Aula 05 - Bioquímica das proteínas

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Bioquímica das proteínas 
Introdução 
 Proteínas 
 Formadas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
 Funcionalidade 
 Composição de aminoácidos 
 Disposição das ligações que estabilizam a estrutura 
 Segundo sua funcionalidade podem ser 
 Estruturais, com atividade biológica, com valor nutritivo 
 Estão presentes em quantidades significativas em produtos de origem animal e vegetal 
Propriedades funcionais das proteínas 
 Toda propriedade não nutricional que influi no comportamento dos alimentos 
 Propriedades funcionais afetam as características sensoriais 
 Propriedades físicas e químicas influem na funcionalidade das proteínas 
 Tamanho, sequência de aminoácidos, conformação, etc 
 Estrutura inicial das proteínas sofre modificação durante o processamento 
 Isso também afeta a sua funcionalidade 
 Essas modificações são influenciadas por fatores como 
 pH, temperatura, condição de processo, componentes do alimento 
 
 Podem ser divididas em dois grupos 
 Propriedades hidrodinâmicas: incluem propriedades onde ocorre a interação proteína-água e 
proteína-proteína 
 Hidratação, solubilidade, viscosidade, geleificação, formação de massa 
 Propriedades ligadaa a características de superfície: relacionadas com a tensão superficial 
 Capacidade de formação de espuma, emulsificação 
Propriedades de Hidratação 
 A textura e as propriedades reológicas dos alimentos 
 Interação da água com outros componentes alimentares: proteínas e polissacarídeos 
 Comportamento das proteínas na presença de água 
 Modificação nas propriedades físico-químicas dos produtos alimentícios 
 Influencia na aceitabilidade final do alimento 
 Fatores intrínsecos 
 Composição de aminoácidos: Cadeias laterais hidrófobas/ hidrófilas 
 Maior proporção de aminoácidos com cadeias laterais hidrófobas implica em proteínas com 
menor poder de hidratação 
 Conformação 
 Estrutura secundária e terciária 
o Menor interação com a água 
 Fatores extrínsecos 
 Concentração de proteínas 
 Está diretamente ligada a quantidade total de água que elas podem absorver 
 pH 
 Quanto mais distante do ponto isoelétrico maior a capacidade de hidratação 
 No ponto isoelétrico a interação entre as proteínas é máxima 
 Temperatura 
 A capacidade de fixar água diminui com o aumento da temperatura 
 Desnaturação seguida de agregação reduz a superfície protéica exposta a água 
 Força iônica 
 Se a concentração iônica é baixa a hidratação das proteínas pode aumentar 
 Se a concentração salina é elevada os íons concorrem com as proteínas para captar água 
Solubilidade 
 Equilíbrio entre as interações proteína/proteína e proteína/solvente 
 Importante em molhos, bebidas, purês, etc 
 Podem ser divididas em grupos conforme solubilidade 
 Albuminas: água a pH 6,6; globulinas: soluções salinas diluídas a pH 7 
 Prolaminas: etanol 70%; glutelinas: soluções muito ácidas ou muito alcalinas 
 Depende 
 pH, forças iônicas e temperatura 
Viscosidade 
 Relacionada com o diâmetro aparente das moléculas de proteínas dispersas 
 Sofre influência do pH, da temperatura, da concentração salina 
 Modificam o diâmetro das moléculas 
 Propriedade importante em alimentos líquidos, cremes, sopas, molhos, etc 
 Conhecimento da viscosidade  processamento 
 Refrigeração, atomização, operações de mistura, etc 
Geleificação 
 Importante em produtos lácteos, produtos de carne cozidos, gelatina, massa de pão, etc 
 Formação de uma rede protéica ordenada a partir de proteínas previamente desnaturadas 
 Predomínio das interações proteína–proteína 
 Influi em outras propriedades funcionais 
 Absorção de água, formação e estabilização de espumas, e emulsões 
 Géis reversíveis x géis irreversíveis 
 Obtenção do gel proteico 
 Desnaturação protéica  Separação das moléculas protéicas  Interação proteína-proteína  
Agregação posterior 
 pH, concentração protéica, concentração salina, e temperatura interferem na formação do gel 
 A velocidade com que se produz a agregação gera tipos diferentes de gel 
 Rápida: géis desordenados, pouco elásticos, opacos e com capacidade de retenção de água reduzida 
 Lenta: géis ordenados, elásticos, transparentes, estáveis a sinérese e à exsudação 
 A geleificação tem grande aplicação na tecnologia de alimentos 
 Aumento de viscosidade, aumento de absorção de água, adesão entre partículas, estabilizar 
emulsões e espumas 
 Proteínas que apresentam melhor capacidade geleificante 
 Proteínas miofibrilares 
 Micelas de caseína 
 Proteína do soro do leite 
 Proteína da clara do ovo 
Formação de massa proteica 
 As proteínas do glúten são capazes de formar uma massa viscoelástica com propriedades especiais 
 Gluteninas e gliadinas 
 Ao serem amassadas se orientam e se separam parcialmente 
 O equilíbrio entre os dois tipos de proteínas é importante para se obter uma boa massa de pão 
 Propriedades surfactantes 
Emulsões e espumas 
 Sistema de duas fases imiscíveis e instáveis 
 Substância anfifílica diminui a tensão interfacial evitando a coalescência 
 Proteínas : diminuem a tensão superficial 
 Atual na interface ar/água ou óleo/água 
 A formação de espumas e emulsão são muito parecidas 
 Proteínas com boa capacidade emulsificante podem não ser um bom agente espumante 
Propriedades emulsificante 
 Emulsões alimentícias em que as proteínas atuam 
 Leite, manteiga, margarina, maionese, salsichas, sorvetes, molhos, etc 
 Podem ser do tipo óleo /água ou do tipo água /óleo 
 As emulsões alimentares tendem a se desestabilizar de forma rápida 
 Agente emulsificante: amplia a vida útil da emulsão 
 Nas emulsões estabilizadas por proteínas 
 Influência de fatores extrínsecos 
 Equipamento utilizados para formar a emulsão, aporte energético, velocidade de adição da 
fase hidrófoba 
 Influência de fatores intrínsecos 
 Solubilidade da proteína, pH, temperatura, concentração de proteínas 
Propriedades espumantes 
 As espumas alimentícias são dispersões de gotas de gás em fase contínua líquida ou semi-sólida 
 Proteínas com propriedade espumante 
 Clara de ovo, hemoglobina, gelatina, proteínas do soro do leite, proteínas do trigo 
 Para a formação da espuma é necessário força mecânica e um agente de superfície 
 As proteínas ajudam na formação e estabilização 
 As espumas alimentícias são bastante instáveis devido a grande superfície na interface 
 As propriedades espumantes da proteínas podem ser avaliadas observando-se três critérios 
 Capacidade de formação de espuma, estabilidade da espuma e firmeza da espuma 
 Propriedades espumantes  comparação com a clara de ovo 
 Fatores que influenciam 
 Concentração de proteínas, pH, presença de sais, açúcares e lipídios