Aminoácidos: Estrutura e Classificação

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<p>AMINOÁCIDOS</p><p>Profª. Msc. Lorena Vieira</p><p>Bioquímica</p><p>2019.2</p><p>Figura 1. Foto de um frasco de um suplemento</p><p>alimentar e detalhe de seu rótulo, mostrando as</p><p>quantidades de aminoácidos presentes.</p><p>Você já ouviu falar em aminoácidos?</p><p>AMINOÁCIDOS (Aa)</p><p>São blocos estruturais responsáveis pela estruturação dos</p><p>organismos vivos, bem como pelas moléculas mais</p><p>especializadas que ordenam o seu funcionamento.</p><p>São substâncias orgânicas que se polimerizam para formar</p><p>proteínas.</p><p>AMINOÁCIDOS (Aa)</p><p>As proteínas de cada organismo, da mais simples das</p><p>bactérias aos seres humanos, são construídas a partir do</p><p>mesmo conjunto de 20 aminoácidos.</p><p>As importantes funções que as proteínas têm são</p><p>estritamente dependentes dos Aa de que estão</p><p>constituídas.</p><p>AMINOÁCIDOS (Aa)</p><p>Cada um dos aminoácidos tem uma cadeia lateral com</p><p>propriedades químicas características.</p><p>Para gerar uma determinada proteína, os aminoácidos se</p><p>ligam de modo covalente em uma sequência linear</p><p>característica.</p><p>AMINOÁCIDOS (Aa)</p><p>As células produzem proteínas com propriedades e atividades</p><p>completamente diferentes ligando os 20 aminoácidos em</p><p>combinações e sequências muito diferentes.</p><p>AMINOÁCIDOS (Aa)</p><p>A partir desses blocos de construção, diferentes organismos</p><p>podem gerar produtos tão diversos como:</p><p>Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, fibras</p><p>musculares, proteínas das lentes dos olhos, penas, teias de</p><p>aranha, chifres de rinocerontes, proteínas do leite, antibióticos,</p><p>venenos de cogumelos e uma miríade de outras substâncias</p><p>com atividades biológicas distintas.</p><p>CONFORMAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS</p><p>Um Aa possui em sua estrutura uma função</p><p>amina (-NH2) e uma carboxila (-COOH),</p><p>preso ao carbono alfa de uma cadeia</p><p>carbonada.</p><p>A representação de um Aa mostra um átomo de carbono central,</p><p>chamado carbono α. O átomo de carbono α é, portanto, um centro</p><p>quiral.</p><p>Esse carbono α, assim como todo átomo de carbono, é capaz de</p><p>realizar quatro ligações químicas, as quais estão discriminadas a</p><p>seguir:</p><p>1. ligação com um grupamento amina (-NH2);</p><p>2. ligação com um grupamento carboxila (-COOH);</p><p>3. ligação com um átomo de hidrogênio (H);</p><p>4. ligação com um grupamento R, que distingue um Aa do outro.</p><p>Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina o grupo R é</p><p>outro átomo de hidrogênio.</p><p>CONFORMAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS</p><p>Os Aa são enquadrados em séries D ou L, possuindo dois</p><p>estereoisômeros possíveis, sendo uma imagem especular um do</p><p>outro.</p><p>Uma vez que elas são imagens especulares não sobreponíveis uma</p><p>da outra, as duas formas representam uma classe de</p><p>estereoisômeros denominada enantiômeros.</p><p>O conhecimento desse fato é relevante porque todos os Aa</p><p>encontrados nos animais e plantas são da série L, enquanto os da</p><p>série D aparecem eventualmente em alguns microrganismos.