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Química Fisiológica e orgânica
Química
Universidade Cruzeiro do Sul (UNICSUL)
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Química
Dimensões biológicas
Todas as moléculas são compostas por átomos de diferentes elementos químicos. Os átomos são compostos por 
prótons (+), nêutrons em seu núcleo e elétrons (-) ao redor dele. O numero de prótons ou numero atômico (Z) é o que 
caracteriza um elemento químico.
Para formar molécula existe 2 tipos de ligações químicas:
- Ligação iônica: entre 2 átomos, sendo um metal e um não-metal, um doa e o outro recebe elétrons, igualando a 
quantidade de elétrons da ultima camada de ambos 
íons: átomos carregados (-/+)
 - cátions: possui mais prótons
 - anions: possuem mais elétrons
- Ligação covalente: entre 2 átomos não-metais, compartilham elétrons. É representada por traços na forma estrutural. 
Na química orgânica se estuda moléculas que possuem atomos de carbono (sempre estabelece 4 ligações covalentes).
Água
É o principal solvente, é solvente polar, compõe 70% da massa da maioria dos organismos.
compostos hidrofílicos: se dissolvem na água 
compostos hidrofóbicos: não se dissolvem na água 
Eletronegatividade: atração de elétrons para o seu núcleo
Substancias polares: quando o átomo é mais eletronegativo que o outro, sendo assim alguns vetores anulam 
outros, tendo força resultante ≠ 0
Substancias apolares: quando a eletronegatividade entre os átomos é semelhante, os vetores se anulam tendo 
força resultante = 0
* moléculas e átomos na forma de íons, moléculas que não se ionizam, mas estabelecem outras interações (ponte de 
hidrogênio), e outro dipolos (interação de London, dipolos induzidos), fazem interação com a água.
Moléculas anfifílicas ou anfipáticas possuem dupla afinidade.
pH
É representado pela concentração de H+ em uma substancia. Para obter o valor de pH utiliza-se a formula
O pOH representa a concentração de OH- , sendo totalmente o inverso da concentração de H-.
Ácidos fortes – se dissocia totalmente (HCl → H+ + Cl-)
Ácidos fracos – se dissocia pouco (HA ↔ H+ + B)
Sistema tampão
Equilíbrio químico formado por um acido fraco e uma base conjugada. Faz manutenção do pH no organismo, que é 
extremamente importante, pois a maioria dos processos bioquímicos são sensíveis a variações do pH. Resiste a 
adições pequenas de ácidos e bases.
Alcalose: quando se adiciona base a mistura e o pH aumenta
Acidose: quando se adiciona acido a mistura e o pH diminui
Região de tamponamento depende do pKa ± 1 e a concentração.
Principais sistemas tampão
- bicarbonato/ácido carbônico 64%
- hemoglobina/oxi-hemoglobina 28%
- proteínas acidas/básicas 7%
- fosfato monoácido/diácido 1%
pH = -log [H+]
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Aminoácidos, peptídeos e proteínas
Aminoácido se divide em 2 grupos
- amina: ganha H+ (NH2 → NH3
+)
- ácido carboxílico: perde H+ (CO2H → CO2
-)
Para diferenciar os aminoácidos existe a cadeia lateral representada por R
Aminoácidos apolares
Aminoácidos polares
- básico
- neutro
- ácido
Aminoácido de ocorrência naturais: são os que passam por modificações
para criar uma proteína com uma função específica.
* quanto menor o valor de polaridade mais apolar o aminoácido será.
Os aminoácidos se ligam através de ligação peptídica entre um grupo amina de um aminoácido e um grupo acido 
carboxílico, acontece desidratação e se forma um dipeptideo, deixando o grupo amina do 1º aminoácido e o grupo 
carboxilico do ultimo aminoácido livres. Tendo as cadeias laterais preservadas.
Peptídeos são biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos através de ligação peptídica.
