TASK103410 (1)

Prévia do material em texto

- -1
BIOQUÍMICA: ESTRUTURA DAS 
BIOMOLÉCULAS E METABOLISMO
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA E ESTRUTURA 
DAS BIOMOLÉCULAS
Marcela Santos Procópio
- -2
Olá!
Você está na unidade . Conheça aqui um pouco daIntrodução à Bioquímica e Estrutura das Biomoléculas
história da bioquímica e a sua importância para o progresso científico e melhoria da qualidade de vida humana e
animal. Aprenda também os principais conceitos básicos da bioquímica, como estrutura da água, reação ácido-
base, sistemas tampão e equilíbrio das reações químicas. Entenda ainda a estrutura e as propriedades químicas
das moléculas e macromoléculas que compõem os seres vivos, como os aminoácidos, proteínas, enzimas, lipídios
e carboidratos. E, por fim, compreenda também a composição e a estrutura das membranas biológicas, como a
membrana plasmática que envolve as células.
Bons estudos!
- -3
1 Introdução à bioquímica
A bioquímica é o estudo da química dos seres vivos. Mas existe química nos seres vivos? Nos organismos,
existem uma série de reações químicas que permitem a existência da vida, como a glicólise e a fotossíntese nas
células autótrofas. Além disso, os seres vivos são formados por moléculas: os carboidratos, os lipídeos e as
proteínas são as principais macromoléculas dos organismos.
Dessa forma, a bioquímica é a ciência que estuda, segundo Rodwell (2017):et al.
a estrutura e a função das moléculas e macromoléculas;
as reações químicas nos organismos;
a atuação das enzimas na catalise dessas reações;
os mecanismos de regulação desses processos metabólicos.
- -4
1.1 Contexto histórico dos estudos em bioquímica
As primeiras investigações bioquímicas iniciaram-se com o estudo da fermentação das leveduras. Entretanto,
inicialmente, elas não foram identificadas com esse objetivo. Somente durante os primeiros anos do século XX é
que esse processo levou diretamente à ciência da bioquímica (RODWELL , 2017).et al
Os estudos de fermentação de leveduras na fabricação de cerveja e vinhos iniciou-se com o microbiologista 
. Apesar das inúmeras descobertas e avanços, ele acreditava que, para ocorrer o processo deLouis Pasteur
fermentação, as células precisariam estar intactas. Somente em 1899, os descobriramirmãos Büchner
acidentalmente que a fermentação pode ocorrer em extratos livres de células. Essa conclusão foi proveniente da
observação de um armazenado e leveduras em um pote, em que foi adicionado açúcar como conservante. Como
resultado, o conteúdo do pote fermentou e derramou sobre a bancada (RODWELL , 2017).et al
Entretanto, o termo bioquímica foi utilizado pela primeira em 1882, embora não tenha sido aceito à época.
Somente em 1903, ele foi oficializado pelo pesquisador Carl Alexander Neuberg, considerado o pai da
. Dentre as contribuições de Neuberg, é possível destacar a descoberta da carboxilase e abioquímica moderna
elucidação das etapas da fermentação alcoólica.
Após essas e outras descobertas, várias investigações levaram a uma série de novos achados nos primeiros anos
do século XX que corroboraram o início da ciência da bioquímica. Pesquisas realizadas nos anos de 1930 e 1940
elucidaram os intermediários do ciclo do ácido cítrico e da biossíntese da ureia e forneceram uma visão sobre as
funções essenciais de certos cofatores derivados de vitaminas ou “coenzimas”, como:
Tiamina pirofosfato;
Riboflavina;
Coenzima A;
Coenzima Q;
Coenzimas cobamida.
Já nos anos de 1950, os mecanismos de síntese de carboidratos complexos foram descritos e as vias para a
biossíntese das pentoses e da quebra de aminoácidos e de lipídeos foram delineadas (RODWELL , 2017).et al
Após a Segunda Guerra Mundial, o advento dos radioisótopos permitiu o estudo de diversas vias metabólicas e a
cristalografia de raios X passou a ser importante para elucidar as estruturas tridimensionais de proteínas,
polinucleotídeos, enzimas e a dupla hélice do DNA. A elucidação da estrutura do DNA possibilitou o
- -5
desenvolvimento de técnicas de biologia molecular, que contribuíram ainda mais para o avanço da ciência da
bioquímica.
1.2 Importância dos estudos em bioquímica
A bioquímica é uma ciência básica que possui interdisciplinaridade com diversas áreas, inclusive as ciências da
saúde, tanto animal quanto humana. Nesse contexto, a saúde em todas as espécies depende de um equilíbrio
 que ocorrem no organismo, sendo que a doença reflete as anormalidades nasdas reações bioquímicas
biomoléculas, nas reações bioquímica ou nos processos bioquímicos (RODWELL , 2017).et al
Dessa forma, os avanços nas pesquisas em bioquímica são muito importantes para elucidar as etiologias de
diversas patologias, pois possibilitam o desenvolvimento de diagnósticos mais precisos e de terapias adequadas.
- -6
2 Água: pH, sistema tampão, reação ácido-base e equilíbrio
A água é o principal constituinte do corpo e, consequentemente, das células. Portanto, o comportamento das
macromoléculas que formam os componentes celulares é influenciado pela interação com a água, como, por
exemplo, a organização dos fosfolipídeos na formação das membranas celulares.
A molécula da água é formada pela ligação de dois átomos de hidrogênio (H) e um de oxigênio (O). Essa ligação
ocorre pelo compartilhamento de elétrons, sendo, portanto, uma . Entretanto, o átomo deligação covalente
oxigênio exerce uma atração mais forte sobre os elétrons compartilhados, criando polos na molécula, nos quais o
oxigênio adquire carga negativa e os átomos de hidrogênio adquirem cargas positivas, tornando a molécula de
água polar (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Figura 1 - Estrutura da molécula de água
Fonte: VectorMine, iStock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra uma representação gráfica de duas moléculas de hidrogênio que reagem com
uma molécula de dióxido de oxigênio e formam duas moléculas de água, apresentando ligações covalentes
polares.
A polaridade das moléculas de água permitem a interação uma com as outras. Essa interação acontece pela
atração entre os átomos de oxigênio negativo de uma molécula com os átomos de hidrogênio positivo da outra,
formando ligações fracas, denominadas de . Essas ligações sãoligação de hidrogênio ou pontes de hidrogênio
responsáveis por manter a coesão e a estabilidade da água (BELLÉ; SANDRI, 2014).
- -7
Da mesma maneira que as moléculas de água interagem entre si, elas podem interagir com as outras substâncias
celulares, permitindo com que a água dissolva quase todos os tipos de moléculas, por meio de pontes de
hidrogênio ou por interações iônicas. Essas ligações influenciam a estrutura e as propriedades de todos os
componentes celulares, tais como as proteínas e os lipídeos (BELLÉ; SANDRI, 2014).
As interações das macromoléculas celulares com a água irão depender da constituição química dessas
. Por exemplo, os lipídeos não são moléculas polares e, portanto, não são dissolvidos pela água.moléculas
Entretanto, algumas proteínas possuem aminoácidos com cadeias laterais polares, o que permite a interação
dessas moléculas com a água por meio das pontes de hidrogênio. Iremos aprofundar nessas interações ao
estudarmos as estruturas das macromoléculas.
- -8
2.1 Ph, reação ácido-base, equilíbrio e sistema tampão
O pH corresponde ao potencial hidrogeniônico de uma solução, que é determinada pela concentração de íons de
hidrogênio (H+) presentes na solução. Dependendo da concentração de íons H+, é possível classificar as soluções
em:
Ácidas
Neutras
Alcalinas
A manutenção do pH é imprescindível para a ocorrência da grande maioria das reações químicas celulares,
porque pequenas variações podem influenciar na estrutura das enzimas, que são proteínas responsáveis por
acelerar diversas reações químicas celulares. A manutenção do pH no organismo ocorre devido aos sistemas de
tamponamento.
Em humanos, o é em torno de 7,4 e apresenta uma pequena taxa de variação (BELLÉ; SANDRI,pH plasmático
2014). Entretanto, em algumas organelas, como, por exemplo, nos lisossomos, o pH normalé em torno de 5,0,
devido ao bombeamento de íons H+ para o interior das vesículas. Esse processo é necessário, pois as hidrolases
(enzimas) somente exercem as suas atividades nessa faixa de pH, promovendo a digestão intracelular de
moléculas (ALBERTS, 2017). No estômago, algumas enzimas digestórias, algumas enzimas digestórias, como a
pepsina, atuam em pH em torno de 2,0, proporcionado pela presença de HCl no suco gástrico.
Mas o que significam esses valores de pH, e quando as soluções são consideradas como ácidas, neutras ou
básicas (também chamadas de alcalinas)?
Em 1909, Søren Sørensen elaborou uma forma mais prática para quantificar íons hidrogênio, definido pela
seguinte equação:
pH = – log [H+]
Para entender a aplicação dessa fórmula, é preciso utilizar uma solução aquosa neutra, que a 25 °C apresenta
uma concentração de íons H+ de 1,0 × 10-7 M (BELLÉ; SANDRI, 2014).
[H+] = 1,0 x 10–7 M.
Log [H+] = –7.
pH = –log [H+] = 7.
Com a aplicação da fórmula, o pH da solução neutra é igual a é 7,0. Dessa maneira, estabeleceu-se uma faixa de
pH, em que as soluções são classificadas como ácidas, neutras ou básicas.
- -9
Figura 2 - Escala de pH
Fonte: Alexey Bezrodny, iStock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra a representação gráfica de uma escala de pH. Quando pH de uma solução se
encontra em uma faixa de 0 a 6, a solução é considerada ácida. A substância é considerada neutra com pH em 7, e
alcalina quando o pH se encontrar entre 8 e 14.
Conforme já mencionado, a manutenção do pH nos seres vivos é decorrente da existência do .sistemas-tampão
Entretanto, para entender o funcionamento desses mecanismos de controle do pH, é preciso abordar os
conceitos de ácido e base de Bronsted e Lowry e o equilíbrio das reações (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Nessa definição foi postulado que:
• Ácido
substância capaz de doar prótons (H ). Ex: HCl, H SO , H C-COOH, NH e CH -NH . +
2 4 3
4+
3
3+
• Base
substância capaz de receber esses prótons (H ). +
Os íons ou moléculas resultantes da liberação dos prótons é chamada de base conjugada. Essa reação pode ser
representada da seguinte forma:
•
•
- -10
HA → A + H+
Em que:
HA: ácido;
A: base conjugada;
H+: prótons liberados.
Dessa forma, quando ocorre toda a dissociação de um ácido em solução aquosa, ele é denominado .ácido forte
Essa reação ocorre em sentido único, favorecendo a formação dos produtos.
Entretanto, também existem os ácidos fracos, que não se dissociam totalmente em meio aquoso. Nesse caso, a
reação ocorre nos dois sentidos, havendo tanto moléculas no estado dissociado como no estado não dissociado.
Observe esse tipo de reação na fórmula abaixo:
HA ⇆ A + H+
Em que:
HA: ácido;
A: base conjugada;
H+: prótons liberados.
Nesses casos, o que definirá a tendência de um ácido perder um próton e formar uma base conjugada é a sua
constante de equilíbrio, também denominada de constante de dissociação dos ácidos.
Ka [HA] = [H+][A−] / [HA]
Em que:
HA: ácido;
A: base conjugada;
H+: prótons liberados.
Nos sistemas biológicos, o sistema tampão é um sistema aquoso composto por um ácido fraco e a sua base
conjugada, que possuem capacidade de impedir grandes variações, mesmo quando ocorre a adição de outros
ácidos ou bases. Esses tampões possuem uma faixa de pH específica de atuação, permitindo pequenas variações
que são asseguradas devido a tendência ao equilíbrio da reação. Mas o que isso significa?
Em um sistema-tampão hipotético formado pelo ácido (HA) e sua base conjugada (A), quando ocorre a adição de
adição de H+ ao equilíbrio entre essas substâncias, o sistema-tampão reage por meio da associação da base
conjugada com o próton, formando o ácido hipotético. Tal comportamento diminui as concentrações de base
conjugada e dos prótons, impedindo com que a solução permaneça com maior quantidade de prótons H+ livres,
o que causaria a diminuição do pH da solução. No plasma sanguíneo, por exemplo, o sistema-tampão bicarbonato
é eficaz em manter as variações próximas do pH 7,4 (BELLÉ; SANDRI, 2014).
- -11
- -12
3 Estrutura e propriedades de aminoácidos, proteínas e 
enzimas
As proteínas são polímeros naturais formados por subunidades denominadas . Nos organismos, asaminoácidos
proteínas são encontradas nos mais diversos compartimentos celulares e em diferentes tecidos, podendo
exercer tanto funções enzimáticas quanto estruturais.
É notável que a grande variedade de formas e funções proteicas ocorre devido aos mecanismos de síntese e
composição dessas macromoléculas. Mas, como os aminoácidos se organizam para formar as proteínas? Quantos
tipos de aminoácidos existem na natureza? As estruturas químicas dos aminoácidos determinam a função das
proteínas?
- -13
3.1 Estrutura e propriedades dos aminoácidos
As proteínas são macromoléculas formadas por subunidades de aminoácidos que agem nas mais diversas
funções nos organismos, podendo executar atividades enzimáticas, mas também atuar como (NELSON; COX,
2018):
Hormônios;
Anticorpos;
Sinalizadores intracelulares;
Fatores de transcrição;
Transportadores;
Composição das fibras musculares.
A grande variedade pode ser explicada por diversos mecanismos genéticos, mas também pela grande
diversidade de aminoácidos existentes na natureza. Dessa forma, a formação das proteínas, desde a mais simples
bactéria até nos seres humanos, envolve a associação de 20 diferentes tipos de aminoácidos básicos
existentes, de acordo com o gene de cada proteína (NELSON; COX, 2018).
Além de formarem as proteínas, os aminoácidos desempenham outras funções importantes, atuando como
intermediários no metabolismo energético e como precursores de hormônios, de nucleotídeos e porfirinas
(BELLÉ; SANDRI, 2014).
Os aminoácidos possuem uma estrutura básica comum, sendo formados por um grupo carboxila (−COOH), e um
grupo amino (-NH2) ligados ao mesmo átomo de carbono, denominado carbono α. Os aminoácidos diferem entre
si quanto à constituição da cadeia lateral, também denominado de grupo R, que modifica características como o
tamanho e carga elétrica, afetando a solubilidade dos aminoácidos em água (BELLÉ; SANDRI, 2014; NELSON;
COX, 2018).
- -14
Figura 3 - Estrutura básica dos aminoácidos
Fonte: VectorMine, iStock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra a molécula que representa a estrutura geral de um aminoácido. No carbono
central ou , representado por um círculo verde, ocorre a ligação de um grupo carboxila (carbono ligado a um
oxigênio por ligação dupla e a um grupo hidroxila por ligação simples) e de um grupo amino (nitrogênio ligado a
dois hidrogênios por ligações simples). A quarta ligação química simples do carbono central está ligado ao grupo
R ou cadeia lateral. No exemplo o grupo R do aminoácido Serina é formado por um carbono, ligado a dois
hidrogênios e uma hidroxila por ligações simples.
De acordo com as propriedades químicas das cadeias laterais, os aminoácidos podem ser classificados em:
Aminoácidos polares;
Aminoácidos apolares.
Aminoácidos apolares são aqueles que apresentam os grupos R formados por cadeias hidrofóbicas, que podem
ser tanto aromáticas quanto alifáticas. Em estruturas proteicas em meio aquoso, esses aminoácidos estão
presentes no interior da estrutura, por meio de interações hidrofóbicas com resíduos hidrofóbicos de outros
aminoácidos. Entretanto, em proteínas transmembrana, esses resíduos permanecem na superfície da molécula
- -15
da proteína e participam de interações hidrofóbicas com os fosfolipídeos da membrana (BELLÉ; SANDRI, 2014;
ALBERTS, 2017).
- -16
Figura 4 - Estrutura dos aminoácidos
Fonte: extender01, iStock, 2020.
- -17
#PraCegoVer: A imagem mostra uma representação da estrutura dos 20 aminoácidos básicos, agrupando-os em
não polar, ácido, básico e polar.
Já os possuem cadeias laterais hidrofílicas e são encontrados basicamente na superfícieaminoácidos polares
das proteínas, presentes em meio aquoso. Esses aminoácidos podem apresentam carga elétrica negativa,
positivaou neutra, o que os classifica como aminoácidos ácidos, básicos e polares sem carga, respectivamente
(BELLÉ; SANDRI, 2014).
Fique de olho
O aminoácido histidina é um aminoácido polar básico devido à presença de um grupo
aromático imidazol, que pode estar positivamente carregado ou não em pH 7,0. Os resíduos
desses aminoácidos geralmente estão presentes nos sítios ativos de enzimas, funcionando
como doadores/aceptores de prótons (NELSON; COX, 2018).
- -18
3.2 Estrutura e propriedades das proteínas e enzimas
Além de constituírem as proteínas, o agrupamento de poucos resíduos de aminoácidos forma as moléculas
denominadas peptídeos, que desempenham diversas funções nos organismos, podendo, por exemplo, atuar
como hormônios - como o hormônio de liberação de tireotrofina, o TRH, produzido pelos neurônios do
hipotálamo (NELSON; COX, 2018).
Tanto as proteínas, quanto os pequenos , realizam as mais variadas atividadespeptídeos ou oligopeptídios
celulares, tanto estruturais quanto metabólicas. Mas, então, como os aminoácidos se associam para a formação
dos peptídeos e proteínas?
Para que essa formação aconteça é necessário que os resíduos de aminoácidos se liguem por meio de ligação
covalente denominada , que produz um peptídeo. Caso ocorra o agrupamento de doisligação peptídica
aminoácidos, fala-se em dipeptídeo, enquanto que os tripeptídeos são formados pela união de três resíduos de
aminoácidos, e os polipeptídios por diversas subunidades (NELSON; COX, 2018).
A formação da ligação peptídica é uma reação de condensação, pois é formada pela remoção de elementos de
água do grupo α-carboxila de um aminoácido e do grupo α-amino do outro.
- -19
Figura 5 - Formação da ligação peptídica entre dois resíduos de aminoácidos
Fonte: Elaborada pela autora (2020).
#PraCegoVer: A imagem mostra a representação espacial de dois aminoácidos unidos por uma ligação peptídica
que ocorre entre o grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido com o grupo amino (-NH2) do aminoácido
adjacente, ocorrendo a liberação de uma molécula de água. Na representação espacial, os átomos de carbono
estão descritos por esferas cinzas, os de oxigênio por esferas vermelhas, os de hidrogênio por esferas azuis,
enquanto que os de nitrogênio por esferas roxas.
Em um peptídeo ou nas proteínas, o resíduo de aminoácido na extremidade com um grupo α-amino livre é
chamado de (ou N-terminal), enquanto que o resíduo na outra extremidade, que temresíduo aminoterminal
um grupo carboxila livre, é a extremidade carboxiterminal (C-terminal) (NELSON; COX, 2018).
Fique de olho
Comumente, o termo polipeptídio e proteínas são utilizados como sinônimos. Entretanto,
- -20
As proteínas apresentam uma sequência específica de aminoácidos determinada pelos códons de nucleotídeos
presentes em seus genes. Entretanto, algumas proteínas podem conter domínios não proteicos na sua
constituição, recebendo a denominação de .proteínas conjugadas
Nas proteínas conjugadas, os grupos não proteicos são denominados grupos prostéticos, que são indispensáveis
para as funções desempenhadas por essas proteínas. Por exemplo, as glicoproteínas da membrana plasmática
das células são importantes no reconhecimento e adesão celular, enquanto que as imunoglobulinas atuam na
defesa do organismo (ALBERTS, 2017).
Figura 6 - Membrana plasmática com presença de glicoproteínas
Fonte: markusblanke, iStock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra uma secção da membrana celular com a bicamada lipídica com algumas
proteínas da membrana celular. O foco está nas glicoproteínas em azul escuro, com os oligossacarídeos
associados às suas estruturas e na imunoglobulina em verde.
As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com a natureza do seu grupo prostético. As glicoproteínas
possuem um componente de carboidrato na sua constituição. No entanto, as lipoproteínas contêm moléculas de
lipídeo. Outras proteínas como as metaloproteínas contêm íons metálicos em sua composição, como por exemplo
a hemoglobina, enquanto que as fosfoproteínas contêm grupos fosfato (CURY, 2017).
Comumente, o termo polipeptídio e proteínas são utilizados como sinônimos. Entretanto,
apesar de tanto as proteínas, quanto os polipeptídios serem formados de várias subunidades
de aminoácidos, as proteínas são moléculas com massa molecular acima de 10,000 u, enquanto
que os polipeptídios apresentam massa molecular inferior a 10,000 u (NELSON; COX, 2018).
- -21
Entretanto, as proteínas simples são constituídas somente por aminoácidos, como as ribonucleases, que são
enzimas que atuam na degradação de moléculas de RNA em pedaços menores (CURY, 2017).
As proteínas também podem ser classificadas de acordo com o formato, podendo ser:
Proteínas fibrosas;
Proteínas globulares.
As são moléculas insolúveis em água e filamentosas, que desempenham funções estruturaisproteínas fibrosas
ou de proteção. O colágeno e a queratina são exemplos de proteínas filamentosas que atuam na composição da
pele, conferindo suporte e resistência ao órgão.
Figura 7 - Estrutura da queratina
Fonte: Molekuul, iStock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra a estrutura fibrosa da proteína queratina.
Já as se caracterizam por apresentar cadeias polipeptídicas enoveladas firmemente emproteínas globulares
estruturas tridimensionais resultando em formas esféricas, e, ao contrário das proteínas fibrosas, são solúveis
em meio aquoso. As enzimas, as imunoglobulinas e as proteínas transportadoras são exemplos de proteínas
globulares (BELLÉ; SANDRI, 2014; CURY, 2017).
A , responsável pelo transporte de oxigênio na circulação sanguínea, além de ser uma proteínahemoglobina
conjugada, é considerada globular devido ao seu formato. A tubulina é outro exemplo de proteína globular, que
atua na composição dos microtúbulos.
- -22
Figura 8 - Estrutura dos dímeros de tubulina na formação dos microtúbulos
Fonte: Kateryna Kon, Shutterstock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra a representação esquemática de um microtúbulos formado pela associação de
diversas subunidades de e -tubulinas, que são proteínas globulares.
Portanto, conforme estudado, as proteínas são estruturas formadas por uma sequência específica de resíduos de
aminoácidos, que estão conectados por ligações peptídicas. Além disso, a estrutura da cadeia lateral dos
aminoácidos são fundamentais para determinar a função das proteínas. Entretanto, como as cadeias laterais dos
aminoácidos interagem e determinam a função proteica?
Para responder a essa pergunta, é preciso entender a estrutura molecular das proteínas, que são classificadas
em: estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias.
- -23
Figura 9 - Estrutura das proteínas
Fonte: ttsz, iStock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra a representação esquemática da estrutura das proteínas. Na primeira
ilustração nota-se a estrutura primária da proteína formada somente pelos resíduos de aminoácidos ligados
pelas ligações peptídicas. A segunda ilustração, mostra a interação química dos aminoácidos formando a
estrutura secundária em formato de -hélice. Em seguida, observa-se o dobramento da cadeia polipeptídica sobre
ela mesma, formando a estrutura terciaria da proteína. Por último, é ilustrado o enovelamento de quatro cadeias
polipeptídicas interagindo entre si formando a estrutura quaternária da proteína.
A é formada pela sequência de aminoácidos específicos. Então, todas asestrutura primária das proteínas
estruturas primárias das proteínas consistem de um esqueleto idêntico de carbono e nitrogênio unidos pela
ligação peptídica, além das cadeias laterais inseridas nos carbonos dos aminoácidos, de acordo com a sequência
gênica da proteína.
No entanto, a é consequência das ligações de hidrogênio que ocorre entreestrutura secundária das proteínas
os átomos de nitrogênio de um aminoácido e de oxigênio de outro aminoácido próximo no esqueleto
polipeptídico. Essas reações determinam o arranjo da cadeia polipeptídica no espaço, formando duas estruturas
secundárias básicasdas proteínas: as -hélices e as folhas-(BELLÉ; SANDRI, 2014; CURY, 2017).
A , uma estrutura em formato de hélice e voltada para a direita, apresenta os grupos R dos aminoácidosα-hélice
direcionados para o exterior do esqueleto helicoidal. Esse tipo de estrutura secundária é predominante entre as
proteínas e pode ser encontrada, por exemplo, na α-queratina. A folha-β, por sua vez, se forma quando duas ou
mais cadeias polipeptídicas se alinham lado a lado. As pontes de hidrogênio neste caso se formam entre as
cadeias adjacentes (CURY, 2017; NELSON; COX, 2018).
- -24
A resulta das interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos maisestrutura terciária das proteínas
distantes nas cadeias polipeptídicas, alterando a conformação tridimensional das proteínas globulares à medida
que se enrolam, causando um dobramento da cadeia polipeptídica. As interações nessa estrutura incluem pontes
dissulfeto, pontes de hidrogênio, interações eletrostáticas e interações hidrofóbicas. Em uma estrutura terciária
de uma proteína pode haver diferentes grupos de estruturas secundarias, ou seja, pode haver tanto -hélices
quanto folhas- na mesma proteína (CURY, 2017).
No entanto, para a formação de algumas proteínas, como a hemoglobina, ocorre a interação de duas ou mais
. No caso da hemoglobina, existe a interação de quatro cadeias de mioglobina, cada qualcadeias polipeptídicas
com o seu grupo prostético, em questão representado pelo grupo heme. A organização desses polipeptídios para
formar a proteína funcional é chamada de estrutura quaternária (CURY, 2017; NELSON; COX, 2018).
Então, devido às interações químicas especificas que ocorrem na estrutura da proteína, qualquer alteração na
sequência de aminoácidos impede o correto enovelamento proteico, comprometendo a função desempenhada
pela estrutura, como acontece com a alteração da hemoglobina em portadores da anemia falciforme (NETO;
PITOMBEIRA, 2002).
Assista aí
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2
/929c1a0eb5ff13c5af067de52c571d45
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2/929c1a0eb5ff13c5af067de52c571d45
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2/929c1a0eb5ff13c5af067de52c571d45
- -25
4 Estrutura e propriedades dos lipídeos, membranas 
celulares e carboidratos
Os lipídeos são moléculas hidrofóbicas encontradas nos organismos na forma de ácidos graxos, triglicerídeos,
fosfolipídeos, dentre outros. Essas moléculas atuam em diversas funções, tais como mediadores inflamatórios,
hormônios e vitaminas.
Entretanto, os carboidratos são moléculas polares que podem variar desde monossacarídeos a até
polissacarídeos, que estão envolvidos principalmente em funções do metabolismo energético.
- -26
4.1 Estrutura e propriedades dos lipídeos e membranas biológicas
Os lipídeos são macromoléculas de natureza hidrofóbica devido à composição estrutural formada
principalmente de ácidos graxos com longas cadeias de carbono (C) e hidrogênio (H). No organismo, os lipídeos
desempenham funções de armazenamento de energia, sinalização celular, além de atuarem na constituição das
membranas celulares.
Ao contrário do que estudou-se há pouco sobre as estruturas das proteínas, os lipídeos não são formados por
. Entretanto, assim como as proteínas, podem se associar a outras classes de compostoscadeias poliméricas
como as proteínas, formando as lipoproteínas, e com os carboidratos, formando os glicolipídeos (BELLÉ;
SANDRI, 2014).
Apesar de serem formados pelas mesmas moléculas, os lipídeos que formam as membranas celulares não
possuem a mesma estrutura do colesterol. Então, existem diferentes tipos de lipídeos, dentre eles os ácidos
graxos, o colesterol, os triglicerídeos e os fosfolipídeos.