</p><p>CONFORMAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS</p><p>ESTEREOISÔMERISMO EM Α-AMINOÁCIDOS</p><p>(a) Os dois estereoisômeros da</p><p>alanina, L– e D–alanina, são</p><p>imagens especulares não</p><p>sobrepostas um do outro</p><p>(enantiômeros).</p><p>(b) e (c) Duas convenções</p><p>diferentes para representar as</p><p>configurações espaciais dos</p><p>estereoisômeros.</p><p>Qualquer Aa tem pelo menos um</p><p>carbono assimétrico (moléculas com</p><p>um centro quiral).</p><p>Devido a isso, eles apresentam</p><p>atividade ótica, podendo alterar o</p><p>plano de vibração da luz polarizada.</p><p>Estereoisomerismo em α-aminoácidos</p><p>CONVENÇÃO - CHAVE:</p><p>Duas convenções são utilizadas para identificar os carbonos em</p><p>um aminoácido.</p><p>Os carbonos adicionais em um grupo R são comumente</p><p>designados como β, γ, δ, ε e assim por diante, a partir do carbono</p><p>α.</p><p>CONVENÇÃO - CHAVE:</p><p>Para a maioria das outras moléculas orgânicas, os átomos de</p><p>carbono são simplesmente numerados a partir de uma</p><p>extremidade, conferindo a mais alta prioridade (C-1) ao carbono</p><p>com o substituinte contendo o átomo de maior número atômico.</p><p>Nessa última convenção, o carbono carboxílico de um aminoácido</p><p>seria o C-1 e o carbono α seria o C-2.</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>N</p><p>U</p><p>TR</p><p>IC</p><p>IO</p><p>N</p><p>A</p><p>L</p><p>Aa Não Essenciais</p><p>Aa Essenciais</p><p>Aa condicionalmente</p><p>essenciais</p><p>Não podem ser sintetizados pelo organismo</p><p>humano, mas são necessários para o crescimento</p><p>e manutenção dos tecidos.</p><p>São aqueles que o organismo humano pode</p><p>sintetizar.</p><p>São aqueles que tornam-se essenciais em</p><p>determinadas situações Patológicas ou em</p><p>organismos jovens e em desenvolvimento.</p><p>* Aa condicionalmente essenciais: arginina, glutamina, glicina, prolina, tirosina e cisteína.</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>Conforme a estrutura geral de um Aa eles podem ser</p><p>classificados pela natureza do grupamento R.</p><p>A polaridade dos grupos R varia amplamente, de apolar e</p><p>hidrofóbico (não hidrossolúvel) ao altamente polar e</p><p>hidrofílico (hidrossolúvel).</p><p>Alguns aminoácidos são um pouco difíceis de caracterizar ou</p><p>não se encaixam perfeitamente em qualquer grupo,</p><p>particularmente glicina, histidina e cisteína.</p><p>Os Aa podem ser agrupados em cinco classes principais com base</p><p>nas propriedades dos seus grupos R, estruturas dos 20</p><p>aminoácidos comuns sendo:</p><p>Aa</p><p>Apolar</p><p>Alifáticos</p><p>Aromáticos</p><p>Polar</p><p>Não carregados</p><p>(neutros)</p><p>Carregados</p><p>positivamente -</p><p>Básicos</p><p>Carregados</p><p>Negativamente -</p><p>Ácidos</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>Grupos R apolares, alifáticos</p><p>Os grupos R nesta classe de</p><p>aminoácidos são apolares e</p><p>hidrofóbicos.</p><p>As cadeias laterais de alanina,</p><p>valina, leucina e isoleucina</p><p>tendem a se agrupar no interior</p><p>de proteínas, estabilizando a</p><p>estrutura proteica por meio de</p><p>interações hidrofóbicas.</p><p>Grupos R aromáticos</p><p>Fenilalanina, tirosina e triptofano,</p><p>com suas cadeias laterais</p><p>aromáticas, são relativamente</p><p>apolares (hidrofóbicos).</p><p>Todos podem participar em</p><p>interações hidrofóbicas. O grupo</p><p>hidroxila da tirosina pode formar</p><p>ligações de hidrogênio e é um</p><p>importante grupo funcional em</p><p>algumas enzimas.</p><p>Grupos R polares, não carregados</p><p>Os grupos R desses aminoácidos são</p><p>mais solúveis em água, ou mais</p><p>hidrofílicos do que aqueles dos</p><p>aminoácidos apolares, porque eles</p><p>contêm grupos funcionais que</p><p>formam ligações de hidrogênio com</p><p>a água.</p><p>Grupos R polares, não carregados</p><p>Essa classe de aminoácidos inclui a</p><p>serina, treonina, cisteína,</p><p>asparagina e glutamina.</p><p>Os grupos hidroxila da serina e</p><p>treonina e os grupos amida da</p><p>asparagina e glutamina contribuem</p><p>para suas polaridades.</p><p>Grupos R polares, não</p><p>carregados</p><p>A cisteína é um caso isolado aqui</p><p>porque sua polaridade, devida ao</p><p>seu grupo sulfidrila, é bastante</p><p>modesta.</p><p>A cisteína é um ácido fraco e</p><p>pode fazer fracas ligações de</p><p>hidrogênio com o oxigênio ou</p><p>nitrogênio.</p><p>A cisteína é prontamente oxidada</p><p>para formar um aminoácido</p><p>dimérico ligado de modo</p><p>covalente chamado cistina, no</p><p>qual duas moléculas ou resíduos</p><p>de cisteína são ligadas por uma</p><p>ligação dissulfeto.</p><p>Ligações de dissulfeto entre resíduos Cys estabilizam as</p><p>estruturas de muitas proteínas. Os resíduos ligados a</p><p>dissulfetos são fortemente hidrofóbicos (apolares).</p><p>Os Aa básicos ou ácidos têm os grupamentos laterais ionizados</p><p>nos meios biológicos em que se encontram livres ou fazendo</p><p>parte de proteínas.</p><p>Tem grande interferência na manutenção da estrutura</p><p>conformacional das proteínas.</p><p> São particularmente sensíveis à alteração do pH do meio.</p><p>Os grupos R mais hidrofílicos</p><p>são aqueles carregados</p><p>positivamente ou</p><p>negativamente.</p><p>Os aminoácidos nos quais os</p><p>grupos R têm uma carga</p><p>positiva significativa em pH 7,0</p><p>são a lisina, a arginina e a</p><p>histidina.</p><p>A histidina é o Aa mais importante na</p><p>estabilização do pH dos líquidos corporais,</p><p>principalmente na hemácia.</p><p>Grupos R carregados positivamente (básicos)</p><p>Grupos R carregados negativamente (ácidos)</p><p>Os dois aminoácidos que</p><p>apresentam grupos R com carga</p><p>negativa final em pH 7,0 são o</p><p>aspartato e o glutamato, cada um</p><p>dos quais tem um segundo grupo</p><p>carboxila.</p><p>AA DE OCORRÊNCIA MAIS FREQUENTES</p><p>Enzimas e hormônios polipeptídicos: controlam e regulam o</p><p>metabolismo corporal.</p><p>AA DE OCORRÊNCIA MAIS FREQUENTES</p><p>Proteínas contráteis no músculo: permitem a realização dos</p><p>movimentos.</p><p>AA DE OCORRÊNCIA MAIS FREQUENTES</p><p>Nos ossos: a proteína colágeno forma uma estrutura</p><p>para a</p><p>deposição de cristais de fosfato de cálcio, atuando como barro</p><p>de aço no concreto armado.</p><p>AA DE OCORRÊNCIA MAIS FREQUENTES</p><p>Na corrente sanguínea: proteínas como hemoglobina e albumina</p><p>plasmática transportam moléculas essenciais para a vida.</p><p>AA DE OCORRÊNCIA MAIS FREQUENTES</p><p>Imunoglobina: combatem bactérias e vírus causadores potenciais</p><p>de infecção.</p><p>AA DE OCORRÊNCIA MAIS FREQUENTES</p><p>Queratina: proteína do cabelo, fortalecimento da estrutura</p><p>capilar.</p><p>REVISANDO...</p><p>(PUC-RJ) Chama-se aminoácido essencial</p><p>ao aminoácido que:</p><p>a) não é sintetizado no organismo humano.</p><p>b) é sintetizado em qualquer organismo</p><p>animal.</p><p>c) só existe em determinados vegetais.</p><p>d) tem função semelhante à das vitaminas.</p><p>e) é indispensável ao metabolismo</p><p>energético.</p><p>REVISANDO...</p><p>(UFBA-BA) - O aminoácido mais simples é a:</p><p>a) alanina</p><p>b) lisina</p><p>c) glicina</p><p>d) cisteína</p><p>e) triptofano</p><p>RADICAL</p><p>(UFBA-BA) - Os aminoácidos são compostos que apresentam, em</p><p>sua estrutura, os grupos funcionais:</p><p>OS AMINOÁCIDOS DAS PROTEÍNAS SÃO SEMPRE L-</p><p>AMINOÁCIDOS. VOCÊ SABE O QUE É ISSO?</p><p>Figura 1. Fórmula estrutural da</p><p>alanina, que mostra o carbono</p><p>central (carbono α) ligado a</p><p>quatro radicais diferentes.</p><p>Por ter quatro radicais diferentes ligados</p><p>a esse carbono α, ele é chamado</p><p>assimétrico.</p><p>À exceção da glicina, todos os</p><p>aminoácidos possuem o carbono α</p><p>assimétrico.</p><p>Todo carbono assimétrico é também chamado carbono quiral.</p><p>A maior característica dos carbonos (ou centros) quirais é terem</p><p>imagens especulares que não podem ser sobrepostas</p><p>perfeitamente.</p><p>Figura 2: Embora suas mãos pareçam iguais – e uma seja a imagem especular da outra –, não é</p><p>possível colocar a direita sobre a esquerda.</p><p>O mesmo acontece com uma molécula que tem um carbono quiral.</p><p>Para cada molécula de aminoácido, há duas estruturas</p><p>possíveis.</p><p>Essas duas possibilidades estruturais representam os</p><p>ESTEREOISÔMEROS desses aminoácidos, que são</p><p>chamados de D (destrógero, nome derivado de “lado</p><p>direito”) e L (levógero, derivado de “lado esquerdo”).</p><p>Resumindo...</p><p>A alanina, por exemplo, pode ser</p><p>chamada de D-alanina ou de L-</p><p>alanina, dependendo da posição de</p><p>seus grupos R.</p><p>Resumindo...</p><p>Os aminoácidos encontrados nas</p><p>proteínas são todos do tipo L-</p><p>aminoácidos, enquanto os D-</p><p>aminoácidos são encontrados apenas</p><p>em alguns peptídeos presentes em</p><p>paredes celulares bacterianas.</p><p>Configurações L ou D</p><p>Efeitos biológicos são distintos.</p><p>Ester metílico da L-aspartil-Lfenilalanina</p><p>L-aspartato</p><p>L-fenilalanina</p><p>A substituição de um ou dois Aa</p><p>pela configuração D-aminoácido</p><p>resultará em um sabor amargo em</p><p>vez de doce.</p><p>POR QUE AS PROTEÍNAS SÓ POSSUEM L-</p><p>AMINOÁCIDOS:</p><p>Porque as enzimas que sintetizam os aminoácidos possuem</p><p>SÍTIOS ATIVOS capazes de sintetizar apenas as formas L dos</p><p>aminoácidos.</p><p>O COMPORTAMENTO</p><p>DOS AMINOÁCIDOS</p><p>EM SOLUÇÃO</p><p>Quando um L-aminoácido é dissolvido em água, ele pode</p><p>apresentar uma região carregada positivamente (a parte da</p><p>amina – NH3+) e uma região carregada negativamente (a parte</p><p>da carboxila – COO–).