Digestão e Metabolismo de Proteínas

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Digestão de proteínas
Apresentação
As proteínas são biomoléculas que representam constituinte essencial de todas as células vivas e 
perfazem um total de 50 a 80% do peso celular seco. São macronutrientes orgânicos, formadas 
fundamentalmente por carbono, nitrogênio, hidrogênio e oxigênio, sendo seus compostos 
nitrogenados estruturais conhecidos como aminoácidos. Além disso, praticamente todas as 
proteínas apresentam enxofre em sua estrutura e algumas têm certos componentes adicionais, 
particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre (Voet; Voet; Pratt, 2014).
Quanto ao processo de digestão das proteínas, ao contrário da digestão dos carboidratos e dos 
lipídios, o foco principal não é a produção de energia para o organismo, mas, sim, a geração de 
esqueletos carbônicos que poderão ser utilizados na síntese de várias moléculas, tais como 
glicogênio e ácidos graxos. Ainda, com a digestão das proteínas, os aminoácidos são 
disponibilizados para absorção e posterior utilização pelo organismo em diversas funções, 
compondo o metabolismo proteico.
Nesta Unidade de Aprendizagem, você vai conhecer a estrutura das proteínas e como acontece o 
processo de digestão proteica. Também irá identificar os alimentos que representam as principais 
fontes de proteína e seu respectivo valor biológico. Por fim, você vai estudar o metabolismo 
proteico e suas possíveis falhas que podem impactar a condição de saúde dos indivíduos.
Bons estudos.
Ao final desta Unidade de Aprendizagem, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
Reconhecer a estrutura geral de uma proteína e identificar suas fontes para fins catabólicos.•
Identificar as etapas da digestão de proteínas e aminoácidos em mamíferos.•
Relacionar falhas do metabolismo de proteínas e aminoácidos e suas implicações à saúde 
humana.
•
Desafio
As falhas do metabolismo de proteínas e aminoácidos são condições genéticas que resultam de 
deficiências enzimáticas em vias metabólicas específicas. Essas deficiências enzimáticas podem 
ocorrer devido a mutações genéticas hereditárias, que afetam a produção, a estrutura ou a função 
das enzimas envolvidas na metabolização de proteínas e aminoácidos.
Quando uma enzima está ausente ou não funciona corretamente, os substratos que normalmente 
seriam processados por essa enzima não são adequadamente convertidos em metabólitos. Como 
resultado, esses substratos ou seus metabólitos intermediários podem se acumular no organismo. 
Essa acumulação anormal é capaz de gerar uma variedade de efeitos adversos, uma vez que essas 
substâncias em excesso podem se tornar tóxicas para as células, os tecidos e os órgãos.
Na imagem a seguir, acompanhe um paciente que você, nutricionista de uma maternidade, recebe 
em seu consultório.
Com base nos exames, identifique a falha no metabolismo de proteínas do bebê e dê orientações 
dietéticas para os pais dessa criança.
Infográfico
As proteínas apresentam diversas funções no organismo, mas a principal delas é a estrutural. 
Justamente por isso, a síntese e a manutenção dos órgãos e sistemas orgânicos dependem de um 
adequado fornecimento proteico. Nesse sentido, existem duas fontes de proteína para digestão: 
proteínas da dieta, em que a quantidade de aminoácidos gerados em excesso é direcionada à 
degradação; e proteínas teciduais em situações normais, isto é, durante a síntese e a degradação de 
proteínas celulares, alguns aminoácidos resultantes não são necessários para a biossíntese de novas 
proteínas.
Neste Infográfico, acompanhe as proteínas na dieta.
Conteúdo do livro
As proteínas são responsáveis por cerca de três quartos da matéria seca na maioria dos tecidos 
humanos, com exceção do osso e do tecido adiposo. São macromoléculas com pesos moleculares 
que variam de alguns milhares a muitos milhões, sendo necessárias para praticamente todas as 
funções essenciais do organismo. Após a digestão e absorção das proteínas, o organismo utilizará 
os aminoácidos para realizar essas funções.
As proteínas estão presentes em diferentes alimentos de origem animal e vegetal, porém tanto a 
sua quantidade quanto a sua qualidade variam muito. Por isso, é necessário que sejam consumidos 
diferentes tipos de alimentos para que o corpo possa realizar as funções de construção e 
manutenção de células, tecidos e órgãos.
No capítulo Digestão de proteínas, você vai reconhecer a estrutura geral de uma proteína e 
identificar suas fontes para fins catabólicos, além de entender as etapas da digestão de proteínas e 
aminoácidos em mamíferos e relacionar falhas do metabolismo de proteínas e aminoácidos e suas 
implicações à saúde humana.
Boa leitura.
BIOQUÍMICA DA 
NUTRIÇÃO
OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM
 > Reconhecer a estrutura geral de uma proteína e identificar suas fontes para 
fins catabólicos.
 > identificar as etapas da digestão de proteínas e aminoácidos em mamíferos.
 > Relacionar falhas do metabolismo de proteínas e aminoácidos e suas im-
plicações à saúde humana.
Introdução
A proteína, em suas muitas formas, é um constituinte essencial e universal de 
todas as células vivas. As proteínas são encontradas em todo o corpo, com mais 
de 40% no músculo esquelético, mais de 25% nos órgãos do corpo e o restante 
na pele e no sangue, principalmente. Do ponto de vista nutricional, as proteínas 
são essenciais por causa de seus aminoácidos constituintes, que o corpo deve 
ter para sintetizar a sua própria variedade de proteínas e moléculas que fazem a 
vida possível (BERDANIER; ZEMPLENI, 2009).
As proteínas são compostas por aminoácidos presentes nos alimentos de ori-
gem animal e vegetal. Após a digestão, os aminoácidos que compõem as proteínas 
alimentares são absorvidos e utilizados pelo corpo em várias funções, como 
construção de células e tecidos, reparação, transporte, defesa, entre outras. 
Se houver falhas no metabolismo ou se não houver o consumo adequado de 
proteínas por muito tempo, os processos metabólicos ficam mais lentos, pois, 
nesses casos, o corpo não conta com aminoácidos suficientes para elaborar as 
proteínas que o corpo necessita.
Digestão de 
proteínas
Lina Cláudia Sant Ánna
Neste capítulo, você vai reconhecer a estrutura geral de uma proteína e identi-
ficar suas fontes para fins catabólicos. Além disso, vai ver as etapas da digestão de 
proteínas e aminoácidos em mamíferos. Por fim, vai estudar falhas do metabolismo 
de proteínas e aminoácidos e suas implicações à saúde humana.
Estrutura geral da proteína e fontes para 
fins catabólicos
As proteínas são estruturas polipeptídicas que consistem em uma ou mais 
cadeias de aminoácidos. Elas realizam uma grande variedade de funções no 
organismo, incluindo replicação de DNA, transporte de moléculas, catalisação 
de reações metabólicas e apoio estrutural às células. Uma proteína pode ser 
identificada com base em cada nível da sua estrutura. Cada proteína tem pelo 
menos uma estrutura primária, secundária e terciária, e algumas proteínas 
têm uma estrutura quaternária. A estrutura primária é constituída por uma 
cadeia linear de aminoácidos (SANVICTORES; FARCI, 2022).
Aminoácidos
Com exceção da prolina, os aminoácidos que compõem as proteínas têm a 
mesma estrutura. Todos os aminoácidos têm um carbono central (C), pelo 
menos um grupo amino (–NH2), pelo menos um grupo carboxila (ácido) (–COOH) 
e uma cadeia lateral (grupo R) que faz cada aminoácido único (WARDLAW; 
SMITH, 2013). A Figura 1 representa a forma de um aminoácido genérico.
Figura 1. Fórmula de um aminoácido.
Fonte: Proteínas (2019, documento on-line).
Os grupos carboxílico e os grupos amino são os componentes da ligação 
peptídica que liga os aminoácidos dentro da estrutura linear de uma proteína. 
Já as cadeias laterais distinguem as propriedades físico-químicas de cada 
classe química de aminoácidos. Além disso, algumas características das ca-
deias laterais de aminoácidos são fundamentais para os papéis metabólicos 
e fisiológicos (FUKAGAWA; YU, 2009).
Digestão de proteínas2
O organismo necessita de 20 aminoácidos parafuncionar adequadamente. 
Apesar de todos os 20 aminoácidos serem importantes, 11 são considerados 
não essenciais e nove são considerados essenciais (Quadro 1). As células 
conseguem produzir os aminoácidos não essenciais desde que haja um su-
primento adequado dos outros nove aminoácidos essenciais. Esses nove 
devem ser fornecidos pela dieta, pois as células não conseguem produzir 
proteínas de forma rápida o suficiente para atender às necessidades do 
corpo (WARDLAW; SMITH, 2013).
Quadro 1. Aminoácidos essenciais e não essenciais
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais
 � Histidina
 � Isoleucina
 � Leucina
 � Lisina
 � Metionina
 � Treonina
 � Fenilalanina
 � Triptofano
 � Valina
 � Alanina
 � Arginina
 � Asparagina
 � Ácido aspártico
 � Cisteína
 � Ácido glutâmico
 � Glutamina
 � Glicina
 � Prolina
 � Serina
 � Tirosina
Fonte: Adaptado de Wardlaw e Smith (2013).
Estrutura das proteínas
O papel funcional das proteínas é determinado pela sua estrutura e organi-
zação básica, que pode ser classificada em primária, secundária e terciária. 
Algumas proteínas têm um nível adicional de organização: a estrutura qua-
ternária. Veja a seguir mais sobre essas estruturas (DA POIAN et al., 2010; 
FUKAGAWA; YU, 2009).
 � Estrutura primária: é uma sequência de ligações peptídicas entre 
os aminoácidos que ocorre na cadeia da proteína. Nessa estrutura, 
são determinadas as propriedades biológicas da proteína que será 
sintetizada, uma vez que a cadeia lateral de um aminoácido difere da 
cadeia lateral de outro aminoácido, tornando, assim, cada aminoácido 
diferente.
Digestão de proteínas 3
 � Estrutura secundária: é a forma como os aminoácidos se organizam 
entre si. Essa forma pode ser em hélices, fitas ou voltas.
 � Estrutura terciária: é a forma como uma proteína se organiza no espaço 
tridimensional. Essa estrutura resulta de interações entre aminoácidos 
ou cadeias laterais de aminoácidos que se situam em distâncias lineares 
próximas ou consideráveis umas das outras ao longo da cadeia. Essas 
interações podem produzir uma estrutura linear, globular ou esférica, 
dependendo da interação.
 � Estrutura quaternária: o nível final de organização da proteína envolve 
interações entre duas ou mais proteínas. Geralmente são compostas 
por duas ou quatro cadeias polipeptídicas.
Quando um aminoácido se liga a outro aminoácido, ocorre uma 
ligação peptídica, que é uma ligação covalente que ocorre entre 
a carboxila (COO–) de um aminoácido e o grupo amino (NH3+) do aminoácido 
adjacente (DA POIAN et al., 2010).
A Figura 2 mostra um exemplo de ligação peptídica entre dois aminoácidos, 
formando uma estrutura primária.
Figura 2. Ligação peptídica entre dois aminoácidos, formando um dipeptídeo.
Fonte: Proteínas (2019, documento on-line).
