resumo de bioquímica (1)

Prévia do material em texto

Resumo de Bioquímica
Estrutura dos aminoácidos
Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino (− NH2) e um grupo carboxila (– COOH). Eles têm uma fórmula básica comum, com os grupos amino e carboxila ligados ao carbono α, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamada cadeia lateral ou grupo R:
Com exceção da glicina, todos os aminoácidos contêm pelo menos um átomo de carbono assimétrico (o átomo de carbono α), que dá origem a dois isômeros, que são capazes de promover a rotação do plano da luz polarizada e são chamados de quirais, sendo imagens especulares e não sobreponíveis, além de serem análogos.
As duas configurações dos aminoácidos são denominadas D (de dextro ou direta) e L (de levo ou esquerda), porém, todos presentes nas proteínas estão na configuração L porque as enzimas que biossintetizam as proteínas só inserem Laminoácidos nas cadeias.
Além disso, é importante lembrar que os aminoácidos são considerados moléculas anfóteras, ou seja, possuem um grupo ácido e um grupo básico que se ionizam de forma diferente a depender do pH e acabam resultando em uma carga global para a proteína.
A classificação dos aminoácidos é feita de acordo com as propriedades químicas dos radicais.
Básicos: polares carregados positivamente (histidina, lisina e arginina).
Ácidos: Polares carregados 
Ácidos: Polares carregados 
Ácidos: polares carregados negativamente (ácido aspártico, aspartato e ácido glutâmico, glutamato).
Neutros polares: hidrofóbicos (prolina, alanina, glicina, triptofano, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, cisteína, metionina).
Neutros e polares: hidrofílicos (serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina).
Observação: cisteína e metionina 
Observação: A cisteína e metionina possui um átomo de enxofre e formam ligações disulfeto entre os átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína. É uma união do tipo covalente, já que os hidrogênios da estrutura S são eliminados.
Função 
A função dos aminoácidos no organismo é servirem como unidades fundamentais para a produção de proteínas. A partir de uma sequência de 20 aminoácidos que se ligam por meio de ligações peptídicas é possível formar milhares de proteínas diferentes que irão compor estruturas, hormônios e enzimas no organismo.
Funções biológicas dos aminoácidos:
Constituição de proteínas, estrutura da célula, hormônios, receptores de proteínas e hormônios, transporte de metabólitos e íons, atividade enzimática, imunidade, gliconeogênese no jejum diabetes. 
Aminoácidos incomuns:
São aminoácidos existentes na cadeia polipeptídica, após sua síntese, ou seja, trata-se de uma modificação pós-tradução.
Modificações pós traducionais: 
hidroxiprolina e hidroxilisina: produtos da hidroxilação da prolina e da lisina, faz parte do colágeno (proteína fibrosa do tecido conjuntivo).
Desmosina: derivada de 4 resíduos de lisina. faz parte da proteína elastina.
Selenocisteína: selênio é adicionado durante a síntese proteica.
Fosforilação de aminoácidos que possuem hidroxila:
Empregada para regular a atividade da proteína.
Serina, treonina e tirosina (Fosfosserina, fosfotreonina e fosfotirosina).
Atuação como ácido e base 
Os aminoácidos possuem um grupamento amino e um grupamento carboxila. Como se sabe, esses grupamentos possuem características ácido-base importantes. 
Teoria de Bronsted-Lowry, ou teoria protônica: classifica os ácidos como substâncias capazes de doar prótons e as bases, por sua vez, como substâncias capazes de receber prótons. Em uma molécula de aminoácido genérico, temos um grupamento carboxila, de caráter ácido, assim como um grupamento amino, de caráter básico. O grupamento carboxila possui a capacidade de doar um próton para o meio, sofrendo desprotonação nesse processo, tornando-se –COO-. Já o grupamento amino possui a capacidade de receber um próton, sofrendo protonação no processo e assumindo a forma de –NH3+. Dessa forma, podemos concluir que os aminoácidos podem atuar tanto como ácidos ou como bases fracas. Dizemos que substâncias que atuam dessas duas formas são substâncias anfóteras.
Zwitterion: é um dipole, podendo atuar como ácido-base quando o grupo R não é ionizável é dissolvido em água em PH neutro permanece como Ion dipolar.
Classificação 
Os aminoácidos podem ser classificados em dois tipos: essenciais e não-essenciais. 
