apg-hemoglobina (1)

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Hemácias
As hemácias, também conhecidas como células sanguíneas vermelhas ou eritrócitos, são células bicôncavas
e anucleadas que contêm hemoglobina e transportam oxigênio e dióxido de carbono entre os pulmões e os
tecidos. Essas células são produzidas na medula óssea vermelha através de um processo chamado de
eritropoiese. Durante esse processo, precursores eritroides de células tronco sofrem uma série de
modificações morfológicas até se tornarem hemácias maduras.
Estrutura da hemácia
As hemácias têm um diâmetro consistente de 7-8 µm, fazendo delas a “régua histológica” perfeita durante
exames de rotina. Entretanto, elas possuem uma estrutura atípica quando comparadas à maioria das células
do corpo humano. Primeiramente, as hemácias possuem formato bicôncavo, que lembra uma rosquinha. Isso
significa que a periferia delas é mais espessa que a sua porção central, o que maximiza a superfície total da
membrana celular, facilitando a troca e o transporte dos gases. Além disso, as hemácias não possuem
núcleos celulares (são anucleadas) e nenhuma outra organela intracelular, pois elas são perdidas durante a
eritropoiese. As duas únicas estruturas deixadas são o citoplasma e a membrana celular que o reveste.
Citoplasma
O citoplasma das hemácias são preenchidos por hemoglobina, uma proteína que se liga reversivelmente
ao oxigênio e ao dióxido de carbono. A acidofilia da hemoglobina faz com que as hemácias se corem
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https://www.kenhub.com/pt/library/anatomia/histologia-medula-ossea
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intensamente em vermelho pela eosina nas amostras de tecido coradas A hemoglobina é um tetrâmero
formado por quatro subunidades de polipeptídeos chamadas de cadeias de globina. Existem
quatro tipos de cadeias de globinas (α, β, γ e δ) que podem dar origem a três classes principais de
hemoglobina: HbA, HbA2 e HbF. De longe, a forma mais prevalente em adultos é a HbA. Cada subunidade
de globina possui um átomo de ferro ligado a uma molécula heme. O ferro é que se liga aos gases,
de forma que cada hemoglobina pode transportar até quatro moléculas de oxigênio ou gás carbônico.
Membrana celular
A membrana celular das hemácias é uma bicamada lipídica que contém dois tipos de proteínas de
membrana: integral e periférica. As proteínas integrais de membrana são mais numerosas e ocupam toda a
espessura da membrana celular. Elas se ligam à hemoglobina e servem como pontos de ancoragem para o
citoesqueleto das hemácias. Além disso, as proteínas de membrana integrais expressam os antígenos dos
grupos sanguíneos ABO. Várias combinações desses antígenos podem gerar os quatro principais tipos
sanguíneos: A, B, O e AB. Além do ABO, a membrana também pode conter o antígeno Rh. Se uma pessoa
tem o Rh em seus eritrócitos seu tipo sanguíneo será Rh positivo (ex.: AB +). Se o Rh está ausente o tipo é
Rh negativo (ex.: AB-). Esses antígenos de superfície das hemácias são de vital importância em transfusões
sanguíneas.
As proteínas periféricas de membrana se projetam apenas no citoplasma, se localizando na superfície
interna da membrana plasmática. Essas proteínas estão interconectadas por vários filamentos
intracelulares, formando uma complexa rede citoesquelética semelhante a uma malha ao longo da
membrana celular interna. Essa rede fornece elasticidade e força às hemácias, permitindo que elas
passem pelos menores capilares do nosso corpo sem se romperem.
Função das hemácias
O principal papel dessas células é o transporte e a troca gasosa (oxigênio e dióxido de carbono) entre os
pulmões e os tecidos. E isso acontece assim:
● Nos capilares dos pulmões a hemoglobina se liga ao oxigênio inalado, formando a oxihemoglobina.
Essa substância dá às hemácias e, por consequência, ao sangue arterial, a cor vermelho vivo.
● As hemácias ricas em oxigênio viajam então pelas artérias até alcançar os capilares dos tecidos.
● Nos capilares teciduais o oxigênio é liberado da hemoglobina e se difunde no tecido.
Simultaneamente, o dióxido de carbono dos tecidos se liga à hemoglobina, formando a
desoxihemoglobina. Essa substância dá às hemácias e ao sangue venoso sua cor um pouco mais
azulada ou arroxeada.
● As hemácias ricas em dióxido de carbono viajam então através do sangue venoso até o coração, de
onde partem para os pulmões.
● Dentro dos capilares pulmonares o dióxido de carbono é liberado da hemoglobina e trocado por uma
nova dose de oxigênio.
MIOGLOBINA-
A mioglobina, uma hemeproteína presente no coração e no músculo esquelético, funciona tanto como um
reservatório quanto como um carreador de oxigênio que aumenta a velocidade de transporte de
oxigênio dentro da célula muscular. Ela funciona tanto para a estocagem de oxigênio quanto
para facilitar a difusão do oxigênio nos tecidos musculares em contração
A mioglobina contém uma única cadeia polipeptídica de 153 resíduos de aminoácidos de sequência
conhecida e um único grupo ferroprotoporfirina, ou heme. O mesmo grupo heme encontrado na mioglobina é
encontrado na hemoglobina, a proteína ligadora de oxigênio dos eritrócitos. O grupo heme é responsável
pela coloração vermelha amarronzada tanto da mioglobina quanto da hemoglobina. A mioglobina é
especialmente abundante nos músculos de mamíferos mergulhadores. A estocagem e a distribuição do
oxigênio pela mioglobina do músculo permitem que animais que mergulham permaneçam
submersos por um longo período.
FORMAÇÃO DA HEMOGLOBINA
A síntese de hemoglobina começa lá nos proeritroblastos, e prossegue até a fase de reticulócitos, antes de
se tornarem hemoglobinas maduras. Tudo isso acontece nas mitocôndrias. Primeiramente, para a
formação de hemoglobina, a succinil-CoA (formada no Ciclo de Krebs) se liga à glicina para
formar a molécula de pirrol. Passado isso, 4 pirrois se unem para formar protoporfirina IX, que
depois se junta com o ferro, para formar a molécula do heme. Por fim, cada molécula de heme
se liga a uma longa cadeia polipeptídica denominada de globina, formando uma subunidade da
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hemoglobina chamada de cadeia de hemoglobina. Existem diversos tipos de cadeias de hemoglobina
(alfa, beta, gama e delta), que se diferenciam por variações sutis na cadeia de aminoácidos dos
polipeptídios. 4 cadeias dessas se ligam frouxamente, formando então a molécula completa de hemoglobina.
A hemoglobina mais comum, a hemoglobina A, apresenta 2 cadeias de hemoglobina alfa, e outras 2 beta.
Sendo assim, é importante notar que a natureza das cadeias de hemoglobina determina a sua afinidade com
o oxigênio, e a ocorrência de anomalia no sequenciamento desta também pode impactar o funcionamento e
transporte de oxigênio.
Tipos de hemoglobina
O arranjo de quatro globinas diferentes para formar as hemoglobinas (Hb) fazem com que
possamos ter diferentes tipos de hemoglobina no sangue durante a vida. Exemplos:
● HbA1: composta por duas cadeias alfa e duas cadeias beta, é o tipo de hemoglobina
presente em maior concentração no sangue dos adultos.
● HbA2: composta por duas cadeias alfa e duas cadeias delta, representa apenas de 2 a
3% da hemoglobina total de um adulto.
● HbF: chamada de hemoglobina fetal, ela é composta por duas cadeias alfa e duas cadeias
gama e é o tipo presente em maior concentração no sangue dos recém-nascidos.
● HbS: chamada de hemoglobina foice, é um tipo de hemoglobina com deficiência de
funções e a presença dela causa a anemia falciforme.
● Hb glicosada ou glicada: é a união de uma hemoglobina e uma glicose do sangue quando
a glicose está aumentada, essa combinação pode ser um indicativo de diabetes
FUNÇÕES
"A hemoglobina é uma proteína relacionada, principalmente, com o transporte de oxigênio pelo nosso corpo.
Na hemoglobina, temos quatro subunidades, cada uma apresentando o sítio de ligação com o oxigênio. A
medidaque esses sítios vão sendo preenchidos mais a afinidade por oxigênio aumenta.
Isso acontece, pois quando uma subunidade capta oxigênio, ela provoca uma alteração na molécula de
hemoglobina que favorece a captação de outras moléculas de oxigênio. Sendo assim, quando a hemácia rica
em hemoglobina está em locais com alta concentração de oxigênio, como nossos pulmões, por exemplo,
maior será sua afinidade por ele.
Vale destacar que nos tecidos observa-se que a pressão de O2 é baixa e o oxigênio presente nas hemácias é
liberado para os tecidos. As hemácias também se combinam com CO2, porém a maior parte do CO2 é
transportada dissolvida no plasma.
Quando a hemoglobina liga-se ao oxigênio ela é chamada de oxi-hemoglobina. Quando ela não está ligada ao
oxigênio é chamada de desoxi-hemoglobina. Ela ainda recebe a denominação de carbamino-hemoglobina
quando se combina com gás carbônico."
O principal papel da hemoglobina é o transporte dos gases sanguíneos, principalmente oxigênio e gás
carbônico. A capacidade da hemoglobina se ligar ao oxigênio depende de uma unidade não peptídica: um
grupo heme.
https://escolaeducacao.com.br/diabetes-tipo-2/
O grupo HEME é formado por quatro anéis pirrólicos ligados entre si por um átomo de ferro.
O átomo de ferro no grupo heme liga-se aos quatro nitrogênios no centro do anel protoporfirínico (que são
os quatro anéis pirrólicos sem o ferro). Ele fica localizado numa bolsa hidrofóbica na estrutura da molécula
de globina, que protege da oxidação do ferro ferroso (Fe++) a ferro férrico (Fe+++).
O ferro pode formar duas ligações adicionais, uma em cada lado do plano do grupo heme. Estes pontos de
ligação são denominados de quinta e sexta posição de coordenação. O átomo de ferro pode estar no estado
de oxidação ferroso (+2) ou no férrico (+3), e as formas correspondentes de hemoglobina são denominadas,
respectivamente, ferro-hemoglobina e ferri-hemoglobina (também chamada meta-hemoglobina). Somente a
ferro-hemoglobina, o estado de oxidação +2, pode ligar-se ao oxigênio.
A hemoglobina transporta H+ e CO2, além do O2. As propriedades de ligação ao oxigênio da hemoglobina são
reguladas por locais separados e não adjacentes. A hemoglobina é, portanto, uma proteína alostérica:
■ A ligação de O2 à hemoglobina promove a ligação de mais O2 à mesma molécula de hemoglobina.
Por outras palavras, o O2 liga-se cooperativamente à hemoglobina;
■ A afinidade da hemoglobina para o oxigênio depende do pH e do CO2. Tanto o H+ como o CO2
promovem a liberação do O2 ligado. Reciprocamente o O2 promove a liberação de H+ e CO2;
■ A afinidade entre o oxigênio e a hemoglobina é também regulada por fosfatos orgânicos, tais como
o 2,3-difosfoglicerato, o que resulta numa menor afinidade para o oxigênio da hemoglobina.
FATORES QUE INTERFEREM NA LIGAÇÃO COM OXIGÊNIO
A ligação da hemoglobina ao oxigênio (O₂) é influenciada por vários fatores. Vou destacar alguns deles:
1. Pressão parcial do O₂ (pO₂): A afinidade da hemoglobina pelo O₂ aumenta com o aumento da pressão
parcial do O₂. Nos alvéolos pulmonares, onde a pO₂ é alta (104 mmHg), a hemoglobina fica 98%
saturada. Nos tecidos, onde a pO₂ é menor (cerca de 40 mmHg), a saturação da hemoglobina é de
70%, permitindo a liberação de O₂ para as células.
