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UNIVERSIDADE FEDERAL DA BAHIA
INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOFÍSICA
BIOQUÍMICA APLICADA À NUTRIÇÃO I - ICS067
 Adrianne Silva Gonze
MONTAGEM DA ESTRUTURA DA INSULINA.
Salvador
2021
 MONTAGEM DA ESTRUTURA DA INSULINA.
Experiência apresentada ao Curso de Nutrição, UFBA, como requisito parcial avaliativo da disciplina Bioquímica Aplicada à Nutrição I para maior compreensão sobre a estrutura da insulina.
Docente: Ravena Pereira do Nascimento e Aline Miranda Mascarenhas 
Salvador
2021
1. INTRODUÇÃO
 A montagem da estrutura tem, por finalidade, apresentar a estrutura tridimensional da Insulina bem como suas ligações e interações.
 A insulina é um hormônio anabólico essencial na manutenção da homeostase de glicose e do crescimento e diferenciação celular. Esse hormônio é secretado pelas células β das ilhotas pancreáticas após as refeições em resposta a elevação da concentração dos níveis circulantes de glicose e aminoácidos.
 A função primordial da insulina é transportar glicose para dentro das células, a qual será usada para produção de energia. Com isso, também a insulina é fundamental para o controle do nível da glicemia sanguínea. 
A molécula de insulina é formada por 2 cadeias polipeptídicas, formadas, respectivamente, por cadeias de 21 e 30 aminoácidos ligadas por pontes dissulfeto.
2. MATERIAIS E MÉTODOS 
A estrutura da insulina pré disponibilizada no Ava moodle. 
3. RESULTADOS E DISCUSSÃO 
A insulina, de modo mais específico é produzida pelas células beta, é uma proteína pequena, constituída de duas cadeias polipeptídicas (“A” e “B”), sendo que a cadeia “A” contém 21 aminoácidos e “B” contém 30 aminoácidos. 
Sua estrutura é unida por duas pontes dissulfeto (as duas cadeias polipeptídicas da insulina são unidas por ligações dissulfeto). Pode-se notar que a estrutura tridimensional da insulina apresenta ainda três estruturas helicoidais (α-hélices) sendo duas no peptídeo A e uma no peptídeo B.
Uma -hélice forma-se quando uma única cadeia polipeptídica enrola-se sobre si mesma de modo a formar um cilindro rígido. Uma ponte de hidrogênio forma-se a cada quatro ligações peptídicas, ligando o C=O de uma ligação com o N-H de outra, formando uma hélice regular
Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. Como por exemplo., a carbonila do aminoácido 1 formaria uma ligação de hidrogênio com o N-H do aminoácido 5. Este padrão de ligação leva a cadeia polipeptídica a uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma fita enrolada, sendo que cada volta da hélice contém 3,6 aminoácidos. Os grupos R dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, onde eles estão livres para interagir.
As ligações dissulfeto, ligações covalentes entre as cadeias laterais de cisteínas contendo enxofre, são muito mais fortes que os outros tipos de ligações que contribuem para a estrutura terciária. Elas atuam como "pinos moleculares de segurança", mantendo partes específicas do polipeptídeo firmemente presas uma à outra.
A seguir, imagens sobre a estrutura tridimensional da insulina de acordo com o experimento:
REFERÊNCIAS
EDUCA MAIS BRASIL
Disponível em: < https://www.educamaisbrasil.com.br/enem/biologia/insulina > 
UFRGS
Disponível em : < https://www.ufrgs.br/lacvet/site/wp-content/uploads/2016/07/mecanismo_a%C3%A7ao_insulinaSavio.pdf > 
TODA MATERIA
Disponível em: < https://www.todamateria.com.br/insulina/ >
Michael M. Cox, Princípios de Bioquímica de Lehninger, 6a edição. 
ESTRUTURA DAS PROTEINAS
Disponível em : < https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/5198887/mod_resource/content/0/Aula%20Prote%C3%ADnas%20Estrutura%202016.pdf >
ORDENS DA ESTRUTURA DA PROTEÍNA
Disponível em : < https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure >