RESUMO BIOQUIMICA

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CARBOIDRATOS
Compostos orgânicos: C H O 
Função dos carboidratos
• Armazenamento de energia – o amido e o glicogênio são os carboidratos responsáveis pelo armazenamento de energia dos animais e vegetais,
respectivamente
• Produção de energia – os carboidratos são as principais fontes de energia (4 kcal/g)
• Estruturais – Forma as paredes celulares plantas, alguns fungos e artrópodes (ex.: celulose, quitina)
• Sinalizadores: conjugados a proteínas e lipídios, podem atuar como sinalizadores nas paredes das células (glicoproteínas, glicolipídios).
Tipos de carboidratos
Monossacarídeos
Se diferenciam pelo número de C na cadeia e pela presença ou de um grupo aldeído ou um grupo cetona.
• Função orgânica do tipo: polihidroxialdeídos e polihidroxicetonas.
• As aldoses possuem um grupo aldeído na extremidade da cadeia de carbono.
• As cetoses possuem o grupo carbonila em um outro carbono, que não numa extremidade, formando então um grupamento cetona.
Os monossacarídeos podem ser classificados quanto ao número de carbonos e à presença de grupos funcionais, sendo os aldoses caracterizados pela presença de um grupo aldeído e os cetoses pela presença de um grupo cetona.
Monossacarídeos - série aldoses - importantes
Pentose (5 C)
• Desoxirribose – DNA
• Ribose - RNA 
Função: informação genética
Glicose: Hexose (6C)
• É a forma de açúcar que está presente no sangue e se oxida para fornecer energia.
• No metabolismo humano, todos os tipos de açúcar se transformam em glicose.
• Pode ser encontrada nos alimentos: pão, frutas, vegetais, etc.
Galactose: : Hexose (6C)
• É a forma de açúcar que está presente no leite. 
Frutose: : Hexose (6C)
• É a forma de açúcar que está presente nas frutas.
Ciclização 
Monossacarídeos possuem grupos cetona/aldeído e hidroxilas:
• Esses grupos podem reagir dentro da molécula.
• Açúcares especialmente os que possuem quatro ou mais carbonos em solução
aquosa existem em uma forma cíclica decorrente da reação entre: C1 (Aldeído) ou C2(cetona) reagem com a hidroxila do C4, C5 ou C6
• Formas cíclicas diferentes de moléculas – anéis com 5 ou 6 vértices (furano ou
pirano).
A CICLIZAÇÃO PODE OCORRE EM QUALQUER SENTIDO DESSA FORMA SÃO
GERADOS DOIS ESTEROISÔMEROS DIFERENTES
CICLIZAÇÃO DEALDEÍDOS:
-GRUPAMENTO ALDEÍDO INTERAGE COM HIDROXILA MAIS TERMINAIS
-A INTERAÇÃO PODE SER TANTO A ESQUERDA QUANTO A DIREITA
-AO FECHAR O ANEL PODEMOS TER A HIDROXILA NO CARBONO ANOMÉRICO TANTO ACIMA QUANTO ABAIXO
FORMA α
HIDROXILA ABAIXO
FORMA β
HIDROXILA ACIMA
IMPORTÂNCIA: ENZIMAS TEM PREFERÊNCIAS ESTEROISOMÉRICAS
O CARBONO ANOMÉRICO É AQUELE QUE
•FAZ PARTE DO GRUPO CARBONILA (C=O) NA FORMA ABERTA DO AÇÚCAR.
•AO FECHAR O ANEL (CICLIZAÇÃO), SE LIGA A UM GRUPO HIDROXILA (-OH).
ESTÁ PRÓXIMO AO OXIGÊNIO DO ANEL E É O ÚNICO CARBONO LIGADO A DOIS
OXIGÊNIOS.
A ligação glicosídica ocorre entre dois monossacarídeos e a forma alfa é formada quando o grupo -OH no carbono anomérico está acima do plano do anel.
Dissacarídeos
Os dissacarídeos são carboidratos compostos por 2 unidades de monossacarídeos, unidos por ligações glicosídicas.
Oligossacarídeos
• Apresentem de 3 a 9 unidades de monossacarídeo ligados por ligações
glicosídicas.
• Importantes no reconhecimento e na adesão celular.
• Ocorrendo principalmente como cadeias nas proteínas de membrana (glicoproteínas) e em glicolipídeos inseridos na bicamada de fosfolipídeos da membrana celular.
GLICOPROTEÍNAS
Proteínas + OLIGOSSACARÍDEOS
FUNÇÃO 
ALTERA A SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
SÃO SINAIS DE RECONHECIMENTO CELULAR E ENDEREÇAMENTO
PARTICIPAM DO CONTROLE DE QUALIDADE DAS PROTEÍNAS
PROTEÇÃO DAS PROTEÍNAS
GLICOLIPÍDEOS
FUNÇÃO: RECONHECIMENTO CELULAR 
ANTIGENICIDADE 
BARREIRA DE REFORÇO E PROTEÇÃO DO ENVELOPE CELULAR
LIPOLISSACARÍDEOS
PRESENTEM NO ENVELOPE CELULAR DE BACTÉRIAS GRAM NEGATIVAS
RECONHECIDAS PELO SISTEMA IMUNE 
PODEM CAUSAR TOXIDADE EXTREMA
LECTINAS
AS LECTINAS E SELECTINAS SÃO PROTEÍNAS QUE SE LIGAM A CARBOIDRATOS COM ALTA ESPECIFICIDADE
PROTEÍNAS QUE SE LIGAM COM ALTA ESPECIFICIDADE A CARBOIDRATOS
PERMITEM O RECONHECIMENTO CELULAR
ADESÃO CELULAR
DESESENCADEIA RESPOSTAS DE SINALIZAÇÃO CELULAR
 
Aminoácidos, Proteínas e Enzimas
Os aminoácidos são compostos orgânicos que se ligam entre si por meio de qual tipo de ligação química? Ligações peptídicas.
Aminoácidos essenciais devem ser obtidos na alimentação, pois o organismo não é capaz de sintetizá-los.
Os aminoácidos são moléculas que servem como unidades básicas para a construção de proteínas
Classificação dos aminoácidos
• Conforme a natureza da cadeia lateral
-Apolares
-Polares sem carga elétrica
-Ácidos (presença de carga negativa na cadeia lateral)
-Básicos (presença de carga positiva na cadeia lateral)
Estrutura dos aminoácidos polares sem carga elétrica na cadeia lateral (em pH 7,0)
• Aminoácidos polares;
• Radical hidrofílico;
• Solúveis em água porque apresentam em suas cadeias laterais grupos polares como OH (hidroxila), NH (amina) e C=O (carbonila), que fazem pontes de hidrogênio com a água;
• Estabilizam a estrutura da proteína, mantém o pH e o equilíbrio celular.
Aminoácidos com grupos R polares sem carga são solúveis em água, contribuem para a formação de pontes de hidrogênio, estabilizam a estrutura das proteínas e auxiliam na manutenção do pH e do equilíbrio celular.
Em pH próximo ao ponto isoelétrico (pI), o aminoácido apresenta carga líquida zero, com o grupo carboxila desprotonado (COO⁻) e o grupo amino protonado (NH₃⁺).
Enzimas
• Todas as enzimas são proteínas (exceção grupo de RNA catalítico chamado de
ribozimas)
Função: catalisadores biológicos (acelerar reações químicas)
Características importantes:
Atuam em concentrações muito baixas;
Atuam em condições específicas de temperatura e pH;
Podem ter sua concentração e atividade reguladas;
Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
Cada classe de enzima está relacionada a um tipo específico de reação química, e cada enzima reconhece e atua sobre um substrato específico.
Enzimas atuam apenas fora do organismo, em processos laboratoriais.
Cofatores
• Substâncias que ajudam algumas enzimas a realizarem suas funções;
• Os cofatores se ligam (transitória e frouxamente) ao sítio ativo da enzima por interações químicas não-covalente, como também podem se ligar (permanentemente) por ligação covalente;
• Podem ser íons metálicos (Ca, Mg, Mn, Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e outros) ou moléculas orgânicas, não proteicas (coenzimas); 
Coenzimas: moléculas orgânicas não proteicas que se ligam a enzimas e auxiliam
nas reações catalíticas
Cofatores auxiliam a enzima na sua atividade catalítica, tornando a reação mais eficiente.
Atividade Enzimática
 Reversíveis
• Divididos em dois grupos: 
• competitivos
• não competitivos
• Baseando-se na competição (ou não) entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
Competitivo:
• Ocorre quando o inibidor competitivo tem estrutura semelhante à do substrato.
• Ele se liga ao sítio ativo da enzima, impedindo que o substrato se ligue.
• Pode ser revertida ao aumentar a concentração do substrato, que compete com o inibidor pelo sítio ativo.
Não competitivo:
• Os inibidores não competitivos não se parecem estruturalmente com o substrato.
• Eles se ligam a outros locais da enzima (fora do sítio ativo), alterando sua forma e reduzindo a atividade enzimática, mesmo que o substrato esteja presente.
Irreversíveis:
• O inibidor se liga através de ligação covalente ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato, levando a uma inativação praticamente definitiva.
A inibição irreversível é caracterizada por uma ligação forte e permanente do inibidor à enzima, levando a uma inativação praticamente definitiva.
Fatores que interferem na atividade enzimática
• pH
• A atividade enzimática depende do pH;
• Cada enzima possui um pH ótimo, no qual sua atividade é máxima.
• Variações bruscas de pH (ácidas ou alcalinas) podem desnaturar a
enzima e causar perda de função.
Cada enzima possui um pH ótimo, e fora desse valor a atividade tende a diminuir.
Ácidos graxos
Características dos ácidos graxos• Saturados: cadeia hidrocarbônica estendida (máximo de interações de van der Waals), maior compactação entre os ácidos graxos
Ácidos graxos saturados não possuem ligações duplas entre carbonos e tendem a ser sólidos à temperatura ambiente.
• Insaturados: ligações duplas inserem curvaturas nas cadeias hidrocarbônicas (menor interação de van der Waals), menor compactação entre os ácidos
graxos
• Ácido Linoleico (Ômega-6): Encontrado em óleos vegetais, como soja,
algodão, girassol, linhaça e milho.
• Convertido no organismo em ácido araquidônico (principalmente no
fígado).
• Ácido Araquidônico (AA, C20:4): Encontrado em gorduras animais, como
banha e carnes.
• Derivado do ácido linoleico e importante para a produção de eicosanoides
(mediadores inflamatórios e imunológicos)
O ácido linoleico, presente em óleos vegetais como o de soja e milho, é um ácido graxo poli-insaturado do tipo ômega-6 e precursor do ácido araquidônico.
Os esfingolipídeos possuem uma molécula de esfingosina como base estrutural, podendo estar envolvidos na composição das membranas celulares.
Esteroides
• Lipídeos que desempenham funções essenciais no corpo, como regulação hormonal e manutenção das membranas celulares.
Colesterol
• Presente em todas as células.
• Mantém a fluidez e a estruturalidade das membranas celulares.
• Precursor para a produção de diversas substâncias importantes no organismo.
• Hormônios Esteroides: Cortisol, estrogênios, testosterona.
• Sais Biliares: Auxiliam na digestão de gorduras.
• Vitamina D: Importante para a saúde óssea e imune.
O colesterol é um lipídeo essencial, presente em todas as células animais, onde contribui para a fluidez e estabilidade das membranas, além de ser precursor de hormônios, sais biliares e vitamina D.
LIPIDEO - Fosfoacilgliceróis e Glicerofosfolipídeos: Apresentam estrutura formada por um esqueleto de glicerol ligado a dois ácidos graxos (cauda apolar) e a um grupo fosfato, que por sua vez está ligado a uma molécula de álcool, formando a chamada cabeça polar substituinte.
PROTEÍNAS 
As proteínas apresentam 4 níveis de organização
Estrutura primária: 
• Consiste na sequência de aminoácidos na cadeia;
• A estrutura primária define uma proteína (determina como a proteína vai se dobrar e qual função terá);
• Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”. 
Estruturas secundárias
• É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência
primária da proteína;
• Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos
aminoácidos e seus grupamentos amino e carboxila; 
• Arranjos locais mais comuns nas proteínas: Hélice-α
Folhas-β
Estrutura terciária
• As estruturas secundárias (α-hélice e folhas pregueadas β) se combinam enquanto a cadeia polipeptídica se dobra sobre si mesma.