2. pH: O pH também afeta a saturação da hemoglobina. Em situações de atividade física (quando o CO₂
é liberado na respiração celular, reduzindo o pH do sangue), a afinidade da hemoglobina pelo O₂
diminui, favorecendo a liberação de O₂ para os tecidos.
3. Temperatura: A temperatura corporal também influencia a ligação da hemoglobina ao O₂. A uma
temperatura mais alta, a afinidade da hemoglobina pelo O₂ diminui, permitindo a liberação de O₂
nos tecidos.
4. Dióxido de carbono (CO₂): O CO₂ também afeta a afinidade da hemoglobina pelo O₂. Quando o CO₂
está presente, a hemoglobina tem menor afinidade pelo O₂, facilitando a liberação de O₂ nos
tecidos.
Esses fatores juntos formam a curva de dissociação do oxigênio da hemoglobina, que representa a
quantidade de O₂ preso à hemoglobina em diferentes condições. A mioglobina, presente nas fibras
musculares, tem uma afinidade ainda maior pelo O₂ do que a hemoglobina, favorecendo a difusão desse gás
para os tecidos musculares. Durante a gestação, a hemoglobina fetal também apresenta maior afinidade
pelo O₂, garantindo a oxigenação do feto1.
CURVA DE DISSOCIAÇÃO DO OXIGÊNIO DA HEMOGLOBINA
https://biologiaresolvida.com.br/resumo/curva-dissociacao-oxigenio-hemoglobina/
https://biologiaresolvida.com.br/resumo/curva-dissociacao-oxigenio-hemoglobina/
Trata-se de uma curva em forma de S, que representa a quantidade de oxigênio preso à hemoglobina em
função da pressão parcial do oxigênio (pO2).
A afinidade da hemoglobina pelo gás oxigênio aumenta com o aumento da pressão parcial do O2. Por
exemplo, nos alvéolos pulmonares, a pressão parcial do O2 é de 104 mmHg e, nessa pressão, a hemoglobina
fica 98% saturada.
Já nos tecidos, onde a pressão parcial do O2 é da ordem de 40 mmHg, a saturação da hemoglobina é de
70%, o que significa que cerca de 28% do gás oxigênio é liberado da hemoglobina (para as células dos
tecidos).
Em uma situação de atividade física mais intensa, devido ao grande consumo de O2 pelas células, a pressão
parcial do oxigênio cai para cerca de 12 mmHg. Nesta situação, a saturação da hemoglobina cai para cerca
de 8% (veja que quase todo oxigênio ligado à hemoglobina solta-se dela e vai para o tecido que está com
consumo de O2 elevado).
Abaixo, a curva de dissociação do oxigênio na hemoglobina de um adulto, na hemoglobina fetal e na
mioglobina (proteína presente nas fibras musculares, responsável pelo transporte de oxigênio para a
respiração celular).
Observe que a mioglobina tem uma afinidade muito maior pelo O2 que a hemoglobina (mesmo em baixas
pressões parciais, a saturação da mioglobina é muito alta). Isso favorece a difusão desse gás do sangue para
o tecido muscular.
O feto também apresenta uma hemoglobina ligeiramente diferente da hemoglobina do adulto, com maior
afinidade pelo oxigênio. Assim, durante a gestação, o O2 difunde-se da hemoglobina materna para a fetal,
garantindo a oxigenação do feto.
O pH é outro fator que interfere na saturação da hemoglobina pelo oxigênio. Em pH mais baixo, como em
situação de atividade física (o CO2 liberado na respiração celular reage com a água formando ácido
carbônico, que reduz o pH do sangue de 7,4 para 7,2), a afinidade da hemoglobina pelo O2 é menor (o que
favorece o “desligamento” do O2 da hemoglobina, que se difunde para os tecidos).