Quando uma proteína contém os aminoácidos essenciais na propor-
ção certa exigida pelos humanos, essa proteína apresenta um elevado 
valor biológico. Quando a presença de um aminoácido essencial é insuficiente, 
essa proteína tem um baixo valor biológico. O aminoácido que está em menor 
quantidade em relação à necessidade é chamado de aminoácido limitante.
Digestão de proteínas4
Fontes alimentares
As proteínas são encontradas em diferentes alimentos. Todas as células 
animais e vegetais contêm alguma proteína, mas a quantidade de proteína 
presente nos alimentos varia muito. Além disso, não é apenas a quantidade 
de proteína que precisa ser considerada; a qualidade da proteína também é 
importante e depende dos aminoácidos presentes. Em geral, as proteínas de 
origem animal têm um valor biológico mais elevado do que as proteínas de 
origem vegetal. As fontes animais de proteínas são a carne, as aves, os peixe, 
os ovos, o leite, o queijo e o iogurte, que fornecem proteínas de alto valor 
biológico, também chamadas de proteínas completas. Plantas, leguminosas, 
grãos, frutos secos, sementes e vegetais fornecem proteínas de baixo valor 
biológico, também chamadas de proteínas incompletas (FUKAGAWA; YU, 2009).
O aminoácido limitante (em menor quantidade) tende a ser diferente 
em diferentes proteínas vegetais. Portanto, a combinação de fontes 
vegetais de proteínas na mesma refeição (por exemplo, leguminosas com cereais) 
pode resultar em uma mistura de maior valor biológico. Essas combinações 
são encontradas em receitas culinárias tradicionais, como o feijão com arroz 
(WARDLAW; SMITH, 2013).
Etapas da digestão de proteínas e 
aminoácidos em mamíferos
O consumo diário de proteínas é quase que completamente digerido e ab-
sorvido. Esse é um processo muito eficiente, que assegura um fornecimento 
contínuo de aminoácidos para o conjunto de aminoácidos de todo o corpo. 
Menos de 10% da proteína total que passa pelo trato gastrointestinal apa-
rece nas fezes. Em uma dieta contendo cerca de 70 a 100 g de proteínas, isso 
equivale a cerca de 1-2 g de nitrogênio encontrado nas fezes. Da proteína 
dietética, a proteína fecal pode incluir as proteínas difíceis de mastigar ou 
digerir, como o tecido conjuntivo duro e fibroso da carne (FUKAGAWA; YU, 2009).
Digestão de proteínas 5
Alguns alimentos que contém proteínas, como nozes, amêndoas e 
amendoins, nem sempre são hidrolisados em sua totalidade pelas 
enzimas. Por exemplo, amendoins inteiros têm uma estrutura difícil de ser 
envolvida pelas enzimas digestivas. A menos que sejam mastigados muito 
finamente, muito do valor nutritivo desse alimento pode ser perdido. A pasta 
de amendoim, por outro lado, é muito bem digerida, pois a sua preparação 
assegura que a dimensão da partícula seja pequena.
O objetivo da digestão de proteínas é libertar os aminoácidos das proteínas 
consumidas. Apenas aminoácidos e pequenos peptídeos podem passar do 
lúmen intestinal para a corrente sanguínea, então as proteínas alimentares 
devem ser hidrolisadas nos seus componentes aminoácidos, dipeptídeos e 
tripeptídeos por meio de uma série de enzimas com ligações-alvo específicas 
como ponto de ação.
As enzimas proteicas são chamadas de peptidases e dividem-se em duas 
categorias. As que atacam as ligações peptídicas internas e libertam grandes 
fragmentos de peptídeo para ataque subsequente por outras enzimas são 
chamada de endopeptidases. As que atacam as ligações do peptídeo terminal 
e libertam os aminoácidos únicos da estrutura proteica são chamadas de 
exopeptidases. As exopeptidases são subdivididas de acordo com o ataque: 
se for na extremidade carboxílica da cadeia de aminoácidos, são chamadas 
de carboxipeptidases; se for na extremidade amino da cadeia, são chamadas 
de aminopeptidases. O ataque inicial a uma proteína intacta é catalisado por 
endopeptidases, e a ação digestiva final é catalisada pelas exopeptidases 
(GROPPER; SMITH; GROFF, 2009).
Em contraste com a digestão dos carboidratos e dos lipídeos, iniciada 
na boca com a amilase salivar ou lipase lingual, a digestão da proteína não 
começa até que a proteína chegue ao estômago e o alimento seja acidificado 
com o ácido clorídrico gástrico. O HCl tem várias funções, como a de acidi-
ficar os alimentos ingeridos, matando potenciais organismos patogênicos. 
Também serve para desnaturar as proteínas alimentares, tornando-as mais 
vulneráveis para serem hidrolisadas. A primeira enzima proteica é a pepsina, 
secretada pelas células que revestem o estômago e liberada para a cavidade 
gástrica na sua forma inativa, o pepsinogênio (FUKAGAWA; YU, 2009; WARDLAW; 
SMITH, 2013).
Após a ativação do pepsinogênio em pepsina, ocorre a liberação de cole-
cistocinina no duodeno. Isso estimula o pâncreas e o intestino a liberarem 
suas enzimas digestivas. O intestino libera a enzima enteropeptidase, ou 
enterocinase, que ativa a tripsina, liberada como tripsinogênio pelo pâncreas. 
Digestão de proteínas6
A tripsina não atua apenas sobre proteínas alimentares, mas também sobre 
outras pré-proteases liberadas pelo pâncreas, ativando-as. Assim, a tripsina 
atua como endoprotease no quimotripsinogênio (liberando a quimotripsina), 
na proelastase (libertando elastase)e na procarboxipeptidase (liberando 
carboxipeptidase) (GROPPER; SMITH; GROFF, 2009).
Por meio da ação de pepsina, tripsina, quimotripsina e elastase, nu-
merosos oligopeptídeos são produzidos e depois atacados pelos amino e 
carboxipeptidases do suco pancreático e pelos que se encontram na borda 
e na escova das células epiteliais. Um a um, os aminoácidos são libertados 
de suas cadeias. Um a um, eles serão absorvidos. Embora os aminoácidos 
simples sejam libertados no conteúdo intestinal, não há energia suficiente 
nas enzimas do suco pancreático para tornar todos os aminoácidos indivi-
dualmente prontos para absorção. A borda em escova intestinal, portanto, 
não apenas absorve o aminoácido único, mas também os di e tripeptídeos 
(GROPPER; SMITH; GROFF, 2009).
Transporte
Existem transportes específicos para cada grupo de aminoácidos funcional-
mente semelhantes, dipeptídeos e tripeptídeos. A maioria dos mais impor-
tantes aminoácidos é transportada por um sistema de transporte ativo contra 
um gradiente de concentração: a bomba de sódio potássio.
Uma vez que os aminoácidos estão no sangue, eles são transportados 
para o fígado. Assim como acontece com outros macronutrientes, o fígado é o 
ponto de controle da distribuição dos aminoácidos e de qualquer degradação 
posterior dos aminoácidos, que é muito mínima. Como os aminoácidos são 
blocos de construção que o corpo reserva para sintetizar outras proteínas, 
mais de 90% das proteínas ingeridas não se decompõem mais do que os 
monômeros de aminoácidos (GROPPER; SMITH; GROFF, 2009).
Metabolismo
O crescimento e a manutenção do organismo requerem uma ingestão ade-
quada de proteínas, com um fornecimento contínuo de aminoácidos aos 
tecidos. O conjunto de aminoácidos e suas concentrações corporais são rigo-
rosamente controlados e mantidos por meio do fornecimento, da eliminação 
e das perdas de aminoácidos.
O organismo humano é capaz de detectar e adaptar o metabolismo com 
dietas com diferentes conteúdos proteicos. Uma dieta deficiente em energia 
Digestão de proteínas 7
e proteínas induz perdas de massa magra. A ingestão suficiente de energia 
e proteínas é um pré-requisito para a síntese de proteínas corporais e a 
manutenção de músculos, ossos e outros tecidos. A manutenção de uma 
ingestão adequada de proteínas com a idade pode ajudar a preservar a massa 
muscular e a força (KOHLMEIER, 2015).
Balanço de nitrogênio
O balanço de nitrogênio representa o resultado líquido do anabolismo proteico 
contínuo e do catabolismo no corpo. Esse equilíbrio é influenciado não só 
pela ingestão de proteínas em relação às perdas de nitrogênio do organismo, 
mas também pela qualidade proteica da proteína dietética e pelo equilíbrio 
energético (KOHLMEIER, 2015).
Os principais sistemas metabólicos responsáveis pela manutenção do 
equilíbrio de proteínas e aminoácidos corporais são (FUKAGAWA; YU, 2009):
 � síntese de proteínas;
 � decomposição ou degradação proteica;
 � interconversões de aminoácidos, transformação e eventualmente 
oxidação, com eliminação de dióxido de carbono e produção de ureia;
 � síntese de aminoácidos, no caso de aminoácido não essencial ou con-
dicionalmente essencial.
A Figura 3 demonstra o metabolismo de aminoácidos. Observe que o 
conjunto de aminoácidos é capaz de ser utilizado para formar proteínas 
corporais, além de uma variedade de outros produtos. Quando os esqueletos 
de carbono dos aminoácidos são metabolizados para produzir glicose ou 
gordura, o produto de degradação resultante é a amônia, que será convertida 
em ureia e excretada na urina.
Digestão de proteínas8
Figura 3. Metabolismo das proteínas.
Fonte: Wardlaw e Smith (2013, p. 246).
Os fatores dietéticos e nutricionais determinam, em parte, o estado dinâ-
mico desses sistemas. Tais fatores incluem os níveis de ingestão alimentar 
relativos ao hospedeiro, as necessidades de proteínas e aminoácidos, a forma 
e a rota de entrega de nutrientes (parenteral — venoso, ou oral — enteral) e o 
consumo durante o dia, especialmente em relação à absorção dos principais 
Digestão de proteínas 9
substratos de rendimento energético: os carboidratos e as gorduras dos 
alimentos. Outros fatores incluem os hormônios e os produtos do sistema 
imunológico (BIOLO, 2013).
Alterações nas taxas de eficiência de um ou mais desses sistemas podem 
levar a um ajuste de equilíbrio e retenção de nitrogênio no corpo. Esse equilí-
brio será a soma das interações que ocorrem entre os fatores predominantes.
Com efeito, existem dois ciclos endógenos de nitrogênio que determinam 
o estado de equilíbrio de proteínas no corpo: o equilíbrio entre o consumo 
e a excreção de nitrogênio e o equilíbrio entre a síntese de proteínas e a 
decomposição de proteínas (KOHLMEIER, 2015).
Para analisar o balanço de nitrogênio, é necessária a medição da quanti-
dade de nitrogênio consumida por dia durante vários dias. Essa quantidade 
é fácil de medir por várias razões. Todo o nitrogênio consumido entra no 
corpo via oral. A quantidade de nitrogênio consumida pode ser determinada 
a partir do peso da quantidade de alimento consumida e do conhecimento do 
conteúdo de nitrogênio do alimento. O teor de nitrogênio do alimento pode 
ser determinado por análise química. A quantidade de nitrogênio consumida 
pode ser controlada antecipadamente, pelo menos em seres humanos. Essa 
análise também requere a medição da quantidade de nitrogênio excretado 
por dia durante vários dias, que geralmente pode ser feita por meio da urina 
e das fezes (KOHLMEIER, 2015).
No adulto saudável, o balanço de nitrogênio é equilibrado, ou seja, a in-
gestão de nitrogênio se iguala à excreção de nitrogênio, assim como a síntese 
de proteínas se iguala à decomposição de proteínas. O balanço nitrogenado 
negativo ocorre quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que a 
quantidade excretada, como no jejum, em uma dieta pobre em proteínas ou 
em doenças catabólicas (câncer e aids, por exemplo). O balanço nitrogenado 
positivo ocorre quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que a 
quantidade excretada, como em crianças, gestantes e pessoas que praticam 
musculação com o objetivo de hipertrofia (BIOLO, 2013).
Ciclo da ureia
O ciclo da ureia é um conjunto de reações bioquímicas que produz ureia a 
partir da amônia, a fim eliminar a amônia tóxica do organismo. Em um adulto 
saudável, cerca de 10 a 20 g da substância é removida diariamente. Isso porque 
uma a hiperamonemia pode causar uma série de disfunções metabólicas, 
resultando em doenças como a encefalopatia hepática, que ocorre principal-
mente no fígado e, em menor grau, no rim. Antes do ciclo da ureia, a amônia 
Digestão de proteínas10
é produzida a partir da decomposição de aminoácidos. Nessas reações, um 
grupo de aminas, ou íons de amônia do aminoácido, é trocado com um grupo 
keto em outra molécula. Esse evento de transaminação cria uma molécula 
necessária para o ciclo de Krebs e um íon de amônia que entra no ciclo da 
ureia para ser eliminado (KOHLMEIER, 2015; WARDLAW; SMITH, 2013).
Vale ressaltar que indivíduos com baixa ingestão proteica produzem níveis 
mais baixos das enzimas do ciclo da ureia em comparação com indivíduos 
com dieta altamente proteica (KOHLMEIER, 2015).
O catabolismo dos aminoácidos libera amônia, que contém nitrogênio. 
Como a amônia é tóxica, o fígado a transforma em ureia, que depois é 
transportada para o rim e excretada na urina. A ureia é uma molécula que contém 
dois nitrogênios e é altamente solúvel em água. Isso a torna uma boa escolha 
para o transporte do excesso de nitrogênio para fora do corpo (BIOLO, 2013).
Falhas do metabolismo de proteínas e 
aminoácidos e suas implicações à saúde 
humana
As falhas do metabolismo de proteínas e aminoácidos resultam de uma 
deficiência enzimática em uma via metabólica. Como resultado dessa defi-
ciência enzimática, os substratos ou seus metabólitos podem se acumular 
e se tornar tóxicos. Assim, um princípio básico do manejo dessas falhas é 
reduzir as concentrações teciduaise plasmáticas dos substratos tóxicos por 
meio da redução do consumo de nutrientes que produzem esses substratos 
ou do aumento de sua excreção. Um segundo princípio básico de manejo é o 
fornecimento da enzima deficiente. Quando a atividade enzimática residual 
permanece, outra estratégia comum é fornecer vitaminas ou cofatores para 
aumentar a atividade enzimática. Existe um amplo espectro de tolerância 
metabólica para os pacientes que apresentam a mesma falha. Assim, a dieta 
prescrita é individualizada para cada paciente, considerando a tolerância do 
indivíduo ao metabólito tóxico, seu estágio de crescimento e desenvolvimento 
e seu estado clínico (BOYER; BARCLAY; BURRAGE, 2015).
Digestão de proteínas 11
Fenilcetonúria
A fenilcetonúria é encontrada em todas as etnias, com incidência em recém-
-nascidos, podendo variar de 1 em cada 2.600 ou 1 em cada 26.000. No Brasil, 
a incidência média é de 1 em cada 10.000 recém-nascidos (SANTOS et al., 2015). 
As pessoas afetadas por esse erro inato do metabolismo das proteínas não 
têm atividade suficiente da enzima fenilalanina hidroxilase e, por isso, são 
incapazes de decompor a fenilalanina em tirosina de forma adequada. Em 
razão disso, os níveis de fenilalanina sobem para níveis tóxicos no corpo, o 
que resulta em danos para o sistema nervoso central e o cérebro (SPRONSEN 
et al., 2021).
Os sintomas incluem atraso no desenvolvimento neurológico, hiperativi-
dade, atraso mental, convulsões, erupções cutâneas, tremores e movimentos 
descontrolados dos braços e pernas. As mulheres grávidas com fenilcetonúria 
correm um risco elevado de expor o feto a uma demasiada fenilalanina, o 
que pode atravessar a placenta e afetar o desenvolvimento fetal. Os bebês 
expostos a um excesso de fenilalanina no útero podem apresentar defeitos 
cardíacos, retardamento físico e/ou mental e microcefalia. No Brasil, para 
determinar se a fenilcetonúria está presente, os bebês são testados após uma 
semana de nascimento por meio do teste do pezinho (SANTOS; HAACK, 2012).
A restrição dietética da fenilalanina tem sido a base do tratamento durante 
mais de 60 anos e tem sido altamente bem-sucedida, embora os resultados 
continuem a ser subótimos e os pacientes possam ter dificuldade em aderir 
ao tratamento. Após a confirmação do diagnóstico, devem ser restringidos 
os alimentos de origem animal com elevado teor de fenilalanina, assim como 
o leite materno (SPRONSEN et al., 2021). A fenilalanina também é encontrada 
em altas concentrações em edulcorantes artificiais, incluindo o aspartame, 
e por isso eles devem ser evitados.
Existem tratamentos farmacológicos disponíveis, como a tetrahidrobiop-
terina, que é eficaz apenas em uma minoria de doentes (geralmente aqueles 
que apresentam grau mais leve), e a fenilalanina amônia-liase, que requer 
injeções subcutâneas diárias e pode causar respostas imunitárias adversas 
(SPRONSEN et al., 2021).