Os são ácidos carboxílicos derivados de hidrocarbonetos que apresentam uma região polarácidos graxos
representada pelo grupo carboxila (-COOH) e cadeias apolares que podem conter de 4 a 36 átomos de carbono.
Essas cadeias de hidrocarbonetos podem ser saturadas, havendo somente ligações simples entre os carbonos, ou
insaturada, contendo uma ou mais duplas ligações. Os ácidos graxos que apresentam uma dupla ligação são
chamados de monoinsaturados, enquanto os que apresentam mais de uma, são denominados poli-insaturados
(BELLÉ; SANDRI, 2014).
- -27
Figura 10 - Principais tipos de lipídeos
Fonte: Alila Medical Media, Shutterstock, 2020.
#PraCegoVer: Na imagem observa-se a representação esquemática da estrutura dos lipídeos, dentre eles o
colesterol, os ácidos graxos saturados e insaturados e os triglicerídeos (saturados, monoinsaturados e poli-
insaturadas.)
Os ácidos graxos livres são utilizados como fonte de energia por diversos tipos celulares, porém a principal
forma de armazenamento é como ésteres de glicerol. Esses ésteres podem ser acilgliceróis, dialcilgliceróis e
triacilgliceróis, por conter uma, duas ou três moléculas de ácidos graxos esterificadas ao glicerol,
respectivamente (BELLÉ; SANDRI, 2014).
- -28
No organismo humano, a maioria dos ésteres de glicol são triacilgliceróis, também chamados de triglicérides ou
. Os triacilglicerideos são o principal mecanismo de armazenamento e transporte de ácidos graxostriglicerídeos
e os principais constituintes dos lipídeos da dieta (BELLÉ; SANDRI, 2014).
Assista aí
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2
/9c3b388efc7a247e50b7c899cdf7b1eb
No entanto, os fosfolipídeos são os lipídeos que constituem a membrana biológica. Essas moléculas possuem
uma região hidrofóbica, formadas pelas cadeias de ácidos graxos, e por uma porção hidrofílica, sendo, portanto,
denominadas moléculas anfipáticas. Os fosfolipídeos são divididos em glicerofosfolipídeos e esfingofosfolipídeos,
de acordo com a presença do glicerol ou da esfingosina (BELLÉ; SANDRI, 2014).
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2/9c3b388efc7a247e50b7c899cdf7b1eb
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2/9c3b388efc7a247e50b7c899cdf7b1eb
- -29
Figura 11 - Principais tipos de lipídeos
Fonte: Soleil Nordic, Shutterstock, 2020.
#PraCegoVer: A imagem mostra uma representação gráfica da molécula de fosfolipídeo, com a cabeça
hidrofílica de formato arredondada e duas caudas alongadas hidrofóbicas. Em seguida, há uma monocamada de
fosfolipídeos chamada de micela e uma dupla camada de fosfolipídeos denominado lipossoma.
A estrutura molecular dos fosfolipídeos possibilita a formação da , pois, ao entrar em contatobicamada lipídica
com o meio aquoso, as caudas se voltam para a região interna da membrana, devido as interações hidrofóbicas
entre as cadeias dos ácidos graxos. Com isso, a região das cabeças dos fosfolipídeos se voltam para a região
exterior da bicamada, em contato com o meio aquoso.
- -30
Figura 12 - Bicamada de fosfolipídeos das membranas
Fonte: CreVis2, iStock, 2020.
#PraCegoVer: Na imagem observa-se uma representação gráfica das moléculas de fosfolipídeos, com a cabeça
hidrofílica de formato arredondada e as caudas alongadas hidrofóbicas.
As membranas celulares também possuem colesterol na sua constituição. O é um tipo de esteroide,colesterol
que são lipídeos formados por 17 carbonos organizados em quatro anéis fundidos. Em uma das extremidades
desses anéis, há uma cadeia hidrocarbonada e, em outra extremidade, há uma hidroxila (-OH) ligada ao carbono
C3. O colesterol também é a molécula precursora de todos os outros esteroides, dentre eles os hormônios
sexuais tais como a testosterona e o estradiol (BELLÉ; SANDRI, 2014).
- -31
4.2 Estrutura e propriedades dos carboidratos
Os carboidratos ou açucares são moléculas muito abundantes nos mais diversos organismos e são a principal
fonte calórica de todo ser vivo. A oxidação dessas moléculas é a principal via metabólica para produção de
energiana maioria das células e sob forma de amido e glicogênio, funcionam como reserva energética nas células
vegetais e animais, respectivamente (CURY, 2017).
Em relação às estruturas químicas, os carboidratos são compostos orgânicos aldeídicos ou cetônicos
polidroxilados, que podem ser classificados em:
Monossacarídeos;
Oligossacarídeos;
Polissacarídeos.
