Aula 3_ resumo

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Aminoácidos e Proteínas
 Proteínas
Moléculas mais abundantes e com maior
diversidade de funções nos organismos
vivos.
EX: hormônios (insulina), proteínas
contráteis (actina e miosina), proteinas
estruturais (colágeno, elastina), proteinas
de transporte (albumina)….
Diversidade em atuação.
Caracterísitica Estrutural
Polímeros de AMINOÁCIDOS
 Aminoácidos (Aa)
Unidades fundamentais das proteínas.
• Alfabeto no qual a linguagem da
estrutura da proteina é lida.
Moléculas orgânicas (ácidos orgânicos),
formadas principalmente por átomos de:
~300 aminoácidos já foram descritos,
PORÉM, apenas 20 aminoácidos são
encontrados em proteínas.
Aminoácidos NÃO ESSENCIAIS 11
Sintetizados pelo organismo e vão suprir as
necessidades celulares.
Aminoácidos ESSENCIAIS 9
Não são sintetizados precisam estar
presente na dieta.
OBS: apenas 9 Aa não dependem da
alimentação.
*Arginina, cisteína e tirosina são Aa (NÃO
ESSENCIAIS), porém devem ser ingeridos na
dieta.
Fontes alimentares de Aa
Alimentos de origem animal possuem
proteínas de alto valor biológico.
*Importantes fontes de aminoácidos
essenciais
MITO Todas proteínas só são adquiridas
com alimentos de origem animal.
 Banana → Triptofano
 Estrutura Básica dos Aminoácidos
• Todos aminoácidos tem pelo menos
um carbono assimétrico (átomo de
carbono ligado a qutro grupos
diferentes entre si).
• Em pH fisiológico (7,4):
◦ Carboxila encontra-se dissocidado
◦ Amido pronatado: - NH3
+
 Cadeia Lateral (R) dos Aminoácidos
Variam em estrutura, tamanho e carga
elétrica
Classificado de acordo com as propriedades:
j Aminoácidos Apolares
• Distribuição homogênea de elétrons;
• Incapazes de realizar ligações;
• Menos solúveis.
Aminoácidos Polares
• Distribuição desigual de elétrons;
• Participam de ligações;
• São mais solúveis;
• Ácidos e bases.
Aminoácidos denominados “D” ou “L”
• à esquerda são L- aminoácidos;
• à direita dão D- aminoácidos.
Propriedades ácidobásicas dos
Aminoácidos
Aminoácidos existem em pH fisiológico
como íons dipolares → compostos químicos
eletricamente neutros → possuem cargas
opostas em diferentes átomos.
• Carboxila = Íon carboxilado, - COO-
• Amino = Íon amonia, -NH3
+
Solução aquosa, dependendo do pH da
solução, vai existir um equilíbrio entre íon
dipolar e as formas aniônica- e catiônica+ do
Aa.
Aminoácidos Formando
Peptídeos
Peptídeos: pequenas cadeias de Aa unidos
EX: Hormônios, neurotransmissores,
adoçantes...
Peptídeos
O número de Aa que compõe os peptídeos,
determina o prefixo do peptídeo.
Peptídeo com 2 aminoácidos = dipeptídeo...
Peptídeos que apresentam mais de dez
resíduos de aminoácidos utilizamos os
termos oligopeptídeos ou polipeptídios. 
Oligepeptídeos
• Cadeia pequenas de aminoácidos;
• Número máximo de 20 aminoácidos.
Polipeptídeos
• Empregado para peptídeos com mais
de 20 aminoácidos;
• Sinônimo de proteína.
Grupo carboxila de um aminoácido reage com 
um grupo amino de outro aminoácido, liberando 
H2O e produzindo uma ligação covalente 
denominada LIGAÇÃO PEPTÍDICA.
Aminoácidos Formando
Proteínas
Aminoácidos se ligam de modo covalente
(ligações peptídicas) em uma sequência
linear.
20 aminoácidos são combinados
diferentemente, produzindo proteínas com
propriedades e funções diferentes
Síntese Proteica
Acontece a partir da tradução:
mRNA carrega código genético → direciona 
a sintese de proteina especifica
3 bases nitrogenadas (códon) → indica Aa a
ser direcionada na formação da cadeia
polipeptídica.
Ribossomos são os responsáveis
Proteínas
São macromoléculas biológicas mais
abundantes.
Presentes em toda célula, a partir da
tradução do RNA
Diversidade de funções.
Organização Estrutural da Proteínas
Estrutura Primária
• Sequência linear de Aa que compõe
a proteína;
• Determinada genéticamente.
Estrutura Secundária
• Apresenta-se “torcida”, dobrada
sobre si, adquirindo várias
conformações
• Resultado da estrutura primária :
depende do número e distribuição
dos Aa ao longo da cadeia.
Estrutura Terciária
• Cadeia polipeptídica se curva e dobra
em três dimensões;
• Maior estabilidade e menor volume
• Diversos tipos de interações quimicas
Estrutura Quartenária
• Associação de cadeias peptídicas;
• Interações não covalentes entre as
cadeias peptídicas e outros
compostos de origem não proteíca.
Ex: hemoglobina
Hélice alfa > helicoidal 
Hélice beta > zigzag 
Proteína Globular: esferas irregulares, + solúvel, 
funções diversas. Ex: Hemoglobina
Proteína fibrosa: formato cilindrico, - solúvel, 
funções estruturais. Ex: Colágeno e Queratina
Grupo Protético
Componente de natureza não proteica de
proteínas conjugadas.
Proteínas conjugadas podem ser
classificadas em: 
• Cromoproteína: confere cor;
• Glicoproteina: é um glicídeo;
• Lipoproteína: é um lipídeo;
• Nucleoproteína: é um ácido nucleico.
Classificação
Quanto a composição:
Proteínas simples : por hidrólise (Aa)
Proteínas Conjugadas: por hidrolisse 
(Aa + composto orgânico ou inorgânico)
Quanto ao número de Cadeias:
Proteínas Monoméricas: apenas uma 
cadeia polipeptídica. 
Proteínas Oligoméricas: mais de uma 
cadeia polipeptídica. 
Quanto a forma:
Proteínas Fibrosas: organizam-se em forma 
de fibras ou lâminas, insolúveis.
Proteínas Globulares: formadas por cadeias
polipeptídicas que se dobram, solúveis.
 
By: Hanna
Desnaturação Proteica
Exposição de proteínas a pH extremo ou 
temperaturas elevadas:
Causa modificações físicas na conformação 
tridimensional e na função fisiológica das 
proteínas – DESNATURAÇÃO
 
Causa a perda da configuração espacial da 
proteína modifica completamente sua função.
Ocorre por alterações nas estruturas secundária e 
terciária da cadeia.