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Norberto José Palange 
 
 
BIOQUÍMICA 
 
EXERCÍCIOS DE BIOQUÍM ICA HUM ANA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
2 
 
Auto r: 
No rberto Jo sé Palange, MSc 
Mestrado em Bioquímica e Biologia Molecular 
Docente de Bioquímica na Universidade Lúrio , Faculdade de Ciências de Saúde 
Correio eletrónico: njosepalange@unilurio.ac.mz 
 
Co labo rado res: 
Custó dio Eduardo Safo Chicumule , MSc 
Mestrado em Educação em Ciências de Saúde 
Docente de Bioquímica na Universidade Lúrio , Faculdade de Ciências de Saúde 
Co ntribuição : Revisão dos conteúdos. 
Correio eletrónico: cchicumule@unilurio.ac.mz 
 
Saíde Daniel Artur, Biomédico 
Analista clínico no Hospital Central de Nampula 
Docente de Bioquímica na Universidade Lúrio, Faculdade de Ciências de Saúde 
Co ntribuição : Revisão dos conteúdos e proposta de atividades práticas. 
Correio eletrónico: danielartursaide@yahoo.com.br 
 
 
 
 
 
 
Nampula, 2018 
mailto:njosepalange@unilurio.ac.mz
mailto:cchicumule@unilurio.ac.mz
mailto:danielartursaide@yahoo.com.br
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
3 
 
Índice 
Índice de Figuras ............................................................................................................................... 5 
Abreviaturas...................................................................................................................................... 6 
Nota introdutória ............................................................................................................................ 10 
CAPITULO I ................................................................................................................................. 15 
1. Misturas, soluções e reações químicas. ....................................................................................... 15 
1.a. Questões. ............................................................................................................................... 16 
CAPITULO II ................................................................................................................................ 18 
2. Bioquímica estrutural. .................................................................................................................. 18 
1 . História da bioquímica. ............................................................................................................ 18 
2.b. Questões. ............................................................................................................................... 20 
2.3 Biomoléculas. .......................................................................................................................... 21 
2.3.1 Carboidratos, glícidos ou açúcares. ........................................................................................ 21 
2.3.1.c. Questões. ....................................................................................................................... 24 
2.3.2 Lípidos.............................................................................................................................. 27 
2.3.2.d. Questões........................................................................................................................ 29 
2.4 Nucleotídeos e ácidos nucleicos. ........................................................................................ 31 
2.4.e. Questões .......................................................................................................................... 34 
2.5 Aminoácidos e proteínas. .................................................................................................. 35 
2.5.f. Questões. ......................................................................................................................... 39 
2.5.2.1 Enzimologia. ................................................................................................................... 40 
2.5.2.1.g. Questões...................................................................................................................... 42 
2.5.3. Escolha Múltipla .................................................................................................................. 43 
2.5.3.2.i. Aminoácidos e proteínas. ................................................................................................. 48 
2.5.3.3.j. Glícidos. .......................................................................................................................... 52 
2.5.3.4.k. Lípidos ........................................................................................................................... 56 
2.5.3.5.l. Ácidos nucleicos. ............................................................................................................. 61 
2.5.4.m. Marque com V, verdadeiro, ou F, falso ............................................................................. 66 
CAPITULO III .............................................................................................................................. 71 
3. Bioquímica metabólica. ................................................................................................................ 71 
3.1. Metabolismo, vias metabólicas e regulação. ............................................................................. 71 
3.1.1.1 Princípios de bioenergética. .............................................................................................. 72 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
4 
 
3.1.a. Questões........................................................................................................................... 77 
3.1.5 Metabolismo dos glícidos. .................................................................................................. 79 
3.2 Transporte e metabolismo de lípidos. ................................................................................. 102 
3.2.a. Questões. .............................................................................................................................. 113 
3.3 Metabolismo de compostos nitrogenados. .......................................................................... 115 
3.3.b. Escolha múltipla............................................................................................................. 125 
3.3.c. Marque com verdadeiro V, ou falso F. ................................................................................ 162 
3.4 Vitaminas e sais minerais. .................................................................................................. 167 
3.4.a. Questões. .............................................................................................................................. 168 
3.5 Correlações clínicas – questões gerais. ....................................................................................... 169 
3.5.a. Escolha múltipla ................................................................................................................ 171 
3.5.b. Marque com V, verdadeiro ou F, falso................................................................................ 172 
3.6 Bioquímica do fígado. ............................................................................................................... 173 
CAPÍTULO IV ............................................................................................................................ 173 
4. Bioquímica clínica. ................................................................................................................. 173 
4.1 Laboratório clínico, exames laboratoriais e atividades práticas. ............................................... 173 
4.1.a. Questões. ....................................................................................................................... 174 
4.1.b. Escolha múltipla............................................................................................................ 175 
4.1.c. Marque com verdadeiro, V ou falso, F ............................................................................ 190 
4.2 Atividades práticas de laboratório.................................................................................... 191 
4.2.1 Preparações ..................................................................................................................... 191 
4.2.2 Determinações. .................................................................................................................. 192 
4.2.2.6 Análise bioquímica da urina. ........................................................................................ 194 
4.2.2.7 Colorimetria e espectrofotometria. ............................................................................... 194 
CAPÍTULO V.............................................................................................................................. 195 
5. Soluções das questões de escolha múltipla e verdadeiro ou falso. ............................................. 195 
Glossário ....................................................................................................................................... 208 
Referências Bibliográficas .............................................................................................................. 210 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
5 
 
Índice de Figuras 
Figura 1: estrutura linear, cíclica e anómeros da D-glicose. ................................................................ 22 
Figura 2: estrutura de dissacarídeos mais comuns. ............................................................................ 23 
Figura 3: exemplo de trioses. ............................................................................................................ 25 
Figura 4: hidrólise enzimática de um dissacarídeo............................................................................. 26 
Figura5: esqueleto ciclopentanofenantreno ....................................................................................... 29 
Figura 6: estrutura das bases azotadas que entram na constituição dos nucleotídeos. ......................... 34 
Figura 7: aminoácidos presentes nas proteínas agrupados de acordo com a polaridade do grupo R...... 37 
Figura 8: atividade enzimática em função da temperatura. ................................................................ 42 
Figura 9: comportamento de reações catalisada e não catalisada. ....................................................... 43 
Figura 10: estrutura química do ATP. ............................................................................................... 75 
Figura 11: Vias metabólicas (convergente catabólica e divergente anabólica e cíclica). ........................ 76 
Figura 12: reações de fermentação láctica e alcoólica.. ........................................................................ 80 
Figura 13: reações do ciclo de Krebs................................................................................................... 85 
Figura 14: reações da fase não oxidativa da via das pentoses-fosfato. ................................................. 89 
Figura 15: formação de precursores da via glicolítica e eritrose........................................................... 90 
Figura 16: formação de precursores da via glicolítica. ........................................................................ 90 
Figura 17: esquema geral das fases oxidativa e não oxidativa da via das pentoses-fosfato.. ................. 91 
Figura 18: esquema geral da glicogénese e glicogenólise ..................................................................... 94 
Figure 19: síntese de oxaloacetato a partir de carboxilação do piruvato. .............................................. 96 
Figure 20: descarboxilação do oxalacetato formando o fosfoenolpiruvato (PEP). ............................... 96 
Figure 21: formação de frutose-6-fosfato a partir de frutose 1,6 bisfosfato........................................... 96 
Figure 22: ciclo de glicose-alanina. .................................................................................................... 97 
Figura 23: comportamento do organismo no estado alimentado ....................................................... 104 
Figura 24: síntese de palmitato ....................................................................................................... 105 
Figura 25: comportamento do metabolismo de lípidos em estado de jejum. ...................................... 107 
Figura 26: esquema geral da β-oxidação de ácido gordo par ............................................................. 109 
Figura 27: esquema geral da regulação da β-oxidação de ácidos gordos de cadeia longa no fígado. .... 110 
Figura 28: esquema geral da inter-relaçãodos corpos cetónicos ........................................................ 112 
Figura 29: percurso dos corpos cetónicos desde o local de síntese até à sua utilização.. ..................... 113 
Figura 30: reações do ciclo da ureia. ................................................................................................ 119 
Figura 31: interconexões do ciclo de Krebs e ciclo da ureia.. ............................................................. 120 
Figura 32: ciclo de alanina. .............................................................................................................. 121 
Figura 33: transaminação. ............................................................................................................... 123 
Figura 34: esquema da gliconeogénese ............................................................................................ 132 
Figura 35: esquema da gliconeogénese. ............................................................................................ 132 
Figura 36: esqueleto de um polissacarideo. ...................................................................................... 133 
Figura 37: estruturas de dissacarídeos e monossacarideos ................................................................ 134 
Figura 38: estruturas de monossacarídeos........................................................................................ 134 
Figura 39: síntese de precursor de fosfolipidos................................................................................. 135 
 
file:///E:/MANUAL%20BIOQ%20UEM/Manual%20Bioquímica%20Norberto%20novo%202018.docx%23_Toc519709524
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
6 
 
Abreviaturas 
Acetil-CoA – acetil coenzima A 
ACP – acyl carrier protein 
ADN – ácido desoxirribonucleico 
ADP – adenosina difosfato 
AG – ácido gordo 
AGS – ácido gordo sintase 
ALP – fosfatase alcalina 
ALT – alanina transaminase 
AMP – adenosina monofosfato 
AMP-c – adenosina monofosfato cíclico 
ARN – ácido ribonucleico 
AST – aspartato transaminase 
ATP – adenosina trifosfato 
CAT - II – carnitina acil transferase II 
CAT- I – carnitina acil transferase I 
CK – creatina quinase 
CT – colesterol total 
DCV – doença cardiovascular 
FAD+ - flavina adenina dinucleotídeo (oxidada) 
FADH
2 - flavina adenina dinucleotídeo (reduzida) 
GGT – gama glutamil transferase 
GLUT – glucose transporter 
HDL – high density lipoprotein 
HMG-CoA – hidroximetil glutaril – CoA 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
7 
 
IDL – intermediate density lipoprotein 
LDL – low density lipoprotein 
NAD+ - nicotinamida adenina dinucleotídeo (oxidada) 
NADH – nicotinamida adenina dinucleotídeo (reduzida) 
NADPH – nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (reduzida) 
NADP+ - nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (oxidada) 
PEP – fosfoenol piruvato 
PKA – proteína quinase dependente de AMP cíclico 
PKU – fenilcetonúria (doinglês, PhenylKetonUria) 
Qm – quilomicrons 
TAG – triacilglicerois 
TPP – tiamina pirofosfato 
VLDL – very low density lipoprotein 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
8 
 
Pró lo go 
A Comissão Científica da Faculdade de Ciências de Saúde da Universidade Lúrio , considera 
este manual como um contributo de interesse para a comunidade académica. O autor oferece 
aqui, conteúdos, uma série de exercícios e questões, que irão facilitar o estudante na 
compreensão dos aspetos mais relevantes da bioquímica estrutural, metabólica e clínica. 
O método utilizado neste Manual de Exercícios permite, de forma simples, mas ao mesmo 
tempo científica e validável, que o aluno controle o seu próprio processo de aprendizagem. 
Desta forma, os estudantes dos cursos de nutrição, farmácia, medicina, medicina dentária, 
enfermagem e optometria, entre outros estudantes e profissionais da área da saúde, biólogos, 
zootécnicos, engenheiros agrónomos e florestais encontrarão neste manual um importante 
recurso didático e um aplicativo, para o desenvolvimento de um exercício intelectual que, sem 
dúvida, irá contribuir para a formação de profissionais com elevada competência nesta área de 
conhecimento, bem como impulsionar competências em áreas científicas relacionadas. 
Sérgio Latorre Arteaga, PhD 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
9 
 
Resumo 
Praticamente toda a doença tem uma base bioquímica. Os processos bioquímicos podem 
desencadear a dor ou aparecer como resposta a estímulos físicos, químicos e biológicos. 
Assim, a compreensão das bases bioquímicas permite, em grande medida, a interpretação dos 
fenómenos fisiológicos normais e patológicos num indivíduo. Este princípio constitui, por 
exemplo, o suporte largamente usado pelos profissionais de saúde para o diagnóstico, 
prognóstico, rastreio, tratamento e acompanhamento da evolução de patologias. Os exercícios 
discutidos neste manual permitirão aos estudantes o aprofundamento dos conhecimentos 
relativos à bioquímica, o que poderá contribuir para a formação de profissionais com 
competências neste domínio. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
10 
 
No ta introdutória 
Caros Estudantes, 
A bioquímica descreve as moléculas que compõem os seres vivos e como elas interagem para 
perpetuar a vida. A compreensão dos processos bioquímicos permite, em grande medida, o 
entendimento de mecanismos moleculares fisiológicos e patológicos nos seres vivos, 
particularmente em humanos, contribuindo, assim, na tomada de decisões sobre a saúde de 
um indivíduo no domínio das ciências de saúde. 
O manual de exercícios que se apresenta, foi concebido para apoiar os estudantes dos 
diferentes cursos de licenciatura em ciências de saúde, ciências biológicas e outros, na 
compreensão de matérias de bioquímica. Ele resulta de diferentes questões que se levantam 
na docência e particularmente nas avaliações realizadas nas cadeiras de Bioquímica I e II e 
Bioquímica Clínica. Incluímos conteúdos de bioquímica estrutural, metabólica e clínica e 
organizámos os testes com perguntas de resposta descritiva, escolha múltipla e verdadeiro ou 
falso. 
Para cada conteúdo faz-se uma breve discussão dos conceitos fundamentais que possam 
auxiliar na resolução das questões. Adicionalmente, são propostas algumas atividades práticas 
a serem realizadas no laboratório ou alternativamente na sala de aulas. As questões serão 
resolvidas, de preferência, em grupo. Isto permite aprofundar matéria discutida na sala de 
aulas e deverá facilitar a resolução de exercícios suplementares. Sempre que necessário, os 
estudantes deverão recorrer à bibliografia recomendada ou aos docentes da cadeira. 
No capítulo de soluções, são apresentadas as chaves de respostas para as questões de escolha 
múltipla e as de verdadeiro ou falso. Para as questões abertas, pela sua natureza, não se 
apresentam soluções. 
Espera-se que este manual constitua uma ferramenta útil para os estudantes que cursam a 
bioquímica, especialmente a bioquímica humana e que desperte o gosto por esta ciência, 
ultrapassando a ideia negativa sobre a sua dificuldade. Agradecemos todas as sugestões que 
forem colocadas para melhorar os conteúdos na próxima edição. 
 Norberto J. Palange, MSc 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
11 
 
Co mo tirar melhor proveito deste manual? 
Tudo começa na sala de aulas ou por mera curiosidade. Prestar atenção durante as discussões 
de conteúdos com o professor e colegas é de extrema importância. As contribuições dos 
colegas bem como as dúvidas levantadas têm sempre um grande valor, apesar de, por vezes, 
as ideias expostas precisarem de algum alinhamento por parte de quem tem uma experiência 
adicional. Por outro lado, as curiosidades surgem na base de leituras ou observação de 
fenómenos na natureza, daí que é sempre conveniente registar as questões ou ideias de 
partida. 
Em relação a este manual, é sempre imprescindível analisar os conteúdos descritos para cada 
tema, recorrer à bibliografia recomendada e tirar notas da informação mais relevante. Há uma 
variedade de técnicas de leitura, cabendo a cada um escolher aquela que lhe for mais 
conveniente e confortável. Contudo, discussões em grupos de estudo e tomada de notas dos 
conteúdos em ―quadros-resumo‖ podem fazer diferença. 
 
So bre as questõ es. 
Para as questões abertas, pode haver uma gama de ideias de respostas em função da perceção 
individual, aprendizagem nas aulas ou bibliografia consultada. Ainda assim, é importante ter 
em conta que, para cada conteúdo, existem ―ideias-chave‖ que devem sempre estar presentes, 
mesmo se expressas de maneira diferente. 
Para cada questão de escolha múltipla são apresentadas quatro alternativas de respostas: a, b, c 
e d, sendo apenas uma correta. Para responder, deve circular-se a alternativa considerada 
correta. Caso haja erro de escolha, marca-se um (X) na errada e volta-se a circular a então 
considerada correta. 
Para as questões de verdadeiro ou falso são duas as atividades propostas: primeiro deve 
marcar-se com F as proposições falsas, ou V, as verdadeiras. Segundo, para aquelas que forem 
consideradas falsas devem ser rescritas para as tornar verdadeiras. Atenção: não se deve 
confundir com uma justificação direta. Trata-se, sim, de retificar, na proposição, os elementos 
que permitiram detetar a sua falsidade. Como forma de auxiliar na consecução desta tarefa, 
apresenta-se, no capítulo das soluções, os aspetos que tornam cada proposição falsa. 
Por exemplo: 
Proposição: A bioquímica é uma ciência social que estuda fenómenos físicos observados na 
natureza. FALSA 
Aspectos que tornam a proposição FALSA: "ciência social" e "fenómenos físicos" 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
12 
 
Rescrição: A bioquímica é uma ciência experimental que estuda biomoléculas e processos 
químicos nos seres vivos. VERDADE 
Como se pode depreender, em relação às questões do tipo verdadeiro ou falso, assemelham-se 
a espécie de pontos negativos. Não se pode considerar falsa uma proposição e errar-se na 
rescrição, sob pena de anular aquela dita falsa. 
As práticas de laboratório devem ser discutidas com os professores ou orientadores para a sua 
realização. É sempre necessária a fixação de protocolos específicos para cada prática e local, 
em função da disponibilidade de materiais. As práticas menos exigentes podem ser realizadas 
na sala de aulas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
13 
 
Agradecimentos 
O meu agradecimento vai para o Mestre Celso Fernando Belo e o Mestre Alarquia Aly Saíde, 
pela sua disponibilidade em prestar apoio moral e técnicopara a concretização deste manual; 
para a equipa da Comissão Científica da Faculdade de Ciências de Saúde da Universidade 
Lúrio, pela revisão do manual e contribuições valiosas; para o Mestre Tuaha António e o Dr. 
Paulo Pires, pela criteriosa revisão linguística e suporte metodológico; para a Dra. Páscoa de 
Azevedo, pela correção linguística inicial; para o Dr. Arsénio Edmundo Pires Passire, pela 
formatação inicial do texto. O agradecimento estende-se à Universidade Lúrio, por 
proporcionar um espaço para o meu crescimento profissional e académico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
14 
 
Dedicatória 
 
 
 
 
 
 
Aos meus colegas, estudantes dos cursos de Licenciatura na Faculdade de Ciências de Saúde da 
Universidade Lúrio, 
 
Ao meu filho Roberto Chelton Palange, 
 
Aos meus pais (em memória), irmãos e amigos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
15 
 
CAPITULO I 
1. Misturas, so luçõ es e reaçõ es químicas. 
 
1.1 Misturas. 
Mistura é a junção de duas ou mais substâncias. As misturas estão relacionadas a fenómenos 
físicos. Os seus componentes não sofrem alterações em sua estrutura microscópica. Existem 
misturas heterogéneas, homogéneas e coloidais. Quimicamente, as misturas homogéneas são 
conhecidas como soluções. Através de técnicas específicas, os componentes de uma mistura 
podem ser separados e gozam de suas propriedades particulares. 
 
1.2 So luçõ es químicas. 
Soluções químicas são misturas homogéneas de dois ou mais solutos em determinado 
solvente. O soluto ou disperso é a substância que se dissolve e geralmente aparece em menor 
quantidade. O solvente ou dispersante é a substância que dissolve o soluto e aparece em maior 
quantidade. 
Na prática diária em laboratório ou no hospital é frequente preparar soluções. Na verdade, 
erros de preparação de soluções podem acarretar perda de vidas humanas, de materiais e de 
tempo. Daí que tal prática requer do operador uma atenção cuidada e conhecimentos básicos, 
com vista a saber como proceder de forma correta. 
 
1.3 Reaçõ es químicas. 
Reações químicas ocorrem com transformação de substâncias, ou seja, há alterações das 
propriedades microscópicas das substâncias envolvidas, reagentes, originando outras com 
características diferentes, os produtos. É importante relembrar que pode-se misturar as 
substâncias em quaisquer proporções, mas só podemos fazê-las reagir em proporções bem 
definidas, como decorre da lei de Proust. Durante os fenómenos físicos e químicos, outro fato 
importante que pode-se notar é a liberação ou a absorção de energia. (Feltre, 2004). 
Por exemplo: misturar 7 g de Fe e 4 g de S em pó num tubo e depois submeter ao 
aquecimento. 
Todas as reações químicas obedecem à lei de conservação de massas, segundo a qual num 
sistema químico a quantidade de reagentes consumida é sempre igual à massa de produtos 
formados. O mesmo princípio é aplicável quando se trata da energia envolvida (Berg, 
Timoczocko, John, & Stryer, 2014). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
16 
 
As reações que ocorrem envolvendo sistemas orgânicos são designadas reações bioquímicas. 
As reações bioquímicas que ocorrem libertando energia são designadas exergónicas e as que 
consomem energia, endergónicas. Em muitos casos a água atua como reagente ou como 
produto dessas reações. 
Muitas reações ocorrem em meio aquoso e como tal a água é considerada solvente universal. 
Tal facto deve-se à sua estrutura química. As moléculas de água tem polaridade, formam 
pontes de hidrogénio, são coesas e tem uma constante dieléctrica elevada (Corsino, 2009; 
Glinka, 1987). Cada molécula de água pode ligar quatro outras moléculas de água, pois os dois 
átomos de hidrogénio actuam como pontos dadores de electrões e, o par de electrões não 
emparelhado do oxigénio, como pontos receptores de electrões (Ribeiro & Seravalli, 2007). O 
somatório destas características confere à água um diferencial perante outras moléculas. 
 
1.a. Questõ es. 
1. Na natureza existem fenómenos físicos e fenómenos químicos. As misturas estão 
relacionadas com fenómenos físicos. Qual é a diferença entre uma mistura heterogénea e 
uma solução? 
2. Em um paciente com quadro de desidratação administra-se uma solução – o soro 
fisiológico – 0.9% (w/v). Porque razão o soro fisiológico é considerado uma solução 
química? 
3. Suponha que no hospital X existam 500 ml de stock de etanol (álcool etílico) 99,9% (v/v). 
Como procederia para obter 300 ml de uma solução de etanol a 70% (v/v) a partir do 
stock? 
4. Suponha que fez uma dissolução de 5g de NaCl em 100 ml de água. Em seguida, adiciona 
mais 100 ml de água à mesma solução. O que se pode dizer em ralação à concentração da 
solução? E o número de moles de NaCl? Na prática o que significa falar de concentração 
de uma solução? 
5. O tamponamento serve para regular concentrações molares de OH- e H3O
+ evitando 
situações de acidose e basicidade. Nesta perspetiva, explique qual é o papel da anidrase 
carbónica nos seres humanos. 
6. Suponha que no stock do hospital X há uma solução de NaCl a 50% (w/v) e a sua 
intenção é de usar uma solução a 5% (w/v). Que exercício faria até ter a concentração 
desejada a partir do stock? 
7. Qual é a quantidade de etanol (álcool etílico) existente em 4L de uma solução 70% (v/v) 
deste líquido em água? 
8. Os gases oxigénio e dióxido de carbono são de extrema importância no organismo 
humano. Explique o circuito de transporte do oxigénio das hemácias até aos tecidos e 
vice-versa. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
17 
 
9. A água é um constituinte fundamental do meio intracelular e extracelular. A compreensão 
dos processos bioquímicos em sistemas biológicos está, em parte, dependente do conhecimento do 
funcionamento da água. 
Q1:Concorda com a proposição destacada em itálico? Fundamente a sua resposta. 
10. Na natureza existem dois tipos de processos principais: os processos físicos e os 
químicos. Os processos químicos estão relacionados com as reações químicas. 
Q1: Quais são as condições para o desencadeamento de uma reação química? 
11. A ligação química é essencialmente a descrição da distribuição da densidade eletrónica 
numa molécula. 
Q1: Quais são as condições para a ocorrência de uma reação química? 
Q2: Qual é a diferença entre as moléculas HCl e NaCl no que diz respeito ao 
comportamento das suas nuvens eletrónicas? 
12. Reações bioquímicas devem decorrer a um pH compatível com a vida. 
Q1: Qual éo efeito que as oscilações de pH podem ter sobre as reações bioquímicas? 
13. Considere duas reações bioquímicas X e Y com ordens 3 e 6, respetivamente. 
Q1: Que informações as ordens de reação nos podem dar? 
14. Considere duas reações bioquímicas X e Y com ordem 2 e 4, respetivamente. 
Q1: Qual seria o significado do aumento do número de moles do substrato da reação X 
em duas vezes? 
15. Reações bioquímicas devem decorrer a um ritmo compatível com a vida. 
Q1: Que consequência se pode esperar em casos de reações decorrerem a uma velocidade 
muito alta, acima do seu normal? 
16. Qual é o efeito que oscilações de temperatura (baixa e alta) pode ter sobre as reações 
bioquímicas? 
17. Quais são as diferenças marcantes entre um catalisador orgânico e um catalisador 
inorgânico? 
18. Na molécula seguinte, encontramos forças intermoleculares ou ligações 
intramoleculares? Justifique. 
 
19. A eletroforese é uma técnica largamente usada no diagnóstico de certas patologias 
mediante a separação de substâncias que estejam ionizadas. 
Q1: Mencione quatro princípios de funcionamento desta técnica. 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
18 
 
CAPITULO II 
2. Bio química estrutural. 
1. Histó ria da b io química. 
A história da bioquímica,em parte, sobrepõe-se à história da química orgânica e da fisiologia. 
O estabelecimento da bioquímica como ciência foi demorado devido ao estágio tecnológico da 
época, bem como à difusão alargada da escola do vitalismo. Durante muito tempo acreditou-se 
que só os seres vivos eram capazes de sintetizar compostos orgânicos. Entretanto, em 1928, 
Whöler revolucionou a história ao conseguir sintetizar, em laboratório, a ureia por 
decomposição de cianeto de amónio, segundo a equação seguinte: 
 
 
Esta síntese serviu de ponto de partida para revolucionar a história da química. A partir de 
então, várias sínteses de compostos orgânicos foram realizadas pelos cientistas. A título de 
exemplo, em 1845, Adolphe Wilhelm Hermann Kolbe (1818-1884) conseguiu realizar a 
primeira síntese de um composto orgânico (o ácido acético) a partir de seus elementos (Feltre, 
2004). 
Louis Pasteur, em 1850, concluiu que a fermentação de açúcares em álcool era catalisada por 
―fermentos‖. Esses fermentos eram inseparáveis da estrutura de leveduras vivas: uma ideia 
que apoiava o vitalismo. A descrição da fermentação, em 1897, por Eduard Buchner a partir de 
extratos livres de leveduras encerrou a discussão sobre o vitalismo. A partir de então 
começam a surgir as ideias sobre a química fisiológica por intermédio de Hoppe Seyler. 
 
Há duas linhas paralelas na genealogia da bioquímica: a química orgânica e a medicina e 
fisiologia. Assim, a bioquímica foi inicialmente considerada como um ramo da fisiologia e da 
medicina. Mais tarde emergiu como ciência autónoma com métodos experimentais 
específicos e um poder de previsão quanto aos processos biológicos. 
 
Dois acontecimentos principais foram responsáveis por este passo: o reconhecimento de que a 
hereditariedade tem base molecular e o reconhecimento dos sistemas multi-enzimáticos. A 
bioquímica moderna tem início com a descoberta e descrição de enzimas por Anselm Payen. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
19 
 
Atualmente, com o progresso no ramo tecnológico, a investigação em bioquímica permite o 
entendimento de uma gama de mecanismos fisiológicos e patológicos em seres vivos1. 
 
2 . Méto do s de estudo da b io química. 
A bioquímica recorre a dois métodos principais de estudo: a aproximação reducionista e o 
método holístico. Naturalmente, ambos os métodos têm vantagens e desvantagens. 
Aproximação reducionista: baseia-se na purificação de componentes para o seu estudo de 
forma isolada. 
Método holístico: procura estudar as propriedades de um sistema como um todo. 
2.1No vo s méto do s b io químico s. 
1. Sequenciamento de proteínas de Sanger e espectrometria de massa. 
2. Espectrometria de massa aplicada à proteómica, à glicómica, à lipidómica e à 
metabolómica. 
3. Microarranjos de oligossacarídeos para explorar as interações proteína - oligossacarídeo e 
o ―código dos carboidratos‖. 
4. Métodos genómicos. 
5. Engenharia genética de organismos fotossintéticos. 
6. Uso de tomografia de emissão de pósitrons (PET) para visualizar tumores e tecido 
adiposo castanho. 
7. Desenvolvimento de linhagens bacterianas com códigos genéticos alterados, para a 
inserção de novos aminoácidos em sítios específicos nas proteínas2 . 
 
2 .2 Aplicaçõ es da b io química. 
A bioquímica tem uma ampla aplicação em diversos campos de conhecimento, 
nomeadamente: nutrição, medicina, biologia, agronomia, entre outros. No ramo das ciências 
de saúde, a bioquímica tem aplicação, particularmente, na nutrição, nutrição clínica, 
toxicologia, patologia, microbiologia, fisiologia, imunologia e farmacologia. 
 
 
1
Fonte: http://pt.wikibooks.org/w/index.php?oldid=266016 
2
Nelson e Cox (2014). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
20 
 
2.b . Questõ es. 
1. A bioquímica procura explicar a vida em termos químicos. Seu estabelecimento como 
ciência é relativamente recente. Ela tem larga aplicação nos diversos campos de 
conhecimento. 
Q1: Qual o objetivo fundamental da bioquímica? 
Q2:Estabeleça a relação existente entre a nutrição e a bioquímica; medicina e bioquímica; 
farmácia e bioquímica; optometria e bioquímica. 
Q3: Explique a importância do estudo da bioquímica no domínio das ciências de saúde, 
biológicas e agronómicas. 
Q4: Mencione os três principais acontecimentos que marcaram o estabelecimento e 
desenvolvimento da bioquímica e descreva um à sua escolha. 
Q5: Descreva a essência do princípio conhecido como lógica molecular da vida. 
2. O estabelecimento da bioquímica como ciência é relativamente recente, principalmente, 
devido a uma escola de pensamento conhecida como vitalismo. 
Q1: Descreva dois aspetos que dificultaram o estabelecimento da bioquímica como ciência e 
dois que favoreceram o seu desenvolvimento. 
Q2: Explique como é que o fator tecnológico teve influência (negativa e positiva) no 
desenvolvimento desta ciência. 
3. A bioquímica usa os métodos de aproximação reducionista e método holístico para o seu 
estudo. 
Q1: Descreva o método holístico e mencione uma vantagem e uma desvantagem. 
4. A descoberta da primeira enzima por Anselme Payen em 1833 marcou o início da 
considerada era da bioquímica moderna. 
Q1: Explique por que razão a descoberta da enzima constituiu o ponto de transição entre as 
eras tradicional e moderna da bioquímica. 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
21 
 
2.3 Bio mo léculas. 
Quimicamente, os seres vivos são constituídos por elementos simples, que se encontram 
igualmente em matéria inanimada, como por exemplo, carbono, oxigénio, hidrogénio, 
nitrogénio, fósforo, ferro, sódio, potássio, cloro, cálcio, magnésio, entre outros. Estes 
elementos combinam-se de forma a produzir substâncias complexas que entram na 
constituição de todos os seres vivos, desde bactérias ao ser humano 3. 
Biomoléculas são moléculas encontradas em seres vivos ou sistemas orgânicos. São agrupadas 
em duas classes, nomeadamente as orgânicas e as inorgânicas. Temos como exemplo das 
primeiras as proteínas, lípidos, glícidos, ácidos nucleicos e as vitaminas. As segundas, por sua 
vez, têm como exemplo a água e os eletrólitos. As biomoléculas de alto peso molecular são 
ditas macromoléculas e as de baixo peso micromoléculas. 
Proteínas são polímeros de aminoácidos; polissacarídeos são polímeros de unidades 
monossacarídicas; os lípidos geralmente são formados por ácidos gordos e glicerol 
(triacilglicerois que constituem cerca de 90% desta classe).4 Outros são os fosfolípidos, 
esfingolípidos, ceras, colesterol, ésteres de colesterol, terpenos, vitaminas lipossolúveis, 
esteroides. 
 
2 .3.1 Carbo idrato s, glícido s o u açúcares. 
 
2.3.1.1 Mo no ssacarídeo s e po lissacarídeo s. 
Os glícidos são polihidroxicetonas, polihidroxialdeídos, polihidroxiálcoois ou 
polihidroxiácidos, seus derivados, e polímeros desses compostos. Os glícidos são as 
biomoléculas mais abundantes na natureza, e constituem a fonte primária para a produção de 
energia, garantindo as necessidades fisiológicas dos organismos. Alguns carboidratos como a 
celulose e a hemicelulose são fontes de fibras dietéticas (Ribeiro & Seravalli, 2007). A energia 
química contida nos alimentos, é convertida numa forma de energia fisiologicamente 
disponível, através da oxidação dos glícidos, e outras moléculas, em condições aeróbicas ou 
anaeróbicas nas células. 
 
 
 
 
 
3
 As partículas virais constituem uma exceção, pois possuem algum ácido nucleico (ADN ou ARN) e proteínas. 
4Nelson e Cox (2014). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
22 
 
Co nstituição e iso meria ó tica do s carbo idrato s 
Os carboidratos são constituídos geralmente por átomos de carbono, hidrogénio e oxigénio .5 
Quanto ao número de unidades monoméricas constituintes, os glícidos são classificadosem 
monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos. Quanto ao número de átomos de carbono, 
os monossacarídeos contêm entre três e sete átomos e, os de ocorrência natural, geralmente, 
possuem a configuração D (dextrorrotatório)6. A orientação do grupo -OH mais distante da 
função aldeído, cetona, álcool ou ácido (ou do grupo –OH ligado ao carbono assimétrico mais 
distante das função químicas mencionadas) é que define se o açúcar tem a configuração D (se 
estiver à direita do plano vertical) ou L (se estiver à esquerda). Em solução aquosa, 
monossacarídeos a partir de quatro átomos de carbono tendem a formar estruturas anelares 
formando α e β anómeros (Figura 1). Os monossacarídeos são ditos trioses, tetroses, pentoses, 
hexoses e heptuloses se tiverem 3, 4, 5, 6 e 7 átomos de carbono respectivamente. 
 
Figura 1: estrutura linear, cíclica e anómeros da D-glicose. 
Fonte: http://brasilescola.uol.com.br/quimica/glicose.htm 
 
2 .3.1.2 Ep ímero s, enantió mero s e diastero isó mero s. 
Muitos açúcares apresentam assimetria ou quiralidade. O ponto de assimetria na molécula 
chama-se carbono assimétrico ou carbono quiral. Dois açúcares que diferem apenas na 
configuração de um carbono são chamados de epímeros; D-glicose e D-manose, que diferem 
apenas na estequiometria do C-2, são epímeros assim como D-glicose e D-galactose (que 
diferem em C-4). 
 
5 Podem também ser encontrados os átomos de nitrogénio, fósforo e enxofre, formando assim derivados dos 
açúcares. 
6
 D (dextrorrotatório) e L (levorrotatório). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
23 
 
Os enantiómeros são açúcares que possuem um carbono quiral e, assim, são imagens 
especulares um do outro. Os diasteroisómeros, por seu turno, não são enantiómeros, isto é, 
não são imagens especulares um do outro. 
As formas isoméricas de monossacarídeos que diferem apenas na configuração do átomo de 
carbono hemiacetal ou hemicetal são chamadas anómeros e o átomo de carbono da função 
carbonila chama-se carbono anomérico. Assim, existem alfa e beta açúcares, se o grupo -OH 
do carbono anomérico estiver virado, respetivamente, para baixo e cima (Figura 1) (Nelson e 
Cox, 2014). 
Monossacarídeos unem-se por ligações glicosídicas formando polímeros. Os dissacarídeos são 
constituídos por duas unidades monossacarídicas e os mais comuns são a sacarose, lactose, 
maltose e isomaltose (Figura 2). 
 
Figura 2: estrutura de dissacarídeos mais comuns. 
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 252). 
 
Açúcares reduto res. 
Os açúcares com a extremidade do carbono anomérico livre são capazes de reduzir agentes 
oxidantes como iões Cu2+e Fe2+ sendo assim chamados açúcares redutores. A extremidade que 
não possui carbono anomérico disponível é dita não redutora (Nelson & Cox, 2014). Esta foi a 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
24 
 
base largamente usada para o doseamento de glicose no sangue, para o diagnóstico de 
diabetes. Atualmente são empregues testes enzimáticos para dosear a glicose sanguínea. 
 
Po lissacarídeo s. 
Os polissacarídeos são classificados em simples e complexos. Os simples podem ser 
homopolissacarídeos quando constituídos por um único tipo de monossacarídeo e 
heteropolissacarídeos com mais de um tipo de monossacarídeo. Por seu turno, os complexos 
apresentam um grupo não glicídico na sua estrutura, por exemplo, as glicoproteínas (Nelson 
& Cox, 2014). 
A maior parte dos açúcares obtidos na dieta está na forma de amido , que após sofrer digestão, 
produz, principalmente, a glicose que é absorvida em maior taxa no intestino delgado, 
enviada para o fígado e lançada no sangue. Dos vários monossacarídeos disponíveis, a glicose 
é o que preferencialmente se usa para produzir ou armazenar energia nos organismos. 
Numa situação de baixa concentração de glicose, outras hexoses são convertidas em 
precursores da via glicolítica. Se prevalecer o défice de fornecimento de glicose, são 
mobilizadas reservas de glicogénio, e uma vez esgotadas, recorre-se aos lípidos, triacilglicerois 
(TAG), armazenados no tecido adiposo e à gliconeogénese para fornecer glicose às células 
que dependem exclusivamente dela. Em última instância, o organismo é obrigado a recorrer 
ao uso de proteínas estruturais, entrando assim numa fase crítica. 
 
2 .3.1.c. Questõ es. 
1. A Bioquímica estrutural descreve a estrutura molecular dos principais componentes 
encontrados nos seres vivos. 
Q1: Mencione as principais moléculas estudadas nesta área de conhecimento. 
Q2: Das moléculas mencionadas na alínea a, escolha aquela que é mais abundante nos 
seres humanos e descreva-a de forma breve. 
2. Qual seria a consequência para um indivíduo que tem uma dieta pobre em carbohidratos? 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
25 
 
3. Faça uma lista dos carboidratos mais abundantes na dieta humana mediante o 
preenchimento do quadro seguinte: 
Monossacarídeos Oligossacarídeos Polissacarídeos 
 
 
 
 
 
4. Considere uma molécula de α-D-glicose. 
Q1: Apresente o isómero óptico da molécula e a sua estrutura anelar. 
Q2: Dê a definição do conceito mutarrotação. 
5. Apresente a fórmula linear e estrutural de uma aldopentose e de uma cetohexose. Indique 
qual é o carbono anomérico na estrutura. 
6. Das estruturas A e B seguintes (Figura 3), indique a que apresenta e a que não apresenta 
quiralidade. 
Q1: Indique os carbonos quirais. 
 
 
 
 
7. O aumento da cadeia do monossacarídeo leva ao aparecimento de novos carbonos 
assimétricos e, portanto, mais isómeros estruturais, também chamados estereoisómeros. 
O número de isómeros é dado pela expressão N=2n, onde n é o número de carbonos 
assimétricos. 
Q1: Quantos estereoisómeros possuem uma aldotriose, aldopentose, cetohexose e de α-D- 
manose? Porquê? 
A B 
Figura 3: exemplo de trioses. 
Adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 246). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
26 
 
Q2: O que são enantiómeros e diasteroisómeros, epímeros e anómeros? Dê exemplos para 
cada. 
8. Monossacarídeos têm tendência a se ligar para formar polímeros. 
Q1: Desenhe a fórmula estrutural para α-D-glicosil- (1→6) -D-manosamina. O composto 
desenhado é um açúcar redutor ou não redutor? Justifique. 
Q2: Desenhe a fórmula estrutural para α-D-glicosil- (1→6) -D-frutosamina e circule a 
parte não redutora (caso exista) nessa estrutura. 
9. Qual a origem do poder redutor dos carboidratos e porque alguns não possuem tal 
característica química? 
10. Monossacarídeos tem a tendência de se unir para formar polímeros. 
Q1: Observe atentamente a equação de reação seguinte (Figura 4) e faça a respetiva 
interpretação. 
 
Figura 4: hidrólise enzimática de um dissacarídeo. 
Q2: Mostrar as equações de reações de formação dos dissacarídeos: sacarose, maltose, 
lactose. Dê os respetivos nomes químicos simplificados de cada molécula. 
Q3: Escreva a fórmula de um açúcar aminado, metilado e dê o nome. 
11. Açúcares são a fonte primária para a produção de energia. A sacarose (o açúcar da cana) 
sofre hidrólise formando monossacarídeos constituintes. 
Q1: Escreva a equação descrita e diga o total de extremidades redutoras e não redutoras 
dos monossacarídeos resultantes. 
12. Proteínas, glícidos e lípidos sofrem digestão e produzem as correspondentes unidades que 
as constituem. Como explica o facto de, nos humanos tal como em outros animais, o 
glicogénio constituir a forma de armazenamento energético? 
13. Logo após a colheita, os grãos de milho apresentam sabor adocicado, devido à presença de grandes 
quantidades de açúcar. O milho armazenado e vendido nos mercados não tem mais esse sabor. 
Q1: Concorda com esta proposição? Justifique a sua posição. 
14. Carboidratos são polihidroxicetonas ou polihidroxialdeídos. Estes po dem ser 
classificado s em simples e co mplexo s. 
Q1: Por que razãoa glicose é considerada isómero funcional da frutose? 
Q2: Dê exemplos de carboidratos simples e complexos. 
Q3: Que co nsequências se po de esperar do co nsumo excessivo (duas) e 
insuficiente (duas) de glícido s? 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
27 
 
15. A maltose (açúcar de malte) é encontrada em grande quantidade nos cereais, 
principalmente no malte (matéria prima da cerveja). 
Q1: Mostre a equação de reação de síntese da maltose. 
16. Um paciente X (sexo masculino, 46 anos de idade, estatura normal, 71 Kg de peso) deu 
entrada numa unidade sanitária com um quadro de hipoglicemia. Segundo o seu relato 
ele passara 48 horas sem se alimentar. Após o diagnóstico definitivo, precisou de mais 45 
minutos para lhe ser administrado uma solução de glicose 5% w/v. 
 Q1: Explique como é que o organismo deste paciente conseguiu responder a demandas 
energéticas até que lhe fosse administrado a solução de glicose. 
 Q2: O que se podia esperar, sob o ponto de vista bioquímico, se os profissionais de saúde 
tivessem demorado mais duas horas de tempo para prestar a assistência ao referido paciente? 
2.3.2 Lípidos. 
Lípidos são moléculas altamente versáteis, mas não poliméricas, com a característica principal 
de muito baixa solubilidade em água, mas altamente solúveis em compostos orgânicos. O 
transporte de lípidos é feito graças a mecanismos especiais mediante a ação de lipoproteinas e 
de albumina. As lipoproteinas plasmáticas são classificadas em quilomicrons e proteínas 
densas: very low density lipoprotein (VLDL), intermediate density lipoprotein (IDL), low density 
lipoprotein (LDL) e high density lipoprotein (HDL). 
Os lípidos constituem uma reserva energética, integram as membranas celulares, suportam os 
tecidos, sinalizam e traduzem sinais, servem de transportadores, de isolante térmico, de 
proteção, dão forma, entre outras funções (Marzzoco & Torres, 1999). 
Os lípidos normalmente estabelecem ligações covalentes ou ligações fracas com outras 
moléculas, para formar compostos conjugados com características e polaridade particulares – 
como o caso dos glicolípidos e lipoproteínas – que exercem funções biológicas especiais 
(Corsino, 2009). 
2 .3.2 .1 Classes de líp ido s. 
Existem lípidos simples como os ácidos gordos e lípidos complexos como os triacilglicerois, 
fosfolípidos, esfingolípidos, terpenos e esteróis. Mais de 90% dos lípidos da dieta são 
triacilglicerois (TAG). 
 
Ácido s go rdo s e triacilglicero is (TAG). 
Triacilglicerois, também conhecidos como gorduras neutras, são ésteres de glicerol e ácidos 
gordos. Ácidos gordos são ácidos carboxílicos de cadeia curta, média e longa, entre 4 e 34 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
28 
 
carbonos e podem ser saturados ou insaturados. Os TAG de origem animal contêm um 
número elevado de ácidos gordos saturados e, por isso, são sólidos à temperatura ambiente; os 
de origem vegetal são insaturados, sendo por isso líquidos (Nelson & Cox, 2006). 
Os ácidos gordos de ocorrência natural têm a configuração cis. Ácidos gordos trans são 
associados a doenças cardiovasculares por estarem relacionados com o aumento de níveis de 
LDL-c (Fernandes, 2009). 
Existem ácidos gordos não essenciais, aqueles que o organismo normalmente sintetiza, os 
quais incluem os saturados e os monoinsaturados. Os ácidos gordos polinsaturados como o 
ácido linoléico (Ω 6) e (Ω 3) devem ser obtidos a partir da dieta, por isso são conhecidos como 
ácidos gordos essenciais. O ácido linoléico é precursor da síntese de prostaglandinas (Corsino, 
2009). 
 
Fo sfo líp ido s. 
São lípidos derivados do glicerofosfato. O ácido fosfatídico ou diacilglicerol fosfato constitui 
o esqueleto principal desta classe. Ao grupo –OH do esqueleto, podem ligar-se várias 
moléculas para formar os demais fosfolípidos, como a fosfatidilcolina, fosfatidilinositol, 
fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina, entre outros. Os fosfolípidos são importantes na 
constituição de membranas celulares (Corsino, 2009). 
 
Esfingo líp ido s. 
A característica marcante para esta classe é a presença do amino álcool – esfingosina – ao 
invés de glicerol como acontece nos triglicéridos. Esfingolípidos contêm um grupo polar, um 
ácido gordo e uma base esfingóide. A partir do esqueleto principal – a ceramida – podem 
ligar-se vários grupos químicos, formando derivados como glicoesfingolípido, se o -OH 
estiver ligado a um açúcar; as esfingomielinas possuem fosfocolina ou fosfoetanolamina como 
cabeça polar alcoólica; os cerebrosídeos contêm um açúcar simples e não fósforo (Corsino, 
2009); os globosídeos são glicoesfingolipídeos com dois ou mais açúcares, geralmente D-
glicose, D-galactose, ou N-acetil-D-galactosamina (Nelson & Cox, 2014); os gangliosídeos são 
esfingolípidos mais complexos e contêm várias unidades de açúcar na sua estrutura (Corsino, 
2009). 
 
Estero ides e estero is. 
Esteroides são lípidos estruturais encontrados nas membranas celulares e são derivados do 
núcleo esteroide de quatro anéis fundidos – o ciclopentano-perihidro-fenantreno ou 
simplesmente ciclopentanofenantreno (Figura5 A). O colesterol (Figura 5 B) é o 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
29 
 
representante desta classe e é o precursor de vários compostos incluindo os ácidos biliares, 
vitaminas, hormonas, e outros esteroides. 
 
Figura5: A estrutura representada pela letra A é o esqueleto ciclopentanofenantreno (anéis fundidos 
que servem como base para a síntese dos esteroides). O colesterol está representado pela letra B. 
Fontes: Delvin (2007, p. 694), Nelson e Cox (2014, p.368). 
 
Terpeno s. 
Os terpenos são uma classe de lípidos constituída por unidades de isopreno (C5H8). 
Geralmente são de origem vegetal e desempenham uma função protetora contra 
microrganismos. As vitaminas E e K são de natureza terpénica (Viera, 2003). 
Os hidrocarbonetos terpénicos têm como fórmulas moleculares: C10Hx designados por 
monoterpenos; C15Hy sesquiterpenos; C20Hz diterpenos; C30Hk triterpenos. Os tetraterpenos, 
em C40 incluem os carotenos e licopenos (Campos, 2005).
7 
Alguns exemplos de terpenos: licopeno, limoneno, zingibireno, mirceno, citronela e geraniol. 
 
2 .3.2 .d. Questõ es. 
1. Lípidos são um grupo muito diversificado de biomoléculas que fazem parte da dieta de 
quase todos os seres vivos. Apesar da sua extrema importância no metabolismo, eles 
estão associados a certas condições patológicas. 
Q1: Explique porquê o consumo excessivo de gordura trans não é aconselhável. 
 
