Importância das Enzimas na Bioquímica

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DATA: 28/06/2021	FISIOTERAPIA UNIFAL	PROFESSOR: Marina
BIOQUÍMICA
Enzimas
Catalisadores biológicos: podem ser proteínas ou ácidos ribonucleicos catalíticos (ribozimas)
- catalisador é um particiante da reação que aumenta a velocidade com que a reação é realizada e eles não são consumidos.
Obs: as enzimas aceleram reações que são espontâneas, com delta G quase 0 
RNAs catalíticos e o surgimento da vida:
- inicialmente houve uma criação da sopa pré-biótica de nucleotídeos e a partir disso eles se uniram e formaram RNAs 
Papel importante dos catalisadores biológicos:
- permite que as reações ocorram em tempo hábil para utilização da célula
- permitem o controle e regulação espacial e temporal de reaçoes que ocorrem em uma célula de modo altamente específico
- permite ajuste fino do fluxo através das vias metabólicas, evitando desperdício de energia
- permite que o organismo/célula se adapte a novas condições ambientais
- pode ser combinados e mutados gerando novas possibilidades de vias metabólicas, utilizando nutrientes e evolução de funções celulares
- permitem mudanças de sentido da reação reversível (canalização de substratos)
Pré-bióticos: influenciam o crescimento de bactérias pró-bióticas. Essa influência ocorre porque as células podem alterar a atividade de suas enzimas, gerando novas populações de acordo com a disponibilidade de nutrientes 
Conceitos:
° Enzima: polipeptídeo ou ácido ribonucléico com capacidade de catalisar reações químicas
° Coenzima: molécula orgânic complexa necessária para a atividade de determinada enzima (ex: coenzima A)
° Co-fator: íon inorgânico necessário para a atividade de determianda enzima (ex: Mg2+ são necessários em estruturas que realizam ligações com grupo fosfato)
° Grupo prostético: uma coenzima ou íon metálico que se liga firmemente a enzima, tornando-se parte da enzima (ex: grupo heme em hemoglobina)
° Apoenzima: parte proteica de uma enzima que possui um grupo prostético
° Holoenzima: enzima completa cataliticamente ativa com co-fatores
° Substrato: molécula reagente cuja transformação é catalisada pela enzima
° Sítio ativo: porção da enzima onde occore a catálise
Classificação das enzimas: 
1)Oxidorredutases: transferencias de elétrons (átomos de H ou íons hibridos)
2) Transferases: realizam reações de transferencia de grupo
3) Hidrolases: transferencia de grupos funcioanis para água
4) Liases: catalisam clivagem de C-C, C-O, C-N ou outras ligações po eliminação, rompimento de ligações duplas ou anéis 
5) Isomarases: transferencia de grupos dentro de uma mesma molécula produzindo formas isoméricas 
6) Ligases: formação de ligações C-C,C-S,C-O e C-N por reações de condensação acopladas a hidrólise de ATP ou cofatores similares
Número da Comissão de Enzimas:
Glicose-fosfotransferase (2.7.1.1)
O primeiro número indica o nome da classe, o segundo número a buclasse, o terceiro número uma fosfotransferase que tem um grupo hidroxila como aceptor, e o quarto número D-glicose como aceptor do grupo fosforil 
-utiliza esse número do E.C para identificar enzimas nos bancos de dados. Exemplo de banco de daos -> NCBI, KEGG
Espontaneidade x velocidade das reações
- as enzimas não alteram o delta G, mas alteram a velocidade da reação 
- a velocidade depende da concentração dos reagente (substratos) 
Como as enzimas reduzem a energia de ativação:
-> Se baseiam na especificidade (como as enzimas se ligam ao substrato)
-> Criam caminhos alternativos para a reação
-> Aumentam a concentração relativa dos substratos	
-> Posicionam os substratos adequadamente de modo a aumentar a probabilidade de colisões efetivas
-> Fornece energia à reação proveniente da energia de ligação 
Energia de ligação: 
° Contribui entálpica e entrópicamente 
- formação de multiplas interações fracas -> Entalpia
- dessolvatação -> aumento da Entropia
- rearranjo de interaçoes fracas na estrutura da enzima -> Ajuste induzido 
Ligação da enzima ao substrato e aos intermediários
° Modelo chave-fechadura de ligação ao substrato: o substrato se encaixa perfeitamente a enzima (formação de ligação fracas entre elas)
- passaria a ter uma energia de ativação maior do que a inicial por conta da enzima organizar (estabilizar) mais a estrutura. Então esse modelo foi deixado
° Modelo de ligação ao estado de transição: a enzima é complementar ao aestado de transição e assim diminui a energia de ativação
- não pode ser tão estável também
° Modelo Ajuste-induzido: o sítio ativo da enzima tem um formato que permite uma ligação especifica ao substrato, mas quando acontece a ligação ocorre uma mudança conformacional na enzima e isso faz com que o sítio ativo seja complementar também ao estado de trnasição 
Inflência da temperatura e do Ph nas reações enzimáticas
- cada enzima possui um pH ótimo para a sua ação
- a perda de atividade tem relação com temperatura pode depender da termoestabilidade da enzima
Aplicação biotecnológica e nutricional de enzimas
° α-galactosidades 
EC 3.2.1.22 
- catalisam a hidrólise de terminais α -1,6-galactosil em galacto-oligossacarídeos 
- podem ser utilizadas para produzir biomassa a partir do melaço de soja, aumento do rendimento e qualidade da sacarose, tratamento da doença de Fabry, conversão de grupos sanguíneos A e B em O para doação e também hidrólise de fatoes anti-nutricionais em produtos derivados da soja 
Oligossacarídeos de rafinose não são digeridos por animais monogástricos pode gerar flatulência, náuseas, desconforto intestinal e desequilíbrio osmótico 
Hidrólise de oligossacarídeos em produtos derivados de soja
Conversão de oligossacarídeos não digeríveis em carboidratos digeríveis (galactose e sacarose)
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