Os são formados por uma única unidade de polidroxialdeído ou –cetona, sendo que a glicosemonossacarídeos
é o monossacarídeo mais abundante na natureza.
- -32
Figura 13 - Estrutura da molécula de glicose
Fonte: ttsz, iStock, 2020.
#PraCegoVer: Na imagem observa-se uma representação gráfica da molécula de glicose apresentando seis
átomos de carbono.
Os monossacarídeos podem ser classificados quanto ao número de carbonos na molécula, sendo que as trioses
possuem três átomos de carbono na sua constituição (ex: gliceraldeído), as tetroses são formadas por quatro
átomos de carbono, e assim por diante (CURY, 2017). A glicose é um exemplo de hexose e a ribose e
desoxirribose, que constituem o RNA e o DNA são exemplos de pentoses.
Os são formados pela união de dois a seis monossacarídeos. As associações de doisoligossacarídeos
monossacarídeos por ligações glicosídicas formam os . A sacarose, ou açúcar da cana, é umdissacarídeos
dissacarídeo formado por glicose e frutose. A lactose é um dissacarídeo encontrado no leite e formado pela
- -33
associação do monossacarídeo galactose e glicose. No entanto, a maltose é formada pela união de duas moléculas
de glicose (CURY, 2017).
Os representam a grande maioria dos carboidratos encontrados na natureza e são formadospolissacarídeos
pela associação de cerca de 20 unidades de monossacarídeos por ligações glicosídicas. O amido e o glicogênio
são polissacarídeos de reserva energética formados apenas por resíduos de glicose, sendo classificados como
homopolissacarídeos. No entanto, o ácido hialurônico, um polissacarídeo encontrado na matriz extracelular dos
tecidos conjuntivos, é formado pela por resíduos de ácido D-glicurônico e N-acetil-glicosamina, sendo
classificado como heteropolissacarídeos (CURY, 2017).
Assista aí
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2
/9367e2e95cfc05716ed423bbebbba9fc
é isso Aí!
Nesta unidade, você teve a oportunidade de:
• aprender sobre os primeiros estudos na área de bioquímica e a importância de se estudar bioquímica;
• estudar as características físico-químicas da água, e a importância da manutenção do pH e dos sistemas-
tampão na manutenção do funcionamento do organismo;
• compreender a estrutura e as propriedades dos aminoácidos e como esses monômeros se organizam na 
formação de proteínas e enzimas;
• entender a estrutura e as propriedades dos lipídeos e a atuação dessa classe de moléculas na 
composição das membranas celulares;
• aprender sobre a estrutura e propriedades dos carboidratos e a suas funções no metabolismo energético.
Referências
ALBERTS, B. . . 6 ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.et al Biologia molecular da célula
BELLÉ, L. P.; SANDRI, S. 1 ed. São Paulo: EditoraBioquímica aplicada: reconhecimento e caracterização. 
Érica, 2014.
CURY, J. A. T.; TENUTA, C. P. M.; ANDALO, L. M. : odontologia essencial - parte básica. 1 ed. SãoBioquímica oral
Paulo: Artes Médicas, 2017.
•
•
•
•
•
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2/9367e2e95cfc05716ed423bbebbba9fc
https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/746b3e163a5a5f89a10a96408c5d22c2/9367e2e95cfc05716ed423bbebbba9fc
- -34
NELSON, D. L.; COX, M. M. . 7 ed. Porto Alegre: Artmed, 2018.Princípios de bioquímica de Lehninger
NETO, G. C. G.; PITOMBEIRA, M. S. Aspectos moleculares da anemia falciforme. Jornal Brasileiro de Patologia e
. Rio de Janeiro, v. 39, n. 1, 2003. Disponível em: . Acesso em: 14 abr. 2020 Medicina Laboratorial
RODWELL, V. W. . 30 ed. Porto Alegre: AMGH, 2017. et al Bioquímica ilustrada de Harper. 
	Olá!
	1 Introdução à bioquímica
	1.1 Contexto histórico dos estudos em bioquímica
	1.2 Importância dos estudos em bioquímica
	2 Água: pH, sistema tampão, reação ácido-base e equilíbrio
	2.1 Ph, reação ácido-base, equilíbrio e sistema tampão
	Ácido
	Base
	3 Estrutura e propriedades de aminoácidos, proteínas e enzimas
	3.1 Estrutura e propriedades dos aminoácidos
	3.2 Estrutura e propriedades das proteínas e enzimas
	Assista aí
	4 Estrutura e propriedades dos lipídeos, membranas celulares e carboidratos
	4.1 Estrutura e propriedades dos lipídeos e membranas biológicas
	Assista aí
	4.2 Estrutura e propriedades dos carboidratos
	Assista aí
	é isso Aí!
	Referências