Química dos Aminoácidos

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Aminoácidos são as subunidades monoméricas que compõem as proteínas.
As proteínas são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa, 
em todos os organismos elas são constituídos do mesmo conjunto de 20 aminoácidos, esse 
grupo de moléculas podem ser consideradas o alfabeto no qual a estrutura proteica é lida.
Funções dos Aminoácidos
Servem como precursores de:
Química dos Aminoácidos
BIOQUIMICA
Giovanna Ângela UFPE
Hormônios (ex: tirosina percursora de hormônios da tireóide T3 e T4)
Pigmentos (tirosina percursora da melanina). 
Mediadores inflamatórios (a histidina é precursor da histamina)
Também podem ser mediadores de reações metabólicas, tampões energéticos e a creatina é 
utilizada para o armazenamento do grupo fosfato.
Estrutura dos Aminoácidos
Para todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, o carbono alfa está ligado a quatro 
grupos diferentes: um grupo carboxila(-COOH), um grupo amino(-NH3), um grupo R e um 
átomo de hidrogênio (na glicina o grupo R é outro hidrogênio). 
Compostos nitrogenados, como as purinas. 
Neurotransmissores (também podem atuar como um).
Alfa aminoácidos são aqueles onde o grupo amino e o grupo carboxila estão ligados ao 
mesmo átomo de carbono (carbono alfa, primeiro contando a partir do grupo carboxila).
são moléculas assimétricas.
Beta aminoácidos são aqueles onde o grupo amino está ligado ao carbono beta, o segundo 
carbono contando a partir do grupo carboxila.
Ômega aminoácidos são aqueles onde o grupo amino está ligado ao carbono omega, o ultido 
da cadeia, oposto a carboxila.
Como o carbono alfa está ligado a quatro grupos diferentes ele é chamado de centro quiral. 
O arranjo tetraédrico do átomo permite dois arranjos espaciais únicos, ou seja dois 
esteroisômeros da classe denominada enantiômero. Elas são imagens especulares não 
sobreponíveis uma da outra (ou seja, imagens espelhadas).
Os L-aminoácidos são aqueles com o grupo amino no lado esquerdo e os D-aminoácidos tem 
o grupo amino no lado direito
Os aminoácidos das proteínas são exclusivamente L-aminoácidos, pois as células são capazes 
de sintetizar especificamente os isômeros L de aminoácidos, tornando-se estereoespecíficas 
as reações por elas catalisadas. Os D-aminoácidos são encontrados em peptídeos das 
paredes bacterianas e peptídeos antibióticos.
Devido ao centro quiral as moléculas também são opticamente ativas, giram o plano da luz 
polarizada. Podem ser classificadas como levorrotatórias, rotaciona para a esquerda, e, 
dextrorrotatórias, rotaciona para a direita.
Não confundir com L e D aminoácidos. Nem todos os L-aminoácidos são levorrotatórios e 
vice-versa. 
Classificação dos Aminoácidos
Os aminoácidos são agrupados em cinco grupos principais com base nas propriedades dos 
seus grupos R, particularmente sua polaridade ou tendencia de interagir com a água em pH 
biológico (pH 7,0).
Grupos R apolares, alifáticos são apolares e hidrofóbicos. Como o nome alifático já diz, não 
possui anéis de átomos de carbono. São eles: Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, 
isoleucina, metionina. As cadeias de alanina, valina, leucina e isoleucina se agrupam no 
interior das proteínas, estabilizando-as por interações hidrofóbicas. A cadeia da glicina não 
contribui realmente para interações hidrofóbicas mas ela é facilmente agrupada com 
aminoácidos apolares. A metionina contem enxofre e tem um grupo tioéter ligeiramente 
apolar na cadeia lateral. A prolina tem uma cadeia lateral alifática com estrutura cíclica, e seu 
grupo amino secundário reduz a flexibilidade estrutural de regiões polipeptídicas que a 
contém.
Grupos R aromáticos são aqueles com cadeias laterais aromáticas, relativamente 
apolares(hidrofóbicos). São eles: fenilalanina, tirosina e triptofano. Todos podem participar 
de interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode formar ligações de hidrogênio. 
A tirosina e o triptofano são mais polares que a fenilalanina. Eles absorvem luz ultravioleta, a 
fenilalanina em menor extensão.
Grupos R polares, não carregados são mais solúveis em água, ou mais hidrofílicos do que os 
aminoácidos apolares, eles contêm grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio 
com a água. São eles: a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. A cisteína é um 
caso isolado porque sua polaridade é devido ao seu grupo sulfidrila, fazendo ligações 
dissulfeto que desempenham um papel especial nas estruturas de muitas proteínas pela 
formação de ligações covalentes entre partes de uma molécula polipeptídica ou entre duas 
cadeias polipeptídicas diferentes.
Grupos R carregados positivamente (básicos) são aqueles mais hidrofílicos junto com 
aqueles carregados negativamente, apresentam carga positiva em pH 7,0. São eles: lisina, 
arginina e histidina.
Grupos R carregados negativamente (ácidos) apresentam carga negativa em pH 7,0. São eles: 
aspartato e glutamato.
Quanto ao destino metabólico os aminoácidos podem ser classificados em: glicogênicos, que 
produzem percursores da glicose, como o piruvato, durante o catabolismo. Podem ser 
cetônicos, que produzem percursores de corpos cêtonicos como acetil-CoA ou acetoacetato. 
Ou podem ser ambos.
Quanto a importância nutricional podem ser essenciais(histidina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano, valina), que devem ser obtidos pela dieta pois 
não podem ser sintetizados pelo organismo, e os não essenciais (alanina, asparagina, 
aspartato, glutamato, serina), que o corpo humano consegue sintetizar através de outros 
compostos. Há também os semiessenciais (arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, 
tirosina), que são sintetizados pelo corpo porém as vezes a quantidade produzida não é 
suficiente para certas situações.
Aminoácidos como Ácidos e Bases
Os grupos amino e carboxila de aminoácidos, em conjunto com os grupos ionizáveis R de 
alguns aminoácidos, funcionam como ácidos e bases fracos, podendo agir como tampões. 
Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em água em pH neutro, ele 
permanece na solução como um íon bipolar, possuindo carga positiva e negativa, esse íon é 
chamado zwitteríon, e pode agir como ácido ou base. Substancias com essa natureza dupla 
são anfotéricas, e chamadas de anfólitos.
ponto isoelétrico é o valor de pH onde uma molécula apresenta carga elétrica líquida igual a zero
Titulação de um Aminoácido
Titulação consiste na remoção gradual de prótons através da adição de uma base.
Primeiramente teremos uma solução de aminoácidos em pH bem ácido, com os aminoácidos 
totalmente protonados, possuindo uma carga positiva. É adicionado gradativamente 
pequenas quantidades de NaOH (base) na solução, medindo o pH a cada adição. Esse 
processo continua até que os aminoácidos da solução estejam predominantemente 
desprotonados.
A titulação permite encontrar:
Em aminoácidos sem grupo R ionizáveis 
Em aminoácidos com grupo R ionizáveis:
pKa’s (regiões tamponantes), o valor de pH onde um grupo ionizável está 50% 
dissociado, com a concentração protonada e desprotonada iguais. A faixa de pH que se 
estende 1 unidade para baixo ou para cima em relação a valores de pK constituem 
regiões em que o aminoácido apresenta poder tamponante.
Carga os aminoácidos tem carga final negativa em qualquer pH acima do seu pI, e carga 
final positiva em qualquer pH abaixo do seu pI.
Ponto Isoelétrico (pI) é o valor de pH onde a molécula apresenta carga elétrica liquida 
igual a zero com a molécula eletricamente neutra. Um ponto de inflexão, no qual a 
remoção do primeiro próton está completa e a remoção do segundo apenas começou.
pK1 é o pH na metade da desprotonação do grupo carboxila
pK2 é o pH na metade da desprotonação do grupo amino
pI a desprotonação do grupo carboxila já terminou e a do grupo amino ainda não 
começou. pl= (pK1+pK2)/2
Peptídeos 
São polímeros de aminoácidos, formados por ligações peptídicas (ligações químicas 
covalentes que ocorrementre o grupo carboxila, -COOH, e o grupo amino, -NH2, nos 
aminoácidos). Podem ser dipeptídeos, tripeptídeos, tetrapeptídeos e assim por diante. 
Quando alguns aminoácidos se ligam é chamado oligopeptídeo, quando muitos aminoácidos 
se ligam é chamado polipeptídeo. Em um peptídeo a extremidade com um grupo amino livre 
é chamado aminoterminal, e a extremidade com grupo carboxila livre é chamado 
carboxiterminal. A extremidade aminoterminal é localizada à esquerda e a extremidade 
carboxiterminal à direita. A sequência é lida da esquerda para a direita, começando com a 
extremidade aminoterminal.
Peptídeos vão de 2 até 50 aminoácidos.
Aminoácido com 2 grupos carboxilicos e 1 grupo amino
pK1 é o pH na metade da desprotonação do primeiro grupo carboxila
pKr é o pH na metade da desprotonação do segundo grupo carboxila
pK2 é o pH na metade da desprotonação do grupo amino
pI a desprotonação do primeiro grupo carboxila já concluiu e o do segundo grupo 
carboxila ainda não começou. pI=(pK1+pKr)/2
Aminoácido com 2 grupos amino e 1 grupo carboxila
pK1 é o pH na metade da desprotonação do grupo carboxila
pKr é o pH na metade da desprotonação do primeiro grupo amino
pK2 é o pH na metade da desprotonação do segundo grupo amino
pI a desprotonação do primeiro grupo amino já concluiu e o do segundo grupo amino 
ainda não começou. pI= (pKr+pK2)/2
Insulina tem duas cadeias polipeptídicas, uma com 21 aminoácidos e outra com 30 
aminoácidos.
Ocitocina tem 9 aminoácidos.
Vasopressina tem 9 aminoácidos.