Cistinúria
A cistinúria é uma condição genética hereditária que causa aumento da ex-
creção de cistina e outros aminoácidos dibásicos (lisina, arginina e ornitina) 
na urina, devido ao transporte deficiente nos túbulos renais proximais. A 
Digestão de proteínas12
baixa solubilidade da cistina conduz à precipitação e à formação de cálculos 
renais. Embora rara, essa condição representa uma proporção relativamente 
significativa da nefrolitíase pediátrica: até 10% em crianças, em comparação 
com 1% em adultos. Além disso, em comparação com outras causas de for-
mação de cálculos pediátricos, a cistinúria é mais suscetível de resultar em 
recorrência frequente, morbilidade e necessidade de intervenções médicas. É 
necessária uma atenção cuidadosa para prevenir complicações relacionadas 
à doença, principalmente doenças renais crônicas (SANTOS et al., 2015).
A dietoterapia da cistinúria é uma abordagem dupla que envolve dois ob-
jetivos: uma redução da excreção urinária global de cistina e um aumento da 
solubilidade da cistina urinária. O primeiro objetivo pode ser obtido por meio 
da restrição da ingestão dietética de proteínas animais, que, em comparação 
com as proteínas de origem vegetal, são geralmente mais elevadas na cistina 
e no seu precursor metabólico metionina. Evitar a ingestão excessiva de sódio 
na dieta também vai reduzir a excreção urinária de cistina (CARVALHO-SALEMI; 
MORENO; MICHAEL, 2017).
O segundo objetivo, o aumento da solubilidade urinária da cistina, pode 
ser melhorado com o aumento da ingestão de fluidos. A solubilidade da 
cistina também aumenta com a alcalinidade urinária, por isso é importante 
para os doentes evitar o excesso de proteína animal, cujo perfil de enxofre 
com aminoácidos acidifica a urina. Por fim, vale ressaltar que os pacientes 
com cistinúria correm um risco mais elevado de pedras oxalato de cálcio. 
Consequentemente, devem ser seguidas recomendações alimentares gerais 
para pedras renais, incluindo a garantia de quantidades adequadas de cálcio 
dietético (CARVALHO-SALEMI; MORENO; MICHAEL, 2017).
Deficiência de piruvato desidrogenase
A deficiência de piruvato desidrogenase (PDHD) é uma doença genética. A 
piruvato desidrogenase é a enzima que converte o piruvato em acetil CoA 
(molécula necessária para iniciar o ciclo de Krebs para produzir ATP). Com 
níveis baixos do complexo de piruvato desidrogenase, a taxa de ciclagem 
através do ciclo de Krebs é drasticamente reduzida. Isso resulta em uma 
diminuição da quantidade total de energia produzida pelas células do corpo 
(PAVULURI et al., 2022).
A deficiência do complexo de piruvato desidrogenase resulta em uma 
doença neurodegenerativa que varia em gravidade, dependendo dos níveis da 
enzima. Ela pode causar defeitos de desenvolvimento, espasmos musculares 
e morte (PAVLU- PEREIRA et al., 2020).
Digestão de proteínas 13
O tratamento destina-se geralmente a estimular o complexo de piruvato 
desidrogenase ou a fornecer uma fonte de energia alternativa para o cérebro. 
Recomenda-se a suplementação com tiamina, carnitina e ácido lipóico. Uma 
dieta cetogênica pode ser indicada, especialmente para aqueles que apresen-
tam um distúrbio distônico. O dicloroacetato tem sido utilizado, mas efeitos 
secundários significativos, como a neuropatia periférica, podem limitar a 
eficácia. Nenhum tratamento tem efeito na prevenção do desenvolvimento 
pré-natal de anomalias estruturais do sistema nervoso central (PAVULURI 
et al., 2022).
Tirosinemia
Na tirosinemia, o corpo não apresenta a enzima fumarilacetoacetato hidrolase 
para metabolizar a tirosina. Indivíduos com tirosinemia acumulam produtos 
da tirosina no organismo, o que causa danos progressivos no fígado e nos rins 
(principalmente no fígado, pois esse órgão é normalmente o local primário 
onde a tirosina é metabolizada) (SANTOS et al., 2015).
A tirosinemia é hereditária e, para desenvolver a doença, uma criança deve 
obter uma mutação no gene da tirosinemia de cada progenitor. Em famílias 
em que ambos os pais são portadores de uma mutação, há um risco quatro 
vezes maior de uma criança ter tirosinemia. Essa é uma doença muito rara, 
sendo observada na proporção de 1 em cada 100.000 (CHINSKY et al., 2017).
Essa doença genética pode ser classificada em três tipos; veja a seguir 
(SANTOS et al., 2015).
 � Tirosinemia tipo I: deficiência da enzima fumaril-acetoacetato-hidrolase 
(FAA).
 � Tirosinemia tipo II, ou tirosinemia óculo-cutânea: deficiência da 
tirosina-aminotransferase.
 � Tirosinemia tipo III: deficiência da 4-hidroxi-fenilpiruvato-dioxigenase.
O tratamento da tirosinemia é uma combinação de uma dieta pobre em 
proteínas com o medicamento nitisinona, que previne o acúmulo de produtos 
tóxicos de degradação da tirosina. Carnes, produtos lácteos e outros alimentos 
ricos em proteínas, como oleaginosas e leguminosas, devem ser evitados.
Digestão de proteínas14
Uma boa nutrição e uma ingestão adequada de vitaminas e mine-
rais permitem que as crianças cresçam normalmente. As crianças 
com tirosinemia requerem uma cuidadosa monitoração para assegurar um 
crescimentonormal, pois existe o risco de desenvolver câncer do fígado. As 
crianças tratadas após o rastreio dos recém-nascidos não parecem desenvolver 
doenças do fígado na infância. Por razões desconhecidas, algumas crianças com 
tirosinemia têm dificuldades de aprendizagem (SANTOS et al., 2015).
