AMINOÁCIDOS E PEPTÍDIOS

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AMINOÁCIDOS
Considerações gerais
Todos os 20 aminoácidos comum são α-aminoácidos;
Possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α);
Um aminoácido difere do outro em sua cadeia lateral (grupo R), variando em tamanho, carga elétrica e estrutura, o que influencia em sua solubilidade;
Além desses 20 aminoácidos, há muitos outros menos comuns (podem ser resíduos modificados depois que a proteína foi sintetizada ou aminoácidos presentes em organismos vivos, mas não constituintes de proteínas);
 Estrutura Geral
Para identificar os carbonos de um aminoácido existem duas maneiras:
Os carbonos adicionais do grupo R são designados com β, γ, δ, e assim por diante, prosseguindo para fora do carbono α;
Os átomos de carbono são simplesmente numerados a partir de uma extremidade, dando a maior prioridade ao carbono com o substituinte contendo o átomo de maior número atômico (C-1), que seria o carbono carboxila. Nesse caso, o carbono α seria o C-2.
Em todos os aminoácidos comuns, o carbono α está ligado a quatro diferentes grupos (centro quiral – um grupo carboxila, um grupo amino, um grupo R e um átomo de hidrogênio), com a exceção da glicina, onde o grupo R é um átomo de H;
Por causa do arranjo tetraédrico dos orbitais de ligação em torno do carbono α, os aminoácidos tem dois prováveis estereoisômeros, ambos da classe dos enantiômeros;
As configurações absolutas dos açúcares e aminoácidos simples são especificadas pelo sistema D, L, baseadas na configuração absoluta do açúca de três carbonos do gliceraldeído – proposto por Emil Fischer;
Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são L estereoisômeros. Os resíduos D-aminoácidos têm sido encontrados apenas em alguns poucos peptídeos, incluindo alguns das paredes celulares bacterianas e certos peptídeos antibióticos; 
Quando compostos quirais são formados por reações químicas comuns, o resultado é uma mistura racêmica dos isômeros D e L, de difícil distinção. Mas para o sistema vivo, D e L são tão diferentes como a mão esquerda e a direita. As células são capazes de sintetizar os L estereoisômeros porque os sítio ativos das enzimas são assimétricos, induzindo que as reações que elas catalisam sejam estereoespecíficas.
Os aminoácidos podem ser classificados pelo grupo R, baseado em suas propriedades, em particular a polaridade ou a tendência de interagir com a água em pH biológico (próximo a 7,0);
Grupos R alifáticos, não polares: alanina, valina, isoleucina, glicina (estrutura mais simples, e embora seja apolar, sua cadeia lateral é muito pequena para contribuir com as interações hidrofóbias), metionina (contém enxofre e um grupo tio éter na cadeia lateral), prolina (cadeia lateral alifática com estrutura cíclica diferente).
Grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina e triptofano, com cadeias laterais relativamente não-polares. Todos podem participar de interações hidrofóbicas. O grupo hidroxila da tirosina pode formar pontes de hidrogênio, sendo um grupo funcional importante em enzimas. A tirosina e o triptofano são mais polares que a fenilalanina, a tirosina pela sua hidroxila e o triptofano pelo nitrogênio de seu anel.
Grupos R não-carregados, polares: serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina. Mais solúveis em água que os não-polares, por causa de seus grupos funcionais que formam pontes de hidrogênio com a água. Asparagina e glutamina (facilmente hidrolisada por ácido ou base) são as amidas de dois outros aminoácidos também encontrados em proteínas: aspartato e glutamato. Resíduos unidos por dissulfeto (cisteína) são fortemente hidrofóbicos.
Grupos R positivamente carregados (básico): lisina, arginina e histidina (possui um grupo imidazol). A histidina é o único aminoácido comum que possui uma cadeia lateral ionizável com um pKa próximo da neutralidade.
Grupos R negativamente carregados (acídico): aspartato e glutamato. Possuem grupo R com uma carga líquida negativa em pH 7, cada um com um segundo grupo carboxila.
OBS: Os grupos R mais hidrofílicos são os positiva ou negativamente carregados.
Os aminoácidos podem atuar como ácidos e bases, ou seja, são anfotéricos ou anfólitos. Quando um aminoácido é dissolvido na água, ele existe em solução como íon dipolar (zwitterion);
Os aminoácidos possuem curvas de titulação características, que predizem suas cargas elétricas. No caso da glicina, por exemplo, em pH muito baixo, a espécie iônica predominante é a forma totalmente protonada. (Ver gráfico da página 81 – Lehninger);
O pH característico onde a carga elétrica líquida é zero é chamada de ponto isoelétrico ou pH isoelétrico (onde não se movem em um campo elétrico);
Os aminoácidos diferem nas suas propriedades ácido-base. (Ver gráficos do glutamato e da histidina na página 83 – Lehninger);
Aminoácidos monoamino monocarboxílicos (com grupos R não-ionizáveis) são ácidos dipróticos, em pH baixo e existem em várias formas iônicas diferentes a medida que o pH aumenta. Aminoácidos com grupos R ionizáveis possuem espécies iônicas adicionais, dependendo do pH do meio e do pKa do grupo R.
PEPTÍDIOS
Considerações gerais
São cadeias de aminoácidos, variando de 2 ou 3 a milhares deles;
Na verdade, são formados por resíduos de aminoácidos, pois quando um aminoácido se liga ao outro, há a perda de elementos da água (desidratação) pela remoção do grupo α-carboxila de um aa e do grupo α-amino do outro;
Os aminoácidos são interligados de forma covalente por meio de uma ligação amida substituída – a ligação peptídica (rígida e planar);
A formação da ligação peptídica é um exemplo de uma reação de condensação;
Quando poucos aminoácidos são unidos, chamamos de oligopeptídio, e quando muitos aminoácidos são unidos, chamamos de polipeptídio;
Em um peptídio, o resíduo de aminoácido na extremidade com o grupo α-amino é o resíduo terminal amino, e o resíduo na outra extremidade, que possui um grupo carboxila livre, é o terminal carboxila (ou C-terminal);
Os peptídios podem ser distinguidos pelo seu comportamento de ionização. Possuem apenas um grupo α-amino e um grupo α-carboxila livres, nas extremidades opostas da cadeia. Esses grupos ionizam, embora as constantes de ionização sejam diferentes porque um grupo carregado nas extremidades não está mais ligado ao carbono α;
Como os grupos R de alguns aminoácidos podem ionizar, o comportamento ácido-base de um peptídio pode ser predito a partir dos seus grupos α-amino e α-carboxila, bem como da natureza e número dos seus grupo R ionizáveis;
Assim como os aa livres, os peptídios possuem curvas de titulação características e um pH isoelétrico;
O pKa de um grupo R ionizável pode se alterar muito quando um aminoácido se torna um resíduo de um peptídio. A perda da carga nos grupos α-amino e α-carboxila, as interações com outros grupos R peptídicos e outros fatores ambientais podem afetar o pKa;
A hidrólise de peptídios ou proteínas com ácidos produz uma mistura de α-aminoácidos livres.