Aminoácidos não-essenciais:
Os aminoácidos não-essenciais são aqueles que o próprio corpo humano pode sintetizar. 
São eles: alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
Aminoácidos essenciais:
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais.
São eles: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
OBS: Hiperamonemia ocasiona encefalopatia. A presença exagerada de amônia faz com que muito glutamato seja utilizado, o que exige grandes concentrações disponíveis do α-cetoglutarato. Tal fato faz com que o Ciclo de Krebs realize a função de transportar essa amônia, diminuindo assim o rendimento energético mitocondrial, o que representa um estado de emergência para o tecido cerebral, principalmente. Além disso, o glutamato é um precursor do neurotransmissor inibidor-GABA, que será produzido em grande escala. Isso impede a chegada adequada dos impulsos nervosos ao cérebro, podendo causar o coma.
Atividade óptica 
Todos os aminoácidos, menos a glicina, são moléculas que possuem um carbono quiral, ou seja, um carbono que se liga a quatro ligantes diferentes. A glicina não se encaixa nesse quesito, pois sua cadeia lateral é um hidrogênio: dessa forma, o carbono que seria o carbono quiral (ou carbono alfa) está ligado a dois hidrogênios.
Dessa forma, podemos prever que todos esses aminoácidos produzem enântiomeros, um levógeno e um destrógeno.
É importante que se tenha conhecimento disso, pois os aminoácidos biologicamente ativos são apenas os levógenos.
Sabe-se, atualmente, que as células humanas produzem apenas aminoácidos levógenos e os sítios das enzimas reconhecem apenas aminoácidos levógenos.
Curva de titulação de aminoácidos 
A titulação pode prover aos experimentadores dados sobre a atividade da molécula estudada em relação a um ácido ou uma base adicionada. O pH da solução muda, assim como a morfologia molecular da molécula estudada. Não é diferente com os aminoácidos. Caso adicionarmos ácido ou base em uma solução que possui aminoácidos, a conformidade dessas moléculas irá mudar. Como sabemos, os aminoácidos podem atuar como ácidos ou bases. Dessa forma, se adicionássemos um ácido ou uma base para realizarmos a titulação de um aminoácido, o experimento teria sucesso. Entretanto, para fins didáticos, o exemplo utilizado será a titulação com adição de base. Dessa forma, o aminoácido estará exercendo, no experimento, seu caráter ácido, pois perderá hidrogênios que irão reagir com a base adicionada a fim de formar água.
 Peptídeos
Ligação Peptídica
Uma ligação que ocorre entre duas moléculas de aminoácidos, quando o grupo carbóxilo de uma molécula reage com o grupo amida da outra molécula, liberando uma molécula de água. 
Obs. Diferenciar cadeia principal (tudo menos os radicais) de cadeia lateral (os radicais)!
	Conceito de Peptídeos
São biomoléculas formadas por dois ou mais aminoácidos através de ligação peptídica. Suas extremidades são compostas por a C-terminal (grupo COO- livre) e N-terminal (grupo NH3- livre). Estes polímeros começam pela extremidade N-terminal. As cadeias laterais no contexto de uma proteína são importantes porque determinam os tipos de ligação que irão estabilizar a estrutura tridimensional de uma proteína.
Os peptídeos podem ser denominados de acordo com a quantidade de aminoácidos em sua estrutura como: 
• 2 aminoácidos: Dipeptídeos 
• 3 aminoácidos: Tripeptídios 
• 4 oumais aminoácidos: Polipeptídios 
 
	Proteínas
Funções 
Não apresentam formas regulares e uniformes, são as mais abundantes macromoléculas, tem função estrutural, de defesa, catálise, movimentação celular, regulação, estocagem, transporte, resposta a estresse.
Estrutura
PRIMÁRIA: Sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. É determinada geneticamente e específica para cada proteína. A substituição de um de seus aminoácidos codifica outra proteína diferentes, com outra função, logo isso pode determinar uma patologia, como a anemia falciforme e a amiloidose. Ex.: Albumina.
SECUNDÁRIA: Dobramentos regulares que formam estruturas helicoidais resultante da ligação de hidrogênio que ocorre entre o H do grupo -NH e o O do grupo C=O. Ex. Queratina 
Podem ser de dois tipos: 
• Alfa-hélice: Perpendicular ao eixo da hélice. A ligação de H ocorre entre um aminoácido e outro que está a 4 posições distante dele. Envolve apenas uma cadeia de aminoácidos. 
• Beta-hélice: Perpendicular à direção da cadeia. Dois ou mais segmentos lineares de uma cadeia polipeptídica se alinham próximos aos outros.
TERCIARIA: Envolvimento de uma cadeia polipeptídica devido as interações eletrostáticas entre os átomos dos grupos R de todos os aminoácidos da molécula. Isso gera uma estrutura tridimensional. Ex.: Mioglobina 
Obs: Tanto o estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de outros tipos de ligações dependem da sequência de aminoácidos que compõem a proteína. Uma alteração na sequência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações nas estruturas secundária e terciária da proteína. 
QUATERNÁRIA: Associação de mais de uma cadeia polipeptídica. As ligações que formam essa estrutura são as mesmas das que formam a estrutura terciária. Ex. Hemoglobina.
	DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
A desnaturação proteica ocorre quando há modificação da estrutura tridimensional nativa da proteína, com perda de função biológica. Diversos estímulos desencadeia a desnaturação, como calor, agitação mecânica, detergentes, variações de pH, ureia e beta-mercaptoetanol (agente redutor).
CHAPERONAS 
São proteínas que impedem interações entre aminoácidos da cadeia proteica antes que o processo de tradução se complete. Sua ação impede que ocorram ligações de hidrogênio ou pontes dissulfeto antes que toda a estrutura primaria da proteína seja formada.
	Enzimas
Observações: 
A maioria das enzimas são proteínas, representando 99% do total de enzimas conhecidas. O 1% restante é de ribozimas, RNA com atividades catalíticas.
 Assim como as proteínas, as enzimas proteicas possuem as estruturas primaria, secundária e terciária se forem de cadeia única. Se possuírem mais de uma cadeia possuíram estrutura quaternária. 
Assim como as proteínas, possuem uma conformação nativa, forma na qual ela estará biologicamente ativa. Uma vez que a enzima for desnaturada ela perde sua atividade. Em condições ideais ela pode retomar sua estrutura, renaturando-se.
Importante:
A enzima forma, por enovelamento estrutural, cavidades ativas, chamadas de sítio ativo ou sítio de ligação. São nessas cavidades ou fendas que o substrato ou ligante irá se encaixar. 
Dentro das enzimas, no sítio ativo, o substrato é alterado por reações químicas para produzir o produto. Um substrato pode dar origem a vários produtos, dependendo da reação.
	As reações alteram somente o produto, nunca a enzima. 
A principal função das enzimas é catalisar reações (BIOCATALIZADORES), na ordem de 1017 vezes mais velocidade, trabalhando com reações diretas e indiretas (nos dois sentidos). As enzimas são altamente especificas, catalisando somente reações determinadas em produtos específicos. 
As enzimas regulam as reações dos processos biológicos, ou seja, do metabolismo
De acordo com sua constituição molecular são classificadas em: 
Apoenzimas: enzimas puramente proteicas, sem partes protéticas.
Holoenzimas: enzimas que necessitam de grupos protéticos, dependendo do tipo de grupo protético recebem outros nomes: 
Cofatores: o grupo protético será inorgânico.
Coenzimas: o grupo protético será orgânico.
	NOTA: 
 Existem dois modelos de interação entre a enzima e o substrato. O modelo mais antigo e difundido é o chave-fechadura, definido por Fisher em 1950. Segundo ele, a enzima e o substrato são entidades rígidas e indeformáveis. Somente um substrato seria capaz de reconhecer tal enzima. O modelo de Fisher está cada vez mais em desuso, graças a experimentos que provam a capacidade da enzima de alterar sua conformação. 
 Kosland propôs em 1970 o modelo chamado ajuste induzido, nele, a enzima mantém sua especificidade, porém pode alterar sua forma para maximizar o encaixe.
O processo de funcionamento das enzimas passa por etapas:
o Enzima + Substrato.
o Complexo Enzima-Substrato.
o Complexo Enzima-Produto. 
o Enzima + Produto.
 Vale lembrar que nessa reação a enzima não é consumida nem alterada, sendo liberada pós reação sem nenhuma alteração estrutural.
	NOTA: 
A base do funcionamento das enzimas é através da diminuição da energia de ativação da reação. Nunca alterando o equilíbrio da reação nem o sentido da reação.
image5.png
image6.png
image7.png
image1.png
image2.png
image3.png
image4.png