Proteinas e aminoácidos

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Cada aminoácido tem um carbono central, denominado carbono α (alfa), que estão ligados a 4 grupos diferentes:
Grupo amino básico (-NH2)
Grupo carboxila ácido (-COOH)
Um átomo de hidrogênio (-H)
E uma cadeia lateral ou grupo R (-R)
OBS.: Carbono ligado a 4 ligantes diferentes são chamados de Carbono quiral, todos os aminoácidos são quirais em exceção da glicina.
A propriedade de cada aminoácido são dependentes de sua cadeia lateral (-R), As cadeias laterais são grupos funcionais que constituem os principais determinantes da estrutura e função das proteínas, assim como da carga elétrica da molécula. 
Aminoácidos alifáticos: Alanina, valina, leucina, isoleucina e glicina. Todos esses aminoácidos tem natureza hidrofóbica 
Aminoácidos aromáticos: A fenilalanina, tirosina e o triptofano têm cadeias laterais aromáticas. Os aminoácidos aromáticos e alifáticos apolares estão normalmente inseridos no núcleo protéico e envolvidos na interações hidrofóbicas entre eles. Os aminoácidos aromáticos são responsáveis pela da luz ultravioleta na maioria das proteínas .
Aminoácidos Polares Neutros: Possuem cadeias laterais com grupos hidroxila ou amida. A serina e a treonina. Esses aminoácidos são encontrados às vezes nos sítios ativos de proteínas catalíticas, as enzimas. Já a asparagina e a glutamina possuem cadeias laterais contendo amida. Esses aminoácidos são apolares, mas não apresentam cargas em condições normais. A serina, a treonina e a asparagina constituem o sítios primários de ligação dos açúcares, às proteínas, formando as glicoproteínas.
Aminoácidos Ácidos: A cadeia lateral dos ácidos aspártico e glutâmico contêm ácidos carboxílicos que estão ionizados a PH 7.
Aminoácido Básicos: As cadeias laterais da lisina e da arginina estão totalmente protonadas em pH neutro, e, portanto, positivamente carregadas.
	A histidina contém um anel imidazóico em sua cadeia lateral e atua como um catalizador ácido-básico geral em muitas enzimas.
Existem 20 aminoácidos que constituem o corpo humano, e são divididos em essenciais e não-essenciais:
Aminoácidos Essências: Não são produzidos pelos humanos e vertebrados e devem ser adquiridos na dieta. Esses aminoácidos são Valina, Leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, histidina, fenilalanina e triptofano.
Aminoácidos Não-essenciais: Podem ser sintetizados a partir de percussores simples. Sendo eles alanina, arginina, glutamina, ácido aspártico, ácido glutâmico, prolina, cisteína, tirosina, asparagina, glicina e serina.
Função de cada aminoácido:
	Valina
Leucina
Isoleucina
	Todos estes 3 aminoácidos são chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham funções importantes no aumento das proteínas e atuam como fonte de energia durante os exercícios.
	Alanina
	É um aminoácido importante que atua como fonte de energia para o fígado.
	Arginina
	É um aminoácido necessário para manter as funções normais das vias sanguíneas e da resposta imunológica contra infecções.
	Glutamina
	É um aminoácido necessário para manter as funções normais do trato intestinal e dos músculos, bem como da defesa imunológica.
	Lisina
	É um aminoácido essencial representativo e tende a ser insuficiente em dietas concentradas em trigo e arroz.
	Ácido aspártico
	Presente em grandes quantidades no aspargo. É uma fonte de energia de rápida atuação.
	Ácido glutâmico
	Presente em grandes quantidades no trigo e soja. É uma fonte de energia de rápida atuação.
	Prolina
	É o principal componente do “colágeno”, que constitui a pele e outros tecidos. Atua como fonte de energia de rápida atuação.
	Cisteína
	Sua deficiência é comum em crianças.
	Treonina
	É um aminoácido essencial usado para suplementação de proteínas de cereais.
	Metionina
	É um aminoácido essencial que é usado para produzir diversas substâncias necessárias à nutrição, à resposta imunológica e à defesa contra agressões.
	Histidina
	É um aminoácido essencial usado para produzir histamina e outros componentes.
	Fenilalanina
	É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.
	Tirosina
	É usado para produzir diversos aminoácidos úteis e é chamado aminoácido aromático, junto com a fenilalanina e o triptofano.
	Triptofano
	É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.
	Asparagina
	É um aminoácido localizado próximo ao ciclo do Ácido Tricarboxílico (local de geração de energia) junto com o ácido aspártico.
	Glicina
	É usado para produção da glutationa e porfirina, um componente da hemoglobina.
	Serina
	É usado para produção de fosfolipídios e ácido glicérico.
