ESTUDO DIRIGIDO PROTEÍNAS

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Estudo Dirigido
Disciplina: Bioquímica
Profa.: Patrícia
1.Descreva porque a molécula da água é polar e como ela dissolve moléculas hidrofílicas e não hidrofóbicas. 
As substâncias hidrofílica possuem afinidade com a molécula de água e são solúveis nela. Isso ocorre porque as moléculas hidrofílicas são polarizadas. Como a água é uma molécula dipolar, ou seja, possui carga positiva e negativa, pode se ligar tanto à moléculas de carga positiva como de carga negativa. Quanto as moléculas apolar tem aversão a agua, portanto as moléculas não conseguem se ligar.
2. Defina substâncias tampões e dê exemplos. Defina alcalose metabólica e respiratória.
solução tampão é aquela que ameniza a sua variação de pH, o qual mantem-se aproximadamente com o mesmo valor, mesmo na adição de brandas quantidades de ácido ou de bases. Alcalose é uma excessiva alcalinidade sanguínea provocada por um excesso de bicarbonato no sangue ou pela perda de ácido no sangue (alcalose metabólica) ou por um baixo nível de dióxido de carbono no sangue decorrente de respiração rápida ou profunda (alcalose respiratória).
3. Caracterize anabolismo, catabolismo e metabolismo.
Metabolismo: anabolismo + catabolismo 
Anabolismo: ajudam a formar moléculas
Catabolismo: quebra de moléculas
 4. O nosso organismo pode armazenar carboidratos? E gorduras ? E proteínas? Em caso afirmativo, sob que forma eles são armazenados ?
Sim, o carboidrato é armazenado em forma de glicogênio, a gordura em células adiposas e a proteína em enzimas, proteínas plasmáticas e etc.
5. As proteínas do leite têm altos níveis de triptofano, um copo de leite morno antes de deitar é considerado como uma ajuda para induzir o sono, por quê ? 
O triptofano é um tipo de aminoácido capaz de influenciar a serotonina, aumento o nível de prazer e bem estar.
6. Do que são formadas as proteínas e quais as suas funções?
Proteínas são formadas por aminoácidos, tem função estrutural, contrátil, transporte e imunológica.
7. Do que é constituído o aminoácido e como eles se diferenciam?
Todo aminoácido é constituído por um carbono central, uma amina, um ácido carboxílico e um radical. Oque vai diferenciar um aminoácido do outro é o radical.
8. De acordo com a solubilidade, como os aminoácidos são classificados? Exemplifique.
De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos seclassificam em: Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em água – glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,metionina, fenilalanina e triptofano.
Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH,-SH, -NH2 ou –COOH). 
Neutros: mesmo número de carga positiva e negativa – asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina. 
Ácidos: com predomínio de carga negativa – aspartato eglutamato 
Básicos: com predomínio de carga positiva – arginina,histidina e lisina.
9. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite-os.
Aminoácidos naturais são os que nos produzimos, que são tirosina, arginina, ácido aspártico e ácido glutâmico.
Aminoácidos essenciais são os que ingerimos pela alimentação, que são fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina.
10. Descreva como se dá uma ligação peptídica e represente.
É quando o hidrogênio da amina se liga ao OH do acido carboxílico da outra molécula, fazendo a perda de uma molécula de agua que se chama síntese por desidratação, ocorrendo a ligação peptídica. 
11. As proteínas apresentam estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias. Descreva cada uma delas e exemplifique.
A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos que forma a molécula. A estrutura primária é a base da identidade de uma proteína. A modificação de apenas um aminoácido altera a estrutura primária e cria uma proteína diferente. Esta proteína diferente pode ser inativa ou ter outra função biológica. 
A estrutura secundária de uma proteína é gerada pela maneira que os aminoácidos interagem, formando ligações intermoleculares. Estas interações criam uma conformação espacial filamentosa de polipeptídeo. As conformações secundárias mais estudadas das proteínas são a alfa-hélice e a estrutura beta-pregueada. 
A estrutura terciária de uma proteína é uma conformação adicional a estrutura secundária (alfa-hélice e beta-pregueada), em que a macromolécula dobra-se sobre si mesma. As forças que mantém a estrutura terciária geralmente são interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos e outras partes da proteína com moléculas de água em solução. As principais estruturas terciárias de uma proteína são as globulares e as fibrosas.
A estrutura quaternária de uma proteína é a conformação espacial da molécula dada pela interação entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma proteína. Somente proteínas feitas de duas ou mais cadeias polipeptídicas apresentam a estrutura quaternária. Insulina (duas cadeias), hemoglobina (quadro cadeias) e as imunoglobinas (anticorpos, quatro cadeias) são exemplos de proteínas que tem a estrutura quaternária.
12. O que são proteínas globulares e fibrosas? Exemplifique.
As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.
13. O que é desnaturação de uma proteína e como se dá esse processo? Cite algumas substâncias que promovem desnaturação. Por que o álcool 100% não é utilizado como desinfetante, explique o processo.
Desnaturação de uma proteína é quando ela perde a sua conformação original fazendo ela voltar a estrutura primária. Quando ela perde sua conformação ela acaba perdendo sua função. Alcool 70%, temperatura muito quente, etc.
Porque o álcool 100% acaba formando uma película protetora em volta da bactéria, impedindo a entrada o álcool para a desinfecção. 
14. Descreva o que ocorre com a hemoglobina de um portador de anemia falciforme.
Substituição de ácido glutâmico por valina, as moléculas da hemoglobina substituídas sofrem agregação quando desoxigenada. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenação.
15. Descreva a absorção e digestão de proteínas (colocar todas as enzimas) e transporte de aminoácidos (colocar o tipo de transporte). Explique porque a insulina não pode ser administrada por via oral.
A digestão das proteínas começa n0 estômago, que secreta o suco gástrico (uma solução de ácido clorídrico e pró-enzima pepsinogênio). Ao entrar no intestino delgado, os grandes polipeptídeos, produzidos no estômago pela ação da pepsina, são clivados por um grupo de proteases pancreáticas, resultando em oligopeptídeos e aminoácidos. A superfície do intestino delgado contém a enzima aminopeptidase que cliva oligopeptídeos, produzindo peptídeos ainda menores e aminoácidos. Os aminoácidos livres são captados pelos enterócitos por meio de um sistema de transporte secundário ligado ao Na+ da membrana apical. Os dipeptídeos e tripeptídeos, por outro lado, são captados por um sistema de transporte ligado ao H+. Os peptídeos são hidrolisados no citosol, produzindo aminoácidos, antes de serem liberados para o sistema porta por difusão facilitada. Esses aminoácidos são metabolizados pelo fígado ou liberados na circulação geral.
As concentrações de aminoácidos livres nos fluidos extracelulares são significativamente mais baixas que aquelas dentro das células do organismo. Esse gradiente de concentração é mantido por sistemas de transporte ativo, necessários para o movimento dos aminoácidos do espaço extracelular para dentro das células. Pelo menos sete diferentes sistemas de transporte são conhecidos, com especificidades que se sobrepõem em relação aos diferentes aminoácidos.
A insulina é uma proteína e como tal, se for ingerida, é quebrada pelo sistemadigestivo até virar aminoácidos. Os aminoácidos não funcionam da mesma forma que uma molécula intacta de insulina, ou seja, ela perde o seu efeito. Quando injetada, a insulina permanece intacta, não é quebrada, e por isso funciona corretamente.
16. Como as enzimas funcionam ?
Funcionam como biocatalizadores, ou seja, acelera os processos metabólicos. Diminui a energia de ativação, acelera a reação e ela não é consumida, reconhece o substrato pela forma tridimensional. As enzimas são extremamente especificas. 
17. Explique a especificidade enzimática. Dê um exemplo de:
- enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em reações de oxido-redução
- enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como amina e fosfato
- isomerases: enzimas que catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos
15. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação enzimática.
O pH pode influenciar a atividade de uma enzima através de maneiras distintas. Primeiramente, o pH pode levar à desnaturação proteica. O pH também pode interferir na atividade de uma enzima alterando o
padrão de cargas de um determinado sítio ativo ou catalítico, ou alterando
a conformação geral da proteína
16. O que ocorre com a velocidade de reação com redução brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C) ?
17. Explique porque em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é de primeira ordem e em altas concentrações é de ordem zero ?
18. O que determina a constante de Michaelis-Menten ?
19. Dê exemplos de inibição inespecífica.
20. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um exemplo de inibidor irreversível.
21. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo definindo suas características.
22. Assinale (V) para verdadeiro e (F) para falso.
a) ( ) A maior parte da digestão das proteínas ocorre no duodeno e jejuno onde sofrem ação das enzimas proteolíticas do fígado (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidase e pró-elastase).
b) ( ) Na anemia falciforme ocorre a substituição do aminoácido aspartato por valina na hemoglobina
c) ( ) A desnaturação da albumina do ovo pelo aquecimento é denominada desnaturação irreversível
d) ( ) Pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e ligações eletrostáticas são ligações necessárias para estabilizar estruturas secundárias de proteínas.
e) ( ) O cabelo é um exemplo de proteína fibrosa
f) ( ) A coca-cola é uma substância ácida por apresentar grandes quantidades de íons H+
g) ( ) São considerados tampões biológicos: tampão fosfato, as proteínas e o bicarbonato
h) ( ) A hemoglobina, além de transportar oxigênio, exerce um efeito tampão, impedindo que os íons H+ possam alterar o pH do sangue (7,4)
i) ( ) O aspartame (L aspartil-L-fenilalanina) é um dipeptídeo extremamente doce
j) ( ) Splicing é o processo de remoção de éxons do RNAm e reconexão de íntrons
23. Descreva qual a estrutura protéica da hemoglobina e a sua função.
24. Você sabe para que serve o teste do pezinho? Ou por que nos rótulos de refrigerantes dietéticos está escrito: "Atenção fenilcetonúricos: contém fenilalanina"? Afinal o que é fenilcetonúria? E fenilalanina? Por que é importante sabermos que essa bebida contém essa tal fenilalanina?
No teste do pezinho básico, quatro doenças são diagnosticadas: fenilcetonúria, hipotireoidismo congênito, hemoglobinopatias, como a anemia falciforme, e a fibrose cística. Na fenilcetonúria, assim como no hipotireoidismo, se não houver tratamento nos primeiros 30 dias de vida, ocorrem deficiências intelectuais graves no bebê, como o retardo mental. É identificando as hemoglobinopatias, doenças do sangue, que o médico consegue combater a anemia falciforme, enquanto a fibrose cística, conhecida como suor salgado, altera o sódio no organismo.
A fenilalanina é um aminoácido natural que não é produzido pelo corpo e que, por isso, só pode ser obtido através dos alimentos, especialmente através do queijo e da carne.
Este aminoácido é muito importante para a formação de neurotransmissores, sendo por isso capaz de melhorar a memória, aumentar a capacidade mental e até melhorar o humor. Além disso, é ainda um inibidor natural do apetite, sendo usado, por vezes, para ajudar em dietas de emagrecimento. Embora tenha todos estes benefícios, existem pessoas intolerantes à fenilalanina, que são conhecidas como fenilcetonúricos. O organismo dos fenilcetonúricos é incapaz de digerir este aminoácido e, por isso, a fenilalanina passa a ser uma perigosa toxina para o cérebro, precisando ser evitada na alimentação destas pessoas. No entanto, na população geral a fenilalanina não faz mal nenhum e pode até ser usada na forma de suplemento.
ENZIMAS 
Como as enzimas funcionam ?
Explique a especificidade enzimática.
Dê um exemplo de:
- enzima que catalisa reações de transferência de elétrons em reações de oxido-redução
- enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como amina e fosfato
- isomerases: enzimas que catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos
11. Explique o efeito do pH sobre a velocidade de reação enzimática.
12. O que ocorre com a velocidade de reação com redução brusca de temperatura (2º C) e elevação (80º C) ?
13. Explique porque em baixas concentrações de substrato a velocidade de reação é de primeira ordem e em altas concentrações é de ordem zero ?
14. O que determina a constante de Michaelis-Menten ?
15. Dê exemplos de inibição inespecífica.
16. O inibidor específico reduz a atividade enzimática de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas? Dê um exemplo de inibidor irreversível.
17. Dê um exemplo de inibidor reversível competitivo definindo suas características.