- Dipeptídeo: 2 aminoácidos
- Oligopeptideo: 2 à 50 aminoácidos
- Polipeptideo: 51 ou mais aminoacidos
CHAVE-FECHADURA
Proteínas são constituídas por cadeias de aminoácidos. 
- estruturais: são responsáveis pela estabilidade e arquitetura celular e tissular.
- transporte: integrais na membrana celular
- defesa ou proteção: imunoglobulinas, responsáveis pela defesa do organismo contra agentes patogênicos.
- reguladoras do controle da homeostasia
- catalíticas: enzimas responsáveis pelo controle das reações quimicas
- de movimentação e estoque energético: miosina, actina.
Proteínas complexas:
- lipoproteínas
- glicoproteínas
- fosfoproteínas
- hemeproteínas
- flavoproteínas
- metaloproteínas
? Hemoglobina: heme proteína (depende de Fe), responsável pelo transporte de O2, possui 4 subunidades, com
548 aminoácidos (no alvéolo é saturada com 100mmHg e 100% de O2 , longe dos alvéolos chega há 30mmHg 
e 45% de O2, o restante é distribuído para os tecidos)
Cianeto + monóxido de carbono na hemoglobina se liga ao Fe e é extremamente tóxico.
Colágeno: tripla hélice (1/3 de glycina, aminoácido natural apolar)
Enzimas
As enzimas em geral sofrem ação de controle alostérico, sendo ele ativador ou inibidor. São proteínas especializadas 
na catálise da maioria das reações e são responsáveis em controlá-las. 
Substrato enzima Produto
Sitio ativo – região da enzima onde ocorre a reação.
Principio chave-fechadura, encaixe preciso da reação do substrato e sitio ativo, para que isso ocorra tem que ter os 
cofatores que são moléculas orgânicas (vitaminas vindas da dieta) ou íons metálicos.
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Carboidratos (CnH2nOn)
Unidade de formação do DNA e RNA, principal fonte de energia imediata, função estrutural de parede celular vegetal 
e bacteriana. São açucares sintetizados pelos vegetais através de fotossíntese, usam sufixo “ose”. As células possuem 
reservas de carboidrato.
H
 | → aldeído OH → Álcool/hidroxila C = O → Cetona * C = O → sempre no C1 ou 
C = O no C2, quando no C1 é um
aldeído, quando no C2 é um 
Polihidroxialdeido: grupo com aldeído no carbono 1 cetona.
Polihidroxicetona: grupo com cetona no carbono 2
Classificações
- Monossacarídeos: não sofrem hidrólise, são açucares mais simples, (frutose, glicose, galactose). De 3 à 7 carbonos.
Grupo funcional: aldeído e cetona são os principais. Se com aldeído, chama-se aldose (carboidrato + aldeído), 
se com cetona, cetona (carboidrato com cetona).
Ex.: 
Aldohexose
Cetohexose
Isômeros: molécula com forma molecular igual a outra, mas com formula estrutural
espelhada.
Estereoisomeria: “L” e “D” são usados para diferenciar esses isômeros, através da posição
da OH do ultimo carbono quiral (carbono assimétrico*)
*carbono que possui ligações com 4 ligantes diferentes, o ultimo carbono quiral sempre
será o ultimo carbono da molécula.
Os carboidratos quando ligados à H2O viram pentoses e hexoses, ligados por ligação 
glicosídica.
- Oligossacarídeos: sofrem hidrólise, quando hidrolisados podem liberar de 2 à 10 monossacarideos.
→ Dissacarídeos: formados por 2 monossacarídeos 
Sacarose = frutose + glicose (milho, beterraba e cana)
Lactose = galactose + glicose (leite e derivados)
Maltose = glicose + glicose (ovomaltine, cerveja, vinho)
- Polissacarídeo: sofrem hidrólise, formados por mais de 10 monossacarídeos (amido, glicogênio, celulose, quitina)
Nomenclatura dada devido ao numero de C:
3C = triose 4C = tetrose
5C = pentose 6C = hexose
7C = heptose
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