Aminoácido

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AMINOÁCIDOS
Conceitos Básicos
• As proteínas são as biomoléculas mais
abundantes nos seres vivos e exercem funções
fundamentais em todos os processos
biológicos.
• São polímeros formados por unidades
monoméricas chamadas α -aminoácidos,
unidos entre si por ligações peptídicas.
• As proteínas são constituídas de 20
aminoácidos-padrão diferentes reunidos em
combinações praticamente infinitas.
• Os α-aminoácidos possuem um átomo de
carbono central (α) onde estão ligados
covalentemente um grupo amino primário
(−NH2), um grupo carboxílico (−COOH), um
átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral (R)
diferente para cada aminoácido.
• Os α−aminoácidos com um único grupo amino
e um único grupo carboxila, ocorrem em pH
neutro na forma de íons dipolares
(“zwitterions”) eletricamente neutros. O
grupo α−amino está protonado (íon amônio, −
NH3+ ) e o grupo α−carboxílico está dissociado
(íon carboxilato, –COO−).
Zwitterion = íon híbrido
• Com exceção da glicina, todos os aminoácidos
são opticamente ativos – desviam o plano da
luz polarizada – pois o átomo de carbono α de
tais moléculas é um centro quiral.
• Os aminoácidos com átomos quirais podem
existir como estereoisômeros – moléculas que
diferem somente no arranjo espacial dos
átomos.
• Os α−aminoácidos que constituem as
proteínas têm a configuração estereoquímica
L.
• Por convenção, na forma L, o grupo α − NH3+ 
está projetado para a esquerda, enquanto na 
forma D, está direcionado para a direita.
• Os D-aminoácidos são encontrados em alguns
antibióticos: valinomicina e actinomicina D; e
em paredes de algumas bactérias:
peptidoglicano.
• A designação L ou D de um aminoácido não
indica a sua capacidade para desviar o plano
da luz polarizada.
• A cadeia lateral (R) determina as propriedades
de cada aminoácido.
• Os α-aminoácidos são classificados em
classes, com base na natureza das cadeias
laterais (grupo R).
• Os 20 tipos de cadeias laterais dos
aminoácidos variam em tamanho, forma,
carga, capacidade de formação de pontes de
hidrogênio, características hidrofóbicas e
reatividade química.
• Aminoácidos com cadeias laterais não-
polares e alifáticas
• Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas
• Aminoácidos com cadeias laterais polares
não-carregadas
• Aminoácidos com cadeias laterais carregadas 
negativamente (ácidos)
• Aminoácidos com cadeias laterais carregadas 
positivamente (básicos)
A. Aminoácidos incomuns em proteínas
• Várias proteínas contêm aminoácidos
incomuns formados por modificação de
resíduos de aminoácidos existentes na cadeia
polipeptídica após a sua síntese.
B. Aminoácidos biologicamente ativos
• Além da função primária como componentes
das proteínas, os aminoácidos têm vários
outros papéis biológicos.
• Vários α-aminoácidos ou seus derivados
atuam como mensageiros químicos entre as
células. Por exemplo, glicina, ácido γ
−aminobutírico (GABA, um derivado do
glutamato), serotonina e melatonina
(derivados do triptofano) são
neurotransmissores
B. Aminoácidos biologicamente ativos
• A tiroxina (um derivado da tirosina produzida
pela glândula tireóide) é um hormônio.
• Os aminoácidos são precursores de várias
moléculas complexas contendo nitrogênio.
Exemplos incluem as bases nitrogenadas
componentes dos nucleotídeos e ácidos
nucléicos, o heme (grupo orgânico contendo
ferro).
• Vários aminoácidos-padrão e
aminoácidos−não−padrão atuam como
intermediários metabólicos.
B. Aminoácidos biologicamente ativos
• Por exemplo, arginina, citrulina e ornitina são
aminoácidos−não−padrão componentes do
ciclo da uréia.
• A síntese da uréia – uma molécula formada no
fígado – é o principal mecanismo de excreção
do excesso de nitrogênio proveniente do
catabolismo dos aminoácidos.
C. Titulação dos aminoácidos
• Como os α-aminoácidos possuem grupos
ionizáveis na molécula, a forma iônica
predominante dessas moléculas em solução
depende do pH.
• A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do
pH sobre sua estrutura.
• A titulação é também útil para determinar a
reatividade das cadeias laterais dos
aminoácidos.
Titulação de 
um 
aminoácido
pK a - NH3
+ = 9.60
pK a - COOH = 2.34
Cálculo do ponto isoelétrico
pI = 2.34 + 9.6 = 5.97
2 
+1
-H+
+H+
-H+
+H+
+1
50%C
CH2
NH3
+
OHO
C
CH2
NH3
+
OO
+
50%
pH 0 - 2 pH 2,34 pH 3.0 - pH 9.0 pH 9.6 pH 10 - 14
C
HC-H
NH3
+
OHO
a
C
CH2
NH2
OO
-1
Como o estado de ionização e a carga elétrica da glicina variam em 
função do pH do meio ?
Para a glicina os valores de pK são:
-H+
+H+
Em pH < 2,34, todos 
os grupos ionizáveis 
da glicina estão 
protonados. A 
molécula apresenta 
carga +1.
Aumentando mais o 
pH, até o valor 9,6, 
(pK do NH3
+), haverá 
50% de moléculas de 
glicina com carga -1.
Em pH > 10 
predomina a forma 
de glicina com 
carga -1.
C
CH2
NH3
+
OO
C
CH2
NH2
OO
+
50%
50%
-1
Diminuindo a [H+] do meio, 
a a-COOH começa a 
desprotonar. No pH 2,34, 
50% das –COOH 
desprotonaram, dando a 
carga zero.
Em pH 5,97 ocorre o 
ponto isoéletrico da glicina. 
100% das moléculas estão 
com carga zero.
-H+
+H+
C
CH2
NH3
+
OO
Curva de titulação Ácido Glutâmico
Anel indólico
Curva de titulação Histidina
Como o pH do meio afeta a carga de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis ?
Como exemplo, veremos a 
ionização da Lisina:
O
C
C - NH3
+
(CH2)4
NH3
+
HO
H a
pK a-COOH = 2.18
pK a -NH3
+ = 8.95
pK R- NH3
+ = 10.53
C
-NH3
+
NH3
+
OHO
todos os 
grupos 
protonados
predomínio 
carga +2
pH < 2
pI = 8.85 + 10.53 = 9.74
2 
(ponto isoelétrico)
(+2)
H+
C
-NH3
+
NH3
+
OO
predomínio 
carga +1
pH 5.56
(+1)
H+
C
-NH2
NH3
+
OO
ponto 
isoelétrico
pH 9.74
100% (zero)
todos os 
grupos 
desprotonados
predomínio 
carga -1
C
-NH2
NH2
OO
H+
pH > 11
(-1)
H+
50% (+1)
C
-NH3
+
NH3
+
OO
50% (+2)
pH 2 .18
pK a-COOH
pH 8.95
H+
C
-NH2
NH3
+
OO
pK a -NH3
+
50% (zero)
50% (+1)
H+
C
-NH2
NH2
OO
pH 10.53
pK R- NH3
+
50% (-1)
50% (zero)
D. Reações dos aminoácidos
• Podem ocorrer diversas reações , Duas
reações – ligação peptídica e a oxidação da
cisteína (formação de pontes dissulfeto) – são
de especial interesse por afetar a estrutura
das proteínas.
1. Formação de ligação peptídica. Os
polipeptídeos são polímeros lineares compostos
de aminoácidos ligados covalentemente entre si
Formação da ligação peptídica
Formação da ligação peptídica
Formação da ligação peptídica
• A nomenclatura dos peptídeos pequenos é
dada pela sequência dos nomes de resíduos
de aminoácidos que os formam e inicia a
partir da esquerda com o resíduo que possui o
grupo amino−terminal livre, substituindo−se o
sufixo −ina pelo sufixo −il.
• O Aminoácido com o grupo carboxila livre
permanece com o nome original.
2. Oxidação da cisteína.
• O grupo sulfidrílico da cisteína é
reversivelmente oxidado.
• A oxidação de duas moléculas de cisteína
produz a cistina uma molécula que contém
uma ponte dissulfeto.
• A síntese da cistina é realizada após a
incorporação da cisteína às proteínas e exerce
importante papel na estabilização da
conformação protéica.
• A ligação covalente pode ocorrer entre
cisteínas de uma única cadeia polipeptídica
formando um anel ou entre cadeias separadas
para formar pontes intermoleculares.