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22/09/2010
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UNIVERSIDADE FEDERAL DE VIÇOSA
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMCA E BIOLOGIA MOLECULAR
BQI 100 – BIOQUÍMICA FUNDAMENTAL
Enzimas
Funções das Proteínas
PROTEÍNAS
Estruturais
Motoras
Hormonais
Enzimas
Transporte Defesa
Nucleoproteínas
Reserva
de Membrana
Transporte de moléculas no 
sangue: AG - lipoproteínas, 
minerais, O2, albumina
Anticorpos
Catalisadores 
Ferritina – reserva de 
minerais
Transportadores trans-
membranas: canais iônicos, 
transp. de elétrons, transdução 
de sinais
Centríolos – actina, miosina, 
tropponina.
Túbulos - ancorina
Enzimas são, principalmente, proteínas com atividade
catalítica;
Praticamente todas as reações que caracterizam o
metabolismo celular são catalisadas por enzimas;
Aceleram a velocidade de uma reação, sem no entanto
participar dela como reagente ou produto.
Oferecem um ambiente específico e preciso dentro
qual uma certa reação possa ocorrer rapidamente (sítio
ativo)
Não afetam o equilíbrio e sim a velocidade de uma
reação
Conceitos Gerais Cofatores Enzimáticos
Citocromo oxidase
Citocromo oxidase; catalase; peroxidase
Piruvato quinase
Hexoquinase; Glicose-6-fosfatase; Piruvato 
quinase
Arginase; Ribonuclease redutase
Dinitrogenase
Urease
Glutationa peroxidase
Anidrase carbônica; Álcool desidrogenase
Algumas enzimas que contêm ou necessitam de 
elementos inorgânicos como cofatores
Cofatores Enzimáticos
Coenzima Exemplos de grupos 
transferidos
Precursor dietético em 
mamíferos
Tiamina pirofosfato Aldeídos Tiamina (vitamina B1)
Flavina adenina 
dinucleotídeo
Elétrons Riboflavina (vitamina B2)
Nicotinamida adenina 
dinucleotídeo
Íon hidreto (:H-) Ácido nicotínico (niacina)
Coenzima A Grupo acila Ácido pantotênico mais 
outras moléculas 
Pirodoxal fosfato Grupos amino Piridixina (vitamina B6)
5’-desoxiadenosil-
cobalamina (coenzima 
B12)
Átomos de H e grupos 
alquila
Vitamina B12
Biocitina CO2 Biotina
Tetraidrofolato Unidades de 1C Folato
Ácido lipóico Elétrons e grupos acila Não é necessário estar 
presente na dieta
Algumas coenzimas que funcionam como transpostadoras transientes de 
grupos funcionais ou de átomos específicos
Nomenclatura Enzimática
Glicose Glicose-6-fosfato
Hexoquinase
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Nome da enzima: ATP:Glicose fosfotransferase
(indicando que catalisa a transferencia de um grupo 
fosfato do ATP para a glicose)
Número E.C. (Número na classificação enzimática)
2.7.1.1
2: o primeiro dígito, denota o nome da classe: transferase
7: o segundo dígito, a subclasse: fosfotransferase
1: o terceiro dígito, o grupo receptor: hidroxila
1: o quarto dígito, o receptor do grupo fosfato: D-glicose
Nomenclatura Enzimática Classificação das enzimas
Nº Classe Tipo de reação catalisada
1 Oxirredutase Transferência de elétrons (íons hidretos ou átomos
de H)
2 Transferase Reações de transferência de grupos
3 Hidrolases Reações de hidrólises (transferência de grupos
funcionais para a água)
4 Liases Adição de grupos às duplas ligações ou formação
de duplas ligações por meio de remoção de
grupos
5 Isomeras Transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros
6 Ligases Formação de ligações do tipo C─C, C─S, C─O e
C─N por meio de reações de condensação
acopladas à quebra do ATP
Classificação internacional das enzimas
Catálise Enzimática
E + S  ES  EP  E + P
Grupos Catalíticos nas Enzimas
Resíduos de 
aminoácidos
Forma ácida geral 
(doadora de prótons)
Forma básica geral 
(receptora de prótons)
C
A
T
Á
L
I
S
E
E 
N
Z
I
M
Á
T
I
C
A
Grupos 
envolvidos na 
catálise ácido-
básica geral
Grupos Catalíticos nas Enzimas
2-fosfoglicerato, ligado a enolase Intermediário enólico Fosfoenolpiruvato
C
A
T
Á
L
I
S
E
E 
N
Z
I
M
Á
T
I
C
A
Grupos Catalíticos nas Enzimas
Quimiotripsina
R2 - NH2
C
A
T
Á
L
I
S
E
E 
N
Z
I
M
Á
T
I
C
A
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E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
, 
G
Coordenada da reação
Não catalisada
C
A
T
Á
L
I
S
E
E 
N
Z
I
M
Á
T
I
C
A
C
A
T
Á
L
I
S
E
E 
N
Z
I
M
Á
T
I
C
A
Substrato Estado de transição Produtos
Sem enzima
Enzima complementar ao substrato
Enzima complementar ao estado de transição
E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
, 
G
E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
, 
G
E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
, 
G
Coordenada da reação
O ajuste induzido
Hexoquinase + substrato
Hexoquinase
Cinética Enzimática
Velocidade (v) vs. concentração do substrato
S  P
Lei da velocidade: v = k[S]
K= constante de velocidade de primeira ordem
2 S  P
Lei da velocidade: v = k[S]2
K= constante de velocidade de segunda ordem
(K: constante de proporcionalidade, reflete a 
probabilidade da reação acontecer)
Ex. K= 0,03 s-1: 3% de substrato será convertido em produto em 1 
segundo
C
A
T
Á
L
I
S
E
E 
N
Z
I
M
Á
T
I
C
A
A concentração do substrato afeta a velocidade da reação
[S] (mM)
V
0
(
M
/m
in
)
V = Δ[P] ou Δ[S] / unidade de tempo
EFEITO DA [S] NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
Vo = velocidade inicial, medida no início das reações
[S] = concentração do substrato
[E] = concentração de enzima; T e pH fixos 
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Cinética Enzimática
Km = constante de Michaelis-Menten
Vmax = velocidade máxima
Se a Vo = ½ Vmax  Km = [S] 
Valor de Km para algumas enzimas 
Substrato Enzima Km (mM)
Catalase H2O2 25
Hexoquinase (cérebro) ATP 0,4
D-glicose 0,05
D-glicose 1,5
~ [S intracelular]
Inibição Enzimática
Reversíveis
Irreversíveis
Competitiva
Incompetitiva
Vmáx → não altera
Km → aumenta
Inibição competitiva
Inibições Reversíveis
I
N
I
B
I
Ç
Ã
O
Inibições Reversíveis
Vmáx → diminui
Km → diminui
Inibição Incompetitiva
I
N
I
B
I
Ç
Ã
O
I
N
I
B
I
Ç
Ã
O
Inibições Irreversíveis
Inibição Enzimática
I
N
I
B
I
Ç
Ã
O
Inibições Irreversíveis
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EFEITO DO pH NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES 
ENZIMÁTICAS
V = Δ[P] ou Δ[S] / unidade de tempo
Vo = velocidade inicial, medida no início das reações
[S], [E] eT fixos 
Pepsina Glicose 6- fosfatase
EFEITO DA TEMPERATURA NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES 
ENZIMÁTICAS
V = Δ[P] ou Δ[S] / unidade de tempo
Vo = velocidade inicial, medida no início das reações
[S], [E] e pH fixos 
 
35ºC 50ºC 25ºC 15ºC 5ºC 
V
E
L
O
C
ID
A
D
E
 D
A
 R
E
A
Ç
Ã
O
 
TEMPERATURA 
Regulação da atividade enzimática
Regulação ALOSTÉRICA 
Enzimas Alostéricas
 Alteram sua atividade enzimática em resposta a
sinais metabólicos;
 Em geral catalisam reações irreversíveis;
 São controladas alostericamente:
• pelo produto da reação;
• por compostos provenientes de outras vias;
• pelo produto final da própria via (feed-back ou
retrocontrole);
 São normalmente proteínas oligoméricas, possuindo
duas ou mais subunidades proteícas;
 Apresentam sítio catalítico e sítio(s) alostérico(s);
Enzimas Alostéricas
Substrato
Modulador Positivo
Enzima inativa
Enzima ativa
Complexo enzima 
substrato ativo
Enzimas Alostéricas
L- treonina
L- isoleucina
Treonina
desidratase
Inibição por 
retroalimentação
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ATP: inibidor alostérico da 
fosfofrutocinase
ADP: ATIVADOR alostérico 
da fosfofrutocinase
Enzimas Alostéricas Regulação por modificação covalente 
A Fosforilase do Glicogênio
Fosforilase
quinase
Fosforilase
fosfatase
Fosforilase a 
ativa
Regulação por clivagem proteolítica: 
Os Zimogênios
Zimogênio Agente ativador Enzima ativa Peptídeo inativo
Pepsinogênio H+/pepsina Pepsina Fragmentos
Tripsinogênio
tripsina
Tripsina Fragmentos
quimotripsinogênio quimotripsina Fragmentos
Tripsinogênio 
(inativo)
Tripsina 
(ativa)
Enteropeptidase
ZimogêniosQuimotripsinogênio 
(inativo)
Quimotripsina 
(ativa)
α-Quimotripsina 
(ativa)
Tripsina
Quimotripsina
Considere a seguinte interconversão que ocorre na glicólise: