aula_4_proteinas

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UFRA 
Licenciatura em Biologia 
 Bioquímica 
 
Aula: Proteínas 
Prof. Flavio do Nascimento Sarges 
 
Proteínas 
A proteínas e seus similares estruturais, porém mais curtos, os peptídeos. Peptídeos e 
proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações amida. As unidades que se 
repetem são denominados resíduos de aminoácidos. 
Os polímeros de aminoácidos podem ser compostos por qualquer número de 
monômeros. Um peptídeo contém dois resíduos de aminoácidos; um tri peptídeo contem 
três; um oligo peptídeo contem de três a dez; e um polipeptídio contém muitos resíduos de 
aminoácidos. Proteínas são polipeptídios de ocorrência natural formadas por mais de 40 ate 
4.000 resíduos de aminoácidos. 
As substâncias comumente chamadas de aminoácidos são mais precisamente 
denominadas ácidos α-amino carboxílicos. 
 
As proteínas e os peptídeos tem muitas funções nos sistemas biológicos. 
 
Alguns protegem os organismos de seu ambiente ou fortalecem certas estruturas biológicas. Os 
pelos, os cascos, os chifres, as penas, a pele e a camada grossa mais externa da pele são constituídos, 
em grande parte, por uma proteína estrutural denominada queratina. O colágeno, outra proteína 
estrutural, e o principal componente de ossos, músculos e tendões. Algumas proteínas tem outras 
funções protetoras. Os venenos de cobra e as toxinas das plantas, por exemplo, protegem seus 
portadores de outras espécies; as proteínas coaguladoras do sangue protegem o sistema vascular 
quando ele sofre uma lesão; e os anticorpos e os peptídeos antibióticos protegem-nos de doenças. Um 
grupo de proteínas denominadas enzimas catalisa as reações químicas que ocorrem nos sistemas vivos, 
e alguns dos hormônios que regulam essas reações são peptídeos. As proteínas também são 
responsáveis por várias funções fisiológicas, como o transporte e o armazenamento de oxigênio no 
corpo e a contração dos músculos. 
 
Quanto à função das proteínas, elas são fundamentais para a estrutura e funcionamento do 
organismo. Elas estão presentes em praticamente todas as funções celulares dos seres vivos. 
 
Proteínas com função Estrutural 
Colágeno e Elastina 
 
 
 
Canal proteico 
 
 
 
 
Proteínas com funções Dinâmicas 
Hemoglobina Enzimas 
 
 
 
https://escolaeducacao.com.br/classificacao-dos-seres-vivos/
Anticorpos proteínas de contração muscular 
 
 
 
 
 
 
Proteínas reguladoras de genes + complexo proteico 
 
 
 
Como essas proteínas são produzidas na célula? 
 
 
• Etapa 1: Transcrição! Aqui, a sequência de DNA de um gene é "reescrito" na forma de um RNA. 
Nos eucariontes como você e eu, o RNA é processado (e geralmente tem pequenos pedaços retirados 
dele) para gerar o produto final, o chamado RNA mensageiro ou RNAm. 
• Etapa 2: Tradução! Nesta etapa, o RNAm é decodificado para construir a proteína (ou um 
pedaço/subunidade dela) que contém uma sequência específica de aminoácidos. 
O código genético 
Durante a tradução, a célula "lê" a informação no RNA mensageiro (RNAm) e a usa para 
construir uma proteína. De fato, para ser um pouco mais técnico, um RNAm nem sempre codifica—
provê as instruções para— uma proteína completa. Em vez disso, o que podemos afirmar com 
segurança é que ele sempre codifica um polipeptídeo, ou cadeia de aminoácidos. 
 
 
Em um RNAm, as instruções para a construção de um polipeptídeo são nucleotídeos de RNA 
(A, Us, Cs e Gs) lidos em grupos de três. Esses grupos de três são chamados de códons. 
Existem códons para aminoácidos, e cada um deles é "lido" para especificar um determinado 
aminoácido entre os encontrados comumente nas proteínas. Um códon, AUG, especifica o 
aminoácido metionina e também age como códon de iniciação para sinalizar o começo da construção 
de uma proteína. 
Existem mais três códons que não especificam aminoácidos. Esses códons de parada, UAA, 
UAG e UGA, dizem à célula quando um polipeptídeo está completo. Em conjunto, essas relações entre 
códons e aminoácidos são chamadas de código genético, porque permitem que as células 
"decodifiquem" o RNAm em uma cadeia de aminoácidos. 
 
 
 
Classificação e nomenclatura de aminoácidos. 
 
Há vinte aminoácidos de ocorrência natural, mas existem outros que ocorrem na 
natureza mais raramente. 
Todos os aminoácidos, exceto a prolina, contém um grupo amino primário. 
A prolina contém um grupo amino secundário incorporado em um anel de cinco 
membros. 
Os aminoácidos diferem somente no substituinte (R) ligado ao carbono a. 
A ampla variação nesses substituintes (denominados cadeias laterais) e o que dá as 
proteínas sua grande diversidade estrutural e, consequentemente, sua grande 
diversidade funcional. 
Dez aminoácidos são aminoácidos essenciais. Esses aminoácidos essenciais devem constar da 
nossa dieta, porque não podemos sintetizar todos eles, muito menos nas quantidades adequadas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Simbologia e nomenclatura 
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura 
Glicina ou 
Glicocola 
 
Gly, Gli G 
Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-
amino-etanóico 
Alanina 
 
Ala A 
Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-
amino-propanóico 
Leucina 
 
Leu L 
Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 
2-amino-4-metil-pentanóico 
Valina 
 
Val V 
Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-
amino-3-metil-butanóico 
Isoleucina 
 
Ile I 
Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou 
ácido 2-amino-3-metil-pentanóico 
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco 
Fenilalanina 
 
Phe ou Fen F 
Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou 
Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico 
Serina 
 
Ser S 
Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico 
ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-
propanóico 
Treonina Thr, Tre T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Alanina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Leucina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Valina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Isoleucina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Prolina
https://pt.wikipedia.org/wiki/Fenilalanina
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura 
Cisteina 
 
Cys, Cis C 
Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-
dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-
propanóico 
Tirosina 
 
Tyr, Tir Y 
Ácido 2-amino-3-(p-
hidroxifenil)propiônico ou 
paraidroxifenilalanina 
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico 
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico 
Aspartato ou 
Ácido aspártico 
 
Asp D 
Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-
amino-butanodióico 
Glutamato ou 
Ácido glutâmico 
 
Glu E Ácido 2-aminoglutárico 
Arginina 
 
Arg R 
Ácido 2-amino-4-guanidina-n-
valérico 
Lisina 
 
Lys, Lis K 
Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 
2, 6-diaminoexanóico 
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico 
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico 
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico 
 
Aminoácidos (monômeros) componentes de proteínas (polímeros). 
As proteínas são polímeros de aminoácidos: 
Apesar de apresentarem estruturas e funções tão variadas, as proteínas são sintetizadas a partir de 
apenas 20 aminoácidos diferentes. Ainda que o número dos monômeros precursores pareça pequeno, 
as possibilidades de existirem proteínas distintas são espantosamente grandes. 
Considerando-se a formação de proteínas hipotéticas contendo somente 20 aminoácidos, um de cada tipo, 
poderiam ser obtidas 2,4 × 1018 moléculas diferentes! Como as proteínas são compostas por centenas de 
aminoácidos, cada um deles podendo estar representado mais de uma vez, a possibilidade de construção de 
moléculas diferentes é praticamente infinita. 
 
 
Os aminoácidos diferem entre si pela cadeia lateral 
Aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino (− NH2) e um 
grupo carboxila (– COOH). Entre os aminoácidos que compõem as proteínas, a única exceção é a 
prolina, que contém um grupo imino (– NH–) no lugar do grupo amino, sendo a rigor um iminoácido.• Em pH fisiológico, esses grupos estão na forma ionizada: – H3+, – COO− e – NH2
+. 
• Os aminoácidos têm uma fórmula básica comum, com os grupos amino e carboxila ligados ao carbono α, 
ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado cadeia lateral ou grupo R: 
 
As proteínas são formados por L-aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Por que D-açúcares e L-aminoácidos? Mesmo que não faca diferença qual isômero a natureza 
‘selecionou’ para ser sintetizado, e importante que o mesmo isômero seja sintetizado por todos os 
organismos. Por exemplo, se mamíferos acabaram tendo L-aminoácidos, então L-aminoácidos 
precisariam ser os isômeros sintetizados pelos organismos dos quais os mamíferos dependem 
para se alimentar. 
 
Glicina, é assimétrico 
 
A variação do R resulta em 20 tipos de aminoácidos diferentes. 
 Alifáticos (7) 
 Apolares 
 R (Hidrofóbico) Aromáticos (2) 
 
 Polar Neutros (6) 
 (Hidrofílico) 
 Ponte de Hidrogênio Negativo (Ácido) (2) 
 
 Positivo (Básico) (3) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Propriedades ácido-base de aminoácidos 
 
Relembre a equação de Henderson-Hasselbach que: 
➢ Forma ácida predomina quando o pH da solução e menor do que o pKa da substância, 
➢ Forma básica predomina quando o pH da solução e maior do que o pKa da substância. 
 
Analise do grupo funcional 
 
pH Solução pKa da substância ou grupo funcional – Forma básica 
 
 
 
Todo aminoácido tem um grupo carboxila e um grupo amino, e cada grupo pode existir 
nas formas ácida ou básica, dependendo do pH da solução em que o aminoácido estiver 
dissolvido: 
 
 
solução muito acida, os dois ( carboxila e amino) grupos estarão em suas formas 
acidas (pH ~ 0). 
Porque: 
Os grupos carboxila dos aminoácidos tem valores de pka de aproximadamente 2. 
Os grupos amino protonados tem valores de pKa próximos de 9. 
 
 
 
Em pH = 7, 
o pH da solução e maior que o pKa do grupo carboxila, o grupo carbonila estará em 
sua forma básica 
 
porem menor que o pka o grupo amino protonado. O grupo amino estará em sua 
forma ácida. 
 
Em uma solução fortemente básica (pH — 11), ambos estarão em suas formas 
básicas. 
 
Obs: pH aumentando – meio ficando básico 
Grupos funcionais perdendo H+ para o meio básico 
 
Obs: Forma ácida da amina (+) e Forma básica do ácido carboxílico (-) 
 Ácido carboxílico (pka =2 ) e Amina (pka= 9) 
 
Escala de PH 
0 7 14 
Ácido neutro Básico 
 
 
 
Em pH fisiológico (7,3), um aminoácido existe como um íon dipolar denominado 
zwitterion. O zwitterion e uma substancia que tem uma carga negativa em um átomo e uma 
carga positiva em um átomo não adjacente. (Zwitter, em português, significa 
‘hermafrodita’ ou ‘hibrido’.) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Alguns aminoácidos tem cadeias laterais com hidrogênios ionizáveis. O imidazol 
protonado da cadeia lateral da histidina, por exemplo, tem um pK.a de 6,04. Portanto, a 
histidina pode existir em quatro formas diferentes e a forma predominante dependera do pH 
da solução. 
 
Exercícios 
 
1)Qual isômero - (R)-alanina ou (S)-alanina - e a D-alanina? 
 
 
2) Qual isômero - (R)-aspartato ou (S)-aspartato - e o D-aspartato? 
 
 
4) Quais aminoácidos listados na Tabela tem mais de um carbono assimétrico? 
 
5) Desenhe a forma na qual cada um dos aminoácidos a seguir existe predominantemente em pH 
fisiológico (7,3): 
a. ácido aspártico c. glutamina e. arginina 
b. histidina d. lisina f. tirosina 
 
 
 
Aminoácidos e doenças 
 
O povo chamorro da ilha de Guam apresenta alta incidência de uma síndrome que se 
assemelha a esclerose lateral amiotrófica (ELA ou doença de Lou Gehrig), com 
características de mal de Parkinson e demência. Essa síndrome se desenvolveu durante 
a Segunda Guerra Mundial, em consequência da escassez de alimentos, quando a tribo teve 
de se alimentar com grandes quantidades de sementes de Cycas circincilis. Essas sementes 
contem β-metilamino-L-alanina, aminoácido que se liga a receptores de glutamato. Quando 
macacos são alimentados com β -metilamino- L-alanina, eles desenvolvem algumas das 
características dessa síndrome. Espera-se que, com o estudo do mecanismo de ação da /3-
metilamino-L-alanina, seja possível compreender como a ELA e o mal de Parkinson se 
desenvolvem. 
 
 
 
 
 
Exercício 
1) Desenhe a forma na qual cada um dos aminoácidos a seguir existe 
predominantemente em pH fisiológico (7,3): 
a) ácido aspártico b) histidina c) glutamina d) lisina f) tirosina e) arginina 
 
 
Resolução C 
 
Ambos os grupos carboxila (Pka = 2) estão em suas formas básicas, uma vez que o pH e 
maior que seus valores de pka. O grupo amino protonado está na sua forma ácida, porque 
o pH e menor que seu pKa. 
 
 
 
Ligações peptídicas e ligações dissulfeto 
Ligações peptídicas e ligações dissulfeto são as únicas ligações covalentes, em um 
peptídeo ou uma proteína, que mantem os resíduos de aminoácidos unidos. 
 
Ligações peptídicas 
As ligações amida que unem resíduos de aminoácidos são denominadas ligações peptídicas. Por 
convenção, peptídeos e proteínas são escritos com o grupo amino livre (o amino ácido N -terminal) a 
esquerda e o grupo carboxila livre (o amino ácido C -terminal) a direita. 
 
 
 
 
 
Polimerização por condensação: Perda de água 
 
 
 
Ligações Amida- ligação peptídica 
 
N
CH
R
C
O
N
CH
H
R'
C
O
N
CH
H
R''
C
O
N
CH
H
R'''
CH
O
 
➢ Quando se conhecem as identidades dos aminoácidos em um peptídeo, mas não a sua 
sequência, os aminoácidos são escritos separados por virgulas 
 
 
 
➢ Quando a sequência de aminoácidos e conhecida, eles são escritos separados por hifens. 
 
 
 
➢ No penta peptídeo a seguir, a valina e o aminoácido N-terminal e a histidina e o 
aminoácido C-terminal. 
➢ Os aminoácidos são numerados a partir da extremidade N-terminal. 
➢ O resíduo de glutamato e designado como Glu 4, já que e o quarto aminoácido a partir 
da extremidade N-terminal. 
➢ Ao nomear o peptídeo, nomes adjetivos (terminados em 'il') são usados para todos os 
aminoácidos, exceto para o aminoácido C-terminal. Assim, esse pentapeptídeo e 
denominado valil-cisteil-alanil-glutamil-histidina. 
 
 
Ligações dissulfeto 
A cistéina é um aminoácido que contém um grupo tiol. Duas moléculas de cistéina, 
portanto, podem ser oxidadas a um dissulfeto denominado cistina. 
 
 
Dois resíduos de cistina em uma proteína podem ser oxidados a um dissulfeto. Essa 
ligação e conhecida como ligação dissulfeto. As ligações dissulfeto são as únicas ligações 
covalentes encontradas entre aminoácidos não adjacentes em peptídeos e proteínas. Elas 
contribuem para a forma global de uma proteína por manterem os resíduos de cistinas 
próximos entre si, como mostrado na Figura a seguir: 
 
 
A insulina, hormônio secretado pelo pâncreas, regula o metabolismo da glicose, 
controlando assim o seu nível no sangue. A insulina e um peptídeo constituído de duas 
cadeias peptídicas. A cadeia curta (cadeia A) contem 21 aminoácidos, c a cadeia longa 
(cadeia B) contem 30 aminoácidos. As duas cadeias são unidas por duas ligações dissulfeto, 
que são ligações dissulfeto entre cadeias (entre as cadeias A e B). A insulina tem também 
uma ligação dissulfeto intracadeia (dentro da cadeia A). 
 
Cabelo: liso ou encaracolado? 
 
O cabelo e feito de uma proteína conhecida como queratina.A queratina contém um número 
extraordinariamente grande de resíduos de cistina (cerca de 8% dos aminoácidos), que fazem muitas 
ligações dissulfeto para manter a estrutura tridimensional da proteína. As pessoas podem alterar a 
estrutura de seu cabelo (se acham que ele e liso demais ou encaracolado demais) mudando a posição 
dessas ligações dissulfeto. Isso e realizado primeiramente por meio da aplicação de um agente redutor 
no cabelo para reduzir todas as pontes dissulfeto nas cadeias proteicas. Então e dada a forma desejada 
ao cabelo (usando frisadores para encaracolar ou escovando para alisar), c um agente oxidante e 
aplicado para formar novas ligações dissulfeto, as quais mantem a nova forma do cabelo. Esse 
tratamento, quando aplicado a cabelos lisos, e chamado de “permanente”; e quando aplicado a cabelos 
encaracolados e chamado de ‘alisamento’. 
 
 
 
 
 
 
 
Os peptídeos são classificados de acordo com o número de aminoácidos presentes na 
molécula, em: 
• Dipeptídeo: formado por dois aminoácidos 
• Tripeptídeo: formado por três aminoácidos 
• Tetrapeptídeo: formado por quatro aminoácidos 
• Oligopeptídeo: de 4 até 50 aminoácidos 
• Polipeptídeo: formado por mais de 50 aminoácidos 
Alguns peptídeos interessantes 
 
Encefalinas 
Encefalinas são pentapeptídeos sintetizados pelo corpo para controlar a dor. Elas se 
ligam aos receptores em certas células do cérebro para diminuir a sensibilidade do corpo a 
dor. Parte da estrutura tridimensional das encefalinas deve ser semelhante as de morfina e 
de analgésicos como o Demerol00, uma vez que eles podem se ligar aos mesmos receptores. 
 
 
 
Bradicinina, vasopressina e ocitocina 
 
 São hormônios peptídicos. São todos nonapeptídeos. 
➢ A bradicinina inibe a inflamação de tecidos. 
➢ A vasopressina controla a pressão sanguínea ao regular a contração da 
musculatura lisa, além de ser um antidiurético. 
➢ A ocitocina induz as dores do parto em gestantes e estimula a produção de leite 
em lactantes. 
 
A vasopressina e a ocitocina tem uma ligação dissulfeto dentro da cadeia, e seus 
aminoácidos C-terminais contem grupos amida em vez de carboxila. Note que o grupo 
amida C-terminal e indicado pelo acréscimo de ‘NH2’ após o nome do aminoácido C-
terminal. Embora apresentem efeitos fisiológicos distintos, a vasopressina e a ocitocina 
diferem apenas em dois aminoácidos. 
 
 
 
 
A gramicidina S 
É um antibiótico produzido por uma cepa bacteriana. E um decapeptídeo cíclico que contém os 
aminoácidos L-ornitina (L-Orn), D-ornitina (D-Orn) e D-fenil-alanina. A ornitina não está listada na 
Tabela 23.1 por ser raramente encontrada na natureza. Ela se assemelha a lisina, mas tem um grupo 
metileno a menos em sua cadeia lateral. 
 
 
 
 
 
Aspartame 
O adoçante sintético aspartame, ou NutraSweet, e o éster metílico de um peptídeo de L-aspartato 
e L-fenil-alanina. O aspartame e cerca de 200 vezes mais doce que a sacarose. O éster etílico do mesmo 
peptídeo não e doce. Se um D-aminoácido e substituído por um dos L-aminoácidos do L-aspartame, o 
peptídeo resultante e amargo em vez de doce. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Glutationa 
 
A glutationa e um tripeptídeo dc glutamato, cisteína e glicina. Sua função e destruir agentes 
oxidantes prejudiciais ao corpo. Acredita-se que os agentes oxidantes sejam responsáveis por alguns 
dos efeitos do envelhecimento e que estejam associados ao câncer. A glutationa remove agentes 
oxidantes por meio da redução desses agentes. Consequentemente, a glutationa e oxidada, formando 
uma ligação dissulfeto entre duas moléculas de glutationa. Em seguida, uma enzima reduz a ligação 
dissulfeto, permitindo a glutationa reagir com mais agentes oxidantes. 
 
 
 
 
Estrutura de proteínas 
 
As moléculas de proteínas apresentam vários níveis de estrutura: 
1. A estrutura primaria de uma proteína e a sequencia de aminoácidos na cadeia e a posição de 
todas as ligações dissulfeto. 
2. A estrutura secundaria descreve a conformação regular assumida pelos segmentos do esqueleto 
proteico. Em outras palavras, a estrutura secundaria descreve como as regiões locais do 
esqueleto se dobram. 
3. A estrutura terciaria descreve a estrutura tridimensional de todo o polipeptídeo. 
4. Se uma proteína tem mais de uma cadeia polipeptídica, tem estrutura quaternária. A estrutura 
quaternária de uma proteína e o modo como as cadeias individuais das proteínas estão 
arranjadas umas em relação as outras. 
 
 
Divisão das proteínas 
As proteínas podem ser divididas, grosso modo, em duas classes: 
➢ As proteínas fibrosas contem cadeias longas de polipeptídeos que se 
agrupam formando feixes e são insolúveis em água. 
Exemplo: todas as proteínas estruturais descritas no inicio deste capitulo, tais como 
a queratina e o colágeno, são proteínas fibrosas. 
 
➢ As proteínas globulares são solúveis em água e tendem a ter formas esféricas. 
Exemplo: Essencialmente, todas as enzimas são proteínas globulares. 
 
Estrutura primaria de uma proteína 
 
O nível mais simples da estrutura da proteína, a estrutura primária, é simplesmente uma 
sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. Por exemplo, o hormônio insulina tem duas 
cadeias polipeptídicas, A e B, representadas no diagrama abaixo (a molécula de insulina mostrada aqui 
é insulina de vaca, embora sua estrutura seja semelhante à insulina humana). Cada cadeia tem seu 
próprio conjunto de aminoácidos, reunidos em uma ordem particular. Por exemplo, a sequência da 
cadeia A começa com a glicina no N-terminal e acaba com asparagina no C-terminal e é diferente da 
sequência da cadeia B. 
 
A sequência de uma proteína é determinada pelo DNA do gene que codifica essa proteína (ou 
que codifica uma porção da proteína, para proteínas de multi-subunidades). Uma mudança na 
sequência de DNA do gene pode levar à mudança na sequência de aminoácidos da proteína. Mesmo a 
alteração de apenas um aminoácido na sequência proteica pode afetar a estrutura geral da proteína e 
sua função. 
Por exemplo, a alteração de um único aminoácido está associada à anemia falciforme, uma 
doença hereditária que afeta as hemácias. Na anemia falciforme, uma das cadeias polipeptídicas que 
compõem a hemoglobina, a proteína que transporta oxigênio no sangue, apresenta uma leve alteração 
na sequência. O ácido glutamato, que é normalmente o sétimo aminoácido da cadeia da hemoglobina 
β (um dos dois tipos de cadeia proteica que formam a hemoglobina) é substituído por uma valina. Essa 
substituição é demonstrada em um fragmento da cadeia β no diagrama abaixo. 
 
