hemoglobina

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Semana 6 (problema 1) 
 
Objetivos: 
1-Compreender a estrutura, função e produção da hemoglobina 
2-Entender os tipos de hemoglobina 
 
HEMOGLOBINA 
 
-Está nos eritrócitos 
-Aproximadamente esférica 
-Proteína tetramérica que contém 4 
grupos prostéticos heme (grupo que 
se liga, de fato, ao O2), cada um 
ligado a uma cadeia polipeptídica 
-A hemoglobina do adulto contém 
dois tipos de globina: 2 cadeias α e 2 
cadeias β 
-Estrutura quaternária 
-Função: transportar O2 no sangue e 
exercer um poderoso efeito tampão 
-Produzida no interior dos ossos da costela, ossos longos dos membros superiores e 
inferiores, ossos do crânio e esterno 
-Transporta dois produtos finais da respiração celular – H+ e CO2 – dos tecidos para os 
pulmões e para os rins, onde são excretados. O CO2, produzido pela oxidação dos 
combustíveis orgânicos na mitocôndria, é hidratado e forma bicarbonato: 
 
↪ Essa reação é catalisada pela anidrase carbônica, uma enzima particularmente 
abundante nos eritrócitos 
 
CURVA DE SATURAÇÃO 
 
-Curva sigmoide 
-Hemoglobina tem baixa afinidade pelo O2, pois ela se 
liga de forma cooperativa a ele: a primeira molécula de 
O2 que interage com a desoxi-hemoglobina se liga 
fracamente, pois ela se liga a uma subunidade que está 
no estado T. A sua ligação leva a mudanças 
conformacionais, que são comunicadas às 
subunidades adjacentes, facilitando a ligação de 
moléculas de O2 adicionais. De modo efetivo, depois 
da ligação do O2 à primeira subunidade, a transição T 
→ R ocorre mais facilmente na segunda subunidade. A 
última (quarta) molécula de O2 liga-se ao heme de uma subunidade que já está no estado 
R, motivo pelo qual se liga com afinidade muito mais alta do que a primeira molécula de O2 
 
 
 
ESTADO T E R 
-A hemoglobina tem duas conformações principais: o estado R (relaxado) e o estado T 
(tenso). O O2 se liga à hemoglobina nos 2 estados, mas tem maior afinidade pela 
hemoglobina no estado R. A ligação do O2 estabiliza o estado R 
-Em ausência experimental de oxigênio, o estado T é mais estável, de modo que a 
conformação predominante é a da desoxi-hemoglobina 
-A ligação de O2 a uma unidade da hemoglobina no estado T provoca uma mudança na 
conformação para o estado R 
-À medida que mais moléculas de O2 são ligadas, a hemoglobina passa do estado T (baixa 
afinidade) para o estado R (alta afinidade). Como resultado, a hemoglobina tem uma curva 
de ligação ao oxigênio híbrida em forma de S, ou sigmoide 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
MEIOS DE TRANSPORTE 
-O O2 é transportado por 2 caminhos: 
 -Dissolvido no plasma 
 -Ligado a hemoglobina, como oxiemoglobina (HbO2) 
 
FATORES QUE AFETAM A SATURAÇÃO DA Hb 
-A saturação da hemoglobina por O2 é afetada por: 
 -PO2 -Temperatura 
 -pH -PCO2 
 
-Desvio à direita → ↓ afinidade da 
hemoglobina pelo O2 
-Desvio à esquerda → ↑ afinidade da 
hemoglobina pelo O2 
 
 
 
 
 
INFLUÊNCIA DO CO2 INFLUÊNCIA DO PH 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
↠ Efeito Bohr 
-É a influência do pH e PCO2 sobre a dissociação da Hb-O2 
 
INFLUÊNCIA DO 2,3 BIFOSFOGLICERATO 
 
-O bifosfoglicerato também se liga na 
hemoglobina, reduzindo a afinidade da Hb 
pelo O2 
 
 
 
 
 
 
 
HEMOGLOBINA FETAL E MATERNA 
 
-Os eritrócitos fetais exibem maior afinidade 
pelo O2 que os eritrócitos maternos, visto que 
a hemoglobina fetal não se liga tão bem ao 
2,3-BPG quanto a hemoglobina materna 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TRANSPORTE DE CO2 
 
-CO2 também é transportado pela hemácia 
-Ele pode ser transportado de 3 maneiras: 
 -Dissolvido no plasma 
 -Pela hemoglobina 
 -Na forma de íon bicarbonato 
 ↪ De onde vem esse íon? Célula liberando 
CO2 para o sangue → CO2 pode ir para o 
capilar e outra parte entra na hemácia → 
quando ele entra na hemácia ele vai 
rapidamente se combinar com a H2O → 
enzima anidrase carbônica catalisa essa 
reação → formação do ácido carbônico 
(H2CO3) → dissociar → HCO3- + H+ → H+ 
liberado desloca o O2 da hemoglobina e se liga nela → bicarbonato sai da hemácia → 
plasma. O CO2 sozinho também pode deslocar o O2 e se ligar à hemoglobina 
 
-Tecido: ↑ produção e pressão de CO2; ↓PO2 
→ CO2 tende a entrar na hemácia 
-Pulmão: ↓ PCO2 → CO2 sai da hemácia → 
alvéolos 
 
 
 
 
 
 
TIPOS DE HEMOGLOBINA 
-Tipos normais: 
↪ Hemoglobina A1: representa cerca de 97% da hemoglobina encontrada nos adultos. É 
composta por 2 cadeias proteicas α e duas cadeias proteicas β 
↪ Hemoglobina A2: em torno de 2% da hemoglobina total em adultos. Possui 2 cadeias 
proteicas α e duas cadeias proteicas δ (delta) 
↪ Hemoglobina F: cerca de 2% da hemoglobina total nos adultos. Possui 2 cadeias 
proteicas α e duas cadeias proteicas ү (gama) 
 
-Tipos anormais: 
↪ Hemoglobina S (HbS): caracteriza as doenças falciformes, é mais comum de encontrar 
no continente africano. O indivíduo pode ser homozigoto para essa hemoglobina e 
expressar a anemia falciforme ou pode ser heterozigoto, desenvolvendo assim o traço 
falciforme 
↪ Hemoglobina C (HbC) 
↪ Hemoglobina E (HbE): mais comum nos povos asiáticos e é uma das variantes da 
cadeia β da hemoglobina mais comuns no mundo 
 
-Existem também algumas variantes de hemoglobina que são menos comuns, como: 
hemoglobina H, hemoglobina de Bart (incompatível com a vida) e hemoglobina D