PROTEÍNAS

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BÁSICA
PROTEÍNAS
Prof. Dra. Andreia Teixeira Oliveira
ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS
Cerca de 70% do volume celular é composto por água, e o restante inclui
biomoléculas essenciais, como:
Carboidratos (energia e estrutura), Lipídios (armazenamento de energia)
Proteínas (funções estruturais e enzimáticas), Ácidos nucleicos (DNA e RNA,
responsáveis pela informação genética)
carboidratos
ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS
Essas biomoléculas são grandes polímeros orgânicos, constituídos por subunidades
repetíveis chamadas monômeros.
Monômero
ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS
A maioria das biomoléculas é derivada de hidrocarbonetos, pois a química do
organismo vivo está organizada ao redor do elemento carbono, que representa mais
da metade do peso seco das células.
O que diferencia as biomoléculas, estrutural e funcionalmente, são os pequenos
grupos funcionais aos quais estão ligados EM UMA CADEIA CARBONADA.
Grupos Funcionais
• Os grupos funcionais são sequências químicas, ou padrões de átomos, que
exibem uma "função" consistente (propriedades e reatividade)
independentemente da molécula em que são encontrados.
• As moléculas biológicas podem conter muitos tipos diferentes e combinações de
grupos funcionais, e um conjunto particular de grupos em uma biomolécula afeta
muitas das suas propriedades, incluindo sua estrutura, solubilidade e reatividade.
Grupos funcionais:
Grupos funcionais
Ácido carboxílico
Os ácidos carboxílicos constituem compostos polares e formam ligações de
hidrogênio.
Os ácidos carboxílicos com mais de dez carbonos são sólidos, com textura de cera e
insolúveis em água (ácidos graxos)
(— COOH)
Aminas
As aminas são compostos que podem ser considerados derivados do amoníaco, NH3,
pela substituição de um ou mais átomos de hidrogênio:
NH3
Metilamina
Classificação:
Aminas alifáticas (R-NH2) 
Aminas aromáticas (Ar-NH2)
Aminas
O aminoácidos?
 Aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de carbono ao qual
se ligam um grupo carboxila, um grupo amino, um hidrogênio e um grupo variável.
 A grande quantidade de proteínas resulta da combinação dos aminoácidos de
diferentes maneiras.
Fórmula geral de um aminoácido
• Cada aminoácido apresenta em sua estrutura um grupo amina e
um grupo carboxila (ácido carboxílico), ambos ligados a um
mesmo carbono, o qual é denominado carbono alfa (carbono α).
• Cada tipo de proteína possui uma sequência específica de
aminoácidos, que determina sua estrutura e função dentro
do ser vivo.
• A sequência e a natureza dos aminoácidos são determinadas
pelo código genético, que está armazenado no DNA.
Codificação genética
Quando dizemos que algo está "codificado nas proteínas", estamos dizendo que a
informação do DNA (nos genes) foi usada para construir uma proteína específica. Esse
processo segue uma espécie de código (o código genético).
1. DNA (gene) → guarda as instruções.
2. Essa informação é transcrita para o RNA mensageiro (mRNA).
3. O mRNA é lido por ribossomos, que "traduzem" a sequência de letras (bases
nitrogenadas) em aminoácidos.
4. A sequência de aminoácidos forma uma proteína.
Proteínas – Síntese
Cada trinca de bases nitrogenadas no RNA
(chamada códon) corresponde a um aminoácido
específico. Por isso a gente diz que os aminoácidos
estão "codificados" no gene.
Exemplo: O códon AUG no RNA codifica o
aminoácido metionina, que geralmente é o
primeiro em toda proteína nova.
Aminoácidos Não Codificados – Componentes de 
antibióticos
Existem centenas de
aminoácidos não codificados
geneticamente, chamados não
proteicos, que participam de
outras funções biológicas,
como intermediários
metabólicos ou componentes
de antibióticos.
Aminoácidos Não Codificados – Vias metabólicas
Existem 20 aminoácidos considerados como padrões e que são os responsáveis por
formar todas as proteínas existentes.
De acordo com as propriedades da cadeia lateral, os aminoácidos podem ser agrupados
em apolares, polares e com cadeias laterais eletricamente carregadas.
Aminoácidos canônicos ou padrão
APOLARES
 alanina (Ala) – A
 isoleucina (Ile) - I
 metionina (Met) – M
 prolina (Pro) - P
 triptofano (Trp) - W
 valina (Val) – V
 fenilalanina (Phe) – F
 glicina (Gly) – G
 leucina (Leu) - L
POLARES
 serina (Ser) – S
 cisteína (Cys) – C
 tirosina (Tyr) - Y
 treonina (Thr) – T
 arginina (Arg) – R
 glutamina (Gln) - Q
ELETRICAMENTE 
CARREGADOS
 lisina (Lys) - K
 ácido aspártico (Asp) - D
 ácido glutâmico (Glu) – E
 asparagina (Asn) - N
 histidina (His) – H
Aminoácidos essenciais e não essenciais
O que são Proteínas?
 Proteínas são polímeros, de alto peso molecular, formados pela união de
aminoácidos.
 Proteínas são constituídas por α-aminoácidos.
 Cada tipo de proteína possui uma sequência específica de aminoácidos, que
determina sua estrutura e função dentro do ser vivo.
 A sequência e a natureza dos aminoácidos na cadeia polipeptídica são
determinadas pelo código genético, que está armazenado no DNA.
Proteínas – Ligação Peptídica
Ligação peptídica –
Ligação amida 
formada 
covalentemente
Ligações peptídicas
Em uma proteína, muitos aminoácidos, normalmente acima de cem, são ligados por
ligações peptídicas, dando origem a um polímero, ou seja, a uma cadeia polipeptídica.
Muitos peptídeos apresentam atividade biológica, podendo, por exemplo, atuar como
hormônios.
A estrutura primária
A estrutura primária é o
nível mais simples na
organização estrutural de uma
proteína, onde os
aminoácidos se ligam de
forma linear.
A estrutura primária
 Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas que não
funcionam corretamente, levando a diversas doenças.
Exemplo: Na anemia falciforme, uma única mudança na sequência de aminoácidos da
hemoglobina causa a deformação das hemácias. Essa deformação afeta a capacidade do
sangue de transportar oxigênio, demonstrando como a estrutura primária é crucial para
a funcionalidade das proteínas.
Nesta etapa formam-se padrões de dobramento local na
cadeia polipeptídica, onde os componentes desse grupo
dobram-se sobre si mesmas e formam pontes de
hidrogênio, provocando uma estrutura helicoidal.
A estrutura secundária
Os dois tipos principais de estrutura secundária são:
α-hélice - hélice espiral formada pela ligação de hidrogênio entre aminoácidos ao
longo da cadeia polipeptídica.
Folha-β ou (β-preguiada) - estruturas planares em forma de folha, formadas pela
ligação de hidrogênio entre segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica.
A estrutura secundária
α-hélice - A cadeia polipeptídica forma
uma espiral, estabilizada por ligações de
hidrogênio entre os grupos –C=O e –NH
das ligações peptídicas.
As cadeias lateais dos resíduos de
aminoácidos se dispõem-se no exterior da
hélice.
•Beta-folha: o arranjo
da cadeia se organiza
em zig-zag e as duas
partes podem ficar
dispostas ao lado uma
da outra.
A estrutura terciária
A estrutura geral tridimensional
de um polipeptídeo é chamada de
sua estrutura terciária.
Estrutura obtida pelo
enovelamento da cadeia
polipeptídica.
A estrutura terciária
A estrutura terciária é principalmente resultante
das interações entre os grupos R dos aminoácidos
que compõem a proteína.
Interações de grupo R que contribuem para a
estrutura terciária incluem ligações de hidrogênio,
ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação
iônica e forças de dispersão London
São formadas de mais de uma unidade
estrutural (subunidades).
Cada unidade estrutural pode conter, por
sua vez, um ou mais polipeptídios.
As subunidades estruturais ligam-se umas
nas outras por ligações não covalentes, como
ligação de hidrogênio e eletrostática.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
Proteínas - Estrutura
Proteínas - Classificação
De acordo com a estrutura:
Fibrosas: colágeno, queratina, 
Globulares: albumina, hemoglobina,
Proteínas mistas: Contêmtanto regiões fibrosas como globulares -
actina/miosina
Proteína Fibrosa
Proteína Globular
Proteínas - Fibrosas
Colágeno - é a proteína mais abundante no corpo humano, formando fibras resistentes
em pele, ossos, tendões e vasos sanguíneos. Sua estrutura tripla-hélice depende de:
Hidroxiprolina (OH-prolina): Estabiliza a hélice do colágeno por formar pontes de
hidrogênio.
Hidroxilisina (OH-lisina): Permite ligações cruzadas entre fibras de colágeno, conferindo
resistência mecânica.
Esses aminoácidos são responsáveis pela estabilidade e coesão da proteína.
Proteínas - Fibrosas
Estes aminoácidos hidroxilados (OH-lisina e OH-prolina ) não são obtidos pela alimentação,
devendo ser obtidos durante a síntese proteica, a partir da ação das enzimas lisil e prolil–
hidroxilases.
Na falta de vitamina C, não ocorre a formação de OH-lisina e OH-prolina, resltando em
fibras de colágeno frágeis e desorganizadas, causando sangramento de gengivas, mucosas –
(ESCORBUTO).
Proteínas - Fibrosas
Queratina - Proteína Fibrosa e alongada encontrada principalmente em estruturas
derivadas do ectoderma (pele).
Se dividem em 2 tipos:
α- Queratina – estruturas com maior força de coesão. Ligação de hidrogênio intracadeia e
pontes dissulfeto (dão resistência e elasticidade).
●  ligação de dissulfeto : estrutura mais dura (chifres, unhas, cascos).
●  ligações de dissulfeto: mole e flexíveis, porém, resistente: cabelo, lã
β - Queratina – estruturas com ligação de hidrogênio mais dura mais rígida e mais
resistente que a alfa-queratina. Tem menor elasticidade.
ex: penas, escamas, garras, bico..
Proteínas - Globulares
Hemeproteínas - As hemoproteínas são uma classe importante
de proteínas conjugadas que contêm um grupo hemo (ou
"heme") como parte de sua estrutura.
O grupo hemo é um complexo orgânico que possui um átomo de
ferro (Fe) no centro, geralmente no estado ferroso (Fe²⁺),
essencial para suas funções biológicas.
Proteínas - Globulares
Funções das Hemoproteínas:
 Transporte de oxigênio:
 Hemoglobina (no sangue)
 Mioglobina (nos músculos).
 Catálise de reações: Enzimas
como citocromos (na cadeia respiratória
mitocondrial) e peroxidases (na detoxificação).
 Armazenamento de oxigênio: Mioglobina em
tecidos musculares.
Proteínas - Globulares
Metahemoglobina - é uma forma alterada da hemoglobina em que o ferro do grupo
hemo está no estado férrico (Fe³⁺) em vez do estado ferroso (Fe²⁺).
Essa modificação impede a ligação com o oxigênio (O₂), comprometendo o transporte de
O₂ no sangue.
O Fe³⁺ não se liga ao O₂, tornando a hemoglobina ineficaz.
Causas:
Congênita: Deficiência da enzima citocromo b5 redutase (responsável por reduzir Fe³⁺ de 
volta para Fe²⁺).
Adquirida: Exposição a oxidantes químicos (nitritos, anilinas, benzocaína).
◦ Uso de fármacos como dapsona ou sulfonamidas.
◦ Ingestão de água contaminada (ex.: nitratos em poços).
Proteínas – Classificação 
-Proteínas Simples - Formadas somente por aminoácidos (Albumina, Queratina, Colágeno).
-Proteínas Conjugadas - Formadas por aminoácidos + um grupo não proteico (chamado de
grupo prostético). Esse grupo prostético pode ser um metal, um carboidrato, um lipídio, uma
vitamina, etc.
