Enzimas

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Introdução 
Condições essenciais para a vida: 
Seres vivos devem autoduplicar-se 
Organismos devem catalisar reações químicas de modo eficiente e 
seletivo, captando substancias e energia do ambiente! 
 
A variação do é negativa 
 
Sacarose 
 
É um processo exergônico, espontâneo. Ao longo de um tempo, longo, o 
volume do açúcar no açucareiro diminuirá, devido à essa reação. 
A vida necessita dessa reação para liberação de energia e realizar 
tarefas à nível celular. 
 
A enzima pode catalisar essa reação, dessa forma ela acontece ainda 
mais rápido (micro/nanossegundos). 
 
ENZIMAS 
● Em sua grande maioria é formada por proteínas. 
● Atuam em condições amenas de pH e temperatura (organismo que 
vivem em condições extremas, exemplo à baixo), salinidade, etc. 
● Também funcionam em condições biológicas extremas 
 
Tardígrado (organismo microscópio) aguenta grandes quantidades de 
reações, inclusive radiações cósmicas. Ou seja, há enzimas que 
suportam quantidades exorbitantes de radiações que outros organismos 
não aguentariam, condições amenas. 
Bactéria radiococos utilizada para resfriar reatores, aguentam, 
também, quantidades exorbitantes de radiação 
Concluindo, a vida é extremamente adaptável, evolutiva. 
 
Além disso, as enzimas: 
▪ Degradam nutrientes (quebra da sacarose, por ex.) atuar no 
processo de transformações de energia. 
▪ Conservam e transformam energia química (vias 
bioquímicas/metabólicas - metabolismo, que são reações 
dependentes de enzimas, catabolismo - quebra de moléculas e o 
anabolismo - síntese/construção de moléculas. 
▪ Produzem macromoléculas a partir de precursores simples 
▪ Regulam vias metabólicas homeostase (inibidores, 
catalisadores) 
▪ Grande uso industrial (naturais, recombinantes, etc.) Industria 
química e alimentícia, agricultura, farmacêutica, etc.) 
▪ Relacionadas a doenças (ex.: desordens genéticas hereditárias) – 
isoenzimas no coração, enzimas hepáticas, etc. no plasma 
sanguíneo podem indicar problemas 
▪ Diagnóstico (ex.: enzimas do plasma, eritrócitos ou tecidos). 
 
Catálise aceleração das reações químicas 
Vitalismo é o fato de que determinadas reações aconteciam somente 
quando havia vida (estava errado de acordo com Edward Buchner) 
 
 
As ribozimas também são enzimas (RNA) podem catalisar reações 
químicas 
Componente químico adicional necessário para a função: 
Cofator: íons inorgânicos 
Coenzima: moléculas orgânicas complexas (ex.: vitaminas) 
Grupos prostético essenciais para o funcionamento das enzimas. 
Enzimas completa: holoenzima (enzima funcional) 
Parte proteica: apoenzima ou apoproteína 
 
Substrato: molécula que sofre a reação química, que é ligado à enzima, 
poderá sofrer catálise (ação enzimática) 
 
 
Obtenção: endógenas, alimentação; 
Nomenclatura das enzimas 
Normalmente se adiciona o sufixo ase ao nome do substrato ou à 
atividade especifica da enzima: 
Urease – catalisa a hidrólise da ureia 
DNA-polimerase – polimeriza o DNA (função) 
Pepsina – pepsis vem do grego: digestão. 
Sistema de classificação enzimático – EC (enzime commission) number 
(identificação de enzimas) 
Quatro algarismos: ex.: ATP – glicose fosfotransferase (2.7.1.1) código 
2: transferase (1º NÚMERO – GRUPO A QUE PERTENCE AS 
ENZIMAS) 
7: fosfotransferase (2º NÚMERO – TIPO DE ATIVIDADE QUE ELA 
EXERCE) 
1: transfere P para grupo OH- (3º NÚMERO – SUBGRUPO DO 2º 
NÚMERO – AINDA RELACIONADA A ATIVIDADE QUE A ENZIMA 
EXERCE) 
1: tem D-glicose como aceptor (4º NÚMERO – QUEM É O ACEPTOR?)
 
 
Existe o contato da enzima com seu substrato formando o complexo: 
enzima-substrato 
E: enzima livre 
S: substrato 
ES: complexo enzima-substrato 
EP: complexo de enzima-produto 
P: produto 
As reações químicas que envolvem as enzimas estão em equilíbrio. 
-As enzimas não são consumidas nessas reações químicas, são apenas 
ferramentas. 
-As enzimas não são capazes de alterar o equilíbrio das reações, o que 
muda é o tempo em que essas reações são realizadas. 
 
 
 
Portanto, de acordo com o gráfico, a velocidade da reação enzimática 
depende da concentração do substrato [s], quanto maior [s], maior a v da 
reação. Isso ocorre até o ponto de saturação das enzimas, máximo de 
formação do complexo enzima – substrato. 
A velocidade máxima, portanto, nesse ponto, é constante. 
 
Sítio catalítico (sítio ativo) – ocorre a catálise 
 
Existem catalisadores não biológicos. 
De forma geral aumentam a velocidade das reações, mas como? 
Devido a diminuição da energia de ativação (energia necessária para que 
uma reação química aconteça, leva a molécula até o estado de 
transição) reações exergônicas, espontâneas; 
Substrato produto 
 
A imagem acima mostra o quanto é acelerado a velocidade das reações 
por algumas enzimas. 
 
 
A temperatura e pH podem desnaturar proteínas, dessa forma esses 
parâmetros influenciam nas enzimas. 
Mudança conformacional otimização 
Especificidade é a facilidade do substrato se ligar facilmente à enzima, 
reconhecimento substrato-enzima encaixe eficiente ou ineficiente; 
afinidade. 
 
1) Redução da entropia; diminuição das conformações possíveis. 
2) Dessolvatação dos substratos; geralmente os sítios catalíticos tem 
resíduos hidrofóbicos que expulsam água; portanto a 
dessolvatação melhora as reações químicas que envolvem as 
enzimas; 
3) Distorção dos substratos (ET); 
4) Alinhamento dos grupos funcionais da enzima (ajuste induzido – 
induced fit) 
Os eventos moleculares são simultâneos e dinâmicos, não sequenciais; 
 
 
 
 
 
Bastonase 
 
Enzimas regulatórias 
Atividade catalítica ↑ ou ↓ em respostas a certos sinais 
Ajustes na velocidade da via metabólica adaptação a condições 
variantes 
Tipos comuns: 
▪ Enzimas alostéricas (ligações reversíveis a compostos) 
▪ Modificações covalentes 
▪ Ativadas por remoção de segmento peptídicos (irreversível) 
Subunidade regulatória é normalmente diferente da subunidade catalítica 
(inibidor ou ativador); 
Exemplos de enzimas alostéricas (enzimas de regulação): 
Homotrópicas: o ativador ou inibidor é o próprio substrato. 
Heterotrópicas: outro ativador 
 
Quando a concentração do produto diminui, a enzima volta para seu 
estado mais ativo e volta a estar apta a realizar sua função;
 
A via acima é desacelerada, muita isoleucina; 
 
Pós-traducionais: enzimas nativas