• Esse dobramento forma uma estrutura tridimensional. 
• Interações que que mantêm a estrutura terciária das proteínas:
A estrutura terciária representa o arranjo tridimensional final de uma única cadeia polipeptídica, resultante do dobramento sobre si mesma.
Estrutura quaternária
• Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas;
Proteínas fibrosas
• Apresentam funções estruturais;
• São repetições de uma estrutura secundária simples que se repete.
• Organização estrutural do colágeno 
Queratina:
• Função: Confere resistência e flexibilidade ao cabelo, unhas e pele.
• Estrutura: Predominância de alfa-hélice (estrutura secundária), que se organiza em superhélices. 
• Colágeno:
• Função: Fornece resistência e estrutura a tecidos como pele, ossos e tendões.
• Estrutura: três cadeias polipeptídicas (chamadas de cadeias α), que se entrelaçam em hélice tripla.
Proteínas globulares
• Polipeptídeos firmemente dobrados em forma de “bola” e solúveis em
água;
• Diferente das proteínas fibrosas (estruturais), as globulares são dinâmicas, com papéis ativos no metabolismo.
• Apresentam funções biológicas dinâmicas como:
• Proteínas de transporte (ex.: hemoglobina)
• Catalisadores biológicos (ex.: lactase)
• Proteínas reguladoras (ex.:insulina)
• Proteínas nutricionais (ex.:albumina)
Proteínas globulares possuem estrutura dobrada tridimensionalmente, são solúveis em água e atuam em processos metabólicos como catálise e transporte.
Forças internas e externas que podem alterar a forma e função das proteínas
Desnaturação:
• Fatores:
• Temperatura
• pH
• Substâncias químicas
• Quebra das ligações entre as cadeias;
• Perda do seu enovelamento;
• As ligações peptídicas se mantém;
Nem toda proteína desnaturada irá conseguir se renaturar novamente.
Mudanças extremas de pH ou aumento de temperatura podem desnaturar proteínas, fazendo com que percam sua forma e função. 
EQUILIBRIO ACIDO BASE
REGULAÇÃO NOS FLUIDOS CORPORAIS
O sangue mantém um pH entre 7,35 e 7,45 para equilíbrio fisiológico. • tampões biológicos evitam variações bruscas no pH (exemplo: tampão bicarbonato)
Sistema-tampão 
Sistema tampão é composto por:
Um ácido fraco (como o H₂CO₃) • E sua base conjugada (como o HCO₃⁻)
O sistema tampão bicarbonato é formado por um ácido fraco (H₂CO₃) e sua base conjugada (HCO₃⁻), que juntos atuam regulando o pH sanguíneo.
Sistema-tampão bicarbonato
QUANDO HÁ EXCESSO DE H⁺ (MEIO ÁCIDO)
• ISSO DERRUBARIA O PH – TORNARIA O MEIO ÁCIDO • O BICARBONATO (HCO₃⁻) CAPTA H⁺ PARA FORMAR ÁCIDO CARBÔNICO (H₂CO₃), EVITANDO ACIDIFICAÇÃO.
QUANDO HÁ EXCESSO DE OH- (MEIO BÁSICO)
• QUANDO HÁ EXCESSO DE OH⁻ (MEIO BÁSICO): • O ÁCIDO CARBÔNICO (H₂CO₃) DOA H⁺, NEUTRALIZANDO OH⁻ E FORMANDO BICARBONATO E ÁGUA.
O pH no sangue arterial varia numa faixa muito restrita que deve ser rigidamente controlada
COMPATÍVEL COM A VIDA • MÍNIMO DE 6,80 • MÁXIMO DE 7,80
ACIDOSE - PH ABAIXO DE 7,35
DEPRESSÃO DO SNC 
DESORIENTAÇÃO
 ESTADO DE COMA 
MORTE APÓS O COMA 
ALCALOSE - PH ACIMA DE 7,45
TETANIA (CONTRAÇÕES MUSCULARES INVOLUNT) 
CONVULSÃO 
MORTE POR TETANIA DOS MÚSCULOS RESPIRATÓRIOS
I. A acidose metabólica é caracterizada por queda nos níveis de bicarbonato (HCO₃⁻), resultando em maior acidez sanguínea.
III. A alcalose está relacionada à perda excessiva de íons H⁺ nos líquidos corporais.
Acidose respiratória 
• Distúrbio do equilíbrio ácido-base;
 • Diminuição do pH sanguíneo por alterações respiratórias, causado por uma retenção de CO₂ no sangue;
 • O CO₂ se combina com a água, formando ácido carbônico (H₂CO₃), que libera H⁺ → isso abaixa o pH e gera acidose. 
Causas: 
• Edema pulmonar agudo – acúmulo de líquido nos pulmões. 
• Doença do músculo respiratório – fraqueza muscular que atrapalha a respiração. • DPOC – obstrução crônica do fluxo de ar. 
• Parada cardiorrespiratória – cessação da ventilação.
 • Depressão do SNC – sedação ou lesões que reduzem o estímulo respiratório.
 • Quadro Laboratorial: • ↓ pH: sangue mais ácido. • ↑ pCO₂: retenção de gás carbônico. • ↓ pO₂: oxigenação do sangue reduzida.
Alcalose respiratória
 • Distúrbio do equilíbrio ácido-base; 
• Eliminação excessiva de CO₂ 
• Redução na formação de ácido carbônico (H₂CO₃), diminuindo os íons H⁺ e alcalinizando o sangue. 
Causas: 
• Ansiedade – comum em crises de pânico. 
• Embolia pulmonar – obstrução de vasos nos pulmões.
• Lesão no centro respiratório – pode aumentar a frequência respiratória. 
• Febre – eleva o metabolismo e pode causar hiperventilação. 
• Quadro Laboratorial: • ↑ pH: sangue mais alcalino. • ↓ pCO₂: menos gás carbônico circulante. • ↑ pO₂: mais oxigênio no sangue devido à hiperventilação.
Quadros clínicos:
I. Acidose respiratória
II. Alcalose respiratória
Características laboratoriais:
( I) Redução da eliminação de CO₂, aumento de H⁺ e queda do pH.
(II ) Hiperventilação com aumento da eliminação de CO₂, levando à alcalinização do sangue.
(I ) Aumento da pCO₂ e redução da pO₂.
( II) Queda da pCO₂ e aumento da pO₂.
ACIDOSE METABOLICA - Na acidose metabólica, o organismo compensa por meio da hiperventilação, que promove a eliminação de CO₂, elevando o pH sanguíneo.
Durante a análise da gasometria arterial de um paciente, observou-se um pH diminuído, bicarbonato (HCO₃⁻) reduzido e pCO₂ também diminuído.Com base nesses achados, qual é a interpretação mais adequada para o distúrbio ácido-base apresentado?
Acidose metabólica com compensação respiratória
O rim é responsável pela regulação da concentração sanguínea do HCO3
AUMENTANDO OU DIMINUINDO A REABSORÇÃO DO BICARBONATO
ACIDIFICANDO OU ALCALINIZANDO A URINA
Os ínons H+ na urina são tamponados pelo fosfato e amônia. O tamponamento com âmônio está acoplado a reabsorção de bicarbonato
• O CO₂ entra na célula tubular e forma H₂CO₃, que se dissocia em H⁺ e HCO₃⁻. • O H⁺ é excretado na urina e o HCO₃⁻ volta para o sangue. • Reposição do bicarbonato e manutenção do pH do sangue estável
• O HCO₃⁻ filtrado no túbulo se junta a H⁺ e vira H₂CO₃, que se quebra em CO₂ + H₂O. • O CO₂ entra na célula, onde forma novo H₂CO₃ → se dissocia e gera HCO₃⁻, que volta para o sangue. • Assim, o rim impede a perda de bicarbonato na urina e mantém o pH do sangue.
• O rim excreta H⁺, que se liga ao HPO₄ ²⁻(hidrogenofosfato ) no túbulo, formando H₂PO₄⁻dihidrogenofosfato. • Ajuda a eliminar H⁺ pela urina, mantendo o pH sanguíneo estável. • O rim também reabsorve bicarbonato (HCO₃⁻) para o sangue.
• NH₃ (amônia) é produzida nas células renais. • Se liga ao H⁺ excretado, formando NH₄⁺ (íon amônio). • Assim, o rim elimina H⁺ na urina, ajudando a manter o pH do sangue estável.
(V ) O rim excreta íons H⁺, que se ligam ao HPO₄²⁻ formando H₂PO₄⁻, ajudando a manter o pH do sangue estável.
( F) O NH₃ (amônia) é produzido no fígado e transportado até o rim para tamponar H⁺ na urina.
(V ) A regeneração do bicarbonato ocorre quando o CO₂ entra na célula tubular, forma H₂CO₃ e este se dissocia em H⁺ (excretado) e HCO₃⁻ (reabsorvido).
(V ) A recuperação do bicarbonato evita sua perda na urina, mantendo o equilíbrio ácido-base do sangue.
(F ) O bicarbonato filtrado no túbulo é eliminado diretamente na urina como forma de tamponamento ácido.
A reabsorção renal de bicarbonato (HCO₃⁻) contribui para elevar o pH sanguíneo, atuando contra processos de acidose
METABOLISMO DA GLICOSE 
• Quebra da glicose: 
• A glicose (C₆H₁₂O₆) é degradada para gerar energia. 
• Equação geral: C₆H₁₂O₆ → 6 CO₂ + 6 H₂O (ocorre na mitocôndria).
 Formação do ácido carbônico: 
• CO₂ + H₂O → H₂CO₃ (com auxílio da anidrase carbônica) 
• Essa reação ocorre no sangue, principalmente nas hemácias.
 • O CO₂ reage com a água formando ácido carbônico (H₂CO₃), um ácido volátil, que pode ser eliminado pelos pulmões. 
Equilíbrio ácido-base 
• H₂CO₃ H⁺ + HCO₃⁻ (também com ação da anidrase carbônica)
 • O H⁺ pode se ligar à hemoglobina, ajudando a tamponar o sangue.
 • O HCO₃⁻ (bicarbonato) vai para o plasma e transporta CO₂ até os pulmões.
O H⁺ liberado na dissociação do H₂CO₃ não interfere no pH sanguíneo, pois é rapidamente eliminado pela urina. INCORRETO
VITAMINAS E MINERAIS
Vitaminas 
• Substâncias orgânicas 
• Organismo não pode sintetizar (exceções D e K); 
• Não produzem energia;
 • Nutrientes importantes para o funcionamento do organismo (pequenas quantidades); 
• Regulam os processos metabólicos do organismo; 
• Podem atuar como coenzimas; 
• Fortalecem o sistema imunológico; 
• Alguns atuam como antioxidantes (proteção contra os radicais livres)
HIDROSSOLÚVEIS
 SOLÚVEIS EM ÁGUA 
SÃO FACILMENTE EXCRETADAS NA URINA, POR ISSO A TOXICIDADES É RARA 
DEFICIÊNCIAS PODEM OCORRER RAPIDAMENTE 
LIPOSSOLÚVEIS 
SÃO LIBERADA, ABSORVIDAS E TRANSPORTADS POR LIPOPROTEÍNAS 
PRESENTES COM A GORDURA DA DIETA 
NÃO SÃO FACILMENTE EXCRETADAS GRANDES QUANTIDAES 
SÃO ARMAZENADAS NO FÍGADO E TECIDO ADIPOSO PODEM LEVAR A TOXICIDADE
Lipossolúveis
Vitamina A
 • A vitamina A, do grupo dos retinoides, inclui três compostos com atividade metabólica:
 • Retinol: Grupo funcional álcool. 
• Retinal (Retinaldeído): Grupo funcional aldeído. •
 Ácido retinoico: Grupo funcional ácido.
Fontes 
Forma ativa: 
• Vitamina A pré-formada (Retinol)
 • Fígado, gema de ovo; leite integral, produtos lácteos (manteiga, creme de leite e queijo); leite materno. 
• Precursores:
• Pró-vitamina A (principalmente betacaroteno) 
• Forma pigmentos na retina (compõe a rodopsina nos bastonetes) (retinal); • Manutenção da integridade epitelial (ác. retinoico); • Fortalecimento do sistema imunológico (ác. retinoico); • Crescimento e diferenciação celular no feto (ác. retinoico); • Antioxidante (carotenoides). 
Deficiência: • Infecções recorrentes (queratinização dos epitélios, facilitando penetração de patógenos); • Cegueira noturna e xeroftalmia (olhos secos); • Fotofobia (sensibilidade à luz); • Retardo no crescimento em crianças; • Desidratação da pele (xerodermia).
Vitamina D
 • Compostos esteroides lipossolúveis em duas formas moleculares: • Colecalciferol (D3 ): produzida na pele; • Ergocalciferol (D2 ): derivada de fontes vegetais.
• 80 a 90% da vitamina D corpórea adquirida pela síntese cutânea, e o restante pela alimentação.
Fontes alimentares 
• Óleo de fígado de bacalhau; • Gordura de peixe (salmão, sardinha); • Gema de ovo; • Manteiga ; • Alimentos fortificados.
CALCITRIOL
Aumenta a absorção intestinal de cálcio. Mobiliza cálcio dos ossos quando necessário. Estimula o depósito de cálcio no tecido ósseo
Funções no organismo: • Contração muscular: • O calcitriol garante a disponibilidade de cálcio para os músculos, essencial para contração e relaxamento. • Diferenciação celular: • Atua como regulador gênico via receptores nucleares ( se ligara receptores no núcleo celular). • Estimula a maturação e função celular. • Imunidade: • O receptor da vitamina D está presente nos linfócitos T, auxiliando na resposta imune.
• Deficiência: • Raquitismo em crianças (alterações na placa de crescimento e atraso na maturação óssea). • Osteomalácia em adultos (mineralização deficiente do osso cortical e trabecular). 
Insuficiência
• Induz AUMENTO PTH: aceleração da perda óssea Osteoporose.
Vitamina E
 • Termo genérico para um grupo de 8 substâncias que possuem atividade antioxidante, divididas em 2 séries de compostos: • Tocoferóis (α, β, ץe δ) possuem uma cadeia lateral saturada. • Tocotrienóis (α, β, ץe δ) apresentam uma cadeia lateral insaturada, com 3 duplas ligações.
• Fontes: • Principalmente α tocoferol: • Óleos vegetais (principalmente com ácidos graxos poliinsaturados); • Germe do trigo; • Amêndoas e avelãs. • Alimentos de origem animal (quantidade de α tocoferol depende da quantidade vit. E na ração): • Manteiga, toucinho e ovos
Metabolismo • Absorvida junto com as gorduras da dieta, forma micelas (estruturas criadas pela bile) e é incorporada aos quilomícrons no intestino.
 • Quilomícrons chegam ao fígado; apenas o αtocoferol é selecionado para circulação pelo αTTP (Proteína de Transferência de α-Tocoferol). 
• O α-tocoferol é distribuído via VLDL, LDL e HDL para os tecidos (músculos, fígado, coração, tecidos adiposos).
 • As demais formas (β, γ, δ) são excretadas via bile ou urina após metabolismo
Tocoferol
 • Função: • Previne danos celulares nas membranas (antioxidante); • Participa na formação de células sexuais e sanguíneas; • Promove a fertilidade (saúde dos espermatozoides e dos folículos ovarianos); • Aumenta utilização da vita K (competem na via metabólica hepática); • Importante para atividade muscular (protege do estresse oxidativo). 
 Deficiência: • Esterilidade; • Aborto; • Anemia hemolítica (membranas das hemácias mais frágeis).
 Vitamina K 
• Ocorre em duas formas principais: 
• Filoquinona (K1): encontrada em plantas verdes; 
• Menaquinona (K2): produzida por bactérias intestinais (metabolismo liberam k2). 
• Forma sintética: • Menadiona (K3): não ocorre naturalmente no organismo humano (forma sintética). 
Metabolismo 
• Absorção: intestino delgado (necessidade de bile, suco pancreático e gorduras); • Incorporada aos quilomícrons; • Transportada pelas vias linfáticas; • Armazenada no fígado (filoquinona é reduzida a hidronaquinona; • Fígado tecidos: lipoproteínas plasmáticas (principalmente VLDL).
O paciente José Alves foi encaminhado para uma cirurgia eletiva. Durante a avaliação pré-operatória, os exames laboratoriais indicaram alterações nos parâmetrosde coagulação. A equipe multidisciplinar investigou possíveis causas, e o nutricionista levantou a hipótese de deficiência de uma vitamina lipossolúvel, fundamental para a ativação de fatores de coagulação dependentes de cálcio, por atuar como coenzima na carboxilação de resíduos de ácido glutâmico nas proteínas envolvidas nesse processo.
Vitamina K
Hidroquinona
Função: Importante na coagulação do sangue. • Coagulação sanguínea (via ativação de fatores de coagulação); • Saúde óssea (atua na ativação da osteocalcina); • Saúde cardiovascular (ajuda a evitar a deposição de cálcio em artérias). • Manutenção da função hepática. • Ação antioxidante (efeito complementar). 
Deficiência: • Coagulação (hemorragias); • Problemas ósseos (desmineralização, risco de fraturas); • Em recém-nascidos: hemorragia do recém-nascido.
Vitamina K e Varfarina 
• Vitamina K • Participa da ativação de fatores de coagulação no fígado. • Atua na forma ativa: hidroquinona. 
• Varfarina • Inibe a reciclagem da vitamina K, impedindo a coagulação normal. • Usada como anticoagulante oral. 
Dieta • Alimentos ricos em vitamina K (ex: vegetais verdes) podem interferir no efeito da varfarina. • Manter ingestão regular e controlada.
Apenas vitaminas lipossolúveis: Vitaminas A, D, E e K
Vitaminas hidrossolúveis
• Solúveis em água (hidrossolúveis)
 • Vitamina C (Ácido ascórbico)
Vitaminas do complexo B:
 • B1 (Tiamina) • B2 (Riboflavina) • B3 (Niacina) • B5 (Ácido pantatênico) • B6 (Piridoxina) • B9 (Ácido fólico) • B12 (Cianocobalamina)
Vitamina C • Fontes: • Frutas cítricas (acerola, laranja, limão, etc). • Folhas verdes (couve, espinafre, etc). Fonte: google imagens • Metabolismo • Hidrossolúvel; • Dissolvidas nas partes aquosas; • Absorção direta (intestino delgado); • Fatores que afetam: uso crônico de salicilatos (anti-inflamatórios) e barbitúricos (indutores enzimáticos). • Transporte livre no plasma.
Função: • Auxilia na formação de colágeno (coenzima das enzimas prolil e lisil hidroxilase, que fazem a hidroxilação dos aminoácidos prolina e lisina); • Mantem a integridade dos vasos sanguíneos (colágeno reforça as paredes dos vasos); • Auxilia na absorção do ferro não-heme (reduz o ferro não-heme (Fe³⁺ para Fe²⁺); • Auxilia no sistema imunológico; • Antioxidante potente (neutraliza radicais livres). 
Deficiência: • Escorbuto; • Alterações gengivais e dentárias.; • Afeta a produção de colágeno
Vitamina B1 (Tiamina) 
Deficiência: • Beribéri (extrema fraqueza); • Fadiga muscular; • Perda do apetite
As vitaminas são compostos orgânicos essenciais que atuam em diversas vias metabólicas e fisiológicas, possuindo funções específicas e muitas vezes agindo como cofatores ou antioxidantes. Suas deficiências podem causar sérios prejuízos à saúde. Sabendo que as vitaminas desempenham papéis essenciais em várias funções fisiológicas do organismo, avalie as afirmativas a seguir:
(V ) A vitamina A atua na formação de pigmentos visuais na retina, manutenção da integridade epitelial e regulação gênica, sendo sua deficiência associada à cegueira noturna e à xerodermia.
(V ) A vitamina D necessita passar por duas hidroxilações (hepática e renal) para se tornar ativa, e sua forma ativa, o calcitriol, participa da regulação da calcemia.
(F ) A deficiência de vitamina A está associada apenas a alterações imunológicas, não afetando o crescimento ou a visão.
( F) A principal fonte de vitamina D é alimentar, sendo desprezível sua síntese cutânea.
(V ) O calcitriol atua estimulando a absorção intestinal de cálcio, mobilizando o cálcio dos ossos quando necessário e estimulando a função muscular.
O ferro participa do transporte de oxigênio ao integrar a hemoglobina, sendo essencial para a respiração celular.
A riboflavina (vitamina B2) atua como precursora das coenzimas, como a FAD, que participam de reações de oxirredução no metabolismo de carboidratos, lipídios e proteínas.
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