Metabolismo e Função dos Aminoácidos

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Estrutura e Metabolismo dos Aminoácidos 
● Estrutura: Um aminoácido é composto por um carbono central (alfa) ligado a um 
grupamento amina, uma carboxila, um hidrogênio e um radical. É esse radical que 
diferencia um aminoácido do outro. 
● Metabolismo: Para que o esqueleto carbônico de um aminoácido seja usado para gerar 
energia, o grupamento amina precisa ser removido primeiro. 
● Toxicidade da Amônia: O acúmulo de amônia livre no corpo, resultante da remoção do 
grupamento amina, é tóxico, especialmente para o sistema nervoso central, podendo 
levar a um estado de coma. 
● Função da Ureia: Para eliminar o excesso de nitrogênio de forma segura e evitar a 
toxicidade da amônia, o corpo a converte em ureia. A ureia é uma molécula solúvel em 
água que carrega dois nitrogênios, sendo ideal para a excreção. 
 
 
Armazenamento de Nutrientes e Função das Proteínas 
 
● Comparação do Armazenamento: Diferente dos lipídios, que são armazenados como 
triglicerídeos, e dos carboidratos, armazenados como glicogênio, os aminoácidos não 
possuem uma forma de armazenamento específica no corpo que sirva como reserva de 
energia. 
● Função Primária das Proteínas: A principal função das proteínas musculares não é de 
reserva energética, mas sim de proporcionar mobilidade e estrutura ao esqueleto. 
● Função Energética Secundária: Embora sua função principal seja estrutural, os 
aminoácidos podem ser convertidos em energia pelo corpo em situações de 
necessidade. 
 
Dieta e Exercício Físico 
● Dietas e Proteínas: Dietas como a "low carb" são mencionadas como exemplos de 
planos alimentares que aumentam a ingestão de proteínas e diminuem a de carboidratos. 
● Importância da "Aminoacidemia": É fundamental manter um nível constante de 
aminoácidos na corrente sanguínea (aminoacidemia), especialmente para atletas, a fim 
de preservar a musculatura. 
● Aminoácidos de Cadeia Ramificada (BCAAs): Para a manutenção muscular, os 
aminoácidos de cadeia ramificada — leucina, isoleucina e valina — são especialmente 
importantes. 
● Necessidade de Suplementação: A suplementação com aminoácidos só é realmente 
necessária para pessoas que praticam exercícios muito intensos e, ao mesmo tempo, 
não conseguem obter a quantidade adequada de proteínas através da dieta. 
● Intensidade do Exercício: A recomendação é de cerca de 150 minutos de exercícios 
moderados por semana. Exercícios excessivamente intensos não são indicados, pois 
podem aumentar a liberação de radicais livres, associados ao envelhecimento precoce. 
 
Fontes de Proteína e Digestão 
● Fontes Mencionadas: Várias fontes de proteína foram citadas, incluindo os ovos 
(considerados de alto valor biológico e de fácil digestão), carnes vermelhas e peixes 
como a tilápia. 
● Sugestão de Consumo (Digestibilidade): Foi sugerido consumir peixe à noite, por ter 
uma digestão mais rápida (cerca de 2 horas para a tilápia), e deixar a carne vermelha 
para o almoço, pois sua digestão é mais lenta (podendo levar até 8 horas). 
● Processo de Digestão: O processo digestivo das proteínas inicia-se no estômago com a 
ação da enzima pepsina. Em seguida, continua no intestino, onde outras enzimas 
liberadas pelo pâncreas dão sequência à quebra das proteínas em aminoácidos. 
 
 
Ciclo da Ureia e Transaminação 
● Objetivo do Processo: Ocorre principalmente no fígado e tem como objetivo converter o 
excesso de nitrogênio (tóxico na forma de amônia) em ureia, uma molécula segura para ser 
excretada. 
● Transaminação: É o processo de transferência de um grupo amina de um aminoácido 
para um cetoácido. As enzimas responsáveis por isso são as transaminases. 
○ Exemplo 1: A alanina doa seu grupo amina para o alfa-cetoglutarato, formando 
glutamato e piruvato. A enzima aqui é a alanina aminotransferase (TGP). 
○ Exemplo 2: O glutamato pode doar seu grupo amina para o oxaloacetato, formando 
aspartato. A enzima é a aspartato aminotransferase (TGO). O aspartato é um 
dos precursores do nitrogênio na ureia. 
● Desaminação: É o processo de remoção do grupo amina do glutamato, liberando amônia 
livre. Essa amônia é o outro precursor do nitrogênio na ureia. A enzima chave aqui é a 
glutamato desidrogenase. 
● O Ciclo da Ureia: 
○ O ciclo começa dentro da mitocôndria do fígado. 
○ A amônia livre se combina com o bicarbonato (derivado do CO₂) para formar 
carbamoil fosfato. 
○ O carbamoil fosfato se une à ornitina, formando citrulina. A enzima ornitina 
transcarbamoilase é crucial aqui (a falta dela causa "hiperamonemia", o acúmulo 
de amônia). 
○ A citrulina sai da mitocôndria e, no citoplasma, se une ao aspartato (que carrega o 
segundo nitrogênio). 
○ Após algumas reações, forma-se a arginina. 
○ Finalmente, a enzima arginase quebra a arginina, liberando a UREIA e regenerando 
a ornitina, que volta para a mitocôndria para recomeçar o ciclo. 
No final da aula a professora mencionou os temas para a prova NP2. Os assuntos que ela 
indicou para estudo foram: 
● Síntese de porfirinas 
● Degradação do grupo hemo 
● Metabolismo da bilirrubina 
Ela também destacou que as questões da prova vão girar em torno das icterícias, que estão 
diretamente relacionadas a esses processos. 
 
Transaminação e Desaminação 
 
processos que preparam os grupos amino dos aminoácidos para entrarem no ciclo da ureia. 
● Transaminação (Transferência de grupos amino): 
○ 1ª Reação: Alanina + α-cetoglutarato -> glutamato + piruvato representa a ação da 
enzima TGP (transaminase glutâmico pirúvica). é assim que o fígado captura o 
grupo amino da alanina (que vem de tecidos como o músculo). O grupo amino da 
alanina é transferido para o α-cetoglutarato, resultando em glutamato e piruvato. 
○ 2ª Reação: A anotação Glutamato + oxaloacetato -> aspartato + α-cetoglutarato 
mostra a ação da enzima TGO (aspartato aminotransferase). glutamato 
transfere seu grupo amino para o oxaloacetato, formando o aspartato. Este 
aspartato é importante porque ele carrega um dos dois nitrogênios que formarão a 
molécula de ureia. 
● Desaminação (Remoção do grupo amino): 
○ Glutamato -> NH3 Amônia descreve a desaminação. A enzima glutamato 
desidrogenase remove diretamente o grupo amino do glutamato, liberando 
amônia livre (NH3). esta amônia é tóxica e carrega o outro nitrogênio que será 
usado para formar a ureia. 
 Ciclo da Ureia e Ciclo da Glicose-Alanina 
o ciclo da ureia em si e como o nitrogênio chega dos músculos até o fígado 
● (Ciclo da Ureia): as enzimas-chave do ciclo, que utiliza a amônia e o aspartato (gerados 
nos processos anteriores) para produzir ureia. 
○ ornitina transcarbamoilase: esta é a enzima que une o carbamoil fosfato (formado a 
partir da amônia livre) com a ornitina. A falta desta enzima causa acúmulo de 
amônia no sangue (hiperamonemia). 
○ arginino succinato sintetase e arginino succinase: São as próximas enzimas do ciclo, 
que continuam o processamento da molécula. 
○ arginase: Esta é a enzima final. Ela quebra a arginina, liberando a ureia e 
regenerando a ornitina para que o ciclo possa recomeçar. 
 
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	Ciclo da Ureia e Transaminação
	Ciclo da Ureia e Ciclo da Glicose-Alanina