Aula 1 Introdução a bioquímica macromoléculas

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<p>BIOQUÍMICA</p><p>AULA 1</p><p>Prof.ª Joana Rizzolo</p><p>2</p><p>CONVERSA INICIAL</p><p>Introdução à bioquímica: biomoléculas</p><p>Organismos vivos, desde o mais simples ao mais complexo, com todas</p><p>as suas diversidades aparentes, apresentam uma enorme similaridade química</p><p>e celular e são compostos por elementos químicos e substâncias simples e</p><p>compostas que formam assim as biomoléculas. Essas moléculas biológicas,</p><p>quando em conjunto e em interação, mantêm todas as diferentes formas de vida</p><p>do nosso planeta. A ciência que estuda esses mecanismos de interações chama-</p><p>se bioquímica.</p><p>A bioquímica é a ciência que descreve as estruturas moleculares, os</p><p>mecanismos e os processos químicos compartilhados por todos os organismos.</p><p>Além disso, essa ciência versa sobre os princípios de organização dos</p><p>organismos vivos, ou seja, é na bioquímica que se estuda a base da vida, em</p><p>todas as suas formas.</p><p>As células vivas são formadas por biomoléculas como carboidratos,</p><p>lipídeos, aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos, nucleotídeos e outros</p><p>compostos relacionados, em quantidades variáveis. Embora esses compostos</p><p>tenham um número quase infinito de estruturas químicas, sua massa é</p><p>constituída quase que totalmente por apenas seis elementos – carbono (C),</p><p>hidrogênio (H), oxigênio (O), nitrogênio (N), fósforo (P) e enxofre (S) (CHONPS).</p><p>Apesar da presença desses elementos, pode-se dizer que a química dos</p><p>organismos vivos está organizada em torno do carbono, que contribui com mais</p><p>da metade do peso seco das células, formando ligações simples e duplas com</p><p>átomos de oxigênio e nitrogênio, compondo assim as biomoléculas, com</p><p>variedade de grupos funcionais. Percebemos aqui o primeiro sinal da</p><p>onipresença da química, no entendimento da bioquímica.</p><p>Essas biomoléculas, também chamadas de macromoléculas (macro =</p><p>grande), podem ser conjugadas em moléculas orgânicas pequenas. As</p><p>macromoléculas geralmente são polímeros (poli = muitos; mers = partes),</p><p>moléculas grandes formadas por ligação covalente de inúmeras moléculas</p><p>menores repetidas, denominadas monômeros (mono = um). Já a porção</p><p>inorgânica das células é composta pela água e pelos eletrólitos e, assim como</p><p>as vitaminas (compostos orgânicos), desempenha papéis importantes na</p><p>manutenção de suas funções.</p><p>3</p><p>As macromoléculas e suas subunidades monoméricas diferem muito em</p><p>tamanho: algumas são muito grandes e, em geral, elas contêm milhares de</p><p>átomos, como os polissacarídeos, as proteínas e os ácidos nucleicos, e</p><p>apresentam uma grande variedade de grupos funcionais, sendo esses os</p><p>responsáveis pela maioria das propriedades das moléculas orgânicas, como</p><p>veremos a seguir.</p><p>Sendo assim, nesta primeira aula vamos estudar a estrutura, a</p><p>classificação e a função dos representantes de cada classe de biomoléculas</p><p>(carboidratos, proteínas, lipídeos e enzimas), lembrando que os ácidos</p><p>nucleicos, outra importante classe de biomoléculas, serão estudadas</p><p>posteriormente. Portanto, o objetivo dessa aula é compreender as principais</p><p>características e funções das classes das moléculas que constituem os</p><p>organismos vivos.</p><p>TEMA 1 – CARBOIDRATOS</p><p>Os carboidratos, também chamados de hidratos de carbono, glicídios e</p><p>açúcares, são constituídos de átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio. Fazem</p><p>parte desse grande e diverso grupo de compostos orgânicos como os açúcares</p><p>e o amido e consistem na principal e imediata fonte de energia para as atividades</p><p>celulares. Essas macromoléculas são as mais abundantes na Terra, formando</p><p>desde composições naturais como frutos, folhas, caules, animais até materiais</p><p>do nosso dia a dia como papéis, móveis e construções.