Bioquímica - Resumo APx1 - Rafa - Pólo Resende

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Bioquímica - Resumo APx1  
 
 
Assuntos: ​Tampão, Aminoácidos, Proteína Globular, Hemoglobina e Proteína               
Fibrosa. 
 
Solução Tampão ​- ​É uma solução aquosa capaz de resistir a mudanças de pH                           
quando ácidos ou bases são adicionados. Tampões são formados pela mistura                     
de ácidos fracos e suas bases conjugadas em uma solução de pH próximo ao                           
pKa do ácido. Os tampões possibilitam que o pH de uma solução resista à 
adição de ácidos ou bases. 
Defina ácidos e bases ​-> ​Ácidos são as substâncias capazes de doar prótons, e                           
bases são as substâncias capazes de recebê-los​. 
 
Aula 8 a 10 
Ponto isoelétrico ou pI ​- é o valor de pH onde o aminoácido titulado tem carga                               
líquida igual a zero. Ele pode ser calculado pela fórmula: 
pI = ½ (pK1 + pK2) = 
- E o pl fica entre a metade do pK1 e pK2. 
Mas esta fórmula só é válida para os aminoácidos que não apresentam                       
grupamento R titulável, ou seja, grupamentos capazes de perder ou ganhar                     
prótons (vale somente para os que possuem 2 pKs). 
 
★ Para o cálculo do pl dos aminoácidos ácidos usa-se a seguinte fórmula:                       
𝑝𝐾​1​+𝑝𝐾​R​/2 
 
 
Aminoácidos 
 
Os aminoácidos, por apresentarem grupamentos tituláveis (COOH e NH3 +)                   
comportam-se, em solução, como um tampão. Na curva de titulação dos                     
aminoácidos quando é adicionada uma base forte à solução, percebe-se                   
algumas regiões da curva onde o pH da solução não se altera. Isso porque                           
ocorre a saída de prótons dos grupamentos tituláveis presentes no aminoácido,                     
que neutralizam as hidroxilas adicionadas. Assim, em uma solução ácida, a                     
adição de uma base forte provocará a liberação de prótons do grupamento                       
carboxila (COOH → COO–) do aminoácido, neutralizando a base adicionada.                   
Quando todas as carboxilas já se encontram na forma COO–, não há mais                         
prótons liberados por esse grupamento para conter mudanças no pH. Se a                       
concentração de OH– continuar aumentando, chegará um ponto em que                   
começará a dissociação do grupamento amino (NH3 + → NH2), também                     
liberando prótons no meio, mantendo o pH da solução. 
 
 
Principais grupos de Aminoácidos — apolares, aromáticos, polares sem carga                   
e polares com carga (positiva ou negativa). Também podem ser classificados,                     
para os seres humanos, em essenciais (que o organismo não produz, devendo                       
ser adquiridos através da alimentação), e não-essenciais (que o organismo                   
pode produzir). 
 
-> A função biológica de uma proteína depende da sequência primária da                       
mesma. Assim, a ordem como os aminoácidos estão dispostos nessa                   
sequência ditarão a função da proteína. 
 
 
O que são aminoácidos? 
Moléculas orgânicas, ou seja, compostas de átomos de carbono, contendo um                     
grupamento amino e uma carboxila. São unidades formadoras de proteínas, as                     
macromoléculas mais abundantes nos seres vivos, que ocorrem em todas as                     
células e em todos os compartimentos celulares. 
 
Quais são os principais grupos de aminoácidos? Justifique. 
Podem ser classificados em quatro grandes grupos: apolares, aromáticos,                 
polares sem carga e polares com carga (positiva ou negativa). Também podem                       
ser classificados, para os seres humanos, em essenciais (que o organismo não                       
produz, devendo ser adquiridos através da alimentação), e não- essenciais                   
(que o organismo é capaz de produzir. 
 
