Estudo Dirigido 1 respostas - Resumo

Prévia do material em texto

Resumo sobre Aminoácidos e Peptídeos O estudo dos aminoácidos e peptídeos é fundamental para a compreensão da bioquímica das proteínas, que desempenham papéis cruciais em todos os organismos vivos. Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas e possuem uma estrutura básica que inclui um carbono α, um grupo amino, um grupo carboxila e uma cadeia lateral (grupo R) que determina suas propriedades químicas. A polaridade e a solubilidade dos aminoácidos são influenciadas por esses grupos R, que podem ser apolares, polares ou carregados. Por exemplo, a alanina e a glicina são aminoácidos apolares, enquanto a asparagina e a glutamina são polares e não carregados. A cisteína e a metionina são os únicos aminoácidos que contêm enxofre em suas cadeias laterais, o que lhes confere propriedades únicas, como a formação de ligações disulfeto que estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas. A prolina, por sua vez, é um aminoácido cíclico que contribui para a rigidez das proteínas, especialmente no colágeno, um componente essencial do tecido conectivo. A tirosina, embora possua uma cadeia lateral aromática, é menos apolar que a fenilalanina e o triptofano devido à presença de um grupo hidroxila que permite a formação de pontes de hidrogênio com a água. Os aminoácidos podem ser classificados em cinco grupos com base na polaridade de suas cadeias laterais e na interação com a água em pH biológico. Essa classificação inclui aminoácidos apolares alifáticos, aromáticos, polares não carregados, carregados negativamente e carregados positivamente. A capacidade dos aminoácidos de atuar como ácidos ou bases é uma característica importante, pois eles são substâncias anfóteras. O ponto isoelétrico é o pH em que a carga líquida do aminoácido é zero, enquanto a forma zwitteriônica é a forma em que tanto o amino quanto o carboxilato estão presentes. A titulação de aminoácidos fornece informações valiosas sobre suas propriedades ácido-base, incluindo o pK de cada grupo funcional e as regiões tamponantes. A ligação peptídica, que une dois aminoácidos, é uma ligação covalente e forma dipeptídeos. A estrutura química peptídica é caracterizada por extremidades N-terminal e C-terminal, e os grupos carboxila e amino contribuem para o comportamento ácido-base da molécula. A quimotripsina, uma enzima digestiva, quebra ligações peptídicas de aminoácidos grandes e sem carga, como fenilalanina, tirosina e triptofano. Destaques Os aminoácidos são compostos por um carbono α, um grupo amino, um grupo carboxila e uma cadeia lateral (grupo R). A polaridade e a solubilidade dos aminoácidos são determinadas pelos grupos R, que podem ser apolares, polares ou carregados. A cisteína e a metionina contêm enxofre, enquanto a prolina contribui para a rigidez das proteínas. Os aminoácidos são classificados em cinco grupos com base na polaridade e interação com a água. A titulação de aminoácidos revela propriedades ácido-base e a ligação peptídica é uma ligação covalente que forma dipeptídeos.