O que é mais notável de se considerar é que uma molécula de hemoglobina é composta por duas 
cadeias α e duas cadeias β, cada uma composta por cerca de 150 aminoácidos, para um total de 
aproximadamente 600 aminoácidos na proteína inteira. A diferença entre uma molécula de 
hemoglobina normal e uma molécula da hemoglobina de célula falciforme é de apenas 2 aminoácidos 
dos quase 600. 
Uma pessoa cujo corpo somente produz hemoglobina de célula falciforme vai sofrer os sintomas 
da anemia falciforme. Eles ocorrem porque as mudanças nos aminoácidos glutamato-para-valina fazem 
com que as moléculas de hemoglobina se agrupem em fibras longas. As fibras distorcem as hemácias 
de discos para foices. Exemplos de células em formato de foice podem ser vistas misturadas a células 
normais em formato de disco na amostra de sangue abaixo. 
 
 
As células falciformes ficam presas quando tentam passar através dos vasos sanguíneos. As 
células presas prejudicam o fluxo sanguíneo e podem causar sérios problemas de saúde para pessoas 
com anemia falciforme, incluindo a falta de ar, tonturas, dores de cabeça e dor abdominal. 
 
Determinação da estrutura primaria de uma proteína. 
A primeira etapa na determinação da sequência de aminoácidos em um peptídeo ou uma proteína 
consiste em cm reduzir quaisquer ligações dissulfeto. Um agente redutor comumenteempregado e o 
2-mercaptoetanol, que e oxidado a um dissulfeto. A reação dos grupos tiol da proteína com o ácido 
iodo-acético impede que as ligações dissulfeto voltem a se formar como resultado da oxidação pelo 02. 
 
 
A próxima etapa e determinar o número e os tipos de aminoácidos no peptídeo ou na proteína. 
Para isso, uma amostra do peptídeo ou da proteína e dissolvida em HCI 6N e aquecida a 100 X por 24 
horas. Esse tratamento hidrolisa todas as ligações amida na proteína, incluindo as ligações amida de 
asparagina e glutamina. 
 
 
A mistura de aminoácidos e então passada por um analisador de aminoácidos para que se possa 
determinar o número c o tipo de cada aminoácido no peptídeo ou na proteína 
Ha vários métodos de identificar o aminoácido N-terminal de um peptídeo ou uma 
proteína. Um dos mais empregados e tratar a proteína com isotiocianato de fenila (PITC), 
conhecido como reagente de Edman. que reage com o grupo amino N-terminal. 
 
 
Estrutura secundaria de proteínas 
 
O próximo nível de estrutura da proteína, a estrutura secundária, refere-se às estruturas 
dobradas sobre si mesmas que se formam em um polipeptídeo, devido às interações entre os átomos 
da espinha dorsal. (A espinha dorsal refere-se apenas à cadeia polipeptídica que não é dos grupos R, 
logo, o que queremos dizer é que a estrutura secundária não envolve átomos do grupo R). Os tipos 
mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β pregueada. As formas de ambas as 
estruturas são mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o O da carbonila de um 
aminoácido e o H do grupo amino de outro. 
 
Helice a 
 
A hélice a é um tipo de estrutura secundária. Nela, o esqueleto do poli peptídeo enrola-se em 
torno do eixo longitudinal da molécula da proteína. A hélice é estabilizada por ligações hidrogênio: 
cada hidrogênio ligado a um nitrogênio de amida faz ligação hidrogênio com um oxigênio carbonifico 
de um aminoácido quatro resíduos adiante. Os substituintes nos carbonos a dos aminoácidos projetam-
se para fora da hélice, minimizando o impedimento histérico. Como os aminoácidos tem a configuração 
L, a hélice α é uma hélice destra, ou seja, ela gira em sentido horário conforme vai espiralando para 
baixo. Cada volta da hélice contem 3,6 resíduos de aminoácidos, e a distância de repetição da hélice e 
5,4A. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) 
de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. (Por ex., a carbonila do aminoácido 1 
formaria uma ligação de hidrogênio com o N-H do aminoácido 5). Este padrão de ligação leva a cadeia 
polipeptídica a uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma fita enrolada, sendo que cada volta da 
hélice contém 3,6 aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, 
onde eles estão livres para interagir. 
 
Folha pregueada β 
 
O segundo tipo de estrutura secundaria e a folha pregueada β. 
➢ Nela, o esqueleto polipeptídico e estendido em uma estrutura em ziguezague, 
assemelhando-se a uma série de pregas. 
➢ A folha pregueada e quase totalmente estendida — a distância média de repetição de dois 
resíduos e 7 Å. 
➢ A ligação hidrogênio em uma folha pregueada β ocorre entre as cadeias peptídicas 
vizinhas. 
➢ As cadeias peptídicas adjacentes ligadas por ligações hidrogênio podem estender-se na 
mesma direção ou em direções opostas. 
➢ Em uma folha pregueada paralela, as cadeias adjacentes estendem-se na mesma direção. 
➢ Em uma folha pregueada β antiparalela, as cadeias adjacentes estendem-se em direções 
opostas. 
 
 
* Segmento de uma folha pregueada desenhada para ilustrar seu aspecto pregueado. 
 
 
 
 
Obs: Como os substituintes (R) nos carbonos a dos aminoácidos nas cadeias adjacentes 
estão próximos uns aos outros, as cadeias só poderão se agrupar muito próximas para 
maximizar as ligações hidrogênio se os substituintes forem pequenos. 
Certos aminoácidos são mais ou menos prováveis de serem encontrados em α-hélices ou β folhas 
pregueadas. Por exemplo, o aminoácido prolina é às vezes chamado de "disjuntor de hélice" porque 
seu grupo R incomum (que adere ao grupo amino para formar um anel) cria uma curva na cadeia e não 
é compatível com a formação da hélice . Prolina é normalmente encontrada em curvas, regiões não 
estruturadas entre estruturas secundárias. Da mesma forma, aminoácidos como triptofano, tirosina e 
fenilalanina, que têm grandes estruturas em anéis em seus grupos R, são freqüentemente encontrados 
em folhas β pregueadas, talvez devido às estruturas das folha β pregueadas fornecerem bastante espaço 
para as cadeias laterais. 
Muitas proteínas contêm tanto as hélices alfa quanto as folhas β pregueadas, embora algumas 
contenham apenas um tipo de estrutura secundária (ou não formam nenhum dos tipos). 
 
 
A seda e teia de aranha 
 
➢ É uma proteína com grande número de aminoácidos relativamente pequenos (glicina e 
alanina). Apresenta segmentos grandes de folhas pregueadas 
➢ As estruturas secundarias da seda e as teias de aranha são predominantemente folhas 
pregueadas β. Como a folha pregueada β e uma estrutura completamente estendida, essas 
proteínas não podem ser estiradas. 
 
 
A lã e as proteínas fibrosas do musculo 
 
São exemplos de proteínas com estruturas secundarias hélices a em sua maioria. 
Consequentemente, essas proteínas podem ser estiradas. 
 
 
Conformação espiralada 
 
Em geral, menos da metade de uma proteína globular está em uma hélice a ou uma 
folha pregueada β. A maior parte do restante da proteína ainda está altamente ordenada, 
mas é difícil de descrever. Diz-se então que esses fragmentos polipeptídicos estão em uma 
conformação espiralada ou conformação em laço. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura terciaria de proteínas 
 
A estrutura geral tridimensional de um polipeptídeo é chamada de sua estrutura terciária. A 
estrutura terciária é principalmente resultante das interações entre os grupos R dos aminoácidos que 
compõem a proteína. 
➢ A estrutura terciaria de uma proteína e o arranjo tridimensional de todos os átomos dessa proteína. 
➢ As proteínas dobram-se espontaneamente em solução a fim de maximizar sua estabilidade. 
➢ Toda vez que houver uma interação estabilizante entre dois átomos, energia livre será liberada. 
➢ Quanto mais energia livre liberada (quanto mais negativo for o AG°), mais estável será a proteína. 
➢ Portanto, uma proteína tende a se dobrar de um modo que maximize o número de interações 
estabilizantes. 
Interações estabilizantes 
Interações de grupo R que contribuem para a estrutura terciária incluem: ligações de hidrogênio, 
ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação iônica e forças de dispersão London – basicamente, 
toda a gama de ligações não covalentes. 
Por exemplo, grupos de R com cargas iguais repelem-se uns aos outros, enquanto aqueles com 
cargas opostas podem formar uma ligação iônica. Da mesma forma, grupos de R polares podem formar 
ligações de hidrogênio e outras interações dipolo-dipolo. Também importante para a estrutura terciária 
são as interações hidrofóbicas, nas quais aminoácidos não polares, grupos hidrofóbicos R juntam-se 
no interior da proteína, deixando aminoácidos hidrofílicos no exterior para interagir com as moléculas 
de água do entorno. 
Por fim, existe um tipo especial de ligação covalente que pode contribuir para a estrutura 
terciária: a ligação dissulfeto. As ligações dissulfeto, ligações covalentes entre as cadeias laterais de 
cisteínas contendo enxofre, são muito mais fortes que os outros tipos de ligações que contribuem para 
a estrutura terciária. Elas atuam como "pinos moleculares de segurança", mantendo partes específicas 
do polipeptídeo firmemente presas uma à outra.. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Obs: 
A maioria das proteínasexiste em ambientes aquosos. Portanto, elas tendem a se 
dobrar de um modo que exponha ao meio aquoso o número máximo de grupos polares e 
esconda os grupos apolares no interior da proteína, longe da água. 
As interações entre grupos apolares são conhecidas como interações hidrofóbicas. Elas 
aumentam a estabilidade de uma proteína pelo aumento da entropia das moléculas de água. 
As moléculas de água que circundam os grupos apolares são altamente estruturadas. 
Quando dois grupos apolares se juntam, a área de superfície em contato com a água diminui, 
reduzindo a quantidade de água estruturada. Diminuindo a estrutura, aumenta a entropia, 
que, por sua vez, diminui a energia livre, que aumenta a estabilidade da proteína. (Lembre-
se de que ΔG° = ΔH° - TΔS°). 
 