</p><p>Além da função mencionada, essas macromoléculas desempenham uma</p><p>série de outras importantes funções nos organismos vivos: ligadas a proteínas,</p><p>formam tecidos; constituem o ácido desoxirribonucleico (DNA), a molécula que</p><p>carrega informações hereditárias; são utilizadas na síntese de aminoácidos e</p><p>gorduras ou substâncias mistas similares; funcionam como reservas</p><p>alimentares; constituem a base dos grupos sanguíneos nos seres humanos; são</p><p>usadas por uma variedade de patógenos para ter acesso a seus hospedeiros.</p><p>Desse modo, carboidratos contribuem com detalhes para a disposição</p><p>bioquímica da célula, ajudando a definir a funcionalidade e a particularidade das</p><p>células. A fórmula geral de muitos carboidratos é (CH2O)n, onde n representa o</p><p>número de átomos de C. Os carboidratos podem ser classificados como</p><p>monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos, como veremos a seguir.</p><p>4</p><p>1.1 Monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos</p><p>Os carboidratos simples são denominados monossacarídeos,</p><p>constituídos por uma única unidade poli-hidroxicetona (o grupo funcional</p><p>carbonila está posicionado no meio da cadeia do carboidrato cetona) ou poli-</p><p>hidroxialdeída (o grupo funcional carbonila está posicionado na extremidade da</p><p>cadeia do carboidrato aldeído), em que poli-hidroxi refere-se ao grupo funcional</p><p>hidroxila (OH), o qual se repete várias vezes na cadeia do carboidrato. A principal</p><p>função desses açúcares simples é servir de fonte de energia das células vivas,</p><p>mas também fazer parte da estrutura do DNA e do ácido ribonucleico (RNA).</p><p>Cada molécula contém de três a sete átomos de carbono; o número de</p><p>átomos de carbono na molécula de um açúcar simples é indicado pelo prefixo</p><p>em seu nome:</p><p>• n = 3 (C3H6O3): triose;</p><p>• n = 4 (C4H8O4): tetrose;</p><p>• n = 5 (C5H10O5): pentose;</p><p>• n = 6 (C6H12O6): hexose;</p><p>• n = 7 (C7H14O7): heptose.</p><p>Portanto, açúcares simples com três carbonos são chamados de trioses</p><p>(ex.: gliceraldeído-3-fosfato, produto intermediário da quebra da glicose), assim</p><p>como também existem os tetroses (ex.: eritrose-4-fosfato, açúcar intermediário</p><p>do metabolismo dos carboidratos), os pentoses (ex.: ribose, açúcar constituinte</p><p>do RNA), os hexoses (ex.: glicose) e os heptoses (ex.: d-manoeptose, açúcar</p><p>presente no abacate), com quatro, cinco, seis e sete carbonos, respectivamente.</p><p>A glicose e a frutose são oses que possuem a mesma fórmula molecular:</p><p>C6H12O6. A diferença entre esses dois grupos é que os grupos funcionais dessas</p><p>duas substâncias são diferentes. (Figura 1).</p><p>5</p><p>Figura 1 – Monossacarídeos isômeros: duas hexoses, com destaque para a</p><p>função aldeído na aldose (glicose) e para a função cetona na cetose (frutose)</p><p>Os monossacarídeos ligam-se entre si formando dissacarídeos e</p><p>polissacarídeos por síntese por desidratação, o que significa que ligações</p><p>glicosídicas são formadas pela união covalente entre um grupo hidroxila de uma</p><p>molécula de açúcar e o carbono anomérico (C1) de outra, sendo eliminada uma</p><p>molécula de água; do contrário, os dissacarídeos fornecem sempre dois</p><p>monossacarídeos, por hidrólise.</p><p>Assim como os monossacarídeos, os dissacarídeos comuns têm nomes</p><p>terminados com o sufixo ose.</p><p>A maltose (glicose + glicose) é produto da hidrólise do amido, a sacarose</p><p>(glicose + frutose) é o açúcar da cana-de-açúcar e a lactose (glicose + galactose)</p><p>é o açúcar do leite, representando os principais dissacarídeos.