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1º GRUPO DE DISCUSSÃO DE BIOQUÍMICA BÁSICA – 2020/2 
 
 
 
 
 
QUESTÃO 01: Suponha que os tripeptídeos ​Ala-Phe-Leu e Lys-Asp-Ser foram adicionados 
a uma mistura de água e óleo. Após agitação e separação de fases, em qual delas eles seriam 
encontrados? 
Resposta: ​Ala-Phe-Leu possuem características hidrofóbicas, então após agitação eles seriam 
encontrados na fase oleosa, já os tripeptídeos Lys-Asp-Ser, possuem características 
hidrofílicas, e seriam encontrados na fase aquosa. 
 
QUESTÃO 02: Considere a sequência abaixo e responda: 
 
Ile -Ala-His-Thr-Gly-Pro-Phe-Glu-Ala-Met-Cys-Lys-Glu-Gln-Asp 
 
A) Onde ocorre a ligação dissulfeto nesta proteína? 
 
Resposta:​ A ligação dissulfeto vai ocorrer entre Met-Cys 
 
B) Assumindo que esta sequência é parte de uma proteína globular encontrada no plasma 
sanguíneo, onde na estrutura tridimensional (no interior ou exterior da proteína) poderiam ser 
encontrados os seguintes aminoácidos: 
 
 Asp, Ile,Thr, Ala, Gln, Lys? 
Resposta: PLASMA SANGUÍNEO: (​Asp - polar, exterior ), (Ile - apolar, interior), 
(Thr - apolar interior) , (Ala -apolar, interior), (Gln- apolar, interior), (Lys - polar exterior) 
 
 
E se esta proteína fizesse parte da membrana das células onde seriam encontrados estes 
aminoácidos? 
Resposta: MEMBRANA: (​Asp - polar, interior), (Ile - apolar, exterior), 
(Thr - apolar exterior) , (Ala -apolar, exterior), (Gln- apolar, exterior), (Lys - polar interior) 
 
 
QUESTÃO 03: Uma proteína tem 52% dos resíduos de aminoácidos estabilizados por 
ligações de hidrogênio entre a C= O e NH de ligações peptídicas intracadeia e o restante sem 
estrutura regular. Qual o nível de organização dessa proteína e como ela é estabilizada? 
Resposta: ​A estrutura da proteína depende de sua conformação natural para desempenhar 
suas funções biológicas, as proteínas são macromoléculas formadas pela união de 
aminoácidos. Os aminoácidos são unidos entre si por ligações peptídicas. As proteínas 
apresentam quatro níveis estruturais: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. ​A 
sequência de aminoácidos determina quais sãos os peptídeos que irão formar a proteína, já 
que uma proteína é um conjunto de peptídeos, cada peptídeo encaixado em outro irá 
determinar a função das proteínas e suas propriedades físicas e químicas. 
São estabilizadas por pontes de hidrogênio, com isso, as ligações são individualmente fracas, 
mas coletivamente estabilizam a α-hélice. A estabilidade da hélice depende, do tipo de cadeia 
lateral, e muitas sequências de aminoácidos podem adotar essa configuração. A α-hélice é 
uma estrutura helicoidal que consiste em um esqueleto polipeptídico central em espiral, com 
as cadeias laterais dos aminoácidos para fora. 
 
 
QUESTÃO 04: O oxalacetato é o substrato da oxalacetato desidrogenase 
 
 
 
 
A) Por que oxalato é um potente inibidor dessa enzima? Qual o tipo de inibição observada? 
Resposta: ​O oxaloacetato é substrato da oxalacetato desidrogenase. Ele é um composto 
orgânico cuja fórmula química é HO2CCCH2CO2H. É um ácido dicarboxílico de quatro 
carbonos, cuja base conjugada é chamada de oxaloacetato. O oxalacetato é composto 
integrante do Ciclo de Krebs. É o composto que da início ao ciclo de Krebs quando 
condensado a um grupamento acetil proveniente de uma acetil_CoA. O oxaloacetato também 
pode ser sintetizado pelos aminoácidos asparagina e aspartato. 
 
 
B) Desenhe um gráfico hipotético de velocidade de reação (Vo) da oxalacetato desidrogenase 
em função da concentração de substrato [S] para o caso da reação na presença do inibidor. 
 
 
 
QUESTÃO 05: O que são enzimas alostéricas? Defina utilizando-se de gráficos esquemáticos 
de V em função de[S], compare uma enzima michaeliana com uma enzima alostérica. 
Resporta: ​Enzimas alostéricas são enzimas que possuem uma região diferente do sítio 
ativo,ou seja, necessita de um modulador que se ligue em outro sítio que não o catalítico para 
aumentar ou diminuir sua atividade. Essa modulação também pode ser por adição de 
grupamentos químicos em sítios específicos da enzima. Uma enzima alostérica não depende 
somente do sítio catalítico para realizar sua atividade enzimática, ela precisa de um outro 
sítio, que está em outra posição da enzima. 
 
•Enzima Micheliana: HIPÉRBOLA 
•Enzima Alosterica:SIGMOIDE 
 
QUESTÃO 06: O decametônio (um relaxante muscular) é um inibidor da acetilcolinesterase. 
O substrato normal da acetilcolinesterase é a acetilcolina. Serão mostradas as fórmulas da 
acetilcolina e do decametônio. 
 
 
 
a) Que tipo de inibidor deve ser o decametônio? 
Explique como chegou nessa conclusão. 
Resposta: O Cloreto de Acetilcolina atua na contração muscular, e o decametônio como 
relaxante muscular, tornando então, como inibidor competitivo, competindo o substrato com 
o sítio ativo da enzima. 
 
b) A inibição pelo decametônio poderia ser suplantada in vitro pela adição de grandes 
quantidades de substrato? Explicar 
Resposta: ​Sim. Um inibidor competitivo aumenta o KM para determinado substrato, isso 
significa que na presença do inibidor, mais o substrato é necessário para atingir o ½ Vmax. 
 
 c) Esse inibidor se ligaria reversivelmente ou irreversivelmente à enzima? Explique. 
Resposta: ​Se ligaria reversivelmente, as moléculas do inibidor e das enzimas se unem através 
de ligações não covalentes, podendo ser instáveis e se romper, fazendo com que a enzima 
retome sua atividade. 
 
d) Representar graficamente as velocidades da reação em ausência e presença do 
decametônio em função da concentração de acetilcolina, indicando os parâmetros cinéticos 
que levam ao diagnóstico do tipo de inibição mais precisamente. 
 
Resposta:​Decametônio é inibidor. 
 
 
QUESTÃO 07: Dado o peptídeo simplificado: asp-glu- ala-val-ser-asp-leu-gli 
 
A) Escrever sua fórmula química assinalando: as ligações peptídicas, os resíduos N e C 
terminais e os grupos que tornam esta molécula um polieletrólito. 
 
 
 
B) Supondo que esse peptídeo desempenhe uma função importante na célula, escreva qual 
será a consequência da substituição do resíduo número 3 por lisina. Qual estrutura seria 
alterada com esta substituição? 
Resposta: 
 ​asp-glu- ​ala​-val-ser-asp-leu-gli --- asp-glu- ​lys​-val-ser-asp-leu-gli 
 ala> hidrofóbico 
 lys > hidrofílico 
 
 
QUESTÃO 08: A enzima desidrogenase succínica catalisa a oxidação do succinato 
originando fumarato, conforme reação abaixo. Na presença de malonato e em baixas 
concentrações do succinato a velocidade de conversão do succinato em fumarato diminui. Por 
quê. 
 
Resposta: