Proteinas e aminoacidos

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Proteínas e Aminoácidos 
Aminoácidos 
Formados por um grupo amino (NH3 ou NH2), um grupo carboxílico (R-COOH ou RC(=O) OH), uma molécula de hidrogênio, um radical (Ele que diferencia os aminoácidos) e uma molécula de carbono chamada alfa (Essa molécula está em todos os aminoácidos
· Os aminoácidos do nosso corpo são do tipo L. Esse tipo faz com que o grupo amino fique do lado esquerdo, assim como na figura de cima
· Todos os aminoácidos tem um carbono assimétrico, ou seja, que faz 4 ligações com componentes diferentes com exceção da glicina 
Tipos de aminoácidos 
Essenciais: Precisamos ingeri-los para tê-los em nossos organismos
· Perfil químico: Proporção de aminoácidos essenciais presentes na constituição do alimento
· Perfil biológico: Possibilidade de os aminoácidos essenciais serem absorvidos 
Não essenciais: Já são produzidos em nossos organismos 
Proteínas endógenas como fonte de aminoácidos 
A síntese e degradação continua de proteínas propicia a liberação de aminoácidos nas células, que podem ser utilizados, quando necessários, para a síntese de novas proteínas 
Ex: Para se possuir adrenalina (Neurotransmissor) é necessário se consumir metionina (Aminoácido precursor)
Caráter ácido básico dos aminoácidos 
Os aminoacidos podem atuar como ácidos (Doador de H+) ou como base (Aceptor de H+)
· Cada aminoácido possui um PK. Ele indica o PH ideal, para cada aminoácido funcionar como um sistema tampão
· A faixa do gráfico em que a curva não está variando é a faixa em que o sistema tampão não está agindo, por causa que nessa faixa o PH já está estabilizado. Já a faixa em que a curva está variando de forma moderada, é a faixa em que o sistema tampão está agindo, pois esse sistema é responsável por não deixar o PH mudar, ele ate pode mudar, mas de forma bem devagarEletroforese
Ponto isoelétrico 
Ponto em que uma molécula não tem carga elétrica, pois possui uma mesma quantidade de cargas positivas e negativas, fazendo com que elas se anulem, zerando a carga elétrica
· Se a molécula possui PH com carga menor que o valor do ponto isoelétrico, essa molécula possui carga positiva, sendo atraída por cargas negativas
· Já se a molécula possuir PH com carga maior que o valor do ponto isoelétrico, essa molécula possui carga negativa, sendo atraída por cargas positivas 
A eletroforese é uma técnica analítica que separa moléculas com base na sua carga elétrica
· Aplica-se uma corrente elétrica a um gel ou meio líquido que contém as amostras 
· As moléculas migram para um polo positivo ou negativo do campo elétrico, de acordo com a sua carga 
· Podemos usar essa técnica para descobrir o PH de aminoacidos a partir do PH do ponto isoelétrico
Proteínas 
Conjunto de aminoacidos ligados por ligações peptídicas 
· Estruturas:
Primaria: Aminoacidos ligados por ligações peptídicas e estão esticados
Secundaria: Aminoacidos ligados por ligações peptídicas com formação de pontes de hidrogênio. Nessa estrutura, os aminoacidos estão alinhados de forma de espiral ou zigue-zague
Terciaria: Aminoacidos ligados por ligações peptídicas. Também podem haver pontes dissulfetos, ligações de hidrogênio, pontes salinas, ou interações hidrofóbicas. Sua forma é tridimensional, resultante do dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma.  
· quaternária: É o arranjo de duas ou mais cadeias polipeptídicas. Ela é estabilizada por interações como ligações hidrofóbicas, hidrofílicas, de hidrogênio e iônicas. 
Desnaturação
Processo em que a proteína perde sua forma e consequentemente sua função por fatores de temperatura, PH, pressão ou radiação
· Porém, não importa se comermos a proteína em sua forma natural ou desnaturada, sua função nutricional não vai se alterar porque essa esta relacionada com os aminoacidos, que tanto na forma natural, quanto na forma desnaturada, quando chegar no organismo, somente os aminoacidos irão restar para serem absorvidos pelo corpo, ou por causa da desnaturação em que quebra as ligações sobrando só eles, ou por causa da digestão da proteína em sua forma natural, que quebra a proteína até sobrar somente aminoacidos
Filamentos grossos e finos 
Filamentos grossos: Formados pela união entre proteínas miosinas, tendo a função de contração muscular 
Filamentos finos: Formados pela união de proteínas do tipo actina, tropo miosina e troponina com função de relaxamento muscular 
· Existem as proteínas chamadas de estabilizadoras que estabilizam os filamentos grossos e finos e evitam que os sarcômeros (A menor parte da fibra que pode contrair e distender, composto por filamentos grossos de miosina e filamentos finos de actina) se estirem excessivamente. 
· Essas proteínas são chamadas de fibrosas 
 Proteínas globulares: Proteínas que se diluem em água 
Proteínas simples X Proteínas Complexas
Simples: Constituídas somente por aminoacidos 
Complexas: Constituídas por aminoacidos e um grupo diferente do de aminoacidos (grupos prostéticos)
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