</p><p>Por meio de ligações glicosídeas, os monossacarídeos são ligados para</p><p>formar dissacarídeos até carboidratos complexos. Esse tipo de ligação é</p><p>formado pela reação entre um grupo hidroxila de um dos açúcares e o carbono</p><p>anomérico (carbono derivado do grupo cetona ou aldeído) do outro açúcar,</p><p>conforme mostrado na Figura 2.</p><p>6</p><p>Figura 2 – Formação da maltose: dois monossacarídeos (D-glicose) em ligação</p><p>glicosídica e o inverso quando ocorre a hidrólise</p><p>3 7</p><p>Fonte: Lehninguer, 2014.</p><p>A Figura 2 mostra a maltose sendo formada quando um –OH (álcool) de</p><p>uma molécula (à direita) se condensa com o hemiacetal intramolecular da outra</p><p>(à esquerda), com eliminação de H2O e a formação de uma ligação glicosídica.</p><p>Como o inverso dessa reação é a hidrólise – ataque da ligação glicosídica pela</p><p>água</p><p>de plantas (estigmaesterol) e de animais, nos sais biliares,</p><p>atuando na emulsificação das gorduras. Na maioria dos fungos, o esterol</p><p>presente na membrana plasmática é o ergosterol, o qual desempenha</p><p>importantes funções de manutenção da permeabilidade da membrana e</p><p>de mecanismo de absorção de nutrientes.</p><p>Ainda existem outros compostos de natureza lipídica presentes nos</p><p>organismos vivos que devemos tratar aqui, como as tromboxanas, envolvidas no</p><p>processo de coagulação sanguínea; o leucotrieno, envolvido na respiração</p><p>celular; a prostaglandina, envolvida no processo inflamatório; e os carotenoides.</p><p>Esses últimos compreendem os pigmentos naturais presentes nas plantas, tais</p><p>como o betacaroteno, que é precursor da vitamina A, e o pigmento da</p><p>fotossíntese, a clorofila.</p><p>TEMA 3 – AMINOÁCIDOS: COMPOSIÇÃO, IMPORTÂNCIA, CLASSIFICAÇÃO</p><p>E PROPRIEDADES QUÍMICAS</p><p>Os aminoácidos, também chamados de resíduos, quando incorporados a</p><p>um polímero proteico, são unidades estruturais que formam as proteínas, assim</p><p>como os monossacarídeos são as unidades estruturais que formam os</p><p>carboidratos.</p><p>A composição química dos aminoácidos se dá da seguinte maneira: um</p><p>grupo carboxila (-COOH), um grupo amino (-NH2), um átomo de hidrogênio e um</p><p>grupo lateral (grupo R), todos ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono</p><p>alfa), conforme demonstra a Figura 3.</p><p>11</p><p>Figura 3 – Fórmula estrutural geral de um aminoácido; o carbono alfa é mostrado</p><p>no centro</p><p>O grupo lateral poderá ser uma cadeia linear ou ramificada de átomos ou</p><p>uma estrutura em anel que pode ser cíclica (toda em carbono) ou heterocíclica</p><p>(quando um átomo diferente do carbono está incluído no anel). A única exceção</p><p>é no caso da glicina, um aminoácido cuja cadeia lateral será substituída por um</p><p>átomo de hidrogênio (Figura 4).</p><p>Figura 4 – Fórmula estrutural do aminoácido glicina com o átomo de hidrogênio</p><p>substituindo o grupo R e a fórmula estrutural da tirosina com seu grupo lateral</p><p>cíclico, respectivamente</p><p>Todos os seres vivos sintetizam aminoácidos e são constituídos pelos</p><p>mesmos 20 aminoácidos, porém alguns animais superiores não conseguem</p><p>sintetizar todos os aminoácidos necessários para construir suas proteínas. Por</p><p>exemplo, existem nove aminoácidos que os seres humanos não conseguem</p><p>sintetizar, denominados de aminoácidos essenciais (fenilalanina, histidina,</p><p>isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina), cuja ingestão</p><p>por dieta se torna, portanto, indispensável.</p><p>12</p><p>Desses 20 aminoácidos mais comuns, todas as milhares de proteínas são</p><p>formadas; além da função estrutural na formação dessas biomoléculas, os</p><p>aminoácidos realizam funções como precursores de importantes substâncias</p><p>como enzimas, hormônios, pigmentos, conforme será abordado posteriormente</p><p>na temática metabolismo dos aminoácidos.</p><p>Os aminoácidos possuem como característica distintiva o grupo R. É pela</p><p>polaridade desse mesmo grupo e pela sua tendência de interagir com a água em</p><p>pH biológico que são classificados os aminoácidos, agrupando-se em cinco</p><p>grupos, como veremos a seguir.</p><p>1. Grupos R apolares: os grupos R dessa classe são alifáticos e</p><p>hidrofóbicos; incluem os aminoácidos alanina, valina, leucina e isoleucina.</p><p>2. Grupos R aromáticos: representados pela fenilalanina, tirosina e</p><p>triptofano, têm suas cadeias laterais aromáticas, relativamente apolares,</p><p>e são hidrofóbicos.</p><p>3. Grupos R polares, não carregados: grupos R mais hidrofílicos; essa</p><p>classe inclui serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina.</p><p>4. Grupos R carregados positivamente (bases): grupos R mais hidrofílicos;</p><p>incluem lisina, histidina e arginina.</p><p>5. Grupos R carregados negativamente: representam esse grupo o</p><p>aspartato e o glutamato.</p><p>Conforme acabamos de ver, os aminoácidos são classificados de acordo</p><p>com as propriedades químicas dos grupos R, se diferenciando em estrutura,</p><p>tamanho e carga elétrica. Tais características químicas influenciam na</p><p>solubilidade dos aminoácidos em água e na sua capacidade de sofrer</p><p>transformações.</p><p>TEMA 4 – PROTEÍNAS: CONCEITO, CLASSIFICAÇÃO, SOLUBILIDADE, NÍVEIS</p><p>ESTRUTURAIS</p><p>As biomoléculas presentes em maior proporção nas células são as</p><p>proteínas. Estas desempenham imprescindíveis funções nos organismos vivos,</p><p>tais como: catálise enzimática (todas as enzimas são proteínas, como veremos</p><p>no próximo tema), transporte e armazenamento de moléculas e íons, estrutura e</p><p>sustentação celular, coordenação e regulação de atividades celulares e proteção</p><p>imunitária.</p><p>13</p><p>As moléculas de proteínas contêm, além do carbono, oxigênio e</p><p>hidrogênio, átomos de nitrogênio e de enxofre. Algumas proteínas contêm</p><p>elementos adicionais, como fósforo, ferro, zinco e cobre.</p><p>4.1 Conceito e classificação</p><p>Aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas e podem</p><p>ser unidos com outros aminoácidos por meio de ligações peptídicas, formando</p><p>cadeias de peptídeos e/ou proteínas, assim como os dissacarídeos e os</p><p>polissacarídeos são unidos por monossacarídeos, formando ligações</p><p>glicosídicas e liberando uma molécula de água. Sendo assim, as proteínas</p><p>podem ser cadeias peptídicas muito longas, assim como podem ser formadas</p><p>apenas por dois resíduos de aminoácidos.</p><p>A seguir, estudaremos a classificação das proteínas quanto ao número de</p><p>cadeias polipeptídicas, quanto à composição e quanto à forma.</p><p>Como as proteínas são macromoléculas que contêm uma ou mais cadeias</p><p>polipeptídicas, elas podem conter dois; três; quatro; cinco; ou mais aminoácidos,</p><p>sendo denominadas, respectivamente, de dipeptídeo, tripeptídeo, tetrapetídeo,</p><p>pentapeptídeo e polipetídeo. Do mesmo modo, quando até cinco aminoácidos</p><p>se ligam à estrutura, a proteína pode ser chamada de oligopeptídeo.</p><p>A segunda classificação apresentada aqui equivale à composição, uma</p><p>vez que as proteínas podem ser simples, quando constituídas apenas por</p><p>aminoácidos, e podem ser conjugadas (glicoproteínas, lipoproteínas),</p><p>apresentando uma parte proteica e uma não proteica (carboidrato ou lipídio) –</p><p>tal parte associada pode ser chamada de grupo prostético. As glicoproteínas</p><p>estão presentes na superfície externa de membranas plasmáticas celulares,</p><p>sendo, por exemplo, receptoras do vírus influenza, atuando como sítios de</p><p>absorção. Bactérias utilizam glicoproteínas que se conectam à membrana</p><p>plasmática da célula hospedeira para se moverem de uma célula a outra. Além</p><p>dessa característica relacionada à penetração de agentes infecciosos, células e</p><p>à recepção de moléculas, as glicoproteínas estão associadas a outras funções,</p><p>pois elas compõem hormônios e enzimas. As lipoproteínas constituem um grupo</p><p>no qual estão presentes as importantes moléculas transportadoras de lipídeos</p><p>entre células, fígado e sangue: high density lipoproteins (HDL), low density</p><p>lipoproteins (LDL) e very low density lipoproteins (VLDL).</p><p>14</p><p>Proteínas também podem ser classificadas, quanto à forma, como</p><p>fibrosas, arranjadas em longos filamentos ou folhas, desempenhando função de</p><p>estrutura (colágeno do tecido conjuntivo, queratina dos cabelos, miosina dos</p><p>músculos etc.) ou proteínas globulares; estas apresentam uma estrutura</p><p>espacial mais complexa, com cadeias polipeptídicas dobradas em forma esférica</p><p>ou globular.</p><p>4.2 Solubilidade</p><p>A solubilidade das proteínas é bastante variável e influenciada por alguns</p><p>fatores como o pH e a temperatura. Assim, a solubilidade depende da polaridade</p><p>de seus grupos R: quanto mais grupos R ionizáveis existirem, mais solúvel será</p><p>o polipeptídeo.</p><p>A produção de iogurtes, tanto dos convencionais, feitos de leite de vaca,</p><p>como dos mais recentes, de fontes vegetais (coco, soja, castanhas), é realizada</p><p>com base nesse conceito. Primeiramente, aminoácidos são liberados no meio, a</p><p>seguir ocorre o aumento da acidez, com a produção microbiana de ácido lático.</p><p>O pH se aproxima do ponto isoelétrico de algumas proteínas (valor</p><p>do pH em</p><p>que as cargas elétricas dos aminoácidos se igualam e se anulam, ocasionando</p><p>a precipitação das proteínas), ocorrendo a formação de coágulo, processo</p><p>também chamado de coagulação ácida. Portanto, nesse caso descrito, o pH</p><p>influenciou na solubilidade de proteínas, desestabilizando-as, ocasionando a</p><p>coagulação, acontecimento esperado para a produção de tal alimento.</p><p>4.3 Níveis estruturais</p><p>Conforme já estudado, as proteínas são formadas de 20 aminoácidos com</p><p>diferentes estruturas e conformação tridimensional, o que permite que haja sua</p><p>interação com moléculas específicas, de maneira a realizar diferentes e</p><p>específicas funções. Sendo assim, de acordo com sua estrutura e complexidade,</p><p>as proteínas são classificadas em quatro níveis de organização (Figura 5):</p><p>1. Estrutura primária: sequência linear de aminoácidos que forma uma</p><p>cadeia peptídica; cada sequência de aminoácidos é determinada</p><p>geneticamente e diferencia as proteínas umas das outras, determinando</p><p>suas propriedades estruturais e biológicas.</p><p>15</p><p>2. Estrutura secundária: esse termo refere-se à estrutura que apresenta</p><p>pontes de hidrogênio mantendo a forma estrutural de um composto</p><p>proteico, ou seja, em que ligações peptídicas interagem formando pontes</p><p>de hidrogênio modificando a estrutura de uma proteína. Esse tipo de</p><p>configuração estrutural apresenta duas formas:</p><p>a. hélice α: apresenta forma de uma espiral mantida por pontes de</p><p>hidrogênio entre resíduos de aminoácidos de uma mesma cadeia</p><p>polipeptídica; esse tipo de configuração está presente no cabelo (α-</p><p>queratina) e na pele, no osso, no tendão (colágeno);</p><p>b. folha β laminar: cadeias polipeptídicas se ligam por pontes de hidrogênio,</p><p>em forma de zigue-zague em vez de estrutura helicoidal; um exemplo de</p><p>proteína com essa conformidade é a proteína que forma a teia de aranha,</p><p>em que mesmo as pontes de hidrogênio sendo ligações fracas, a estrutura</p><p>torna-se extremamente forte, pois se faz muitas ligações para isso.</p><p>3. Estrutura terciária: nesse tipo de configuração estrutural de proteínas, o</p><p>dobramento não é repetitivo e adquire estrutura tridimensional. Ocorre</p><p>quando cadeias laterais polipeptídicas secundárias se dobram sobre elas</p><p>mesmas, ligando-se por vários grupos de aminoácidos, envolvendo</p><p>diversas interações, além das interações por ponte de hidrogênio</p><p>(interações hidrofóbicas/de van der Waals, ligações iônicas, pontes de</p><p>dissulfeto).</p><p>4. Estrutura quaternária: nesses tipos de configurações estruturais ocorre a</p><p>união de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades); a união</p><p>dessa estrutura quaternária é mantida por meio de forças iônicas e pontes</p><p>de hidrogênio. São as proteínas fibrosas e globulares, essas últimas</p><p>representadas pela hemoglobina, formada por quatro subunidades</p><p>polipeptídicas unidas, com átomos de ferro que interagem com o oxigênio</p><p>para transportá-lo pelo sangue.</p><p>16</p><p>Figura 5 – Ilustração das estruturas primária, secundária, terciária e quaternária</p><p>das proteínas</p><p>Crédito: Mypokcik/Shutterstock.</p><p>TEMA 5 – ENZIMAS: CLASSIFICAÇÃO E NOMENCLATURA, FATORES QUE</p><p>AFETAM A ATIVIDADE DAS ENZIMAS, INTRODUÇÃO À CINÉTICA</p><p>ENZIMÁTICA E VITAMINAS</p><p>Enzimas são proteínas especializadas em acelerar processos</p><p>bioquímicos, agindo como catalisadoras das reações bioquímicas. Portanto,</p><p>praticamente todas as reações de manutenção da vida dependem da atividade</p><p>dessas moléculas, pois, sem elas, a velocidade das reações seria tão lenta que</p><p>impossibilitaria a vida. Tais reações poderiam ser realizadas em condições</p><p>laboratoriais, com manejo de temperatura e pH, por exemplo. Importante lembrar</p><p>que toda enzima é uma proteína, porém nem toda proteína é uma enzima.</p><p>https://www.shutterstock.com/pt/g/pokcik</p><p>17</p><p>Em geral, os nomes das enzimas terminam em ase e são definidas em</p><p>seis classes como apresentado no Quadro 1.</p><p>Quadro 1 – Classificação das enzimas</p><p>CLASSIFICAÇÃO TIPO DE REAÇÃO</p><p>QUE CATALISAM</p><p>EXEMPLOS MODO DE</p><p>ATUAÇÃO</p><p>Oxirredutases Reações de</p><p>oxidorredução</p><p>Desidrogenase;</p><p>oxidase</p><p>Removem átomos</p><p>de hidrogênio;</p><p>adicionam átomos de</p><p>oxigênio</p><p>Transferases Transferências</p><p>de grupos funcionais</p><p>Metiltransferase Transferem grupos</p><p>metil (-CH3)</p><p>Hidrolases Reações de hidrólise Lipases; proteases Quebram lipídios e</p><p>proteínas</p><p>Liases Quebra de ligações</p><p>duplas</p><p>Descarboxilase Removem CO2</p><p>Isomerases Isomerizações Cis/transisomerase Convertem</p><p>formas cis e trans</p><p>Ligases Formação de</p><p>ligações</p><p>Sintetase Combinam dois</p><p>grupos</p><p>Essa classificação está de acordo com o tipo de reação química que as</p><p>enzimas catalisam, usando-se o exemplo das enzimas da classe oxidorredutase</p><p>que removem hidrogênio de um substrato (desidrogenases) ou que adicionam</p><p>O2 (oxidases). Outras têm nomes ainda mais específicos, dependendo dos</p><p>substratos específicos em que elas atuam. Imprescindível explicar que substrato</p><p>é o nome dado à substância inicial que é transformada pela ação enzimática.</p><p>5.1 Fatores que afetam a atividade das enzimas</p><p>Diversos fatores são capazes de influenciar e alterar a atividade de uma</p><p>enzima. Entre os mais importantes estão a temperatura, o pH, a concentração</p><p>de substrato e inibidores. Sendo assim, cada enzima possui um pH ótimo de</p><p>atividade (quando sua atividade é ótima) e, acima ou abaixo desse valor ótimo</p><p>de pH, a velocidade da reação da enzima diminui.</p><p>O conceito de que, em baixas temperaturas, moléculas se movimentam</p><p>menos e, em altas temperaturas, moléculas se agitam mais pode ser aplicado</p><p>no caso das enzimas, pois, de maneira geral, as enzimas aumentam sua</p><p>atividade de reação com o aumento da temperatura, até que seja atingida a</p><p>velocidade máxima. A partir desse momento, as enzimas podem sofrer</p><p>desnaturação (mudança na estrutura molecular da proteína/enzima) e perder</p><p>suas propriedades catalíticas; em baixas temperaturas, a velocidade da reação</p><p>18</p><p>começa a decrescer, o que pode ser explicado pelo início da inativação das</p><p>enzimas pela temperatura.</p><p>Outro fator que afeta a atividade das enzimas, porém sem provocar a</p><p>desnaturação, é a concentração de substrato. À medida que a concentração do</p><p>substrato aumenta, a atividade enzimática também se eleva até as enzimas</p><p>ficarem saturadas, pois ocupadas pelo excesso de substrato disponível.</p><p>Certas substâncias podem inibir a atividade enzimática, levando as</p><p>células até a pararem de funcionar e morrer. Essas substâncias são chamadas</p><p>de inibidores. Muitas novas drogas (antidepressivos e reguladores de apetite)</p><p>são formuladas com base nesse fator inibitório enzimático.</p><p>5.2 Introdução à cinética enzimática</p><p>Assim como as proteínas se ligam em um receptor, em uma célula, para</p><p>realizar funções específicas, as enzimas também se ligam em uma substância</p><p>específica, chamada de substrato da enzima. É formado o complexo enzima-</p><p>substrato pela ligação temporária da enzima com os reagentes; o ponto de</p><p>ligação entre a enzima e o substrato é chamado de sítio ativo, uma região que</p><p>interage com uma substância química específica. Após a atuação da enzima, ela</p><p>é recuperada; sendo assim, a enzima não é consumida ao longo do processo.</p><p>Por exemplo, a maltose (dissacarídeo presente em alimentos) é o substrato da</p><p>enzima maltase, que catalisa a hidrólise da maltose para duas moléculas de</p><p>glicose.</p><p>5.3 Vitaminas</p><p>As vitaminas são compostos orgânicos presentes nos organismos vivos,</p><p>podendo ser obtidas pela alimentação ou pela síntese metabólica, apresentando</p><p>um variável grau de complexidade. São de extrema importância para o</p><p>crescimento e desenvolvimento dos seres vivos; no organismo humano, atuam</p><p>na prevenção contra doenças, como precursoras de hormônios e como fatores</p><p>de crescimento ou coenzimas (cofatores orgânicos requeridos por certas</p><p>enzimas, para seu funcionamento). Podem ser classificadas em:</p><p>• lipossolúveis: apresentam moléculas apolares, são absorvidas no</p><p>intestino; vitaminas A, D, E e K são exemplos;</p><p>19</p><p>• hidrossolúveis: apresentam moléculas polares e função de coenzima;</p><p>vitaminas do complexo B (tiamina-B1, riboflavina-B2, ácido panteônico-</p><p>B5, piridoxina-B6, cobalamina-B12), ácido ascórbico (C) e biotina (H) são</p><p>exemplos.</p><p>Algumas vitaminas, como a vitamina K e algumas do complexo B, são</p><p>digeridas e sintetizadas no intestino grosso por bactérias que interagem de forma</p><p>harmônica (mutualismo) com os seres humanos. Por esses efeitos benéficos,</p><p>entre outros, atualmente muito se fala na alimentação com os probióticos, que</p><p>consistem em microrganismos vivos benéficos para o organismo, atraindo a</p><p>atenção da indústria alimentícia e farmacêutica, assim como da ciência, em</p><p>busca de novas descobertas.