Ligação Peptídica
Nas proteínas, o grupo carboxila de um aminoácido está ligado a um grupo amino do aminoácido seguinte, formando uma ligação amídica (peptídica) ; uma molécula de água é eliminada durante a reação. Uma cadeia formada por dois aminoácidos é denominada dipeptídico, 3 aminoácidos tripeptídio, 4 , 5 ou mais são denominados polipeptídico.
Proteínas
Proteínas são macromoléculas formadas pela união sucessiva de aminoácidos, que são compostos originados da ligação peptídica entre um grupo amino e um grupo carboxila.
Estruturas das proteínas
 A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequencia em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína.
Estrutura secundária: geralmente resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo –NH (amino) e o oxigênio do grupo C=O (carboxila). Assim forma-se estruturas como uma mola ou como folhas de papel dobradas.
É O ultimo nível de organização das proteínas fibrosas, mas simples estruturalmente
Estrutura terciária: é quando uma estrutura secundária se dobra entre si mesma. Ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecida como pontes de dissulfetos. Mas podem ocorrer por ligações por átomos metais.
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente
Hemoglobina 
Estrutura quaternária: é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. 
Surge apenas nas proteínas oligoméricas 
hemoglobina humana
Funções das Proteínas
Estrutural: As proteínas participam na arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência.
Catalisadores: As enzimas catalisam as reações bioquímicas (reações intra e extracelulares importantes). Sem as enzimas, essas reações não aconteceriam no tempo hábil.
Reguladora do Metabolismo (Hormonios): Os hormônios são proteínas que regulam enumeras atividades metabólicas. 
Sistema Imunológico: Anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como no ferimento, produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina.
Movimentação Coordenada: Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso as actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular. 
Transportadoras: São encontradas na membrana plasmática e intracelular. Elas transportam substancias através das membranas, também estão presentes no plasma sanguíneo transportando íons ou moléculas específica de um órgão para outro. 
Devido as proteínas exercerem uma grande variedades de funções na célula, estas podem ser divididas em dois grandes grupos:
Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo.
Estruturais: Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
Classificação das Proteínas
Quanto a composição: 
Proteínas Simples - Por hidrolise só liberam aminoácidos. Exemplo: Albumina, globulinas, escleroproteínas.
Proteínas Conjugadas – Por hidrolise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Exemplo: Metaloproteína, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas. 
Quanto ao número de cadeias peptídicas:
Proteína Monomérica: Formada por apenas uma cadeia polipeptídica.Proteínas oligoméricas: Formada por mais de uma cadeia polipeptídica; são proteínas de estrutura e função mais complexas.
Quanto à forma
Proteínas fibrosas: Na sua maioria insolúvel nos solventes aquosos e possuem peso molecular muito elevado. Estrutura espacial mais simples. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo das fibras. Desempenham papeis estruturais na anatomia e fisiologia. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como o colágeno do tecido conjuntivo. 
Proteínas Globulares: De estrutura espacial mais complexa. São mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos. São mais dinâmicas. Nesta categoria situa-se as proteínas ativas como as enzimas, transportadoras como a hemoglobina 
Quanto o seu valor nutritivo
Proteína completa: Possuem todos os aminoácidos essenciais em proporções adequadas. Mantem a vida e promove o crescimento e o desenvolvimento 
Proteínas Semi-Completa: Possuem os aminoácidos essenciais, porem alguns em quantidades insuficientes. Mantem a vida, mas não promove o crescimento e o desenvolvimento
Proteína Incompleta: Falta de um ou mais aminoácidos essenciais. Não mantem a vida e nem promove o crescimento e o desenvolvimento
Comportamento em Solução
Desnaturação e Renaturação: Proteína nativa é aquela que se apresente numa conformação espacial que permite sua funcionalidade. A desnaturação proteica é a perda da sua funcionalidade em decorrência de uma alteração conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível de estrutura quaternária, terciaria e secundária). A desnaturação pode ser reversível ou irreversível. Essa alteração na conformidade pode se dá por mudanças físicas, químicas e biológicas.
Efeito Salting in e Salting out
O efeito “salting in” é o aumento da solubilidade de proteína devido ao acréscimo de baixas concentrações de sais em solução. Os íons salinos interagem com as cargas iônicas das proteínas aumentando assim o número efetivo de cargas e a quantidade de moléculas de água fixadas na ionosfera proteica.
O efeito “salting out” é a precipitação de proteína em solução por alta concentração de sais. Os sais atraem as moléculas de água do meio, de modo a ficar menos água disponível para as moléculas proteicas o que carreta na diminuição da solubilidade e precipitação
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_microorg/proteinas.htm 
http://www.emforma.net/12490-proteina