O transplante do fígado ainda é a única forma de corrigir o metabolismo 
da tirosinemia, mas isso é raramente necessário atualmente. Mais de 90% das 
crianças respondem muito bem à nitisinona e à dieta. Hoje, o transplante do 
fígado só é necessário quando as crianças com a forma aguda não respondem 
rapidamente à nitisinona ou quando há suspeita de câncer do fígado. Após 
receberem um transplante, as crianças podem comer uma dieta normal e 
levar uma vida saudável e ativa (CHINSKY et al., 2017).
Referências
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metabolism. Boca Raton: CRC Press, 2009.
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v. 105, p. 12-20, 2013.
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chronic nutrition management. Nutrition in Clinical Practice, v. 30, n. 4, p. 502-510, 2015.
CARVALHO-SALEMI, J.; MORENO, L.; MICHAEL, M. Medical nutrition therapy for pediatric 
kidney stone prevention, part 3: cystinuria. Journal of Renal Nutrition, v. 27, n. 3, 2017.
CHINSKY, J. M. et al. Diagnosis and treatment of tyrosinemia type I: a US and Canadian 
consensus group review and recommendations. Genetics in Medicine, v. 19, n. 12, p. 
1-16, 2017.
DA POIAN, A. et al. Bioquímica 1: módulo 1. 5.ed. rev. Rio de Janeiro: Fundação Cecierj, 
2010. v. 2.
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GIBNEY, M. et al. (ed.). Introduction to human nutrition. 2nd ed. Chichester: John Wiley, 
2009. p. 49-73.
GROPPER, S. S.; SMITH, J. L.; GROFF, J. L. Advanced nutrition and human metabolism. 5th 
ed. Belmont: Wadsworth Cengage Learning, 2009.
KOHLMEIER, M. Nutrient metabolism: structures, functions, and genes. 2nd ed. Oxford: 
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PAVLU-PEREIRA, H. et al. Pyruvate dehydrogenase complex deficiency: updating the 
clinical, metabolic and mutational landscapes in a cohort of Portuguese patients. 
Orphanet Journal of Rare Diseases, v. 15, n. 298, p. 1-14, 2020.
Digestão de proteínas 15
PAVULURI, H. et al. Pyruvate dehydrogenase complex deficiency due to PDHA1 mutation 
– a rare treatable cause for episodic ataxia in children. Indian Journal of Pediatrics, 
v. 89, n. 5, p. 519, 2022.
PROTEÍNAS. XV Curso de Verão em Bioquímica e Biologia Molecular. Portal do Conhe-
cimento do Departamento de Bioquímica da USP, 2019. Disponível em: http://curso-
bioquimica.iq.usp.br/paginas_view.php?idPagina=941&idTopico=1451#.YqPt8KjMKUl. 
Acesso em: 10 jun. 2022.
SANTOS, L. G. et al. Desordens do metabolismo de aminoácidos e intermediários do ciclo 
da ureia: uma revisão. Revista de Medicina e Saúde de Brasília, v. 4, n. 2, p. 197-218, 2015.
SANTOS, M. P.; HAACK, A. Fenilcetonúria: diagnóstico e tratamento. Comunicação em 
Ciências da Saúde, v. 23, n. 4, p. 263-270, 2012.
SANVICTORES; T.; FARCI, F. Biochemistry, primary protein structure. In: STATPEARLS. 
Treasure Island: StatPearls, 2022. E-book.
SPRONSEN, F. J. et al. Phenylketonuria. Nature Reviews Disease Primers, v. 7, n. 36, 2021.
WARDLAW, G. M.; SMITH, A. M. Nutrição contemporânea. 8. ed. Porto Alegre: AMGH, 2013.
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Digestão de proteínas16
Dica do professor
O processo de digestão proteica ocorre pela ação de enzimas e hormônios específicos e resulta, 
principalmente, em aminoácidos, compostos fundamentais à síntese proteica. Então, a partir da 
degradação das proteínas, os aminoácidos são absorvidos pelas células epiteliais do intestino 
delgado, transportados para o sangue e distribuídos aos diversos órgãos e sistemas corporais. 
Porém, alguns compostos tóxicos também são originados durante o metabolismo proteico e 
precisam ser excretados do organismo.
Esta Dica do Professor apresenta as reações que ocorrem durante a digestão de proteínas até a 
formação de esqueletos de carbono e ureia, relacionando hormônios e enzimas peculiares a cada 
etapa metabólica.
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Exercícios
1) As proteínas são macronutrientes fundamentais para a saúde humana, por conta das 
diversas funções biológicas que desempenham. As estruturas polipeptídicas que compõem 
as proteínas consistem em duas ou mais cadeias de aminoácidos. Assim, uma proteína pode 
ser identificada com base em cada nível da sua estrutura.
Neste sentido, marque a alternativa que corresponde ao aminoácido que apresenta 
estrutura única, diferente dos demais:
A) Leucina. 
B) Arginina. 
C) Metionina. 
D) Glicina. 
E) Prolina.
2) O processo de digestão das proteínas tem como objetivo principal a liberação dos 
aminoácidos obtidos pela alimentação. Diferente da digestão dos carboidratos e dos 
lipídeos, que tem seu início na cavidade oral pela atuação da amilase salivar, a degradação 
proteica começa no estômago, momento em que o alimento sofre a ação do ácido clorídrico.
Sobre a digestão das proteínas, assinale a alternativa correta:
A) As enzimas proteicas são chamadas de endopeptidases. 
B) A partir da pepsina ocorre a liberação de tripsina. 
C) As exopeptidases atuam na fase inicial da digestão proteica. 
