Seminário_Bioquímica_Enzimas

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ENZIMAS
Natureza Química
Definição:
 São proteínas com função específica de acelerar as reações químicas que ocorrem 
sob condições termodinâmicas não-favoráveis.
Uso Industrial 
A indústria biotecnológica produz várias enzimas para diferentes usos.
Exemplo destas enzimas são:
 Proteases
 Lipase
 Pectinase
 Amilases
 Outros
 Figura 1. Leveduras da espécie Saccharomyces cerevisiae.
Classificação 
Classe da Enzima Tipo da Reação Catalisada
Oxirredutases Reações de oxido-redução
Transferases Transferência de grupos funcionais
Hidrolases Reação de Hodrólise
Liases Remoção de grupos para formar 
ligaçoes duplas
Isomerases Isomerização(Posição da cadeia)
Ligases Formação de ligação entre duas 
moléculas
Algumas enzimas são empregadas como agentes terapêuticos 
contra vários tipos de doenças, como por exemplo à asparaginase 
que é usada no tratamento da leucemia linfocítica aguda.
Aplicações Terapêuticas 
Doença causada pela ausência de um tipo de 
enzima
Fabryca 
 Esse problema genético impede a produção da enzima necessária 
(alfagalactosidase) para a remoção da gordura GL3(globotriaosilceramida) 
do organismo. Com o tempo, esses lipídeos acumulam-se nos fluidos 
corporais, neurônios do sistema nervoso e nas células renais, do músculo liso 
vascular e cardíacas.
Co-fatores Metálicos e Coenzimas
Co-fatores Metálicos
 Os metais importantes nos organismos vivos são classificados em dois grupos: 
metais de transição e alcalinos terrosos.
 Mais o que isso tem haver com enzimas?
Coenzimas
São moléculas orgânicas pequenas, frequentemente derivadas de vitaminas.
Reações catalisadas por enzimas
 
• Energia de Transição
• Energia de Ativação (Ea)
• Energia Livre de Ativação (ΔG#)
Figura 1. Diagrama energético de reação catalisada 
e de reação não catalisada. G# = energia livre de 
ativação, G0 = variação de energia livre. A diferença 
entre os valores da energia de ativação de uma 
reação catalisada e de uma reação não – catalisada, 
indica a eficiência do catalisador. 
Propriedades distintas das enzimas
• Elevada especificidade da reação;
• Condições relacionadas mais brandas;
• Capacidade de regulação da concentração e da atividade.
Sítio Ativo Catalítico
• Ligações não-covalentes;
 
Modelo chave – fechadura
• Modelo proposto por Fischer em 1890
Modelo do encaixe induzido
• Modelo propoposto por Koshland em 1958
Mecanismos catalíticos
Quatro tipos:
• Efeitos de proximidade e orientações;
• Catálises por íons metálicos;
• Catálise acido base geral;
• Catálise covalente
Fatores que Influenciam a atividade enzimática
Vários fatores influenciam na atividade enzimática:
 Temperatura; 
 pH;
 Concentração do substrato.
Temperatura
As reações químicas são afetadas pela temperatura. Quanto maior a 
temperatura, maior a velocidade da reação. A velocidade aumenta porque mais 
moléculas adquirem energia suficiente para atingir o estado de transição. Em 
reações catalisadas por enzimas, a velocidade é acelerada pelo aumento da 
temperatura até atingir uma temperatura ótima na qual a enzima opera com a 
máxima eficiência. Como as enzimas são proteínas, os valores de temperatura 
ótima situam-se entre 40 e 45ºC e dependem do do pH e da força iônica.
Temperatura
pH
A concentração de íons hidrogênio afeta as enzimas de vários 
modos. Primeiro, a atividade catalítica das enzimas está 
relacionada à ionização de aminoácidos do sítio ativo. Segundo, 
alterações nos grupos ionizáveis podem modificar a estrutura 
terciária das enzimas. Mudanças drásticas no pH promovem a 
desnaturação de muitas enzimas.
Concentração do Substrato
Para atender as necessidades dos organismos, as reações bioquímicas devem 
ocorrer em velocidade compatível. A velocidade de uma reação bioquímica é 
expressa em temos de formação de produto ou pelo consumo do reagente por 
unidade de tempo.
Cinética Enzimática
 O estudo da velocidade das reações enzimáticas ou cinéticas 
enzimática envolve informações indiretas sobre os mecanismos 
de ação catalítica, especificidade das enzimas, alguns fatores que 
a velocidade das reações e a determina cão quantitativa de seus 
efeitos. Apesar de catalisarem uma grande variedade de reações 
por diferentes mecanismos, as enzimas podem ser analisadas 
quanto as suas velocidades para quantificar a suas eficiências.
Inibição Enzimática
 Quando compostos combinam-se com determinadas enzimas 
bloqueando dessa forma a catálise enzimática. Inibidores são 
substâncias que reduzem a atividade das enzimas e incluem 
fármacos, antibióticos, preservativos de alimentos e venenos. São 
importantes por várias razões: (1) Os inibidores enzimáticos 
atuam como reguladores das vias metabólicas. (2) Muitas terapias 
por fármacos são baseadas na inibição enzimática. Por exemplo, 
muitos antibióticos e fármacos reduzem ou eliminam a atividades 
de certas enzimas. (3) Desenvolvimento de técnicas para 
demonstrar a estrutura física e química, e as propriedades 
funcionais das enzimas.
Tipos de inibições enzimáticas
 Inibição Reversível :
 Competitiva - O inibidor é semelhante ao substrato competindo com ele pelo 
centro ativo da enzima. O grau de inibição depende: da quantidade de inibidor, 
da quantidade de substrato, da afinidade entre inibidor e substrato.
 Não-competitiva - O inibidor é estruturalmente diferente do substrato e se liga 
ao centro alostérico da enzima modificando o centro ativo. O grau de inibição 
depende: da quantidade de inibidor, da afinidade entre inibidor e enzima. 
 Inibição irreversível - O inibidor se liga irremediavelmente à enzima 
inativando-a. É o que ocorre com os metais pesados e certos agrotóxicos além 
de alguns medicamentos.
Regulação da Atividade Enzimática
Regulação Alostérica
Inibição por Feedback no qual a atividade da enzima é controlada pela ligação de 
pequenas moléculas em sítios regulatórios sobre a enzima.
https://sites.google.com/site/bioqufal/enzimas/regulacao-da-atividade-enzimatica/inibidor alosterico.png?attredirects=0
Regulação por Modificação Covalente
A quebra do glicogênio é catalisada pela enzima Glicogênio Fosforilase que é ativada 
por fosforilação em resposta a ligação de epinefrina (aumenta a adrenalina) a um 
receptor na superfície da célula muscular. 
https://sites.google.com/site/bioqufal/enzimas/regulacao-da-atividade-enzimatica/fosforila%C3%A7%C3%A3o_003.png?attredirects=0
Aplicações Clínicas das Enzimas
Algumas doenças que podem ser diagnosticadas e acompanhadas 
enzimaticamente:
• Infarto do miocárdio;
•Hepatite;
•Pancreatite;
•Câncer de Próstata.
OBRIGADO !
	Slide 1
	Slide 2: Natureza Química
	Slide 3: Uso Industrial 
	Slide 4: Classificação 
	Slide 5
	Slide 6: Doença causada pela ausência de um tipo de enzima
	Slide 7: Co-fatores Metálicos e Coenzimas
	Slide 8
	Slide 9
	Slide 10
	Slide 11
	Slide 12
	Slide 13: Fatores que Influenciam a atividade enzimática
	Slide 14: Temperatura
	Slide 15: Temperatura
	Slide 16: pH
	Slide 17: Concentração do Substrato
	Slide 18: Cinética Enzimática
	Slide 19: Inibição Enzimática
	Slide 20: Tipos de inibições enzimáticas
	Slide 21: Regulação da Atividade Enzimática
	Slide 22: Regulação Alostérica
	Slide 23: Regulação por Modificação Covalente
	Slide 24: Aplicações Clínicas das Enzimas
	Slide 25