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ENZIMAS – BIOQUÍMICA
*Conceito: proteínas cuja função é acelerar reações químicas nas células, se apresentando como catalisadores (catalizador biológico em que a função supera a de catalisadores sintéticos e inorgânicos)
· Estrutura e especificidade
*Ação enzimática depende de sua estrutura, toda sua estrutura não pode haver quebra
*O sítio ativo é a região especifica onde irá ocorrer a reação, representado por um sulco tridimensional localizado na superfície da enzima, formado por grupos laterais dos aminoácidos
- Sítio ativo tem especificidade ao substrato (a enzima tem afinidade seletiva a um substrato)
- Enzimas podem possuir especificidade absoluta (se liga somente ao substrato específico) e especificidade relativa (com outras moléculas com características espaciais semelhantes, como isômeros)
· Cofatores
*Algumas enzimas dependem de outros componentes químicos para aceleração da reação química, denominados de cofatores
- Proteínas que dependem de cofatores são chamadas de proteínas conjugadas
*Ligação da enzima com o cofator pode ser transitória ou permanente, dependendo do tipo de ligação 
- Ligação não covalente (ligação fraca – interação transitória) e ligação covalente (ligação forte – cofator acoplado na enzima)
*O cofator quando já está ligado a enzima permanentemente é chamado de grupo prostético 
- Apoenzima (enzima que depende do cofator e não está ligada com ele), Haloenzima (enzima já ligada ao c ofator)
*Coenzimas recebem átomos ou grupos funcionais retirados do substrato para disponibilizar para outra reação
- Grupos orgânicos 
- São consideradas transportadoras de átomos ou grupos funcionais 
- Coenzimas são recicladas constantemente
· Classificação das enzimas
*Oxidorredutases: catalisam reações de oxido redução (transferência de elétrons ou átomos de H)
*Transferases: reações de transferência de grupos
*Hidrolases: catalisam reações de hidrolises
*Liases: catalisam reações de adição de grupos químicos a dupla ligação ou o inverso
*Isomerases: catalisam reações que levam a formação de isômeros 
*Ligases: catalisam reações que formam ligação covalente
· Cinemática enzimática 
*O substrato somente formará o produto se possuir energia o suficiente para alcançar o estado de transição (energia de ativação)
- Uma reação pode ser exotérmica (libera) ou endotérmica (absorve), normalmente a exotérmica no sentido da formação do produto 
*A velocidade da reação pode sofrer interferência de três fatores:
- Aumento da concentração do substrato no estado de transição, se a concentração estiver baixa a velocidade também será baixa.
- Aumento da temperatura do meio (aumenta a colisão de moléculas, aumentando a energia)
- Adição de catalisadores, reduzindo a energia de ativação 
*Ponto de saturação da enzima: ponto em que a enzima já possui sua velocidade máxima, por todos os seus sítios ativos estarem ocupados pelos respectivos substratos.
- KM: constante que define a concentração do substrato para que a enzima trabalhe com a metade de sua velocidade máxima
- Equação de Michaelis-Menten
 
V0 = velocidade inicial da reação
[S] = concentração do substrato
Vmáx = velocidade máxima
KM= constante de Michaelis-Menten
*Cada enzima apresenta um valor ótimo de pH que está relacionado com sua estrutura proteica
- No pH ótimo a atividade catalítica é máxima, variações no pH da enzima podem reduzir a atividade enzimática ou então desnaturar a enzima
· Inibição enzimática
*Substâncias conhecidas como inibidores podem inibir a atividade enzimática, como agentes tóxicos e íons.
*Na inibição irreversível o inibidor se liga covalentemente ao sítio ativo, permanecendo ali até sua inibição definitiva
- Retirar o inibidor resulta na perca total da estrutura proteica
- A penicilina age como um inibidor irreversível, impedindo a formação da parede celular bacteriana
*Na inibição reversível há uma divisão entre inibição competitiva e não competitiva
- Inibição competitiva o inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio ativo, isso só é possível porque o inibidor possui características muito próximas ao substrato. Para reverter, é necessário aumentar a concentração do substrato
- Na inibição não competitiva há um sítio específico para o substrato e para o inibidor, a enzima fica ligada simultaneamente à ambos. 
· Regulação alostérica
*Enzimas alostéricas são encontradas em quase todas as vias metabólicas, atuando em etapas irreversíveis, normalmente no início das vias bioquímicas
*Possui um sítio alostérico (além do sítio ativo)
*As vias metabólicas que possuem as enzimas alostéricas são inibidas pelo excesso do produto da via ou pelo produto da reação. Essas moléculas atuarão como moduladores alostéricos negativos, diminuindo a velocidade da reação e, consequentemente, diminuindo a formação do produto. Este mecanismo recebe o nome de inibição alostérica por retroalimentação ou inibição por feedback. À medida que este produto é consumido em outras reações, e sua concentração diminui, a enzima começa a operar normalmente sem inibição. Muitas vezes, a via metabólica tem um produto que atua como um modulador alostérico positivo em outra via metabólica.