bioquimica 1

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Bioquímica
Profª Amanda de Ávila Bicca Martins
Unidade 1: Introdução à Bioquímica
Objetivos da Unidade
1 Introdução à 
Bioquímica
Apresentar os conceitos 
fundamentais da bioquímica 
para os alunos iniciantes na 
disciplina.
2 Tampões 
Fisiológicos
Discutir a importância dos 
sistemas tampão nos 
processos bioquímicos do 
organismo.
3 Aminoácidos
Explorar a função e o metabolismo dos aminoácidos no corpo 
humano.
O Que é Bioquímica?
Ciência 
Interdisciplinar
Estuda os processos químicos 
nos seres vivos, considerando o 
equilíbrio perfeito entre 
elementos químicos.
Conexões com 
Outras Áreas
Relaciona-se com Biologia 
Celular, Fisiologia, Imunologia e 
Genética.
Questões Fundamentais
• Quais moléculas participam dos processos biológicos?
• Como interagem e são sintetizadas?
• Quais são suas estruturas químicas?
• Quais aminoácidos existem no organismo humano?
Biomoléculas: Conceitos Básicos
Definição
Biomoléculas são formadoras dos 
organismos vivos, presentes em todas 
as células e tecidos.
Grupos Principais
Carboidratos, lipídeos, aminoácidos, 
proteínas, enzimas e ácidos nucleicos.
Composição Elementar
Carbono, hidrogênio, oxigênio, 
nitrogênio, fósforo, cálcio e enxofre 
representam 97% do peso corporal 
seco.
Elementos Químicos no 
Organismo
Minerais
Não são sintetizados 
pelo organismo. 
Devem ser adquiridos 
através da 
alimentação.
Macroelementos
Encontrados em 
grande quantidade: 
cálcio, enxofre, 
fósforo, cloro, 
magnésio, sódio e 
potássio.
Microelementos
Necessários em 
pequena quantidade: 
ferro, zinco, cobre, 
iodo, flúor, entre 
outros.
Estrutura das Biomoléculas
1 Átomos
Elementos químicos se combinam 
buscando estabilidade química.
2 Moléculas
União de átomos formando substâncias 
simples ou complexas.
3 Monômeros
Formas simples ou individuais: 
aminoácidos, nucleotídeos, 
monossacarídeos.
4 Polímeros
Formas complexas com unidades 
repetitivas: proteínas, ácidos nucleicos, 
polissacarídeos.
A Água e Suas Propriedades
Estrutura Química
Um átomo de oxigênio ligado covalentemente a dois 
átomos de hidrogênio, formando uma molécula polar.
Pontes de Hidrogênio
Ligações fracas entre moléculas de água devido à atração 
eletrostática entre seus polos.
Funções no Organismo
Meio para reações bioquímicas, 
transporte de substâncias, regulação da 
temperatura corporal.
Soluções Biológicas
Solução
Composta por soluto (substância sólida ou em menor 
quantidade) e solvente (substância em maior quantidade).
Água como Solvente
Considerada o "solvente universal" devido à sua capacidade 
de dissolver muitas substâncias.
Solubilidade
Capacidade de um soluto interagir com um solvente, 
fundamental para processos biológicos.
Classificação das Biomoléculas
Polares (Hidrofílicas)
Dissolvem-se completamente na 
água. Exemplos: sais minerais, 
proteínas, carboidratos.
Apolares (Hidrofóbicas)
Insolúveis em água. Exemplos: lipídeos 
como o colesterol.
Anfipáticas
Possuem região polar e apolar. 
Exemplos: fosfolipídeos e 
lipoproteínas.
O cloreto de sódio (sal de cozinha) é uma 
substância polar ou hidrofílica, dissolvendo-se 
facilmente na água. Já o óleo de cozinha é uma 
substância apolar ou hidrofóbica, não se 
dissolvendo na água.
Substâncias Anfipáticas e Micelas
Molécula Anfipática
Possui uma cabeça polar (hidrofílica) e 
uma cauda apolar (hidrofóbica).
Estrutura da Micela
Agregado com região central hidrofóbica 
e superfície hidrofílica, maximizando a 
interação com a água.
Ação Detergente
As substâncias anfipáticas atuam como 
detergentes, removendo gorduras 
através da formação de micelas.
pH e Ionização da Água
Ionização
H₂O → H⁺(H₃O)⁺ + OH⁻
Potencial Hidrogeniônico
pH = -log [H⁺]
Escala de pH
Varia de 1,0 a 14,0. Água pura: pH = 7,0 (neutra)
Classificação
pH 7,0: soluções básicas.
A água é uma molécula que, ao ionizar-se, libera o íon 
hidrônio H+ (H3O+) e íon hidróxido OH- , conforme 
equação a seguir: 
Uma característica importante da água é o pH ou potencial 
hidrogeniônico, definido pela concentração de H+ em uma 
solução ou meio. Como as concentrações deste íon são muito 
pequenas, o cálculo do pH, definido pelo logaritmo negativo da 
concentração de H+, a equação a seguir, torna-se uma medida 
mais prática.
Equilíbrio Ácido-Base
Sistemas Tampões
Impedem alterações no pH mesmo na presença de ácidos e bases
Composição
Ácido fraco e seu sal, neutralizando substâncias ácidas ou básicas
Importância Biológica
Mantém estável o pH intracelular e extracelular
Alterações Patológicas
Acidose (diminuição do pH) e alcalose (elevação do pH)
● Moléculas biológicas, na presença de água, agem como ácidos 
ou bases influenciando no pH do meio aquoso, bem como 
sofrem alterações estruturais e na sua ação, influenciadas 
pelo pH do ambiente.
● O pH, tanto do ambiente intracelular como do ambiente 
extracelular, deve se manter estável, pois pequenas 
alterações podem afetar a estrutura e as funções das 
moléculas biológicas de forma grave. 
● Às diminuições no pH biológico damos o nome de acidose e às 
elevações damos o nome de alcalose. 
● Para manter o equilíbrio ácido-base existente no nosso 
organismo, encontramos substâncias tamponantes, ou 
sistemas tampões, que não permitem alteração no pH, mesmo 
na presença de ácidos e bases. 
● É um sistema aquoso composto por um ácido fraco e sua base 
conjugada, capaz de impedir grandes variações no pH quando 
há adição de outros ácidos ou bases. 
● Os tampões são constituídos por um ácido fraco e seu sal*, 
que interagem com substâncias ácidas ou básicas, 
neutralizando-as e, consequentemente, evitando a alteração 
no pH
Tampões Biológicos
7.0
pH Intracelular
Mantido próximo ao neutro pelo tampão 
fosfato.
7.35 -7.45
pH Sanguíneo
Regulado pelo tampão bicarbonato.
7.4
pH da Saliva
Também mantido pelo sistema tampão 
bicarbonato.
Os processos bioquímicos são altamente dependentes de pH. Qualquer alteração 
pode afetar profundamente esses processos, por isso a importância dos tampões 
biológicos.
Aminoácidos: Unidades Estruturais
Existem 20 tipos de aminoácidos na natureza, classificados em essenciais (não produzidos pelo organismo) e não 
essenciais (sintetizados pelo corpo). A falta de aminoácidos essenciais pode causar perda de peso, desnutrição e 
diminuição do crescimento.
Classificação dos Aminoácidos
Não essenciais Essenciais
Asparagina Fenilalanina
Ácido aspártico Histidina
Ácido glutâmico Isoleucina
Cisteína Leucina
Glicina Lisina
Glutamina Metionina
Prolina Treonina
Serina Triptofano
Tirosina Valina
Estrutura Química dos 
Aminoácidos
Funções Orgânicas
Hidrocarbonetos, fenóis, éteres, aldeídos, cetonas, ácidos carboxílicos, 
ésteres e aminas primárias.
Componentes Básicos
Grupo amino primário (-NH₂), grupo ácido carboxílico (-COOH), 
carbono alfa e cadeia lateral (grupo R).
Classificação por Polaridade
Aminoácidos apolares, polares, ácidos e básicos, com base na 
natureza das cadeias laterais.
Tipos de Aminoácidos por Propriedades
Apolares
Radicais hidrofóbicos, encontrados no 
interior das proteínas. Exemplos: glicina, 
alanina, valina, leucina, isoleucina.
1
Polares
Cadeias laterais hidrofílicas, encontrados na 
superfície das proteínas. Exemplos: serina, 
treonina, asparagina.
2
Ácidos
Possuem grupo ácido carboxílico na cadeia 
lateral. Exemplos: ácido aspártico e ácido 
glutâmico.
3
Básicos
Carregados positivamente devido ao grupo 
amina. Exemplos: lisina, arginina e histidina. 4
Ligação Peptídica e Aminoácidos 
Ativos Ligação Peptídica
Reação de condensação entre o grupo 
amina de um aminoácido e o grupo ácido 
carboxílico de outro, com perda de água.
Formação de Proteínas
Dipeptídeos (2 aminoácidos), tripeptídeos 
(3 aminoácidos), polipeptídeos (vários 
aminoácidos) formam proteínas.
Aminoácidos 
Biologicamente Ativos
Atuam como neurotransmissores 
(serotonina, GABA, dopamina),mediadores 
(histamina) e hormônios (tiroxina).
