização 
da estrutura protéica.
TIPO DE ESTRUTURA LIGAÇÕES QUE ESTABILIZAM ESTRUTURA
PRIMÁRIA Ligações peptídicas 
SECUNDÁRIA Ligações de hidrogénio
TERCIÁRIA Pontes dissulfeto
Ligações de hidrogénio
Pontes salinas (interação iônica)
Interacções hidrofóbicas
QUATERNÁRIA Pontes dissulfeto
Pontes salinas (interação iônica)
Interacções hidrofóbicas
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 Proteínas fibrosas: 
cadeias polipeptídicas 
arranjadas em longos 
filamentos ou folhas. 
 Proteínas globulares: 
cadeias polipeptídicas 
dobradas em forma 
esférica ou globular.
PROTEÍNAS
Classificação da proteína de acordo com a estrutura
PROTEÍNAS FIBROSAS
 As proteínas fibrosas em geral são formadas por um único tipo de
estrutura secundária,
 Assim, elas adquirem a forma de longos filamentos, geralmente
entrelaçados como uma corda.
 E sua estrutura terciária é relativamente simples.
 Têm normalmente uma forma cilíndrica, sendo na maioria proteínas com
funções estruturais ou de armazenamento, sem atividade catalítica.
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PROTEÍNAS FIBROSAS
 As proteínas fibrosas compartilham propriedades que dão força e/ou
flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem.
 Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em água, propriedade conferida
pela alta concentração de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos.
Cabelo Unhas Chifres
 Queratina também é encontrada nas unhas, cabelos, cascos, chifres,
garras, penas, bicos, outros.
 Colágeno: sustentação, resistência e elasticidade onde se encontram,
como tecidos conjuntivos e ósseos, músculo liso, tendões, outros.
A cadeia polipeptídica se enovela em uma estrutura compacta, como
uma bola de superfície irregular.
• Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas. 
• Geralmente são solúveis em meio aquoso.
• São exemplos de proteínas globulares as proteínas ativas, como as 
transportadoras, como a hemoglobina (família das globulinas).
• Outras proteínas globulares são as imunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e 
IgM), alfa, beta e gama globulinas. 
PROTEÍNAS GLOBULARES
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RibonucleaseCitocromo C Lisozima
• Normalmente, 
contém 
diversos tipos 
de estruturas 
secundárias
• A maioria das 
enzimas e as 
das proteínas 
reguladoras 
são proteínas 
globulares.
• A maior parte das enzimas com funções metabólicas importantes
possuem uma forma globular, tal como muitas das proteínas
envolvidas na transdução de sinal.
Desnaturação Proteica
 É a desorganização da
estrutura tridimensional
(terciária) nativa de uma
proteína, levando a perda de
sua função.
 Agentes desnaturantes: pH e
temperatura
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Desnaturação e renaturação 
de proteína
ATE A PROXIMA AULA!!!
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REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
 Alberts, Bruce. (2017). Fundamentos da Biologia Celular. 4 
ed. Cap 2
 Nelson, David (2014). Princípios de Bioquímica de Lehninger, 
6º edição, Capítulos 3, 4 e 5.
 https://integrada.minhabiblioteca.com.br/#/books/9
788580555950/
 Acesse o site abaixo, explore, descubra e compare a forma
tridimensional de aminoácidos e proteínas de interesse:
http://www.3dchem.com/a-z.asp
1. Represente a estrutura de um alfa-aminoácido mencionando
suas partes (desenhe os grupos funcionais).
2. De acordo com sua cadeia lateral (radical) como os aminoácidos
podem ser classificados?
3. Explique como acontece a ligação peptídica?
4. Descreva quais as diferenças entre os níveis de organização
primário, secundário, terciário e quaternário das proteínas.
5. Explique os processos de desnaturação e renaturação.
6. Mudanças na estrutura primária de uma proteína/enzima pode
alterar a função biológica ?