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Moléculas Orgânicas 
Função Estrutural: Formam as membranas celulares (fosfolipídios, carboidratos e proteínas); Formam o citoesqueleto (proteínas); Formam a parede dos 
órgãos; Formam os tecidos condutores nos vegetais. 
Função Energética: A glicose é elemento básico para a formação de ATP na respiração celular; Amido e glicogênio são reservatórios energéticos de 
vegetais e animais, respectivamente. 
Função controladora e informativa: DNA e RNA são moléculas orgânicas responsáveis pela informação hereditária e síntese proteica; Existem 
carboidratos e proteínas que servem como receptores e sinalizadores da membrana; Hormônios (de origem proteica ou lipídica) participam da 
informação à distância 
 
Água e Sais Minerais 
Funções biológicas da água: Solvente fundamental para as reações química em geral; Transporte de substâncias; Regulação térmica; Reagente ou 
produto em determinadas reações químicas (respiração celular e fotossíntese, respectivamente) 
Propriedades da água: Polaridade: importante para a questão da dissolução; Estabilidade térmica; Líquida na maioria dos ambientes; Pequeno tamanho 
molecular; Baixa reatividade. 
Prop. dos sais minerais: Manutenção da DDP entre os meios intra e extra celular; Regulação de pH; Muitos sais minerais são co-fatores enzimáticos. 
 
Cálcio: Contração muscular; Coagulação 
sanguínea; Estrutura do tecido ósseo; 
Motilidade do flagelo dos espermatozoides; 
Transmissão nervosa. 
Ferro: Elemento central da hemoglobina: 
ligação de oxigênio nos pulmões 
Magnésio:. Elemento central da clorofila; 
Relaxamento muscular; Transmissão 
nervosa. 
Fósforo: Parte fundamental da molécula de 
ATP 
 Iodo: Átomo constituinte dos hormônios da 
tireoide 
Cloro: Regulação da osmolaridade 
Equilíbrio ácido-básico: formação de 
sistemas tampões; Digestão: secreção de 
HCl no estômago 
Sódio: Regulação da osmolaridade 
Condução do impulso nervoso 
Potássio:. Contração muscular; Atividade 
nervosa 
Cobre:. Síntese da hemoglobina 
Cobalto: Componente da vitamina B12 
Manganês: Ativação enzimática 
Flúor: Componente de ossos e dentes 
Zinco: Componente de enzimas envolvidas 
na digestão. 
 
pH: Verifica a acidez (capacidade de uma substância de, em solução aquosa, produzir o íon H+. HCl + H2O = H3O+ + Cl-), neutrialidade ou alcalinidade de 
uma substância. 
pH = -log[H+]; pOH = -log[HO-]; pH = 14 – pOH; pKa = - log Ka; Ka=[H+][A-]/[H+ + A-]; pH = pKa + log(base/ácido) 
 
Entalpia (Q): Quantidade de calor consumido ou gerado pela reação. Basta multiplicar a energia necessária de cada reação pela quantidade de reações 
desse tipo, e comparar a soma das energias dos reagentes e dos produtos (ΔH). 
Energia livre de Gibbs(G): G= ΔH –TΔS (T em Kelvin) 
ΔG > 0: transformação não é espontânea (processo endergônico); ΔG 0 (aumento da desordem): ΔG 0 (endotérmico) e ΔS 0 
 
Carboidratos 
Monossacarídeos: glicose, frutose, galactose; Oligossacarídeos: sacarose, maltose, lactose; Polissacarídeos: celulose, amido, glicogênio, quitina 
 
Lipídios: Gorduras, membranas celulares. 
Principais tipos: triglicerídios (óleos e gorduras), fosfolipídios, ceras, esteroides; Carotenoides: vitamina A, beta-caroteno, luteína, zeaxantina. 
Formação dos triglicerídios:. 1 GLICEROL + 3 ÁCIDOS GRAXOS = 1 TRIGLICERÍDIO + 3 ÁGUAS 
Estrutura do fosfolipídio: Duas moléculas de ácido graxo (parte apolar) + Fosfato (parte polar) 
 
Aminoácidos 
Um carbono ligado a quatro grupos: 1 hidrogênio + 1 carboxila + 1 amina + 1 grupo R; O grupo R é o que diferencia os aminoácidos; 
Essenciais: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina. 
São moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido (liberando H+) ou como base (liberando OH-) em uma reação. Se a reação for entre 
dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais H2O. 
 
Peptídeo:: Reação de desidratação. Grupo amina com um grupo carboxilo de outro aminoácido. 2 aminoácidos: Dipeptídeo; 
2 a 50 aminoácidos: Oligopeptídeo; mais de 51 aminoácidos: Polipeptídeo; A nomenclatura começa pelo terminal NH3 até o terminal COO-. 
estrutura primária - somente uma cadeia linear com ligações peptídicas; 
estrutura secundária - existência de ligações por pontes de hidrogénio, que permitem que a proteína tenha uma estrutura α-hélice (com uma cadeia 
polipeptídica que se enrola sobre si mesma), ou uma estrutura β-pregueada (com duas cadeias polipeptídicas); 
estrutura terciária - formas obtidas a partir das estruturas secundárias; existência de ligações dissulfito ou dissulfureto (2 átomos de enxofre) 
estrutura quaternária - interações químicas existentes entre unidades terciárias. 
 
Proteínas: Função estrutural; Função enzimática; Servem como reserva de energia; Regulação osmótica; Transporte; Proteção imunológica; Movimento; 
Integração endócrina; Recepção de informações. 
Estrutura das proteínas: Primária: estrutura linear (ligação peptídica); Secundária: ligações intermoleculares; Terciária: interação entre os grupos R 
Quaternária: interação entre as cadeias polipeptídicas 
Desnaturação: Não afeta a estrutura primária; Causada por variações de temperatura, pH etc. 
Anemia falciforme: Substituição de ácido glutâmico por valina na cadeia beta da hemoglobina. 
Proteínas de relevância: Miosina; CD4; Albumina; Queratina; Imunoglobulinas; Transcriptase reversa; Hemoglobina; Insulina; 
Técnicas de separação: Fracionamento (centrifugação): Diferencial (por tempo de decantação), Isopicnica (fracionação), Salting Out: Pela força iônica e 
diálise, num meio aquoso com sal; Cromatografia: Pela Interferência de alguma matriz no fluxo da substância. Gel de filtração (retira as proteínas 
pequenas e deixa as grandes passarem), Troca iônica (pela polaridade da proteína), Afinidade (com uma matriz que atrasa algumas proteínas de acordo 
com suas afinidades); Eletroferese: Um aparelho que emite um campo elétrico, e atrai as proteinas conforme sua carga. Quanto mais afinidade, mais a 
proteína penetra no substrato, podendo ser então distinguida das outras. Eletroferese Bidimensional (2D): Além do pH, também verifica a massa polar 
da proteína. 
 
 
 
 
Enzimas: 
Proteínas catalizadoras de reações químicas. 
Modelos para a formação do complexo enzima substrato: Chave fechadura; Encaixe induzido ("forma-se" uma "fechadura" pela indução do substrato - 
modelo mais aceito atualmente) 
Desnaturação A conformação espacial é afetada, o centro de ativação é desfeito e a enzima perde sua atividade catalítica (alteração de temperatura, de 
pH e outros fatores). 
Cofatores enzimáticos: Podem ser íons inorgânicos, moléculas orgânicas ou vitaminas; Apoenzimas são enzimas sem os seus respectivos cofatores e 
holoenzima é a enzima completa, com o seu cofator; Inibidores enzimáticos: "falsos" substratos; Penicilina: inibidor enzimático para a síntese do 
peptidoglicano (parede celular bacteriana); "Coquetel" antirretroviral: inibidores de protease (proteína que forma o corpo de novos vírus). 
Enzimas alostéricas: Possuem mais de um centro de ativação; Inibidores alostéricos acabam com a função da enzima quando adaptados à ela; ativadores 
alostéricos ligam as enzimas quando estão adaptados a elas. 
Zimogênios (Proenzimas) Existem porque a forma ativa poderia causar lesão nos tecidos secretores; Pepsinogênio, tripsinogênio, quimotripsinogênio 
 
Aminoácidos: 
 
Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes 
hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH 
(CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina: -CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R 
aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2-CH (NH2)- COOH 
Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH 
(NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: 
NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: 
HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH 
Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH 
(NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH