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AMINOÁCIDOS
PEPTÍDEOS
PROTEÍNAS 
PROF. DÉBORA OLIVEIRA
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são moléculas que se ligam por
meio de ligações peptídicas para a formação das
proteínas.
Eles são constituídos por cadeias de carbono
ligadas a hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e
enxofre.
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
ProteínacomoMacromolécula:
->Moléculaformadaporaminoácidos
-> Estrutura única pela ligação de 
diferentes unidades menores
ComposiçãoAtômica:
-> Aminoácido tem carbono central,
grupo amina, grupo ácido carboxílico
ecadeialateralvariável.
AMINOÁCIDOS
PEPTÍDEOS
Conceito: são compostos resultantes de união entre dois ou
mais aminoácidos.
Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido
com o grupo amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação
de uma molécula de água (Reação de Condensação).
A ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação
peptídica ou amídica.
LIGAÇÃO ENTRE OS AA
AA É MONOMERO DAS 
PROTEINAS,
QUE SÃO POLÍMEROS.LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA
OLIGOPEPTIDIOS DE 2 A 10 AA
DIPEPTÍDEO
TRIPEPTÍDEO
TETRAPEPTÍDEO 
POLIPEPTÍDEO (11 A 80 AA)
PROTEÍNAS (+ DE 80 AA)
SINTESE POR 
DESIDRATAÇÃO
❖ É FORMADA UMA 
❖MOLÉCULA 
DE ÁGUA (H2O)
(-OH) + (-H) = H20
HIDROXILA HIDROGÊNIO
DO GRUPO DO GRUPO
AC. CARB. AMINA ❖ PARA QUEBRAR, É NECESSÁRIO H20 – HIDRÓLISE DA PROTEÍNA
LigaçãoPeptídicaeEstrutura:
-> Associação entre grupos ácido e amino 
formaligaçãopeptídica
-> Proteínas têm estruturas primária,
secundária,terciáriaequaternária
EnovelamentoparaComplexidade:
-> Enovelamento reduz exposição
de aminoácidoshidrofóbicos
->Aumenta concentração de aminoácidos
hidrofílicosnasuperfície
AMINOÁCIDOS -PEPTÍDEOS
CLASSIFICAÇÃO 
DOSAMINOÁCIDOS
Classificados quanto:
-> Polaridadedacadeialateral (R)
->Necessidadenutricionalesíntese
CLASSIFICAÇÃODOSAA
CLASSIFICAÇÃODOSAA
Quantoàpolaridadedacadeialateral(R):
Apolares / Hidrofóbicos: insolúveis 
emágua
PolarNeutro/Hidrofílicos: solúveis 
emágua
Polar Básico: apresenta carga 
positiva
Polar Ácido: apresenta carga 
negativa
CLASSIFICAÇÃODOSAA
Quantoànecessidadenutricionalesíntese:
Essenciais: Aqueles que não são produzidos nas células e, desta forma, 
devemserobtidos pormeiodaalimentação
NãoEssenciais: Sãoos quepodemserproduzidos pelas células.
Condicionalmente Essenciais: Emcondições normais de saúde sua
síntese pelo organismo supre as necessidades. No entanto, em
algumas condições de doença ou fases de vida, são necessários ser
obtidospeladieta
CLASSIFICAÇÃODOSAA
Quantoànecessidadenutricionalesíntese:
Necessária em períodos de intenso
crescimento celular; Melhora do
funcionamento do sistema
imunológico
Condicionalmente 
Essenciais
Frequentemente utilizada como
suplemento no tratamento de CA e
em outras situações de
adoecimento
CLASSIFICAÇÃODOSAA
Quantoànecessidadenutricionalesíntese:
ATIVIDADE
SIM! É PARA COPIAR A PERGUNTA E A RESPOSTA.
1. O QE SÃO AMINOÁCIDOS?
2. QUANTOS E QAIS SÃO OS AA PRESNTE NOS SERES VIVOS?
3. QUAL A COMPOSIÇÃO ANATÔMICA DOS AA?
4. O QUE SÃO PEPTÍDEOS?
5. COMO SÃO CHAMADOS UMA UNIDADE DE AA?
6. COMO SÃO CHAMADOS TRÊS UNDADES DE AA?
7. COMO SÃO CHAMADO QUATRO UNIDADES DE AA?
8. COMO SÃO CHAMADOS O CONJUNTO DE 15 AA?
9. COMO SÃO CHAMADOS O CONJJUNTO DE 100 AA?
10.FAÇA UMA BREVE JUSTIFICATIVA SOBRE SINTESE POR DESIDRATAÇÃO.
11.COMO SÃO CLASSIFICADOS OS AA, CITE CADA UM?
