aula de metabolismo de protéinas

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Metabolismo de Protéinas e Enzimas
DISCIPLINA: Bioquímica e Biologia Celular
Professor: Dra Maria Luiza Carneiro Moura Gonçalves Rego Barros
PROTEÍNAS
CARACTERÍSTICAS
 São macromoléculas orgânicas de alto peso molecular constituídas
por unidades ou monômeros denominados aminoácidos.
 Os aminoácidos estão ligados entre si por ligações peptídicas.
PROTEÍNAS
ESTRUTURA:
I) Classificação dos Aminoácidos:
 Existem 20 aminoácidos que constituem as proteínas dos seres vivos.
 Os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos:
o Aminoácidos Essenciais (8):
• Não são produzidos pelo homem, e devem por isso, serem ingeridos
na alimentação (vegetais).
o Aminoácidos Não Essenciais (12):
• São produzidos pelo organismo humano
PROTEÍNAS
ESTRUTURA:
II) Estrutura das proteínas
 Primária: Linear, aminoácidos mantidos pelas ligações peptídicas
 Secundária: Estrutura helicoidal
 Terciária: Enovelamento da estrutura helicoidal
 Quaternária: Agregação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
enoveladas.
PROTEÍNAS
FUNÇÕES:
A- Função Estrutural
o As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes do corpo humano.
o Participam da composicao estrutural dos seres vivos, formando orgão e
estruturas em geral.
 Colágeno: Proteína mais abundante da pele, cartilagem e órgãos.
Proporciona resistência e elasticidade a essas estruturas.
 Elastina: Proteína elástica presente em órgãos como pulmões, parede de
vasos sanguíneos e ligamentos.
 Queratina: Fibras resistentes encontradas nos cabelos, unhas, chifres e
cascos.
B- Função Hormonal
o Vários hormônios são proteínas.
o Ex: Insulina e glucagon (controle da glicemia)
C. Função Respiratória
o Hemoglobina e Mioglobina são pigmentos presente nas hemácias
que transportam oxigênio para que as células possam realizar a
respiração celular.
PROTEÍNAS
D. Função Contrátil
o Actina e Miosina são proteínas presentes nas células musculares, onde são
responsáveis pelo mecanismo de contração muscular.
E. Função Carreadora
o Existem várias proteínas na membrana plasmática das células, responsáveis
pelo transporte de substâncias para o interior e exterior da célula.
F. Função Imunológica
o As moléculas de defesa do sistema imune são proteínas denominadas
anticorpos ou imunoglobulinas.
G. Função Catalítica
o As enzimas, moléculas que aceleram reações químicas no interior das células,
são todas proteínas.
PROTEÍNAS
ENZIMAS
.
 São proteínas especiais que agem nas reações químicas, acelerando o
processo e diminuindo a energia necessária para que ocorram.
Enzimas: Diminuem a energia de ativação necessária para iniciar uma
reação química.
Sem enzimas Com enzimas
PROTEÍNAS
ENZIMAS
.
Mecanismo de ação enzimática:
1- Toda enzima age sobre substrato específico, pelo mecanismo de
encaixe entre enzima e substrato  Sítio especifico.
2- As enzimas não são desgastadas durante a reação que participam,
podendo ser reutilizadas.
3- As enzimas não participam da constituição dos produtos finais da
reação.
A + B + ENZIMA AB + ENZIMA
PROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO PROTEICA
.
 Se dá pela modificação da forma tridimensional da proteína.
 A proteína modificada não exerce sua função.
Principais Fatores:
 Temperaturas elevadas  proteínas em geral e as enzimas suportam até 40º C
 Mudanças de pH  cada proteína, principalmente enzimas suporta
determinadas faixas de pH
1. Aminoácidos (AA)
São as unidades fundamentais das
proteínas;
Caracterizados pela presença de um
grupo amina e outro carboxila, além de
um radical (R) que pode ser de 20 tipos
distintos,
1
2
1.1 Os tipos de aminoácidos
1
3
A) AA ESSENCIAIS
O organismo não produz. São obtidos pela alimentação.
B) AA NATURAIS
Produzidos pelo próprio organismo.
ATENÇÃO!!!
Dos 20 tipos de AA, o homem produz 12 AA (naturais) e não sintetiza 8 AA 
(essenciais)
1.2 Kwashiorkor
• Deficiência grave de ingestão de aminoácidos essenciais.
• É um caso de mal nutrição.
• Diminuição da pressão osmótica do sangue.
• Edema de abdome.
1
4
1.2 Marasmo
• Quantidade insuficiente de nutrientes na dieta.
• É um caso de subnutrição.
• Perda de peso.
• Atrofia muscular, pele frouxa e aparência envelhecida .
1
5
2. Ligação Peptídica
1
6
AA + AA = dipeptídeo + H2O
3. Os tipos de proteínas e suas estruturas
1
7
•
•
•
Quantidade de AA do polipeptídio 
Tipos de AA
Sequência dos AA
ATENÇÃO!!!
É a forma da proteína quem determina a sua função; 
Mudanças de temperatura e pH (acidez) podem alterar 
a forma da proteína (desnaturação).
3.1 Primária (sequência linear de AA)
• Dada pela sequência de aminoácidos e ligações
peptídicas da molécula.
• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele
deriva todo o arranjo espacial da molécula.
• Pode ser alterada a partir de mutações
que venham a ocorrer no DNA
3.2 Secundária (enrolamento helicoidal)
→ É dada 
aminoácidos
pelo arranjo 
próximos
espacial de 
entre si na
da proteína, a 
de pontes de
sequência primária
partir de ligações
hidrogênio.
3.3 Terciária
→ É a forma tridimensional como a proteína se 
"enrola".
→ Ocorre nas proteínas globulares, mais 
complexas estrutural e funcionalmente. São
mantidas por ligações de ponte de hidrogênio, 
dissulfeto, dentre outras.
POSSUI A FORMA DEFINITIVA, EXERCENDO UMA 
FUNÇÃO EM NOSSO ORGANISMO.
3.4 Quaternária (união de cadeias terciárias)
→ Dada pela distribuição espacial de mais de uma
cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades
da molécula.
→ Estas subunidades se mantém unidas por
forças covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
→ São específicas para o substrato
→ São sensíveis a variação de temperatura (termolábeis) e de pH
4. ENZIMAS
4. ENZIMAS
→ São biocatalizadores enzimáticos:
- aceleram a velocidade da reação química;
- diminuem a energia de ativação;
- não são consumidas (não se desgastam durante a reação)
21
4.1 Fatores que agem sobre a atividade 
enzimática
A) Temperatura
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
B) Ph (acidez)
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
C) Concentração enzimática
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
D) Concentração do substrato
25
4.1 Fatores que agem sobre a
atividade enzimática
E) Inibidores
26
4.1 Fatores que agem sobre a
atividade enzimática
E) Inibidores
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores
•Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem
diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores
têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem
reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito
semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não
haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida
enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores
•Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima
quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso,
a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma
alteração que impede a formação do produto da reação
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores
• A inibição enzimática incompetitiva caracateriza-se pela interação de uma
determinada molécula inibidora com o complexo enzima-substrato, impedido que
ocorra a formação de produtos e, portanto, diminuindo a velocidade da reação.
• Os aminoácidos e pequenos peptídeos são absorvidos 
pelos enterócitos através de transportadores 
específicos.
• Alguns di ou tripeptídeos são degradados a 
aminoácidos pelas aminopeptidases intracelulares.
• Os aminoácidos são transferidos para corrente 
sanguínea e transportados para o fígado para a síntese 
de novasproteínas.
Metabolismo de aminoácidos
• Transaminação – transferência reversível do grupamento amino 
de um aminoácido para um cetoácido por ação de transaminases
• (distribuídas em bactérias, plantas e animais) 
• Desaminação: retirada do grupamento amino pelas desaminases 
e produção de amônia 
• Ciclo da ureia (fígado): conversão da amônia em ureia
• Degradados a produtos mais simples 
• Retirada do nitrogênio 
• Cadeia carbônica reutilizada para fins energéticos
Degradação de aminoácidos
Amino-
transferases
Transaminação
Glutamato 
desidrogenase
Em vez de transferências de grupos aminos,
um aminoácido pode perder diretamente seu
grupo amino  desaminação
Glutamato-transaminase => ácido glutâmico => principal 
dador de grupos amina, participndo em 2 reações importantes 
que originam:
- ácido aspártico (cetoglutárico)
- alanina
Desaminação
Pode ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante –
ou por processos particulares e específicos de determinados 
aminoácidos.
Serina, treonina e cisteína (desaminadas diretamente) => amoníaco
Por desaminação forma-se
o ácido pirúvico
Outro produto final da desaminação
para além do amoníaco é o ácido alfa-
Cetobutírico => aminocatenona
=> ácido pirúvico
Desaminação oxidante
Fenômeno irreversível que decorre em várias etapas:
1º desidrogenação
2º redução FAD a FADH2
3º hidrolização em alfa cetoácido e amoníaco
Desaminação
direta da serina e 
cisteína
Desaminação reversível do ácido aspártico
Processo particular de desaminação, pois ocorre conversão de
ácido aspártico em ácido fumárico e permite a fixação de NH3 em 
um composto orgânico.
Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos 
átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina
Desaminação oxidante do ácido glutâmico e 
formação de amoníaco
O ácido glutâmico é desaminado por uma enzima com NAD ou 
NADP, conforme os organismos, que cataliza a reação reversível
Esta interconversão entre ácido glutâmico e o ácido alfa-
cetoglutárico por desaminação oxidante ou por aminação redutora 
constitui um importante ponto de contato entre metabolismos 
glucídico e proteico
Catabolismo – Destino do grupo amina
Os aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese das
proteínas ou de outras biomoléculas => combustível metabólico.
Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrados, 
em ureia.
Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da 
desaminação é transformado em acetil-coA, acetoacetil-coA, ácido 
pirúvico ou em intermediários do Ciclo de Krebs.
O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não é 
utilizado na biossíntese de compostos azotados vai ser excretado na
forma de NH4, na forma de ácido úrico e na forma de ureia.
Ciclo da Ureia, ureogênese ou ciclo de Krebs-Henseleit
A ornitina é o transportador dos átomos de azoto e de carbono no ciclo
A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela 
arginase
Síntese da arginina a partir da ornitina
1ª etapa – formação da citrulina
2ª etapa – Condensação da citrulina com o ácido aspártico
3ª etapa – ácido arginosuccínico cinde-se em arginina e ácido fumárico
O ácido oxalacético(oxaloacetato) pode seguir 3 vias: 
- ser transaminado a ácido aspártico;
- ser convertido em glucose pela via da neoglucogênese;
- condensar-se com o acetil-coA e formar ácido cítrico.
Todas estas reações têm lugar na matriz mitocondrial
Aminoácidos essenciais
Histidina Lisina
Valina Metionina 
Leucina Treonina 
Isoleucina Fenialanina
Triptofano
Ciclo
de
Krebs
OxaloacetatoOxaloacetatoOxaloacetato
FumaratoFumaratoFumarato
AspartatoAspartatoAspartato
CitrulinaCitrulinaCitrulina
ArgininaArgininaArginina
OrnitinaOrnitinaOrnitina
ArgininossuccinatoArgininosuccinato
Citrato
-
Isocitrato
a-cetoglutarato
Succinil-CoA
Succinato
Glutamatoa-Cetoglutarato
H2O
ATP
PPi + AMP
H2OUréiaUréiaUréia
Carbamil
fosfato
CarbamilCarbamil
fosfatofosfato
CO2 + NH4
+
Pi
+
H2O
Ornitina
transcarbamilase
Arginase
Arginino-
succinato
sintase
Argininosuccinase
P
Malato
Eliminação pela urina 
Matriz mitocondrial
Citoplasma
Carbamilase 
fosfato sintase
2 ATP
2 ADP
+ Pi
Transaminação 
Aminoácidos
Síntese de proteínas 
hepáticas e plasmáticas 
Transporte a tecidos 
periféricos
Piruvato Intermediários do 
ciclo de Krebs
Glicose
Acetil-CoA
Síntese de porfirinas
Síntese de ácidos 
graxos
CO2 + O2
Ciclo de Krebs e 
fosforilação 
oxidativa 
ADP
ATP
LEMBRETE
• Aminoácidos em excesso não são armazenados para 
utilização futura e tampouco excretados.São convertidos em 
intermediários metabólicos, como piruvato, oxalacetato, acetil-
coenzima A(Acetil-CoA) e alfa-cetoglutarato.
• Degradação da cadeia carbônica dos aminoácidos 
• Rende 10-15% da energia extraída pelo organismo
• Removido o grupo NH 3, resta o esqueleto carbônico do 
aminoácido na forma de α - cetoácido.
• As 20 cadeias carbônicas são oxidadas por vias próprias, 
porém convergem para 6 componentes do metabolismo: 
piruvato, acetil CoA, oxaloacetato, fumarato, α - cetoglutarato e 
succinato (4 últimos são intermediários do ciclo de Krebs).
LEMBRETE
• A partir desse ponto o metabolismo da cadeia carbônica dos 
aminoácidos confunde-se com o dos carboidratos ou ácidos 
graxos. 
• Um mesmo aminoácido pode contribuir para diferentes 
componentes do metabolismo. 
• O destino final do α-cetoácido depende do tecido e do estado 
fisiológico podendo ser: - Oxidado pelo ciclo de Krebs -
Utilizado na Gliconeogênese - Conversão em triacilglicerol
É hora de praticar
59
1. Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:
A) não é sintetizado pelo organismo.
B) é sintetizado em qualquer organismo animal.
C) só existe nos vegetais.
D) tem função semelhante à das vitaminas.
E) é indispensável ao metabolismo energético.
Exercitando
1. Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:
A) não é sintetizado pelo organismo.
B) é sintetizado em qualquer organismo animal.
C) só existe nos vegetais.
D) tem função semelhante à das vitaminas.
E) é indispensável ao metabolismo energético.
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Exercitando
02. Atletas devem
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ter uma alimentação rica em proteínas
e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente
os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:
A) verduras e legumes pobres em amido
B) óleos vegetais e verduras
C) massas e derivados de leite
D) farináceos e carnes magras
E) carnes magras e massas
Exercitando
02. Atletas devem
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ter uma alimentação rica em proteínas
e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente
os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:
A) verduras e legumes pobres em amido
B) óleos vegetais e verduras
C) massas e derivados de leite
D) farináceos e carnes magras
E) carnes magras e massas
Exercitando
03. As proteínas são compostos:
A) formados por carboidratos e lipídios
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unidos por pontes de
hidrogênio.
B) de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em 
baixa concentração dentro da célula.
C) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
D) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
E) responsáveis pela transmissão da informação genética.
Exercitando
03. As proteínas são compostos:
A) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de 
hidrogênio.
B) de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em 
baixa concentração dentro da célula.
C) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
D) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
E) responsáveis pela transmissão da informação genética.
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Exercitando
04. Quando hidrolisadas (quebra da molécula em ambiente aquoso) 
as proteínas produzem:
A) monossacarídeos.
B) íons de sais minerais.
C) álcool e ácidos graxos.
D) aminoácidos.
E) polipeptídios.
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Exercitando
04. Quando hidrolisadas (quebrada molécula em ambiente aquoso) 
as proteínas produzem:
A) monossacarídeos.
B) íons de sais minerais.
C) álcool e ácidos graxos.
D) aminoácidos.
E) polipeptídios.
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Exercitando
05. A união de um grupamento amina de um aminoácido com o 
grupamento ácido de outro produz:
A) um monopeptídio, com uma ligação peptídica.
B) um dipeptídio, com uma ligação peptídica.
C) um polipeptídio, com várias ligações peptídicas.
D) um dipeptídio, com duas ligações peptídicas.
E) um oligopeptídio, com duas ligações peptídicas.
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Exercitando
05. A união de um grupamento amina de um aminoácido com o 
grupamento ácido de outro produz:
A) um monopeptídio, com uma ligação peptídica.
B) um dipeptídio, com uma ligação peptídica.
C) um polipeptídio, com várias ligações peptídicas.
D) um dipeptídio, com duas ligações peptídicas.
E) um oligopeptídio, com duas ligações peptídicas.
69
Exercitando
06) O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação das
proteínas do sistema nervoso, podendo ser fatal para o organismo. Nessa
condição, conclui-se que as proteínas
A) rompem as ligações internas entre os lipídios.
B) ganham átomos que se agregam a sua molécula.
C) separam os aminoácidos e suas ligações peptídicas.
D) alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
E) sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação espacial.
70
Exercitando
06) O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação das
proteínas do sistema nervoso, podendo ser fatal para o organismo. Nessa
condição, conclui-se que as proteínas
A) rompem as ligações internas entre os lipídios.
B) ganham átomos que se agregam a sua molécula.
C) separam os aminoácidos e suas ligações peptídicas.
D) alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
E) sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação espacial.
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Exercitando
07)
72
Exercitando
Considerando - se a análise das informações contidas no gráfico, conclui - se que
A) as enzimas representadas participam de reações distintas e em locais distintos, 
ao longo do trato digestivo humano.
B) a enzima B é característica de um indivíduo humano em estado febril, com 
temperatura corpórea acima de 40oC.
C) a capacidade de manutenção da estrutura terciária da enzima A é maior do que 
se comparada à enzima B.
D) variações de temperatura a partir da faixa ótima interferem mais na velocidade
de reação da enzima A do que na velocidade de reação da enzima B.
E) a enzima B indica uma alta resistência ao calor, como as que ocorrem, por 
exemplo, em bactérias termófilas.
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Exercitando
Considerando - se a análise das informações contidas no gráfico, conclui - se que
A) as enzimas representadas participam de reações distintas e em locais distintos, 
ao longo do trato digestivo humano.
B) a enzima B é característica de um indivíduo humano em estado febril, com 
temperatura corpórea acima de 40oC.
C) a capacidade de manutenção da estrutura terciária da enzima A é maior do que 
se comparada à enzima B.
D) variações de temperatura a partir da faixa ótima interferem mais na velocidade 
de reação da enzima A do que na velocidade de reação da enzima B.
E) a enzima B indica uma alta resistência ao calor, como as que ocorrem, por 
exemplo, em bactérias termófilas.
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Exercitando
Referências Científicas
Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry. 8th ed. New York: W. H. Freeman; 2021.
Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil PA. Harper’s Illustrated Biochemistry.
32nd ed. New York: McGraw-Hill Education; 2021.
Gropper SS, Smith JL. Advanced Nutrition and Human Metabolism. 8th ed. Boston: Cengage Learning; 
2022.
Devlin TM. Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations. 8th ed. Hoboken: Wiley-Liss; 2010.
Feingold KR, Anawalt B, Boyce A, et al. (Eds). Endotext [Internet]. South Dartmouth (MA): MDText.com, Inc.; 
2000
OBRIGADA!
@dramalubarros (81)9.9661-3096 marialuizacarneiro@faculdadeide.edu.br