</p><p>NA PRÁTICA</p><p>Um cabelo enrolado é feito de proteínas queratinas, em sua estrutura</p><p>secundária. Quando usamos um secador ou um alisador de cabelo, acabamos,</p><p>devido ao calor, quebrando as pontes de hidrogênio que mantêm essa estrutura,</p><p>fazendo com que as proteínas queratinas fiquem em estrutura primária. Porém,</p><p>se pegarmos chuva ou umidade, nosso cabelo voltará a se enrolar, pois a água</p><p>doa átomos de hidrogênio, reconstituindo as pontes de hidrogênio, possibilitando</p><p>que a proteína retorne a sua estrutura primária. Essa é uma situação um tanto</p><p>comum hoje em dia e em que nem imaginamos que há a atuação da bioquímica</p><p>por trás dela, não é mesmo?</p><p>FINALIZANDO</p><p>Do ponto de vista da nutrição humana, nesta aula abordamos todos os</p><p>macronutrientes (carboidratos, lipídeos e proteínas) que são os nutrientes</p><p>necessários, em maiores quantidades, e alguns micronutrientes que funcionam</p><p>como coenzimas (vitaminas), dos quais necessitamos em menores</p><p>concentrações, a maioria obtida pela dieta. E também estudamos as tão</p><p>importantes enzimas.</p><p>Vimos que todos esses nutrientes são compostos orgânicos também</p><p>chamados de biomoléculas, que exercem, de maneira geral, funções</p><p>energéticas, estruturais, isolantes, de armazenamento e metabólicas.</p><p>20</p><p>Figura 6 – Infográfico: biomoléculas estudadas</p><p>Lipídeos</p><p>Proteínas</p><p>Carboidratos</p><p>M</p><p>A</p><p>C</p><p>R</p><p>O</p><p>M</p><p>O</p><p>L</p><p>É</p><p>C</p><p>U</p><p>L</p><p>A</p><p>S</p><p>ENZIMAS</p><p>S</p><p>VITAMINAS</p><p>S</p>• hidrossolúveis: apresentam moléculas polares e função de coenzima; 
vitaminas do complexo B (tiamina-B1, riboflavina-B2, ácido panteônico-
B5, piridoxina-B6, cobalamina-B12), ácido ascórbico (C) e biotina (H) são 
exemplos. 
Algumas vitaminas, como a vitamina K e algumas do complexo B, são 
digeridas e sintetizadas no intestino grosso por bactérias que interagem de forma 
harmônica (mutualismo) com os seres humanos. Por esses efeitos benéficos, 
entre outros, atualmente muito se fala na alimentação com os probióticos, que 
consistem em microrganismos vivos benéficos para o organismo, atraindo a 
atenção da indústria alimentícia e farmacêutica, assim como da ciência, em 
busca de novas descobertas. 
NA PRÁTICA 
Um cabelo enrolado é feito de proteínas queratinas, em sua estrutura 
secundária. Quando usamos um secador ou um alisador de cabelo, acabamos, 
devido ao calor, quebrando as pontes de hidrogênio que mantêm essa estrutura, 
fazendo com que as proteínas queratinas fiquem em estrutura primária. Porém, 
se pegarmos chuva ou umidade, nosso cabelo voltará a se enrolar, pois a água 
doa átomos de hidrogênio, reconstituindo as pontes de hidrogênio, possibilitando 
que a proteína retorne a sua estrutura primária. Essa é uma situação um tanto 
comum hoje em dia e em que nem imaginamos que há a atuação da bioquímica 
por trás dela, não é mesmo? 
FINALIZANDO 
Do ponto de vista da nutrição humana, nesta aula abordamos todos os 
macronutrientes (carboidratos, lipídeos e proteínas) que são os nutrientes 
necessários, em maiores quantidades, e alguns micronutrientes que funcionam 
como coenzimas (vitaminas), dos quais necessitamos em menores 
concentrações, a maioria obtida pela dieta. E também estudamos as tão 
importantes enzimas. 
Vimos que todos esses nutrientes são compostos orgânicos também 
chamados de biomoléculas, que exercem, de maneira geral, funções 
energéticas, estruturais, isolantes, de armazenamento e metabólicas. 
 
 
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Figura 6 – Infográfico: biomoléculas estudadas 
 
 
 
Lipídeos 
Proteínas 
Carboidratos
M
A
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O
M
O
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É
C
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S
 
ENZIMAS
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VITAMINAS
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