</p><p>Figura 3: Em pH 7,0, um aminoácido apresenta uma região carregada</p><p>positivamente (amina) e outra carregada negativamente (carboxila).</p><p>MOLÉCULA É UM ÍON DIPOLAR, TAMBÉM</p><p>CHAMADO DE ZWITERION OU ANFÓLITO.</p><p>Figura 4: Um aminoácido pode se</p><p>comportar como uma base,</p><p>recebendo um próton e ficando com</p><p>carga positiva, ou como um ácido,</p><p>doando um próton e ficando com</p><p>um excesso de elétrons (carga</p><p>negativa).</p><p>AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E</p><p>BASES</p><p>Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, em conjunto com</p><p>os grupos ionizáveis R de alguns aminoácidos, funcionam como</p><p>ácidos e bases fracos.</p><p>Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido</p><p>em água em pH neutro, ele permanece na solução como um íon</p><p>bipolar, ou zwitteríon (do alemão “íon híbrido”), que pode</p><p>atuar tanto como ácido (doador de prótons) quanto como base</p><p>(aceptor de prótons).</p><p>O que ocorre com molécula quando ela é exposta à variação de</p><p>pH.</p><p>Figura 4: Em pH neutro, a glicina apresenta sua carboxila ionizada (COO-). Em pH ácido, por exemplo, 1, a</p><p>concentração de H+ é alta (representada pelos H+ em torno da glicina) de tal maneira que o grupamento carboxila é</p><p>protonado (recebe um próton do meio).</p><p>AMINOÁCIDOS PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E</p><p>BASES</p><p>Formas não iônicas e zwitteriônicas de aminoácidos. A forma não iônica não ocorre em quantidades significativas</p><p>em soluções aquosas. O zwitteríon predomina em pH neutro.</p><p>Substâncias com essa</p><p>natureza dupla (ácido-</p><p>base) são anfotéricas e</p><p>são frequentemente</p><p>chamadas de anfólitos</p><p>(a partir de “eletrólitos</p><p>anfotéricos”).</p><p>AA ANFÓTERO</p><p>São aqueles que se comportam como um íon dipolar quando em</p><p>solução. Ele pode doar ou retirar um próton, agindo como ácido</p><p>ou como base.</p><p>PI (Ponto isoelétrico) – pH no qual o aminoácido pode se</p><p>comportar como ácido ou básico.</p><p>O PI é o pH no qual o aminoácido encontra-se na sua forma</p><p>dipolar. Pode funcionar como tampão no nosso corpo. (Ácido fraco</p><p>e sua base conjugada).</p><p>AA ANFÓTERO</p><p>Um simples a-aminoácido, monoamino, monocarboxílico, como a</p><p>alanina, é um ácido diprótico quando completamente protonado;</p><p>ele tem dois grupos, o grupo –COOH e o grupo –NH3</p><p>+, que</p><p>pode produzir dois prótons:</p><p>Ácido com</p><p>excesso de H+</p><p>Neutro íon</p><p>dipolar</p><p>Básico/alcalino</p><p>Diferença de H+</p><p>Ácido com</p><p>excesso de H+</p><p>Neutro íon</p><p>dipolar</p><p>Básico/alcalino</p><p>Diferença de H+</p><p>IONIZAÇÃO DOS AA</p><p>A carga elétrica dos Aa varia com o pH.</p><p>Os aminoácidos tem pelo menos dois grupos ionizáveis, que</p><p>podem existir na forma protonada, o grupo –COOH e o grupo</p><p>–NH3</p><p>+ ou desprotonada, o grupo –COO– e o grupo –NH2</p><p>dependendo do pH do meio em que se encontram.</p><p>COMPORTAMENTO</p><p>EM MEIO AQUOSO</p><p> Cada aminoácido apresenta-se neutro em</p><p>um valor de pH.</p><p> A carga elétrica total da molécula de um Aa</p><p>resulta da soma algébrica das cargas</p><p>apresentadas pelos seus grupos ionizáveis.</p><p>Assim, o grupo carboxila –COOH pode apresentar-se sem carga</p><p>ou com carga negativa; o grupo amino –NH2 é neutro ou tem</p><p>carga positiva.</p><p>AMINOÁCIDOS TÊM CURVAS DE TITULAÇÃO</p><p>CARACTERÍSTICAS</p><p>Totalmente</p><p>protonado</p><p>pK1</p><p>pK2 Totalmente</p><p>desprotonado</p><p>No ponto médio da titulação o pH é igual ao pKa do grupo</p><p>protonado que está sendo titulado.</p><p>Exemplo: curva de titulação de uma forma diprótica de glicina.</p><p>Os dois grupos ionizáveis de glicina, o</p><p>grupo carboxila e o grupo amino, são</p><p>titulados com uma base forte, como</p><p>NaOH.</p><p>O gráfico tem duas fases distintas,</p><p>correspondendo à desprotonação de dois</p><p>grupos diferentes na glicina.</p><p> Em pH muito baixo, a espécie</p><p>iônica predominante de glicina é a</p><p>forma completamente protonada, –</p><p>H3N –CH2 –COOH.</p><p> No ponto médio desse estágio,</p><p>estão presentes concentrações</p><p>equimolares de espécies doadoras</p><p>(+H3N– CH2– COOH) e aceptoras</p><p>(+H3N– CH2– COO–) de prótons.</p><p>Aa monoaminico e monocarboxílico</p><p>Exemplo: Alanina</p><p>PI = (pK1 + pK2) / 2</p><p>PI de um Aa (Ponto isoelétrico ou ponto de inflexão)</p><p>Aa dinâminico e monocarboxilico</p><p>Exemplo: Lisina</p><p>PI = (pK2 + pKr) / 2</p><p>PI de um Aa (Ponto isoelétrico ou ponto de inflexão)</p><p>Aa monoaminico e diacarboxilico</p><p>Exemplo: Ácido glutâmico</p><p>PI = (pK1 + pKr) / 2</p><p>PI de um Aa (Ponto isoelétrico ou ponto de inflexão)</p><p>Propriedades e</p><p>convenções associadas</p><p>a aminoácidos comuns</p><p>encontrados em</p><p>proteínas</p><p>LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>Ligação feita entre aminoácidos (Aa) para formar</p><p>peptídeos (2 a 5 Aa), polipeptídeos (+5 Aa) e proteínas</p><p>(+50 Aa).</p><p>Im</p><p>a</p><p>g</p><p>e</p><p>m</p><p>:</p><p>Y</p><p>a</p><p>s</p><p>s</p><p>in</p><p>e</p><p>M</p><p>ra</p><p>b</p><p>e</p><p>t</p><p>/</p><p>F</p><p>o</p><p>rm</p><p>a</p><p>ç</p><p>ã</p><p>o</p><p>d</p><p>a</p><p>l</p><p>ig</p><p>a</p><p>ç</p><p>ã</p><p>o</p><p>p</p><p>e</p><p>p</p><p>tí</p><p>d</p><p>ic</p><p>a</p><p>,</p><p>e</p><p>m</p><p>1</p><p>2</p><p>d</p><p>e</p><p>a</p><p>g</p><p>o</p><p>s</p><p>to</p><p>d</p><p>e</p><p>2</p><p>0</p><p>0</p><p>7</p><p>/</p><p>P</p><p>u</p><p>b</p><p>lic</p><p>D</p><p>o</p><p>m</p><p>a</p><p>in</p><p>Ligação Péptica</p><p>Aminoácido 2Aminoácido 1</p><p>Duplo Peptídeo</p><p>Água</p><p>A ligação entre dois</p><p>aminoácidos é chamada</p><p>ligação peptídica.</p><p>GRUPO</p><p>CARBOXILA</p><p>GRUPO</p><p>AMINA</p><p>H2O</p><p>LIGAÇÃO PEPTÍDICA</p><p>POLIPEPTÍDEOS</p><p>321 54</p><p>número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio</p><p>PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS</p><p>2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO</p><p>– 4aa,5aa..</p><p>Peptídeos de importância biológica</p><p>Hormônios peptídicos</p><p>Ocitocina induz ao parto em gestantes,</p><p>controlando a contração do músculo</p><p>interino.</p><p>Vasopressina controla o músculo liso e,</p><p>assim, tem influência no controle da</p><p>pressão sanguínea.</p><p>Professora: Msc. Lorena Vieira</p><p>e-mail: lbgvieira@hotmail.com</p>