Estrutura Tridimensional de Proteínas

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Estrutura tr idimensional 
A estrutura primária de uma proteína é a sua sequência linear de aminoácidos. No 
entanto, no estudo da estrutura de proteínas, mais três níveis de complexidade 
estrutural são invocados: 
Estrutura secundária: é o arranjo espacial dos átomos de um polipeptídeo, sem ter em 
conta conformações ou cadeias laterais; 
Estrutura terciária: refere-se à estrutura tridimensional de um polipeptídeo completo; 
Estrutura quaternária: como a maior parte das proteínas são compostas por duas ou 
mais cadeias polipeptídicas, então a sua estrutura quaternária será o arranjo espacial das 
várias cadeias. 
 
 
Estrutura pr imária 
As proteínas são o centro da ação dos processos biológicos. Quase todos os processos 
do metabolismo celular são catalisados por proteínas; as proteínas também regulam as 
condições extras e intracelulares, assim como são parte essencial da estrutura celular; 
enfim, uma lista de todas as funções proteicas teria milhares e milhares de alíneas. 
Um dos passos para decifrar a função de uma proteína é compreender a sua 
estrutura: tal como as outras biomoléculas, as proteínas são polímeros de pequenas 
unidades, só que não possuem uma estrutura regular, em parte devido aos 20 
aminoácidos seus constituintes não possuírem todas as mesmas propriedades físicas e 
químicas. 
 
 
 
 
 
Estrutura secundária 
O grupo dos péptidos 
Estudos indicam que o grupo dos péptidos tem uma rígida e planar estrutura como 
resultado de interações de ressonância que dão à ligação peptídica um carácter duplo. 
Os grupos de péptidos assumem a conformação trans, na qual sucessivos átomos Ca2+ 
estão em lados opostos da ligação peptídica que os liga. No entanto, a conformação cis 
no caso da prolina tem uma ocorrência média de cerca de 10%. 
A cadeia principal de uma proteína é constituída pelos átomos que participam 
nas ligações peptídicas, ignorando-se as cadeias laterais dos resíduos aminoácidos. 
Assim, na cadeia principal vai haver ângulos de torsão para cada resíduo, de modo a 
adquirirem a conformação trans. Esta torção pode provocar colisões entre átomos 
adjacentes e mesmo entre átomos de resíduos que estão afastados da sequência. 
 
 
Estruturas secundárias regulares 
A hél ice α 
A hélice α é a única hélice polipeptídica que possui uma ligação de hidrogénio favorável. 
A hélice α roda na direção na qual os dedos da mão direita dobram. As ligações 
de hidrogénio vão dar-se entro o oxigénio do grupo C=O e o hidrogénio do grupo N-H 
entre os resíduos n e (n+4). 
 
 
Folha β 
Neste caso, a ligação de hidrogénio vai ocorrer entre polipéptideos vizinhos, formando 
duas variantes: 
- A folha β antiparalela: em que as duas cadeias polipeptídicas se encontram em 
direções/posições opostas; 
- A folha β paralela (menos estável, talvez devido à distorção das ligações por ponte de 
hidrogénio): em que as duas cadeias polipeptídicas estão em posição/direção igual, ou 
seja, “paralelas”. Também possui rotação dada segundo a regra da mão direita. 
 
 
Proteínas fibrosas 
Historicamente, as proteínas são classificadas como sendo fibrosas ou globulares. 
 
A queratina (um “rolo enrolado”) 
A queratina é uma proteína mecanicamente duradoura e que não reage quimicamente. 
Encontra-se presente em todos os vertebrados superiores. É a principal constituinte do 
cabelo, do “corno”, das unhas e das penas. A queratina pode ser classificada de α- 
queratina, que aparece nos mamíferos, e β-queratina, que se encontra nos pássaros 
e répteis. 
A α-queratina vai ser o resultado do enrolamento “left-handed” de duas hélices- 
α, de maneira a formar um “rolo”; as duas hélices estão inclinadas cerca de 18º, uma 
em relação à outra. 
Ao N e C terminais pode ligar-se outras queratinas (dímeros), de maneira a