Classificação das Proteínas – Quanto ao valor 
nutritivo
-Proteínas de alto valor biológico
- Completas - Contêm todos os aminoácidos essenciais nas proporções ideais para 
humanos (ovo, Quinoa)
- Parcialmente completas - Contêm todos os aminoácidos essenciais, mas em 
proporções desbalanceadas (alguns em quantidade insuficiente).
-Proteínas de baixo valor biológico (Incompletas)
- Vegetais: Gelatina (falta triptofano), milho (falta lisina), trigo (falta lisina).
- Alimentos processados: Proteínas isoladas de baixa qualidade.
Proteínas do leite:
As proteínas do leite são muito conhecidas por sua alta qualidade nutricional — ou seja,
são ricas em aminoácidos essenciais . A caseína forma o "coalho" do leite (base da
fabricação de queijos). Elas são divididas em dois grandes grupos:
1. Caseínas (≈ 80% das proteínas do leite)
· Forma de agrupamento: micelas (complexos que mantêm as caseínas solúveis no leite).
· Função nutricional: liberam aminoácidos de forma lenta e contínua no organismo, o
que é útil na manutenção da massa muscular.
· Tipos de caseína: (αs1-caseína, αs2-caseína, β-caseína, κ-caseína,
2. Proteínas do soro do leite (≈ 20%)
Proteínas do leite:
2. Proteínas do soro do leite (≈ 20%)
São as proteínas mais solúveis e rapidamente absorvidas:
Beta-lactoglobulina (principal proteína do soro)
Alfa-lactoalbumina
Albumina do soro bovino (BSA)
Imunoglobulinas (atuam no sistema imunológico)
Lactoferrina (tem ação antimicrobiana e imunológica)
Proteínas do leite
desnatado (%)
Quantidade no
leite (g/L)
Caseínas (total) 80 27
-Caseína 40 14
-Caseína 24 8
-Caseína 12 4
-Caseína 4 1
Proteínas do soro
(total)
20 7,0
Lactoalbumina 12 4,2
Lactoglobulina 5 1,8
Imunoglobulinas 2 0,7
Outras 1 0,3
A intolerância à lactose é um problema com o açúcar do leite (lactose), não com as 
proteínas. 
Aminoácido limitante
Alimento Aminoácido limitante
Trigo Lisina
Arroz Lisina
Legumes Triptofano
Milho, cereais Lisina, Triptofano
Feijão Metionina ou Cisteína
Ovos, frango Nenhum
(proteína de MAIOR valor biológico – alta
digestibilidade)
Desnaturação proteica
Mudança na conformação estrutural (estrutura tridimensional funcional) da proteína,
causada pela ruptura das interação não covalentes, sem que ocorra hidrólise das ligações
peptídicas – Proteínas Desnaturadas
Agentes Desnaturantes
aquecimento, agitação, radiação UV, raios X
Ácidos e bases fortes, solventes orgânicos, detergentes
Soluções concentradas de ureia
Elevadas pressões
Renaturação proteica
 Proteína retoma sua estrutura
original, pela retirada do agente
desnaturante e reestabelecimento de
condições ideais.
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
Atividade Catalítica
Transporte
Contráteis /
Motilidade
Proteínas - Funções
Proteínas Estruturais - Fornecem suporte mecânico, resistência e forma para células, tecidos e órgãos
(Queratina, colágeno, elastina, actina, miosina)
Proteínas de Defesa - Defendem o organismo contra agentes estranhos (vírus, bactérias, toxinas). –
Anticorpos (imunoglobulinas), Interleucinas (proteínas sinalizadoras do S.I.)
Proteínas Reguladoras - Regulam processos celulares, especialmente a expressão gênica e o
metabolismo. (Fatores de transcrição, Hormônios)
Nutrição - Servem como fonte de aminoácidos essenciais durante o crescimento, jejum ou
desenvolvimento embrionário. (Caseína, Ovalbumina)
Coagulação - Participam da hemostasia, ou seja, da formação do coágulo para estancar
sangramentos. (Trombina, Fibrinogênio)