lista 1 bioquimica (1)

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Disciplina: Bioquímica 
Prof. responsável: Prof. Dr. Fábio Haach Téo 
Lessandra Aparecida de Aquino RA- 20211540 
 
Lista de exercícios 1 
 
1) Em cada um dos compostos abaixo, identifique os grupos funcionais 
2) Quais são as principais macromoléculas (biopolímeros) que formam os seres vivos? 
 R: As principais macromoléculas são: Proteína, carboidratos, lipídeos e ácidos nucléicos. 
 
3) Explique o fenômeno da isomeria. Quais são os dois tipos de isomeria? Qual é a importância da 
isomeria nos sistemas biológicos? 
R: A isomeria é o fenômeno em que moléculas diferentes possuem a mesma fórmula molecular, mas estruturas 
químicas diferentes. Em outras palavras, são moléculas com a mesma quantidade de átomos, mas organizados 
de maneiras distintas. 
 
 Existem dois tipos principais de isomeria: Isomeria estrutural: ocorre quando as moléculas possuem diferentes 
estruturas de ligação dos átomos, ou seja, diferentes disposições dos grupos funcionais. Isso inclui isômeros 
de cadeia, posição, função e tautômeros. 
 
Isomeria estereoisomérica: ocorre quando as moléculas possuem a mesma sequência de ligação dos átomos, 
mas diferentes arranjos espaciais. Isso inclui isômeros cis-trans, enantiômeros e diastereômeros. 
 
A importância da isomeria nos sistemas biológicos é que os organismos vivos utilizam muitas vezes apenas um 
dos isômeros de uma determinada molécula. Por exemplo, o corpo humano utiliza apenas o isômero D-glicose 
como fonte de energia, enquanto o isômero Lglicose não é metabolizado da mesma maneira. Isso ocorre porque 
as enzimas do corpo são altamente específicas e reconhecem apenas um dos isômeros. Além disso, a isomeria 
também pode afetar as propriedades físicas e químicas das moléculas, como a solubilidade, ponto de fusão, 
ponto de ebulição e atividade biológica, entre outros. 
4) Com base em seus conhecimentos sobre termodinâmica, analise as afirmações abaixo, 
classificando-as em verdadeiras (V) ou falsas (F). 
a) (V) Reações químicas ΔG negativo são consideradas espontâneas. 
b) (V) A energia livre de Gibbs (G) de um sistema depende de dois fatores: entalpia e entropia. 
c) (F) O valor de ΔG não depende das concentrações de produtos e reagentes. 
d) (F) Quanto mais positivo o valor de ΔG, mais rápido a reação química irá ocorrer. 
e) (V) Uma reação química com variação de entalpia (ΔH) positiva, ou seja, exotérmica, só irá 
ocorrer se houver aumento de entropia (S), o que torna ΔG negativo. 
f) (V) As reações exotérmicas (ΔH<0) ocorrem com liberação de energia, apresentando ΔG negativo. 
g) (F) Reações químicas com ΔG positivo não ocorrem espontaneamente, mas podem ser 
viabilizadas pela ação de enzimas. 
 
5) Analise o esquema abaixo. Qual é o princípio químico ilustrado? Como e com que finalidade ele 
é utilizado em sistemas biológicos? 
 
R: Acoplamento energético em processos químicos e mecânicos. (a) O movimento da queda de um objeto libera 
energia potencial que pode realizar trabalho mecânico. A energia potencial disponibilizada pelo movimento de 
queda espontânea, no processo exergônico (em vermelho), pode ser acoplada ao processo endergônico 
representado pelo movimento ascendente de um segundo objeto (em azul). (b) Na reação 1, a formação de glicose-
6-fosfato a partir da glicose e do fosfato inorgânico (Pi) gera um produto com conteúdo energético maior que o 
Éster 
Álcool 
Ácido Carboxílico 
Cetona 
Amina 
Ácido Carboxílico 
Ácido Carboxílico 
Amina 
dos reagentes. Para esta reação endergônica, ∆G é positivo. Na reação 2, a quebra exergônica do trifosfato de 
adenosina (ATP) tem uma grande variação negativa de energia livre (∆G2). A terceira reação é a soma das reações 
1 e 2, e a variação da energia livre, ∆G3, é a soma aritmética de ∆G1 e ∆G2. Pelo fato de ∆G3 ser negativo, o 
processo como um todo é exergônico e ocorre espontaneamente. 
 