Bioquímica
Unidade 2: Proteínas: Estruturas e Funções
Objetivos da Unidade
1 Estruturas 
Proteicas
Conhecer sobre a estrutura 
das proteínas e suas funções 
no organismo.
2 Papel das Enzimas
Estudar sobre o papel das 
enzimas no organismo 
humano.
3 Fatores de Atividade
Compreender os fatores que afetam a atividade enzimática.
Proteínas: Biomoléculas 
Essenciais
Abundância
São as biomoléculas 
encontradas em maior 
quantidade no organismo 
humano.
Composição
Compõem mais da metade do 
peso de uma célula.
Versatilidade
Desempenham diversas funções e estão envolvidas em todos os 
processos metabólicos.
As proteínas são polímeros formados pela união de aminoácidos através das 
ligações peptídicas.
Funções Principais 
das Proteínas
Defesa
Atuam na defesa e 
proteção do organismo 
contra agentes externos.
Contração
Essenciais para a 
contração muscular e 
movimento corporal.
Transporte
Transportam 
substâncias essenciais 
pelo organismo.
Catálise
Atuam como 
catalisadores biológicos 
nas reações químicas.
Classificação e Estrutura das Proteínas
Estrutura Quaternária
Agrupamento de subunidades proteicas
Estrutura Terciária
Enovelamento tridimensional
Estrutura Secundária
Alfa-hélice e folha beta
Estrutura Primária
Sequência de aminoácidos
A estrutura primária é determinada pelo gene e define a função da proteína. As 
estruturas são estabilizadas por diferentes tipos de ligações químicas.
Desnaturação Proteica
Proteína Nativa
Estrutura tridimensional funcional e ativa.
Fatores Desnaturantes
Temperatura, pH, detergentes e solventes alteram a 
estrutura.
Proteína Desnaturada
Perda da conformação espacial, mantendo apenas a 
estrutura primária.
A desnaturação pode ser reversível ou irreversível, 
dependendo da intensidade do fator desnaturante.
Proteínas Estruturais
Colágeno
Proteína fibrosa em tripla-hélice. 
Dá sustentação às cartilagens, 
pele, tendões e ossos.
Elastina
Proteína fibrosa com propriedade 
elástica. Pode ser estendida várias vezes.
Queratina
Proteína fibrosa rica em cisteína. 
Principal componente dos cabelos e 
unhas.
Proteínas de Defesa e Contração
Anticorpos
Grupo de proteínas com pelo menos 4 subunidades. 
Produzidas pelos linfócitos B.
Função de defesa contra infecções bacterianas e virais.
Actina e Miosina
Proteínas responsáveis pela contração muscular.
A miosina forma filamentos grossos com 6 cadeias 
polipeptídicas.
A actina forma filamentos finos com 357 resíduos.
Proteínas de Transporte e 
Catalisadoras
1 Hemoglobina
Proteína com 4 subunidades presente no sangue. Transporta oxigênio para 
todas as células.
2 Mioglobina
Proteína pequena que transporta oxigênio para os músculos.
3 Lipoproteínas
Ligam-se aos lipídeos, transportando-os através do plasma sanguíneo.
4 Enzimas
Catalisadores biológicos que aceleram reações químicas. Exemplo: amilase 
salivar.
Enzimas: Catalisadores Biológicos
Definição
Proteínas que aumentam a velocidade das 
reações químicas sem sofrer alteração. 1
Nomenclatura
Nomeadas com o sufixo "-ase" adicionado 
ao nome da substância envolvida.2
Função
Viabilizam a atividade celular, quebrando 
ou unindo moléculas.
3Especificidade
Agem especificamente no substrato, 
seguindo o modelo "chave-fechadura".
4
Classificação das 
Enzimas
Oxidorredutases
Catalisam reações de óxido-redução.
Transferases
Catalisam transferência de grupos funcionais.
Hidrolases
Catalisam reações de hidrólise.
Liases, Isomerases e Ligases
Catalisam eliminação de grupos, isomerização e ligação, 
respectivamente.
As enzimas diminuem seletivamente as energias de ativação 
das reações necessárias para a sobrevivência celular.
Fatores que Modificam as Estruturas das 
Enzimas
1
Temperatura
Temperatura ótima entre 35-40°C para enzimas humanas
2
pH
Cada enzima tem um pH ótimo para atividade máxima
3
Desnaturação
Acima de 40°C, as enzimas humanas desnaturam
A amilase salivar funciona em pH neutro e é inativada no estômago devido ao pH ácido.
Vantagens do Uso de Enzimas
100%
Especificidade
Alto grau de especificidade para seus substratos.
0
Toxicidade
Não são tóxicas e são produtos naturais biológicos.
↑
Eficiência
Altamente eficientes, acelerando reações.
↓
Energia
Econômicas, reduzindo a energia de ativação.