12.OS AMINOÁCIDOS SÃO MOLÉCULAS ORGÂNICAS QUE POSSUEM UM ÁTOMO DE CARBONO (CARBONO ALFA) AO QUAL SE 
LIGAM UM ÁTOMO DE HIDROGÊNIO, UM GRUPO CARBOXILA, UM GRUPO AMINA E UM GRUPO CHAMADO DE -R. SOBRE A 
ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS, MARQUE A ALTERNATIVA INCORRETA:
a) O hidrogênio e o grupo carboxila e amina sempre são encontrados em um aminoácido.
b) O grupo -R é responsável por diferenciar os 20 aminoácidos existentes.
c) O que determina a estrutura, tamanho e solubilidade de um aminoácido é o grupo carboxila.
d) Na glicina, o grupo -R é outro átomo de hidrogênio.
ESTRUTURA
DAS 
PROTEÍNAS
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
As proteínas 
estruturas 
secundárias, 
quaternárias
apresenta
m 
primárias, 
terciárias e
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
Primária
Onívelmais simples daestruturadaproteína
Cadeia polipeptídica linear formada por aminoácidos 
ligações peptídicas
mantida por
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
Secundária
Estruturas dobradas sobre si mesmas 
polipeptídeo
2configurações:α-Héliceeβ-Pregueada
que se formam em um
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
Secundária
Dadapelo arranjoespacial deaminoácidospróximosentre si nasequência
primáriadaproteína.
Estruturas acontecem por conta das interações do tipo pontes de
hidrogênio que ocorrem entre alguns segmentos da cadeia de
aminoácidos.
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
Terciária
Ocorre quando a cadeia linear da proteína com
segmentos da estrutura secundária se dobra
ainda mais, de forma compacta e
tridimensional
Enrolamento da estrutura é estabilizado por
pontesdehidrogênioepontesdissulfeto
Todas as proteínas possuem estrutura
terciária.
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
Quaternária
Algumas proteínas podem ter duas
ou mais cadeias polipeptídicas
em estruturatridimensional
Duas ou mais cadeias polipeptídicas,
idênticas ou não, que se agrupame
seajustamparaformaraestrutura
totaldaproteína
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
Tanto o estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de
outros tipos
aminoácidos
de ligações dependem da sequência
de que compõem a proteína.
ESTRUTURADASPROTEÍNAS
DESNATURAÇÃO
Mudançanaformadaproteína.Perdadaestruturatridimensional.
Acontece pela influência de fatores como temperatura, pH do meio, 
açãodesolventes,antioxidantes,etc.
CLASSIFICAÇÃ
O DAS
PROTEÍNAS
Classificadas quanto:
-> Forma
->Constituição
CLASSIFICAÇÃODASPROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃODASPROTEÍNAS
Quantoàforma
FIBROSAS:
Cadeias polipeptídicas organizadas
segundo longas lâminas.Moléculas
“torcidas”Ex.:queratina
Cadeias
GLOBULARES:
polipeptídicas
organizadas de forma esférica.
Moléculas “enoveladas”
CLASSIFICAÇÃODASPROTEÍNAS
Quantoàconstituição
SIMPLESOUHOMOPROTEÍNAS:
Constituídas exclusivamente por 
AAEx.:Albumina
CONJUGADASOU 
HETEROPROTEÍNAS:
Compostas de proteína simples
combinada com alguma 
substância de natureza não
proteicaEx.:lipoproteínas
FUNÇÕES
DAS 
PROTEÍNAS
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS 
FONTEDEENERGIA
1gdePTN=4kcal
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS 
FUNÇÕESBIOLÓGICAS
Estrutural; 
Hormonal; 
Defesa; 
Transporte; 
Enzimática; 
Contrátil; 
Coagulação; 
Reserva
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Estrutural
Participam nacomposição de várias estruturas do organismo, sustentando 
epromovendorigidez.Ex.:colágeno,elastina,queratina
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Hormonal
Alguns hormônios são de natureza proteica: . Ex.: insulina e glucagon; 
hormôniodocrescimento;calcitonina
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Defesa
Promovem a defesa do organismo contra microrganismos e 
substâncias estranhas.Ex.:imunoglobulinas (anticorpos).
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Transporte
Transportam diversos componentes. Ex.:Hemoglobina (transporta 
O2)pelosangue;mioglobinatransportaO2nomúsculo
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Enzimática
As proteínas comfunçãoenzimáticasão
as mais numerosas e especializadas.
Atuam como catalisadores biológicos
das reações químicas do metabolismo
celular.
Obs.: Nem todas as enzimas têm
naturezaproteica.Existeumgrupode
enzimas formado por RNA, chamadas
deribozimas.
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Contrátil
Promovem o movimento de estruturas celulares. Ex.: A actina e a
miosina constituem as miofibrilas responsáveis pela contração
muscular.
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
Reserva
Guardam e contêm aminoácidos essenciais para o desenvolvimento dos 
animais.Ex.:caseína(leitedevaca)ealbumina(ovosdeaves).