 
Nome:​ ​Valina 
Tipo de cadeia lateral: Apolar, pois seu agrupamento lateral é formado apenas                       
por carbono e hidrogênio fazendo com que esse aminoácido não tenha grande                       
solubilidade em com a água. Por não apresentar agrupamento ionizável em                     
água é um aminoácido neutro. Apresenta Cadeia Alifática pois seu                   
agrupamento lateral é formado por uma cadeia linear de                 
hidrocarbonetos(carbono e hidrogênio). 
Nome:​ ​Serina 
Tipo de cadeia: a ​cadeia lateral na serina é um grupamento ​metil hidroxilado                         
(CH​2​OH)​. Devido a essa cadeia, é classificada como sendo um ​aminoácido polar                       
e sem carga​. 
A serina é importante no metabolismo, dado que participa na biossíntese de                       
purinas e pirimidinas. É o precursor de vários aminoácidos, incluindo glicina e                       
cisteína, e triptofano em bactérias. A serina desempenha um papel importante                     
na função catalítica de muitas enzimas. 
Nome:​ ​Fenilanina 
Tipo de cadeia lateral Apolar, pois apresenta estrutura fechada em forma de                       
anel que faz com que o aminoácido seja insolúvel em água . Seu agrupamento                           
lateral apresenta anel aromático, que faz com que o aminoácido tenha um                       
grande volume e a absorva a luz ultravioleta. 
Nome: ​Glutamato 
Tipo de cadeia lateral: polar, com carga. 
A presença da carboxila(COO-) em seu agrupamento lateral caracteriza este                   
aminoácido como ácido. 
 
Nome: ​Lisina 
Tipo de cadeia lateral: polar, possui carga. 
A presença do amino NH3 faz com que esse aminoácido apresente carga                       
positiva. Possui uma grande solubilidade em água. 
Nome: ​Glutamina 
Tipo de cadeia lateral: polar, não possui carga. 
Como possuem pólo em sua cadeia lateral polar faz esse aminoácido seja                       
solúvel com facilidade em água. 
 
 
 
Proteínas 
Aula 11 a 13 
As proteínas são formadas por moléculas chamadas de aminoácidos, cada                   
aminoácido é formado por um grupo carboxila (- COOH) e um grupo amina                         
(-NH2), que estão ligados a um átomo de carbono. No total existem 20                         
aminoácidos na natureza, e eles são responsáveis por formar todas as                     
proteínas existentes no planeta. Os aminoácidos se ligam entre si por ligações                       
peptídicas entre o grupamento carboxila de um aminoácido e o amina de outro. 
As proteínas podem ser classificadas em dois grupos: proteínas fibrosas e                     
proteínas globosas. 
Importante!!! 
Proteínas fibrosas - são aquelas em que as cadeias de aminoácidos estão                       
dispostas de maneira a formar fios e, são insolúveis em água. Como exemplo                         
posso citar o caso das fibras encontradas no tecido conjuntivo. 
Proteínas globulares - possuem cadeias que se enrolam sobre elas mesmas,                     
formando uma estrutura esférica e normalmente solúvel em água. 
Exemplos: a hemoglobina e os anticorpos. 
 
→ ​A -queratina é fibrosa ou globular? Disserte sobre a estrutura e as ligações                           
da - queratina. 
É uma proteína fibrosa, que apresenta grande resistência pois é formada por                       
α-hélices que se enrolam umas sobre as outras formando uma super-hélice.                     
Diferentemente das α-hélices, as hélices da α-queratina apresentam cada                 
volta com tamanho menor que das hélices tradicionais, e por isso a sua                         
estrutura toda é mais compacta, o que lhe confere maior resistência. As hélices                         
também são entrelaçadas de tal maneira que a superfície de cada uma delas é                           
composta por aminoácidos hidrofóbicos, possibilitando a formação deinterações hidrofóbicas entre os aminoácidos, ajudando a estabilizar a                 
estrutura da super-hélice. 
 
→ ​Disserte sobre a estrutura e as ligações da fibroína. 
A fibroína é uma proteína fibrosa formada, predominantemente, por fitas β                     
antiparalelas. Essa estrutura é formada porque a seqüência primária da                   
fibroína é rica em alanina e glicinas, dois aminoácidos bem pequenos, que                       
permitem um grande empacotamento das fitas β umas contra as outras. A                       
estrutura terciária da fibroína é estabilizada pelas pontes de hidrogênio e pelo                       
contato entre resíduos apolares (ligações fracas). 
 
→ ​Diferencie proteína globular e proteína fibrosa. 
As proteínas globulares são aquelas que apresentam um formato arredondado,                   
ricas em elementos de estrutura secundária. Geralmente são enzimas,                 
envolvidas em processos de transporte ou de regulação no organismo. As                     
proteínas fibrosa são aquelas em forma de filamento, mais comprida do que                       
larga, que se associa a outras unidades idênticas a ela para formar um feixe. 
 
→ ​O que são chaperonas e qual a sua importância? 
Nem todas as proteínas têm a capacidade de se “enovelarem” sozinhas. As                       
chaperonas são proteínas que interagem com as proteínas que precisam se                     
enovelar, auxiliando-as a assumir a sua conformação nativa. Elas são                   
encontradas em todos os organismos.  
-> Algumas proteínas não conseguem se enovelar sozinhas e as Chaperonas                     
por exemplo não conseguem. Existem chaperonas chamadas de proteínas de                   
choque térmico que são algumas proteínas que sofreram um estresse térmico. 
“Essas proteínas de choque térmico se ligam às regiões hidrofóbicas de outras                         
proteínas que ainda estão desenoveladas, evitando que a proteína se agregue. A                       
agregação ocorre quando proteínas desenoveladas, parcialmente enoveladas             
ou enoveladas incorretamente interagem umas com as outras, formando uma                   
espécie de aglomerado”. ​(Retirado do Livro) 
No citoplasma da célula, enquanto uma proteína está sendo sintetizada                   
associada ao ribossomo, as chaperonas se ligam à cadeia nascente. Uma vez                       
que a síntese se completou e a proteína se soltou do ribossomo, as chaperonas                           
a induzem a um estado parcialmente enovelado. Uma vez que a proteína recém                         
sintetizada chega a este estado parcialmente enovelado, as chaperonas se                   
dissociam da cadeia polipeptídica, que termina seu enovelamento sozinha,                 
adquirindo a sua estrutura funcional (ou seja, corretamente enovelada).                 
(Retirado do Livro) 
 
Organização das Proteínas: 
A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear dos aminoácidos                       
dessa proteína. 
​A estrutura secundária é a maneira como esses aminoácidos se organizam no                         
espaço (hélices, fitas, voltas).  
A estrutura terciária é a forma como a proteína se organiza no espaço                         
tridimensional (movimento).  
A estrutura quaternária é quando a proteína tem mais de uma subunidade                       
(dímeros, etc.). 
 
Hemoglobina 
 
→ ​As seguintes situações aumentaria ou diminuiria a afinidade da                   
hemoglobina pelo O+ ? 
 
★ Diminuição do pH diminui. 
★ Aumentando as concentrações de BPG diminui. 
★ Diminuição a pCO2 aumenta. 
★ Ligação do oxigênio a uma das subunidades aumenta. 
★ Redução da pO2 diminui. 
 
→ ​A função desempenhada pela hemoglobina é somente carrear oxigênio? E o                       
papel da mioglobina? Como explicar a diferença funcional entre essas duas                     
proteínas? 
A hemoglobina também transporta CO2, um produto do nosso metabolismo.                   
Uma parte dele é utilizada como sistema tampão no sangue. A mioglobina só é                           
capaz de carrear um oxigênio por vez, enquanto a hemoglobina carrega 4. Mio                         
não pode carrear CO2. 
 
→ ​Diferencie hemoglobina e mioglobina. 
Mioglobina é um monômero que contém apenas uma molécula de heme,                     
ligando apenas um oxigênio por vez, enquanto a hemoglobina é constituída                     
por quatro cadeias polipeptídicas, cada uma com um heme ligado, e por isso é                           
capaz de ligar quatro moléculas de oxigênio por vez. 
 
→ ​Defina Efeito Bohr. 
Tanto o pH do sangue como a concentração de CO2 influenciam a ligação do O2                             
com a hemoglobina. 
 
→ ​Defina grupamento Heme. 
Molécula que possui um átomo de ferro no centro de seu anel, possibilitando                         
sua interação com o oxigênio, que fica preso às proteínas pela ligação do ferro a                             
uma histidina. 
 
 
 ​Rafaela Gonçalves