Enzimas

Prévia do material em texto

Enzimas
	As estruturas proteicas das enzimas são essenciais para as atividades metabólicas
	Propriedades das enzimas:
		Maior especificidade da reação: alta especificidade em relação á identidade dos seus substratos e dos seus produtos.
		Hipótese para o sitio ativo:
		Modelo chave fechadura: as enzimas eram estruturalmente complementares aos seus substratos (especificidade geométrica). Nesse modelo a enzima é tridimensional e rígida, não leva em consideração que as enzimas estão em estado dinâmica e não estático e por isso o sítio ativo tem flexibilidade.
		Modelo de enzima flexível ou de encaixe induzido:
	O substrato ao ligar-se á enzima provoca uma mudança na estrutura da molécula enzimática, de modo que o aminoácido do centro ativo se adaptariam , formando um centro ativo complementar do substrato.
Fatores que influenciam a ação catalítica das enzimas:
	Temperatura
Afeta a atividade porque muda a conformação da enzima.
	Aumento da temperatura: 2 fases.
Aumento da velocidade da reação pelo aumento da energia cinética das moléculas componentes do sistema (temperatura compatível coma manutenção da estrutura espacial da enzima).
Temperaturas mais altas levam a desnaturação (geralmente está pouco acima da temperatura ótima.
pH
	A maioria das enzimas apresenta um valor de pH para sua atividade máxima, a velocidade diminui conforme a medida que o pH se afasta desse valor ótimo.
Cada enzima possui um pH ótimo, a maioria das enzimas aceleram as reações químicas nas condições fisiológicas a 37°C e pH neutro (~7,5).
Inibidores de enzimas.
Qualquer substancia que reduz a velocidade ou interrompem uma reação enzimática.
Os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em:
Inibidores irreversíveis: aqueles que se ligam ou destroem um grupo funcional, imprescindível para a atividade enzimática.
Ex: inseticidas.
	Inibidores reversíveis:	 caracterizados por uma rápida dissociação do complexo enzima-inibidor. Podem ser de dois tipos:
Competitivos.
Não competitivos.
Inibidores reversíveis
Inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato, por tanto sendo o sítio ativo. A enzima pode ligar-se ao substrato ou ao inibidor, mas não aos dois simultaneamente. A inibição é revertida pelo aumento da concentração do substrato.
(Aines: Os anti-inflamatórios não esteroides são um grupo variado de fármacos que têm em comum a capacidade de controlar a inflamação, de analgesia, e de combater a febre.)
	Os inibidores não competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ligam-se á enzima em um local diferente do sítio ativo, alterando a sua conformação, tornando o processo catalítico ineficiente. O aumento da concentração do substrato não impede a inibição.