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS
FONTESDE 
PROTEÍNAS
FONTESDEPROTEÍNAS
Aminoácidos essenciais estão presentes em
alimentosdeorigemvegetaleanimal.
Animais,emgeral,consomemamaiorpartedesuas
proteínasnadieta.
No reino vegetal, todos os aminoácidos
indispensáveis sãosintetizados.
Síntese de novas proteínasem animais e humanos
requer presença de todos os aminoácidos
essenciais.
Impacto da Dieta Animal: Dieta rica em proteína animal pode contribuir para
DCNTecolesterol.
Dieta Vegetariana: Vegetarianos podem atender às necessidades com fontes 
vegetaisvariadas.
FONTESDEPROTEÍNAS
METABOLISMO 
DASPROTEÍNAS
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
Noestômago as proteínas sofrem açãodo
suco gástrico (pH ácido); converte
pepsinogênioempepsina
O HCl causa a desnaturação das proteínas,
facilitando a ação da pepsina que age sobre as
proteínas,desdobrando-nasempolipeptídios
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
A digestão de proteínas começa
no estômago
Os polipeptídios resultantes da ação
proteolítica no estômago onde sofrem ação
deenzimasproteolíticas
O contato contato do quimo com a mucosa
intestinal intestinal estimula a liberação da
enterocinase,umaenzimaque transformao
tripsinogênio pancreático inativo em
tripsina ativa que por sua vez ativa outras
enzimasproteolíticaspancreáticas
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
TRIPSINA: age sobre os polipeptídios hidrolisando especialmente
ligações em que o grupo carboxílico da lisina e da arginina
participadaligaçãopeptídica.
QUIMIOTRIPSINA:hidrolisa ligações emque os grupos carboxílicos 
dosaasaromáticosparticipamemsuasíntese
CARBOXIPEPTIDADES: hidrolisam os polipeptídeos a partir da
extremidadecarboxílicadascadeias, liberandoaas terminais com
grupos carboxílicos livres.
As aminopeptidase hidrolisam os
polipeptídeos a partir da extremidade
amínica das cadeias, liberando aas
terminais comgrupos amínicos livres.
As peptidases proteolíticas localizadas
na borda da escova também atuam
sobre os polipeptídios, quebrando-os em
aas,dipeptídeosetripeptídeos
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
A fase final de digestão de
proteínas ocorre na borda da
escova, onde os dipeptídeos e
tripeptídeos são hidrolisados
emseusaasconstituintes
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
A fase 
proteínas
final de digestão de 
ocorre na borda da
escova, onde os dipeptídeos e
tripeptídeos são hidrolisados
emseusaasconstituintes
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
Os aas
transportados
absorvidos
para o
são
fígado
através da veia porta para serem
metabolizados e liberados na
circulaçãogeral
aas que entram no fígado ->
20% circulação
50% uréia e 6%
sistêmica, 
proteínas
plasmáticas
DIGESTÃOEABSORÇÃODASPROTEÍNAS
SÍNTESE
PROTEICA E
CATABOLISMO
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS 
SÍNTESEPROTEICA
Crucial para crescimento celular, desenvolvimento de tecidos 
Controlada geneticamente por sequências únicas em cadeias 
polipeptídicas
DependedosequenciamentogenéticonoDNA
Processo contínuo requer energia (ATP) e todos os aminoácidos 
necessários
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS 
SÍNTESEPROTEICA
Aminoácidos da dieta permitem síntese de enzimas, hormônios e 
proteínasestruturais.
Papel crucial das proteínas no anabolismo e
desenvolvimento normal
Tecidoscorporaisformadosporsínteseproteicacontínua;
Anabolismo
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS 
CATABOLISMO
Durante a síntese e degradação das proteínas,os aminoácidos que
não forem necessários à produção de novas proteínas sofrerão
degradaçãooxidativa;
quando há uma ingestão muito superior à demanda corporal, os
aminoácidossãodegradados,poisnãopodemserarmazenados;
Durante jejumexcessivo ounadiabetes melito,quandoos AAestão
inacessíveis ou não conseguem ser utilizados adequadamente, as
proteínascorporaissãocatabolizadascomoformadeenergia
FUNÇÕESDASPROTEÍNAS 
CATABOLISMO
Com exceção da lisina e
leucina, todos os AA podem
formarglicose
CICLODAUREIA
O grupo amino dos aminoácidos tem
que ser retirado para que o AA possa
ser utilizado na síntese de outras
substâncias,comoa glicose
Ogrupoaminoliberadoformaamônia
que é tóxico para o corpo, então é
necessária uma via metabólica que
descarteessegrupo
CICLODAUREIA
CICLODAUREIA
CICLODAUREIA
GLUTAMINASINTETASE
CICLODAUREIA
No fígado, a glutamina 
desidrogenase
libera amônia através da glutamato
CICLODAUREIA
CICLODAUREIA
Após a metabolização, a ureia é excretada na urina carregando o 
nitrogênioparaforadocorpo