 
 
6) Dada a reação genérica A(s) +B(s) C(s)+D(s) ΔH<0, o que ocorre com o equilíbrio químico 
nas situações elencadas abaixo? 
a) Diminuição da concentração de A. 
R: A diminuição da concentração de A irá deslocar o equilíbrio para a direita, a fim de compensar a diminuição 
de A e manter a constante de equilíbrio constante. Isso significa que a concentração de C e D aumentará, 
enquanto a concentração de A e B diminuirá. 
b) Aumento da concentração de B. 
R: O aumento da concentração de B irá deslocar o equilíbrio para a direita, a fim de compensar o aumento de 
B e manter a constante de equilíbrio constante. Isso significa que a concentração de C e D aumentará, 
enquanto a concentração de A e B diminuirá. 
c) Diminuição da concentração de C. 
R: A diminuição da concentração de C irá deslocar o equilíbrio para a esquerda, a fim de compensar a 
diminuição de C e manter a constante de equilíbrio constante. Isso significa que a concentração de A e B 
aumentará, enquanto a concentração de C e D diminuirá. 
d) Aumento da concentração de D. 
R: O aumento da concentração de D irá deslocar o equilíbrio para a esquerda, a fim de compensar o aumento 
de D e manter a constante de equilíbrio constante. Isso significa que a concentração de A e B aumentará, 
enquanto a concentração de C e D diminuirá. 
e) Aumento da temperatura. 
R: O aumento da temperatura irá deslocar o equilíbrio para a esquerda, a fim de absorver o excesso de energia 
térmica e manter a constante de equilíbrio constante. Isso significa que a concentração de A e B aumentará, 
enquanto a concentração de C e D diminuirá. 
f) Diminuição da pressão. 
R: A diminuição da pressão não tem efeito sobre o equilíbrio químico de uma reação sólida, uma vez que as 
concentrações permanecem constantes. Se a reação envolver gases, a diminuição da pressão poderá deslocar 
o equilíbrio para o lado que contém o maior número de moléculas gasosas, a fim de aumentar a pressão e 
manter a constante de equilíbrio constante. 
 
7) Como as biomoléculas interagem entre si? Explique os principais tipos de interações entre as 
biomoléculas. 
 R: as interações entre as biomoléculas dependem das suas respectivas conformações espaciais e, portanto, 
são esterioespecíficas. 
 
8) Qual é a função biológica do sistema tampão? Quais são seus componentes? Explique o seu 
funcionamento quando há adição de álcali e quando há adição de ácido. 
R: O sistema tampão biológico tem por finalidade evitar que ocorram variações muito grandes no pH, durante o 
metabolismo celular ocorre liberação ou consumo de muitos ácidos e que são constantemente liberados no 
meio celular ou extracelular (corrente sanguínea). O organismo neutraliza estes ácidos para prevenir alterações 
na quantidade de H + ácidos para prevenir alterações na quantidade de H e preservar a função celular. 
Um sistema tampão é formado por um ácido fraco e sua respectiva base conjugada. 
Com a adição de álcali, íons H+ são consumidos para neutralizar os íons OH- . Sem a devida reposição de íons 
H+ , o meio poderia se tornar excessivamente básico. Entretanto, o sistema tampão responde prontamente e o 
equilíbrio é deslocado para a direita, repondo a maior parte dos íons H+ consumidos. No caso da adição de H+ 
, o meio poderia se tornar acidificado. O sistema tampão responde prontamente com o deslocamento do 
equilíbrio para a esquerda, na direção do ácido, consumindo a maior porte dos íons H+ adicionados, o que 
minimiza a queda no valor do pH. 
 
9) Analise o esquema abaixo. Qual (is) sistema (s) tamponantes seriam efetivos em pH fisiológico? 
Justifique sua resposta 
R: Sistema com o PKa mais próximo a 7,4. No caso do gráfico, o sistema tamponantes com o PKa 6,86, seriam 
efetivos em Ph fisiológicos, pois a zona de tamponamento está entre 5,86 e 7,86 e a zona de tamponamento para 
o organismo humano precisa ser em torno de 7. 
 
10) Descreva como é realizado o tamponamento do plasma sanguíneo, explicando os mecanismos 
que possibilitam ao ácido carbônico, mesmo apresentando valores de pKa de 3,77 e 10,2, ter função 
tamponante. 
R: O tamponamento do plasma sanguíneoé realizado por um sistema tampão bicarbonato/carbonato (HCO3-
/CO32-), que ajuda a manter o pH do sangue dentro de uma faixa fisiológica ideal para o funcionamento 
adequado das enzimas e outras biomoléculas. 
O ácido carbônico (H2CO3) é um composto químico que pode atuar como um tampão para manter o pH do 
sangue. Ele é produzido a partir da reação do dióxido de carbono (CO2) com água (H2O), catalisada pela enzima 
anidrase carbônica, presente nos eritrócitos (glóbulos vermelhos) e nas células endoteliais dos pulmões e dos 
vasos sanguíneos: CO2 + H2O ⇌ H2CO3. 
O ácido carbônico é um ácido fraco, com pKa1 = 3,77 e pKa2 = 10,2. Isso significa que ele pode doar um próton 
(H+) em solução aquosa, formando o íon bicarbonato (HCO3-) em uma reação ácido-base: H2CO3 ⇌ H+ + HCO3- 
O bicarbonato, por sua vez, pode aceitar um próton (H+) em solução aquosa, formando o ácido carbônico: 
HCO3- + H+ ⇌ H2CO3. 
Dessa forma, o sistema tampão bicarbonato/carbonato atua mantendo o pH do sangue relativamente constante, 
mesmo diante de variações na concentração de ácido ou de base. Quando há excesso de ácido no sangue (por 
exemplo, em caso de acidose), o ácido se combina com o bicarbonato, formando ácido carbônico. Esse ácido, 
por sua vez, libera gás carbônico (CO2) e água (H2O), que são eliminados pelos pulmões e pelos rins, 
respectivamente. Esse processo ajuda a diminuir a concentração de ácido no sangue, elevando o pH. 
 Por outro lado, quando há excesso de base no sangue (por exemplo, em caso de alcalose), o bicarbonato se 
combina com o íon hidrogênio (H+) presente no sangue, formando ácido carbônico. Esse ácido é rapidamente 
convertido em gás carbônico e água pelo sistema respiratório e pelos rins, respectivamente, eliminando o 
excesso de base e diminuindo o pH. 
Assim, o sistema tampão bicarbonato/carbonato é capaz de manter o pH do sangue em um intervalo de cerca de 
7,35 a 7,45, permitindo que as reações bioquímicas ocorram de forma adequada e assegurando a homeostase 
do organismo. 
 
11) Por que a administração intravenosa de bicarbonato (HCO3-) é frequentemente utilizada em 
casos de acidose? 
R: A administração intravenosa de bicarbonato (HCO3-) é frequentemente utilizada em casos de acidose porque o 
bicarbonato é um tampão presente no sistema bicarbonato/carbonato que ajuda a manter o pH sanguíneo dentro 
da faixa fisiológica normal (entre 7,35 e 7,45). Na acidose, há um excesso de ácido no sangue que diminui o pH 
sanguíneo abaixo do valor normal. O bicarbonato age como um tampão que reage com o excesso de ácido para 
formar ácido carbônico (H2CO3), que é rapidamente convertido em água e dióxido de carbono pelo sistema 
respiratório, permitindo a eliminação do excesso de ácido do corpo. 
 
No entanto, é importante ressaltar que a administração intravenosa de bicarbonato deve ser feita com cuidado e 
sob monitoramento médico, pois o excesso de bicarbonato no sangue pode causar alcalose, levando a 
complicações sérias. Além disso, a causa subjacente da acidose deve ser tratada para prevenir a recorrência. 
 
12) Descreva a estrutura química de um aminoácido. 
R: Todos os 20 aminoácidos existentes são α-aminoácidos, ou seja, o grupo amina e o grupo carboxila estão 
ligados ao mesmo carbono (carbono alfa). Um aminoácido é definido pelo seu grupo lateral (R). 
Todos os aminoácidos têm em comum um grupamento amina (NH2) e um grupamento carboxila ou ácido 
(COOH) ligados a um mesmo átomo de carbono, que, por sua vez, está ligado a um átomo de hidrogênio e a um 
radical (R) que varia de um aminoácido para outro. 
 
13) Esquematize como se dá a ligação entre dois aminoácidos (ligação peptídica). 
 R: Caracterizada pela reação do grupamento amina de um aminoácido com o grupamento carboxila de outro, 
com liberação de uma molécula de água. 
 
 
 
14) Como os aminoácidos podem ser classificados em relação à cadeia lateral ou radical? Eles 
podem apresentar atividade tamponante? Explique. 
R: Os aminoácidos podem ser classificados em relação à sua cadeia lateral, também chamada de radical, em 
quatro grupos principais: Aminoácidos não polares: apresentam radicais hidrofóbicos e não interagem com a 
água. Exemplos incluem glicina, alanina e valina. Aminoácidos polares sem carga: apresentam radicais 
hidrofílicos e interagem com a água, mas não possuem carga elétrica. Exemplos incluem serina, treonina e 
cisteína. Aminoácidos ácidos: apresentam radicais carboxílicos (-COOH) e são capazes de doar um próton (H+) 
para o meio, tornando-se carregados negativamente. Exemplos incluem ácido aspártico e ácido glutâmico. 
Aminoácidos básicos: apresentam radicais aminos (-NH2) e são capazes de aceitar um próton (H+) do meio, 
tornando-se carregados positivamente. Exemplos incluem lisina, arginina e histidina. Quanto à atividade 
tamponante, alguns aminoácidos podem apresentar essa capacidade, dependendo de seu pKa (constante de 
dissociação ácida). A atividade tamponante é relacionada à capacidade do aminoácido de doar ou receber 
prótons em solução, e assim manter o pH relativamente estável. Os aminoácidos ácidos, como o ácido 
aspártico e o ácido glutâmico, podem atuar como tampão em soluções ácidas, enquanto os aminoácidos 
básicos, como a histidina, podem atuar como tampão em soluções alcalinas. Já os aminoácidos polares sem 
carga, como a serina e a treonina, possuem pKa próximos do pH fisiológico e também podem apresentar 
atividade tamponante em soluções próximas a esse pH. 
 
15) Explique o conceito de ponto isoelétrico (pI). Qual é o efeito do pI na solubilidade dos 
polipeptídeos? 
 
R: Ponto isoelétrico é o valor de pH onde uma molécula, por exemplo, um aminoácido ou uma proteína, apresenta 
carga elétrica líquida igual a zero. Isso ocorre devido ao fato de que essas biomoléculas possuem grupos (como o 
COOH e o NH3+). A existência de uma carga positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além 
de estabelecer um estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína, aumentando a interação com o 
solvente e, conseqüentemente, favorecendo a solubilidade. 
16) Com relação ao enovelamento das proteínas, julgue os itens abaixo, classificando-os em 
verdadeiros (V) ou falsos (F). 
a) (F) Após a união dos aminoácidos, a proteína recém-formada pode assumir diferentes estruturas 
de acordo com seu enovelamento: primária, secundária, terciária ou quaternária. Entretanto, as 
proteínas são ativas somente quando estão em sua estrutura primária ou secundária. 
b) (V) A estrutura primária da proteína é a sequência linear de aminoácidos que a forma. Na 
estrutura primária, portanto, a proteína não está enovelada. 
c) (V) O primeiro nível de enovelamento das proteínas é a estrutura secundária, formada a partir de 
pontes de hidrogênio entre os grupamentos C=O e N-H dos resíduos de aminoácidos da cadeia 
principal. Os resíduos de aminoácidos da cadeia polipeptídica podem interagir de diferentes formas, 
originando dois padrões de estrutura secundária: a α-helice e a folha β-pregueada, sendo que a folha 
β-pregueada pode ser paralela ou anti-paralela. 
d) (V) O segundo nível de enovelamento das proteínas é a estrutura quaternária, que geralmente se 
forma através de um grande número de interações não covalentes (pontes de hidrogênio, interações 
eletrostáticas e interações hidrofóbicas, principalmente) entre as cadeias laterais de resíduos de 
aminoácidos da cadeia principal, os quais estão, muitas vezes, distantes uns dos outros na estrutura 
primária. 
e) (V) As regiões de α-helice e de folha β-pregueada das proteínas normalmente se organizam em 
padrões conservados durante a evolução, estando presentes em várias espécies de seres vivos. Esses 
padrões são denominados de motivos. Os motivos, por sua vez, formam domínios, que são 
definidos como uma subestrutura gerada em qualquer parte da cadeia polipeptídica e que pode se 
enovelar independentemente em uma estrutura compacta e estável. Uma mesma proteína pode ter 
vários domínios, cada um com uma funçãodiferentes. Entretanto, apenas proteínas na estrutura 
quaternária apresentam domínios. 
f) (V) Algumas proteínas apresentam estrutura terciária, ou seja, são formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica (unidades). Essas unidades normalmente estão ligadas entre si através de 
ligações covalentes do tipo S-S (pontes dissulfeto) entre cadeias laterais de resíduos de cisteína. 
g) (F) O processo de enovelamento das proteínas é sempre espontâneo, pois depende apenas da sua 
estrutura primária, ou seja, da sua sequência de aminoácidos. De fato, após serem desnaturadas, as 
proteínas são capazes de reassumir automaticamente a sua configuração nativa assim que o meio 
apresentar as condições adequadas. 
 
17) Morfologicamente, como as proteínas podem ser classificadas? Explique como a conformação 
dos polipeptídeos se relaciona com as suas funções. 
R: As proteínas podem ser classificadas morfologicamente em fibrosas e globulares. As proteínas fibrosas são 
alongadas e têm uma estrutura secundária predominantemente em forma de hélice ou folhas β, sendo 
geralmente insolúveis em água e têm função estrutural, como o colágeno. Já as proteínas globulares são 
compactas e dobradas em uma estrutura tridimensional, tendo função principalmente catalítica, regulatória ou 
de transporte, como as enzimas, hormônios e hemoglobina. A conformação dos polipeptídeos é fundamental 
para a função das proteínas, uma vez que é essa estrutura que permite o reconhecimento e interação com 
outras moléculas no ambiente celular. Qualquer alteração na conformação da proteína pode levar à perda ou 
alteração da sua função, resultando em doenças. 
 
18) Explique o conceito de "cooperação" ou "alosteria". Ele se aplica a qualquer proteína? 
R: A cooperação ou alosteria é um fenômeno no qual a ligação de uma molécula em um sítio de uma proteína 
altera a afinidade da proteína em outros sítios de ligação. Esse mecanismo é observado em muitas proteínas 
reguladoras e enzimas, que têm sua atividade regulada por moléculas específicas chamadas de ligantes. A 
cooperação ocorre quando a ligação do primeiro ligante aumenta a afinidade da proteína para se ligar a um 
segundo ligante, e assim sucessivamente. Isso resulta em uma curva de saturação sigmoidal em vez de 
hiperbólica na relação entre a concentração do ligante e a atividade da proteína. A cooperação pode ser 
explicada pela mudança conformacional da proteína em resposta à ligação do ligante, que afeta os sítios de 
ligação subsequentes. Embora a cooperação seja mais comum em proteínas reguladoras, também pode ser 
observada em outras proteínas, como as enzimas. No entanto, nem todas as proteínas exibem cooperação, e 
algumas podem ter curvas de saturação hiperbólicas em vez de sigmoidais. 
 
19) Qual é a função desempenhada pela hemoglobina? Descreva a estrutura dessa proteína. 
R: A hemoglobina é uma proteína encontrada nas células vermelhas do sangue (eritrócitos) e é responsável pelo 
transporte de oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo, bem como pelo transporte de dióxido de carbono 
dos tecidos de volta para os pulmões. A hemoglobina é composta por quatro subunidades proteicas, cada uma 
contendo um grupo heme que se liga reversivelmente a uma molécula de oxigênio. Cada subunidade consiste de 
uma cadeia polipeptídica globular, sendo que em humanos existem duas cadeias alfa e duas cadeias beta. Essas 
cadeias são enroladas em uma estrutura globular compacta e a interação entre as subunidades é fundamental 
para a estabilidade e função da proteína. A estrutura da hemoglobina é importante para a sua função, uma vez 
que permite que a proteína se ligue ao oxigênio nos pulmões e o libere nos tecidos que necessitam dele. A 
afinidade da hemoglobina pelo oxigênio é influenciada pela concentração de dióxido de carbono, pH e 
temperatura, permitindo que a proteína responda às necessidades metabólicas do corpo. 
 
20) Em que consiste o efeito Bohr? Qual é a sua importância fisiológica? 
R: O efeito Bohr é uma propriedade da hemoglobina que consiste na sua capacidade de liberar oxigênio em 
resposta a mudanças no pH e na concentração de dióxido de carbono (CO2) no ambiente. Quando a 
concentração de CO2 aumenta ou o pH diminui (ambiente ácido), a hemoglobina sofre uma mudança em sua 
conformação, o que leva a uma diminuição na afinidade do oxigênio, ou seja, a hemoglobina libera mais oxigênio 
para os tecidos. Essa propriedade é importante fisiologicamente porque permite que a hemoglobina transporte 
mais oxigênio para os tecidos quando eles estão produzindo mais CO2 e necessitam de mais oxigênio para 
produzir energia. Além disso, o efeito Bohr também ajuda a regular o pH sanguíneo, já que o CO2 dissolvido no 
sangue forma ácido carbônico, que pode diminuir o pH do sangue, e a liberação de oxigênio pela hemoglobina 
em resposta ao aumento de CO2 ajuda a compensar essa acidificação. 
 
21) A hemoglobina contribui para a manutenção do pH plasmático? Explique sua resposta. 
R: Sim, a hemoglobina contribui para a manutenção do pH plasmático. Quando o pH do plasma sanguíneo 
diminui (tornando-se mais ácido), a hemoglobina tende a liberar mais prótons (íons H+) em virtude do efeito 
Bohr, reduzindo a acidez do meio. Por outro lado, quando o pH do plasma aumenta (tornando-se mais básico), a 
hemoglobina tende a se ligar mais fortemente aos prótons, impedindo a elevação excessiva do pH e, 
consequentemente, mantendo o equilíbrio ácido-base do organismo. Esse processo ocorre porque a 
hemoglobina funciona como um importante sistema tampão no sangue, ou seja, é capaz de absorver ou liberar 
prótons para evitar grandes oscilações no pH plasmático. 
 
22) Explique como se dá a contração muscular. 
R: A contração muscular é um processo complexo que envolve a interação entre proteínas contráteis, íons e 
energia. O processo começa com o potencial de ação que se propaga ao longo do axônio e chega à junção 
neuromuscular, onde é liberado um neurotransmissor (acetilcolina) que se liga a receptores na membrana 
plasmática das células musculares, desencadeando a abertura de canais iônicos e permitindo a entrada de íons 
Na+. 
 
A entrada de Na+ causa a despolarização da membrana plasmática, que se propaga ao longo dos túbulos T, 
invaginações da membrana que se estendem para o interior da célula. Os túbulos T estão em contato próximo 
com o retículo sarcoplasmático, uma organela especializada na armazenagem de íons cálcio (Ca2+). A 
despolarização dos túbulos T desencadeia a liberação de íons Ca2+ do retículo sarcoplasmático para o citosol, 
onde o Ca2+ se liga a proteínas contráteis (troponina e tropomiosina), desbloqueando os sítios de ligação dos 
filamentos de actina com os filamentos de miosina. 
 
A ligação entre os filamentos de actina e miosina desencadeia a formação de pontes cruzadas, que permitem o 
deslizamento dos filamentos um sobre o outro e, consequentemente, a contração muscular. Esse processo é 
mediado por ATP, a molécula responsável pelo fornecimento de energia para a contração muscular. O ATP é 
hidrolisado pela miosina para fornecer energia para a formação de pontes cruzadas e, posteriormente, é 
regenerado por meio de processos bioquímicos que envolvem o metabolismo celular. 
 
 A contração muscular pode ser interrompida pela remoção de Ca2+ do citosol, que ocorre por meio de 
processos de transporte ativo e/ou armazenagem no retículo sarcoplasmático. A remoção de Ca2+ do citosol é 
essencial para a relaxação muscular e para a preparação da célula para uma nova contração. 
 
23) Com relação às enzimas, julgue os itens abaixo, classificando-os em verdadeiros (V) ou falsos 
(F). 
a) (V) As enzimas possibilitam a ocorrência de reações químicas termodinamicamente desfavoráveis. 
b) (V) Apesar de ter caráter basicamente proteico, enzimas podem conter porções formadas por 
carboidratos, lipídeos ou íons inorgânicos. Essas porções, denominadas de "grupos prostéticos", 
normalmente desempenham papel fundamental na função enzimática. 
c) (V) A funçãoenzimática é afetada pelo pH e pela temperatura do meio, uma vez que, para 
realizarem as suas funções, as enzimas precisam estar em sua conformação nativa. De fato, os sítios 
de ligação das enzimas são estruturas formadas a partir do enovelamento dos polipeptídeos, 
geralmente 
envolvendo resíduos de aminoácidos distantes uns dos outros na estrutura primária. A desnaturação 
provocada por alterações na temperatura ou no pH do meio podem resultar, portanto, em perda de 
sítios de ligação e inatividade enzimática. 
d) (F) Em reações catalisadas por enzimas que seguem a cinética de Michaelis-Menten, a velocidade 
é diretamente proporcional à concentração da enzima. O mesmo acontece em relação à 
concentração de substrato, que, em qualquer condição, é diretamente proporcional à velocidade da 
reação. 
e) (V) O parâmetro kcat indica a taxa de turnover da enzima, ou seja o número máximo de moléculas 
do substrato que o centro ativo converte em produto, por segundo. Portanto, o kcat está relacionado à 
eficiência da enzimática, possuindo altos valores quando a enzima é altamente eficiente. 
f) (V) A constante de Michaelis-Menten (km) pode representar uma medida da afinidade da enzima 
pelo seu substrato, condição na qual seu valor é igual à constante de dissociação do complexo 
enzima + substrato (ES). 
g) (V) A relação kcat/km, algumas vezes denominada de constante de especificidade, permite 
comparar a eficiência enzimática. Enzimas que catalisam reações vitais no metabolismo geralmente 
possuem altos valores para kcat e km, sendo que o valor da relação kcat/km pode se tornar igual ao 
limite imposto pelo taxa de difusão da enzima e do substrato no meio. Nessa condição, a enzima 
atinge a perfeição catalítica, ou seja, convertem substrato em produto toda vez que colidem com 
moléculas do substrato. 
h) (F) Inibidores reversíveis (competitivos) das enzimas michaelinas levam a uma diminuição da 
velocidade máxima (Vmax) da reação catalisada, enquanto os inibidores irreversíveis (não- 
competitivos) geram uma modificação aparente de km. 
 
24) Responda as questões abaixo. 
a) Qual a concentração de substrato para que uma enzima com kcat de 30,0 s–1 e Km de 0,0050 M 
opere com um quarto da velocidade máxima? 
R: Para operar com um quarto da velocidade máxima, a enzima deve estar operando a 25% da Vmáx. Usando a 
equação da cinética de Michaelis-Menten: 
v = (Vmax*[S])/(Km + [S]) 
Podemos escrever: 
0,25Vmax = (Vmax[S])/(Km + [S]) 
0,25 = [S]/(Km + [S]) 
0,25(Km + [S]) = [S] 
0,25Km + 0,25[S] = [S] 
0,25[S] - [S] = -0,25Km 
–0,75[S] = -0,25Km 
[S] = 0,333 M ou 333 µM. 
 
b) Determine a fração da Vmáx que seria obtida nas seguintes concentrações de substrato [S]: ½ Km, 
2 Km e 10 Km. 
R: Usando a equação da cinética de Michaelis-Menten: 
v = (Vmax*[S])/(Km + [S]) 
Podemos escrever a fração da Vmáx para as seguintes concentrações de substrato: 
[S] = 0,5 Km v = (Vmax*(0,5*Km))/((1/2)Km + 0,5Km) = 0,333 Vmáx 
[S] = 2 Km v = (Vmax*(2Km))/(2Km + 2*Km) = 0,5 Vmáx 
[S] = 10 Km v = (Vmax*(10Km))/(10Km + 10*Km) = 0,909 Vmáx 
c) Enzimas que catalisam a reação X Y são isoladas de duas espécies de bactérias. As enzimas 
possuem mesma Vmáx, mas diferentes valores de Km para o substrato X. A enzima A tem Km de 2,0 
µM enquanto a enzima B tem Km de 0,5 µM. O gráfico abaixo mostra as cinéticas das reações 
catalisadas pela mesma concentração de cada uma das enzimas e com [X] = 1 µM. Qual curva 
corresponde a cada uma das enzimas? 
R: A curva em azul corresponde à enzima A com Km de 2,0 µM, e a curva em vermelho corresponde à enzima B 
com Km de 0,5 µM. A enzima B apresenta uma maior afinidade pelo substrato X, pois atinge 50% da Vmáx com 
uma concentração menor de substrato. 
 
25) A anidrase carbônica é fortemente inibida pelo fármaco acetazolamida, utilizado como diurético 
(i.e., para aumentar a produção de urina) e para diminuir a pressão excessivamente alta no olho 
(devido ao acúmulo de fluido intraocular) no glaucoma. A anidrase carbônica tem um papel 
importante nesse e em outros processos de secreção, pois participa na regulação do pH e do 
conteúdo de bicarbonato de vários fluidos corporais. A curva experimental da velocidade inicial 
(como porcentagem de Vmáx) dessa reação da anidrase carbônica versus [S] está ilustrada abaixo 
(curva superior). Quando o experimento é repetido na presença de acetazolamida, é obtida a curva 
inferior. A partir da inspeção das curvas e do seu conhecimento das propriedades cinéticas de
inibidores competitivos e mistos, determine a natureza da inibição por acetazolamida. Explique o 
raciocínio usado. 
R: A partir da inspeção das curvas, é possível observar que a presença de acetazolamida causa uma diminuição 
na velocidade máxima da reação (Vmáx) sem alterar significativamente o valor de Km, sugerindo que a 
acetazolamida está atuando como um inibidor competitivo da anidrase carbônica. Isso ocorre porque a 
acetazolamida é estruturalmente similar ao substrato da enzima (dióxido de carbono), podendo competir com ele 
pelo sítio ativo da enzima. A presença do inibidor aumenta a afinidade da enzima pelo substrato, mas diminui a 
velocidade máxima da reação. Isso explica a diminuição da velocidade máxima da reação observada na curva 
inferior. A inibição é reversível, ou seja, a atividade da enzima pode ser recuperada após a remoção do inibidor. 
 
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