Estrutura quaternária de proteínas 
 
Muitas proteínas são constituídas por uma cadeia única de polipeptídeos e têm apenas três níveis 
de estrutura (aqueles que acabamos de discutir). No entanto, algumas proteínas são constituídas por 
várias cadeias polipeptídicas, também conhecidas como subunidades. Quando estas subunidades se 
juntam, dão à proteína sua estrutura quaternária. 
As proteínas que tem mais de uma cadeia peptídica são denominados oligômeros. As cadeias 
individuais são denominadas subunidades. 
 Uma proteína com: 
 1 única subunidade e denominada monômero; 
 2 subunidades e denominada Dímero 
 3 subunidades e denominada Trímero 
 4 subunidades e denominada Tetrâmero. 
 
Já encontramos um exemplo de uma proteína com estrutura quaternária: a hemoglobina. Como 
mencionado anteriormente, a hemoglobina transporta o oxigênio no sangue e é composta por quatro 
subunidades, duas de cada um dos tipos α e β. Outro exemplo é a DNA polimerase, uma enzima que 
sintetiza novas cadeias de DNA e é composta por dez subunidades . 
Em geral, os mesmos tipos de interações que contribuem para a estrutura terciária 
(principalmente interações fracas, como ligações de hidrogênio e forças de dispersão de London) 
também mantêm as subunidades juntas para formar a estrutura quaternária. 
 
O que é a hemoglobina? 
A hemoglobina é uma proteína presente nas hemácias, também chamadas de glóbulos 
vermelhos do sangue. Trata-se de uma proteína globular com estrutura quaternária que apresenta quatro 
subunidades polipeptídicas. Cada subunidade possui ainda um elemento não polipeptídico chamado de 
grupo heme. 
O grupo heme possui um átomo de ferro, ao qual se liga o oxigênio para que possa ser 
transportado até ser liberado nos tecidos. O grupo heme é o responsável pela coloração vermelha da 
https://www.biologianet.com/biologia-celular/proteinas.htm
https://www.biologianet.com/histologia-animal/hemacias.htm
https://www.biologianet.com/histologia-animal/principais-tecidos-humanos.htm
hemoglobina e, consequentemente, do sangue, já que essa proteína está presente em grande quantidade 
nas hemácias. 
 
Fig. Representação, por computação gráfica, da estrutura quaternária da hemoglobina. 
 
Desnaturação e enovelamento de proteína 
 
Cada proteína tem sua própria forma. Se a temperatura ou o pH do ambiente de uma proteína são 
alterados, ou se ela é exposta a substâncias químicas, essas interações podem ser interrompidas, 
fazendo com que a proteína perca sua estrutura tridimensional e torne-se uma sequência de caracteres 
não estruturada de aminoácidos. Quando uma proteína perde sua estrutura de ordem superior, mas não 
sua sequência primária, é chamada de desnaturada. As proteínas desnaturadas são geralmente não 
funcionais. 
Em algumas proteínas, a desnaturação pode ser revertida. Contanto que a estrutura primária do 
polipeptídeo ainda esteja intacta (os aminoácidos não se separaram), ela pode ser capaz de redobrar-se 
em sua forma funcional se for devolvida ao seu ambiente normal. Outras vezes, no entanto, a 
desnaturação é permanente. Um exemplo de desnaturação irreversível de proteína é quando um ovo é 
frito. A proteína albumina da clara do ovo torna-se opaca e sólida pela desnaturação provocada pelo 
calor do fogão e não retornará ao seu estado original de ovo cru, mesmo quando esfriar. 
Pesquisadores descobriram que algumas proteínas podem reenovelar após a desnaturação, 
mesmo quando estão isoladas num tubo de ensaio. Uma vez que essas proteínas podem, por si mesmas, 
ir de não estruturadas a reenoveladas, suas sequências de aminoácidos devem conter toda a informação 
necessária para o seu reenovelamento. No entanto, nem todas as proteínas são capazes desse truque, e 
parece ser mais complicado entender o modo como as proteínas se enovelam normalmente numa célula. 
Muitas proteínas não se enovelam sozinhas