D) A primeira enzima que atua sobre as proteínas é a pepsina. 
E) O quimiotripsinogênio é a forma inativa da pepsina.
A ingestão adequada de fontes alimentares proteicas oportuniza o fornecimento contínuo 
de aminoácidos ao organismo, fazendo com que o crescimento e o desenvolvimento 
corporal aconteçam de maneira adequada. Nesse sentido, o pool de aminoácidos e suas 
3) 
concentrações corporais são rigorosamente controlados e mantidos pelo fornecimento, pela 
eliminação e pelas perdas de aminoácidos.
Sobre isso, analise as assertivas sobre o metabolismo proteico:
I) Dietas deficientes em energia e proteínas induzem perda de massa magra. 
II) A ingestão proteica adequada é responsável pelo equilíbrio do balanço nitrogenado. 
III) A glicose é o produto de degradação dos esqueletos de carbono dos aminoácidos.
Assinale a alternativa correta:
A) Somente a afirmativa I está correta.
B) Somente a afirmativa II está correta.
C) Somente as afirmativas I e II estão corretas.
D) Somente as afirmativas II e III estão corretas.
E) As afirmativas I, II e III estão corretas.
4) O ciclo da ureia integra o metabolismo proteico e tem como principal objetivo eliminar a 
amônia do organismo. Nesse processo, a amônia gerada a partir da degradação dos 
aminoácidos é transformada em ureia, sendo esta excretada na urina.
Sobre o ciclo da ureia e suas reações químicas, assinale a alternativa correta:
A) A falta de amônia no organismo pode gerar encefalopatia hepática. 
B) Indivíduos com dieta pobre em proteínas produzem mais enzimas no ciclo da ureia.
C) As reações do ciclo da ureia ocorrem nos rins e, em menor escala, no fígado. 
D) A amônia é transformada em ureia no fígado e transportada para o rim.
E) Cerca de 10 a 20 gramas de ureia são eliminadas do organismo por semana.
Assim como acontece com os carboidratos e os lipídios, também podem ocorrer falhas no 
metabolismo proteico. Essas falhas resultam de uma deficiência enzimática em uma via 
metabólica dos aminoácidos e, em decorrência de tal insuficiência de enzimas,os substratos 
energéticos ou seus resíduos podem se tornar tóxicos ao organismo.
Em relação às falhas no metabolismo de proteínas e aminoácidos e suas repercussões na 
saúde humana, analise as asserções a seguir e a relação proposta entre elas.
5) 
I) A fenilcetonúria é uma doença que atinge todas as etnias, sendo caracterizada pela 
incapacidade do organismo em transformar a fenilalanina em tirosina de forma adequada.
PORQUE
II) As pessoas afetadas por esse erro inato do metabolismo das proteínas não têm atividade 
suficiente da enzima fenilalanina hidroxilase.
A respeito dessas asserções, assinale a opção correta:
A) As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é uma justificativa correta da I. 
B) A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa. 
C) As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da I. 
D) A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
E) As asserções I e II são proposições falsas.
Na prática
A doença celíaca (DC) é uma intolerância permanente ao glúten, cuja patogênese envolve múltiplos 
fatores, incluindo genética e ambiente. A DC apresenta diferentes sintomas que podem ser 
bastante inespecíficos, como diarreia, inchaço, dor, flatulência e constipação. O glúten é uma 
proteína encontrada amplamente no trigo, sendo a principal proteína de reserva dos grãos de trigo.
O glúten é uma mistura complexa de centenas de proteínas relacionadas, que incluem, 
principalmente, gliadina e glutenina. A gliadina é altamente resistente à digestão gástrica, 
pancreática e intestinal, o que causa danos ao sistema digestório.
Neste Na Prática, você vai ver como a nutricionista Maria atendeu uma paciente com doença 
celíaca.
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Saiba +
Para ampliar o seu conhecimento a respeito desse assunto, veja abaixo as sugestões do professor:
Abordagem inicial em neonatologia na presença de erro inato 
do metabolismo
Os erros inatos do metabolismo (EIM) são doenças hereditárias que resultam em defeitos nas vias 
bioquímicas do corpo. Tais condições geralmente correspondem a um defeito enzimático capaz de 
ocasionar falhas de síntese, degradação, armazenamento ou transporte de moléculas no organismo. 
Embora esses distúrbios sejam individualmente raros, coletivamente são responsáveis por uma 
parcela significativa das incapacidades e mortes na infância. Neste artigo, os autores trazem como 
deve ser a conduta multidisciplinar quando se identifica EIM em um paciente neonato.
Aponte a câmera para o código e acesse o link do conteúdo ou clique no código para acessar.
Nutrição contemporânea
O Capítulo 6 deste livro, intitulado “Nutrição contemporânea”, aprofunda o assunto proteínas. 
Então, para ampliar seus conhecimentos, faça a leitura dos trechos disponibilizados sobre digestão 
e absorção de proteínas, como as proteínas são utilizadas pelo corpo e necessidades proteicas.
Conteúdo interativo disponível na plataforma de ensino!
Conduta nutricional na acidemia metilmalônica
A acidemia metilmalônica representa uma doença autossômica recessiva, que pode se manifestar 
logo ao nascimento ou ter início tardio na infância. Apesar de condição rara, é um dos mais 
frequentes erros inatos do metabolismo dos aminoácidos, cuja terapia nutricional é baseada na 
restrição proteica alimentar e complementação com carnitina. Este vídeo traz a discussão de caso 
clínico específico, com a participação de duas nutricionistas.
chrome-extension://efaidnbmnnnibpcajpcglclefindmkaj/https://pubsaude.com.br/wp-content/uploads/2021/05/131-Abordagem-inicial-em-neonatologia-na-presenca-de-erro-inato-do-metabolismo.pdf
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