 
 
7
 x, y, z e k correspondem aos números de átomos de hidrogénio na molécula. Estes devem ser contabilizados 
tendo em conta que ao reagirem duas unidades de isopreno algumas ligações duplas são rompidas. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
30 
 
Q2: Preencha o quadro seguinte para ilustrar a semelhança e diferença entre ácidos 
gordos saturados (AGS) e ácidos gordos insaturados (AGI). 
 AGS AGI 
Semelhanças 
 
Diferenças 
 
 
2. Triacilglicerois são ésteres de ácidos gordos e glicerol e constituem reserva energética, 
suporte e isolante térmico em animais. É comum chamá-los gorduras neutras. 
Q1: Explique a base da designação ―gorduras neutras‖. 
3. A forma mais abundante (~90%) de lípidos que consumimos pertence ao grupo de TAG. 
A sua hidrólise parcial produz um diacilglicerol que pode ser usado numa outra via 
metabólica para produzir ácido fosfatídico, o esqueleto dos fosfolípidos. 
Q1: A partir da informação acima, escreva as equações das reações descritas e diga qual é 
a função dos glicerofosfolípidos. 
4. Os ácidos gordos e diacilgliceróis são considerados lípidos mais simples. 
Q1: Escreva a equação da reação química de formação de TAG a partir de glicerol. 
5. O organismo humano mobiliza reservas energéticas (hidrólise enzimática de 
triacilglicerois)para responder às necessidades energéticas quando os açúcares se tornam 
escassos. 
Q1: Escreva a equação da reação que ilustra o fenómeno bioquímico acima referido. 
6. Fosfolípidos são biomoléculas importantes para os sistemas orgânicos. Eles entram na 
composição das estruturas celulares. 
Q1: Escreva a equação da reação de formação de fosfatidilglicerol-3-fosfato, 
fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina e diga qual é a sua função específica. 
7. Ácidos gordos insaturados do tipo ω3 e ω6, normalmente, devem estar na dieta no rácio entre 1:1 e 
1:4. 
Q1: Qual é a consequência do desequilíbrio destes ácidos na dieta? 
8. Considere os alimentos seguintes: manteiga, óleo, maionese, leite integral, arroz, 
margarina, azeite de oliveira, mel, pão, milho e gorduras das carnes. Responda às 
questões abaixo colocadas. 
Q1: Agrupe os alimentos acima apresentados em: a) os que têm alta percentagem de 
lípidos; b) os que têm baixa percentagem de lípidos. 
Q2: Quais são os alimentos que possuem, na sua estrutura, ácidos gordos saturados e os 
insaturados? 
9. Os alimentos são constituídos pelas biomoléculas: proteínas, carboidratos, lípidos, 
vitaminas e eletrólitos. A alface e ovo são de origem vegetal e animal, respetivamente e 
ambos contêm as mesmas biomoléculas mencionadas, mas em proporções diferentes. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
31 
 
Q1: Concorda com o descrito? Caso concorde, explique sob o ponto de vista molecular 
qual é a base da diferença de proporções. 
 
2.4 Nucleotídeos e ácidos nucleicos. 
2 .4.1 Nucleo tídeo s. 
Nucleotídeos são moléculas constituídas por uma base azotada, uma pentose e um grupo 
fosfato. O conjunto base azotada + pentose forma um nucleosídeo. Se se adicionar um grupo 
fosfato ao conjunto forma-se um nucleotídeo. Assim, os nucleotídeos podem também ser 
considerados como sendo nucleosídeos fosforilados. Os nucleotídeos desempenham diversas 
funções, tais como o armazenamento de energia (por exemplo o ATP), mensageiros celulares 
(AMP-c), constituição de ácidos nucleicos (desoxitimidina 5‘-monofosfato ou uridina 5‘-
monofosfato), cofatores enzimáticos (NAD, FAD) e elementos de transferência de moléculas 
(UDP-glicose) (Casimires, Lingappa & Plopper, 2011; Murray et al, 2004). 
 
2 .4.2 Ácido s Nucleico s. 
Ácidos nucleicos são polinucleotídeos constituídos por unidades de nucleotídeos unidas 
através de ligações fosfodiéster. São o repositório de informação genética de todos os seres 
vivos. Existem dois tipos: ácido desoxirribonucleico (ADN) e ácido ribonucleico (ARN). O 
ADN contém a pentose desoxirribose (que forma desoxirribonucleotídeos), e o ARN, por sua 
vez, contém a ribose (ribonucleotídeos). Cada segmento de ADN capaz de produzir um 
polipeptídeo ou ARN designa-se gene (Krebs, Goldstain & Kilpatrick, 2008; Gilbert, 2000). 
Para além do núcleo celular, os ácidos nucleicos podem ser encontrados em organelos como as 
mitocôndrias e cloroplastos ou dispersos no citosol. Em função do descrito, tem-se o material 
nuclear ou cromossómico e o material extra cromossómico. Nesta última categoria incluem-
se também os plasmídeos, material genético circular encontrado geralmente em bactérias. 
Numa molécula de ADN encontram-se bases purínicas, Adenina (A) e Guanina (G) e bases 
pirimídicas, Citosina (C), Timina (T) (Figuras 6 A e B). O ARN contem, para além de A, C 
e G, o Uracilo (U) ao invés da timina. As bases em cada filamento de uma molécula de ADN 
estão unidas através de pontes de hidrogénio. Filamentos de ADN têm orientação 
antiparalela: 5‘→3‘ e 3‘→5‘. Enquanto o ARN apresenta geralmente um filamento (Ding & Jia, 
2012). 
Na molécula de ADN a adenina emparelha-se com a timina, por duas pontes e a guanina com 
a citosina, por três pontes de hidrogénio. Uma fita do ADN é transcrita de forma contínua e a 
outra, descontínua, formando os chamados fragmentos de OKAZAKI. O processo de 
transcrição do ADN produz um ARNm e a replicação é uma duplicação de ADN a partir de 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
32 
 
uma molécula mãe. O ARNm inicialmente formado (pré-ARNm) é imaturo ou heterogéneo, 
pois contem exons e introns. Os introns são removidos por splicing e os exons (homogéneos) 
poderão codificar para um (poli) peptídeo específico. 
Como resultado das experiências desenvolvidas por Chargaff, foram estabelecidos os 
seguintes princípios: 
(1) Espécies diferentes geralmente apresentam composição de bases diferentes servindo 
de identidade genética de cada espécie. 
(2) Dentro da mesma espécie, o ADN de diferentes tecidos apresenta a mesma 
composição de bases. 
(3) A composição de bases num mesmo indivíduo não sofre alterações com a idade, 
alimentação, ou ação do ambiente. 
(4) Independentemente da espécie em causa, numa molécula de ADN, a relação 
quantitativa entre as bases A = T e G = C; ou seja, A/T =1 e G/C =1. Esta relação 
implica que A + G = C + T, ou ainda 
A + G +C + T =100% (Nelson & Cox, 2014; Ding & Jia, 2012). A relação quantitativa 
de bases descrita não é aplicável a moléculas de ARN, uma vez que a estrutura 
secundária, quando ela existir, não é uniforme na molécula. 
 
Estruturas do AND e ARN. 
A estrutura primária do ADN consiste na sequência linear de desoxirribonucleotídeos. A 
estrutura secundária resulta da interação, por pontes de hidrogénio, de duas fitas formando 
uma dupla hélice. A terciária, resulta da interação dos ácidos nucleicos com proteínas 
histonas, que em conjugação com um dobramento acentuado, formam o cromossoma. 
Similarmente, o ARN possui a estrutura primária e a secundária pode resultar da interação 
entre pontos diferente dentro da mesma estrutura – interação intraestrutural. 
 
Tipos de ARN. 
Existem ARN‘s de diferentes tipos, mas os envolvidos diretamente na síntese de 
polipeptídeos são: ARN mensageiro (ARNm), ARN ribossômico (ARNr) e ARN de 
transferência ou transportador (ARNt). Estes são conhecidos como ARN codificantes, que 
diferem no seu peso molecular (possuem entre 90 e 300 nucleotídeos) e seu papel no processo 
de síntese de (poli) peptídeos. Existem outras classes de ARNs que não codificam para um 
(poli) peptídeo e, geralmente têm funções reguladoras como, por exemplo, o micro ARN, 
pequeno ARN nuclear (snARN), pequeno ARN nucleolar (snoARN), pequeno ARN 
citoplasmático (scARN), pequeno ARN de interferência (siARN) Ding & Jia, 2012. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
33 
 
Do gma Central da Biologia Molecular. 
A informação genética flui do ADN para o ARN e para um (poli) peptídeo, ou seja, 
ADN→ARN→ (poli) peptídeo. Este constitui o principio conhecido como Dogma Central da 
Biologia Molecular. A passagem de informação do ADN para o ARN chama-se transcrição. 
O processo de síntese de um poli (peptídeo) a partir do ARN é designado tradução. A síntese 
de moléculas de ADN a partir de outra de ADN chama-se replicação. O Dogma Central tem 
sofrido contínuas modificações nos últimos tempos para acomodar novas descobertas no 
campo da biologia molecular. Por exemplo, o dogma central teve que ser revisto quando se 
concluiu que certos organismos armazenam a sua informação genética no ARN e não no 
ADN (Ding & Jia, 2012). 
 
Erro s no metabo lismo de nucleo tídeo s 
Muitas doenças congénitas estão associadas a erros no metabolismo de nucleotídeos e, 
consequentemente, dos polipeptídeos que poderão originar. Estes erros podem ocorrer ao 
nível da replicação, da transcrição, da tradução ou pós-traducional. 
Por outro lado, mutações no DNA mitocondrial (ADNmt) tem sido implicadas na 
fisiopatotologia da esquizofrenia, transtorno bipolar e doenças degenerativas como a doença 
de Parkinson, de Alzheimer e cardiomiopatias. Recentemente, sugeriu-se que uma única 
mutação em um RNAt mitocondrial leva a uma série de sintomas, incluindo a hipertensão 
arterial, hipercolesterolemia e níveis baixos de Mg2+ no plasma (Murray etal, 2004). Lesões 
no ADNmt podem ocorrer devido a radicais livres formados nas mitocôndrias durante os 
processos de oxidação. Atualmente os ácidos nucleicos são estudados em campo específico 
denominado biologia molecular. 
 
Desnaturação e renaturação do ADN e ARN. 
Os filamentos de uma molécula de ADN podem ser separados por meios físicos, químicos ou 
biológicos – fenómeno designado desnaturação. Retirados os agentes desnaturantes, os 
filamentos podem anelar-se novamente e desempenhar as suas funções – fenómeno 
conhecido como renaturação. Quanto maior for a proporção molar de G/C numa molécula de 
ADN, mais elevada é a temperatura de fusão da molécula como um todo ou de uma região 
particular. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
34 
 
 
Figura 6: estrutura das bases azotadas que entram na constituição dos nucleotídeos. 
Fonte: estruturas representadas pela letra A (Berg, 2014, p. 36-37) e pela letra B (Vieira, 2003, p. 30). 
 
2.4.e. Questõ es 
1. Ácidos nucleicos são polinucleotídeos contendo a ribose ou desoxirribose como açúcar. 
Q1: Diga em que pontos na molécula de um polinucleotídeo hipotético W contendo 85 kb 
podem ser encontradas ligações covalentes. 
2. Os ácidos nucleicos (ADN e ARN) são polinucleotídeos que armazenam e transferem a 
informação genética. A designação ácido nucleico não é absolutamente apropriada, embora 
seja largamente utilizada. Esta afirmação é verdadeira? Explique a sua posição. 
3. Ácidos nucleicos são responsáveis pela síntese de proteínas que tem lugar no citoplasma 
celular, especificamente nos ribossomas. 
Q1: Descreva os principais fenómenos que conduzem à síntese proteica a partir do ADN. 
Q2: Descreva, sequencialmente, os eventos que conduzem a síntese de novas moléculas 
de ADN (filhas) a partir de uma de ADN (mãe). 
Q3: Mencione duas importâncias do processo de replicação do material genético num 
indivíduo? 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
35 
 
4. O Dogma Central da Biologia Molecular é um princípio útil para a descrição do 
mecanismo de síntese de polipeptídeos. Graças a novas descobertas no campo da biologia 
molecular este princípio vem sofrendo reformulações. Mencione duas reformulações do 
dogma. 
5. Suponha que ocorra um erro na síntese de uma enzima. Neste contexto, que significado 
tem a expressão sublinhada e quais são as consequências previsíveis decorrentes do erro? 
6. A linguagem nucleotídica do núcleo é convertida em linguagem peptídica no citoplasma celular. 
Q1: Faça a interpretação do trecho acima. 
7. O ADN e o ARN são os repositórios da informação genética. Que diferença existe entre 
amplificação e transcrição de ácidos nucleicos? 
8. Certas anomalias em indivíduos podem ser devidas à falta, insuficiência ou defeito de 
proteínas específicas sintetizadas no organismo. 
Q1: Que explicação se pode dar, sob o ponto de vista molecular, a uma síndrome causada 
por um defeito numa proteína particular? 
Q2: Faça uma comparação (semelhanças e diferenças) entre a estrutura secundária de 
uma proteína e a estrutura de um ácido nucleico. Aponte dois aspetos, à sua escolha, para 
cada um dos casos. 
9. O AMP-c (AMP cíclico) é um nucleotídeo que tem a função de segundo mensageiro que permite a 
transdução de sinais celulares. Concorda com esta afirmação? Fundamente a sua resposta. 
10. O ARN é tido como uma molécula menos estável comparativamente ao ADN. Explique 
a razão da instabilidade do ARN. 
 
2.5 Amino ácidos e proteínas. 
2 .5.1 Amino ácido s. 
Aminoácidos são moléculas com duas funções químicas principais, nomeadamente um grupo 
amina (exceto a prolina que tem grupo imino) e um grupo ácido ligados a um carbono α, que 
conjuntamente constituem o esqueleto invariável. Os aminoácidos diferem entre si na 
composição da cadeia lateral ou grupo R. Os de ocorrência natural têm a configuração L, isto 
é, são L-α aminoácidos. Com exceção da glicina, os aminoácidos possuem o carbono α 
assimétrico. 
São conhecidos mais de 600 aminoácidos, mas apenas 20 entram na constituição das 
proteínas, os ditos aminoácidos proteicos (Campos, 2005). Os restantes aminoácidos, não 
proteicos, resultam da modificação metabólica dos 20 aminoácidos mais comuns (Nelson & 
Cox, 2006). 
Alguns aminoácidos podem ser produzidos pelo organismo – aminoácidos não essenciais, 
outros não podem ser produzidos – os essenciais. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
36 
 
Os aminoácidos condicionalmente essenciais dependem da disponibilidade de outros 
aminoácidos ou do estado metabólico do indivíduo em causa. Esta última classe tem sido a 
razão de divergência entre autores em relação ao número de aminoácidos essenciais e não 
essenciais. Alguns autores consideram que existem 8 ou 9 aminoácidos essenciais e 12 ou 11 
não essenciais. Outros ainda consideram que 10 são essenciais e 10 não essenciais. 
 
Io nização de amino ácido s. 
Os aminoácidos em pH fisiológico encontram-se sob a forma de ião dipolar ou forma 
zwitteriónica. Quando eles se encontram em soluções ácidas ganham protões do meio, isto é, 
encontram-se protonados, com carga global [+1] e em soluções básicas perdem protões para o 
meio, ou seja, encontram-se desprotonados, com carga global [-1]. O pH no qual a carga 
global é nula [0] chama-se ponto isoeléctrico, pI ou pH isoeléctrico (Campos, 2005; Nelson & 
Cox, 2006). 
Em função da cadeia lateral, existem aminoácidos carregados positivamente ou básicos, 
carregados negativamente ou ácidos e aminoácidos com cadeia lateral aromática, aminoácidos 
com cadeia lateral polar, mas não carregada (Figura 7). 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
37 
 
 
Figura 7: aminoácidos presentes nas proteínas agrupados de acordo com a polaridade do grupo R. 
A) Apolares com R= cadeia hidrocarbonada; B) Apolares com R= anel aromático; C) Apolar com 
R contendo S; D) Apolar com R= H; E) polar não carregado com R contendo OH; F) polar 
não carregado com R= amida; G) polar não carregado com SH; H) polar carregado 
positivamente (bases); I) polares carregados negativamente (ácidos). 
Fonte: Vieira (2003, p. 42). 
 
2 .5.2 Pro teínas. 
Proteínas são constituídas por resíduos de aminoácidos unidos por ligações amídicas ou 
peptídicas. Em função do número de unidades constituintes, existem oligopeptídeos e 
polipeptídeos. Os peptídeos possuem uma extremidade N ou aminoterminal e uma 
extremidade C ou carboxiterminal. Assim, o carácter ácido – base global de um peptídeo deve 
ser avaliado a partir da extremidade C e a natureza da cadeia R, pois elas podem ser 
ionizáveis (Campos, 2005). O número e sequência de aminoácidos, o tamanho da cadeia e a 
conformação molecular tridimensional são responsáveis pela diversidade de proteínas 
encontradas não só nos alimentos, mas em toda a natureza. As proteínas podem ser simples 
(compostas apenas por aminoácidos), conjugadas (compostas por uma parte não proteica, 
designada grupo prostético que pose ser um lípido, um acido nucleico, um carboidrato, um 
composto inorgânico, entre outros) e derivadas (obtidos a partir de proteínas simples ou 
conjugadas por hidrolise ácida ou enzimática (Ribeiro & Seravalli, 2007; Nelson & Cox, 2014). 
 
Estrutura das proteínas. 
Proteínas têm número e tipos variáveis de resíduos de aminoácidos. Apresentam-se sob a 
forma de estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 
A estrutura primária corresponde à sequência linear de aminoácidos, segundo a informação 
genética para o peptídeo a ser sintetizado. 
A estrutura secundária resulta do enrolamento da cadeia peptídica, devido à interação entre os 
grupos químicos dos aminoácidos que compõem a molécula. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
38 
 
A estrutura terciária, por seu turno, é o enrolamento relativamente mais acentuado da cadeia. 
Nesta, os aminoácidos muito distantes na estrutura primária podemestar próximos um do 
outro por meio de pontes dissulfeto ou fosfodiésteres, pontes de hidrogénio, interações dipolo-
dipolo, interacoes de Vander Waals e interações electrostáticas. É nesta fase que um (poli) 
peptídeo, normalmente, pode desempenhar a sua função. A estrutura terciária também é 
conhecida como estrutura nativa do peptídeo. 
A estrutura quaternária é resultante da interação de duas ou mais subunidades (poli) 
peptídicas. Por exemplo, a hemoglobina possui quatro subunidades. Cada uma delas equivale 
a uma estrutura terciária particular, porém, são interdependentes. 
 
Relação estrutura e função das pro teínas. 
Existe uma relação entre a estrutura de uma proteína e a sua função. As proteínas fibrosas, 
geralmente, têm funções estruturais e as globulares, funções dinâmicas. Entre as funções que 
as proteínas podem desempenhar, destacam-se as seguintes: função estrutural e sustentação 
(colágeno e queratina), transporte (hemoglobina albumina), enzimática (pepsina e tripsina), 
defesa (imunoglobulinas), contração (actina e miosina), geração e transmissão de impulsos e 
regulação (insulina e glucagon) (Ding & Jia, 2012; Vieira, 2003). 
A perda da estrutura tridimensional da proteína é suficiente para ela perder a sua função 
biológica, fenómeno descrito como desnaturação. A desnaturação pode ser causada por 
agentes físicos ou químicos. Por outro lado, quando retirado o agente desnaturante, a proteína 
pode ou não recuperar a sua função, isto é, renaturar-se. 
 
Pro priedades ácido - básicas das pro teínas 
O comportamento de uma proteína em soluções ácidas ou básicas é determinado, em grande 
parte, pelo número e pela natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de 
aminoácidos. As proteínas possuem pontos isoelétricos característicos nos quais elas se 
comportam como iões dipolares, possuindo igual número de cargas negativas e positivas. 
Nesse pH a proteína não migra para nenhum pólo quando colocada em campo elétrico. O pH 
depende dos valores de pKa dos grupos ionizáveis dos radicais R (Ribeiro & Saravalli, 2007). 
 
So lub ilidade de pro teínas 
As proteínas interagem com a água através dos átomos que participam das ligações peptídicas 
ou através dos grupos R dos aminoácidos. A solubilidade das proteínas em meio aquoso pode 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
39 
 
ser influenciada pelo pH, natureza do solvente, força iónica ou concentração de sais e 
temperatura (Ribeiro & Saravalli, 2007). 
Classificação das pro teínas em função da so lub ilidade 
 Ribeiro & Saravalli (2007) afirmam que de acordo com a solubilidade em diversos solventes, 
as proteínas são classificadas em: 
1. Albuminas: solúveis em água e coagulam pelo calor. Exemplo: ovoalbumina e 
lactoalbumina. 
2. Globulinas: pouco solúveis ou insolúveis em água. Coagulam pelo calor. São solúveis em 
soluções salinas diluídas em pH 7.0. Exemplo: ovoglobulinas e lactoglubulinas. 
3. Prolaminas: insolúveis em água e em soluções salinas e solúveis em etanol. Exemplo: 
gliadina (trigo e centeio) e zeina (milho). 
4. Glutelinas: insolúveis em água, soluções salinas e de etanol. Solúveis em soluções ácidas e 
alcalinas diluídas. Encontradas apenas em vegetais. Exemplo: glutenina (trigo). 
5. Escleroproteinas: são de estrutura fibrosa, insolúveis em água, soluções salinas e de etanol. 
Exemplo: colágeno e queratina. 
 
2 .5.f. Questõ es. 
1. Apresente a fórmula da estrutura do peptídeo: seril-isoleucil-glicil-glutamil-fenilalanil-
tirosil-asparagina. 
2. Polipeptídeos são moléculas constituídas por resíduos de aminoácidos unidos por ligações 
peptídicas. Por outro lado, a cadeia lateral dos aminoácidos tem funções químicas que 
permitem a interação entre eles formando uma estrutura funcional. 
Q1: Que tipo de interações podem ser encontradas num polipeptídeo constituído por 110 
unidades monoméricas? 
Q2: Em que pontos, no polipeptídeo, essas interações são estabelecidas? 
3. Liste cinco proteínas fibrosas e cinco globulares e faça uma relação entre a sua estrutura e 
função. 
4. Das biomoléculas proteína, carboidrato, lípido, vitamina hidrossolúvel e eletrólito, 
explique a importância das proteínas focalizando o aspeto biológico e clínico. 
5. Na presença de agentes químicos ou físicos, as proteínas podem sofrer alteração na sua 
estrutura. Entretanto, retirados os fatores desnaturantes, elas podem recuperar a sua 
estrutura espacial. Concorda com esta proposição? Explique a base da sua posição. 
6. Proteínas são nutrientes de extrema importância, pois desempenham funções estruturais 
e dinâmicas. Ao ingerirmos um alimento as proteínas devem ser enzimaticamente 
hidrolisadas. Apresente duas razões que fazem com que esta hidrólise tenha lugar. 
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40 
 
7. Proteínas são biomoléculas de extrema importância. Fatores físicos, químicos e genéticos 
podem interferir na funcionalidade de uma proteína. Escolha um fator e mostre como ele 
pode influenciar negativa ou positivamente na função de uma proteína. 
8. A PKU é um defeito genético ligado ao metabolismo dos aminoácidos. Neste contexto, o 
indivíduo é incapaz de sintetizar a fenilalanina hidroxilase inviabilizando a síntese de 
tirosina a partir de fenilalanina. A fenilalanina segue a via para a produção de ácido 
fenilpirúvico, o que gera o quadro clínico da PKU. Na sua opinião, que recomendação 
nutricional poderia dar a um paciente com o problema acima descrito? 
 
2 .5.2 .1 Enzimo lo gia. 
Enzimologia é o estudo das enzimas. Enzimas são moléculas de natureza proteica. Muitas 
delas são nomeadas pela adição do sufixo ―–ase‖ ao substrato ou à reação que elas catalisam. 
Atuam aumentando a velocidade de praticamente todas as reações bioquímicas, mas não 
afetam o equilíbrio químico. Elas permitem que reações que poderiam levar anos decorram 
em segundos, permitindo assim que a vida tenha as características que conhecemos hoje. 
Geralmente encontram-se ligadas a moléculas não proteicas chamadas grupo prostético. 
Enzima + cofator designa-se holoenzima. Enzima sem cofator (ou a parte proteica) designa-se 
apoenzima. 
 
Especificidade das enzimas. 
Apresentam alta eficiência e especificidade (relativa ou absoluta) para as reações de que 
fazem parte. A catálise enzimática realiza-se num local chamado sítio ativo ou local ativo. As 
enzimas aumentam a velocidade das reações pela diminuição da energia de ativação. A 
catálise pode ser feita por interação covalente, interação ácido -base geral, por aproximação ou 
por iões metálicos. Uma enzima pode usar um destes mecanismos ou mais para catalisar as 
reações (Jeremy et al, s.d.; Gilbert, 2000; Campos, 2005; Berg et al, 2008; Nelson et al, 2014). 
As enzimas funcionam em conjunto para produzir um produto. Normalmente, numa via 
metabólica, o produto da atividade catalítica de uma enzima constitui o substrato para a 
enzima seguinte. As enzimas, apresentando a sua atividade aumentada ou diminuída em 
resposta a sinais específicos, chamam-se enzimas reguladoras. Estas enzimas controlam a 
velocidade das reações na via metabólica de que fazem parte, conduzindo assim a adaptação 
da célula e, consequentemente, do organismo. 
 
Mo delo s de actuação de enzimas. 
Foram propostas várias hipóteses para explicar a forma como as enzimas conduzem uma 
reação: o modelo de chave – fechadura ou modelo de Fisher, segundo o qual o sítio ativo 
funciona como uma estrutura rígida a que se liga um substrato específico, como uma chave se 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
41 
 
encaixa na fechadura; o modelo de encaixe induzido ou o modelo de Koshland, que postula 
que o sítio ativo é um local flexível e se ajusta ao substrato na altura da ligação (Ding & Jia, 
2012). 
 
Impo rtância clínica das enzimas. 
As enzimas têm uma grande importância no diagnóstico de patologias; por exemplo, a 
ocorrência de erros nasíntese de uma enzima particular pode ter consequências graves para o 
organismo. Como resultado de erros genéticos, uma proteína pode não ser sintetizada ou 
sintetizada em quantidades inapropriadas, quer seja em produção insuficiente ou excessiva. 
A maior parte das enzimas são conhecidas como tendo a sua atividade máxima em certos 
tecidos. Dado que as células morrem regularmente (apoptose), as suas concentrações séricas 
são conhecidas e estabelecidas. A sua elevação no sangue é uma indicação de que há uma 
morte anormal de células (necrose), o que facilita o diagnóstico e possivelmente a correção do 
problema. 
As enzimas têm a sua máxima atividade em determinadas condições: ela pode ser 
influenciada pela concentração de substratos, concentração da própria enzima, da 
temperatura, do pH, pela presença de inibidores ou presença de cofatores. 
 
Classes das enzimas. 
A Enzyme Commission (EC)8 da International union of pure and applied chemistry e a international 
union of biochemistry and molecular biology (IUPAC-IUBMB) estabeleceu seis classes de 
enzimas e que o nome sistemático de uma enzima deve ser dado com o prefixo EC seguido de 
quatro números. O primeiro número constitui a classe, o segundo, subclasse, o terceiro, classe 
da subclasse,9e o quarto, nome específico da enzima (Marzzoco & Torres, 1999; Campos, 
2005). 
Classes de enzimas segundo a EC, apresentadas por Vieira (2003): 
1. Oxidorredutases; 2. Transferases; 3. Hidrolases; 4. Liases; 5. Isomerases; 6. Ligases. 
1. Oxidorredutases: catalisam as reações onde há troca de eletrões (reações redox). 
2. Transferases: catalisam as reações de transferência de grupos químicos de uma 
molécula para outra. 
 
8 Para uma informação completa sobre o quadro geral das classes das enzimas, recorra-se ao site 
www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme, apresentado por Nelson e Cox (2014). 
9Adotou-se esta terminologia para designar a divisão da subclasse. 
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme
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42 
 
3. Hidrolases: catalisam a quebra de moléculas por introdução de moléculas de água nas 
ligações dos substratos. 
4. Liases: cortam ou criam ligações do tipo C—C, C—O e outras, nas reações em que não 
ocorre oxidação ou hidrólise nem envolvimento de reações de transferência de 
agrupamentos de uma molécula para outra. 
5. Isomerases: são enzimas envolvidas na formação de isómeros. 
6. Ligases: catalisam a união de duas ou mais moléculas com a criação de novas ligações. 
2 .5.2 .1.g. Questõ es. 
1. O estudo de enzimas é de grande importância sob ponto de vista nutricional e médico. 
Q1: Descreva a importância biológica e clínica que tem as enzimas. 
2. Reações bioquímicas são catalisadas por enzimas. Qual é o efeito da temperatura sobre as 
enzimas? 
3. As enzimas usualmente ligam-se a cofatores. Quais as diferenças marcantes entre um 
cofator orgânico e um inorgânico? 
4. O gráfico a seguir (Figura 8) representa a atividade de uma enzima. Observe atentamente 
e faça a interpretação do fenómeno representado. 
 
Figura 8: atividade enzimática em função da temperatura. (Fonte desconhecida). 
Este gráfico é útil para ilustrar a atividade efetiva de enzimas em função da temperatura. 
5. Enzimas atuam aumentando a velocidade de reações bioquímicas. Esboce um gráfico 
ilustrando a relação: substrato versus velocidade e faça a devida interpretação. 
6. O gráfico abaixo (Figura 9) representa duas reações: uma catalisada e outra não 
catalisada. Observe-o atentamente e em função disso diga o que se pode avançar 
relativamente à energia de ativação nas duas reações. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
43 
 
 
Figura 9: comportamento de reações catalisada e não catalisada (Vieira, 2003, p. 57). 
 
2.5.3. Esco lha Múltip la 
Para as questões de resposta de escolha múltipla apenas uma alternativa é correta. Responda 
circulando a que considerar certa. Em caso de escolher erradamente uma alternativa, risque-a 
com um (X) e volte a circular outra. 
 
2 .5.3. 1.h. Histó ria da b io química, misturas e reaçõ es químicas. 
1. A b ioquímica procura explicar a vida em termos químicos. Esta proposição implica que o 
seu o b jeto de estudo é: 
a. Sistemas biológicos e elementos químicos. 
b. A interação de elementos químicos na matéria animada e inanimada. 
c. A localização de elementos químicos nos organismos vivos. 
d. A interação de elementos químicos em sistemas orgânicos. 
 
2. O principal evento que permitiu dividir a b io química tradicio nal e a mo derna fo i: 
a. A eliminação da teoria de força vital. 
b. O desenvolvimento da enzimologia. 
c. A purificação de enzimas e síntese de ureia. 
d. A descrição do processo de fermentação. 
 
3. Que evento fo i determinante para o desenvo lvimento da b io química: 
a. Queda do vitalismo. 
b. Descoberta e descrição da fermentação. 
c. Descoberta e descrição de enzimas. 
d. Estabelecimento de um objeto e métodos de estudo próprios da bioquímica. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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4. A ló gica mo lecular da condição vital estabelece que os seres vivo s: 
a. São constituídos por átomos que interagem para formar moléculas. 
b. São constituídos por moléculas independentes que mantém a vida. 
c. São constituídos por moléculas particulares que interagem para manter a vida. 
d. São constituídos por átomos particulares que interagem. 
 
5. A classificação de misturas em diluídas, co ncentradas, saturadas, insaturadas, 
supersaturadas é baseada: 
a. Na relação tempo/quantidade. 
b. No estado físico. 
c. Na pessoa que faz a mistura. 
d. Na relação soluto/solvente. 
 
6. Ao levar-se 100 ml de água e adicio nar-se a 30g de glico se: 
a. Está a fazer-se uma diluição. 
b. Está a fazer-se uma dissolução. 
c. Está a fazer-se uma saturação. 
d. Está a fazer-se uma mistura heterogénea. 
 
7. Ácidos e bases em quantidades suficientes neutralizam-se. Segundo Brö nsted-Lo wry 
base é: 
a. Uma espécie química capaz de ceder protões a um ácido. 
b. Uma espécie química capaz de receber protões de uma base. 
c. Uma espécie química capaz de receber protões de um ácido . 
d. Uma espécie química capaz de originar um tampão. 
 
8. A pressão que o gás oxigénio exerce sobre as paredes do recipiente no qual está co ntido : 
a. Diminui quando o volume diminui. 
b. Aumenta quando o número de partículas de oxigénio diminui. 
c. Diminui quando a temperatura diminui. 
d. Diminui quando a temperatura aumenta. 
 
9. Enzimas são quimicamente pro teínas. Tais mo léculas atuam: 
a. Aumentando a velocidade e equilíbrio das reações bioquímicas. 
b. Diminuindo a energia de ativação nas reações bioquímicas. 
c. Diminuindo a velocidade das reações bioquímicas. 
d. Aumentando o número de partículas de produto produzido . 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
45 
 
10. Numa reação b io química as enzimas têm uma eficiência maio r: 
a. A uma temperatura específica. 
b. Quando se aumenta a temperatura. 
c. Quando se diminui a temperatura. 
d. Quando a enzima está ligada ao substrato e inibidor. 
 
11. Uma reação bioquímica hipotética de conversão de X→Y. A diminuição de X fará co m 
que: 
a. No instante em causa a velocidade da reação se torne máxima. 
b. No instante em causa a velocidade da reação diminua. 
c. No instante em causa a velocidade da reação fique nula. 
d. A velocidade de reação não seja afetada. 
 
12. Reações bioquímicas devem decorrer a um ritmo aceitável. Assim, a regulação de uma 
via metabó lica visa: 
a. Evitar a produção de produtos e o consumo de substratos numa via. 
b. Evitar o consumo de substratos. 
c. Evitar a produção excessiva de produtos. 
d. Evitar o consumo e produção excessiva de substratos e produtos, respetivamente. 
 
13. A água é considerada so lvente universal. Tal capacidadeé devida às pro priedades: 
a. Apolaridade, capacidade de formar pontes de hidrogénio, coesão . 
b. Polaridade, capacidade de formar pontes de hidrogénio, coesão. 
c. Polaridade, capacidade de formar pontes de hidrogénio, coesão, apolaridade. 
d. Polaridade, eletronegatividade, capacidade de formar pontes de hidrogénio, coesão . 
 
14. A água é um constituinte fundamental do meio intra e extracelular. Assim, nas proteínas 
o s amino ácido s que apresentam grupo s: 
a. Apolares e polares ficam situados no interior da molécula proteica. 
b. Polares ficam situados no exterior da molécula proteica. 
c. Apolares ficam situados no exterior da molécula proteica. 
d. Apolares e polares ficam situados no exterior da molécula proteica. 
 
15. Os átomos nas biomoléculas encontram-se unidos tipicamente po r ligaçõ es químicas: 
a. Covalente polar, apolar e pontes de hidrogénio . 
b. Covalente apolar e pontes de hidrogénio. 
c. Covalente polar e apolar. 
d. Ponte de hidrogénio e forças de Van der Waals. 
 
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46 
 
16. Segundo a so lub ilidade em água, as substâncias são agrupadas em hidro fílicas, 
hidrofóbicas e anfipáticas. Identifique a pro po sição que se refere co rretamente às 
anfipáticas: 
a. Contêm regiões carregadas que fazem com que o composto se misture favoravelmente 
com H2O dissolvendo-o. 
b. Contêm regiões não carregadas que fazem com que o composto não se misture com H2O. 
c. Contêm regiões carregadas e não carregadas que fazem com que o composto se misture 
com H2O e interaja favoravelmente dissolvendo-o completamente. 
d. Contêm regiões carregadas e não carregadas que fazem com que o composto se misture 
com H2O e interaja favoravelmente dissolvendo-o parcialmente. 
 
17. Que combinação descreve melhor, em termo s de fo rça, uma ligação química (LQ) e 
fo rças intermo leculares (FI) em termo s da sua fo rça? 
a. FI = LQ 
b. LQ > FI 
c. LQ < FI 
d. LQ = ∑FI 
 
18. Em reações químicas há sempre energia envolvida. A porção de energia útil para realizar 
trabalho em sistemas químico s é designada: 
a. Entalpia. 
b. Energia livre. 
c. Energia cinética. 
d. Energia absorvida (endergónica). 
 
19. So bre a energia de ativação é co rreto afirmar que: 
a. Ela se define como a porção de energia útil em sistemas químicos. 
b. Ela se define como a energia que é gerada após o choque de partículas. 
c. Ela se define como a energia necessária para acelerar a velocidade de uma reação química 
d. Ela se define como a energia necessária para desencadear uma reação química 
 
20. As reações bioquímicas podem consumir ou libertar energia. Nas reações endergó nicas : 
a. A energia interna do sistema aumenta comparativamente à do meio exterior. 
b. A energia interna do sistema diminui comparativamente à do meio exterior. 
c. Não há variação de energia entre os meios. 
d. Não se pode dizer nada sobre a energia quando se fala de reações que ocorrem em 
humanos. 
 
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21. Sobre a energia das reações químicas, uma reação exergónica difere de uma endergónica 
pelo facto de: 
a. A energia de ativação (Ea) ser maior no início do processo . 
b. A energia dos reagentes ser ˃ energia dos produtos. 
c. A energia dos substratos ser ˂ energia dos produtos. 
d. A energia dos substratos ser ˃ energia de ativação. 
 
22. A Ea numa reação química permite que: 
a. A energia necessária aos produtos seja mínima. 
b. Os substratos se convertam rapidamente em produtos. 
c. A energia necessária aos substratos seja mínima. 
d. O estado de transição seja menor que a energia dos produtos. 
 
23. A expressão V= k[substrato 1]
2 [substrato 2] indica que a velo cidade: 
a. De uma reação bioquímica depende da concentração do substrato de ordem 2. 
b. De uma reação bioquímica é diretamente proporcional à enzima. 
c. De uma reação bioquímica depende da constante k. 
d. De uma reação bioquímica é diretamente proporcional à concentração de substratos. 
 
24. Reações bioquímicas atuam de forma coordenada. Que afirmação não constitui finalidade 
dessas reações? 
a. Diminuição da energia de ativação. 
b. Conversão de biomoléculas de umas para outras. 
c. Síntese de adenosina trifosfato (ATP). 
d. Polimerização de moléculas. 
 
25. Uma reação bioquímica hipotética de co nversão de X→Y em que apó s 15 minuto s a 
co ncentração de X é to talmente co nsumida. Neste caso : 
a. No instante em causa a velocidade da reação é máxima. 
b. No instante em causa a velocidade da reação é mínima. 
c. No instante em causa a velocidade da reação é nula. 
d. A velocidade nesse instante vai depender da concentração da enzima que catalisa a 
reação. 
 
26. Ligaçõ es amida, ligaçõ es glico sídicas e ligaçõ es fo sfo diéster são enco ntradas, 
respetivamente, no s: 
a. Polipeptídeos, açúcares e polinucleotídeos. 
b. Polinucleotídeos, glicose e polipeptídeos. 
c. Polinucleotídeos, açúcares e polipeptídeos. 
d. Amidas, polipeptídeos e açúcares. 
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2.5.3.2 .i. Amino ácido s e pro teínas. 
1. Os amino ácidos ligam-se por ligações peptídicas para fo rmar po lipeptídeo s que têm: 
a. Propriedades diferentes das dos aminoácidos que os compõem. 
b. Propriedades idênticas às dos aminoácidos que os compõem. 
c. Propriedades idênticas às dos aminoácidos das extremidades N e C terminais. 
d. Propriedades idênticas às do aminoácido mais abundante na estrutura. 
 
2. Proteínas fibrosas são caracteristicamente insolúveis em água por apresentarem cadeias 
laterais: 
a. Apolares. 
b. Muito mais longas do que as globulares. 
c. Muito mais curtas do que as globulares. 
d. Polares. 
3. Um do s critérios para a classificação de aminoácidos é a natureza da sua cadeia lateral. A 
alínea que agrupa, consecutivamente, dois aminoácidos polares carregados negativamente 
e um apo lar é: 
a. Glicina, alanina e aspartato. 
b. Aspartato, glutamato e leucina. 
c. Glutamina, asparagina e isoleucina. 
d. Treonina, prolina e lisina. 
 
4. As mo léculas NH2-CO-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH,CH3-CH(NH2)–COOH e –
OOC-CH2-CH(NH2)-COO- co rrespo ndem respetivamente a: 
a. Glutamato, glicina e aspartato. 
b. Glutamina, aspartato e alanina. 
c. Glutamina, alanina e aspartato. 
d. Glutamina, lisina e prolina. 
 
5. Os amino ácidos podem sofrer ionização de acordo com o meio, por exemplo, em soluções 
muito ácidas os grupos funcionais encontram-se protonados. Tal comportamento deve-se 
ao facto de o amino ácido : 
a. Ceder protões porque no meio se encontram em baixa concentração . 
b. Receber protões porque no meio se encontram em baixa concentração . 
c. Ceder protões porque no meio se encontram em alta concentração . 
d. Receber protões porque no meio se encontram em alta concentração . 
 
 
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6. Os amino ácidos podem sofrer ionização de acordo com o meio, por exemplo, em soluções 
muito básicas os grupos funcionais encontram-se desproto nado s. Tal co mpo rtamento 
deve-se ao facto de o amino ácido : 
a. Ceder protões porque no meio se encontram em baixa concentração. 
b. Receber protões porque no meio se encontram em baixa concentração. 
c. Ceder protões porque no meio se encontram em alta concentração. 
d. Receber protões porque no meio se encontram em alta concentração. 
 
7. Os amino ácidos podem sofrer ionização de acordo com o meio, por exemplo, em soluções 
neutras os grupos funcionais encontram-se sob a fo rma dipo lar. Tal co mpo rtamento 
deve-se ao facto de o amino ácido : 
a. Ceder protões porque no meio se encontram em baixa concentração. 
b. Ceder protões porque no meio se encontram em alta concentração. 
c. Receber protões porque no meio se encontram em alta concentração. 
d. Existir tendência para um equilíbrio protónico . 
 
8. As espécies químicas NH3 
+–CH (R)–COO-, NH2–CH (R)–COO
- e NH3 
+ –CH (R)–
COOH: 
a. Representam formas protonadas, desprotonadas e dipolar, respetivamente. 
b. Representam formas desprotonadas, dipolar e protonadas respetivamente. 
c. Representam forma dipolar, desprotonadas e protonadas, respetivamente. 
d. Representam forma dipolar, protonadas e desprotonadas, respetivamente. 
 
9. As espécies químicas NH3 
+ –CH (R)–COOH, NH2– CH (R)–COO
- e NH3 
+–CH (R)–
COO- : 
a. Representam formas protonadas, desprotonadas e dipolar, respetivamente. 
b. Representam formas desprotonadas, dipolar e protonadas, respetivamente. 
c. Representam forma dipolar, desprotonadas e protonadas, respetivamente. 
d. Representam forma dipolar, protonadas e desprotonadas, respetivamente. 
 
10. Os grupo s R do s amino ácido s têm impo rtância na estab ilização da estrutura d as 
pro teínas. O tipo de interaçõ es estabelecidas po r esses grupo s é: 
a. Não covalente: atrações hidrofóbicas, atrações ião-ião e pontes de hidrogénio. 
b. Covalente: atrações hidrofóbicas, pontes de hidrogénio e dipolos induzidos. 
c. Não covalente: atrações hidrofóbicas, dipolos induzidos e pontes de hidrogénio . 
d. Não covalentes e covalentes polares. 
 
 
 
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11. A carga elétrica global de um amino ácido com grupo R não ionizável depende do meio . 
Assim: 
a. Num meio básico o grupo amina encontra-se protonado e o carboxilo desprotonado. 
b. Num meio básico ambos os grupos funcionais se encontram desprotonados. 
c. Num meio básico ambos os grupos funcionais se encontram protonados. 
d. Num meio básico ambos os grupos se encontram na forma zwitteriônica. 
 
12. As proteínas podem ligar-se a uma mo lécula chamada ligante. Tal molécula liga-se a um 
sítio de ligação na pro teína que é: 
a. De igual carga, forma e carácter hidrofílico ou hidrofóbico . 
b. Complementar em carga, diferente de forma e carácter hidrofílico ou hidrofóbico . 
c. De diferente carga, forma e carácter hidrofílico ou hidrofóbico . 
d. Complementar em carga, forma e carácter hidrofílico ou hidrofóbico. 
13. Co nsidera-se que as proteínas são constituídas po r resíduo s de amino ácido s po rque: 
a. Os aminoácidos das extremidades possuem carga neutra. 
b. Os aminoácidos que as constituem perderam os seus grupos funcionais, exceto os das 
extremidades. 
c. Os aminoácidos que as constituem perderam grupos funcionais. 
d. São constituídas por aminoácidos com carga neutra. 
 
14. Uma proteína é um polipeptídeo. As unidades no s po lipeptídeo s são mantidas po r: 
a. Unidades peptídicas. 
b. Ligações peptídicas. 
c. Monossacarídeos. 
d. Grupo amina, grupo carboxílico e cadeia R. 
 
15. Em relação a pro teínas, peptídeo s e po lipeptídeo s é co rreto afirmar que : 
a. Polipeptídeos e proteínas são peptídeos. 
b. Polipeptídeos e proteínas não são peptídeos. 
c. Proteínas e peptídeos são polipeptídeos. 
d. Polipeptídeos e peptídeos são proteínas. 
 
16. A afirmação INCORRECTA em relação a pro teínas, po lipeptídeo e peptídeo s é: 
a. Peptídeos unem-se por meio de ligações peptídicas. 
b. Peptídeos são um tipo de proteína. 
c. Polipeptídeos podem formar tripeptídeos. 
d. Polipeptídeos e proteínas são peptídeos. 
 
 
 
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17. De que dependem as pro priedades físico -químicas de um po lipeptídeo ? 
a. Das ligações peptídicas nela encontradas e do ponto de ebulição . 
b. Do número de aminoácidos constituintes. 
c. Do tipo de aminoácidos, número e sequência de aminoácidos. 
d. Do peso molecular do polipeptídeo em Daltons e moléculas de água produzidas. 
 
18. As proteínas apresentam-se sob diferentes formas estruturais. A estrutura quaternária de 
uma pro teína está co rretamente caracterizada na alínea: 
a. A interação entre subunidades polipeptídicas por meio de ligações não covalentes e 
covalentes. 
b. A interação de subunidades polipeptídicas por meio de ligações covalentes dos grupos R. 
c. A interação entre quatro aminoácidos formando um tetrâmero . 
d. A sequência linear de aminoácidos. 
 
19. Um polipeptídeo hipo tético P co nstituído po r 4 .532 unidades mo no méricas tem: 
a. 4.532 Unidades peptídicas, 4.532 ligações peptídicas e 4.532 grupos R. 
b. 4.531 Unidades peptídicas, 4.531 ligações glicosídicas e 4.532 grupos R. 
c. 4.531 Unidades peptídicas, 4.531 ligações peptídicas e 4.532 grupos R. 
d. 10.000 Unidades peptídicas, 10.000 ligações peptídicas e 4.532 grupos R. 
 
20. Para a hidrólise completa de um polipeptídeo constituído por 311 unidades mo noméricas: 
a. São necessárias 310 moléculas de H2O para produzir os monómeros constituintes. 
b. São formados 320 aminoácidos e 311 moléculas de H2O nesse processo. 
c. São necessárias 320 moléculas de H2O para produzir os monómeros constituintes. 
d. São produzidos 311 aminoácidos e 320 moléculas de H2O. 
 
21. Uma pro teína é um po lipeptídeo . Os po lipeptídeo s são co nstituído s po r: 
a. Grupos peptídicos. 
b. Ligações imino. 
c. Ligações amida. 
d. Aminoácidos. 
 
22. A PKU é um defeito genético do metabolismo resultante da incapacidade do o rganismo 
em sintetizar a enzima fenilalanina hidro xilase envo lvida: 
a. Na síntese do aminoácido fenilalanina a partir de substâncias hidroxiladas. 
b. Na síntese do aminoácido fenilalanina a partir de tirosina. 
c. Na síntese de aminoácido tirosina a partir de treonina. 
d. Na síntese do aminoácido tirosina a partir de fenilalanina. 
 
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23. A PKU é uma síndro me resultante do defeito do metabo lismo co mbinado de: 
a. Aminoácidos. 
b. Ácidos nucleicos → aminoácidos. 
c. Ácidos nucleicos. 
d. Aminoácidos → Ácidos nucleicos. 
 
24. A prevenção ou controlo de danos causados pela PKU é feita po r um regime dietético : 
a. Evitando a ingestão de proteínas ricas em tirosina. 
b. Evitando a ingestão de proteínas ricas em fenilalanina hidroxilase. 
c. Evitando a ingestão de proteínas ricas em fenilalanina. 
d. Evitando a ingestão de proteínas ricas em tirosina. 
 
25. O sistema D e L de nomenclatura proposto por Fisher baseia-se na configuração absoluta 
do s aminoácidos. Neste sistema, o centro quiral dos aminoácidos é carbo no α, exceto : 
a. A glicina que apresenta como centro quiral o carbono β. 
b. A prolina. 
c. A prolina que apresenta o grupo imino. 
d. A glicina. 
 
27. O o vo é um dos alimentos frequentemente consumidos nas famílias mo çambicanas. A 
casca do o vo é co nstituída essencialmente po r: 
a. Lípidos e proteínas. 
b. Proteínas. 
c. Sais minerais e proteínas. 
d. Sais minerais e vitaminas. 
 
2 .5.3.3.j. Glícido s. 
1. No processo de produção de energia uma mo lécula de glicose é quebrada fo rmando do is 
p iruvatos. Na gliconeogénese o s p iruvato s po dem ser metabo lizado s para fo rmar: 
a. Moléculas de malato. 
b. Molécula de glicose. 
c. Moléculas de acetil-CoA. 
d. Moléculas de citrato. 
 
2. A alternativa que agrupa apenas aldo -hexo ses é: 
a. Frutose, glicose, galactose e psicose. 
b. Glicose, gliceraldeído e dihidroxicetona. 
c. Glicose, galactose e manose. 
d. Gliceraldeído e glicose. 
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3. “Monossacarídeos são, geralmente, agentes redutores”. Esta proposição indica que: 
a. Agentes oxidantes como iões Cu2+reduzem os monossacarídeos quando estão em solução . 
b. Agentes redutores como iões Cu2+oxidam os monossacarídeos quando estão em solução . 
c. Agentes oxidantes como iões Cu2+oxidam os monossacarídeos quando estão em solução . 
d. Os monossacarídeos oxidam iões Cu2+quando estão em solução. 
 
4. Num dissacarídeo as unidades mo no méricas enco ntram-se ligadas po r ligaçõ es: 
a. Glicosídicas entre aminoácidos. 
b. Peptídicas entre aminoácidos. 
c. Duas glicosídicas entre monossacarídeos. 
d. Uma glicosídica entre monossacarídeos. 
 
5. Em solução aquosa os açúcares formam estruturas anelares. Nas hexo polihidroxicetonas 
as ligaçõ es são estabelecidas entre: 
a. Os grupos OH e H dos carbonos 1 e 5 da molécula. 
b. Oxigénio do carbono 2 e OH do carbono 4. 
c. Os grupos OH e H dos carbonos 1 e 6 da molécula. 
d. Oxigénio do carbono 4 e OH do carbono 2. 
6. Os açúcares geralmente apresentam quiralidade ou assimetria. O (s) açúcar (es) que não 
apresenta (m) estereoisómero (s) é (são): 
a. Di-hidroxiacetona. 
b. Glicose. 
c. Gliceraldeído e di-hidroxiacetona. 
d. Gliceraldeído. 
 
7. Um mo nossacarídeo com quatro centros quirais possui: 
a. 10 Estereoisómeros. 
b. 16 Estereoisómeros. 
c. N= n-1 Estereoisómeros. 
d. 32 Estereoisómeros. 
 
8. Em relação ao comportamento especular do s glícido s, define-se co mo enantió mero : 
a. Os monossacarídeos que são a imagem especular do seu epímero . 
b. As moléculas que são imagens no espelho uma da outra e não são sobreponíveis, nem por 
rotação, nem por translação. 
c. As moléculas que não são imagem especular uma da outra e não são sobreponíveis, nem 
por rotação, nem por translação. 
d. Os monossacarídeos que apresentam mutarrotação . 
 
 
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9. Na formação de uma estrutura cíclica de uma aldo-hexose: 
a. O grupo hidroxilo que estiver à direita na projeção de Haworth é colocado apontando 
para baixo, na perspetiva de Fisher formando um furano . 
b. O grupo hidroxilo que estiver à direita na projeção de Fisher é colocado apontando para 
baixo, na perspetiva de Haworth formando um furano ou pirano . 
c. O grupo hidroxilo que estiver à direita na projeção de Fisher é colocado apontando para 
cima, na perspetiva de Haworth formando um furano ou pirano . 
d. O grupo hidroxilo que estiver à direita na projeção de Haworth é colocado apontando 
para baixo, na perspetiva de Fisher formando um pirano. 
 
10. Os açúcares podem ligar-se a certas mo léculas formando seus derivado s. A alínea que 
apresenta derivado s de mo no ssacarídeo s é: 
a. Oligossacarídeos e polissacarídeos. 
b. Sacarose, lactose e manitol. 
c. Acetilglicosamina e sacarose. 
d. Glicosamina e metilglicosamina. 
 
11. Os mo nossacarídeos reagem para formar polímeros. Num dissacarídeo, a ligação 
glicosídica formada: 
a. Protege o carbono anomérico de redução, tornando-o um açúcar não redutor. 
b. Protege o carbono anomérico de oxidação, tornando-o um açúcar não redutor. 
c. Protege o carbono anomérico de oxidação, tornando-o um açúcar redutor. 
d. Protege o carbono epimérico de oxidação, tornando-o um açúcar não redutor. 
 
12. Co nstituem aspeto s que diferenciam o s po lissacarídeo s: 
a. A extremidade redutora e a extremidade não redutora. 
b. Identidade das unidades de dissacarídeos, comprimento das cadeias, tipos de ligações 
unindo as unidades e o grau de ramificação. 
c. Identidade das unidades de monossacarídeos, comprimento das cadeias, tipos de ligações 
unindo as unidades e o tipo de ramificação. 
d. Identidade das unidades de monossacarídeos, comprimento das cadeias, tipos de ligações 
unindo as unidades, tipo e grau de ramificação. 
 
13. Os polissacarídeos podem ser constituídos pelo mesmo tipo de açúcares o u po r tipo s 
diferentes. Um hetero po lissacarídeo é descrito co mo : 
a. Um polipeptídeo que possui dois ou mais tipos de monossacarídeos. 
b. Um polissacarídeo que possui o mesmo tipo de monossacarídeos. 
c. Um polissacarídeo que possui dois ou mais tipos de monossacarídeos. 
d. Um polissacarídeo com uma extremidade redutora e muitas não redutoras. 
 
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55 
 
14. A sacarose (glicose + frutose), a forma mais comum de açúcar, obtida da cana -de-açúcar e 
beterraba, é um açúcar: 
a. Não redutor, pois a ligação glicosídica presente é do tipo Fru (α 1↔2β) Glc. 
b. Redutor, pois a ligação glicosídica presente é do tipo Glc (α 1↔2β) Fru. 
c. Não redutor, pois a ligação glicosídica presente é do tipo Glc (α 1↔2β) Fru. 
d. Redutor, pois a ligação glicosídica presente é do tipo Fru (α 1↔2β) Glc. 
 
15. Gal (β1→4) Glc co rrespo nde à no menclatura abreviada: 
a. Do dissacarídeo lactose com anómero β da glicose e α da galactose. 
b. Do dissacarídeo maltose com anómero β da galactose e α da glicose. 
c. Do dissacarídeo lactose com anómero β da glicose e β da galactose. 
d. Do dissacarídeo lactose com anómero α da glicose e β da galactose. 
 
16. Sobre propriedades físicas da celulose e do glicogénio. A celulose é mais co nsistente do 
que o glico génio po r po ssuir: 
a. Ligações glicosídicas do tipo α1→6 nos pontos de ramificação. 
b. Ligações glicosídicas do tipo α1→4 nos pontos de ramificação. 
c. Ligações glicosídicas do tipo β1→6 nos pontos de ramificação. 
d. Ligações glicosídicas do tipo β1→4 na estrutura. 
 
17. Apesar das propriedades físicas marcadamente distintas entre a celulose e o glico génio : 
a. A celulose e o glicogénio são polímeros de α-D glicose. 
b. A celulose possui monómeros de α-D glicose e o glicogénio não. 
c. Ambas as substâncias são polímeras da D-galactose. 
d. Ambas são solúveis em água. 
 
18. A mano se e galacto se são epímero s da D-glico se po r estes: 
a. Diferirem da D-glicose na configuração de um centro quiral. 
b. Apresentarem uma assimetria ou quiralidade nos carbonos 2 e 4, respetivamente. 
c. Apresentarem anómeros α ou β mediante o caso. 
d. Diferirem da D-glicose na configuração de dois centros quirais. 
 
19. A ribulo se e a xilulo se são epímero s po r diferirem apenas: 
a. Na configuração de um centro quiral. 
b. Nos carbonos 2 e 4, respetivamente. 
c. Apresentarem anómeros α ou β mediante o caso. 
d. Nos carbonos 4 e 2, respetivamente. 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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20. Os pro duto s da reação do s açúcares C6H12O6 (fruto se) e C6H12O6 (glico se) são : 
a. C10H22O12 eO2 c. C12H22O11 e H2O 
b. C12H24O12 e H2O d. C12H22O11 e O2 
 
21. A hidrólise da sacarose (C12H22O11), açúcar de mesa, fo rmado po r glico se e fruto se: 
a. Resulta na formação de C6H12O6 + C6H12O6. 
b. Resulta na formação de C6H11O6 + C6H11O5. 
c. Resulta na formação de C6H12O6 + C6H12O5. 
d. Resulta na formação de C6H12O6 + H2O. 
 
22. A hidró lise da malto se (C12H2 2O11), açúcar do malte: 
a. Resulta na formação de C6H12O6 + C6H12O6. 
b. Resulta na formação de C6H11O6 + C6H11O5. 
c. Resulta na formação de C6H12O6 + C6H12O5. 
d. Resulta na formação de C6H12O6 + H2O. 
 
23. “Milho recentemente colhido tem sabor muito doce. Passadas 24 horas, esse sabor perde -se em 
cerca de aproximadamente 50%”. Para evitar essa perda de sabo r deve-se: 
a. Conservar o milho na geleira e pôr a secar. 
b. Colocar as espigas em água fervente depois conservar. 
c. Colocar diretamente o milho a secar. 
d. Extrair todas as biomoléculas nele contidas para evitar a perda. 
 
2.5.3.4.k . Lípido s 
1. Os lípidos podem ser classificados em simples e complexos. Esta classificação é baseada: 
a. No número de átomos de carbono na estrutura. 
b. No tipo de átomos encontrados na estrutura. 
c. No tecido em que são encontrados. 
d. No tecido em que é extraído. 
 
2. Os ácidos gordos podem ser classificados em (1) saturados e (2) insaturado s de aco rdo 
co m a saturação . Os do grupo (1) são : 
a. Tipicamente encontrados em animais. 
b. Tipicamente encontrados em animais e plantas. 
c. Tipicamente encontrados em plantas. 
d. Encontrados em gorduras do tipo trans. 
 
 
 
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3. Os ácido s go rdo s insaturado s de o co rrência natural: 
a. Apresentam configuração cis. 
b. Apresentam configuração trans. 
c. Apresentam cadeia carbonada curta. 
d. Não entram na constituição de TAG. 
 
4. Os co rtico stero ides e pro gestero na são um grupo de líp ido s da classe de: 
a. Terpenóides. 
b. Colesterol. 
c. Esteróis. 
d. Cortisol, estradiole aldosterona. 
 
5. Os TAG são o s líp ido s mais predo minantes. Estes são co nstituído s: 
a. Por três moléculas de glicerina ligadas a três moléculas de ácidos gordos. 
b. Por três moléculas de ácidos gordos ligadas a uma de moléculas glicina. 
c. Por uma molécula de glicerina ligada a três de ácidos gordos. 
d. Por uma molécula de glicerina ligada a ácidos gordos. 
 
6. Esfingomielina é um lípido encontrado principalmente na bainha de mielina. Este lípido: 
a. Faz parte do grupo da esfingosina. 
b. Faz parte do grupo dos fosfolípidos. 
c. Faz parte do grupo dos fosfoglicéridos. 
d. Faz parte do grupo de esteroides. 
 
7. Um no me simples de ácido gordo deve incluir o tamanho da cadeia, grau de saturação e 
po sição da instauração , caso haja. A no tação 18: 2 (Δ 9, 12) co rrespo nde a: 
a. Ácido cis, cis 9, 12 octadecanoico conhecido por ácido linoleico. 
b. Acido cis, cis 9, 12, 15 octadecenoico conhecido por ácido linolénico. 
c. Ácido cis, cis 9, 12 octadecadienoico conhecido por ácido linolénico. 
d. Ácido cis, cis 9, 12 octadecadienoico conhecido por ácido linoleico. 
 
8. Um no me simples de ácido gordo deve incluir o tamanho da cadeia, grau de saturação e 
posição da instauração, caso haja. Assim, o ácido o leico é representado pela no tação : 
a. 18: 3 (Δ9,12,15). 
b. 18: 3 (Δ9,12,15). 
c. 16:1 (Δ9). 
d. 18: 1 (Δ9). 
 
 
 
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9. Os ácidos gordos de ocorrência natural têm a configuração cis. A formação de go rduras 
trans está asso ciada ao fenó meno catalítico de: 
a. Desidrogenação de gorduras que possuem, na estrutura, ácidos gordos insaturados. 
b. Hidrogenação de gorduras que possuem, na estrutura, ácidos gordos insaturados. 
c. Desidrogenação de óleos que possuem, na estrutura, ácidos gordos saturados. 
d. Hidrogenação de óleos que possuem, na estrutura, ácidos gordos insaturados. 
 
10. Os TAG são os esteres de ácidos gordos e glicerol e são lípidos mais predominantes. Po r 
o utro lado , o s diacilgliceró is são co nstituído s: 
a. Por três moléculas de glicerina ligadas a três moléculas de ácidos gordos. 
b. Por uma molécula de glicerina ligada a duas de ácidos gordos 
c. Por três moléculas de ácidos gordos ligadas a uma molécula de glicina. 
d. Por uma molécula de glicerina ligada a ácidos gordos. 
 
11. Os ácidos gordos ligam-se a mo léculas de glicerol para fo rmar ó leo s o u go rduras. Os 
ácido s go rdo s essenciais estão agrupado s na alínea: 
a. Ácido palmítico, ácido oleico e ácido esteárico. 
b. Ácido linoleico, ácido cáprico e ácido caprílico. 
c. Ácido linoleico e ácido linolenico. 
d. Ácido araquidónico e ácido oleico. 
 
12. O ácido fosfatídico é o representante da classe do s fo sfo líp ido s. Esta b io mo lécula é 
resultante da: 
a. Diacilação do glicerol + P. 
b. Triacilação do glicerol + P. 
c. Diacilação de esfingosina + P. 
d. Diacilação de um triacilglicerol + P. 
 
13. As ceramidas constituem a base para a formação dos cerebrosídeos e ganglió sido s. Elas 
são co nstituídas po r três mo léculas, no meadamente: 
a. Esfingosina, açúcar e cofator. 
b. Ácido gordo, glicerol e ácido fosfatídico. 
c. Ácido gordo, açúcar e esfingosina. 
d. Esfingosina, glicerol e ácido gordo. 
 
 
 
 
 
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14. Os terpenos são polímeros de isopreno. Moléculas em C30, C10, C5, e C2 0 co rrespo ndem, 
respetivamente, a: 
a. Triterpeno, isopreno, diterpeno e sesquiterpeno. 
b. Triterpeno, monoterpeno, isopreno e diterpeno . 
c. Triterpeno, isopreno, monoterpeno e diterpeno . 
d. Triterpeno, monoterpeno, isopreno e sesquiterpeno. 
 
15. O LDL-C e HDL-C são frações do colesterol que são conhecidas co mo ―mau‖ e ―bo m‖ 
co lestero l, respetivamente, po rque estão asso ciadas: 
a. Ao transporte do colesterol do fígado para os tecidos. 
b. Ao transporte do colesterol dos tecidos para o fígado e do fígado para os tecidos, 
respectivamente. 
c. Ao transporte do colesterol dos tecidos para o fígado. 
d. Ao transporte do colesterol do fígado para os tecidos e dos tecidos para o fígado , 
respectivamente. 
 
16. As vitaminas são classificadas em (1) hidrossolúveis e (2) lipossolúveis. Na sua maio ria, 
o o rganismo humano é incapaz de as sintetizar. As da classe (2): 
a. Pertencem ao grupo de lípidos especificamente os esfingolípidos. 
b. Pertencem ao grupo de lípidos especificamente os triacilglicerois. 
c. Pertencem ao grupo de lípidos especificamente os corticosteroides. 
d. Pertencem ao grupo de lípidos especificamente os terpenóides. 
 
17. Os lípidos que normalmente possuem ácidos gordos na sua estrutura estão agrupados em: 
a. Fosfolípidos, esfingolípidos e ceras. 
b. Acilgliceróis, isopreno, esfingolípidos e ceras. 
c. Ceras, acilgliceróis, fosfolípidos e terpenóides. 
d. TAG, fosfolípidos, esfingolípidos, terpenóides e ceras. 
 
18. Os lípidos podem ser classificados em saponificáveis e não saponificáveis. A alternativa 
que agrupa líp ido s sapo nificáveis é: 
a. Ácidos gordos e TAG. 
b. Fosfolípidos, esfingolípidos e terpenos. 
c. Terpenos e vitaminas lipossolúveis. 
d. Glicerol e colesterol. 
 
 
 
 
 
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19. A alternativa INCORRECTA so bre o grau de saturação de líp ido s é: 
a. A hidrogenação catalítica de um ácido gordo saturado produz gorduras que podem estar 
associadas a doenças cardiovasculares. 
b. Ácidos gordos insaturados recebem H2 e convertem-se em ácidos gordos saturados. 
c. Ácidos gordos insaturados possuem um arranjo estrutural menos estável devido à dupla 
ligação. 
d. Existem ácidos gordos essenciais e ácidos gordos não essenciais. 
 
20. Ácido s go rdo s armazenam mais energia do que o s açúcares po r estes: 
a. Serem mais reduzidos. 
b. Serem mais oxidados. 
c. Serem mais abundantes no organismo humano. 
d. Possuírem uma extremidade polar e uma extremidade apolar. 
21. Os ácido s go rdo s de cadeia curta relativamente ao s de cadeia lo nga: 
a. São insolúveis em água. 
b. Apresentam alto grau de solubilidade em água. 
c. Apresentam baixo grau de solubilidade em água. 
d. Apresentam alto grau de insaturação. 
 
22. A pro gestero na co nstitui um líp ido da classe de: 
a. Esteroides. 
b. Cortisol. 
c. Colesterol. 
d. Fenois. 
 
23. O LDL e HDL são lipo pro teínas, respetivamente, de: 
a. Alta e baixa densidade e fazem o transporte de colesterol do fígado para tecidos. 
b. Baixa e alta densidade e fazem o transporte de colesterol do fígado e tecidos. 
c. Alta e baixa densidade e fazem o transporte de colesterol dos tecidos para o fígado . 
d. Baixa e alta densidade e fazem o transporte de colesterol dos tecidos para o fígado . 
 
24. Segundo a o rdem decrescente de densidade as lipo pro teínas estão co rretamente 
apresentadas na alínea: 
a. HDL→ LDL→IDL→VLDL→quilomicrons. 
b. VLDL→HDL→quilomicrons→ IDL→LDL. 
c. Quilomicrons→VLDL→IDL→LDL→HDL. 
d. HDL →IDL→VLDL→quilomicrons →LDL. 
 
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2.5.3.5.l. Ácido s nucleico s. 
1. O esquema representa: 
a. O dogma central da lógica molecular. 
b. O dogma central da biologia celular. 
c. O dogma central da biologia molecular. 
d. O dogma da força vital. 
 
 
2. O esquema descreve de forma resumida o pro cesso de: 
a. Tradução de proteínas em sistemas inorgânicos. 
b. Replicação de ADN em sistemas orgânicos. 
c. Síntese de proteína em sistemas orgânicos. 
d. Síntese de moléculas de ARN em sistemas orgânicos. 
 
3. Ácidos nucleicos armazenam informações genéticas. Numa mo lécula de ADN a ligação 
do esqueleto pento ses-fo sfato é: 
a. Mais fraca que as forças que unem duas bases nos dois filamentos. 
b. Mais forte que as forças que unem duas bases nos dois filamentos. 
c. Fraca tanto no esqueleto pentoses-fosfato como nosdois filamentos. 
d. Forte tanto no esqueleto pentoses-fosfato como nos dois filamentos. 
 
4. A co nstrução de uma cadeia polimérica de ADN requer que as duas cadeias se alinhem de 
fo rma que: 
a. Nucleosídeos de adenina só podem ligar-se à timina através de duas pontes de 
hidrogénio. 
b. Nucleotídeos de adenina só podem ligar-se à timina através de três pontes de hidrogénio. 
c. Nucleotídeos de citosina só podem ligar-se à guanina através de três pontes de 
hidrogénio. 
d. Nucleotídeos de citosina só podem ligar-se à guanina através de duas pontes de 
hidrogénio. 
 
5. O mo delo molecular descrito por Watson & Crick corresponde ao mais abundante tipo 
de ADN enco ntrado nas células é: 
a. Atualmente designado por A-ADN. 
b. Atualmente designado por B-ADN. 
c. Atualmente designado por Z-ADN. 
d. Emparelhamento de Hoogsteen. 
 
 
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6. Nucleotídeos são unidades mo noméricas dos ácidos nucleicos. Não c o nstituem funçõ es 
do s nucleo tídeo s: 
a. Armazenamento de informação biológica. 
b. Armazenamento de energia. 
c. Síntese de ADN. 
d. Desnaturação de ADN. 
 
7. Um segmento de ADN que contém a informação necessária para a síntese de proteína ou 
ARN chama-se: 
a. Nucleotídeo. 
b. Nucleosídeo. 
c. Gene. 
d. Base azotada. 
 
8. O (s) co mpo nente (s) invariável (eis) num nucleo tídeo é (são ): 
a. Grupo fosfato. 
b. Base azotada. 
c. Base, ribose e desoxirribose e pontes de hidrogénio . 
d. Grupo fosfato, ribose e desoxirribose. 
 
9. Ácidos nucleicos são polinucleotídeos que armazenam info rmação genética. Qual das 
alternativas agrupa apenas nucleo sídeo s? 
a. Desoxiadenosina, desoxitimidina, desoxitimidilato, adenosina e guanosina. 
b. Citidina, uridina, adenosina, guanosina e desoxitimidina. 
c. Desoxiadenosina, desoxiguanosina e fosfato. 
d. ADN e ARN. 
 
10. Numa mo lécula de ADN: 
a. Quanto maior o conteúdo G +C da molécula de ADN, maior é a temperatura de fusão. 
b. Quanto menor o conteúdo G +C da molécula de ADN, maior é a temperatura de fusão. 
c. Quanto maior o conteúdo G +C da molécula de ADN, maior é a temperatura de fusão. 
d. Quanto maior o conteúdo G +C da molécula de ADN, menor é a temperatura de fusão. 
 
11. Em amo stra de ADN isolada de uma espécie de bactéria não identificada, X, a adenina 
co nstitui 32% do to tal de bases. As restantes bases co nstituem: 
a. 32% de T, 18% de G e 18% de C. 
b. 16 % de T, 64% de G e 18% de C. 
c. 32% de T, 22% de G e 18% de C. 
d. 50% de T, 50% de G e 50% de C. 
 
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12. Uma mo lécula de ADN, co m sequência de bases GCATGGTCATAC, permite a 
fo rmação de um ARN mensageiro co m a seguinte sequência de bases: 
a. CGTACCAGTAGT. 
b. CGUACCAGUAUG. 
c. GCUAGGACUATU. 
d. CGTACCTACTCA. 
 
13. Numa fita de ADN 5‘→3‘, co m sequência de bases GATATAGA, o seu filamento 
antiparalelo 3‘→5‘ é: 
a. CUAUAUCU. 
b. CTATACCT. 
c. CTATATCT. 
d. CTATATCA. 
 
14. Uma molécula de ADN, com sequência de bases GATA, permite a formação de um ARNt com a 
seguinte sequência de bases: 
a. CUAU. 
b. CTAT. 
c. GATA. 
d. GATA. 
 
15. Transcrição é o processo de síntese de ARN a partir de ADN. A mo lécula de ARNm que 
um segmento de ADN 5‘→3‘, com sequência de bases GATATAGA, po de o riginar é: 
a. CUAUAUCU. 
b. CTATACCT. 
c. CTATATCT. 
d. CTATATCA. 
 
16. As bases nitrogenadas numa mo lécula de ADN são o s co mpo nentes variáveis. Assim: 
a. As purinas (bases de anel duplo) são a adenina e guanina. 
b. As purinas (bases de anel simples) são a guanina e adenina. 
c. As pirimidinas (bases de anel simples) são a timina, uracilo e adenina. 
d. As pirimidinas (bases de anel duplo) são a timina e uracilo . 
 
 
 
 
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17. ARN e proteínas po dem apresentar-se so b diferentes estruturas espaciais. Assim: 
a. ARNs apresentam a estrutura primária e secundária, enquanto as proteínas têm até à 
quaternária. 
b. ARNs apresentam a estrutura primária, secundária e terciária, enquanto as proteínas têm 
até a quaternária. 
c. As proteínas apresentam a estrutura primária, secundária e terciária, enquanto ARNs 
têm até à quaternária. 
d. Ambas as moléculas têm desde a estrutura primária até à quaternária. 
 
18. O ADN e as proteínas podem apresentar-se sob diferentes estruturas espaciais. Assim: 
a. ADNs apresentam a estrutura primária, secundária e terciária, enquanto as proteínas têm 
até a quaternária 
b. Proteínas apresentam a estrutura primária, secundária e terciária, enquanto o ADN tem 
até à quaternária. 
c. ADNs apresentam a estrutura primária, secundária e terciária, enquanto as proteínas têm 
até à quaternária. 
d. Ambas as moléculas têm desde a estrutura primária até à quaternária. 
 
19. Os ácidos nucleicos (ADN e ARN) são polinucleotídeos que armazenam e transferem a 
informação genética. Uma das diferenças existente entre estes ácidos reside na facto de: 
a. Os polidesoxirribonucleotideos serem mais estáveis do que os polirribonucleotideos por 
estes últimos não possuírem o grupo carbonil na posição 2 do açúcar. 
b. Os polidesoxirribonucleotideos serem mais estáveis do que os polirribonucleotideos por 
não possuírem o oxigénio na posição 3 do açúcar. 
c. Os polidesoxirribonucleotideos serem mais estáveis do que os polirribonucleotideos por 
não possuírem o oxigénio na posição 2 do açúcar. 
d. Os polirribonucleotideos serem mais estáveis do que os polidesoxirribonucleotideos por 
não possuírem o oxigénio na posição 2 do açúcar. 
 
20. A relação A + G = T +C foi proposta por Chargaff, em função do s estudo s feito s em 
mo léculas de ADN. A interpretação co rrecta desta relação é: 
a. Numa molécula de ADN o número de moles de citosina é igual ao de timina. 
b. Numa molécula de ARN o número de moles de citosina é igual ao de guanina. 
c. Numa molécula de ADN o número de moles de adenina é igual ao de citosina. 
d. Numa molécula de ARN o número de moles de timina é igual ao de uracilo. 
 
 
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21. Uma mo lécula de ADN desnaturada po de renaturar-se. A renaturação da mo lécula 
co nsiste na formação de novo filamento o u anelamento do s filamento s da mo lécula 
inicial. No caso de fo rmação de no vo filamento , tal é: 
a. Complementar ao filamento molde do ARN formado. 
b. Complementar ao filamento molde de ADN. 
c. Diferente do filamento antiparalelo ao molde. 
d. Diferente do ADN mãe. 
 
22. O processo de transcrição de ADN origina uma mo lécula de ARN imaturo . O ARNm 
imediatamente fo rmado co nsidera-se imaturo po rque: 
a. Ainda não saiu do núcleo celular para o citoplasma. 
b. Ainda não foram removidos, por splicing, os exons na molécula. 
c. Ainda contem introns na molécula. 
d. Ainda contem ARNr na molécula. 
 
23. O ARN transportador está envolvido na síntese de proteínas. Esta molécula transpo rta: 
a. Aminoácidos do citoplasma para o núcleo para a sua montagem. 
b. Nucleotídeos do citoplasma para o núcleo para a sua montagem. 
c. Aminoácidos para os ribossomas onde serão montados. 
d. Nucleosídeos do citoplasma para o ribossomas onde serão montados. 
 
 
24. Os nucleo tídeo s desempenham as funçõ es seguintes, EXCEPTO: 
a. Armazenamento de energética. 
b. Constituição de polirribonucleotídeos . 
c. Constituição de membranas celulares. 
d. Transferência de moléculas. 
 
25. Das afirmaçõ es seguintes, qual não co nstitui verdade so bre o s nucleo tídeo s? 
a. Nucleosídeos fosforilados são unidades constituintes de ácidos nucleicos. 
b. Um nucleotídeo de adenina pode também ser chamado de adenosina. 
c. Os desoxirribonucleotídeos são encontrados na molécula de ARN. 
d. Os nucleotídeos não são encontrados em polissacarídeos. 
 
26. A o rientação antiparalela o bservada nas fitas de uma mo lécula de ADN: 
a. Faz com queos filamentos cresçam no mesmo sentido. 
b. Faz com que os filamentos cresçam em sentidos contrários. 
c. Faz com que a replicação seja em apenas um filamento. 
d. Faz com que o ADN seja instável devido às pontes de hidrogénio. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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2.5.4.m. Marque com V, verdadeiro, ou F, falso. Transforme em verdadeiras as que considerar 
falsas. 
1. Energia livre de Gibbs é definida como a energia total de um sistema menos aquela que é 
disponível para ser utilizada. 
2. Quando se diz que a concentração de uma solução X é 5 mg/L significa que em cada 100 
ml encontramos 5 mg do soluto em causa. 
3. Como os aminoácidos perdem alguns átomos quando se formam forças intermoleculares, 
é usual denominá-los resíduos de aminoácidos. 
4. As proteínas são macromoléculas formadas por polimerização de L-α-aminoácidos por 
meio de ligações peptídicas das cadeias principal e lateral. 
5. As cadeias laterais dos aminoácidos contribuem com carga, polaridade e hidrofobicidade 
para a proteína. 
6. As cadeias laterais dos aminoácidos são quimicamente instáveis. Tais cadeias podem ser 
polares ou apolares. 
7. Proteínas desnaturadas podem recuperar a estrutura nativa desde que se identifique e se 
retire o agente desnaturante. 
8. As diferenças no tipo de ligação nos açúcares fazem uma grande diferença no seu carácter 
e no metabolismo. 
9. A eficiência, tipo de enrolamento da cadeia polipeptídica, é determinante para a 
disfunção da molécula em causa. 
10. A organização estrutural, na qual segmentos de aminoácidos distantes na estrutura 
primária podem aproximar-se e interagir por meio de ligações não covalentes, 
corresponde à superestrutura secundária. 
11. Ao cozer-se excessivamente um alimento rico em proteínas, criam-se consequências 
negativas para o indivíduo que o consome porque os aminoácidos constituintes se 
encontram desacoplados devido à desnaturação. 
12. As proteínas podem sofrer alteração da sua estrutura tridimensional quando introduzidos 
fatores físicos ou químicos. Uma vez retiradas as condições desnaturantes, a proteína em 
causa recupera a sua conformação inicial e, consequentemente, a função biológica. 
13. Proteínas globulares, como o colágeno, estão adaptadas a exercer funções dinâmicas e as 
fibrosas, funções estáticas. 
14. Proteínas globulares, como a mioglobina, estão adaptadas a exercer funções estáticas, e as 
fibrosas igualmente exercem funções estáticas. 
15. Proteínas, glícidos e lípidos sofrem digestão e produzem as correspondentes unidades que 
as constituem. Os seres humanos e outros animais armazenam açúcares em forma de 
glicogénio porque este é muito hidrogenado. 
16. A velocidade de uma reação bioquímica é diretamente proporcional à concentração de 
substrato até certo ponto. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
67 
 
17. As enzimas, muitas vezes, devem ligar-se a cofatores. Tais cofatores atuam aumentando 
a velocidade das reações. 
18. Coenzimas são cofatores orgânicos que se ligam frequentemente a enzimas. 
19. Algumas enzimas necessitam da presença de outras espécies químicas como metais para 
efetuar a catálise. 
20. Um grupo prostético encontra-se ligado temporariamente a uma proteína e contribui 
para a sua função no momento de associação. 
21. Ribozimas são biocatalisadores de extrema importância para a existência da vida. Essas 
moléculas são proteínas, mas nem toda a proteína é enzima. 
22. Enzimas são biocatalisadores de extrema importância para a existência da vida. Todos os 
biocatalisadores são de natureza proteica. 
23. A energia necessária para acelerar a velocidade de uma reação química em sistemas 
bioquímicos endergónicos designa-se energia de ativação. 
24. Os catalisadores aumentam a velocidade de reações pela diminuição da energia de 
ativação num sistema bioquímico. 
25. As enzimas apresentam uma especificidade para as reações que catalisam. Este facto 
implica que uma enzima X catalisa apenas uma reação ou um grupo de reações. 
26. As enzimas apresentam especificidade relativa e absoluta em relação aos substratos. 
27. As enzimas são extraordinariamente específicas ao substrato e produto de uma reação. 
28. Isoenzimas são um tipo de enzimas que apresentam sequência idêntica de aminoácidos e 
reconhecem substratos diferentes para catálise. 
29. Isoenzimas são um tipo de enzimas que apresentam sequências de aminoácidos 
diferentes e reconhecem substratos diferentes para catálise. 
30. Isoenzimas são um tipo de enzimas que não apresentando sequências de aminoácidos 
idênticas são capazes de reconhecer o mesmo substrato para catálise. 
31. Inibidores enzimáticos ligam-se a enzimas formando um complexo com elas. 
32. Quando se aumenta a concentração de um substrato numa catálise aumenta-se a 
velocidade da reação até certo ponto, facto que faz com que a velocidade da reação em 
causa seja inversamente proporcional à concentração do substrato. 
33. Os açúcares em solução aquosa formam estruturas anelares. Tal fenómeno acontece pela 
ligação entre os carbonos 1 e 5 da molécula de aldo-hexose. Assim, os grupos -OH 
localizados à esquerda passam para cima e os da direita para baixo do anel. 
34. Os açúcares polihidroxicetónicos em solução aquosa formam estruturas anelares. Tal 
fenómeno ocorre pela ligação entre os carbonos 1 e 5 da molécula. 
35. Uma molécula de α-D-glicose reagindo com outra molécula formará um dissacarídeo 
através da ligação glicosídica alfa-1,4. 
36. HDL-c e LDL-c são frações do colesterol conhecidas como ―mau‖ e ―bom‖ colesterol, 
porque estão associadas, respetivamente, ao transporte do colesterol dos tecidos para o 
fígado e do fígado para os tecidos. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
68 
 
37. Monoterpenos são uma classe de terpenos constituídos por duas unidades de 2-metil 
butadieno. 
38. O limoneno, pineno, cânfora, cortisol, licopeno, mentol e terebintina são exemplos de 
compostos da classe de terpenos. 
39. O 2-metil butadieno corresponde a um monoterpeno. O somatório de dois monoterpenos 
forma um diterpeno. 
40. O 2-metil butadieno corresponde a um isopreno. O somatório de quatro monoterpenos 
forma um tetraterpeno. 
41. O aumento da concentração de produtos numa reação aumenta a sua velocidade de 
formação. 
42. Um modulador enzimático impede a ligação do substrato com a enzima diminuindo, 
assim, a concentração de produtos para a reação em causa. 
43. O ATP no ciclo de Krebs é produzido através da fosforilação ao nível do substrato. 
44. O ATP na cadeia transportadora de eletrões é produzido através da fosforilação ao nível 
do substrato. 
45. Chama-se via metabólica a sequência de reações reversíveis e irreversíveis que permitem 
a síntese de um produto Y a partir de um substrato X. 
46. Chama-se via metabólica a sequência de reações reversíveis que permitem a síntese de 
um produto Y a partir de um substrato X. 
47. Ponto (s) de regulação de uma via metabólica é (são) constituído (s) exclusivamente por 
reações reversíveis. 
48. Ponto (s) de regulação de uma via metabólica é (são) constituído (s) por reações 
irreversíveis e reversíveis. 
49. O pH afeta a ação enzimática por modificar o carácter das funções químicas da cadeia 
lateral encontrada no sítio ativo. 
50. Existem dois tipos de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não 
competitivos que se ligam à enzima no local ativo ou alostérico. 
51. As reações do ciclo dos ácidos tricarboxílicos constituem um ciclo porque o isocitrato 
volta a reagir com a acetil-CoA reiniciando o ciclo. 
52. As reações do ciclo dos ácidos tricarboxílicos constituem um ciclo porque o oxalacetato 
volta a reagir com a acetil-CoA reiniciando o ciclo. 
53. No processo de produção de energia, as coenzimas oxidadas no ciclo do ácido cítrico 
serão usadas na produção de ATP, porque elas são potencialmente energéticas. 
54. A glicoquinase tem baixa afinidade paraa glicose, enquanto a hexoquinase tem alta 
afinidade para a frutose. 
55. A oxidação da glicose é dividida em duas fases: a fase preparatória e a fase de pagamento. 
56. O amido e o glicogénio armazenam combustível. Estes são constituídos por D-glicose 
com ligações α 1→6 e ambos contêm algumas ramificações α1→4. 
57. Os carboidratos podem ter funções energéticas, estruturais, de reconhecimento e de 
reserva. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
69 
 
58. Os gases O2 e o CO2são apolares e, por conseguinte, têm uma baixa solubilidade em água. 
59. As moléculas de ácidos nucleicos (ADN e ARN) apresentam as duas cadeias 
nucleotídicas com orientação antiparalela, sendo que um dos filamentos da cadeia está no 
sentido 5‘→3‘. 
60. Os ácidos gordos são derivados de hidratos de carbonos de cadeia longa. 
61. Um açúcar comparativamente ao lípido é uma molécula muito reduzida, por isso é fonte 
primária para produção de energia no organismo. 
62. Os ácidos gordos de cadeia curta são transportados para os tecidos através da albumina. 
63. Por outro lado, os ácidos de cadeia longa são transportados pelas lipoproteínas. 
64. Quanto menos longa for a cadeia acila do ácido gordo e quanto menos ligações duplas 
tiver, mais baixa é a solubilidade em água do ácido. 
65. Ácido gordo com dezoito átomos C e três ligações representa-se pela notação: 18:3 Δ9. 
66. Fosfolípidos são uma classe de lípidos que se usam como reserva de energia pelos 
organismos vivos. 
67. Uma transformação da matéria, na qual ocorrem mudanças qualitativas e quantitativas, 
designa-se reação química. 
68. Metabolismo é o somatório de reações químicas de síntese que permite que a vida tenha 
as características que conhecemos. 
69. Óleos, gorduras e glicerol são lípidos que apresentam ácidos gordos de cadeia longa na 
sua estrutura. 
70. A desidrogenação parcial dos óleos de cozinha produz ácidos gordos trans associados à 
arteriosclerose. 
71. O colesterol é um tipo de lípido prejudicial ao organismo, pois está sempre associado a 
doenças cardiovasculares (DCV). 
72. Nos diacilgliceróis, como as hidroxilas polares do glicerol e os carboxilatos polares dos 
ácidos gordos, estão em ligações éster e os diacilgliceróis passam a ser moléculas apolares. 
73. Um diacilgligerol fosfato é equivalente ao ácido fosfatídico. 
74. Para a síntese de TAG, o glicerol deve ser ativado por fosforilação e o acil gordo pela 
coenzima A. 
75. O ciclo do ácido cítrico é uma rota central para a recuperação de energia a partir de vários 
combustíveis metabólicos, incluindo os carboidratos, os ácidos gordos e os aminoácidos. 
76. O sabão remove gorduras e não se dissolve em água, pois uma parte da sua cadeia é polar. 
77. Os fosfolípidos possuem características químicas semelhantes a detergentes, 
apresentando uma cauda hidrofóbica (parte apolar) e uma cabeça hidrofílica (parte 
polar). 
78. O Dogma Central da Biologia Molecular, segundo o qual o ADN transcreve ARN e este 
orienta a síntese de proteínas, precisou de ser eliminado quando se descobriu que alguns 
tipos de vírus têm ARN por material genético. 
79. É sempre importante combinar alimentos (por exemplo feijão e arroz) porque a 
deficiência de nutriente num alimento pode ser suprida pelo outro. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
70 
 
80. A expressão ―um gene uma enzima‖ pode ser interpretada como ―os genes numa 
molécula de ADN são usados para a síntese de enzimas‖. 
81. Cada molécula de ARN mensageiro é uma longa sequência de nucleotídeos idêntica ao 
ADN. 
82. A substância de reserva dos vegetais é a celulose, enquanto os animais e humanos 
armazenam glicogénio. 
83. Os hidratos de carbono são precursores de certos lípidos, proteínas e coenzimas tal co mo 
o ácido ascórbico (vitamina C) e inositol. 
84. Em pontos extremos de pH ou quando aquecido, o ADN sofre desenrolamento 
irreversível e separação (fusão) das fitas. 
85. No ADN os pares de bases A=T são mais estáveis que os pares G≡C, pois este último par 
possui ponto de fusão maior. 
86. Numa molécula de ADN normal as bases pirimídicas são: timina e citosina, enquanto as 
púricas são guanina, adenina e uracilo. 
87. Ácidos nucleicos são polímeros grandes constituídos por unidade de nucleosídeos. 
88. Tais nucleosídeos são formados por um açúcar do grupo das pentoses (monossacarídeos 
com cinco átomos de carbono); um radical ―fosfato‖, derivado da molécula do ácido 
ortofosfórico (H3PO4); uma base orgânica nitrogenada. 
89. As proteínas são produzidas a partir de aminoácidos usando informação codificada nos 
genes que se encontram nas moléculas de ARNm. 
90. No processo de transcrição, os ARNm (pré-ARN) produzidos contêm regiões chamadas 
exons e introns. Para tornar os ARNm maduros deve- se retirar neles os exons. 
91. A molécula do ATP (forma de energia biológica) é um nucleotídeo de adenina. 
92. A hidrólise da adenosina difosfato (ADP) produz uma molécula designada adenosina 
mono fosfato de que também é um nucleotídeo. 
93. A ATP sintase e triacilglicerol sintase são enzimas envolvidas na biossíntese de novo de 
ATP. 
94. A bomba de citrato é um complexo enzimático que retira o citrato do ciclo de Krebs. 
95. Malonil-CoA é um acetil-CoA carboxilado por intermédio da biotina. 
96. Níveis altos de citrato inibem o complexo piruvato desidrogenase evitando mais entrada 
de acetil-CoA nas mitocôndrias. 
97. No ciclo de Krebs, quando a atividade do complexo piruvato desidrogenase é inibida 
deve-se ativar a enzima piruvato carboxilase para a via metabólica continuar. 
98. Defeito na enzima málica criaria acumulação de oxalacetato no citosol. 
99. Os estímulos para a síntese de novo de ácidos gordos são: muito ATP, muito NADH. 
100. Ácidos gordos polinsaturados são frequentemente encontrados em alimentos de 
origem vegetal. 
101. LDL é considerado ‗‘mau colesterol‘‘ porque transporta o colesterol do fígado para os 
tecidos periféricos criando lesões nos tecidos onde passa. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
71 
 
102. As lipoproteínas são constituídas por uma porção interior hidrofílica e exterior 
hidrofóbica o que lhes confere a propriedade transportadora no meio aquoso. 
103. Defeito na enzima acetil-CoA carboxilase inviabiliza a β-oxidação de lípidos. 
104. O HDL-2 difere do HDL-3 por possuir mais TAG e menos colesterol éster (CE) de 
conteúdo hidrofóbico. 
105. O LDL é equivalente a um VLDL remanescente, pois a quantidade de CE é maior. 
106. O quilomicron remanescente podia equivaler a um LDL, caso tivessem a mesma 
lipoproteína na superfície hidrofílica. 
107.As hiperlipoproteinemias são alterações quantitativas do metabolismo de lipoproteínas e 
lípidos. 
108. Hipertrigliceridemia é uma dislipoproteinemia caracterizada por aumento 
plasmático de triacilglicerois. 
109.A dislipidemia conhecida como hipertrigliceridemia desenvolve-se devido a fatores 
ambientais. 
110. A hipercolesterolemia familiar é caracterizada por diminuição de níveis colesterol 
plasmático nos indivíduos afetados. 
111. Uma forma de diagnosticar a hipercolesterolemia é dosear LDL, HDL, colesterol total. 
112. Uma forma de diagnosticar a hipertrigliceridemia é dosear colesterol total, TAG. 
113. Erro na biossíntese de lipoproteínas pode condicionar o aumento de TAG no tecido 
adiposo e fígado. 
114. Ácidos gordos de cadeia curta devem ser alongados, em casos de necessidades, para 
produzir TAG para armazenamento. 
 
CAPITULO III 
3. Bio química metabó lica. 
3.1. Metabo lismo , vias metabó licas e regulação . 
 
3.1.1Generalidades. 
Os seres humanos e outros animais adquirem nutrientes a partir de fontes alimentares. Em 
alimentos naturais, carboidratos, proteínas, lípidos, eletrólitos e vitaminas são componentes 
invariáveis. Apenas existem alimentos relativamente ricos ou pobres num nutriente 
particular. 
Para a disponibilização de nutrientes, os alimentos devem ser digeridoscom o auxílio de 
enzimas digestivas específicas. As razões para a digestão podem ser resumidas em duas: (1) 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
72 
 
reduzir macromoléculas em micromoléculas para permitir a sua absorção principalmente ao 
nível do intestino; (2) converter a linguagem bioquímica vegetal em linguagem bioquímica 
animal, ou seja, permitir que as unidades absorvidas sejam reordenadas de modo a produzir 
sequências que respondam à dinâmica fisiológica dos animais ou humanos. Por exemplo, os 
animais usam aminoácidos vindos de uma proteína vegetal para produzir proteínas animais 
específicas. 
Os organismos convertem a energia química acumulada nos alimentos em energia 
biologicamente utilizável. Tal energia é usada para desencadear reações químicas que 
garantem a manutenção da vida, ou seja, para continuar vivo, crescer reproduzir-se. Essas 
reações funcionam na base dos princípios da termodinâmica. Delvin (2007, p. 524) afirma que 
―o conhecimento desses princípios facilita uma perceção de como reações que produzem e que 
utilizam energia ocorrem dentro da mesma célula e como um organismo é capaz de executar 
várias funções de trabalho‖. 
 
3.1.1.1 Princípio s de b io energética. 
A bioenergética, também conhecida como termodinâmica bioquímica, estuda as variações de 
energia resultantes das reações bioquímicas. Os sistemas biológicos são essencialmente 
isotérmicos (funcionam à temperatura e pressão constantes) e usam energia química para 
garantir os seus processos vitais. A taxa metabólica num indivíduo é controlada pelas 
hormonas da tiróide (Murray, 2003; Nelson & Cox, 2014). 
 
3.1.1.2 Leis da termo dinâmica. 
Os sistemas biológicos são regidos pelos princípios gerais da termodinâmica. Em função das 
variadas experiências realizadas por cientistas, foram estabelecidas duas leis fundamentais da 
termodinâmica. 
Quanto a estas leis, estabeleceu-se o seguinte: 
A primeira lei é o princípio da conservação da energia: para qualquer mudança física 
ou química, a quantidade total de energia no universo permanece constante; a energia 
pode mudar de forma ou pode ser transportada de uma região para outra, mas não 
pode ser criada ou destruída. A segunda lei da termodinâmica, que pode ser enunciada 
de diferentes formas, diz que o universo sempre tende para o aumento da desordem: 
em todos os processos naturais, a entropia do universo aumenta (Nelson e Cox, 2014, 
p. 506). 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
73 
 
3.1.1.3 Sistemas químico s. 
Segundo as condições em que as reações químicas ocorrem, são descritos três sistemas: 1) 
isolados, aqueles em que não há troca de energia nem de matéria com o exterior; 2) sistema 
fechado, aquele em que há troca de energia com o exterior, mas não há troca de matéria; e 3) 
abertos, aqueles em que há troca de energia e de matéria com o exterior, ou com outros 
sistemas. Os sistemas isolados são menos comuns. 
As células vivas são um sistema aberto, daí que nunca atingem um equilíbrio com o meio 
exterior e a constante interação entre o sistema e o meio explica como os organismos se 
podem auto-organizar enquanto operam de acordo com a segunda lei da termodinâmica 
(Nelson & Cox, 2014). 
Segundo Nelson e Cox (2014, p.507), três parâmetros termodinâmicos descrevem as trocas de 
energia que ocorrem em reações químicas, nomeadamente: 
Energia livre de Gibbs 10 (G), expressa a quantidade de energia capaz de realizar trabalho 
durante uma reação à temperatura e pressão constantes. Quando uma reação ocorre co m a 
libertação de energia livre, ou seja, quando o sistema se transforma de modo a possuir menos 
energia livre, a variação da energia livre, ΔG, possui um valor negativo e a reação é chamada 
exergónica. Nas reações endergónicas, o sistema adquire energia livre e o ΔG é positivo. É 
importante ressaltar que os processos endergónicos e exergónicos nos organismos, funcionam 
de forma acoplada. 
Entalpia, H, é o conteúdo de calor do sistema reagente. Ela reflete o número e o tipo de 
ligações químicas nos reagentes e produtos. Quando uma reação química liberta calor, ela é 
denominada exotérmica; o conteúdo de calor dos produtos é menor que o dos reagentes, e ΔH 
possui, por convenção, um valor negativo. Os sistemas reagentes que captam calor do meio 
são endotérmicos e possuem valores positivos de ΔH. 
Entro pia, S, é uma expressão quantitativa da aleatoriedade ou desordem de um sistema. 
Quando os produtos de uma reação são menos complexos e mais desordenados do que os 
reagentes, a reação ocorre com ganho de entropia. As unidades de ΔG e ΔH são joules/mol ou 
calorias/mol (1 cal = 54,184 J); a unidade de entropia é joules/mol . Kelvin (J/mol K). 
Sob as condições existentes nos sistemas biológicos (incluindo temperatura e pressão 
constantes), as variações de energia livre, entalpia e entropia estão quantitativamente 
relacionadas pela equação: ΔG = ΔH - TΔS, onde: 
 
10
A energia livre de Gibbs também pode ser definida como a energia útil num sistema, ou seja, a porção de energia 
do sistema disponível para realizar trabalho. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
74 
 
ΔG é a variação da energia livre de Gibbs do sistema reagente; 
ΔH é a variação da entalpia do sistema; 
T é a temperatura absoluta; 
ΔS é a variação na entropia do sistema. 
Por convenção, ΔS possui sinal positivo quando a entropia aumenta e ΔH, como mencionado 
anteriormente, possui sinal negativo quando o sistema liberta calor para o meio. Qualquer 
uma dessas condições, típicas de processos energeticamente favoráveis, tende a tornar 
negativo o valor de ΔG. De fato, o valor de ΔG de um sistema reagente espontâneo é sempre 
negativo. 
 
3.1.1.4 ATP co mo ―Mo eda Energética‖ das células. 
A energia utilizada pelas células encontra-se acumulada numa molécula altamente energética, 
o ATP (Figura 10). A hidrólise do ATP liberta energia contida entre os grupos fosfatos que o 
compõem. Igualmente, a fosforilação do ADP. O ciclo ATP/ADP conecta os processos de 
geração de ˜P e aqueles que utilizam ˜P, consumindo e regenerando ATP, continuamente a 
uma taxa muito rápida (Murray, 2003). 
Há três principais fontes de ˜P que fazem parte dos processos de conservação de energia: 1) a 
fosforilação oxidativa; 2) a glicólise e 3) o ciclo dos ácidos tricarboxílicos, discutidos mais 
adiante. 
 
Fo sfó geno s. 
Existe uma classe de compostos que armazenam energia – os fosfógenos – encontrados 
principalmente no tecido muscular de animais. Estes compostos permitem que uma pool de 
fosfatos, no organismo, seja mantida em faixa de concentração favorável. Os fosfógenos 
incluem a fosfocreatina e a arginina fosfato, igualmente encontradas no coração e cérebro e 
espermatozoides (Murray, 2003). 
No momento de contração muscular, o ATP é rapidamente utilizado e o número de moles 
progressivamente decresce. Nesse instante, os fosfógenos atuam fornecendo, de forma rápida, 
a energia para a contração, comparativamente àquela energia da glicólise e fosfo rilação 
oxidativa. Entretanto, quando a relação ATP / ADP é alta, a concentração dos fosfógenos 
pode aumentar, constituindo uma forma de reserva. A equação da reação seguinte ilustra a 
síntese da reserva e a sua utilização (Murray, 2003). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
75 
 
Creatina + ATP ↔ fosfocreatina + ADP 
 
Figura 10: estrutura química do ATP. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 539) 
O grupo fosfato imediatamente ligado ao açúcar designa-se α. Os seguintes são β e γ respetivamente. 
 
3.1.2 Metabo lismo . 
O metabolismo é definido como o conjunto de reações químicas em sistemas orgânicos. Estas 
reações podem ser de síntese, degradação, ou conversão de moléculas. As reações de síntese 
são conhecidas como anabólicas e as de degradação como catabólicas. Por meio dessasreações 
os açúcares são metabolizados para produzir energia; são produzidas gorduras para reserva; as 
reservas energéticas são mobilizadas quando for necessário; as proteínas são sintetizadas para 
a reparação de tecidos ou para desempenharem outras funções. 
Quando os açúcares estão em níveis muito altos são armazenados sob a forma de glicogénio 
nos diversos tecidos, principalmente no fígado e músculos. O cérebro armazena 
relativamente muito pouco glicogénio. Se o organismo continuar com altos níveis de glicose 
sanguínea, estado hiperglicémico, os açúcares são usados na síntese de lípidos (Murray, 
Granner, Mayer, & Rodwell, 2003). Em situações de jejum prolongado, após esgotamento dos 
mecanismos de recuperação rápida de ATP, os lípidos são mobilizados para fornecer energia e 
precursores da gliconeogénese. 
 
3.1.3 Vias metabó licas e regulação da ação das enzimas. 
O conjunto ou série de reações bioquímicas que conduzem à produção de um produto 
particular designa-se via metabólica. As reações bioquímicas numa via são catalisadas por 
enzimas. Para ser considerada via metabólica, nesse conjunto de reações deve existir pelo 
menos uma reação irreversível.11 Para além de dar sentido à via,12 ordinariamente, as reações 
irreversíveis servem como pontos de regulação. Em geral, só as reações que são específicas da 
 
11
Dorival Filho (s. d.). Disponível em http://www.profdorival.com.br/ 
12
Se todas as reações bioquímicas numa via metabólica fossem reversíveis, essa via não teria significado fisiológico. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
76 
 
via se usam para controlo, pois a regulação em reações inespecíficas comprometeria outras 
vias metabólicas. 
Existem vias anabólicas, catabólicas e anfibólicas (Figura 11). As diferentes vias metabólicas 
funcionam de forma integrada permitindo uma comunicação ou compensação em casos de 
falhas numa determinada via. Os metabólitos que servem de elos de comunicação entre as 
diferentes vias, ou que são produzidos nas diferentes vias, são ditos metabólitos de 
confluência ou de convergência. Por exemplo, a acetil-CoA, piruvato, glicose-6-fosfato, 
nicotinamida adenina dinucleotídeo reduzido (NADH), flavina-adenina dinucleótido 
reduzido (FADH2), são metabólitos de confluência (Campos, 2005; Guerra et al, 2011). 
A regulação de vias metabólicas evita a produção excessiva ou deficiente de um metabólito ou 
consumo desnecessário de substratos. Erros de regulação constituem a base bioquímica de 
doenças metabólicas. 
 
Figura 11 : Vias metabólicas (convergente catabólica e divergente anabólica e cíclica). Fonte Nelson e 
Cox (2014, p. 504). 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
77 
 
3.1.a. Questõ es. 
 
Digestão e abso rção . 
1. As biomoléculas (proteínas, glícidos e lípidos dos alimentos) devem ser digeridas para 
serem utilizadas pelas células humanas. Qual é o papel do processo digestivo neste 
caso? 
2. Proteínas, carboidratos e lípidos não digeridos não têm nenhum significado sob o 
ponto de vista nutricional. Concorda com esta proposição? Explique a sua posição. 
3. Enzimas digestivas normalmente são encontradas na sua forma inativa. Porque razão 
as enzimas não podem estar ativas antes que um alimento chegue? 
4. A síndrome de má absorção é um fenómeno ligado a erros na absorção de nutrientes, e 
pode ter causas endógenas e exógenas. Explique a vertente endógena. 
5. A produção de HCl no estômago está associada à presença de alimento no estômago, 
perceção ou cheiro de alimentos. Que ações são desencadeadas para neutralizar esta 
acidez quando o quimo entra no duodeno? 
6. As enzimas proteolíticas podem ser agrupadas em endopeptidases e exopeptidases. 
Qual é a diferença que existe entre estas duas classes? 
7. Sucos digestivos atuam na degradação de biomoléculas ao longo do trato digestivo. 
Qual é a composição química geral dos sucos digestivos? 
8. Ao longo do trato digestivo, são produzidos sucos envolvidos no processo digestivo. 
Mencione três componentes do suco pancreático e as respetivas funções. 
9. Qual é a função da gastrina, somatostatina e acetilcolina, leptina e grelina no processo 
digestivo? 
10. A síndrome de má absorção é uma condição multifatorial. Mencione três aspetos 
fisiológicos que podem concorrer para a falha na absorção de nutrientes no organismo. 
11. Praticamente todas as reações bioquímicas dependem, para a sua realização, da 
existência de determinada enzima. Por exemplo, existem enzimas diferentes ao longo 
do trato digestivo para digerir carboidratos. Explique porque razão se deve produzir 
enzima específica em cada ponto do trato digestivo. 
12. As ligações químicas das biomoléculas ingeridas são quebradas formando 
correspondentes unidades monoméricas. Após absorção destas as ligações são 
reconstituídas. Na sua opinião, quais são as razões para essa reconstituição? 
13. A porção endócrina do pâncreas produz as hormonas glucagon e insulina, envolvidas 
no metabolismo de açúcares, proteínas e lípidos. Estas hormonas exercem um papel 
contraditório entre si permitindo, deste modo, a homeostasia no organismo. 
Q1: Considere um paciente que tenha dificuldades de se alimentar. Explique o cenário 
que se espera, nesse momento, em relação à ação da insulina e glucagon sobre o 
metabolismo de proteínas. 
14. Complete o quadro seguinte em relação ao processo digestivo de biomoléculas: 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
78 
 
 
Bio mo lécula Lo cal Enzima Ho rmo na 
 Boca 
 Esterase colesterol 
pancreática 
 
 
Proteínas 
 
15. O quadro seguinte apresenta exemplos de biomoléculas e suas unidades monoméricas. 
Preencha a tabela seguinte assinalando com X (contém) e – (não contém). 
 Mo nossacarídeos Amino ácidos Ácidos gordos Nucleotídeos 
Albumina 
Esfingomielina 
Glicogénio 
Vitaminas 
ADN 
ARN 
 
3.1.b . Metabo lismo , vias metabó licas e regulação . 
1. Qual é a diferença existente entre metabolismo geral e metabolismo basal? 
2. Dê a definição do conceito de integração metabólica e explique a sua importância para o 
organismo. 
3. Mencione seis exemplos de vias metabólicas e descreva uma à sua escolha. 
4. A glicólise e o ciclo de Krebs são alguns exemplos de várias vias metabólicas no 
organismo humano. Qual é a relação existente entre as duas vias mencionadas? 
5. O ciclo de Krebs e a fosforilação oxidativa são alguns exemplos de várias vias 
metabólicas no organismo humano. Qual é a relação existente entre as duas vias 
metabólicas? 
6. O ciclo do ácido cítrico e o ciclo da ureia,13 foram descritos pelo cientista Hans Adolph 
Krebs. As reações bioquímicas envolvidas nestas vias metabólicas, quando descritas, 
fazem-nos lembrar o formato de uma bicicleta (bicicleta de Krebs). Apresente as 
substâncias que unem essas duas vias metabólicas. 
7. O ciclo de Cori e o de Cahill funcionam na base do mesmo princípio bioquímico. Faça 
uma comparação entre eles e diga o nome do processo em cada uma das reações que 
fazem os ciclos. 
8. As reações bioquímicas são reguladas em pontos especiais. Que implicação teria a 
regulação em qualquer ponto numa via metabólica? 
 
13
O cientista Henseleit deu grande contributo na descrição do ciclo de ureia. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
79 
 
9. A glicólise e o ciclo de Krebs são alguns exemplos de várias vias metabólicas no 
organismo humano. Mencione as substâncias que são comuns às duas vias e que 
funções têm no metabolismo. 
10. Uma forma simples de saber se numa reação bioquímica houve redução ou oxidação de 
um composto é recorrendo às características das coenzimas envolvidas. Escreva uma 
equação de reação que exemplifica o descrito. 
11.Quais os requisitos para que determinada reação seja usada para regular uma via 
metabólica? 
12. Reações bioquímicas nos organismos devem ser rigorosamente reguladas. Numa 
situação em que se verifica falha de regulação das reações, que consequências são 
previsíveis para o organismo? 
13. Porquê razão as enzimas, muitas vezes, se devem se ligar a cofatores? 
 
3.1.5 Metabo lismo do s glícido s. 
Os glícidos, depois de terem sido absorvidos, são ativados por meio de adição do grupo 
fosfato nas células. O destino dos monossacarídeos fosforilados dependerá do tipo de célula 
em causa, da necessidade energética do organismo e da disponibilidade de oxigénio. Assim, a 
glicose-6-fosfato pode ser oxidada parcial ou totalmente para produzir energia, entrar na via 
das pentoses-fosfato, na síntese de glicogénio e na síntese de aminoácidos. 
 
3.1.5.1 Oxidação parcial da glico se. 
A oxidação parcial da glicose é um fenómeno bioquímico que ocorre em praticamente todos 
os organismos dos mais simples como as bactérias aos mais complexos. Em humanos, quando 
se pratica exercício físico intenso, ou numa situação de choque, a quantidade de oxigénio que 
chega aos tecidos pode baixar progressivamente remetendo as células numa situação de 
anaerobiose. 
Outras células como as tumorais, glóbulos brancos, eritrócitos e células da medula podem 
realizar glicólise anaeróbica como forma de conservação de energia (Ding & Jia, 2012). 
A glicose oxidada em condições anaeróbicas produz pouca quantidade de energia libertando 
compostos ainda ricos de energia. O piruvato aqui formado segue a via das fermentações 
produzindo o ácido láctico, ou o etanol (Figura 12), ou ainda o ácido acético. As coenzimas 
produzidas nesta fase serão usadas para reduzir o piruvato. 
Embora a oxidação da glicose nas condições anaeróbicas gere pouco ATP, a via é 
relativamente rápida quando comparada com a aeróbica. Por essa razão os músculos em 
exercício físico intenso ou de longa duração obtêm energia por via anaeróbica para garantir a 
contração. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
80 
 
 
Figura 12: reações de fermentação láctica e alcoólica. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 563). 
 Equações químicas das fermentações.14 
C6H12O6 + 4 ADP + 4 Pi + 2 NADH + 2 H
+→ 2 Lactato + 4 ATP + 2 H2O2 + 2NAD
+ 
C6H12O6 + 4 ADP + 4 Pi + 2 NADH + 2 H
+→ 2 Etanol + 4 ATP + 2CO2 + 2H2O + 2 NAD
+ 
C6H12O6 + 4 ADP + 4 Pi + 2 NADH + H
+→ 2 Acetato + 4 ATP + 2 CO2 + 2 H2O + 2 NAD
+ 
 
3.1.5.2 Oxidação co mpleta da glico se. 
O conjunto de fenómenos bioquímicos que conduz à oxidação completa da glicose designa-se 
respiração celular ou mitocondrial. Estes fenómenos ocorrem em situações de disponibilidade 
de oxigénio nas células. A glicólise, fenómeno que ocorre ao nível do citoplasma, é um evento 
comum entre as vias de oxidação completa e parcial da glicose. Para entrar na matriz 
mitocondrial, o piruvato sofre descarboxilação oxidativa através do complexo piruvato 
desidrogenase formando a acetil-CoA. Esta molécula, vai ser oxidada a CO2 gerando 
coenzimas reduzidas que serão usadas na cadeia transportadora de eletrões para a síntese de 
ATP (Guerra et al, 2011).15 
 
Reaçõ es da glicó lise. 
 
 
14
 Note-se que o saldo de moléculas de ATP nesta via metabólica é de 2 ATP porque, no processo, são 
consumidos 2 ATP (4 – 2 = 2 ATP). 
15
 A partir da reação 5 todas as substâncias envolvidas nesta via devem ser consideradas a dobrar porque cada 
molécula de gliceraldeido-3-fosfato formada vai sofrer os mesmos fenómenos até a sua completa oxidação ou 
fermentação. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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Equação geral da glicó lise. 16 
C6H12O6 + 2 NAD+ + 2 ADP + 2Pi → 2 Piruvato + 4 ATP + 2 NADH + 2 H
+ 
 
3.1.5. 2 .1 Ciclo de Krebs. 
O piruvato produzido na glicólise sofre uma descarboxilação oxidativa formando acetil-CoA 
através do complexo piruvato desidrogenase: piruvato desidrogenase, transcetalase e 
dihidrolipoil desidrogenases que requerem coenzimas como TTP, FAD, NAD, HS-CoA. O 
acetil-CoA formado reage com oxaloacetato formando citrato, iniciando, assim, o ciclo. É 
importante referir que, apesar de se produzir energia neste sector, o objetivo fundamental do 
ciclo de Krebs é produzir coenzimas reduzidas que vão ser reoxidadas na cadeia 
transportadora de eletrões e disponibilização de precursores de outras vias metabólicas. 
 
 
 
 
16As reações da glicólise apresentadas anteriormente são descritas por Campos (2005), Baynes e Dominicczack 
(2015), Delvin (2007), Nelson e Cox (2006) e Guerra et al. (2011). As estruturas químicas foram extraídas de 
Nelson e Cox (2014). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
84 
 
Reaçõ es do ciclo de Krebs. 
1. Formação de citrato a partir da condensação entre a acetil-CoA e oxaloacetato. 
2. Isomerização do citrato a isocitrato. 
3. Descarboxilação oxidativa do isocitrato formando α-cetoglutarato. 
4. Formação de succinil-CoA a partir do α-cetoglutarato. 
5. Formação de succinato a partir da succinil-CoA. 
6. Desidrogenação de succinato a fumarato. 
7. Formação de malato a partir da hidratação de fumarato . 
8. Oxidação de malato formando oxaloacetato que pode reagir com a acetil-CoA 
reiniciando o ciclo (as estruturas químicas das reações estão apresentadas na figura 13). 
Uma volta do ciclo de Krebs produz CO2, NADH, FADH2, GTP, precursores de outras vias 
biossintéticas. O ciclo representa o percurso de uma molécula de acetil-CoA, mas é sempre 
importante lembrar que a quebra de uma molécula de glicose na glicólise origina duas 
moléculas de piruvato que vão ser descarboxiladas para entrar no ciclo. Assim, os produtos da 
via devem ser multiplicados por 2. Como cada molécula de NADH produz 2,5 ATP e FADH2 
1,5 ATP na cadeia transportadora de eletrões, uma molécula de acetil-CoA, que percorre o 
ciclo de Krebs, irá produzir 10 moléculas de ATP. Nestas contas inclui-se uma molécula de 
GTP (considera-se ATP) produzida no ciclo (Campos, 2005). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
85 
 
 
F igura 13: reações do ciclo de Krebs. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 639). 
 
3.1.5.2 .2 Cadeia transpo rtado ra de eletrõ es e fo sfo rilação o xidativa. 
Após uma série de reações na glicólise, ciclo de Krebs e outras vias, são geradas coenzimas 
reduzidas NADH e FADH2 que vão participar na síntese de ATP na cadeia transportadora de 
eletrões (CTE). A energia livre gerada pela reoxidação das coenzimas vai ser acumulada na 
molécula de ATP. O NADH entra pelo complexo I e até ao quarto complexo e gera 10 H+ 
(correspondentes a 2,5 ATP) e FADH2 entra pelo complexo II e até ao quarto e gera 6 H+ 
(correspondentes a 1,5 ATP). Quando as coenzimas reduzidas vão passando de complexo para 
complexo vão perdendo a energia que acumulam e essa é usada na fosforilação do ADP p ara 
formar ATP por intermédio do complexo ATP sintase. O oxigénio funciona como último 
aceitador de eletrões na CTE, por isso, em condições de défice de oxigénio, a CTE pára de 
funcionar. Assim, em condições aeróbicas, os açúcares são completamente oxidados 
produzindo muito ATP, contrariamente ao que se verifica na oxidação anaeróbica (Delvin, 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Ciclo_de_Krebs#/media/File:Ciclo_de_Krebs.svg
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
86 
 
2007). A síntese de ATP tem como base a teoria quimiosmótica enunciada por Peter Mitchel 
(1961). 
Na realidade, à medida que os eletrões vão atravessando os complexos da cadeia respiratória, 
eles vão estar como que a descer uma ―escadaria energética‖, passando sempre gradualmente 
para um nível energéticoinferior. Por outras palavras, vão sendo libertadas pequenas 
quantidades de energia, que individualmente não têm grande utilidade para a célula. No 
entanto, parte dessa energia é utilizada para bombear protões para o espaço intermembranar, 
ou seja, parte da energia libertada é conservada sob a forma de um gradiente de H+. Este 
gradiente permite a acumulação de uma grande quantidade de energia, pois trata-se de um 
gradiente eletroquímico. É um gradiente químico, pois trata-se de uma assimetria de 
concentrações de H+ entre os dois lados da membrana interna. Mas é, simultaneamente, um 
gradiente elétrico, pois gera-se uma assimetria de cargas. O H+ é bombeado para o espaço 
intermembranar sem o envio de nenhum contra-ião, ou seja, vão-se acumular cargas positivas 
no espaço intermembranar, quando comparado com a matriz que se torna mais negativa. 
Portanto, os protões que se vão acumulando no espaço intermembranar, vão atravessar a 
membrana interna através desse poro, e como esse transporte ocorre a favor do gradiente 
electroquímico, ocorre libertação de energia. Essa energia é utilizada pela ATP sintase 
mitocondrial para produzir ATP.17 
Sumarizando, fosforilação oxidativa refere à fosforilação do ADP em ATP utilizando, para 
isso, a energia liberta nas reacções de oxidação-redução. Durante a fosforilação oxidativa, 
existe transferência de electrões de doadores electrónicos (moléculas redutoras) a aceitadores 
electrónicos (moléculas oxidantes), tais como o oxigénio. 
 
Equação geral da respiração celular: C6H12O6 + 6O2→E+6CO2 + 6H2O 
 
Resumo de fases da o xidação co mpleta da glico se . 18 
1. Conversão de glicose a piruvato. 
2. Descarboxilação oxidativa de piruvato formando a acetil-CoA. 
3. Oxidação de acetil-CoA originando CO2 com geração de coenzimas reduzidas: NADH, 
FADH2. 
4. Fosforilação oxidativa das coenzimas com produção de energia na CTE. 
 
17
http://mundodabioquimica.blogspot.com/2015/03/respiracao-celular-teoria-quimiosmotica.html 
18Campos, 2005: 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Fosforila%C3%A7%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Adenosina_difosfato
https://pt.wikipedia.org/wiki/Redox
https://pt.wikipedia.org/wiki/Transfer%C3%AAncia_de_electr%C3%B5es
https://pt.wikipedia.org/wiki/Mol%C3%A9cula
https://pt.wikipedia.org/wiki/Redu%C3%A7%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Oxida%C3%A7%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Oxig%C3%AAnio
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
87 
 
 
 
3.1.5.3 Exercício físico e metabo lismo . 
Dependendo da intensidade e duração do exercício físico, a quantidade de açúcares começa a 
baixar e o músculo recorre a um mecanismo de recuperação de ATP pela metabolização da 
fosfocreatina. A fosfocreatina cede o grupo fosfato ao ADP formando ATP e creatinina. 
Outro mecanismo rápido de recuperação de ATP é feito pela fo sforilação, mediada pela 
enzima adenilato quinase, de uma molécula de ADP por outra de ADP (ADP + ADP = ATP 
+ AMP). Seguidamente, o organismo mobiliza TAG para produzir energia. A mobilização de 
lípidos também pode ocorrer como forma de poupar glicose para outros tecidos. Se o exercício 
físico perdurar, pode ocorrer a síntese de corpos cetónicos, por meio do acetil-CoA resultante 
da oxidação de ácidos gordos. Se o nível de corpos cetónicos for elevado, pode condicionar a 
cetoacidose (Murray et al, 2003; Ding & Jia, 2012). 
 
3.1.5.4 Via das pentoses-fosfato ou via da hexose mo nofosfato o u via do fo sfo gluco nato . 19 
Constitui outro e provável trajeto que a glicose-6-fosfato pode tomar. Tem como objetivo 
principal produzir pentoses que farão parte da síntese dos ácidos nucleicos e NADPH, que 
será usado na lipogénese e outras vias biossintéticas. Por outro lado, pode ocorrer, nesta via, a 
síntese de precursores da via glicolítica, tais como a frutose. Compreende duas fases: a 
oxidativa que gera NADPH e ribulose e a não-oxidativa que gera ribose, xilulose, eritrose e 
precursores da via glicolítica (Figuras 14, 15, 16 e 17). Esta via tem a particularidade de não 
produzir ATP. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
19A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Guerra et al. (2011), Gilbert (2000), Marzzoco e Torres 
(1999), Berg et al. (2008) e Murray et al. (2003). As reações da via das pentoses-fosfato seguintes foram extraídas 
de Nelson e Cox (2014, p. 577). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
88 
 
3.1.5.4.1 Reaçõ es da fase o xidativa da via das pento ses-fo sfato : 
 
 
 
 
 
3.1.5.4.2 Reaçõ es da fase não o xidativa da via das pento ses -fo sfato . 
Nesta fase, basicamente, há regeneração de frutose-6-fosfato e posteriormente de glicose-6-
fosfato, por meio de transferência de três ou dois átomos de carbono de uma molécula para 
outra, com formação de açúcares com sete átomos de carbono e precursores da via glicolítica. 
A reação inicial é de conversão de ribose-5-fosfato a xilulose-5-fosfato. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
89 
 
 
 
Figura 14: reações da fase não oxidativa da via das pentoses-fosfato. 
(a) A reação geral catalisada pela transcetolase é a transferência de um grupo de dois carbonos, 
transportados, temporariamente, pela tiamina pirofosfato (TPP) ligada à enzima, de uma cetose 
doadora para uma aldose receptora (Nelson e Cox, 2014, p. 578); (b) Conversão de duas pentoses-
fosfato em uma triose-fosfato e um açúcar-fosfato de sete carbonos, sedoeptulose-7-fosfato (Idem). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
90 
 
 
Figura 15: formação de precursores da via glicolítica e eritrose. 
Nesta reação, há transferência de segmento de três átomos de carbono da sedoheptulose-7-fosfato para 
o gliceraldeido-3-fosafato com formação defrutose-6-fosfato e eritrose-4-fosfato. 
 
 
Figura 16: formação de precursores da via glicolítica. 
Nesta reação, a eritrose recebe dois átomos de carbono da xilulose com formação de gliceraldeido-3-
fosfato e frutose. 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
91 
 
 
Figura 17: esquema geral das fases oxidativa e não oxidativa da via das pentoses-fosfato. Fonte: Nelson 
e Cox (2014, p. 575). 
 
3.1.5.5 Glico génio co mo principal reserva energética no s animais. 
A síntese de glicogénio é, no organismo, um mecanismo de poupança e acontece quando 
existem quantidades suficientes de glicose para produzir energia. Praticamente, todos os 
tecidos podem sintetizar e armazenar glicogénio, mas o fígado e músculos realizam-no com 
mais intensidade. Em função disto, são descritas duas grandes formas de glicogénio: o 
glicogénio hepático e o glicogénio muscular. Cada tecido ou órgão, normalmente, armazena 
uma quantidade determinada de glicogénio, posto que o excesso cria uma condição patológica, 
por exemplo, a esteatose hepática ou fígado gordo. 
O fígado está envolvido na manutenção de níveis de glicose no sangue, retirando ou 
colocando esta quando estiver em excesso ou défice, em resposta ao sinal hormonal da 
insulina e glucagon, respetivamente. Por seu turno, o músculo ajuda a controlar a glicemia 
apenas retirando a glicose quando estiver em excesso. Em momentos de hipoglicemia, o 
músculo não se responsabiliza em repor a glicose por falta de enzima glicose-6-fosfatase, uma 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
92 
 
questão estratégica, pois este precisa de resolver imediatamente questões ligadas à contração 
muscular. 
Se considerarmos um rácio de 1:1, é correto afirmar que o músculo armazena pouco glicogénio 
comparativamente ao fígado, mas considerando o somatório da massa muscular, faz com que, 
no organismo, o glicogénio muscular esteja em maior quantidade que o hepático. 
A síntese de glicogénio, para além de servir de reserva, previne uma osmolaridade perigosa 
para o organismo, poisa glicose é reconhecida como soluto nas células. Sendo assim, com 
elevadas concentrações de glicose – condição hipertónica – a tendência seria para entrar muita 
água nas células para equilibrar as concentrações. Por outro lado, com baixas concentrações – 
condição hipotónica – a tendência seria para perda de água para o meio exterior. Na verdade, 
tanto um como outro caso, não é favorável para a célula. 2 0 
 
3.1.5.6 Bio ssíntese de glico génio o u glico génese.2 1 
A biossíntese de glicogénio é feita a partir de moléculas de glicose ativadas formando glicose-
6-fosfato pela enzima glicoquinase no fígado ou hexoquinase nos tecidos extra-hepáticos. 
Existem duas formas de síntese de glicogénio no organismo: a biossíntese de novo e a 
biossíntese a partir de um núcleo de glicogénio de cadeia curta. Na biossíntese de novo, 
moléculas de glicose vão sendo sucessivamente adicionadas a um resíduo de tirosina de uma 
proteína designada glicogenina. Depois de se formar uma molécula madura de glicogénio, ou 
seja, com as respetivas ramificações pela enzima ramificadora, esta desprende-se da proteína e 
vai ser armazenada para uso futuro. Normalmente, o glicogénio é usado entre 12 e 24 horas. 
A biossíntese a partir de um núcleo de glicogénio, é um mecanismo de elongação em que 
moléculas de glicose se adicionam ao glicogénio pré-existente ou (primer) por meio de UDP-
glicose, uma molécula com alto poder de transferência. Esta reação é catalisada 
principalmente pela enzima glicogénio sintase, embora haja, no conjunto de reações, outras 
enzimas (Figura 18 A). 
Uma molécula de glicogénio madura possui, na cadeia principal, ligações glicosídicas α-1,4, e 
nos pontos de ramificação, ligações α-1,6. Uma molécula normal de glicogénio possui apenas 
uma extremidade redutora e várias não redutoras. O número de extremidades não redutoras é 
dado pelo número de ramificações que ela possui mais uma da cadeia principal. Ou seja, N= 
 
20
A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Marzzoco e Torres (1999), Gilbert (2000), Vieira 
(2003), Delvin (2007) e Nelson e Cox (2014). 
21
A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Marzzoco e Torres (1999), Ding e Jia (2012), Nelson e 
Cox (2014) e Baynes e Dominiczack (2015). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
93 
 
n+1; onde N é o número de extremidades não redutoras e n é número de ramificações na 
molécula. 
O facto de o glicogénio possuir muitas ramificações constitui uma vantagem para os animais 
e humanos, pois isso permite a rápida disponibilização deste, quando necessário, por meio das 
enzimas que vão degradá-lo em diferentes pontos. 
Erros genéticos na síntese de glicogénio resultam na formação de uma molécula anormal e 
consequente comprometimento na eficiência de mobilização. 
 
3.1.5.7 Degradação do glico génio o u glico genó lise. 
Quando a glicose circulante escasseia, o organismo recorre a reservas de glicogénio como 
resposta ao sinal hormonal do glucagon, epinefrina, hormona estimulante da tiroide, cortisol 
e outras hormonas hiperglicemiantes. 
A mobilização de glicogénio é feita a partir das extremidades não redutoras por meio da 
enzima glicogénio fosforilase que remove resíduos de glicose, um a um, por inserção de grupo 
fosfato entre as ligações α-1,4. A enzima glicogénio fosforilase vai removendo glicose até mais 
ou menos quatro unidades. Em seguida, a enzima desramificadora transfere três resíduos de 
glicose para uma outra extremidade deixando apenas um que é α-1,6. Este, por fim, é 
removido por hidrólise e pela enzima α-1,6 glicosidase eliminando aquela ramificação. Isto 
acontece em todos os outros pontos. 
Os resíduos de glicose saem como glicose-1-fosfato e, em seguida, entra a ação da 
fosfoglicomutase que a converte em glicose-6-fosfato. Se for necessário exportar a molécula, a 
glicose-6-fosfatase remove o grupo fosfato fornecendo glicose livre (Figura 18 B). 
A glicogénese e a glicogenólise são eventos opostos e não ocorrem em simultâneo. O seu 
controlo acontece regulando as principais enzimas envolvidas: glicogénio sintase e glicogénio 
fosforilase. Na verdade, a ocorrência de glicogenólise significa défice de glicose sanguínea, 
por isso o organismo não pode sintetizar glicogénio se falta glicose. 
A enzima glicogénio sintase é regulada covalentemente. Fica inativa (forma b) quando está 
fosforilada e ativa (forma a) quando desfosforilada. A fosforilação é feita por proteínas 
quinases e desfosforilação por fosfoproteína fosfatases. 
Contrariamente, a enzima glicogénio fosforilase fica ativa (forma a) quando desfosforilada e 
inativa (forma b) quando fosforilada. A fosforilação é feita pela proteína quinase dependente 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
94 
 
de AMPc (PKA) e adenosina monofosfato cíclico (AMPc) designados segundos mensageiros 
em resposta a hormonas glucagon e epinefrina.2 2 
 
 
Figura 1818: esquema geral da glicogénese e glicogenólise. Fonte: 
https://www.passeidireto.com/arquivo/2189073/resumo-bioquimica-glicogenese-e-glicogenolise 
 
3.1.5.8 Glico neo génese o u neo glico génese. 
Gliconeogénese é uma via metabólica que sintetiza glicose a partir de fontes não glicídicas 
como lactato, glicerol, aminoácidos, piruvato e alguns precursores do ciclo de Krebs como o 
oxalacetato. 
Quando falta glicose, o organismo produz hormonas hiperglicemiantes, como o glucagon e 
cortisol que agem no sentido de mobilizar o glicogénio, TAG, proteínas. O glicogénio é uma 
reserva energética transitória, ou seja, de pouca duração. Quando ele esgota, são mobilizados 
 
22
A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Marzzoco e Torres (1999), Delvin (2007), Ding e Jia 
(2012) e Nelson e Cox (2014). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
95 
 
lípidos (geralmente os TAG). Normalmente, estes são capazes de suprir necessidades 
energéticas por muito tempo. 
Entretanto, nem todas as células do organismo são capazes de produzir energia a partir de 
TAG – células cerebrais em que a taxa é muito baixa devido à barreira hematoencefálica. Para 
resolver esta situação uns órgãos devem trabalhar no sentido de fornecer glicose por meio da 
gliconeogénese àquelas células que usam exclusiva ou principalmente a glicose como os 
eritrócitos e o cérebro, respetivamente. Em condições de anaerobiose, a glicose é o único 
combustível usado para suprir energia para contração muscular. 
A maior parte dos tecidos realizam a gliconeogénese, mas ela ocorre com maior intensidade 
no fígado e rim. Apesar da maior parte das reações da gliconeogénese serem as que ocorrem 
na glicólise, estas duas vias não podem ser vistas como inversas. Há uma série de mecanismos 
para transpor (bypass) as reações da glicólise, que em condições celulares são irreversíveis. 
Assim, a gliconeogénese inicia a síntese de oxaloacetato a partir de carboxilação do piruvato. 
Em seguida, o oxaloacetato sofre uma descarboxilação formando o fosfoenolpiruvato (PEP). 
A partir deste ponto, as reações decorrem normalmente no sentido inverso da glicólise, até à 
que é catalisada pela fosfofrutoquinase. Para contornar esta reação irreversível da glicólise, a 
enzima frutose 1,6 bisfosfatase remove um grupo fosfato da frutose 1,6 bisfosfato, para formar 
frutose-6-fosfato (Figuras 19 – 21). As reações continuam até que a glicose-6-fosfatase remova 
um grupo fosfato da glicose-6-fosfato, libertando glicose livre que poderá ser exportada para 
outros sectores. 
A gliconeogénese consome energia, enquanto a glicólise a produz. A regulação desta via é 
feita nas reações irreversíveis, sendo o ponto principal de controlo a reação catalisada pela 
frutose1,6 bisfosfatase. A frutose 2,6 BP também inibe esta enzima. 
Níveis altos de lactato, glicerol e aminoácidose baixos níveis de glicose estimulam a 
gliconeogénese. 
Assim, a gliconeogénese e glicólise são coordenadamente controladas para evitar que ambas 
estejam ativas ao mesmo tempo dentro da mesma célula, ou pelo menos no mesmo ritmo. 2 3 
 
 
23
A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Murray et al. (2003), Campos (2005), Delvin (2007) e 
Ding e Jia (2012). 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
96 
 
 
Figure 19: síntese de oxaloacetato a partir de carboxilação do piruvato. 
 
 
Figura 20: descarboxilação do oxalacetato formando o fosfoenolpiruvato (PEP). 
 
Figura 21 : formação de frutose-6-fosfato a partir de frutose 1,6 bisfosfato. 
 
3.1.5.9 Interação entre ó rgão s no metabo lismo da glico se (ciclo de Co ri). 
O diagrama seguinte (Figura 22) descreve como diferentes órgãos interagem na metabolização 
da glicose. No fígado ocorre a gliconeogénese e no músculo, a glicólise anaeróbica que conduz 
à síntese de lactato. Para evitar a acidose láctica, o lactato é exportado para o fígado onde vai 
ser usado para sintetizar glicose que novamente é lançada no sangue (Guerra et al., 2011). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
97 
 
 
Figura 22: ciclo de glicose-lactato. Adaptado de Guerra et al., 2011. 
 
3.1.c. Questõ es. 
1. A glicoquinase, contrariamente à hexoquinase, tem baixa afinidade com a glicose. Qual 
seria a implicação se a glicoquinase tivesse alta afinidade com a glicose? 
2. Mencione diversos tipos isoenzimáticos das hexoquinases e indique as formas 
predominantes no cérebro, fígado, músculo-esquelético e no tecido adiposo. 
3. A glicose deve ser transportada para o interior das células por um tipo específico de 
proteínas, os GLUT (do inglês, glucose transporters). Mencione as quatro classes de 
GLUT e os tecidos em que são encontradas com mais frequência. 
4. A glicose, após a sua fosforilação pela hexoquinase, normalmente, não pode sair da célula 
em causa. Explique o que se poderia prever caso todas as células do organismo tivessem a 
glicose-6-fosfatase. 
5. A glicólise é dividida em duas fases: a fase preparatória e a de pagamento ou ―pay-off‖. 
Descreva os eventos que têm lugar em cada uma das fases. 
6. A glicose constitui a molécula frequentemente usada pelo organismo para produzir 
energia. Para tal, ela, primeiro, é ativada (i) e, em seguida, convertida no seu isómero 
funcional (ii). O isómero é fosforilado (iii) e clivado formando duas trioses (iv). 
Apresente as equações destas reações químicas. 
7. Numa das reações da glicólise, um grupo fosforil é retirado do 1,3-bisfosfoglicerato e 
captado pela molécula de ADP produzindo, deste modo, uma molécula de ATP. 
Apresente a equação da reação descrita. Dado: Enzima fosfoglicerato-quinase. 
8. Numa das reações da glicólise, duas trioses-fosfato são formadas a partir da quebra da 
frutose 1,6 bisfosfato. Apresenta a equação reversa da reação descrita. Dado: aldolase. 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
98 
 
9. A glicose deve ser fosforilada antes de ser usada nas células. Em função desta 
informação, preencha o quadro seguinte relativo ao destino da glicose-6-fosfato (G-6-P). 
Ordem Destino da G-6-P Mo mento metabó lico o u célula 
1. 
 
 
2. 
 
 
3. 
 
 
 
10. Da oxidação da glicose resulta na formação de piruvato que, dependendo da célula ou 
estado metabólico, pode ter diferentes destinos. Em função disso, preencha o quadro 
seguinte: 
Ordem Destino do piruvato Mo mento metabó lico o u célula 
1. 
 
 
2. 
 
3. 
 
 
11. “O acetil-CoA é um metabólito de confluência entre as vias glicolítica e β-oxidação”. Esta 
afirmação constitui verdade? Explique a sua posição. 
12. Apresente as equações de reações bioquímicas do ciclo do ácido cítrico e indique a 
biomolécula que serve de precursor para a biossíntese de lípidos. 
13. O que entende por anaplerose? 
14. Em relação ao processo de glicólise, indique em que reações são reduzidas a coenzima 
NAD+ e quais são as enzimas envolvidas. 
15. A cadeia respiratória constitui uma etapa final para a síntese de ATP. 
Q1: descreva os mecanismos de síntese de ATP etapa da respiração celular. 
16. Praticamente todas as reações bioquímicas dependem, para a sua realização, da existência 
de determinada enzima. Por exemplo, existem enzimas em diferentes regiões do trato 
digestivo para digerir carboidratos. Explique porquê razão se deve produzir uma enzima 
em cada ponto do trato. 
17. Carboidratos digeridos são lançados para o sangue e, em parte, armazenados sob a forma 
de glicogénio principalmente no fígado e músculo. Que características são vantajosas 
para o armazenamento na forma de glicogénio comparativamente ao amido? 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
99 
 
18. O glicogénio constitui um reservatório de moléculas de glicose e, em certas situações, é 
usado para produzir energia. Dada a natureza do glicogénio, a velocidade de 
disponibilização de glicose é relativamente alta. 
Q1: faça uma descrição de como a glicose é disponibilizada para seguir a via glicolítica. 
19. Estabeleça uma comparação entre os processos de glicogénese e glicogenólise em relação 
aos aspetos apresentados na tabela seguinte: 
 
Objetivo Enzimas envolvidas Mo mento metabólico 
Glicogénese 
Glicogenólise 
 
20. Numa situação de altos níveis de ATP, o ciclo de Krebs é interrompido para iniciar a 
lipogénese (1). Apesar de moléculas de piruvato poderem continuar a ser produzidas, a 
via lipogénica pode, em algum momento, ser interrompida devido à escassez de 
substratos (2). 
Q1: será que o descrito em 2 pode acontecer? Fundamente a sua resposta. 
21. Para um indivíduo com Diabetes mellitus, o organismo fica incapaz de metabolizar 
regularmente a glicose sanguínea. Descreva os mecanismos metabólicos desencadeados 
para contrapor esta situação e as suas consequências. 
22. Certas pessoas podem apresentar um distúrbio conhecido como intolerância à lactose. 
Q1: diga em que consiste o referido transtorno. 
 
3.1.d. Questõ es. 
1. O organismo usa preferencialmente a glicose (um hidrato de carbono) para produzir 
energia. Considere um paciente K que durante 60 horas não consegue alimentar-se. 
Mencione três ações que o organismo deste paciente pode desencadear para produzir 
energia para as funções fisiológicas. 
2. Se, após esse tempo, ao paciente K for aplicada uma infusão intravenosa de glicose 5% 
(w/v), que fenómenos bioquímicos se podem esperar a partir desse momento no seu 
organismo? 
3. No processo de síntese de energia, porque razões a via glicolítica deve ser 
rigorosamente regulada? 
4. 
5. Complete o quadro seguinte em relação a diferenças e semelhanças da glicogénese e 
glicogenólise. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
100 
 
Via metabó lica Ob jetivo Principal enzima Unidade monomérica 
Glicogénese 
Glicogenólise 
 
6. Diga em que condição metabólica e em que células e tecidos ocorre a glicólise 
anaeróbica no organismo humano. 
7. Quais são as diferenças marcantes da oxidação da glicose em condições aeróbicas e 
anaeróbicas? 
8. Em situações de atividade muscular intensa, o piruvato produzido na glicólise é 
convertido em lactato. 
9. Escreva as equações de reações de redução do piruvato a lactato e diga em que 
momento metabólico tal fenómeno ocorre. 
10. Explique porque razão as coenzimas devem ser reoxidadas no processo de síntese de 
ATP. 
11. Vias metabólicas são normalmente reguladas. Porque razão a glicólise deve ser 
regulada nas células? 
12. Porque razão a reação catalisada pela fosfofrutoquinase é o ponto mais importante de 
regulação? 
13. Excesso de glicose-6-fosfato no fígado é convertido em G-1-P para armazenamento sob 
a forma de glicogénio e/ou convertido em citrato. 
Q1: Quais são osdestinos do citrato que sai pela bomba de citrato? 
14. A hexoquinase é regulada por mecanismo de feedback negativo. Qual é o significado desta 
afirmação? 
15. Que consequências se podem esperar em casos de uma eventual disfunção da enzima 
fosfofrutoquinase? 
16. Um mecanismo rápido de recuperação de ATP pela célula é feito através da 
fosforilação de uma molécula de ADP a partir de outra de ADP. Represente a equação 
da reação em causa e indique a enzima que medeia esse processo. 
17. Quais são as diferenças marcantes entre a glicogénese e a glicólise? 
18. Na glicólise, o gliceraldeido-3-fosfato é oxidado a ácido fosfoglicérico acompanhado da 
redução de NAD+ a NADH + H+. 
Q1: descreva os prováveis destinos do NADH produzido. 
19. Mencione os prováveis destinos do piruvato obtido na quebra de uma molécula de 
glicose. 
20. Que importância tem a via das pentoses-fosfato no metabolismo celular? 
21. Qual é a diferença entre a via glicolítica e a via das pentoses-fosfato? 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
101 
 
22. A via das pentoses-fosfato é dividida em duas fases: oxidativa e não oxidativa. Em que 
momento metabólico a via é ativada? 
23. Qual é a diferença marcante entre as fases oxidativa e não oxidativa da via das 
pentoses-fosfato? 
24. O quociente NADPH/NADP+ se for alto, a via das pentoses-fosfato deve ser 
desacelerada. Qual será o destino da glicose-6-fosfato nestas condições? 
25. Qual é o ponto principal de regulação da via das pentoses-fosfato? Porquê? 
26. Que implicações podem ser esperadas em casos de biossíntese insuficiente da enzima 
glicose-6-fosfato desidrogenase? 
27. Em caso de o quociente ATP/ADP ser alto, a via das pentoses-fosfato será ativada ou 
desativada? Explique porquê. 
28. Considere o quociente ADP/AMP. Será que esta relação nos pode dar alguma 
informação sobre o ritmo da via das pentoses-fosfato? 
29. Mostre as reações que levam à recuperação de precursores da via glicolítica a partir da 
via das pentoses-fosfato. 
30. Estabeleça a relação existente entre: lipogénese e a via das pentoses-fosfato; 
biossíntese de ácidos nucleicos e a via das pentoses-fosfato. 
31. Qual é a fonte de NADPH usado na lipogénese para além da via das pentoses-fosfato? 
32. Considere o quociente NADPH/NADP+. Qual seria o comportamento (ritmo) da via 
das pentoses-fosfato caso o quociente referenciado fosse baixo? 
33. A via das pentoses-fosfato não tem objetivo de produzir ATP. Será que isto também 
nos indica que nesta via não há consumo de ATP? Justifique a sua posição. 
34. Em que reações da via das pentoses-fosfato é regenerado o NADPH? 
35. Determine o número de moles de glicose necessários para produzir 32 moléculas de 
NADPH na via das pentoses-fosfato. 
36. Entre a gliconeogénese e a via das pentoses-fosfato pode existir alguma relação? Em 
caso afirmativo, estabeleça-a. 
37. Quando os níveis de glicose sanguínea aumentam, o organismo aciona mecanismos 
para normalização. Por outro lado, quando estes baixam, mobilizam-se reservas de 
glicogénio para suprir necessidades energéticas. 
Q1: descreva os mecanismos hormonais acionados para responder a baixos e altos 
níveis de glicose. 
Q2: explique os mecanismos bioquímicos da ação das hormonas descritas. 
38. Considere o fenómeno da glicogenólise no fígado. Qual seria a consequência em casos 
de disfunção da enzima glicose-6-fosfatase? 
39. Suponha que a glicogenólise está a decorrer nos músculos ou noutros tecidos. 
Q1: uma disfunção da glicose-6-fosfatase teria algum efeito sobre o processo? Porquê? 
40. A enzima α-1,6 glicosidase remove o último resíduo de glicose na ramificação do 
glicogénio. 
Q1: que consequências são previsíveis em caso do seu defeito? 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
102 
 
41. Descreva as consequências previsíveis em caso de disfunção das enzimas seguintes: 
glicogénio sintase, enzima ramificadora, enzima desramificadora, enzima fosforilase. 
42. “Consumir muitos doces engorda”. Concorda com esta proposição? Fundamente a sua posição. 
43. A diabetes é uma doença crónica resultante de erros no metabolismo de açúcares. 
Explique os mecanismos fisiopatológicos da polifagia, polidipsia e poliúria, alguns dos 
sintomas verificados em pacientes diabéticos. 
44. Normalmente o pH sanguíneo não pode sofrer grandes oscilações. Qual é o 
significado que uma tendência para alcalose metabólica tem num indivíduo e como ela 
pode ser revertida? 
 
3.2 Transpo rte e metabo lismo de líp ido s. 
 
3.2.1 Lípido s e lipo pro teínas. 
Lípidos têm muito baixa solubilidade em água, por isso devem ser transportados na base de 
mecanismos especiais, para transpor a barreira da polaridade da água, encontrada em maior 
quantidade no plasma do sangue. Moléculas conjugadas denominadas lipoproteínas ajudam 
na distribuição dos lípidos do fígado para os demais tecidos e vice-versa. 
Lipoproteínas são moléculas complexas constituídas por proteínas, na parte hidrofílica e 
lípidos, na parte hidrofóbica, que transportam lípidos por serem muito pouco solúveis em 
água. A classificação mais usada de lipoproteínas baseia-se na sua densidade. Assim, existem 
os quilomicrons e as proteínas densas: VLDL, IDL, LDL e HDL. Os quilomicrons 
transportam os TAG exógenos, o dito circuito exógeno e o VLDL, os TAG endógenos, o dito 
circuito endógeno. Ácidos gordos de cadeia curta podem também ser transportados pela 
albumina. Em função do teor de TAG, colesterol esterificado e apoproteína, as lipoproteínas 
podem ser interconvertíveis. 
O estudo das lipoproteínas mostra-se de extrema importância no capítulo da patologia, por 
elas estarem associadas ao desenvolvimento de doenças cardiovasculares (DCV). Altos níveis 
de LDL estão relacionados com altos níveis de colesterol plasmático, por isso a lipoproteína é 
considerada aterogénica, e o HDL, anti-aterogénica. O quociente LDL/HDL pode indicar-
nos a probabilidade de um indivíduo desenvolver DCV. 
 
 
 
3.2 .2 Excesso de açúcares no o rganismo co nduz à síntese de líp ido s . 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
103 
 
Os ácidos gordos são sintetizados no citoplasma a partir de acetil-CoA. O acetil-CoA 
formado na via glicolítica condensa-se com oxaloacetato formando citrato. Assim, muita 
glicose resultará no aumento do número de moles de citrato no ciclo de Krebs e, 
consequentemente, muito ATP produzido na cadeia transportadora de eletrões. Quando há 
muito ATP, muito NADH, o ciclo de Krebs é interrompido e a via lipogénica fica ativa (a 
figura 23 ilustra o comportamento do organismo no estado alimentado). O acetil-CoA por 
então ser impermeável à membrana mitocondrial sai para o citoplasma através do citrato, 
por uma proteína transportadora conhecida como bomba de citrato. 
No citoplasma, o citrato é clivado pela enzima citrato liase dependente de ATP, regenerando 
o acetil-CoA e o oxaloacetato. O oxaloacetato segue outra via onde vai originar piruvato e 
NADPH. Após ser carboxilado, volta para as mitocôndrias. O acetil-CoA entra para a 
lipogénese. Inicialmente, o acetil-CoA é carboxilado a malonil-CoA pela acetil-CoA 
carboxilase na presença da biotina. 
O acetil-CoA age como iniciador da cadeia, o malonil-CoA como elongador e o NADPH 
como redutor na síntese de ácidos gordos. 
A síntese de ácidos gordos é feita nos diferentes domínios da enzima ácido gordo sintase 
(AGS). Esta enzima possui sete sítios ativos. As reações da síntese de ácidos podem ser 
resumidas em quatro: (1) Condensação; (2) Redução; (3) Desidratação; e (4) Redução. 2 4 
 
24A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Murray et al. (2003). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
104 
 
 
Figura 23 : comportamento do organismo no estado alimentado. O excesso calórico é convertido em 
reservas sob a forma de TAG. Fonte: Delvin(2007, p. 656) 
 
3.2 .2 .1 Reaçõ es da síntese de palmitato . 
Formação do acetil-ACP25 e malonil-ACP a partir do acetil-CoA e malonil-CoA, através da 
acetil transferase e malonil transferase (Figura 24). 
Eis a lista das reações: 
1. Forma-se acetoacetil-ACP a partir da reação entre acetil-ACP e malonil-ACP, catalisada 
pela acetoacetil-ACP sintase. 
2. Redução do acetoacetil-ACP a hidroxibutiril-ACP, com NADPH como dador de 
hidrogénios, reação catalisada por acetoacetil-ACP. 
3. Desidratação do hidroxibutiril-ACP formando crotonil-ACP, reação catalisada pela 
hidroxibutiril-ACP desidratase. 
4. Redução do crotonil-ACP formando butirl-ACP, pela enzima enoil-ACP redutase. A 
figura 21 ilustra a equação de reações de síntese de palmitato. 
 
25 Do inglês, Acyl carrier protein. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
105 
 
 
 
Figura 24: síntese de palmitato. Fonte: Nelson e Cox (2014, p.835) 
 
A primeira volta conduz à produção de butiril-CoA. Em seguida, inicia-se o ciclo seguinte 
adicionando-se dois átomos de carbono, vindos do malonil-CoA, ao butiril-ACP26 para a 
formação de ácidos gordos de cadeia longa (por exemplo o palmitato, C-16). O destino do 
ácido gordo formado dependerá do estado metabólico. Este pode ser esterificado, insaturado, 
alongado ainda mais através da enzima elongase. (Murray et al., 2003; Delvin, 2007). 
Estequiometria da síntese de palmitato: Acetil-CoA + 7 Malonil-CoA + 7 ATP + 14 NADPH 
14 H+ + → Palmitato + 7 CO2 + 7 ADP + 7Pi + 14 NADP
+ + 8 CoA + 6 H2O 
 
3.2.3 Síntese de triacilglicero is (TAG). 
Triacilglicerois (TAG) são ésteres de ácidos gordos e glicerol. Os ácidos gordos, antes da sua 
esterificação, devem ser ativados pela HS-CoA e o glicerol por fosforilação através da 
 
26
O malonil-CoA deve ser produzido, porque para além da função de elongar a cadeia, ele serve como regulador das 
vias de síntese e degradação de lípidos. O malonil-CoA inibe o CAT I evitando que a síntese de lípidos ocorra ao 
mesmo tempo que a sua oxidação. Realmente, não faria sentido oxidar lípidos neste instante porque há muita 
glicose e, consequentemente, muito ATP. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
106 
 
enzima acil-CoA sintase e glicerol quinase, respetivamente. O glicerol vai sofrendo acilações 
consecutivas formando o diacilglicerol 3-fosfato ou o ácido fosfatídico. Em seguida, uma 
fosfatase remove o grupo fosfato e faz-se a última adição do grupo acil formando o TAG que 
vai ser armazenado nos diferentes tecidos, principalmente no tecido adiposo, nas glândulas 
mamárias e nos rins. Nesta via existe uma enzima específica em cada etapa, mas a principal 
é a TAG sintase (Campos, 2005; Ding & Jia, 2012). 
 
3.2 .4 Regulação da lipo génese. 
Na síntese de ácidos gordos a enzima limitante ou que serve como ponto principal de 
controlo é a acetil-CoA carboxilase. Esta enzima fica ativa quando estiver desfosforilada e 
inativa quando fosforilada. Há duas maneiras de regulação da lipogénese: regulação lenta 
e regulação rápida. 
A regulação lenta é baseada na dieta. Uma dieta hipercalórica inibe a síntese de ácidos 
gordos, pois o estímulo gerado é respondido pela produção de glucagon que torna inativa a 
acetil-CoA carboxilase por estimular a síntese de PKA e AMPc. Por outro lado, uma dieta 
hipercalórica é respondida pela síntese de insulina que vai estimular a síntese de fosfatases 
que desfosforilam a acetil-CoA carboxilase ativando-a. 
A regulação rápida pode ser alostérica e por fosforilação. A regulação alostérica é mediada 
pela concentração de substratos e produtos (mecanismos de feedforward e feedback, 
respetivamente). Assim, altas concentrações de citrato aceleram a lipogénese e, por outro 
lado, altas concentrações de ácidos gordos inibem a lipogénese. Frequentemente, diz-se 
que os ácidos gordos modulam negativamente a sua própria biossíntese. 
A regulação por fosforilação baseia-se no princípio de que a enzima acetil-CoA 
carboxilase fica ativa quando não contém o grupo fosfato na sua estrutura e inativa, 
quando possui o fosfato. As quinases fosforilam (inativando) e as fosfatases desfosforilam 
(ativando ) a enzima (Ding & jia, 2012; Nelson, 2014). 
 
 
3.2 .5 Mo bilização de líp ido s para a pro dução de energia. 
Em situações de jejum, exercícios físicos intensos, doença ou mesmo por questão de 
poupança, o organismo reage mobilizando as reservas de gorduras dos adipócitos para 
responder às necessidades energéticas, por intermédio das triacilglicerol lipases, também 
conhecidas por lipases hormônio sensível. Esta enzima é ativada por proteína quinase 
dependente de AMP cíclico (PKA) ou adenosina monofosfato cíclico (AMPc) quinase em 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
107 
 
resposta a sinais hormonais como a epinefrina, o cortisol, glucagon e a norepinefrina. As 
triacilglicerol lipases catalisam a hidrólise das ligações ésteres entre ácidos gordos e 
glicerol. Os ácidos gordos resultantes são encaminhados, por meio da ligação com 
albumina, para os tecidos onde são metabolizados, enquanto o glicerol pode seguir a via 
gliconeogénica ou glicolítica (Figura 25). 
 
Figura 25: comportamento do metabolismo de lípidos em estado de jejum. Fonte: Delvin (2007, p. 656) 
Apesar de ser dispendiosa em termos energéticos, a gliconeogénese é necessária neste 
momento para fornecer glicose àqueles tecidos e células que não metabolizam TAG, ou 
fazem-no com baixa intensidade (Delvin, 2007; Corsino, 2009; Murray et al., 2003). 
 
3.2 .6 Oxidação de ácido s go rdo s. 
A oxidação de ácidos gordos é conhecida como β-oxidação porque a quebra de carbonos da 
extremidade carboxila para formar o acetil-CoA ocorre entre os carbonos α e β da cadeia, 
ou seja, o carbono β é que perde eletrões oxidando-se. Esses eletrões são recebidos pelas 
coenzimas e reduzem-se. A oxidação de ácidos gordos ocorre principalmente no fígado, 
nas glândulas mamárias e nos rins. Sob o ponto de vista celular, ela ocorre na matriz 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
108 
 
mitocondrial, contrariamente à lipogénese que ocorre no citosol (Campos, 2005; Ding & 
Jia, 2014). 
 
3.2 .6.1 Etapas da β- o xidação . 
1. Ativação de ácidos gordos por ATP. Uma molécula de ATP sofre duas hidrólises 
formando AMP que se liga ao ácido formando acil-AMP. Este é convertido 
rapidamente em acil-CoA pela adição de HS-CoA, reação catalisada pela acil-CoA 
sintase. 
2. O acil-CoA, para entrar nas mitocôndrias, liga-se à carnitina formando acil-carnitina, 
reação catalisada pela carnitina acil transferase I (CAT I); 27 
3. Acil-carnitina é então passada para a membrana interna através de uma translocase. 
Uma vez na matriz mitocondrial, a CAT II transfere novamente a coenzima A 
libertando a carnitina que vai fazer novos transportes. A partir deste momento a 
oxidação do ácido pode iniciar-se. 2 8 
 
3.2 .6.2 Reaçõ es da β-o xidação . 
1. Desidrogenação do acil-CoA formando um trans enoil-CoA, reação catalisada pela acil-
CoA desidrogenase; coenzima produzida FADH2. 
2. Hidratação do trans enoil-CoA formando β-hidroxiacil-CoA, reação catalisada pela 
enoil-CoA hidratase. Uma molécula de água entra no ciclo. 
3. Desidrogenação do β-hidroxiacil-CoA formando β-cetoacil-CoA, reação catalisada pela 
β-hidroxiacil-CoA desidrogenase; coenzima produzida NADH+ H+. 
4. Clivagem tiolítica ou tiólise do β-cetoacil-CoA formando um acetil-CoA e um acil-CoA 
com menos dois átomos de carbono, reação catalisada pela tiolase ou aciltransferase. 
Uma molécula de HS-CoA entra no ciclo. 
Note-se que as reações acima descritas estão representadas na figura 26 (esquema geral de 
oxidação do palmitato) e a sua regulação na figura 27 (esquema de regulação da lipólise).27A regulação da β-oxidação é feita na reação catalisada pela carnitina acil transferase. 
28 As reações são descritas pelos mesmos autores referenciados na oxidação. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
109 
 
 
 
Figura 26: esquema geral da β-oxidação de ácido gordo par. Após 7 voltas de oxidação são geradas 8 
moléculas de acetil-CoA. Fonte: Murray et al (2003, p. 181). Em seguida, apresenta-se o destino 
metabólico de propionato, um acil resultante da oxidação de um ácidos gordo com número impar de 
átomos de carbono. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
110 
 
 
Figura 27: esquema geral da regulação da β-oxidação de ácidos gordos de cadeia longa no fígado. 
VLDL – verylow density lipoprotein; FFA – free fat acid. Efeitos regulatórios positivo (+) e negativo (-) 
estão representados por setas descontínuas e o fluxo de substratos por setas contínuas. Fonte: Murray 
(2003, p. 188). 
# Se for um ácido gordo de cadeia ímpar vai formar, no último ciclo, um propionil-CoA que 
não será β-oxidado, mas pode ser carboxilado e formar um precursor do ciclo de Krebs, o 
succinil-CoA. 
# Se for um ácido gordo insaturado, a oxidação vai decorrer normalmente até que a dupla 
ligação seja encontrada. Se esta estiver na posição adequada, i.e., na posição dos carbonos 2 e 3, 
seguem-se as reações subsequentes descritas. Caso a dupla ligação não esteja naquela posição 
(2 e 3), duas reações adicionais devem ocorrer. Uma para deslocá-la para ficar entre os 
carbonos 2 e 3, e a outra reação para converter a configuração cis em trans através das enzimas 
isomerases. A partir de então as reações voltam a decorrer normalmente até à sua completa 
oxidação. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
111 
 
3.2.6.3Rendimento energético da β- o xidação . 
Por cada volta, a β-oxidação gera um ácido gordo com menos dois átomos de carbono, 
NADH, FADH2 e acetil-CoA. O acetil-CoA pode entrar no ciclo de Krebs onde é oxidado 
a CO2 e mais coenzimas reduzidas, ou pode ir para a cetogénese ou lipogénese.
29 As 
coenzimas reduzidas entram na cadeia transportadora de eletrões para gerar ATP. 
 
3.2 .6.4Cálculo de rendimento da o xidação de líp ido s . 
Por cada volta de β- oxidação forma-se um acil-CoA com menos dois átomos de carbono, 
NADH, FADH2 e acetil-CoA; entram no ciclo: uma HS-CoA e uma molécula de H2O. O 
número de voltas é dado por N= n/2-1, onde N= número de voltas de β-oxidação; n= tamanho 
da cadeia do ácido. O número 2 corresponde a cada acetil-CoA que é formado. 
Assim, N = NADH = FADH2 = HS-COA = H2O = 1; o cálculo é feito em função do número 
de voltas. Cada molécula de acetil-CoA = 10 ATP; NADH = 2,5 ATP e FADH= 1,5 ATP. 30 
 
3.2 .7 Ceto génese. 
É um fenómeno bioquímico que conduz à síntese de compostos conhecidos como corpos 
cetónicos,31 por exemplo, o caso da acetona, hidroxibutirato e o acetoacetato , a partir de 
moléculas de acetil-CoA resultante da oxidação de ácidos gordos. Normalmente, a ceto génese 
tem lugar nas condições metabólicas em que a taxa de oxidação dos ácidos gordos é elevada 
ou perdura. Três moléculas de acetil-CoA oriundas da lipólise condensam-se até formar o β-
hidroxi-β-metilglutaril que vai iniciar a síntese dos corpos cetónicos no fígado. A partir do 
acetoacetato podem ser produzidos os outros corpos cetónicos e vice-versa (Figura 28). 
Nos tecidos extra-hepáticos como cérebro e músculos, o acetoacetato e β-hidroxibutirato são 
metabolizados produzindo acetil-CoA, que entrará no ciclo de Krebs gerando coenzimas 
reduzidas, que posteriormente, são encaminhadas à cadeia transportadora de eletrões para 
produzir energia (Figura 29). Se a taxa de cetogénese for elevada em relação à sua utilização, 
verifica-se a permanência destes no sangue, gerando o quadro de cetonemia. 
 
 
29
A lipogénese neste caso só pode acontecer quando a glicemia for suficientemente reposta. A cetogénese pode 
ocorrer, caso a situação de oxidação de TAG persista e o oxaloacetato escasseie. 
30Devido ao seu alto grau de redução, os lípidos fornecem mais energia ao organismo do que a glicose. 
31
Realmente, o termo corpos cetónicos não é apropriado porque o composto β-hidroxibutirato não é uma cetona e, 
no sangue há cetonas que não entram nesta classe, por exemplo a frutose (Murray, 2003). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
112 
 
 
 
 
Figura 28: mecanismos da cetogénese no fígado e esquema geral da inter-relação dos corpos cetónicos. 
Fonte: Murray (2003, p. 184). FFA = free fatty acid. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
113 
 
 
Figura 29: percurso dos corpos cetónicos desde o local de síntese até à sua utilização. Fonte: Murray 
(2003, p. 186). 
 
3.2.a. Questõ es. 
1. Lípidos são mobilizados quando açúcares escasseiam no organismo. Descreva (três 
aspetos) como o organismo responde ao estímulo de escassez de açúcares que conduz a 
mobilização de TAG para responder às necessidades energéticas. 
2. Porque razão os lípidos são considerados moléculas que fornecem mais energia 
comparativamente aos glícidos? 
3. Considere a oxidação de ácidos gordos com oito e 10 átomos de carbono. Será que estes 
dois ácidos fornecem a mesma quantidade de energia? Por quê? 
4. Será que o mecanismo de oxidação de ácidos gordos saturados e o de ácidos gordos 
insaturados decorrem da mesma maneira? Caso decorram de maneira diferente, 
explique como acontece para os insaturados. 
5. Suponha que, para o paciente K, se fez o doseamento dos parâmetros HDL-c, LDL-c 
na sua amostra de sangue e constatou-se que o nível de HDL-c se encontra alto 
comparativamente ao do LDL-c (ou seja, LDL-c/HDL-c <1). Que indicação esse dado 
nos pode dar sobre a saúde do mesmo? 
6. Na sua posição, que recomendações alimentares (duas) poderia dar ao paciente K? 
7. Descreva três formas como os lípidos são transportados no organismo. 
8. Descreva, usando os aspetos-chave, o processo de biossíntese dos ácidos gordos. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
114 
 
9. Excesso de NADH, ATP e acetil-CoA constitui estímulo para a biossíntese de lípidos. 
Neste caso, o citrato é bombeado das mitocôndrias para o citosol iniciando a via 
lipogénica. Apresente as equações das reações químicas de produção de malonil-CoA a 
partir do precursor citrato. 
10. Porque razão o malonil-CoA deve ser sintetizado no processo de biossíntese de ácidos 
gordos? 
11. TAG obtidos na dieta sofrem hidrólise catalítica libertando ácidos gordos e glicerol. 
Dependendo do estado metabólico, estes podem ser usados para produzir novos TAG. 
Apresente a equação da reação do fenómeno descrito. Dados: enzima lípase. Use a 
fórmula geral para os ácidos gordos. 
12. TAG são ésteres de glicerol e ácidos gordos. 
Q1: quantas moléculas de glicerol e de ácidos gordos seriam necessárias para produzir 
75 moléculas de TAG? 
13. Defeitos de NADH, ATP e acetil-CoA constituem estímulo para o desencadeamento 
da oxidação de lípidos. Um ácido gordo em C10 (ácido n-decanóico ou cáprico) 
resultante da hidrólise de um triacilglicerol (TAG) é β-oxidado para suprir 
necessidades energéticas do organismo. Apresente as equações das reações da 1a volta e 
explique como a energia é obtida por esta via no final da última volta. 
14. Os ácidos gordos de ocorrência natural possuem, geralmente, um número par de 
átomos de carbono. Entretanto, os ácidos de cadeia impar também podem ser oxidados 
para produzir energia. Indique os produtos de oxidação destes ácidos e diga qual é o 
destino do composto carbonado. 
15. A biossíntese de lípidos acontece numa situação em que existe muita glicose no 
organismo. 
Q1: mostre as equações das reações de formação de um ácido gordo com oito átomos 
de carbono (acido n-octanóico ou caprílico) e diga o número de moléculas de acetil-
CoA, CO2, H2O, malonil-CoA, HS-CoAe NADPH envolvidas no processo. Por 
último, diga o que se pode prever em caso de contínuo aumento da pool de ácidos 
gordos sintetizados nesta via metabólica. 
16. Faça uma comparação (semelhanças e diferenças) entre a biossíntese de ácidos gordos 
e a β-oxidação de ácidos gordos. 
17. Para a biossíntese de lípidos, produz-se o malonil-CoA (reação catalisada pela acetil-
CoA carboxilase) que vai servir de elongador da cadeia. Suponha que o indivíduo X 
tem problemas genéticos que fazem com que a enzima acetil-CoA carboxilase não seja 
produzida em quantidades suficientes. 
Q1: que consequências são previsíveis para a biossíntese, bem como para a oxidação de 
ácidos gordos? 
18. O β-hidroxi β-metil glutaril-CoA (HMG-CoA) serve de intermediário para a 
biossíntese de corpos cetónicos e do colesterol. 
Q1: mostre as equações das reações de formação do HMG-CoA. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
115 
 
Q2: A biossíntese de corpos cetónicos e a de colesterol têm como precursor o acetil-
CoA. Será que as moléculas de acetil-CoA têm a mesma origem? Justifique. 
Q3: Qual é o papel da enzima HMG-CoA redutase e da HMG-CoA sintase? 
Q4: indique, sequencialmente, as principais moléculas que conduzem a síntese do 
colesterol. 
Q5: diga em que momento metabólico cada via metabólica deve estar ativada. 
19. O colesterol é extensamente conhecido pelo facto de estar associado a doenças 
cardiovasculares. Entretanto, o organismo humano sintetiza ordinariamente esta 
biomolécula, pois ela desempenha funções de extrema importância. Servindo -se dos 
seus conhecimentos, que argumentos usaria para explicar este paradoxo? 
20. O cortisol é um corticosteroide produzido a partir do esqueleto do colesterol. A 
velocidade de síntese do cortisol mostra variações de acordo com os períodos do dia 
(ciclo circadiano). 
Q1: assim, é correto afirmar que o cortisol regula a sua própria produção. Explique 
como isto acontece. 
21. O cortisol é uma hormona com funções semelhantes às do glucagon. Descreva os 
mecanismos de síntese desta hormona, a partir de um estímulo externo. 
22. Na base dos conhecimentos teóricos sobre a constituição das lipoproteínas, faça um 
esboço de: quilomicron, VLDL, IDL, LDL, HDL. 
23. Existem três formas de HDL: HDL1, HDL2,HDL3. Que significado têm os altos 
níveis de HDL2 em relação ao HDL1? 
24. Suponha que o indivíduo X tem deficiência de produção de lipoproteína lipase (LPL). 
O que se espera no organismo deste em relação ao metabolismo dos lípidos? 
25. ―Os açúcares constituem a principal fonte para a via lipogénica‖. 
Q1: concorda com a proposição anterior? Caso concorde, então, estabeleça uma relação 
entre lipogénese e oxidação de açúcares. 
26. Suponha que indivíduos X e Y têm deficiência na síntese de Apo C-II e de Apo E. 
Q1: O que se espera no organismo de X e Y em relação ao metabolismo dos lípidos? 
27. Qual é a causa da ocorrência da doença de Cushing? 
28. Contrariamente ao que muitos pensam, o colesterol é um esterol de extrema 
importância para os organismos. 
Q1: explique os mecanismos de transporte do colesterol nos sistemas orgânicos e diga o 
significado biológico que este fenómeno tem. 
 
3.3 Metabo lismo de co mpo sto s nitro genado s. 
O ar atmosférico é uma solução química, sendo o azoto ou nitrogénio o gás mais abundante 
na atmosfera, representando cerca de 80%. Os outros gases de importância biológica 
encontram-se dissolvidos nele. O nitrogénio entra na constituição de muitos compostos 
orgânicos, nomeadamente aminoácidos, nucleotídeos, porfirinas e alguns lípidos. Apesar de 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
116 
 
estar em maior percentagem na atmosfera, a maior parte dos organismos não são capazes de o 
utilizar diretamente. 
Certas bactérias associadas, quase sempre a plantas (simbiose), capazes de converter o azoto 
livre (N2) numa forma assimilável são conhecidas: NO2
- ou NO3
-. Quando os nitritos e 
nitratos são absorvidos pelas plantas entram numa cadeia de biossíntese de compostos 
nitrogenados. Quando as plantas perdem as suas partes, por exemplo, folhas, ou morrem, o 
azoto volta ao solo podendo novamente ser absorvido, perfazendo um ciclo. Os animais 
obtêm o nitrogénio a partir de compostos nitrogenados das plantas e usam-nos para sintetizar 
os seus compostos específicos. 32 
 
3.3.1 Pool de amino ácido s. 
A Pool de aminoácidos refere-se ao conjunto de aminoácidos no organismo, tecidos ou células 
específicas. Dependendo do estado metabólico considerado, os aminoácidos na pool podem 
aumentar ou diminuir, se houver entrada ou saída, respetivamente. Assim, são conhecidos 
processos que fornecem aminoácidos à pool, nomeadamente a síntese de aminoácidos, a 
degradação de proteínas endógenas, a digestão de proteínas. Também se conhecem os 
processos que retiram aminoácidos, a saber: a degradação de aminoácidos, a síntese de 
proteínas e a síntese de outros compostos nitrogenados. 
 
3.3.2 Catabo lismo de amino ácido s. 
O organismo humano não cria reservas de proteínas nem de aminoácidos (Ding & Jia, 2012). 
Caso uma dieta seja muito rica em proteínas, ou a degradação de proteínas endógenas intensa, 
os aminoácidos originados serão usados nas vias biossintéticas e provavelmente haverá um 
excedente. 
Esses aminoácidos em excesso serão catabolizados originando um grupo NH4
+ e uma cadeia 
carbonada. Dependendo do estado metabólico, essa cadeia carbonada pode ser usada para 
sintetizar precursores da via glicolítica (aminoácidos glicogénicos) ou corpos cetónicos 
(aminoácidos cetogénicos). Existem aminoácidos que podem originar tanto os precursores da 
via glicolítica como os corpos cetónicos, os quais são designados por aminoácidos 
cetoglicogénicos (Campos, 2005). 
O amónio originado pode ser usado para a síntese de outros compostos nitrogenados dentro 
da mesma célula ou numa outra célula, ou eliminado principalmente sob a forma de ureia nos 
 
32A compilação da informação apresentada nesta subsecção baseou-se em Chapin, Matson e Vitousek (2011). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
117 
 
humanos. Uma vez que o amónio é tóxico para as células e tecidos, nos casos em que tenha 
que ser exportado do local de produção, deve ser feito na forma menos tóxica possível. 
O glutamato recebe amónio originando glutamina, uma reação catalisada pela glutamina 
sintase e, desta forma, pode ser lançado na corrente sanguínea. Uma vez no fígado, a enzima 
glutaminase remove o grupo amina que pode ser usado na síntese de outros compostos 
nitrogenados ou ureia para a sua eliminação pelos rins (Ding & Jia, 2012). 
A alanina também faz o transporte de amónio para o fígado e a cadeia carbonada pode ser 
convertida em glicose, perfazendo um ciclo conhecido como ciclo de alanina – glicose. Estas 
duas formas de transportar o amónio pela glutamina e alanina designam-se mecanismo da 
glutamina e da alanina. 
 
3.3.3 Transaminação e desaminação . 
O grupo amina dos aminoácidos pode ser removido por transaminação ou por desaminação. 
Na transaminação, o grupo amina é transferido reversivelmente de uma molécula A para uma 
outra molécula B, ou seja, de um aminoácido para um cetoácido, originando um outro 
aminoácido e um outro cetoácido. Essas reações são catalisadas por enzimas transaminases ou 
aminotransferases. Existem muitas transaminases, mas as mais sonantes, pela sua 
importância clínica, são a alanina transaminase (ALT), o aspartato transaminase (AST) e 
gama glutamil transaminase (GGT) (Delvin, 2007). 
As enzimas aminoácido oxidases, por seu turno, retiram o grupo amina do composto A e fica 
livre, ou seja, não é diretamente transferido para o outro composto e o resultado é um 
cetoácido e amónio. Este fenómeno é designado desaminação oxidativa ou simplesmente 
desaminação. 
Os dois mecanismos de transferência de gruposamino descritos são cruciais para o organismo 
na síntese de aminoácidos não essenciais, fornecimento de amónio para outras vias de síntese 
e eliminação de amónio excedente. 
Baynes e Dominicczack (2015) descrevem um terceiro mecanismo de remoção do grupo amina 
de um aminoácido, segundo o qual uma enzima desidratase remove a molécula de água dos 
aminoácidos serina ou treonina, por exemplo, produzindo um intermediário instável que se 
hidrolisa espontaneamente produzindo um α- cetoácido e amónia. 
Dos três mecanismos descritos, a transaminação conta-se como a principal forma de remoção 
do grupo amina dos aminoácidos no organismo. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
118 
 
 3.3.4 Impo rtância clínica das transaminases . 
As transaminases têm um papel importante no diagnóstico de patologias. Elas indicam-nos 
(mas não determinam) a ocorrência de uma lesão que conduz à morte massiva de células num 
tecido particular quando se verifica um aumento dos seus níveis séricos. 
Caso se conheça a parte do corpo onde cada transaminase tem a sua atividade máxima, torna-
se fácil prever onde a lesão ocorreu ou onde está a ocorrer. Em condições normais, as células 
no organismo morrem por apoptose. 
Quando uma célula morre (especificamente os tecidos internos), o seu conteúdo fica exposto, 
e normalmente é encaminhado para o sangue. Em função disso, os níveis séricos de 
transaminases, como consequência da morte celular normal, já foram estabelecidos através de 
valores conhecidos como valores de referência. Quando se faz o doseamento e se verifica que os 
níveis das transaminases estão acima do limite superior dos valores de referência,33 conclui-se 
que, num tecido particular, as células estão a morrer, não apenas por apoptose, mas também 
está a ocorrer necrose. Com base nesta informação e em estrita conjugação com o historial 
clínico do paciente, pode chegar-se a um diagnóstico mais provável e tomar-se as devidas 
medidas. A morte por necrose pode ser devida a uma infeção, ao consumo de medicamentos e 
outras drogas, ao etilismo, ao cancro e erros de regulação. 
 
3.3.5 Ureo génese. 
A ureogénese é uma via metabólica de síntese de ureia que é eliminada pelos rins. O conjunto 
de reações que conduzem à síntese da ureia perfazem um ciclo, por isso conhece-se como ciclo 
da ureia ou ciclo da ornitina ou ainda ciclo de ornitina-ureia ou ciclo de Krebs– Henseleit (Ding & 
Jia, 2012). A síntese de ureia tem lugar no fígado. As primeiras duas reações da ureogénese que 
conduzem à formação da citrulina ocorrem nas mitocôndrias e as restantes até a síntese de 
ureia ocorrem no citoplasma (Delvin, 2007). 
 
 
 
 
 
33
Quando os valores estão fora do intervalo de referência nem sempre indicam lesão dos tecidos. Igualmente, 
valores dentro do intervalo de referência não excluem a ocorrência de doença. Existem vários fatores que podem 
interferir num resultado de exame laboratorial. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
119 
 
Reaçõ es do ciclo da o rnitina. 
1. Formação de carbamoil fosfato a partir de CO2, NH4
+ e H2O mediada pela enzima 
carbamoil fosfato sintase. Nesta reação são usados 2 ATP ‘s; um para permitir a 
ocorrência da reação e o outro como reserva incorporada na molécula de carbamoil. 
2. Síntese de citrulina pela condensação do carbamoil fosfato e ornitina mediada pela 
enzima ornitina carbamoil transferase. 
3. Síntese de argininosuccinato a partir da reação entre a citrulina e o aspartato mediada 
pela argininosuccinato sintase. Uma molécula de ATP sofre duas hidrólises com 
formação de AMP34. 
4. Clivagem do argininosuccinato com formação de arginina e fumarato com 
intervenção da argininosuccinase. 
5. A arginina forma a ureia e regenera a ornitina que reinicia o ciclo, reação mediada pela 
arginase. 35 
 
Nota: as reações acima descritas estão representadas na figura 30. 
 
Figura 30: reações do ciclo da ureia. Fonte: Murray, 2003. 
 
34
Quando uma molécula de ATP sofre hidrólises com formação de AMP, conta-se como duas moléculas de ATP 
envolvidas no processo. Assim, a ureogénese consome 4 ATPs. 
35
Reações descritas pelos autores Ding e Jia (2012) e Delvin (2007). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
120 
 
No tas impo rtantes: 
# A ureia é um composto nitrogenado com a fórmula (NH2)2-CO. Um dos grupos amino vem 
da desaminação do glutamato e o outro, do resultado da transaminação do aspartato. 
# O organismo humano adaptou-se a sintetizar ureia para resolver dois problemas: o de 
toxicidade do amónio e de economia de água, uma vez que o organismo perderia muita água, 
se excretasse amónio. 
# O ciclo de ornitina comunica-se com o ciclo de Krebs pela troca de substratos. O ciclo de 
Krebs fornece o oxaloacetato e o ciclo da ornitina fornece o fumarato. A natureza das reações 
entre estes dois ciclos faz-nos lembrar uma bicicleta, daí ser comum chamar-se esta interação 
de bicicleta de Krebs- Henseleit em homenagem aos cientistas que descreveram estes ciclos 
(Figura 31). 
 
Figura 31: interconexões do ciclo de Krebs e ciclo da ureia. Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 707). 
 
3.3.6 Encefalo patia hepática. 
A encefalopatia hepática é um distúrbio do sistema nervoso central decorrente de erros 
metabólicos nos hepatócitos. Como referido, o amónio é tóxico para o organismo, cabendo ao 
fígado metabolizar e eliminá-lo de forma menos tóxica. Se por qualquer motivo o fígado for 
incapaz ou deficiente nesta função, haverá uma progressiva acumulação de amónio no sangue 
e tecidos, causando sinais e sintomas característicos de patologia. Como o amónio atravessa 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
121 
 
com facilidade a barreira hematoencefálica, poderá afetar a funcionalidade do sistema 
nervoso. Quando diagnosticada, é importante não apenas eliminar os sinais e sintomas da 
doença, como também investigar e eliminar a causa da disfunção do fígado. Geralmente, a 
disfunção do fígado tem sido motivada pelo consumo de medicamentos, álcool e outras 
drogas e por infeção. 
 
3.3.7 Ciclo de alanina – glico se. 
Este ciclo é um exemplo de interação de diferentes tecidos. Também constitui um mecanismo 
de transporte de amónio a partir dos músculos até ao fígado para a síntese de ureia ou outros 
compostos nitrogenados. O esquema seguinte (Figura 32) descreve, de forma simplificada, o 
transporte de amónio através da alanina. 
 
 
Figura 32: ciclo de alanina.36 
 
3.3.8 Metabo lismo individual de amino ácido s.37 
Os aminoácidos individuais sofrem catabolismo produzindo compostos de importância 
biológica. Quando sofrem descarboxilações por meio de enzimas descarboxilases formam 
aminas respetivas. O CO2 removido do aminoácido passa por um intermediário, o grupo 
prostético pirodoxal fosfasto (PLP) e só depois é liberto ou transferido para outra molécula. 
 
36Figura adaptada de Ding e Jia (2012). 
37 A parte teórica apresentada nesta subsecção baseia-se em Ding e Jia (2012) e Delvin (2007). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
122 
 
Por exemplo o glutamato, quando descarboxilado origina a amina ácido aminobutírico; o 
triptofano origina serotonina; a histidina origina histamina, um vasodilatador; a cisteína 
origina a taurina, que é um componente essencial para a síntese de ácido/sais biliares. A 
arginina e a metionina podem ser descarboxiladas formando precursores da síntese de 
poliaminas: a espermina e a espermidina. Dois resíduos de cisteína unem-se para formar a 
cistina. 
Os aminoácidos podem estar envolvidos em outras reações: a fenilalanina é hidroxilada pela 
fenilalanina hidroxilase, originando a tirosina. Quando um indivíduo tem defeito genético 
em produzir a enzimafenilalanina hidroxilase, a fenilalanina segue uma outra via que conduz 
à produção do ácido fenilpirúvico que, quando acumulado no sangue, cria a condição 
patológica conhecida como fenilcetonúria, PKU. Esta doença provoca a intoxicação do 
sistema nervoso. O diagnóstico pode ser feito, nos bebés, logo à nascença. A partir de então, 
deve ser evitado o suprimento de dietas ricas em fenilalanina e potenciar dietas ricas em 
tirosina. 
A tirosina está envolvida na síntese tanto da melanina e hormonas da tiroide, Triodotironina 
(T3) e Tetraiodotironina (T4), quanto das catecolaminas (dopamina, epinefrina e 
norepinefrina). As hormonas da tiroide estimulam o metabolismo de carboidratos, proteínas, 
lípidos e síntese de RNA. 
Nos melanócitos, a tirosina pode ser catabolizada por intermédio da tirosinase, produzindo 
Dopa, que por meio de descarboxilação, produz melanina, com influência de raios 
ultravioleta. O albinismo é resultado de problemas na síntese de tirosinase. 
A Dopa originada a partir de tirosina pode ser convertida em dopamina através da tirosina 
hidroxilase. A dopamina pode então ser usada para produzir epinefrina e norepinefrina. A 
doença de Parkinson resulta da deficiência na produção de dopamina. 
A tirosina transaminase converte a tirosina em ácido p-hidroxifenilpirúvico, um precursor do 
ácido homogentísico também conhecido como alcapton. O alcapton é quebrado formando o 
ácido fumárico e acetoacético. A deficiência da enzima ácido homogentísico oxidase pode 
conduzir à alcaptonúria. 
 
3.3.a. Questõ es. 
1. Pool de aminoácidos pode ser entendido como o conjunto de aminoácidos livres num 
organismo num determinado momento. Existem processos que podem diminuir a 
quantidade de aminoácidos nesse conjunto. 
Q1: mencione esses processos e descreva um à sua escolha. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
123 
 
2. O ciclo do ácido cítrico e o da ureia foram descritos pelo cientista Hans Adolph Krebs. 
As reações bioquímicas envolvidas nestas vias metabólicas, quando descritas, fazem-
nos lembrar o formato de uma bicicleta (bicicleta de Krebs). 
Q1: mostre a referida bicicleta usando as principais reações dos processos. 
Q2: mencione os principais pontos de encontro entre as duas vias metabólicas. 
3. Descreva, com detalhes, o mecanismo da glutamina e da alanina e a sua importância. 
4. O ciclo de Cori e o de Cahill funcionam na base do mesmo princípio bioquímico. Faça 
uma comparação (semelhanças e diferenças) entre eles e diga o nome do processo em 
cada uma das reações que fazem os ciclos. 
5. A equação da reação seguinte (Figura 30) representa um fenómeno fundamental em 
seres vivos. Observe atentamente a equação e faça a descrição do fenómeno acima 
referido. 
 
Figura 33: Fonte desconhecida. 
A figura acima serve para elucidar o mecanismo de síntese de aminoácidos por meio da 
transaminação. 
6. O azoto obtido a partir da alimentação entra na constituição de várias biomoléculas no 
organismo. Considere um indivíduo que tem, por preferência, uma dieta rica em 
proteínas. 
Q1: O que se espera no organismo deste sobre o metabolismo de aminoácidos? 
7. O azoto tem um papel indispensável no organismo. Entretanto, o excedente nos 
diferentes tecidos deve ser encaminhado principalmente ao fígado para a 
metabolização e a sua posterior eliminação numa forma menos tóxica e que economiza 
água. 
Q1: explique o mecanismo da excreção do NH4
+ no organismo. 
8. Da degradação de aminoácidos no organismo humano liberta-se amónio e uma cadeia 
carbonada. Explique, com detalhes, o destino destes metabólitos. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
124 
 
9. A partir dos compostos da coluna 1 (cetoácidos), são sintetizados certos aminoácidos 
da coluna 2. Preencha a tabela seguinte tomando em consideração a informação dada: 
Ceto ácido s Amino ácido pro duzido 
α-cetoglutarato 
 Oxaloacetato 
Piruvato 
 
10. As transaminases têm uma importância fundamental no diagnóstico, prognóstico, 
confirmação e acompanhamento de doenças. Que informações nos dão os níveis fora e 
dentro dos valores de referência das transaminases AST, ALT e GGT? 
11. Transaminases e desaminases são enzimas envolvidas no metabolismo de 
aminoácidos. 
Q1: faça uma comparação (01 semelhança e 02 diferenças) dos processos de transaminação 
e desaminação e diga o significado biológico destes processos. 
12. Ureogénese é o processo que conduz à síntese de ureia, uma via eficaz de eliminação 
de amónio pelo organismo. Como qualquer via metabólica, ela deve ser regulada. A 
regulação pode ser rápida ou lenta. 
Q1: explique como é feita a regulação lenta da ureogénese. 
13. As transaminases têm uma importância fundamental no diagnóstico, prognóstico e 
confirmação de doenças. 
Q1: que informações nos dão os níveis fora e dentro dos valores de referência das 
transaminases AST, ALT e GGT? 
14. O amónio deve ser transportado dos tecidos e eliminado. 
Q1: descreva, com detalhes, o mecanismo da glutamina e da alanina e a sua 
importância bioquímica. 
15. O paciente X foi submetido a uma série de exames e dos parâmetros medidos, 
constatou-se que os níveis séricos da transaminase ALT estão fora do valor de 
referência. 
Q1: que informação esse dado nos pode fornecer em relação à saúde do indivíduo? 
16. As transaminases têm uma importância fundamental no diagnóstico, prognóstico e 
confirmação de doenças. 
Q1: que informações nos dão os níveis fora e dentro dos valores de referência das 
transaminases AST, ALT e GGT? 
17. O amónio deve ser transportado dos tecidos e eliminado. 
Q1: descreva, com detalhes, o mecanismo da glutamina e da alanina e a sua 
importância bioquímica. 
 
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3.3.b . Esco lha múltip la. 
3.3.b .1 Digestão e abso rção de b io mo léculas. 
1. Suco s digestivo s são substâncias pro duzidas: 
a. Nas mucosas intestinais e contêm enzimas que catalisam a degradação de biomoléculas. 
b. No estômago e têm o papel de metabolizar biomoléculas. 
c. No trato digestivo e contêm enzimas que catalisam a degradação de biomoléculas. 
d. No trato estomacal e contêm enzimas que catalisam a degradação de biomoléculas. 
 
2. A digestão de líp ido s o co rre co m meno r e maio r intensidade: 
a. Na boca, estômago e intestino. 
b. No estômago. 
c. No intestino. 
d. No fígado. 
 
3. O resultado do processo digestivo de glicogénio, proteínas e líp ido s é, respetivamente: 
a. Polipeptídeos, aminoácidos e ácidos gordos. 
b. Ácidos gordos, monossacarídeos e aminoácidos. 
c. Monossacarídeos, aminoácidos e ácidos gordos. 
d. Monossacarídeos, glicerol e ácidos gordos. 
 
4. A afirmação inco rreta so bre a digestão e abso rção de mo léculas é: 
a. Proteínas e glícidos digeridos são absorvidos através de microvilosidades. 
b. Monossacarídeos digeridos são absorvidos através de microvilosidades. 
c. Lípidos e proteínas digeridos são absorvidos através de microvilosidades. 
d. Eletrólitos não sofrem digestão e são absorvidos através de microvilosidades. 
 
5. So bre digestão e abso rção de b io mo léculas é inco rreto afirmar que: 
a. Proteínas e maltose digeridas são absorvidas através de microvilosidades. 
b. Polissacarídeos digeridos são absorvidos através de microvilosidades. 
c. Lípidos e proteínas digeridos são absorvidos através de microvilosidades. 
d. Eletrólitos sofrem digestão e são absorvidos através de microvilosidades. 
 
6. A sequência co rreta de enzimas pro teo líticas do estô mago , bo ca e intestino é: 
a. Pepsina → amilase salivar → tripsina. 
b. Pepsina → carboxipeptidases → tripsina. 
c. Pepsina → lipase gástrica → quimotripsina. 
d. Nenhuma das alternativas. 
 
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7. Uma enzima catalisa a hidrólise de um po lipeptídeo hipo tético , P, co m 79 unidades 
mo noméricas, do qual se retira apenas umamino ácido . O remanescente número de 
ligaçõ es peptídicas no po lipeptídeo em causa é : 
a. 78. 
b. 77. 
c. 80. 
d. 79. 
 
8. As enzimas proteolíticas são agrupadas em duas grandes classes: endo peptidases e 
exo peptidases. A alínea que reúne apenas o grupo de exo peptidases é: 
a. Carboxipeptidases e aminopeptidases. 
b. Elastase, carboxipeptidase, pepsina e tripsina. 
c. Carboxipeptidases, aminopeptidases e gastrina. 
d. Gastrina e elastase. 
 
9. A classe de exo peptidases é assim dita po rque as enzimas: 
a. Clivam polipeptídeos no interior da sua cadeia. 
b. Clivam polipeptídeos no exterior da sua cadeia. 
c. Clivam polipeptídeos no interior da sua cadeia na extremidade C – terminal. 
d. Clivam polipeptídeos no interior da sua cadeia na extremidade N – terminal. 
 
10. O HCl pro duzido no estô mago ajuda, entre o utras funçõ es, a: 
a. Desnaturar proteínas para facilitar a sua digestão . 
b. Ativar a amílase salivar para facilitar a digestão de açúcares. 
c. Neutralizar o conteúdo ácido que vem da boca. 
d. Regular o pH sanguíneo evitando um quadro de acidose. 
 
 
11. Que alternativa agrupa mo léculas resultantes de um pro cesso catabó lico ? 
a. Bases azotadas, aminoácidos, CO2 e acetil-CoA. 
b. Ácidos gordos, proteínas, polissacarídeos e ácidos nucleicos. 
c. Nucleotídeos, fosfolípidos e polissacarídeos. 
d. Aminoácidos, proteínas, monossacarídeos e dissacarídeos. 
 
12. Após a ingestão de uma fatia de pão, as reações bioquímicas que se seguem são: 
a. Predominantemente enzimáticas. 
b. Predominantemente anabólicas. 
c. Predominantemente catabólicas. 
d. Predominantemente anfibólicas. 
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13. Em relação à taxa do metabolismo num indivíduo com 65 anos de idade verifica-se o 
seguinte: 
a. O catabolismo ˃ anabolismo. 
b. O catabolismo ˂ anabolismo. 
c. O catabolismo = anabolismo. 
d. A energia de reagentes ˃ energia de produtos. 
 
14. Num indivíduo de 13 anos de idade, a taxa metabólica observável pode ser descrita como: 
a. Catabolismo ˃ anabolismo. 
b. Catabolismo ˂ anabolismo. 
c. Catabolismo = anabolismo. 
d. Anabolismo ˃ ciclo metabólico. 
 
15. O ambiente estomacal é ácido devido ao HCl. Ao administrar-se Al (OH)3 a um paciente 
espera-se que: 
a. Haja neutralização pela formação de um sal entre as duas espécies químicas. 
b. Haja destruição do HCl normalizando a acidez. 
c. O bicarbonato (HCO3
-) neutralize a acidez do estômago normalizando o ambiente. 
d. A pepsina seja ativada para hidrolisar as proteínas. 
 
16. Carbo xipeptidases catalisam a reação de : 
a. Degradação de oligopeptídeos nos correspondentes aminoácidos. 
b. Degradação de proteínas nos correspondentes aminoácidos. 
c. Estabelecimento de ligações peptídicas entre aminoácidos. 
d. Degradação de polipeptídeos nos correspondentes aminoácidos. 
 
17. Co nstituem mo léculas resultantes do pro cesso digestivo de glícido s: 
a. Monossacarídeos, mono péptidos, dissacarídeos e trissacarídeos. 
b. Dissacarídeos, glicolípidos e trissacarídeos. 
c. Oligossacarídeos, dissacarídeos e monossacarídeos. 
d. Glicolípidos, oligopeptídeos e monossacarídeo . 
 
18. A o rdem crescente de mo léculas resultantes do pro cesso digestivo de pro teínas é: 
a. Oligopeptídeos, tripeptídeos e dipeptídeos. 
b. Dipeptídeos, tripeptídeos e oligopeptídeos. 
c. Oligossacarídeos, dissacarídeos e monossacarídeos. 
d. Glicolípidos, oligopeptídeos e monossacarídeos. 
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19. A alínea que agrupa apenas alteraçõ es resultantes do metabo lismo de glícido s é: 
a. Hiperglicemia, hipoglicemia e dislipidemia. 
b. Hipertrigliceridemia, hipercolesterolemia e hipoglicemia. 
c. Hipoglicemia e hiperglicemia. 
d. Glicólise e gliconeogénese. 
 
20. No período pós-prandial, muitas mo dificaçõ es têm lugar no o rganismo humano . Po r 
exemplo , verifica-se: 
a. Diminuição de níveis de glicose circulante. 
b. Aumento de níveis de corpos cetónicos. 
c. Aumento de níveis de glicose circulante. 
d. Diminuição de corpos cetónicos. 
 
3.3.b .2 Metabo lismo do s glícido s. 
1. A glicose absorvida nos enteró cito s vai ser fo sfo rilada no s hepató cito s. O pro duto 
fo rmado pode seguir diferentes vias metabólicas. Para a glicose sair das células hepáticas 
precisa da intervenção da: 
a. Glicose-6-fosfatase. 
b. Glicose-6-fosfato. 
c. Glicose fosforilase. 
d. Glicogénio sintase. 
 
2. Em co ndiçõ es de hipo xia, a glico se na glicó lise o u via de Embden-Meyerho f é: 
a. Parcialmente oxidada produzindo piruvato que entra no ciclo dos ácidos tricarboxílicos. 
b. Totalmente oxidada produzindo piruvato que entra no ciclo dos ácidos tricarboxílicos. 
c. Totalmente oxidada e vai para a via das fermentações onde gera acido láctico . 
d. Parcialmente oxidada e vai para a via das fermentações gerando compostos ricos em 
energia. 
 
3. A o xidação da glico se em co ndiçõ es aeró b icas difere da o xidação em co ndiçõ es 
anaeró b icas: 
a. Por gerar muita energia usada nos processos fisiológicos. 
b. Por gerar pouca energia usada nos processos fisiológicos. 
c. Normalmente não existe diferença entre as duas condições porque a glicose oxidada é a 
mesma. 
d. Por ser a que usa mais energia comparativamente às condições anaeróbicas. 
 
 
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4. Em co ndiçõ es anaeró b icas, o NADH + H+pro duzido é usado para: 
a. Receber eletrões aquando da conversão de piruvato em lactato . 
b. Ceder eletrões aquando da conversão de piruvato em lactato . 
c. Receber eletrões aquando da conversão de piruvato em acetil-CoA. 
d. Ceder eletrões aquando da conversão de piruvato em acetil-CoA. 
 
33. Em situação de défice de O 2 o piruvato pro duzido na glicó lise deve: 
a. Ser convertido a ácido láctico ou a etanol. 
b. Ser convertido a ácido láctico e etanol. 
c. Ser usado para produzir acetil-CoA. 
d. Dependendo da situação pode seguir outra via metabólica. 
 
5. A glicólise é uma via metabólica para a produção de energia. Assim, não constitui objetivo 
desta: 
a. Produzir oxalacetato que vai ser usado no ciclo de Krebs para a produção de energia. 
b. Produzir energia metabólica sob a forma de ATP. 
c. Produzir piruvato como produto final que será metabolizado por outras vias metabólicas. 
d. Produzir moléculas de NADH. 
 
6. O processo de síntese de glicose, na célula, a partir de compostos não açúcares designa-se: 
a. Glicogenólise e ocorre com mais intensidade no fígado . 
b. Neoglicólise e ocorre com mais intensidade no fígado . 
c. Gliconeogénese e ocorre com mais intensidade no cérebro . 
d. Gliconeogénese e ocorre com mais intensidade no fígado. 
 
7. A glicó lise e a glico neo génese são vias metabó licas rigo ro samente co ntro ladas: 
a. Para evitar uma situação de falta de significado para a célula. 
b. Para que elas ocorram simultaneamente poupando a energia da célula. 
c. Para evitar que enzimas sejam desnaturadas. 
d. Para garantir a formação de ATP. 
 
8. A gliconeogénese e a glicólise não devem decorrer ao mesmo tempo, o u pelo meno s, no 
mesmo ritmo . A glico neo génese é ativada quando : 
a. O Quociente ATP/ADP é maior. 
b. O Quociente ATP/ADP é menor. 
c. A intensidade de degradação de TAG é menor. 
d. O quociente ATP/ADP é nulo. 
 
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9. O glico génio é uma reserva de energia no s animais e a sua síntese de novo: 
a. É feita a partir de uma enzima chamada glicogenina. 
b. É feita a partir de um núcleo de glicogénio de cadeia curta. 
c. É feita a partir de um resíduo de glicina da glicogenina. 
d. É feita a partir da glicogenina num resíduo de tirosina. 
 
10. O glicogénio e o amido são reservas de energia. O glicogénio difere do amido pelo facto 
de: 
a. A glicose possuir muitas ramificações comparativamente ao amido. 
b. O amidopossuir menos ramificações comparativamente ao glicogénio . 
c. O glicogénio não ter ramificações e o amido ter. 
d. Não existe diferença entre os dois, pois possuem a mesma quantidade de ramificações. 
 
11. Sobre o glicogénio muscular (GM) e hepático (GH), não constitui verdade afirmar que: 
a. O GH mantém níveis de glicose no sangue por retirar excesso de glicose circulante. 
b. Os níveis de GH variam com as refeições. 
c. O GM mantém níveis de glicose no sangue por retirar excesso de glicose circulante. 
d. O GM é usado em resposta a hipoglicemia. 
 
12. A glico genó lise é um fenó meno cuja o co rrência depende: 
a. Da necessidade do organismo em produzir reservas de energia. 
b. Da deficiência de glicogénio no organismo. 
c. Da deficiência de glicose circulante. 
d. Da elevação de níveis de glicose no sangue. 
 
13. Co nsidere as afirmaçõ es seguintes: I – Síntese de glico se a partir de p iruvato ; II – 
Produção de piruvato a partir de glicose e III – Dispo nib ilização de glico se a parir de 
po lissacarídeo . As definiçõ es I, II e III co rrespo ndem, respet ivamente, à: 
a. Gliconeogénese, glicólise e glicogénese. 
b. Gliconeogénese, glicólise e glicogenólise. 
c. Glicólise, glicogenólise e gliconeogénese. 
d. Gliconeogénese, glicogenólise e glicólise. 
 
14. As glicogenoses são um grupo de patologias resultantes de alterações no metabolismo de: 
a. Glicogenólise. 
b. Glicogénio. 
c. Glicose. 
d. Genes. 
 
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15. Os seres humano s bem co mo o utro s animais armazenam açúcar so b a fo rma de 
glico génio . O que aco nteceria se armazenassem mo nó mero s de glico se? 
a. Haveria uma tendência contínua para a água entrar dentro das células provocando uma 
osmolaridade perigosa. 
b. Haveria uma tendência contínua para a água sair do interior das células criando uma 
osmolaridade perigosa. 
c. Haveria uma tendência contínua para a água entrar no interior das células. 
d. Haveria uma tendência contínua para a água sair do interior das células. 
 
16. Em situações de jejum ou intervalo entre as refeições, o organismo mo biliza glico génio 
armazenado . A o rdem co rreta de enzimas envo lvidas nessa ação é: 
a. Glicogénio sintase → glicose-6-fosfatase → enzima desramificadora → enzima 1,6 
glicosidase. 
b. Glicogénio fosforilase → enzima desramificadora → fosfoglicomutase → enzima 1,6 
glicosidase. 
c. Glicogénio fosforilase → enzima desramificadora → transferase → enzima 1,6 
glicosidase 
d. Enzima 1-6 glicosidase → glicogénio fosforilase → transferase. 
 
17. Numa mo lécula de glicogénio com n resíduos de glicose, o número de extremidades não 
reduto ras é dado po r: 
a. Número de extremidades redutoras + 1. 
b. Extremidade redutora + extremidades não redutoras – 1. 
c. Número de ramificações + 1. 
d. N= n2. 
 
18. Observe com atenção a figura a seguir (Figura 34). Refira-se que a mesma permite ilustrar 
a relação entre a glicó lise e a glico neo génese. 
* Nesta figura, onde se lê ―Frutose-1-6-fosfato‖, deve ler-se Frutose-1-6-bisfosfato. 
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Figura 34: Fonte desconhecida. 
 
17.1. As reaçõ es na figura acima: 
a. Mostram a síntese de glicerol que será usado na síntese de novos TAG lipólise. 
b. Mostram a gliconeogénese. 
c. Mostram a glicerogénese. 
d. Mostram a síntese do ácido fosfatídico e a síntese de novos TAG na lipogénese. 
 
19. Observe atentamente a figura abaixo (Figura 35). A mesma permite ilustrar a relação 
entre a glicó lise e a glico neo génese. 
* Nesta figura, onde se lê ―Frutose-1-6-fosfato‖, deve ler-se Frutose-1-6-bisfosfato. 
 
Figura 35: Fonte desconhecida. 
 
 
 
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18.1 .O sentido inverso das reaçõ es na figura a seguir ilustra a: 
a. Glicólise. 
b. Neoglicogénese. 
c. Síntese de ácido fosfatídico e síntese de novos TAG na lipogénese. 
 d. Síntese de glicerol e consequente síntese de novos TAG lipólise. 
 
20. O destino do s mo no ssacarídeo s fo sfo rilado s depende: 
a. Do tipo de célula em causa. 
b. Da necessidade energética do organismo. 
c. Do tipo de célula e da necessidade energética do organismo. 
d. Da quantidade de monossacarídeos desfosforilados. 
 
21. A glico se po de ser po limerizada fo rmando glico génio . Este em seguida é: 
a. Armazenado apenas no fígado e músculo. 
b. Armazenado apenas no fígado. 
c. Armazenado apenas no músculo. 
d. Armazenado em qualquer célula em diferentes proporções. 
 
22. Atente na figura que segue (Figura 36). Ela permite o entendimento da co nstituição do 
glico génio . 
 
Figura 36: Fonte desconhecida. 
 
21.1.Co nsidere a figura a seguir: 
a. A molécula representada tem 3 extremidades redutoras e 0 não – redutora. 
b. A molécula representada tem 2 extremidades redutoras e 1 não – redutora. 
c. A molécula representada tem 0 extremidades redutoras e 3 não – redutoras. 
d. A molécula representada tem 1 extremidade redutora e 2 não – redutoras. 
 
 
 
 
 
 
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23. A partir da figura do número 22, sobre ―constituição do glicogénio‖, a (s) extremidade (s) 
redutora (s) e não - redutora (s) é (são), respetivamente, representada (s) pelos número s: 
a. 3 →1 e 2. 
b. 3 →2 e 1. 
c. 2 e 1→3. 
d. 1 e 3→2. 
 
24. Os açúcares representado s pelas letras A, B e C da figura abaixo (Figura 37) são , 
respetivamente: 
a. Glicogénio, glicose e sacarose. 
b. Lactose, glicose e manose. 
c. Lactose, galactose e glicose. 
d. Frutose, glicose e galactose. 
 
 
Figura 37: estruturas de dissacarídeos e 
monossacarideos (Adaptado de Artilheiro (2012, p. 
42)). 
25. Da reação química entre as moléculas representadas pelas letras A e B (Figura 38) resulta: 
a. Na formação de frutose. 
b. Na formação de maltose. 
c. Na formação de glicogénio. 
d. Na formação de lactose. 
 
Figura 38: estruturas de monossacarídeos. 
Adaptado de Artilheiro (2012, p. 42). 
 
 
 
 
C 
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26. A alternativa que mostra corretamente parte das reações da biossíntese do glico génio é: 
a. Glucose-6-fosfato+ UTP → UDP-glicose+ glicogénio →[glicogénio] n+1 + UDP. 
b. Glucose-6-fosfato → Glicose-1-fosfato + UTP → UDP-glicose+ glicogénio 
→[glicogénio] n-1 + UDP. 
c. Glucose-6-fosfato→glicose-1-fosfato + UTP → UDP-glicose+ glicogénio →[glicogénio] 
n+1 + UDP. 
d. Glicose-1-fosfato →Glucose-6-fosfato + UTP → UDP-glicose+ glicogénio →[glicogénio] 
n+1 + UDP. 
 
 
27. Evento s da glico genó lise estão co rretamente representado s na alínea: 
a. [Glicose] n+ Pi → [Glicose] n-1 + Glucose-6-fosfato →Glucose-1-fosfato. 
b. [Glicose] n+ Pi → [Glicose] n+1 + Glucose-1-fosfato → Glucose-6-fosfato. 
c. Glucose-6-fosfato → Glucose-1-fosfato → [Glicose] n+ Pi → [Glicose] n-1. 
d. [Glicose] n+ Pi → [Glicose] n-1 + Glucose-1-fosfato → Glucose-6-fosfato. 
 
28. Observe a figura abaixo (Figura 39). Uma parte desta figura mo stra o s precurso res da 
síntese do representante do s fo sfo líp ido s. 
 
Figura 39: Fonte desconhecida (Adaptada). 
* Nesta figura, onde se lê ―Frutose-1-6-fosfato‖, deve ler-se Frutose-1-6-bisfosfato. 
 
 
 
 
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28.1. Em condições de excesso energético, o organismo po de usar a mo lécula representada 
acima pela letra B para pro duzir o ácido fo sfatídico . Tal fenó meno : 
a. Constitui o princípio da degradação de TAG. 
b. Constitui o princípio da síntese de TAG. 
c. Constitui o princípio da glicólise. 
d. Constitui o princípio da gliconeogénese. 
 
29. Na fase preparató ria da glicó lise são gasto s: 
a. 2 ATP para fosforilar a glicose-6-fosfato. 
b. 2 ATP para fosforilar glicose e frutose. 
c. 1 ATP para fosforilar a glicose e frutose. 
d. 2 ATP para fosforilar a glicose.30. O pro cesso de o xidação da glico se em anaero b io se remete ao o rganismo : 
a. A usar elevado número de moles de ATP para metabolizar a glicose. 
b. A usar elevado número de moles de glicose com limitados ATP produzidos. 
c. A usar baixo número de moles de glicose com limitados ATP produzidos. 
d. A usar baixo número de moles de glicose e com elevados ATP produzidos. 
 
31. Na glicó lise anaeró b ica o co rre a quebra de: 
a. Glicose com produção de piruvato nas mitocôndrias. 
b. Glicose nas mitocôndrias com produção de piruvato e lactato nas mitocôndrias. 
c. Glicose no citosol com produção de piruvato no citosol. 
d. Glicose no citosol com produção de piruvato e lactato nas mitocôndrias. 
 
32. Na o btenção de energia, a equação que ilustra co rretamente a glicó lise é: 
a. Glicose + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi→ 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H2O. 
b. Glicose + 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H2O→ 2 NAD
+ + 2 ADP + 2 Pi. 
c. Glicose + 2 ADP + 2 Pi→ 2 NADH + 2 piruvato + 2 ATP + 2 H2O. 
d. Glicose + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 Pi→ 2 NADH + 4 piruvato + 2 ATP + 2 H2O. 
 
33. No decurso da glicó lise, mo léculas de: 
a. NADH são usadas para captar eletrões gerados e depois convertidos a NAD+. 
b. NAD+ captam eletrões gerados e se convertem a NADH. 
c. NADH são usadas para captar eletrões gerados e depois convertidos a piruvato . 
d. NAD+ são usadas para captar eletrões gerados e depois convertidos a piruvato . 
 
 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicose
https://pt.wikipedia.org/wiki/NAD
https://pt.wikipedia.org/wiki/Adenosina_difosfato
https://pt.wikipedia.org/wiki/Fosfato
https://pt.wikipedia.org/wiki/NADH
https://pt.wikipedia.org/wiki/Piruvato
https://pt.wikipedia.org/wiki/Adenosina_tri-fosfato
https://pt.wikipedia.org/wiki/%C3%81gua
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicose
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34. Na glicó lise, apó s a cisão da fruto se1,6 b isfo sfato o (a): 
a. Gliceraldeido-3-fosfato deve obrigatoriamente ser isomerizado a dihidroxicetona fosfato . 
b. Dihidroxicetona fosfato deve obrigatoriamente ser isomerizada a gliceraldeido-3-fosfato. 
c. Frutose -6-fosfato deve obrigatoriamente ser isomerizada a Gliceraldeido-3-fosfato. 
d. Dihidroxicetona fosfato deve obrigatoriamente ser isomerizada a frutose-6-fosfato. 
 
35. Dihidroxicetona fosfato e Gliceraldeido-3-fosfato fo rmado s pela cisão de fruto se 1 -6 
b isfo sfato são : 
a. Cetose e aldose respetivamente. 
b. Aldose e cetose respetivamente. 
c. Ambas trioses são cetoses. 
d. Ambas trioses são aldoses. 
 
36. A entrada de o utro s mo no ssacarídeo s na via glico lítica é indicativo que: 
a. A disponibilidade da glicose é limitada. 
b. Estes estão em níveis elevados na célula. 
c. Estes estão em níveis baixos na célula. 
d. A glicólise está temporariamente inibida. 
 
37. Fermentação e gliconeogénese estão corretamente representadas em direção única, na 
alínea: 
a. Lactato → glicose e glicose → lactato. 
b. Glicose → lactato e glicose ← lactato. 
c. Lactato → glicose e lactato ← glicose. 
d. Lactato ↔ glicose e lactato → glicose. 
 
38. Da reaçãoC6 H12O6 + C6H12O6 produzem-se H2O e C12H22O11. A reação co rrespo nde a um 
fenó meno que: 
a. Ocorre em animais e é pré-absortivo. 
b. Ocorre em animais e é pós-absortivo. 
c. Ocorrem em animais e é pré-digestivo. 
d. Ocorre em animais e é digestivo. 
 
39. Na glicó lise, po r cada trio se envo lvida pro duz -se: 
a. 2 Moléculas de ATP e 1 NAD+. 
b. 2 Moléculas de ATP e 1 NADH. 
c. 2 Moléculas de ATP e 2 NADH. 
d. 4 Moléculas de ATP e 2 NADH. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
138 
 
40. No processo de obtenção de energia, constituem alguns dos produtos da oxidação parcial 
de C6H12O6: 
a. CO2 eO2. 
b. CO2 e FADH2. 
c. CO2 e lactato. 
d. O2 e ATP. 
 
41. Na reação 38 seguinte: 
 
a. Ocorreu a oxidação do fosfoenolpiruvato. 
b. Ocorreu a redução do fosfoenolpiruvato. 
c. Ocorreu a desfosforilação do piruvato. 
d. Ocorreu a fosforilação do piruvato. 
 
42. As vias metabólicas que conduzem à oxidação completa da glico se estão co rretamente 
o rdenadas na alínea: 
a. Glicólise → Fermentação láctica → Ciclo de Krebs → Cadeia respiratória. 
b. Glicólise → Ciclo de Krebs → Cadeia respiratória. 
c. Glicólise → Fermentação láctica → Cadeia respiratória. 
d. Glicólise → Acetil-CoA → Ciclo de Krebs → Coenzimas → Cadeia respiratória. 
 
43. As vias metabólicas envolvidas na oxidação parcial da glicose estão agrupadas na alínea: 
a. Glicólise, fermentação láctica, Ciclo de Krebs, Cadeia respiratória. 
b. Glicólise, fermentação láctica, Cadeia respiratória. 
c. Glicólise, fermentação alcoólica. 
d. Glicólise, Acetil-CoA, Ciclo de Krebs. 
 
44. A glicose é quebrada formando piruvato s. Para estas mo léculas entrarem no ciclo de 
Krebs: 
a. As moléculas de piruvato devem reagir com o acetil-CoA. 
b. As moléculas de piruvato devem ser descarboxiladas. 
c. As moléculas de piruvato devem ser carboxiladas. 
d. As moléculas de piruvato devem ser carboxiladas para reagir com citrato . 
 
 
38 Fonte: http://slideplayer.com.br/slide/397992/ 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
139 
 
45. Um do s principais produtos da glicólise é o p iruvato que em co ndiçõ es aeró b ias deve 
entrar no ciclo de Krebs. Assim, a mo lécula que serve de elo de ligação entre as duas vias 
metabó licas é: 
a. Acetil-CoA. 
b. Piruvato. 
c. Coenzimas reduzidas. 
d. Glicose. 
46. O ciclo do ácido cítrico é uma rota central para a recuperação de energia a partir de vário s 
co mbustíveis metabólicos. Neste, o co rreto fluxo de co mpo sto s até reiniciá -lo está 
apresentado em: 
a. C4→ C6 → C5 → C4 → C2. 
b. C2→ C6 → C5 → C4 → C4. 
c. C6→ C5→ C4→ C4 → C6. 
d. C6→ C5→ C4→ C4 → C5. 
 
47. As substâncias pro duzidas no ciclo de Krebs são fundamentalmente: 
a. Coenzimas oxidadas que serão enviadas para a cadeia transportadora de eletrões. 
b. Coenzimas reduzidas que serão enviadas para a cadeia transportadora de eletrões. 
c. Enzimas oxidadas que serão enviadas para a cadeia transportadora de eletrões. 
d. Moléculas de acetil-CoA que reagirão com oxalacetato para formar citrato . 
 
48. Qual o destino do s NADH e FADH2 pro duzido s no ciclo de Krebs? 
a. Na cadeia respiratória onde serão reduzidas para síntese de ATP. 
b. Na cadeia respiratória onde serão oxidadas para síntese de ATP. 
c. Na glicólise onde são descarboxiladas para síntese do acetil-CoA. 
d. No complexo I onde são carregadas de hidrogénios. 
 
49. As co enzimas FADH2 e NADH diferem entre si pelo facto de: 
a. O NADH entrar pelo complexo I e libertar 6H+ e FADH2pelo Complexo II e libertar 
10H+. 
b. O FADH2entrar pelo complexo II e libertar 10H
+ e NADH pelo Complexo II e libertar 
6H+. 
c. O NADH entrar pelo complexo I e libertar 10H+ e FADH2 pelo Complexo II e libertar 
6H+. 
d. O FADH2entrar pelo complexo I e libertar 10H
+ e NADH pelo Complexo IIe libertar 
6H+. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
140 
 
50. A respiração celular é um fenómeno bioquímico que garante a pro dução de energia. Há 
três etapas: a glicólise, ciclo de Krebs e cadeia transportado ra de eletrõ es. A etapa co m 
baixo rendimento energético é: 
a. A fosforilação oxidativa. 
b. O ciclo de Krebs. 
c. A glicólise. 
d. A glicose. 
 
51. A respiração celular é um fenómeno bioquímico que garante a produção de energia. Qual 
das equaçõ es de reaçõ es representa resumidamente esse pro cesso ? 
a. NAD+ →NADH + H+ + ATP. 
b. 6CO2+6H2O+Energia →C6H12O6+6O2. 
c. C6H12O6+6O2 →6CO2+6H2O+Energia. 
d. ADP+Pi +Energia →ATP+H2O. 
 
52. A sequência co rreta que ilustra pro cesso s para a pro dução de energia a partir de 
carbo idrato s no o rganismo humano é: 
a. ATP → ciclo de Krebs → Cadeia transportadora de eletrões→ Glicólise. 
b. Glicose → ciclo de Krebs →ATP. 
c. Glicose →ATP → ciclo de Krebs → Cadeia transportadora de eletrões. 
d. Glicólise → ciclo de Krebs → Cadeia transportadora de eletrões. 
 
53. No pro cesso de pro dução de energia no ciclo de Krebs são geradas: 
a. Moléculas de NAD e FAD reduzidas, CO2, ATP. 
b. Moléculas de NAD oxidadas, FADH, CO2, ATP. 
c. Moléculas de NAD reduzidas, FADH oxidadas, CO2, ATP. 
d. Moléculas de NAD e FAD oxidadas, CO2, ATP. 
 
54. Apesar de se pro duzir ATP 39 no ciclo de Krebs o o b jetivo fundamental deste é: 
a. Produzir coenzimas oxidadas que serão usadas na síntese de ATP. 
b. Produzir coenzimas oxidadas que serão usadas na síntese de ADP. 
c. Produzir coenzimas reduzidas que serão usadas na síntese de ATP. 
d. Produzir energia para funções vitais. 
 
 
 
 
39
Realmente trata-se de moléculas de GTP. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
141 
 
55. Uma das diferenças entre a glicó lise e ciclo de Krebs é o facto de: 
a. Na glicólise produzir-se FADH e NADH. 
b. No ciclo de Krebs não se produzir NADH. 
c. Na glicólise não se produzir FADH. 
d. Na glicólise produzir-se ATP e no ciclo de Krebs não. 
 
56. A fo sfo rilação o xidativa o co rre no sentido de fo rmar energia. Nesse pro cesso : 
a. FAD é convertida a FAD +para a síntese de ADP. 
b. ADP + Pi é convertido a ATP + CO2. 
c. FADH2 é convertida a FAD +para a síntese de ATP. 
d. FAD é convertida a FADH2 em para a síntese de ATP. 
 
57. A pro po sição que é co rreta so bre a cadeia transpo rtado ra de eletrõ es é: 
a. Coenzimas reduzidas voltam a ser reoxidadas na glicólise e ciclo de Krebs. 
b. Coenzimas oxidadas nesta etapa voltam a ser reduzidas na glicólise e ciclo de Krebs. 
c. Coenzimas oxidadas formam ATP na glicólise e ciclo de Krebs. 
d. Coenzimas reduzidas formam ATP na glicólise e ciclo de Krebs. 
 
58. Co enzimas presentes no pro cesso de respiração celular tem a função principal de: 
a. Captar eletrões gerados até a ATP sintase por ser aceitador final. 
b. Captar eletrões gerados até a ubiquinona como aceitador final. 
c. Captar eletrões até ao oxigénio por este ser o aceitador inicial. 
d. Captar eletrões até ao oxigénio por este ser o aceitador final. 
 
59. A via das pento ses-fo sfato difere-se da glicó lise, fundamentalmente, po r: 
a. Produzir compostos em C5 que são úteis para a produção de ATP. 
b. Fornecer maior a parte da energia sob a forma de NADPH necessário para a lipólise. 
c. Produzir ATP ao invés de NADPH útil para a lipogénese. 
d. Estar muita ativa, principalmente, quando a glicémia é alta. 
 
60. A via das pento ses-fo sfato fica ativa, principalmente: 
a. Nas células em que ácidos gordos são metabolizados para produzir reservas energéticas. 
b. Nas células musculares. 
c. Nas células em que os ácidos gordos são ativados para produzir energia. 
d. Nas células que degradam a glicose para produzir energia. 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
142 
 
61. A intensidade da via das pento ses-fo sfato é co ntro lada, em primeira instância: 
a. Pela quantidade de ATP produzido. 
b. Pela quantidade de NADH produzido. 
c. Pela quantidade de NADPH produzido. 
d. Pelas enzimas desidrogenases que convertem ácido fosfoglicónico em ribulose. 
 
62. Para a glicose-6-fosfato entrar na via glicolítica o u via das pento ses-fo sfato depende: 
a. Da proporção ATP/ADP. 
b. Da proporção ATP/FADH2 e do estado metabólico do indivíduo. 
c. Da proporção NADPH/NADP. 
d. Da proporção NAD+ /NADH e do estado metabólico do indivíduo. 
 
63. Um do s objetivos da via das pentoses-fosfato é produzir NADPH. Esta via é dividida em 
duas fases: a fase o xidante e a fase não - o xidante. Na fase não - o xidante: 
a. A glicose-6-fosfato é convertida a ácido fosfoglicónico com produção de NADPH. 
b. A glicose-6-fosfato é convertida a ribose-5-fosfato com produção de NADPH. 
c. A ribose-5-fosfato é convertida a glicose-6-fosfato. 
d. O NADPH é convertido a ATP. 
 
64. A fase não - o xidante da via das pento ses-fo sfato : 
a. Apenas ocorre se a célula necessitar de NADPH e não precisar de ribose-5-fosfato. 
b. Apenas ocorre se a célula necessitar de ribose-5-fosfato e não precisar de NADPH. 
c. Apenas ocorre se a célula necessitar de oxidar glicose e não precisar de ATP. 
d. Apenas ocorre se a célula necessitar de ATP e não precisar de NADPH. 
 
65. A glico neo génese é uma via alternativa do metabo lismo que: 
a. Exclusivamente ocorre no fígado. 
b. Exclusivamente ocorre nos rins. 
c. Ocorre em vários órgãos, mas em taxas diferentes. 
d. Ocorre exclusivamente no cérebro. 
 
66. A glicero neo génese é uma via alternativa do metabo lismo e co nsiste: 
a. Na biossíntese de glicose a partir de precursores não glicídicos. 
b. Na biossíntese de glicerol. 
c. Na biossíntese de glicogénio. 
d. Na degradação de glicose. 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
143 
 
67. Na glico neo génese o p iruvato é carbo xilado fo rmando o xalo acetato que po de: 
a. Formar diretamente fosfoenolpiruvato se a concentração de NADH citosólico for alta. 
b. Formar diretamente fosfoenolpiruvato se a concentração de NADH citosólico for baixa. 
c. Formar malato e depois fosfoenolpiruvato se concentração de NADH citosólico for alta. 
d. Formar malato e depois fosfoenolpiruvato se concentração de NADH citosólico for 
baixa. 
 
68. Co m rigor, a glico neo génese não co nstitui fenó meno inverso da glicó lise po rque: 
a. Embora muitas reações sejam inversas, existem 2 irreversíveis na glicólise. 
b. Embora muitas reações sejam irreversíveis, existem 3 reversíveis na glicólise. 
c. Embora muitas reações sejam inversas, existem 3 irreversíveis na glicólise. 
d. Embora muitas reações sejam inversas, existem 7 reversíveis na glicólise. 
 
 
 
69. O ciclo de Co ri é um exemplo da co o peração entre ó rgão s. Ele evita assim que: 
a. A glicose se acumule na corrente sanguínea por longos períodos. 
b. O lactato se acumule no fígado, o que poderia provocar acidose láctica. 
c. O piruvato se acumule na corrente sanguínea, o que poderia provocar acidose láctica. 
d. O lactato se acumule na corrente sanguínea, o que poderia provocar acidose láctica. 
 
70. Os evento s do ciclo de Co ri no músculo e fígado , respetivamente, po dem ser 
representado s: 
a. Ácido láctico ← ácido pirúvico ← glicose e glicose ← ácido pirúvico ← Ácido láctico. 
b. Ácido láctico → ácido pirúvico → glicose e glicose ← ácido pirúvico ← Ácido láctico. 
c. Glicose → ácido láctico → ácido pirúvico e glicose ← ácido pirúvico ← Ácido láctico. 
d. Glicose → ácido pirúvico → Ácido láctico e Ácido láctico ← ácido pirúvico ← Glicose. 
 
71. O fenómeno contrário à síntese de glicogénio no fígado e triacilglicerois no tecido adiposo 
é: 
a. Inibição de síntese de ATP. 
b. Ativação da gliconeogénese e lipólise. 
c. Ativação da glicogénese. 
d. Ativação da lipogénese.Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
144 
 
72. As hexoses, para além da glicose, também podem ser o xidadas para pro duzir energia. 
Outras hexo ses po dem entrar na via glico lítica: 
a. Quando reservas de glicogénio e TAG estiverem esgotadas. 
b. Quando a glicose disponível estiver esgotada. 
c. Quando TAG armazenados tiverem esgotado. 
d. Mesmo com glicose disponível, como forma de evitar osmolaridade perigosa para o 
organismo. 
 
73. A ho rmo na envo lvida na ativação da glico genó lise é: 
a. Glicogénio sintase. 
b. Insulina. 
c. Glucagon. 
d. Insulina, glucagon e adrenalina. 
 
74. Quando há excesso de glico se no sangue, a ho rmo na respo nsável em retirá -la é: 
a. Insulina. 
b. Glucagon. 
c. Insulina e glucagon. 
d. Tiroxina. 
 
75. No estado de hipo glicemia a enzima glico génio sintase deve estar: 
a. Definitivamente ativa. 
b. Definitivamente inativa. 
c. Temporariamente inativa. 
d. Temporariamente ativa. 
 
76. Co mo um do s mecanismo s para o restabelecer a glicemia, o glucago n: 
a. Aumenta a captação de aminoácidos pelo fígado resultando no aumento da 
disponibilidade de esqueletos carbónicos para a glicogénese. 
b. Diminui a captação de aminoácidos pelo fígado resultando no aumento da 
disponibilidade de esqueletos carbónicos para a glicogénese. 
c. Aumenta a captação de aminoácidos pelo fígado resultando no aumento da 
disponibilidade de esqueletos carbónicos para a gliconeogénese. 
d. Aumenta a captação de aminoácidos pelo fígado resultando no aumento da 
disponibilidade de esqueletos carbónicos para a glicólise. 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
145 
 
77. Pelas funções que as hormonas insulina e glucagon desempenham no organismo, pode -se 
chegar a co nclusão que: 
a. A insulina tem, essencialmente, a função catabólica e glucagon anabólica. 
b. O glucagon tem, essencialmente, a função catabólica e insulina anabólica. 
c. Ambas têm função catabólica. 
d. Ambas têm função anabólica. 
78. As ho rmonas insulina e glucagon desempenham funções antagó nicas no o rganismo em 
relação ao metabolismo dos carbo idrato s. Em função disso , po de-se co nsiderar que: 
a. A insulina é hormona hipoglicemiante enquanto o glucagon é hiperglicemiante. 
b. O glucagon é hormona hipoglicemiante enquanto a insulina é hiperglicemiante. 
c. Ambas são hipoglicemiantes. 
d. Ambas hormonas são hiperglicemiantes. 
 
79. A regulação de uma via metabó lica é feita na: 
a. Primeira reação correspondente a essa via. 
b. Nas reações que são irreversíveis na via. 
c. Primeira reação correspondente a essa via para evitar a formação de produtos. 
d. Nas reações que são irreversíveis na via evitando o consumo de produtos. 
 
80. Co nsidere a via metabólica que conduz a formação do pro duto Y (A→B→C→D→Y). 
Qual seria o efeito da inib ição da enzima que catalisa a co nversão de C para D? 
a. Produção insuficiente de Y. 
b. Produção excessiva de B e insuficiente de Y. 
c. Produção excessiva de B. 
d. A inibição não teria efeito negativo porque há muito substrato C disponível. 
 
81. Co nsidere a via metabólica que conduz a formação do pro duto Y (A→B→C→D→Y). 
Qual seria o efeito da super ativação da enzima que catalisa a co nversão de C para D? 
a. Produção insuficiente de Y. 
b. Produção excessiva de Y. 
c. Produção excessiva de B e insuficiente de Y. 
d. A super ativação não teria efeito negativo porque dependeria do centro ativo em causa. 
 
82. Um indivíduo incapaz de alimentar-se, após esgotar a glicose, glicogénio e os mecanismos 
rápidos de recuperação de energia, este passa a produzir energia imediatamente na base: 
a. Do glicogénio. 
b. Da β-oxidação de lípidos. 
c. Da oxidação de glicose. 
d. Das proteínas. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
146 
 
83. Um indivíduo com Diabetes mellitus tem níveis altos de glicose no sangue. Tal facto deve-
se: 
a. Ao consumo de açúcares. 
b. A produção excessiva de insulina pelo organismo. 
c. A problemas de regulação de níveis açúcares no sangue. 
d. Ao excesso de açúcares nas células. 
 
3.3.b .3 Metabo lismo das lipo pro teínas e líp ido s. 
1. Po r serem muito pouco solúveis em água, os lípidos devem ser transportados com auxílio 
de lipo pro teínas. Transporte exógeno de líp ido s: 
a. Refere-se ao transporte de lípidos sintetizados no fígado por meio dos VLDL. 
b. Refere-se ao transporte de lípidos da dieta por meio dos quilomicrons. 
c. Refere-se ao transporte de lípidos da dieta por meio dos VLDL. 
d. Refere-se ao transporte de lípidos da dieta por meio dos LDL. 
 
2. Po r o utro lado , o termo transporte endógeno de líp ido s: 
a. Refere o transporte de lípidos sintetizados no fígado por meio dos VLDL 
b. Refere o transporte de lípidos da dieta por meio dos quilomicrons. 
c. Refere o transporte de lípidos da dieta por meio dos VLDL. 
d. Refere o transporte de lípidos da dieta por meio dos LDL. 
 
3. O circuito exógeno e endógeno do transporte de lípido s permite a chegada destes no s 
diferentes tecidos. A diferença entre os dois circuitos de transporte reside no facto de: 
a. O circuito endógeno iniciar com o VLDL sintetizado no fígado . 
b. O circuito exógeno iniciar com os VLDL sintetizados no intestino delgado . 
c. O circuito exógeno iniciar com os quilomicrons sintetizados no fígado . 
d. Os dois circuitos iniciarem com quilomicrons sintetizados no intestino delgado e fígado . 
 
4. Quilo micro ns remanescentes diferem do s nascentes po r po ssuírem: 
a. Quantidades de colesterol esterificado menor e TAG (triacilglicerois) maior. 
b. Quantidades de TAG maior e colesterol esterificado maior. 
c. Quantidades de colesterol esterificado maior e TAG menor. 
d. Quantidades de ácido gordo maior que glicerol. 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
147 
 
5. As lipo pro teínas, relativamente, ricas em TAG estão agrupadas na alínea: 
a. VLDL e quilomicrons. 
b. Quilomicrons e LDL. 
c. LDL e HDL. 
d. HDL e IDL. 
 
6. A parte hidro fílica das lipo pro teínas co mparativamente a parte hidro fó b ica é: 
a. Rica em proteínas. 
b. Rica em lípidos. 
c. Rica em proteínas e lípidos. 
d. Rica em água. 
 
7. HDL fornece a Apo C-II aos quilomicrons ou VLDL. Tais apoproteínas encontradas na 
sua superfície tem a função de: 
a. Permitir a ligação dos VLDL ou quilomicrons a recetores específicos. 
b. Ativar as lipases lipoproteicas que hidrolisam o conteúdo das VLDL ou quilomicrons. 
c. Permitir ao fígado a produzir TAG. 
d. Permitir o reconhecimento e ligação das VLDL ou quilomicrons a recetores específicos. 
 
8. Os lípidos no organismo são transportados através de lipopro teínas. A alternativa que 
agrupa lipo pro teínas segundo a o rdem crescente de sua densidade é: 
a. Quilomicrons →VLDL →IDL →LDL →HDL. 
b. HDL →LDL →IDL →VLDL →quilomicrons. 
c. VLDL →HDL →quilomicrons →VLDL →IDL. 
d. HDL →quilomicrons →apoproteinas →colesterol. 
 
9. Lípidos no organismo são transportado s através de lipo pro teínas. A alternativa que 
agrupa lipo pro teínas segundo a o rdem crescente de tamanho é: 
a. VLDL →HDL →quilomicrons →VLDL →IDL. 
b. Quilomicrons →VLDL →IDL →LDL →HDL. 
c. HDL →LDL →IDL →VLDL →quilomicrons. 
d. HDL →quilomicrons →apoproteínas→colesterol. 
 
10. Lipoproteínas asso ciadas diretamentea do enças cardio vasculares, pro mo vendo o u 
evitando -as são , respetivamente: 
a. LDL e HDL. 
b. VLDL, HDL e IDL. 
c. HDL, quilomicrons e LDL. 
d. Quilomicrons, IDL e VLDL. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
148 
 
11. De aco rdo co m a classificação de Frederickso n, embo ra bastante criticada, na 
hipertrigliceridemia co mum verifica-se: 
a. Aumento acentuado de glicéridos e quilomicrons nas células dos indivíduos afetados. 
b. Aumento acentuado de triglicéridos e glicerol nas células dos indivíduos afetados. 
c. Aumento acentuado deVLDL nas células dos indivíduos afetados. 
d. Aumento de LDL nas células dos indivíduos afetados. 
 
12. Baseado na mesma classificação de Frederickso n, na hiperco lestero lemia familiar 
verifica-se: 
a. Aumento acentuado de glicéridos e quilomicrons nas células dos indivíduos afetados. 
b. Aumento acentuado de triglicéridos nas células dos indivíduos afetados. 
c. Aumento acentuado de VLDL nas células dos indivíduos afetados. 
d. Aumento de LDL nas células dos indivíduos afetados. 
13. Dislipidemias podem ter causas primárias ou secundárias. A hipercolesterolemia familiar 
é um distúrb io : 
a. Com causa primária ou secundária. 
b. Com causa primária. 
c. Com causa secundária. 
d. Com erros na síntese de colesterol. 
 
14. A alínea que agrupa apenas alteraçõ es resultantes do metabo lismo de líp ido s é: 
a. Hiperglicemia, hipoglicemia, dislipidemia. 
b. Hipertrigliceridemia, hipercolesterolemia. 
c. Hipoglicemia, hiperglicemia. 
d. Glicólise e gliconeogénese. 
 
15. No processo de biossíntese de um ácido gordo com seis átomos de carbono são libertas: 
a. Duas moléculas de CO2 para evitar a carboxilação do malonil-CoA. 
b. Duas moléculas de CO2 resultantes da descarboxilação do malonil-CoA. 
c. Duas moléculas de CO2 resultantes da carboxilação do acetil-CoA. 
d. Duas moléculas de CO2 resultantes da carboxilação de novas moléculas de piruvato . 
 
16. Suponha que num mo mento metabólico o quociente NADPH/NADP+ seja baixo . Isto 
po derá: 
a. Estimular a lipogénese. 
b. Inibir a lipogénese. 
c. A lipogénese não fica afetada, apenas a via das pentoses-fosfato. 
d. Este dado não tem nenhuma utilidade para predição do fenómeno de lipogénese. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
149 
 
 
17. Na b io ssíntese de novo de ácido s go rdo s, o fenó meno de desfo sfo rilação to rna: 
a. A acetil-CoA descarboxilase inativa. 
b. A acetil-CoA carboxilase inativa. 
c. A acetil-CoA descarboxilase ativa. 
d. A acetil-CoA carboxilase ativa. 
 
18. Na b io ssíntese de novo de líp ido s, a fo sfo rilação to rna a enzima: 
a. A acetil-CoA descarboxilase inativa. 
b. A acetil-CoA descarboxilase ativa. 
c. A acetil-CoA carboxilase inativa. 
d. A acetil-CoA carboxilase ativa. 
 
19. A b io ssíntese de ácido s go rdo s é, essencialmente, um pro cesso : 
a. Redutivo. 
b. Oxidativo. 
c. Oxidativo ou redutivo. 
d. Oxidativo e redutivo. 
 
20. Os evento s que sequencialmente caracterizam a lipo génese são : 
a. Condensação, redução, desidratação e hidrogenação . 
b. Desidratação, redução, condensação e hidrogenação . 
c. Redução, condensação, desidratação e hidrogenação . 
d. Condensação, carboxilação, oxidação e hidrogenação . 
 
21. Ácido s go rdo s resultantes da ação da triacilglicero l lipase são transferido s: 
a. Exclusivamente para o fígado onde serão resterificados. 
b. Para os demais tecidos onde serão usados para produzir energia. 
c. Para o tecido adiposo onde serão resterificados e usados para produção de energia. 
d. Para a matriz mitocondrial onde serão usados para formar TAG. 
 
22. O que se co nsidera ciclo de triacilglicero l/ácido go rdo é: 
a. Glicerol +ácidos gordos → triacilglicerol → glicerol. 
b. Triacilglicerol → glicerol + ácidos gordos → triacilglicerol. 
c. Ácidos gordos + glicerol → triacilglicerol → gliconeogénese. 
d. Triacilglicerol → glicerol + ácidos gordos → lipólise. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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23. Quando falta glico se no o rganismo , o s TAG são mo b ilizado s mediante: 
a. Ação de triacilglicerol lipase em resposta ao segundo mensageiro glucagon. 
b. Ação de triacilglicerol lipase como estímulo da insulina. 
c. Ação da lipase hormónio sensível em resposta a hiperglicemia. 
d. Ação da lipase hormónio sensível em resposta a adenilato quinase. 
24. A hidró lise catalítica parcial de um triacilglicero l pro duz co rrespo ndentes: 
a. Ácidos gordos livres e glicerol. 
b. Monoacilglicerol e ácidos gordos livres. 
c. Triacilglicerol e ácido gordos livres. 
d. Monoacilglicerol e glicerol. 
 
25. Quando falta energia no organismo, o s triacilglicero is hidro lisado s libertam ácido s 
go rdo s e glicero l que serão usado s, respetivamente: 
a. Na síntese de acetil-CoA e TAG. 
b. Na síntese de TAG e acetil-CoA. 
c. Na síntese de acetil-CoA e pentoses. 
d. Na síntese de acetil-CoA e glicose. 
 
26. Mo léculas de acetil-CoA produzidas na oxidação de lípidos, dependendo das co ndiçõ es, 
po dem seguir uma das vias metabó licas: 
a. Gliconeogénese e via das pentoses-fosfato. 
b. Ciclo do ácido cítrico, cetogénese, biossíntese de lípidos. 
c. Cetogénese, produção de energia, degradação de açúcares. 
d. Produção de energia, cetogénese, via das pentoses-fosfato. 
 
27. Um ácido go rdo co m 12 áto mo s de carbo no quando o xidado pro duz: 
a. 3 NADH, 3FADH2, 6 acetil-CoA. 
b. 5 NADH, 5 FADH2, 6 acetil-CoA. 
c. 6 NADH, 6FADH2, 6 acetil-CoA. 
d. 2 NADH, 3FADH2, 6 acetil-CoA. 
 
28. A o xidação de um ácido go rdo co m 20 áto mo s de carbo no po derá pro duzir: 
a. 136 Moléculas de ATP por que faz 10 voltas. 
b. 132 Moléculas de ATP por que faz 9 voltas. 
c. 32 Moléculas de ATP por que faz 9 voltas. 
d. 134 Moléculas de ATP por que faz 9 voltas. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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29. Os ácido s go rdo s antes de entrarem na matriz mito co ndrial devem ser ativado s: 
a. Por fosforilação mediada pela carnitina aciltransferase I. 
b. Por fosforilação seguida da ligação com CAT I. 
c. Por fosforilação seguida da ligação com coenzima A. 
d. Por ligação com acetil-CoA seguida da acilação. 
 
30. Os ácido s go rdo s quando são o xidado s po derão pro duzir: 
a. Acetil-CoA para síntese de energia e corpos cetónicos. 
b. Corpos cetónicos se a oxidação de lípidos predominar sobre a oxidação de açúcares. 
c. Corpos cetónicos se a oxidação de açúcares predominar sobre a oxidação de lípidos. 
d. Malonil-CoA para síntese de energia e corpos cetónicos. 
 
31. Em certo momento metabólico, os co rpo s cetó nico s são pro duzido s no o rganismo . 
Quantas moléculas de β-hidroximetil-glutaril-CoA (HMG-CoA) seriam pro duzidas na 
o xidação de um ácido go rdo co m 20 áto mo s de carbo no ? 
a. Uma molécula de HMG-CoA. 
b. Três moléculas HMG-CoA e uma de acetil-CoA remanescente. 
c. Uma molécula HMG-CoA e duas de acetil-CoA remanescentes. 
d. 10 Moléculas de HMG-CoA. 
 
32. O HMG-Co A pode seguir a via de biossíntese de corpos cetónicos ou de co lestero l. Em 
que circunstâncias o HMG-Co A po de ser usado para b io ssíntese de co lestero l? 
a. Quando há excesso de acetil-CoA resultante da descarboxilação de piruvato . 
b. Quando há excesso de corpos cetónicos. 
c. Quando a β-oxidação está a decorrer a um ritmo muito alto. 
d. HMG-CoA nunca pode ser usado para síntese de colesterol por que este vem da dieta. 
 
33. Na β-o xidação a membrana interna da mitocôndria é impermeável ao s acil -Co A po r 
isso : 
a. Acil-CoA devem ligar-se ao malonil-CoA para continuação do processo. 
b. Acil-CoA devem ligar-se ao GLUTI para continuação do processo . 
c. Acil-CoA devem ligar-se ao CAT I para a continuação do processo. 
d. Acil-CoA devem ligar-se ao CATII para a continuação do processo . 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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34. A o xidação de ácido s go rdo s é essencialmente um pro cesso : 
a. De neutralização. 
b. Redutivo. 
c. Oxidativo. 
d. De desaminação. 
 
35. A expressão matemática que permite determinar o número de vo ltas que um ácido gordo 
par po de perco rrer até a sua co mpleta o xidação é: 
a. N = 2n. 
b. N =n – 1. 
c. N = n/2-1. 
d. N = 2n/2. 
 
36. A o xidação de ácido s go rdo s e a o xidação de glico se: 
a. Gera o mesmo rendimento energético porque ambos se apresentam na forma reduzida e 
anidra. 
b. Ácidos gordos geram maior rendimento porque se apresentam naforma reduzida e 
hidratada. 
c. Ácidos gordos geram maior rendimento porque se apresentam na forma reduzida e 
anidra. 
d. Glícidos geram menor rendimento porque se apresentam na forma reduzida e anidra. 
 
37. Os evento s que sequencialmente caracterizam a lipó lise são : 
a. Condensação, redução, desidratação e tiólise. 
b. Desidrogenação, hidratação, oxidação e tiólise. 
c. Redução, condensação, desidratação e hidrogenação . 
d. Condensação, carboxilação, oxidação e hidrogenação . 
38. Acetil-Co A é uma mo lécula integrado ra do metabo lismo . Isto significa que: 
a. Acetil-CoA é componente dos lípidos, proteínas e glícidos. 
b. Acetil-CoA é um substrato para β-oxidação de lípidos. 
c. Acetil-CoA é uma molécula que serve de elo de ligação entre diferentes biomoléculas. 
d. Acetil-CoA é uma molécula que serve de elo de ligação entre diferentes vias metabólicas. 
 
39. O desencadeamento da β-oxidação de ácidos gordos no organismo pode indicar-no s que: 
a. Muita glicose está a ser oxidada. 
b. Os lípidos estão em menor quantidade. 
c. A atividade da insulina naquele momento é alta. 
d. A atividade da insulina naquele momento é baixa. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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40. A β-o xidação de ácido s go rdo s gera energia indiretamente po rque: 
a. Moléculas de acetil-CoA produzidas entram para a glicólise. 
b. Moléculas de acetil-CoA produzidas são encaminhadas para o ciclo de Krebs onde são 
hidrolisadas produzindo energia. 
c. Moléculas de acetil-CoA produzidas são encaminhadas para o ciclo de Krebs onde são 
oxidadas gerando coenzimas reduzidas. 
d. Moléculas de acetil-CoA produzidas são encaminhadas para o ciclo de Krebs onde são 
reduzidas gerando energia. 
 
41. O decréscimo da taxa de β-o xidação de ácido s go rdo s no o rganismo é seguido de: 
a. Diminuição da taxa de oxidação de glicose. 
b. Aumento de produção de acetil-CoA. 
c. Aumento da atividade da insulina. 
d. Aumento da atividade de glucagon. 
 
42. O co lestero l que o o rganismo pro duz, o u da dieta, é usado po r exemplo : 
a. Na síntese de sais biliares, síntese de membranas, síntese de lipoproteínas. 
b. Na síntese de sais biliares, síntese de membranas, síntese de transportadores, por 
exemplo, GLUT. 
c. Na síntese de sais biliares, síntese de membranas, apoproteínas e glicerol. 
d. Síntese de hormonas, corpos cetónicos e glicose. 
 
43. A o besidade pode ter causas de ordem genética (nível micro), ambiental (nível macro) ou 
a co mbinação dos dois (níveis micro/macro). Assim, pode-se considerar fator macro para 
o desenvo lvimento da o besidade: 
a. A ingestão excessiva de alimentos ricos em lípidos. 
b. A ingestão excessiva de alimentos ricos em proteínas na dieta. 
c. A ingestão excessiva de alimentos ricos em proteínas, glícidos e lípidos. 
d. A prática regular de exercícios. 
 
44. Acetil-CoA é precursor de biossíntese de corpos cetónicos (cc). A alínea que agrupa cc é: 
a. Acetona, acetil-CoA, malonil-CoA. 
b. Hidroxibutirato, acetoacetato, acetil-CoA. 
c. Cetonas, hidroxibutirato, acetoacetato. 
d. Acetoacetato, acetona, hidroxibutirato. 
 
 
 
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45. Os corpos cetónicos têm importância clínica. O aumento sérico destes indica que no 
o rganismo : 
a. Muita glicose está a ser oxidada. 
b. Está a produzir-se muitas transaminases, por exemplo, a AST e ALT. 
c. A taxa de biossíntese de lípidos é muito inferior a taxa da sua degradação. 
d. A taxa de degradação de lípidos é muito inferior a taxa da sua biossíntese. 
 
46. A sequência co rreta de parte do s co mpo nentes da b io ssíntese do co lestero l é: 
a. Isopentenil-PP → esqualeno →farnesil-PP → geranil-PP →lanosterol →colesterol. 
b. Isopentenil-PP → geranil-PP →farnesil-PP →esqualeno →lanosterol →colesterol. 
c. Isopentenil-PP → farnesil-PP → geranil-PP →esqualeno →lanosterol →colesterol. 
d. Colesterol → geranil-PP →farnesil-PP →esqualeno →lanosterol → isopentenil-PP. 
 
47. O co lesterol é uma biomolécula de extrema importância para o organismo. Não constitui 
função do co lestero l: 
a. Síntese de sais biliares. 
b. Formação de placas ateroscleróticas. 
c. Síntese de hormonas esteroides. 
d. Síntese de vitaminas. 
 
48. Co nsidere as informações seguintes: I – triacilglicero is do tecido adipo so fo rmam 
glicerol+ ácidos gordos; II – ácidos gordos ligam-se a albumina e entram no fígado ; III – 
glicerol forma glicose; IV – células musculares e cérebro oxidam corpo s cetó nico s para 
pro duzir energia. O descrito co rrespo nde a: 
a. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado alimentado . 
b. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado não alimentado . 
c. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado de nervosismo . 
d. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado de equilíbrio bioquímico. 
 
49. Co nsidere as informações seguintes: I -entrada de moléculas de acetil-CoA no fígado ; II 
– fo rmação de triacilglicerois no fígado e tecido adiposo; III – citrato formado a partir de 
glicose; IV – baixa oxidação de corpos cetónico s nas células musculares e cérebro . O 
descrito co rrespo nde a: 
a. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado alimentado . 
b. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado não alimentado . 
c. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado de nervosismo . 
d. Fenómenos metabólicos que ocorrem no estado de equilíbrio bioquímico . 
 
 
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50. O ponto de controlo da biossíntese do colesterol é a reação catalisada po r HMG-Co A 
redutase. Quando há muito co lestero l: 
a. A HMG-CoA redutase é inibida e cessa a produção de HMG-CoA. 
b. O HMG-CoA segue a via de biossíntese de glicose. 
c. O HMG-CoA segue a via de biossíntese de colesterol. 
d. O HMG-CoA é revertido diretamente a malonil-CoA. 
 
51. Em situação de jejum prolongado TAG de reserva passam a constituir fonte de energia: 
a. Para todos os tecidos do organismo após serem hidrolisados. 
b. Para a maioria de tecidos após serem hidrolisados. 
c. Para todos os tecidos e indiretamente para o cérebro . 
d. Para todos os tecidos e indiretamente para os eritrócitos e cérebro . 
 
52. No estado de jejum de curto tempo, o o rganismo reage reajustando o metabo lismo : 
a. Formando TAG de reserva para evitar a falta de energia para os processos vitais. 
b. Formando quilomicrons para ajudar no transporte de glicose remanescente. 
c. Quebrando TAG por meio da lipase harmónio sensível para produzir energia. 
d. Quebrando TAG para consumir energia. 
 
53. A elevação de níveis de ácido cítrico resulta de muita entrada de acetil -Co A, e este 
fenó meno : 
a. Favorece a biossíntese de ácidos gordos. 
b. Favorece a produção de muito ATP no ciclo de Krebs. 
c. Desfavorece a síntese de mais glicose nas células. 
d. Favorece a degradação de ácidos gordos. 
 
54. Po r o utro lado , baixo s níveis de ácido cítrico nas células: 
a. Desfavorece a síntese de ácidos gordos. 
b. Favorece a produção de muito ATP no ciclo de Krebs. 
c. Desfavorece a síntese de mais ácido cítrico nas células. 
d. Este fenómeno não tem significado bioquímico . 
 
55. A lipo génese tal co mo qualquer via deve ser regulada. Na regulação desta via: 
a. O glucagon atua ativando uma fosfatase que desfosforila a acetil-CoA carboxilase. 
b. A insulina atua ativando uma fosfatase que desfosforila a acetil-CoA carboxilase. 
c. O glucagon atua ativando uma PKA que fosforila o acetil-CoA. 
d. O colesterol atua ativando quinases que fosforilam a acetil-CoA carboxilase. 
 
 
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56. Os ácidos gordos mo dulam negativamente a sua própria produção por meio da inib ição 
da acetil-Co A carbo xilase. Isto significa que: 
a. Ácidos gordos não podem ser produzidos quando há excesso de acetil-CoA. 
b. Um alto nível de citrato serve de estímulonegativo para a biossíntese de ácidos gordos. 
c. Ácidos gordos fazem uma retroalimentação negativa na sua biossíntese. 
d. Quando o número de moles de ácidos gordos baixa ativa-se a lipólise. 
 
57. Em caso de alto nível de glicose, a via lipogénica deve ser ativada. A síntese de malo nil-
Co A a partir de acetil-Co A é essencial, po is permite a célula: 
a. Sintetizar lípidos e regular a atividade da carnitina acil transferase, CAT. 
b. Sintetizar lípidos. 
c. Sintetizar lípidos como também regular a atividade da acetil-CoA carboxilase. 
d. Sintetizar lípidos e ativar a malato. 
 
58. A lipó lise deve ser regulada. A regulação desta via é feita: 
a. Na reação catalisada pela CAT I por esta ser ativada pelo acetil-CoA. 
b. Na reação catalisada pela CAT I por esta ser ativada ou inativada pelo malato -CoA. 
c. Na reação catalisada pela CAT I por esta ser inativada ou ativada pelo malonil-CoA. 
d. Na reação catalisada pela acetil-CoA carboxilase por ser ativada pelo malonil-CoA. 
 
59. A o besidade é um problema que afeta grande parte da população mundial. Ela constitui o 
fato r de risco para o desenvo lvimento de várias pato lo gias incluindo : 
a. Doença de Parkinson. 
b. Diabetes tipo I e marasmo. 
c. Diabetes e doenças do coração e vasos. 
d. Síndrome de Down. 
 
60. Co nstitui alteração metabó lica relacio nada co m a ingestão de líp ido s: 
a. Obesidade. 
b. Síndrome de Cushing. 
c. Síndrome de Refsun. 
d. Fenilcetonúria (PKU). 
 
61. A síndro me de Cushing é uma deso rdem resultante: 
a. De níveis elevados de cortisol no plasma. 
b. Da incapacidade do fígado em eliminar substâncias tóxicas. 
c. Da incapacidade do fígado em armazenar substâncias tóxicas. 
d. Da incapacidade do fígado em metabolizar corpos cetónicos. 
 
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62. Os corpos cetónicos têm importância clínica. A diminuição sérica destes indica que no 
o rganismo : 
a. Muita glicose está a ser oxidada. 
b. Estão a ser produzidas muitas transaminases por exemplo a AST e ALT. 
c. A taxa de biossíntese de lípidos é superior à taxa da sua degradação. 
d. A taxa de degradação de lípidos é superior à taxa da sua biossíntese. 
 
3.3.b .4 Metabo lismo do s amino ácido s e pro teínas. 
1. Co nsidera-se pool de aminoácidos o total de aminoácidos circulantes no organismo. São 
pro cesso s que retiram amino ácido s da pool: 
a. Absorção intestinal, catabolismo de proteínas endógenas, síntese de novo de aminoácidos 
b. Síntese proteica, catabolismo de aminoácidos, síntese de compostos nitrogenados. 
c. Síntese proteica, catabolismo de proteínas, síntese de outros compostos nitrogenados. 
d. Síntese de ureia e β-oxidação. 
 
2. Co nsidera-se pool de aminoácidos o total de aminoácidos circulantes num o rganismo . 
São pro cesso s que fo rnecem amino ácido s à pool: 
a. Absorção intestinal, catabolismo de proteínas endógenas, síntese de novo de 
aminoácidos. 
b. Síntese proteica, catabolismo de aminoácidos, síntese de compostos nitrogenados. 
c. Síntese proteica, catabolismo de proteínas, síntese de outros compostos nitrogenados. 
d. Síntese de ureia e β-oxidação. 
 
3. O ácido glutâmico é essencial para a manutenção de níveis aceitáveis de NH 4 
+circulante. Isto to rna-se po ssível graças à sua reação co m NH3 fo rmando : 
a. Glutarato. 
b. Glutamato. 
c. Glutamina. 
d. Oxaloacetato. 
 
4. O o rganismo humano é capaz de sintetizar aminoácido s, o s dito s não essenciais. Tal 
b io ssíntese o co rre graças à reação direta entre: 
a. Aminoácidos + aminoácidos. 
b. Hidroxiácidos + cetoácidos. 
c. Aminoácidos + cetoácidos. 
d. Grupos amino + grupos ácidos. 
 
 
 
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5. O o rganismo humano é capaz de sintetizar amino ácido s de fo rma indireta a partir: 
a. De aminoácidos + cetoácidos. 
b. De aminoácidos + hidroxiácidos. 
c. De aminoácidos + aminoácidos. 
d. De hidroxiácidos + bases. 
 
6. Afirmação inco rreta so bre o destino do azo to no o rganismo humano é: 
a. O azoto pode ser usado para a síntese de aminoácidos. 
b. O azoto pode ser usado para a síntese de ureia. 
c. O azoto pode ser usado para a síntese de bases azotadas. 
d. O azoto pode ser usado para sintetizar glicose que é necessária para produção de energia 
sob a forma de ATP. 
 
7. O o rganismo humano pode desencadear mecanismo s de adaptaçõ es metabó licas em 
resposta a diferentes situações: estado nutricional, exercícios e traumas. Numa situação 
de trauma verifica-se nas células: 
a. Aumento de piruvato. 
b. Diminuição de piruvato. 
c. Níveis de piruvato mantêm-se normal. 
d. O aumento de piruvato é insignificante por isso não se pode considerar. 
 
8. A o xidação completa de pro teínas, líp ido s e carbo idrato s co nduz à fo rmação de: 
a. Acetil-CoA, CO2, ATP. 
b. CO2, glicose, ATP. 
c. CO2, H2O, ATP. 
d. Glicose, acetil-CoA, H2O. 
 
9. A alternativa que agrupa a sequência co rreta de co mpo nentes da ureo génese é: 
a. Citrulina → argininosuccinato →ornitina →carbamoil-fosfato → arginina. 
b. Carbamoil-fosfato →citrulina →ornitina →argininosuccinato → arginina. 
c. Carbamoil-fosfato →ornitina →argininosuccinato →citrulina → arginina. 
d. Carbamoil-fosfato →ornitina →citrulina →argininosuccinato → arginina. 
 
10. A encefalo patia hepática é uma síndro me resultante: 
a. Da incapacidade do cérebro em metabolizar corpos cetónicos. 
b. Da incapacidade do fígado em armazenar substâncias tóxicas. 
c. Da incapacidade do fígado em metabolizar corpos cetónicos. 
d. Da incapacidade do fígado em eliminar substâncias tóxicas como por exemplo amónio . 
 
 
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11. Em relação à transaminase AST, é co rreto afirmar que: 
a. Níveis altos dela causam danos em órgãos como o fígado . 
b. Níveis fora dos valores de referência indicam uma provável lesão ao nível de 
hepatócitos. 
c. Níveis dentro dos valores de referência excluem quaisquer danos nos tecido .s 
d. AST tem atividade mínima no fígado. 
 
12. So bre a transaminase AST, é inco rreto afirmar que: 
a. Níveis altos da transaminase causam danos em órgãos como o fígado. 
b. Níveis dentro dos valores de referência não excluem a existência de danos ao nível dos 
tecidos em que ela tem atividade máxima. 
c. A AST tem atividade máxima no fígado. 
d. Níveis fora dos valores de referência indicam, obrigatoriamente, lesão ao nível de 
hepatócitos. 
 
13. O ciclo de ureia e o ciclo de Krebs têm ligação entre si. O ciclo de ureia fornece ao ciclo 
de Krebs: 
a. Ácido fumárico. 
b. Ácido aspártico. 
c. Ácido oxaloacético. 
d. Acetil-CoA. 
3.3.b .5 Enzimo lo gia e regulação das vias metabó licas. 
1. Existem enzimas simples e complexas. Convencionou-se chamar o conjunto enzima + 
cofator de: 
a. Coenzima. 
b. Apoenzima. 
c. Isoenzima. 
d. Holoenzima. 
 
 
2. O termo isoenzima refere-se a: 
a. Enzimas de natureza ácida chamadas ribozimas. 
b. Isómeros de uma proteína com função semelhante. 
c. Formas moleculares de uma enzima com funções catalíticas diferentes. 
3. Formas moleculares de enzimas com funções catalíticas semelhantes. 
 
 
 
 
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4. O pH influencia na atividade enzimática. A oscilação de pH faz com que: 
a. Haja aumento da concentração de enzimas aumentando assim a velocidade de reação. 
b. O pH ótimo da atividade da enzima seja afetado. 
c. O pH do organismo varie de 0 a 14 afetando a velocidade. 
d. O pH ótimo da ação dos substratos sobre as enzimas mude drasticamente. 
 
5. A IUPAC – IUBMB criou uma comissão de enzima (enzyme comission, EC). Segundo 
esta comissão as enzimas são classificadas em: 
a. Oxidorredutases → transferases → ligases → liases → isomerases →hidrolases. 
b. Oxidorredutases → transferases → hidrolases → isomerases → liases → ligases. 
c. Oxidorredutases → transferases→ hidrolases → liases → isomerases → ligases. 
d. Oxidorredutases → hidrolases → transferases → liases → ligases → isomerases. 
 
6. Segundo a classificação da EC a enzima lactase é: 
a. Uma hidrolase. 
b. Uma transferase. 
c. Uma oxidorredutase. 
d. Uma isomerase. 
 
7. Uma via metabólica é uma sequência de reações com características especiais. São 
exemplos de vias metabólicas: 
a. Glicólise, frutose, via das pentoses-fosfato, ciclo de Krebs. 
b. Síntese de novo de ácidos gordos, glicogenólise, gliconeogénese. 
c. Glicólise, fosforilação oxidativa, ATP sintase, glicogénese. 
d. Glicólise, fosforilação oxidativa, sacarase, glicogénese. 
 
8. Numa via metabólica, as reações integrantes são: 
a. Independentes uma da outra exceto a que serve de ponto de controlo . 
b. Interdependentes, exceto a que serve de ponto de controlo. 
c. Interdependentes, incluindo a que serve de ponto de controlo . 
d. Só as reações irreversíveis são interdependentes. 
 
9. Reações bioquímicas são normalmente reguladas. As vias metabólicas são reguladas de 
mo do que: 
a. A enzima seja desnaturada sendo incapaz de aumentar a velocidade. 
b. As reações reversíveis não gerem mais produtos evitando excessos ou defeitos. 
c. A reação irreversível seja eliminada. 
d. A síntese e a degradação de moléculas estejam em níveis compatíveis. 
 
 
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10. As reações metabólicas devem ser reguladas para evitar que: 
a. Haja superprodução de produtos. 
b. Haja superconsumo de substratos. 
c. Se produza ou se consuma algo excessivamente. 
d. A concentração de produtos seja maior que a de substratos. 
 
11. Qual (ais) fator (es) influencia (m) a velo cidade de uma reação bioquímica? 
a. Enzimas. 
b. Substratos, energia de ativação. 
c. Substratos, temperatura, enzimas. 
d. Substratos. 
 
12. Numa catálise enzimática, para se originar um produto primeiro deve-se formar um 
co mplexo E-S. Que afirmação é incorreta em relação à catálise? 
a. O sítio ativo é formado por um conjunto de aminoácidos. 
b. A ligação do substrato a uma enzima é feita numa região do substrato designada sítio 
ativo. 
c. O local ativo apresenta uma especificidade relativa ou absoluta. 
d. A enzima geralmente não pode estar ligada a um inibidor. 
 
13. ―Cada enzima tem uma temperatura ótima para sua atividade‖. Isto significa que: 
a. Para uma enzima a temperatura não se pode aumentar nem diminuir. 
b. Quando se aumenta continuamente a temperatura aumenta-se a sua eficiência. 
c. Quando se diminui continuamente a temperatura aumenta-se a sua eficiência. 
d. Pode-se aumentar ou diminuir a temperatura desde que se adicione um cofator. 
 
14. Co nsidere o indivíduo X com febre. O aumento de temperatura nele faz com que: 
a. O agente patogénico seja inativado ou morto. 
b. A velocidade das reações decorra a alta velocidade. 
c. A atividade efetiva de uma enzima seja afetada. 
d. Os substratos percam a sua estabilidade. 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
162 
 
3.3.c. Marque com verdadeiro V, ou falso F. Transforme em verdadeiras as pro po siçõ es que 
co nsiderar falsas. 
1. A bioquímica metabólica trata dos processos de degradação de proteínas, degradação de 
ácidos gordos, glicólise e ciclo de Krebs. 
2. A digestão de carboidratos tem lugar desde a boca até ao intestino delgado onde ocorre a 
absorção dos monossacarídeos constituintes. 
3. Ligações químicas das biomoléculas ingeridas são quebradas formando correspondentes 
unidades monoméricas. Após a absorção destas unidades, as ligações são reconstituídas 
exatamente na mesma ordem que a inicial. 
4. As biomoléculas proteínas, açúcares, eletrólitos e lípidos, após a digestão, primeiro, são 
lançadas para o fígado e, depois, para a corrente sanguínea. 
5. As microvilosidades são estruturas muito importantes na absorção, porque aumentam a 
superfície de contacto das biomoléculas. 
6. Na gliconeogénese, o piruvato é convertido em oxaloacetato por carboxilação. 
7. A glicólise e a gliconeogénese são vias praticamente opostas e é necessário que uma 
funcione quando a outra estiver inativa. 
8. Numa corrida rápida de curta duração ou lenta, mas de longa duração, o organismo 
produz energia para a contração muscular com base nos glícidos, fosfocreatina, 
fosforilação de ADP a partir de uma outra molécula de ADP, degradação do glicogénio 
muscular, degradação de proteínas disponíveis e degradação de TAG. 
9. O glicogénio muscular degradado durante o exercício físico conduz à produção de 
lactato e ATP. 
10. A conversão de glicose 6-fosfato em glicose é feita por meio da glicose 6-fosfatase, 
também chamada glicoquinase. 
11. Os monossacarídeos: manose, frutose, lactose e glicose podem entrar na via glicolítica 
para produzir ATP e piruvato. 
12. Na glicólise, a conversão de glicose em glicose 6-fosfato é feita através da glicose 6-
fosfatase, também chamada glicoquinase. 
13. São exemplos de vias metabólicas: citrato sintase, via das pentoses-fosfato, biossíntese 
de novo de ácidos gordos e gliconeogénese. 
14. Integração metabólica é interconexão de biomoléculas resultantes de uma via de 
oxidação. 
15. A síntese de lípidos inicia com a clivagem do citrato regenerando o oxaloacetato e o 
malonil-CoA. 
16. O acil-CoA é usado para sintetizar lípidos e, da mesma forma, a partir da β-oxidação 
dos lípidos é obtido um acil-CoA. 
17. Na biossíntese de TAG, a partir do ácido fosfatídico, este ácido forma diacilglicerol por 
fosforilação mediada pela enzima diacilglicerol fosfatase. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
163 
 
18. A CAT (carnitina acil transferase) I e depois a CAT-II transportam os ácidos gordos 
livres para as mitocôndrias onde são β-oxidados. 
19. Malonil-CoA inibe a CAT-I para evitar que ácidos gordos sejam sintetizados ao mesmo 
tempo que são oxidados. 
20. A regulação das vias metabólicas é um importante fenómeno bioquímico que evita a 
superprodução de biomoléculas nos organismos. 
21. As lipoproteínas plasmáticas são sintetizadas no fígado e ajudam no transporte de 
lípidos endógenos e exógenos. 
22. Um paciente incapaz de se alimentar supre as necessidades energéticas oxidando TAG 
vindo da dieta. 
23. A síntese de lípidos inicia com a lise do citrato regenerando o oxaloacetato e acetil-CoA. 
24. A biossíntese de lípidos ocorre no citoplasma, enquanto a oxidação deles acontece ao 
nível da matriz mitocondrial. 
25. O acetil-CoA é usado para sintetizar lípidos ao nível do citoplasma celular. 
26. A síntese de lípidos inicia com a carboxilação do citrato regenerando o oxaloacetato e 
acetil-CoA. 
27. Na degradação de TAG, o diacilglicerol sofre fosforilação mediada pela enzima TAG 
lipase também conhecida como lipase hormónio sensível. 
28. A partir de lípidos, o organismo humano pode sintetizar glicose. 
29. Um dano tecidual obriga o organismo a acelerar a taxa metabólica de modo a que a 
síntese de glicose na via glicolítica seja garantida para responder às necessidades 
energéticas e de reposição do tecido em causa. 
30. A glicogénese é um processo de degradação do glicogénio, o qual se inicia pela 
necessidade da glicose intracelular ou pelo organismo. 
31. A síntese de aminoácidos no organismo é feita por meio de processos de transferência 
do grupo amina de um composto para outro designado por transaminação e 
desaminação. 
32. Devido ao seu elevado grau de toxicidade, o NH4
+ no organismo humano, deve ser 
convertido em ácido úrico (principal forma de excreção dos humanos) para a sua 
eliminação na urina. 
33. O glutamato e a glutamina são doadores de nitrogénio numa larga variedade de reações 
biossintéticas. 
34. O grupo de moléculas que indiretamente pode receber o grupo amino transferido de 
um aminoácido é designado cetoácido. 
35. Os ácidos gordos possuem maior rendimento energético do que os glícidos por se 
apresentarem na forma reduzidae anidra. 
36. No jejum prolongado ou em casos de diabetes, moléculas de acetil-CoA resultantes da 
oxidação de ácidos gordos reagem para formar β-hidroxi, β-metil glutaril (HMG). 
37. No jejum de curta duração, moléculas de acetil-CoA resultante da β-oxidação reagem 
entre si para formar β-hidroxi, β-metil glutaril-CoA (HMG-CoA). 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
164 
 
38. O β-hidroxi, β-metil glutaril-CoA(HMG-CoA) é precursor exclusivo da biossíntese de 
colesterol. 
39. A glicogenólise é um processo de degradação do glicogénio, o qual se inicia pela 
necessidade de glicose intracelular ou pelo organismo. 
40. O β-hidroxi, β-metil glutaril-CoA (HMG-CoA) é precursor da biossíntese de corpos 
cetónicos e do colesterol. 
41. O grupo de moléculas que diretamente pode receber o grupo amino transferido de um 
aminoácido é designado aminoácido. 
42. O NADH + H+ citosólico, produzido na via glicolítica, é gasto na conversão de lactato 
em piruvato. 
43. A síntese de glicogénio, no fígado e triacilglicerois pelo tecido adiposo, inibem a 
degradação do glicogénio e a gliconeogénese. 
44. O fígado humano produz corpos cetónicos exclusivamente no período de jejum ou 
diabetes. 
45. O cérebro usa, para a produção de energia, principalmente a glicose, mas em situação de 
jejum prolongado adapta-se ao uso de corpos cetónicos. 
46. O fígado está envolvido na manutenção da glicemia por meio da gliconeogénese, 
glicogenólise e glicogénese. 
47. A enzima 1,6 glicosidase remove, por fosforólise, o último resíduo de glicose na 
ramificação do glicogénio. 
48. O monómero de glicose resultante da degradação do glicogénio deve ser isomerizado à 
glicose-6-fosfato para posteriormente ser usado. 
49. Altos níveis de ATP desaceleram a glicólise. Baixos níveis de ATP traduzido em baixos 
níveis de ADP estimulam a glicólise. 
50. O músculo, contrariamente ao cérebro, pode usar ácidos gordos para produzir energia. 
Isto é devido ao facto de o músculo armazenar mais ácidos gordos. 
51. A via das pentoses-fosfato é especializada na produção de compostos precursores da via 
glicolítica. 
52. Defeitos da enzima glicose-6-fosfato desidrogenase comprometem a biossíntese de 
lípidos. 
53. O acetil-CoA é formado na matriz mitocondrial e, como a membrana mitocondrial é 
permeável para essa molécula, ela usa o artifício de saída na forma de citrato. 
54. O ácido glutâmico é essencial para a manutenção de níveis aceitáveis de NH4 
+circulante. Isto torna-se possível graças à sua reação com NH3 formando glutamato. 
55. A glutaminase renal cliva a glutamina em glutamato e o NH3 é imediatamente 
eliminado. 
56. Moléculas de acetil-CoA podem formar 3-hidroxi, 3-metilglutaril-CoA (HMG-CoA). O 
HMG-CoA, por sua vez, pode ser clivado formando mevalonato. 
57. O glutamato e a glutaril doam nitrogénio para uma larga variedade de reações 
biossintéticas. 
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165 
 
58. A PKU é uma anomalia genética caracterizada pela incapacidade do organismo 
humano (indivíduos afetados) metabolizar corpos cetónicos. 
59. Marasmo difere-se de Kwashiorkor por esta última ser uma anomalia relacionada com a 
ingestão de carboidratos. 
60. O glucagon e insulina têm efeitos antagónicos. A secreção do glucagon é estimulada por 
níveis baixos de glicose sanguínea. 
61. Quando os níveis de glicose sanguínea baixam, o organismo mobiliza reservas de 
glicogénio hepático e muscular para restabelecer a glicemia. 
62. O glutamato quando aminado forma glutarato, um componente de extrema importância 
para a biossíntese de aminoácidos. 
63. A ureia é constituída por uma porção interior hidrofílica e exterior hidrofóbica, o que 
lhe confere a propriedade transportadora de amónio. 
64. A creatina é uma enzima específica da glicose e atua exclusivamente no fígado ou 
pâncreas, e a hexoquinase pode atuar sobre a glicose, frutose ou manose exclusivamente 
no músculo. 
65. Durante um curto período de intenso esforço físico, a distribuição de oxigénio aos 
tecidos pode não ser suficiente para oxidar totalmente o piruvato, daí que este é 
convertido em gliceraldeido-3P. 
66. O β-3-hidroxibutirato não é tecnicamente uma cetona (é chamado corpo cetónico porque 
ele é derivado de cetonas), é na verdade um ácido carboxílico. 
67. HMG-CoA formado a partir de moléculas de acetil-CoA é clivado para produzir 
acetoacetato e acetil-CoA. 
68. Quando o acetil-CoA entra no Ciclo de Krebs, deve ligar-se ao oxaloacetato para formar 
o citrato e continuar na via. Mas se a disponibilidade do oxaloacetato estiver baixa 
(como em condições de jejum ou diabetes), a acetil-CoA, que se torna em excesso pela 
alta atividade do processo da gliconeogénese, será convertida no fígado em acetoacetil-
CoA. 
69. O acetoacetil-CoA pode então ser convertido em HMG-CoA por hidrólise catalítica. 
70. Em situações de abundância de acetil-CoA, o fígado e o tecido adiposo sintetizam ácidos 
gordos para dar vazão à glicose em excesso. 
71. O rim pode realizar a gliconeogénese e libertar glicose para a corrente sanguínea sempre 
que, para tal, seja necessário. 
72. O cérebro utiliza normalmente apenas glicose como fonte de energia, por isso deve ter 
reservas abundantes de glicogénio em seu redor. 
73. A fosforilação oxidativa converte o excesso de NAD+ em NADH e, assim, mais ATP 
(forma de energia armazenada) é produzido. 
74. No organismo, o somatório de todos os aminoácidos livres exógenos corresponde à pool 
de aminoácidos. 
75. Pool de aminoácidos é usada para a síntese de proteínas endógenas e exógenas e de 
outras moléculas que contenham nitrogénio. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
166 
 
76. Os aminoácidos que o organismo é incapaz de sintetizar são ditos essenciais ou 
exógenos, e aqueles que o organismo é capaz de sintetizar são não essenciais ou 
endógenos. 
77. O organismo pode usar aminoácidos para produzir energia em situações extremas ou 
quando estes estão em excesso. 
78. A transferência do grupo amina de um cetoácido para o ácido pirúvico forma o 
aminoácido alanina e, do mesmo modo, a transferência do grupo amina de um cetoácido 
para a glutamina forma o aminoácido glutamato. 
79. A HMG-CoA redutase catalisa a reação de conversão de HMG-CoA em mevalonato. A 
HMG-CoA redutase constitui uma enzima limitante porque evita a superprodução de 
colesterol. 
80. Na primeira etapa da glicogénese dá-se a formação do precursor ativo chamado glicose-
6-fosfato. 
81. A enzima glicose 1-P uridil transferase participa na segunda etapa da glicogenólise. 
82. A enzima glicogénio sintase tem a função de formar ligações glicosídicas do tipo alfa-1-
6. 
83. A via pela qual a glicose se degrada é denominada gliconeogénese. 
84. Se a célula não tem necessidade de energia, a glicose armazena-se sob a forma de 
glicogénio principalmente no rim. 
85. O mecanismo de funcionamento do glucagon na regulação da lipogénese é por meio da 
fosforilação do acetil-CoA carboxilase. 
86. Sob o ponto de vista molecular, o glucagon atua ativando duas proteínas quinases, 
nomeadamente, PKA e AMP quinases que vão desfosforilar o acetil-CoA carboxilase. 
87. O mecanismo molecular da ação da insulina é pela ativação de uma fosfatase que irá 
fosforilar o acetil-CoA carboxilase. 
88. A regulação alostérica da biossíntese de ácidos gordos funciona por um mecanismo de 
feedback negativo em que baixas concentrações de citrato ativam o acetil-CoA 
carboxilase. 
89. A biossíntese de TAG está diretamente dependente de concentrações molares de ácidos 
gordos. 
90. Na regulação lenta da biossíntese de ácidos gordos, uma dieta hipercalórica estimula a 
atividade do acetil-CoA carboxilase aumentando, assim, a taxa de oxidação dos TAG. 
91. Os mecanismos de regulação lenta e de regulação rápida da biossíntese de ácidos gordos 
devem ocorrer sempre simultaneamente. 
92. Quanto mais lenta for a regulação da lipogénese, mais glicosevai ser oxidada nas 
células. 
93. Numa condição de altos níveis de glicose sanguínea, a fosfofrutoquinase deve ser 
inibida para evitar a biossíntese de ácidos gordos. 
94. A velocidade da lipogénese é inversamente proporcional à quantidade de calorias de 
uma dieta particular. 
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95. A biossíntese de lípidos é feita na base de acetil-CoA mediante a enzima ácido gordo 
sintase. 
96. A proteína conhecida como bomba de protões auxilia na saída de citrato por ser 
impermeável à membrana. 
97. Quando há muito acetil-CoA nas mitocôndrias, a enzima piruvato descarboxilase fica 
inativa. 
98. Altos níveis de NADH e ATP estimulam a lipogénese porque o organismo sente a 
necessidade de evitar mais redução de coenzimas. 
99. Um metabólito de confluência é a molécula que serve como substrato na via 
biossintética que o originou. 
100. A insulina é uma hormona peptídica libertada pelo pâncreas quando a concentração da 
glicose no sangue é elevada, estimulando, assim, a entrada de glicogénio no músculo. 
101. Um órgão tem todo o artefacto bioquímico suficiente para poder funcionar de forma 
isolada sem precisar de substâncias produzidas em outros órgãos. 
102. O fígado é um órgão muito importante na integração do metabolismo, por isso muitos o 
consideram órgão altruísta. 
103. Um exemplo de integração metabólica é: quando há muita glicose o organismo converte 
o excesso em lípidos e quando os lípidos estão em excesso , são degradados para fornecer 
substratos da via glicolítica. 
104. Em atividade física intensa, o músculo não contribui com substratos para outras vias 
metabólicas, não participando assim, da integração do metabolismo. 
 
3.4 Vitaminas e sais minerais. 
 
3.4.1 Vitaminas. 
As vitaminas são biomoléculas necessárias em pequenas quantidades no organismo, mas com 
funções de extrema importância. A maior parte destas funciona como coenzimas, estando 
sempre presentes nas reações enzimáticas. Outras são precursoras de hormonas, no caso das 
vitaminas A e D. A vitamina A também funciona como pigmento fotossensível dos olhos e 
no desenvolvimento do tecido epitelial. 
Normalmente as vitaminas são classificadas usando o critério de solubilidade em água ou 
compostos orgânicos. Assim, existem vitaminas hidrossolúveis: vitamina C, as do complexo 
B; e vitaminas lipossolúveis: A, D, E e K. 
A deficiência de vitaminas acarreta o surgimento de doenças. Uma forma de corrigir o défice 
de vitaminas é o suprimento destas por via dietética ou medicamentosa. 
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168 
 
 
3.4.2 Sais minerais. 
Sais minerais são substâncias de natureza inorgânica. Os minerais também se chamam 
eletrólitos. Quando encontrados nos seres vivos formam o grupo de moléculas designadas 
biomoléculas inorgânicas. Desempenham diversas funções no organismo, nomeadamente a 
constituição de proteínas, polarização da membrana celular, cofatores enzimáticos, na 
coagulação sanguínea, como mensageiros intracelulares, no mecanismo da memória, 
tamponamento, na formação de hormonas, de aminoácidos, entre outras funções. 
Existem minerais de que o organismo necessita em grandes quantidades, os macrominerais, e 
aqueles de ele precisa em pequenas quantidades, os microminerais. 
3.4.a. Questõ es. 
1. Os sais minerais são substâncias de natureza inorgânica que são encontrados no 
organismo humano. 
Q1: Qual é a função dos sais: Cl-, PO4-3, Fe2+, Mg2+ e H+? 
Q2: que consequências podem ser previsíveis num indivíduo que, recorrentemente, tem uma 
dieta pobre em ferro? 
2. O ácido clorídrico é uma substância formada por cloro e hidrogénio. Ele é encontrado no 
estômago humano. 
Q1: Quais são as funções do ácido clorídrico no organismo? 
 
3. Considere as informações seguintes em relação a minerais. Faça a correspondência entre 
as funções e minerais das colunas A e B: 
A. Função 
 
B. Mineral 
I – Formação de hormonas da tiroide Iodo 
II – Maturação da hemoglobina Sódio 
III – Coagulação sanguínea e formação de ossos Ferro 
IV – Envolvida no mecanismo de transmissão de impulsos 
nervosos. 
Cálcio 
 
 
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169 
 
4. ―As moléculas contidas nos alimentos devem ser digeridas para absorção‖. Será que esta 
afirmação é também válida para os sais minerais? Justifique. 
5. A água mineral que consumimos tem, na sua composição, minerais como Ca2+, Na+, 
Mg2+, Fe2+, Zn2+, F-, Cl- e iões compostos: NO3-, SO42-. 
Q1: Quais são as diferenças marcantes entre a água mineral e a água destilada sob o ponto de 
vista da sua composição? 
Q2: porque razão a água destilada não é apropriada para o consumo humano? 
6. O magnésio bem como outros minerais atuam como cofatores enzimáticos em várias 
reações enzimáticas. Considere uma reação em que a quantidade de cofatores como o 
magnésio é muito elevada. 
Q1: que consequências podem esperar-se para essa reação? 
7. As crianças encontram-se numa fase de intenso crescimento e desenvolvimento 
orgânico. Considere apenas o crescimento e o desenvolvimento do esqueleto. 
Q1: que tipo de dieta aconselharia a uma mãe para a alimentação do seu filho? 
8. É prática comum recomendar aos idosos ou crianças o consumo de alimentos ricos em 
vitaminas, ou medicá-los, por exemplo, com as vitaminas do complexo B. 
Q1: Qual é o fundamento bioquímico desta prática? 
9. Qual é a função da vitamina A usada regularmente como suplemento vitamínico para as 
crianças? 
10. Quais são as diferenças marcantes entre as vitaminas hidrossolúveis e as lipossolúveis no 
que diz respeito ao seu transporte no organismo? 
11. A biotina e tiamina frequentemente participam nas reações de (des) carboxilação. 
Q1: explique o mecanismo envolvido na transferência do CO2 removido dos substratos das 
reações de que elas fazem parte. 
 
3.5 Co rrelaçõ es clínicas – questõ es gerais. 
 
1. Explique como é que a hemoglobina é capaz de transportar oxigénio e dióxido de 
carbono. 
2. Qual é o efeito previsível em casos de erros de síntese da proteína hemoglobina? 
3. Por que razão um paciente com anemia é lhe administrado sal ferroso ou aconselhado 
a consumir alimentos ricos em ferro? 
4. Em certos casos um paciente pode ser diagnosticado com hiperbilirrubinemia. 
Explique como é que se desenvolve esta condição. 
5. As soluções são misturas homogéneas de duas ou mais substâncias. Por que razão se 
diz que a solução de glicose (5%) apresenta uma única fase? 
6. Suponha que um paciente esteja desidratado. Por que razão não se pode hidratar 
diretamente na veia? 
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7. Por outro lado, o soro fisiológico usado nos hospitais é uma solução de NaCl 0,9% 
(w/v). Qual seria a consequência se fosse usada uma solução de NaCl a uma 
concentração muito elevada? 
8. “O soro fisiológico (0,9% w/v) é uma solução isotónica em relação ao sangue humano”. 
Concorda com esta afirmação? Fundamente a sua posição. 
9. Os tampões funcionam no sentido de evitar variações de valores de pH no sangue ou 
nas células, mantendo-os praticamente constantes. O que aconteceria se a um paciente 
lhe fosse administrada uma solução ácida? 
10. Um dos mecanismos de ação dos medicamentos é por via de inibição de reações 
bioquímicas que produzem a doença ou ativação de ―reações protetoras‖. 
Q1: explique como os inibidores são capazes de impedir a síntese de produtos 
patogénicos. 
Q2: Qual é a diferença entre um inibidor e um ativador das reações bioquímicas? 
11. A atividade de enzimas pode ser inibida. Explique o mecanismo do ácido 
acetilsalicílico (AAS) na normalização de uma dor de cabeça. 
12. A taxa metabólica num indivíduo em exercício físico e num em atividade normal 
regista uma diferença considerável. 
Q1: aponte quatro modificações ao nível bioquímico associadas à prática de exercício 
físico e como o organismo reage paracontrapor essa tendência. 
13. Durante o exercício físico os níveis de lactato devem ser normalizados para evitar 
queda de pH sanguíneo. 
Q1: quais os mecanismos acionados no organismo para prevenirem a acidose láctica? 
14. A fenilcetonúria resulta de erro no metabolismo de aminoácidos. 
Q1: descreva como este fenómeno acontece e quais as consequências nos indivíduos 
afetados. 
Q2: descreva como o organismo sintetiza a melanina e as catecolaminas a partir de 
tirosina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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3.5.a. Esco lha múltip la 
1. Se tiveres 5 g de glicose e pretenderes dissolver em 150 mL de água duplamente destilada 
―ddH2O‖, a co ncentração (em g/mL) da so lução o b tida será: 
a. O.3. 
b. 0.03. 
c. 5. 
d. 22,4. 
 
2. Segundo a teoria protolítica de Brönsted-Lo wry, a alínea em que estão representadas 
espécies químicas ácidas é: 
a. HCO3
- eN2. 
b. OH- e HCO3
-. 
c. NH2 eCl2. 
d. HCO3
- e H2O. 
 
3. Após um traumatismo físico, como por exemplo a incisão de Pfannenstiel, o organismo 
responde imediatamente pela: 
a. Mobilização de TAG para produzir energia usada no processo de reparação do 
tecido lesado. 
b. Mobilização de glicose para produzir energia usada no processo de reparação do 
tecido lesado. 
c. Mobilização de aminoácidos para produzir energia usada no processo de reparação 
do tecido lesado. 
d. Mobilização do glicogénio para produzir energia usada no processo de reparação do 
tecido lesado. 
 
4. A ureia produzida pelo organismo constitui uma forma de eliminação de amónio 
excedente que poderia ser prejudicial o organismo. Esta molécula é: 
a. Sintetizada principalmente nos rins, 
b. Sintetizada principalmente no fígado, 
c. Sintetizada principalmente no coração, 
d. Sintetizada principalmente nas glândulas mamárias, 
 
 
 
 
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172 
 
5. Um paciente com Diabetes mellitus precisa de uma atenção especial quando se pretende 
submeter a uma cirurgia (pequena ou grande) por que: 
a. Quando a glicemia estiver controlada, o risco de infeção diminui e a cicatrização do 
procedimento não é satisfatória. 
b. Quando a glicemia estiver controlada, o risco de infeção diminui e a cicatrização do 
procedimento é mais satisfatória. 
c. Quando a glicemia estiver descontrolada, o risco de infeção aumenta e a cicatrização do 
procedimento é mais satisfatória. 
d. Quando a uremia estiver controlada, o risco de infeção diminui e a cicatrização do 
procedimento é mais satisfatória. 
 
6. Numa situação de parto, alguns tecido s do bebé ficam privado s de o xigénio (anoxia 
perinatal). Nesse instante as células do bebé: 
a. Passam a produzir energia a partir lactato . 
b. Passam a oxidar açúcares de forma aeróbica para evitar mais complicações. 
c. Passam a oxidar açúcares de forma anaeróbica para evitar mais complicações. 
d. Nesse momento não se produz energia porque ele está privado de oxigénio. 
 
3.5.b. Marque com V, verdadeiro ou F, falso. Transforme em verdadeiras as propo siçõ es que 
co nsiderar falsas. 
1. Ácidos fortes e as suas bases conjugadas formam um tampão que é importante para 
regular concentrações de iões hidrogénio e hidroxilo ao nível do sangue. 
2. Quando se aumenta a temperatura de um recipiente contendo oxigénio, aumenta-se a 
pressão que ele exerce sobre as paredes e, consequentemente, a redução dos choques 
entre as partículas. 
3. As enzimas são sensíveis a variações de pH e de temperatura, por isso devem ser 
colocadas a temperaturas ideias para desempenharem as suas funções. 
4. A insulina é uma enzima que, quando colocada a temperatura ideal, permite o controlo 
da glicemia nos indivíduos afetados. 
5. Os exames de bioquímica permitem aos profissionais de saúde identificar alterações 
fisiológicas num indivíduo. 
6. A cetonemia é um fenómeno caracterizado pela presença de glicose no sangue que 
conduz à condição de diabetes. 
7. Num paciente X (25 anos de idade), a taxa metabólica geral é igual à taxa de um 
indivíduo normal Y (25 anos de idade) porque, em ambos os casos, as funções vitais 
devem ser mantidas. 
8. As vitaminas são importantes para o organismo porque elas entram na constituição de 
coenzimas que ajudam a acelerar a velocidade de reações bioquímicas. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
173 
 
9. As prostaglandinas são substâncias de natureza proteica envolvidas no mecanismo 
inflamatório e de coagulação. 
3.6 Bio química do fígado . 
O fígado é um órgão central no metabolismo: o fígado funciona como integrador do 
metabolismo no organismo. Para além de realizar funções bioquímicas para a sua 
sobrevivência, está no centro de processos bioquímicos de outros órgãos, razão pela qual 
muitos o consideram órgão altruísta. O fígado é o local de biotransformação do 
organismo. 
 
 Ding e Jia (2012) definem biotransformação como sendo as modificações químicas,40 a 
que as substâncias não nutrientes e nutrientes, sofrem para aumentar a sua polaridade, ou 
solubilidade em água. Inicialmente, o termo era apenas usado para referir fenómenos de 
desintoxicação. Atualmente, é igualmente empregue para fenómenos de intoxicação. 
 
O fígado realiza, de entre várias funções, o controlo dos níveis de açúcar no sangue 
permitindo que os açúcares cheguem regularmente aos diferentes tecidos do organismo. 
Sem o trabalho do fígado, teríamos situações de escassez ou excesso de açúcar no sangue. 
O fígado está envolvido nos processos de síntese, degradação e conversão de glícidos, 
lípidos, proteínas e outras substâncias. 
 
Quando o fígado, ou parte dele, fica danificado, todo o metabolismo fica comprometido. 
Por exemplo, o controlo dos níveis de açúcar no sangue, a síntese de corpos cetónicos, a 
síntese de sais, pigmentos biliares, e tantas outras vias metabólicas ficam defeituosas. 
CAPÍTULO IV 
4. Bio química clínica. 
 
4.1 Labo rató rio clínico , exames labo rato riais e atividades práticas. 
Os exames laboratoriais são de extrema importância no processo de diagnóstico, prognóstico, 
confirmação, acompanhamento e rastreio de patologias. Como forma de auxílio na tomada de 
decisões pelos clínicos, são requeridos os exames laboratoriais. O comportamento de 
parâmetros bioquímicos numa amostra pode ser usado como indicador, mas não determinante 
do estado de saúde do indivíduo e assim se poder decidir melhor sobre o tipo de intervenção a 
fazer. 
 
40
Oxidação, redução, hidrólises e conjugação de moléculas. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
174 
 
O laboratório clínico é um local de trabalho complexo e, por isso, deve tomar-se o máximo de 
rigor tanto para fornecer resultados fidedignos passíveis de consumo público como para evitar 
acidentes envolvendo o pessoal interno e externo. Na verdade, acima de todas as tecnologias 
disponíveis, o fator humano continua a ser determinante para o sucesso das atividades 
desenvolvidas no laboratório clínico. 
Em bioquímica clínica aplicam-se conhecimentos de bioquímica básica e fisiologia na 
compreensão dos mecanismos bioquímicos e fisiopatológicos envolvidos na doença. Os 
exames de química clínica visam essencialmente: (1) ajudar a confirmar ou descartar o 
diagnóstico; (2) estabelecer um prognóstico; (3) controlar a evolução da doença e o resultado 
do tratamento; (4) detetar complicações; (5) contribuir para estudos epidemiológicos e de 
grupos de risco; (6) constituir parte essencial do protocolo de investigação científica e ensaios 
clínicos para a introdução de novos medicamentos. 
No laboratório clínico, para obter resultados com a qualidade desejada, é necessário observar à 
risca um conjunto de medidas em todas as fases. 
 
4.1.a. Questõ es. 
1. Dos vários tipos de exames que podem ser realizados num laboratório clínico consta o 
que se chamaexame da química sanguínea. Em que consiste este tipo de exame? 
2. Que importância tem um laboratório clínico para o processo de diagnóstico de 
patologias? 
3. Que importância, sob o ponto de vista clínico, têm os exames de química sanguínea? 
4. Explique como a comunicação pode interferir nas investigações levados a cabo num 
laboratório clínico. 
5. Um profissional de laboratório clínico não se pode concentrar apenas nos aspetos 
técnicos da sua especialidade. Deve também preocupar-se com a interação com os 
pacientes e outros profissionais de saúde. Concorda com esta afirmação? Fundamente 
a sua resposta. 
6. No processo de diagnóstico é importante conceder atenção à fase pré-analítica. Porque 
razão se deve prestar tal atenção? 
7. Os resultados de testes bioquímicos só passam para o ―consumo público‖ após serem 
validados. Explique em que consiste a validação de resultados. 
8. No laboratório clínico, em função do traço que se investiga, a população no geral é 
agrupada em quatro classes: verdadeiros positivos, verdadeiros negativos, falsos 
positivos e falsos negativos. Qual é a base desta classificação? 
9. O facto de o resultado de um teste laboratorial estar dentro dos valores de referência 
não significa necessariamente que o indivíduo não tenha a doença que se investiga. 
Concorda com a afirmação? Justifique a sua posição. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
175 
 
10. Num laboratório clínico, a que se refere ―risco condicionado a fatores humanos‖? 
11. Que importância tem um programa de biossegurança num laboratório clínico? 
12. Suponha que, para um paciente X, os parâmetros medidos estão dentro dos valores de 
referência e, para o outro, que é Y, os parâmetros medidos estão fora dos valores de 
referência. Na sua posição, qual dos resultados validaria? Porquê? 
13. Dê a definição do conceito valor preditivo e diga de que ele depende. 
14. O estudo de lipoproteínas é de grande interesse no capítulo da patologia. Explique 
porquê. 
15. No laboratório, quaisquer das substâncias – proteínas e enzimas, carboidratos, lípidos 
– podem dar-nos informações sobre o problema relacionado com a cirrose hepática. 
Esta afirmação constitui verdade? Em caso afirmativo, escolha uma das biomoléculas e 
explique como pode ser explorada para o diagnóstico da patologia em causa. 
16. Para caracterizar o nível glicémico num indivíduo são usados dois termos, que são 
hipoglicemia e hiperglicemia. Explique a razão desta classificação. 
17. Qual das alterações glicémicas (hipoglicemia e hiperglicemia) é de grande importância 
clínica? Porquê? 
18. Num exame de urina podem ser detetadas proteínas denominadas ―proteínas de 
Bence-Jones‖ (proteinúria de Bence-Jones). Que informação clínica nos pode dar a sua 
aparição neste líquido? 
19. A fosfatase alcalina (AL), gama glutamil transferase (GGT), creatinina, albumina, 
colesterol total (CT), proteínas totais (PT), lipoproteína de alta densidade (HDL) e 
lipoproteína de baixa densidade (LDL), creatina quinase (CK) são parâmetros 
bioquímicos muito usuais ao nível clínico. Que informações nos dá o doseamento 
destes parâmetros? 
20. Mencione as dislipidemias ou dislipoproteinemias que conhece. Diga se elas têm causa 
genética, ambiental ou ambas. 
 
4.1.b . Esco lha múltip la 
1. A b io química clínica pro cura: 
a. Estudar as biomoléculas e processos bioquímicos nos sistemas vivos. 
b. Estudar a complexidade das biomoléculas de utilidade clínica. 
c. Estudar processos bioquímicos de utilidade clínica por meio de comparações. 
d. Estudar as biomoléculas de utilidade clínica. 
 
2. Co m o s exames labo rato riais de b io química pro cura -se, essencialmente: 
a. Descrever processos bioquímicos por meio de comparações. 
b. Analisar o metabolismo por meio de ensaios. 
c. Detetar normalidades e anormalidades do metabolismo por meio de comparações. 
d. Detetar anormalidades de substâncias orgânicas. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
176 
 
 
3. Um labo rató rio clínico deve co nstituir um ambiente dinâmico po rque: 
a. Os profissionais devem estar sempre em atividade para responder à procura do sector. 
b. Deve sempre responder às necessidades atuais de trabalho de acordo com as novas 
tecnologias. 
c. É concebido para prestar apoio aos médicos no diagnóstico, prognóstico e confirmação 
de doenças. 
d. Deve responder às necessidades atuais de trabalho e permitir uma flexibilidade para se 
adaptar a novas tecnologias. 
 
4. Qual dos esquemas representa o fluxo ideal de informações no labo rató rio clínico ? 
a. Médico → Paciente → Profissional do laboratório. 
b. Profissional do laboratório ↔ Paciente → Médico. 
c. Paciente ↔ Médico ↔ Profissional do laboratório. 
d. Paciente → Médico ↔ Profissional do laboratório. 
 
5. Qual constitui o recurso mais importante para o funcio namento de um labo rató rio 
clínico ? 
a. O equipamento modernizado. 
b. O próprio homem. 
c. As infraestruturas. 
d. O equipamento modernizado e as infraestruturas. 
 
6. Na maio ria das determinaçõ es de química clínica usa-se: 
a. Soro. 
b. Sangue total. 
c. Urina. 
d. Saliva. 
 
7. Num exame de b io química (química sanguínea) investiga -se: 
a. Agentes biológicos que circulam no sangue. 
b. A quantidade de eritrócitos no sangue. 
c. Biomoléculas que circulam no sangue. 
d. Água e patógenos que circulam no sangue. 
 
8. A qualidade dos resultados dos exames no laboratório clínico depende principalmente: 
a. Do tipo de paciente atendido no laboratório clínico . 
b. Do número de profissionais alocados no laboratório clínico . 
c. Da qualidade do equipamento usado no laboratório clínico . 
d. Da qualidade dos profissionais alocados no laboratório clínico . 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
177 
 
 
9. Um resultado inesperado deve: 
a. Ser confirmado mesmo quando estiver fora ou dentro dos parâmetros normais. 
b. Ser confirmado mesmo quando estiver fora dos parâmetros normais. 
c. Ser confirmado mesmo quando estiver dentro dos parâmetros normais. 
d. Ser confirmado apenas quando estiver fora dos parâmetros normais. 
 
10. O valo r preditivo po sitivo indica: 
a. A probabilidade de um sujeito submetido a um exame ter a doença ou não a ter. 
b. A probabilidade de um sujeito submetido a um exame ter a doença. 
c. A probabilidade de um sujeito submetido a um exame não ter a doença. 
d. A linearidade de um teste. 
 
11. A expressão matemática41 seguinte:
 
 
 
Representa: 
a. A sensibilidade de um teste. 
b. A especificidade de um teste. 
c. O valor preditivo positivo. 
d. O valor preditivo negativo. 
 
12. O valo r preditivo na po pulação em geral depende: 
a. Apenas da sensibilidade e prevalência da doença. 
b. Apenas da especificidade e prevalência da doença. 
c. Da sensibilidade, especificidade e prevalência da doença. 
d. Da expressão (1-sensibilidade). 
 
13. Em saúde, o co nceito risco é definido co mo sendo : 
a. A maior probabilidade de ocorrer um dano ao indivíduo e instalações. 
b. A probabilidade de um agente biológico infetar um número elevado de pessoas. 
c. A ocorrência de acidente a um indivíduo e instalações. 
d. A ocorrência de infeção a um indivíduo e contaminação de instalações. 
 
14. Num laboratório, existem fo co s de risco . Designam-se agentes de risco po rque: 
a. Eles oferecem uma probabilidade de produzir danos. 
b. Eles são potencialmente causadores de danos. 
c. Refere-se ao pessoal de saúde que lida com questões de limpeza. 
d. Eles são microrganismos que causam danos. 
 
41 Esta fórmula foi adotada de Carolina e Guimarães (1985, p. 118). 
 
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178 
 
 
15. Quando se estuda um parâmetro na po pulação em geral e num grupo de risco : 
a. O valorpreditivo positivo é maior na população e o negativo menor no grupo de risco . 
b. O valor preditivo positivo é menor na população e maior no grupo de risco . 
c. O valor preditivo negativo é menor na população e maior no grupo de risco . 
d. O valor preditivo negativo é maior na população e o negativo menor no grupo de 
risco. 
 
16. A designação classe II de risco : 
a. Aplica-se a agentes biológicos que não provocam infeções no homem ou nos animais e 
o risco de propagação na comunidade e de disseminação no meio ambiente é limitado. 
b. Aplica-se a agentes biológicos que não provocam infeções no homem ou nos animais e 
o risco de propagação na comunidade e de disseminação no meio ambiente é nulo. 
c. Aplica-se a agentes biológicos que provocam infeções no homem ou nos animais, cujo 
risco de propagação na comunidade e de disseminação no meio ambiente é limitado. 
d. Aplica-se a agentes biológicos que provocam infeções no homem ou nos animais, cujo 
risco de propagação na comunidade e de disseminação no meio ambiente é elevado. 
 
17. Um labo rató rio básico (Nível de Bio ssegurança II) funcio na co m: 
a. Agentes da classe de risco I e há uma educação básica. 
b. Agentes da classe de risco II e há cuidados de saúde primários e ensino superior. 
c. Agentes da classe de risco I e contempla o ensino superior. 
d. Agentes de risco da classe II e não há uma educação básica. 
 
18. Para a classe de risco III: 
a. O risco individual é alto e para comunidade é limitado, pois existem medidas de 
prevenção e tratamento. 
b. Para os agentes de risco não existem medidas de prevenção e tratamento . 
c. O risco individual é baixo e para comunidade é limitado e existem medidas de 
tratamento e prevenção. 
d. O risco individual é alto e para comunidade é limitado e não existem medidas de 
prevenção e tratamento. 
 
19. O labo rató rio básico (Nível de b io ssegurança I) funcio na co m: 
a. Agentes da classe de risco I e há uma educação básica. 
b. Agentes da classe de risco I e há cuidados de saúde. 
c. Agentes da classe de risco I e contempla o ensino superior. 
d. Agentes de risco da classe II e não há uma educação básica. 
 
 
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179 
 
20. A classificação dos agentes biológicos, em grupos de risco, baseia -se essencialmente: 
a. No tipo de agente de risco e sua virulência. 
b. Na perigosidade do agente de risco em causa e no número de profissionais que pode 
afetar. 
c. Na perigosidade do agente e na extensão de danos que pode causar. 
d. Na menor perigosidade do agente e na capacidade infeciosa. 
 
21. Explo ração do metabo lismo do s carbo idrato s refere: 
a. Ao estudo, em laboratórios, das reações bioquímicas em que os carboidratos servem de 
catalisadores. 
b. A deteção, em laboratórios, de taxas normais do metabolismo dos carboidratos. 
c. A deteção, em laboratórios, do comportamento do metabolismo dos carboidratos. 
d. Ao estudo dos açúcares como biomoléculas indispensáveis para o organismo . 
 
22. O exame de glico se é pedido para medir: 
a. A quantidade de glicogénio no sangue no momento da colheita. 
b. A quantidade de glicose no sangue se o paciente desenvolver diabetes. 
c. A quantidade de glicose no sangue no momento da colheita. 
d. A taxa de glicólise nas células de um diabético . 
 
23. “Nenhum resultado pode ser melhor do que a amostra da qual se obteve”. Isto significa que: 
a. O resultado do exame não pode ser diferente das características da amostra originária. 
b. O resultado obtido depende do somatório das amostras usadas no exame. 
c. A qualidade da amostra colhida determina, de certa forma, a quantidade dos 
resultados. 
d. A qualidade da amostra colhida determina, de certa forma, a qualidade dos resultados. 
 
24. Para o exame clínico, deve-se evitar a indicação de ―investigaçõ es desnecessárias‖ 
po rque: 
a. A quantidade da amostra pode não ser suficiente para todos os exames requisitados. 
b. A qualidade de investigações pode condicionar a quantidade dos resultados. 
c. A quantidade de investigações pode condicionar a qualidade dos resultados. 
d. A qualidade da decisão a tomar depende da quantidade de informações fornecidas. 
 
25. A qualidade da amo stra co lhida, seu armazenamento , transpo rte, tempo de 
pro cessamento co ndicio nam: 
a. A quantidade dos resultados a obter. 
b. A qualidade dos resultados a obter. 
c. O tipo de técnica a usar. 
d. O método a usar. 
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180 
 
 
26. Quanto aos resultados dos exames clínico s, co nstituem fato res não suscetíveis a 
mo dificação : 
a. Idade e género. 
b. Idade, exercícios físicos, tensão mental. 
c. Exercício físico, tensão mental. 
d. Sexo, exercício físico, tensão mental. 
 
27. Para a boa qualidade dos resultados de exames clínicos, qual dos fatores não depende 
do pro fissio nal de saúde? 
a. Erros de amostragem, identificação e manipulação da amostra. 
b. Ingestão de substâncias como droga pelo paciente. 
c. Atraso no envio de amostras para o laboratório pelo profissional. 
d. Preparação incompleta ou incorreta do paciente. 
 
28. As amo stras de sangue são, preferencialmente, colhidas nas primeiras horas da manhã 
po rque: 
a. Os componentes do sangue ficam em concentrações elevadas no período da manhã. 
b. Os componentes do sangue não obedecem a ciclo circadiano, só fatores ambientais 
podem interferir. 
c. Os componentes do sangue obedecem a ciclo circadiano e fatores ambientais podem 
interferir. 
d. Não existe nenhuma relação entre a qualidade da amostra de sangue e o período de 
colheita. 
 
29. É sempre importante rotular corretamente o tubo co ntendo uma amo stra po rque: 
a. Evita a degradação da amostra por agentes físicos. 
b. Evita a degradação da amostra por agentes químicos. 
c. Evita a confusão de amostras e consequentemente dos resultados. 
d. Evita gasto de reagentes. 
 
30. Para exames de química sanguínea, às amo stras de sangue: 
a. Deve-se sempre adicionar um anticoagulante apropriado. 
b. Não precisa o uso de anticoagulante. 
c. O profissional de laboratório pode decidir se usa anticoagulante ou não, em função do 
objetivo. 
d. Deve-se respeitar a proporção sangue / anticoagulante. 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
181 
 
31. Co nstitui uma desvantagem da auto matização do labo rató rio clínico : 
a. Monitorização deficiente dos equipamentos. 
b. Aumento da percentagem de acertos. 
c. Deficiência na emissão de respostas mais rápidas. 
d. Tempo do profissional otimizado. 
 
32. Na esco lha de um méto do analítico deve-se ter em co nta, essencialmente: 
a. A disponibilidade de supervisores aquando da aplicação do método . 
b. A disponibilidade de amostras. 
c. As características do método. 
d. Apenas o limite de deteção do método. 
 
33. No co ntexto de um méto do , precisão indica: 
a. O quão próximo do valor real, está o valor medido . 
b. O quão próximo do valor medido, está o valor real. 
c. O quanto as medidas repetidas estão próximas umas das outras. 
d. O quanto as medidas repetidas estão próximas do valor real. 
 
34. No processo de pesquisa laboratorial po dem o co rrer erro s. Em relação a um erro 
analítico po de-se dizer: 
a. Pode ocorrer a qualquer momento e em qualquer etapa de um procedimento analítico . 
b. Pode ocorrer a qualquer momento e em etapas específicas num procedimento 
analítico. 
c. Pode ocorrer em momentos definidos e em etapas definidas num procedimento 
analítico. 
d. Só ocorrem quando não há pessoal bem treinado no procedimento analítico. 
 
35. Um erro analítico sistemático é aquele: 
a. Cuja sua magnitude pode não ser conhecida. 
b. Tipo de erro que dá lugar a variações grossas no resultado obtido. 
c. Cuja sua magnitude facilmente é detetada. 
d. Cuja magnitude não depende das amostras colhidas aleatoriamente.Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
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36. Um erro analítico sistemático co nstante é: 
a. Tipo de erro analítico aleatório que tem igual magnitude independentemente da 
concentração do componente a medir. 
b. Tipo de erro analítico sistemático em igual magnitude independentemente da 
concentração do componente a medir. 
c. Tipo de erro analítico aleatório que tem diferente magnitude independentemente da 
concentração do componente a medir. 
d. Tipo de erro analítico aleatório que tem diferente magnitude independentemente da 
concentração do componente a medir. 
 
37. Um erro analítico sistemático pro po rcio nal é: 
a. Aquele com igual magnitude independentemente da concentração do componente a 
medir. 
b. Aquele que cresce enquanto a concentração do componente a medir decresce. 
c. Aquele com igual magnitude do componente a medir. 
d. Dá lugar a variações mínimas no resultado obtido. 
 
38. Um erro analítico aleató rio é aquele: 
a. Cuja sua magnitude facilmente é detetada. 
b. Cuja sua magnitude não está relacionada com o método usado . 
c. Cuja sua magnitude pode não ser conhecida. 
d. Cuja magnitude depende das amostras colhidas aleatoriamente. 
 
39. Um méto do analítico de referência é aquele: 
a. Que se caracteriza por apresentar precisão e exatidão, a qual permite o seu uso para 
avaliar outros métodos de referência. 
b. Que se caracteriza por apresentar precisão e exatidão, a qual permite o seu uso para 
avaliar outros métodos. 
c. Que é usado num laboratório de referência. 
d. Que é usado por profissionais de referência. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
183 
 
40. O co ntro lo de qualidade do s méto do s analítico s visa: 
a. Manter vigilância constante para detetar a longo prazo erros que podem influenciar a 
excelência dos resultados. 
b. Manter vigilância constante para detetar atempadamente os erros que podem 
influenciar a excelência dos resultados. 
c. Manter vigilância constante para detetar atempadamente os erros que podem 
influenciar a excelência das amostras. 
d. Manter vigilância constante para avaliar o funcionamento das máquinas no 
laboratório. 
 
41. Calib ração de um méto do analítico refere a : 
a. Um dos ensaios iniciais na montagem e padronização dos equipamentos num 
laboratório clínico. 
b. Um dos ensaios iniciais na montagem e padronização dos métodos num laboratório 
clínico. 
c. Processo de manutenção de equipamentos num laboratório clínico . 
d. Processo de estabelecimento de regras de uso equipamentos num laboratório clínico . 
 
42. Não co nstitui aspeto de co ntro lo interno de qualidade: 
a. Ótima preparação do paciente. 
b. Organização do trabalho no laboratório . 
c. Fornecimento de dados para a comparação entre laboratórios participantes. 
d. Colheita correta de amostras. 
 
43. O termo carta de controlo de qualidade refere-se a: 
a. Gráficos que permitem a avaliação rápida do comportamento de cada um dos 
profissionais do laboratório. 
b. Gráficos que permitem a avaliação rápida da natureza de cada um dos componentes a 
se medir. 
c. Gráficos que permitem a avaliação rápida do comportamento de cada um dos 
componentes a se medir. 
d. Gráficos que permitem a avaliação rápida do material usado. 
 
44. Não co nstitui o b jetivo do s pro gramas de co ntro lo externo de qualidade: 
a. Fornecer informação ao laboratório central sobre os resultados das análises dos 
laboratórios participantes. 
b. Incentivar laboratórios participantes para chegar a uma qualidade analítica superior. 
c. Fornecer dados para a comparação entre laboratórios participantes. 
d. Reduzir a variação de resultados entre laboratórios. 
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184 
 
45. Para exames de química sanguínea, co nstitui material para análise de qualidade: 
a. Soro colhido dos pacientes para o propósito. 
b. Remanescente do soro colhido dos pacientes. 
c. Sangue total colhido dos pacientes para o propósito. 
d. Remanescente de sangue total colhido dos pacientes. 
 
46. Caso seja usado so ro de animais co mo material de análise de qualidade deve-se: 
a. Ajustar a concentração dos seus componentes. 
b. Usar sem necessariamente alterar a concentração dos componentes. 
c. Centrifugar e preservar a temperaturas apropriadas. 
d. Aplicar anticoagulante apropriado. 
 
47. Os co ntro lado res sérico s devem: 
a. Parecer-se ao máximo com o soro animal. 
b. Parecer-se ao máximo com o soro humano. 
c. Parecer-se ao máximo com o soro de cada paciente. 
d. Não é imperativo que sejam semelhantes. 
 
48. Em casos de baixa glicose disponível, o o rganismo me tabo liza TAG. O co nceito 
ceto acido se metabó lica refere a: 
a. Acidez da urina causada pelos corpos cetónicos produzidos por diabéticos. 
b. Acidez do sangue causada pelos corpos cetónicos produzidos por diabéticos. 
c. Acidez do sangue devido a presença de corpos cetónicos. 
d. Acidez do sangue devido a presença de cetonas. 
 
49. No estudo das desordens lipoproteicas são empregues o s testes de ro tina (alguns): 
a. Determinação de glicemia e Teste de tolerância oral à glicose (TTOG). 
b. Determinação de LDL e ALT. 
c. Determinação de colesterol total, HDL/LDL. 
d. Determinação de colesterol total e ALT. 
 
50. A classe LDL de lipo pro teinas: 
a. Têm a função de transportar glicerol para os tecidos periféricos. 
b. Têm a função de transportar glicerol para o fígado . 
c. Têm a função de transportar colesterol para os tecidos periféricos. 
d. Têm a função de transportar colesterol para o fígado . 
 
 
 
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185 
 
51. Baixo s níveis de HDL no sangue po de indicar: 
a. Maior risco para o desenvolvimento de doenças cardiovasculares. 
b. Menor risco para o desenvolvimento de doenças cardiovasculares. 
c. Não tem nenhum significado para desenvolvimento de doenças cardiovasculares, 
apenas altos níveis de LDL. 
d. Maior ou menor risco de desenvolver doenças cardiovasculares dependendo de outros 
fatores. 
 
52. Dislipoproteinemia é uma das alterações no metabolismo de lipoproteínas. Este termo 
refere a: 
a. Alteração qualitativa e quantitativa de lipoproteínas do plasma. 
b. Alteração qualitativa de lipoproteínas do plasma. 
c. Alteração de lipoproteínas do plasma. 
d. Ausência de lipoproteína (HDL) em pacientes com problemas cardiovasculares. 
 
53. Hiperlipoproteinemias caracterizam-se, fundamentalmente, pelo (a): 
a. Aumento de colesterol e triglicéridos no plasma. 
b. Presença de colesterol e triglicéridos no plasma. 
c. Aumento de lípidos e lipoproteínas no plasma. 
d. Aumento de colesterol e albumina no plasma. 
 
54. Alterações no metabolismo de lipoproteínas podem ser devido a o rdem genética o u 
ambiental. Hiperlipo pro teinemia secundária está: 
a. Associada a defeitos orgânicos ou metabólicos de origem exógena. 
b. Associada a defeitos de origem genética. 
c. Associada a defeitos tanto de origem genética como ambientais. 
d. Associada a defeitos orgânicos ou metabólicos de origem endógena. 
 
55. Uma curva glicémica representa a: 
a. Dosagem de glicose de um indivíduo. 
b. Quantificação de glicose de um indivíduo num determinado instante. 
c. Quantificação de glicose de um indivíduo logo após o jejum. 
d. Quantificação de glicose em diferentes instantes. 
 
56. Atualmente, para a determinação de glicémia, são empregues métodos enzimáticos: 
a. Porque os métodos estão todos automatizados. 
b. Porque os métodos redutores oferecem muitas dificuldades para execução . 
c. Porque a relação enzima - substrato é específica. 
d. Porque as substâncias redutoras são específicas. 
 
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186 
 
57. Em relação aos métodos redutores, é incorreto afirmar que: 
a. São inespecíficos comparativamente aos enzimáticos. 
b. Baseiam-se na propriedaderedutora de alguns açúcares como a glicose. 
c. Baseiam-se na propriedade da hexoquinase e glicoquinase em fosforilar a glicose. 
d. Entraram em desuso devido a automatização dos métodos laboratoriais. 
 
58. Alteração importante do metabolismo dos carboidratos resulta: 
a. No aumento de níveis glicémicos nos indivíduos. 
b. Na diminuição de níveis glicémicos nos indivíduos. 
c. No aumento e diminuição de níveis glicémicos nos indivíduos. 
d. No aumento ou diminuição de níveis glicémicos nos indivíduos. 
 
59. O perfil glicémico de indivíduos no estado de gravidez, sem jejum, e em jejum regista, 
respetivamente: 
a. Aumento até certo nível, diminuição até certo nível. 
b. Diminuição até certo nível, aumento até certo nível. 
c. Mantêm-se inalterados, aumento drástico. 
d. Há aumento tanto sem jejum como em jejum. 
 
60. A reação de biureto é uma técnica usada para: 
a. Identificação, quantificação de proteínas. 
b. Separação, identificação de proteínas. 
c. Identificação, separação, quantificação de proteínas. 
d. Apenas quantificação de proteínas. 
 
61. Os métodos enzimáticos, para a determinação de colesterol total, usam: 
a. Colesterol sintase para hidrolisar os ésteres de colesterol presentes no soro. 
b. Colesterol esterase para hidrolisar os ésteres de colesterol presentes no soro. 
c. A enzima transferase para deslocar ésteres de colesterol presentes no soro. 
d. Colesterol oxidase para oxidar o colesterol livre presente no soro . 
 
62. Qual das alternativas agrupa enzimas que atualmente são usadas no diagnóstico 
b ioquímico de enfarto do miocárdio? 
a. ALT → AST → CK →LDH→troponina I →troponina T. 
b. AST →ALP →troponina I →troponina T. 
c. AST → CK → LDH →troponina I →troponina T. 
d. ALT→ AST →ALP →troponina I →troponina T. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
187 
 
63. O diagnóstico bioquímico da pancreatite crónica baseia-se no estudo das enzimas 
produzidas nesta glândula, pois: 
a. Numa situação de lesão desta a concentração das enzimas se mantêm constante. 
b. Numa situação de lesão desta as enzimas passam então a ser produzidas. 
c. Numa situação de lesão desta a concentração das enzimas sofre uma elevação . 
d. Numa situação de lesão desta o organismo perde a capacidade de as sintetizar. 
 
64. A elastase é considerada o "padrão ouro " no estudo da função pancreática porque: 
a. Oferece uma especificidade pancreática absoluta. 
b. O pâncreas de todos os animais é capaz de a produzir. 
c. Existem métodos bioquímicos rápidos para sua determinação . 
d. É uma protease que qualquer célula pode produzir. 
 
65. A síndrome de má absorção é uma doença multifatorial, daí que, sob o ponto de vista 
laboratorial: 
a. Oferece sintomas e sinais diversificados. 
b. Oferece muitas interferências nos resultados. 
c. Oferece uma gama de possibilidades metodológicas para sua determinação . 
d. Oferece dificuldades para o seu controlo. 
 
66. Co nstituem principais eventos da fase pó s-analítica do pro cesso de diagnó stico : 
a. A validação das amostras e subsequente elaboração de um relatório . 
b. A validação dos resultados e o processamento das amostras remanescentes. 
c. A validação dos resultados e elaboração de um relatório . 
d. A confirmação das amostras e subsequente elaboração de um relatório sobre aquelas 
amos 
67. Num laboratório de análises clínicas, resultado s de testes b io químico s po r si só : 
a. São suficientes para a tomada de decisão em relação ao estado de saúde de um 
indivíduo. 
b. Não são suficientes para a tomada de decisão, pois carecem de uma validação . 
c. São suficientes para a tomada de decisão independentemente da informação clínica. 
d. Não podem nos dizer algo em relação ao estado de saúde do indivíduo . 
 
68. So b po nto de vista labo rato rial, um resultado inesperado é: 
a. Aquele que contradiz as informações prévias das amostras. 
b. Aquele que contradiz as técnicas aplicadas para obter o resultado . 
c. Aquele que contradiz as informações já existentes sobre paciente. 
d. Aquele que não entra em concordância com o tempo necessário para sua obtenção. 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
188 
 
69. A co nfirmação de um resultado inesperado implica, em primeiro lugar: 
a. Repetição de análises a partir da amostra da qual se obteve. 
b. Repetição de análises a partir de nova amostra colhida exatamente do mesmo paciente. 
c. A confrontação dos resultados com a informação clínica. 
d. A submissão do paciente a subsequente tratamento . 
 
70. Resultado de um teste bioquímico fo ra do (s) valo r (es) de referência indica que: 
a. Necessariamente o indivíduo tem a doença investigada. 
b. Necessariamente o indivíduo não tem a doença investigada. 
c. O teste não correu normalmente, pois os valores deviam estar dentro dos de 
referência. 
d. Por enquanto não se pode tirar nenhuma conclusão em função disto . 
 
71. A sensib ilidade exprime a capacidade de um teste em: 
a. Excluir corretamente aqueles que não possuem a doença. 
b. Detetar corretamente a doença investigada, em todas as pessoas que não a têm. 
c. Detetar corretamente a doença investigada, em todas as pessoas que a têm. 
d. Incluir incorretamente aqueles que possuem a doença. 
 
72. A determinação de glicemia po de ser feita: 
a. Em jejum, a qualquer hora, após uma refeição. 
b. Apenas em jejum. 
c. A qualquer hora. 
d. Apenas após uma refeição. 
73. Para o diagnó stico de Diabetes mellitus reco menda-se usar a: 
a. Glicemia em jejum ou uma curva glicêmica + informação clínica do indivíduo. 
b. Glicemia sem jejum ou uma curva glicêmica + informação clínica do indivíduo . 
c. Informação clínica do indivíduo. 
d. Glicemia em jejum ou uma curva glicêmica. 
 
74. Os méto do s reduto res para a determinação de glico se no sangue baseiam-se: 
a. Na propriedade redutora dos iões Cu2+. 
b. Na propriedade oxidante da glicose. 
c. Na propriedade redutora dos açúcares. 
d. Na propriedade oxidante dos iões Cu2+. 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
189 
 
75. Os méto do s enzimático s co mparativamente ao s méto do s reduto res: 
a. São mais específicos e mais simples. 
b. São mais antigos, mas mais específicos. 
c. São menos específicos e mais simples. 
d. São mais recentes e inespecíficos. 
 
76. Co nstitui princípio do s méto do s enzimático s para determinação de glicemia: 
a. A propriedade das enzimas em digerirem moléculas de glicose. 
b. A propriedade de moléculas de glicose de oxidarem outras moléculas de glicose. 
c. A propriedade das enzimas em catalisar reações em que a glicose serve de substrato . 
d. A propriedade de moléculas de glicose oxidar certos metais num meio alcalino. 
 
77. Embo ra meno s reco mendado , especialistas preferem o TTOG po rque: 
a. Mede, de facto, uma resposta do organismo. 
b. É mais rápido e prático comparativamente aos outros testes. 
c. Mede, de facto, todo o açúcar ingerido pelo indivíduo na altura de jejum. 
d. Mostra resultados fidedignos da glicemia. 
 
78. A cetoacidose diabética é um fenó meno metabó lico que tem lugar em indivíduo s 
diabético s devido a: 
a. Excesso da hormona insulina no organismo. 
b. Defeito da hormona insulina no organismo. 
c. Aumento significativo de corpos cetónicos no sangue. 
d. Baixa quantidades de glicose no sangue. 
 
79. A elevação dos níveis séricos de co rpo s cetó nico s co nstitui co mplicação grave e 
po tencialmente mo rtal po rque: 
a. Sua presença eleva o pH do sangue inviabilizando certas reações metabólicas. 
b. Sua presença baixa o pH do sangue inviabilizando certas reações metabólicas. 
c. Eles são naturalmente tóxicos para o organismo. 
d. Eles não têm efeitos significativos para o metabolismo do indivíduo . 
 
80. A ceto acido se diabética o co rre em pacientes co m: 
a. Diabetes mellitus insulinodependentes (DMID). 
b. Diabetes mellitus não insulinodependentes(DMNID) ou não dependentes de insulina. 
c. Tanto com DMID e DMNID. 
d. Icterícia. 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
190 
 
4.1.c. Marque com verdadeiro, V ou falso, F. Transforme em verdadeiras as propo siçõ es que 
co nsiderar falsas. 
1. O controlo de qualidade dos métodos analíticos é feito a dois níveis: interno (que tem 
lugar no interior do laboratório e é efetuado por profissionais do laboratório central) e 
externo (que se enquadra na rede de laboratórios e garante que resultados de 
laboratórios diferentes possam ser comparáveis). 
2. Ao nível externo de controlo de qualidade, qualquer erro que ocorre deve ser detetado 
por um programa de garantia interna de qualidade. 
3. Ao nível interno de controlo de qualidade, qualquer erro que ocorre deve ser detetado 
por um programa de garantia interna de qualidade. 
4. Em geral, os programas de avaliação interna de qualidade (PAIQ) detetam erros 
sistemáticos cometidos pelos laboratórios participantes. 
5. Devido à trajetória das amostras e dos resultados nos programas de controlo interno, 
esses programas são chamados experimentos circulares. 
6. Um método de referência é caracterizado por apresentar exatidão e isto permite o seu 
uso na avaliação de amostras. 
7. Os métodos enzimáticos para a determinação de glicémia baseiam-se na propriedade 
das moléculas de glicose em reduzir iões de Cu2+ ou Fe2+. 
8. A precipitação salina é uma técnica de natureza química usada para a separação de 
proteínas baseada no seu grau de solubilidade. 
9. Proteínas de fase aguda são produzidas pelo organismo quando existem lesões por 
traumatismo ou infeções. 
10. As globulinas e fibrinogénio constituem um grupo de proteínas de fase aguda em que a 
elevação da sua concentração no sangue pode indicar uma infeção. 
11. A eletroforese, precipitação salina e a reação de Biureto constituem técnicas de 
natureza química usadas para a identificação, separação e quantificação de proteínas. 
12. A AFP (alfafetoproteína) é uma enzima que pertence ao grupo de marcadores 
tumorais que se produzem durante a vida fetal. Ela é considerada equivalente à 
albumina. 
13. O antígeno carcinoembrionário (CEA) é um produto específico de tumor e apresenta-
se elevado sempre em doenças benignas. 
14. As subunidades α e β da hCG (gonadotrofina coriónica humana) diferem apenas na 
sua sequência das extremidades C e N. 
15. O CA 15-3 (antígeno do cancro) é um marcador tumoral que pode apresentar-se tanto 
em doenças benignas quanto em malignas. 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
191 
 
4.2 Atividades práticas de labo rató rio . 
A bioquímica é uma ciência essencialmente experimental. As práticas de laboratório 
constituem um elemento-chave na consolidação de conhecimentos. Uma abordagem 
clássica de aprendizagem (que praticamente todos passamos por ela) consiste em ensinar a 
prática a posteriori da teoria. Porém, para estudantes do ensino superior, tanto um como 
outro método podem ser usados. Isto é, para conteúdos menos complexos o professor pode 
optar por dar aula prática e depois a teoria. Esta técnica, para além de facilitar a 
aprendizagem do conteúdo pretendido, constitui uma importante ferramenta para a 
motivação dos estudantes. 
Na verdade, é sempre importante que o professor analise minuciosamente o método a 
seguir para cada caso. Neste capítulo, apresentam-se propostas de práticas simples que 
podem auxiliar na aprendizagem de conteúdos de bioquímica. Em função das condições 
existentes, elas podem ser realizadas num laboratório equipado, ou alternativamente, 
numa sala adaptada para o efeito. Procure-se, ao máximo, usar material e equipamentos 
relativamente acessíveis, sem, no entanto, abandonar os objetivos da disciplina. 
Sempre que pretender efetuar uma experiência laboratorial é indispensável preparar e 
anotar todo o material, equipamento, os procedimentos e as observações, para permitir a 
elaboração do respetivo relatório. 
Existe uma gama de protocolos disponíveis nos livros e na internet para a realização de 
experiências. Sempre que necessário podem ser consultadas essas fontes. 
 
4.2.1 Preparaçõ es 
Atividade 1: pese 5g de NaOH e dissolva em 200 ml de água. Agite quanto necessário e calcule 
a concentração da solução. 
Atividade 2: a partir de uma solução stock de etanol absoluto obtenha 400 ml de etanol a 70%. 
Atividade 3: prepare 500 ml de uma solução de soro fisiológico0,9% a partir de água destilada e 
NaCl. 
Atividade 4: suponha que pretende usar 200 ml (embora seja incorreto administrar num 
paciente) da mesma solução, mas a 0,5%. Faça respetiva diluição. 
Atividade 5: determine o pH do sumo de limão, água pura, saliva à temperatura ambiente. 
Aqueça em banho-maria a 57o C e volte a medir. 
Atividade 6: faça a preparação de tampões com pH 2; 7 e 14. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
192 
 
4.2.2 Determinaçõ es. 
4.2.2.1 Amino ácido s e pro teínas. 
Atividade 1: faça o doseamento de proteínas a partir de uma amostra de sangue (reação de 
Biureto). 
Atividade 2: faça a separação de proteínas numa amostra de sangue e quantifique-as. 
Atividade3: faça a desnaturação de proteínas animais usando HCl ou elevação de 
temperatura. 
Atividade 4: extração, caracterização e dosagem de caseína. 
 
4.2.2.2 Enzimas 
Atividade 1: atividade catalítica da amilase salivar. 
Atividade 2: caracterização da urease. 
Atividade 3: reação de Heller. 
Atividade 4: extração da polifenol oxidase da banana. 
Atividade 5: determinação da atividade da polifenol oxidase. 
Atividade 6: proceda a preparação de um extrato enzimático a partir de uma maça. 
Atividade 7: teste da atividade enzimática: teste da catalase e da peroxidase. 
Atividade 8: demonstração da especificidade de enzimas. 
Atividade 9: termolabilidade. 
Atividade 10: demonstração dainfluência da concentração de enzimas. 
Atividade 11: influência da temperatura sobre atividade enzimática. 
Atividade 12: influência da concentração do substrato sobre atividade enzimática. 
Atividade 13: influência do pH sobre atividade enzimática 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
193 
 
 
4.2.2.3 Po lissacarídeo s. 
Atividade 1: a partir de uma fatia de pão faça uma determinação qualitativa de amido (teste de 
lugol). 
Atividade 2: obtenha a glicose e frutose a partir da sacarose (açúcar de mesa) e proceda a 
distinção entre aldose e cetose (reação de Selliwanoff). 
Atividade 3: proceda a identificação de açúcares redutores a partir de uma amostra de sangue 
(reação de Benedict). 
Atividade 4: verifique a solubilidade de açúcares em água e álcool a 70%, 100%. 
Atividade 5: faça a extração de amido da batata-doce. 
Atividade 6: faça a hidrólise de polissacarídeo amido para produzir oligossacarídeos ou 
monossacarídeos. 
Atividade 7: efetue a fermentação alcoólica, láctica, acética a partir de uma das frutas 
seguintes: cana-de-açúcar, caju, banana e maçã. 
 
4.2.2.4 Lípido s. 
Atividade 1: verifique a solubilidade de lípidos em água e em solventes orgânicos como o 
fenol e clorofórmio. 
Atividade 2: proceda a hidrólise de triacilglicerois para obter ácidos gordos e glicerol. 
Atividade 3: proceda a separação de ácidos gordos e glicerol obtidos. 
Atividade 4: efetue a reação de saponificação de ácidos gordos. 
Atividade 5: a partir de uma amostra de sangue faça o doseamento de colesterol total e de 
LDL-colesterol. 
Atividade 6: pesquisa de insaturação de ácidos gordos. 
Atividade 7: extrair lípidos a partir de semente de soja ou de amendoim. 
Atividade 8: fazer a caracterização e dosagem de colesterol. 
Atividade 9: determinar constituintes do ovo. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
194 
 
4.2.2.5 Caracterização do s ácido s nucleico s (b io lo gia mo lecular). 
Atividade1: desnaturação proteica. 
Atividade2: precipitação por ácidos fortes e metais pesados.Atividade3: precipitação fracionada por soluções salinas concentradas. 
Atividade4: extração de ADN e determinação de concentração. 
Atividade 5: purificação de ADN usando álcool e sal. 
 
4.2.2.6 Análise b io química da urina. 
Atividade 1: caracterização de glicose na urina – método de Benedict. 
Atividade 2: determinação de albumina na urina – método de Heller. 
Atividade 3: determinação de albumina na urina – método Sulfossalicílico. 
Atividade 4: determinação de corpos cetónicos na urina. 
Atividade 5: deteção de fadiga muscular por meio da urina – teste de Donnaggio. 
Atividade 6: medição de nitrogénio uréico no sangue – reação de Berthelot. 
 
4.2.2.7 Co lo rimetria e espectro fo to metria. 
 
Atividade 1: determinação quantitativa de glicose. 
Atividade 2: determinação quantitativa de proteínas. 
Atividade 3: determinação de vitamina A. 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
195 
 
CAPÍTULO V 
5. So luçõ es das questõ es de esco lha múltip la e verdadeiro o u falso . 
 
Questões do capítulo II 
2.5.3 . 1 .h. História da bioquímica, misturas e reações químicas. 
1. D 
2. B 
3. C 
4. C 
5. D 
6. B 
7. C 
8. C 
9. B 
10. A 
11. B 
12. D 
13. B 
14. B 
15. A 
16. D 
17. B 
18. B 
19. D 
20. A 
21. B 
22. B 
23. D 
24. A 
25. C 
26. A 
 
2.5.3 .2.i. Aminoácidos e proteínas. 
 
1. A 
2. A 
3. B 
4. C 
5. D 
6. A 
7. D 
8. C 
9. A 
10. C 
11. B 
12. D 
13. B 
14. B 
15. A 
16. B 
17. C 
18. A 
19. C 
20. A 
21. D 
22. D 
23. B 
24. C 
25. D 
26. C 
2.5.3 .3 . j. Glícidos. 
1. B 
2. C 
3. C 
4. A 
5. B 
6. A 
7. B 
8. B 
9. B 
10. D 
11. B 
12. D 
13. C 
14. C 
15. D 
16. D 
17. A 
18. A 
19. A 
20. C 
21. A 
22. A 
23. B 
2.5.3 .4.k. Lípidos. 
1. B 2. A 3. A 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
196 
 
4. C 
5. C 
6. B 
7. D 
8. D 
9. D 
10. C 
11. A 
12. A 
13. A 
14. C 
15. B 
16. D 
17. D 
18. A 
19. A 
20. A 
21. A 
22. B 
23. A 
24. B 
25. A 
2.5.3 .5.l. Ácidos nucleicos. 
1. C 
2. C 
3. B 
4. C 
5. B 
6. D 
7. C 
8. D 
9. A 
10. C 
11. A 
12. B 
13. C 
14. C 
15. A 
16. A 
17. A 
18. C 
19. C 
20. B 
21. B 
22. C 
23. C 
24. C 
25. C 
26. B 
2.5.4.m. Verdadeiro ou falso . 
1. V 
2. F – A proposição é falsa porque 1 litro corresponde a 1000 ml e não 100 ml. 
3. F – A proposição é falsa porque alguns átomos dos aminoácidos são perdidos quando efetuam 
ligações químicas e não forças intermoleculares. 
4. F – A proposição é falsa porque as ligações peptídicas só ocorrem na cadeia principal. 
5. V 
6. V 
7. V 
8. V 
9. F – A proposição é falsa porque não se trata de disfunção, mas sim, de função. 
10. F – A proposição é falsa porque a interação entre os aminoácidos distantes de um polipeptídeo 
corresponde à estrutura terciária. 
11. F – A proposição é falsa porque a desnaturação de uma proteína acarreta o rompimento de forças 
intermoleculares e não de ligações peptídicas. 
12. F – A proposição é falsa porque nem todas as proteínas desnaturadas recuperam a sua função. 
13. F – A proposição é falsa porque o colágeno não é uma proteína globular. 
14. F – A proposição é falsa porque as proteínas globulares exercem funções dinâmicas e não 
estáticas. 
15. F – A proposição é falsa porque o glicogénio só passa a ser relativamente mais hidrogenado por 
causa do número de monómeros que o constitui. Uma molécula de ácido gordo, geralmente, é 
mais hidrogenada se se comparar com cada monómero de glicose. 
16. V 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
197 
 
17. F – A proposição é falsa porque os cofatores captam ou doam eletrões. Não aumentam a 
velocidade. 
18. V 
19. V 
20. F – A proposição é falsa porque um grupo prostético liga-se permanentemente a uma enzima 
conferindo-lhe uma função específica. 
21. F – A proposição é falsa porque ribozimas são quimicamente ácidos. 
22. F – A proposição é falsa porque, apesar dos ribozimas serem biocatalisadores, não são proteínas. 
23. F – A proposição é falsa porque a energia de ativação inicia uma reação química 
independentemente de ela ser endergónica ou exergónica. 
24. V 
25. V 
26. V 
27. F – A proposição é falsa porque as enzimas são específicas em relação ao substrato, a não ser que 
a reação seja reversível e aquela substância que era produto passe a ser substrato. 
28. F – A proposição é falsa porque as isoenzimas têm sequências de aminoácidos diferentes, mas 
reconhecem o mesmo. 
29. F – Esta proposição é falsa porque as isoenzimas reconhecem o mesmo substrato. 
30. V 
31. V 
32. F – A velocidade é inversamente proporcional a partir do ponto que há saturação de substrato. 
33. V 
34. F – A proposição é falsa porque as polihidroxicetonas capazes de formar anéis geralmente ligam-
se nos carbonos 2 e 5. 
35. V 
36. V 
37. V 
38. F – A proposição é falsa porque o cortisol é um corticosteroide. 
39. F – A proposição é falsa porque o 2-metil butadieno é uma molécula em C5 e o monoterpeno é 
uma molécula em C10. 
40. V 
41. F – A proposição é falsa porque o aumento de um substrato é que aumenta a velocidade até certo 
tempo. O aumento de produtos geralmente faz uma retroalimentação negativa. 
42. F – A proposição é falsa porque os moduladores podem ser positivos ou negativos. 
43. F – A proposição é falsa porque o ciclo de Krebs produz GTP e não propriamente ATP. 
44. F – A proposição é falsa porque, na cadeia transportadora de eletrões, o ATP é produzido por 
fosforilação oxidativa. 
45. V 
46. F – A proposição é falsa porque, numa via metabólica, também existem reações irreversíveis e 
não apenas reações reversíveis. 
47. F – A proposição é falsa porque as reações irreversíveis constituem, preferencialmente, pontos de 
regulação. 
48. F – A proposição é falsa porque apenas as reações irreversíveis constituem pontos de regulação. 
49. V 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
198 
 
50. F – A proposição é falsa porque existem três tipos de inibidores: competitivos, não competitivos e 
incompetitivos. Estes podem ligar-se à enzima tanto no sítio ativo como num local alostérico. 
51. F – A proposição é falsa porque é o citrato que inicia o ciclo. O citrato resulta da reação entre o 
oxaloacetato e o acetil-CoA. 
52. V 
53. F – A proposição é falsa porque, no ciclo de Krebs, as coenzimas são reduzidas e não oxidadas. 
54. F – A proposição é falsa porque a glicoquinase e hexoquinase são específicas para a glicose. 
55. F – A proposição torna-se falsa porque não especifica se se trata de oxidação completa ou parcial. 
Se se considerar a oxidação completa, então, não são apenas duas fases. 
56. F – A proposição é falsa porque, em ambas as biomoléculas, as ligações na cadeia principal são do 
tipo α-1,4 e α-1,6 nos pontos de ramificação. 
57. V 
58. V 
59. F – A proposição é falsa porque o ARN, geralmente, apresenta um filamento. 
60. F – A proposição é falsa porque os lípidos (ácidos gordos) são derivados de hidrocarbonetos. 
61. F – A proposição é falsa porque os lípidos é que são mais reduzidos comparativamente a glícidos. 
62. V 
63. V 
64. F – A proposição é falsa porque os ácidos gordos de cadeia curta e os com mais insaturações são 
relativamente mais solúveis. 
65. F – A proposição é falsa porque um ácido gordo com 18 átomos de carbono e com três 
insaturações representa-se pela notação 18:3 Δ9,12,15. 
66. F – A proposição é falsa porque os fosfolípidos são componentes estruturais e não uma reserva. 
67. F – A proposição é falsa porque numa reação química não há mudanças quantitativas, segundo a 
lei de conservação de massas ou lei de Lavoisier. 
68. F – A proposição é falsa porque o metabolismo é um conjunto de reações de síntese, degradação e 
conversão de substâncias e não apenas de síntese. 
69. F – A proposição é falsa porque o glicerol é álcool e não lípido. 
70. F – A proposição é falsa porquea hidrogenação parcial é que pode conduzir à formação de 
gorduras trans e não desidrogenação. 
71. F – A proposição é falsa porque o colesterol é apenas maléfico quando está em excesso. 
72. F – A proposição é falsa porque, apesar das ligações ésteres, existe um -OH livre que confere 
alguma polaridade à molécula. 
73. V 
74. V 
75. V 
76. F – A proposição é falsa porque o sabão dissolve-se em água por possuir os iões Na+ na sua 
estrutura, o que lhe confere polaridade. 
77. F – A proposição é falsa porque os fosfolípidos e detergentes são ésteres e, portanto, geralmente 
não possuem parte hidrofílica, na medida em que esta está comprometida na ligação. 
78. F – A proposição é falsa porque o dogma central da biologia molecular não foi eliminado, mas 
sim, revisto. 
79. V 
80. F – A proposição é falsa porque nem todos os produtos da tradução do ARNm são enzimas. 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
199 
 
81. F – A proposição é falsa porque o ARNm é complementar a um dos filamentos de ADN. Estas 
moléculas não são necessariamente idênticas. 
82. V 
83. V 
84. F – A proposição é falsa porque o ADN desnaturado, em algumas situações, pode renaturar-se. 
85. F – A proposição é falsa porque a porção do ADN mais estável é a constituída pelo par C/G. 
86. F – A proposição é falsa porque a base uracilo é pirimídica. 
87. F – A proposição é falsa porque os ácidos nucleicos são constituídos por unidades de nucleotídeos. 
88. F – A proposição é falsa porque os nucleotídeos são constituídos por um açúcar, uma base e um 
grupo fosfato. Nucleosídeos não têm o grupo fosfato. 
89. F – Esta proposição é falsa porque os genes, geralmente, são encontrados no ADN. 
90. F – A proposição é falsa porque numa molécula de ARNm imaturo são excisados os introns para a 
tornar madura. 
91. V 
92. V 
93. F – A proposição é falsa porque a enzima TAG sintase está envolvida na síntese de TAG. 
94. F – A proposição é falsa porque a bomba de citrato não é um complexo enzimático, mas sim, uma 
proteína transportadora. 
95. V 
96. V 
97. F – A proposição é falsa porque a enzima piruvato carboxilase não continua o ciclo de Krebs. Ela 
está envolvida na gliconeogénese. 
98. V 
99. V 
100. V 
101. F – A proposição é falsa porque o transporte do colesterol por si só não cria lesões aos tecidos. 
102. F – A proposição é falsa porque a parte interior de uma lipoproteína é hidrofóbica e a exterior, 
hidrofílica. 
103. F – A proposição é falsa porque os defeitos na enzimo acetil-CoA carboxilase inviabilizam a 
lipogénese e favorecem a lipólise. 
104. V 
105. V 
106. V 
107. F – A proposição é falsa porque as hiperlipoproteinemias são alterações tanto qualitativas como 
quantitativas. 
108. V 
109. F – A proposição é falsa porque a hipertrigliceridemia não só tem fatores ambientais, mas 
também genéticos. 
110. F – A proposição é falsa porque, na hipercolesterolemia, há aumento de níveis de colesterol e não 
a sua diminuição. 
111. V 
112. V 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
200 
 
113. F – A proposição é falsa porque, ao nível do tecido adiposo, não haverá um aumento progressivo 
de TAG, mas no fígado. Nos adipócitos, o que vai ocorrer com maior taxa é a degradação de 
TAG para suprir outros tecidos. 
114. F – A proposição é falsa porque os ácidos gordos de cadeia curta não seguem apenas uma via. Eles 
podem ser alongados e insaturados ou oxidados. 
Questões do capítulo III 
3 .3 .b.1 Digestão e absorção de biomoléculas. 
 
1. C 
2. A 
3. C 
4. B 
5. D 
6. D 
7. B 
8. A 
9. B 
10. A 
11. A 
12. C 
13. A 
14. B 
15. A 
16. A 
17. C 
18. B 
19. C 
20. C 
 
3.3 .b.2 Metabolismo dos glícidos. 
1. A 
2. D 
3. A 
4. B 
5. A 
6. D 
7. A 
8. A 
9. D 
10. B 
11. D 
12. C 
13. B 
14. B 
15. A 
16. C 
17. 1 C 
18. 1 B 
19. A 
20. C 
21. 1 D 
22. D 
23. C 
24. C 
25. D 
26. C 
27. D 
28. 1 B 
29. B 
30. B 
31. C 
32. A 
33. B 
34. B 
35. A 
36. A 
37. B 
38. B 
39. C 
40. C 
41. A 
42. B 
43. C 
44. B 
45. A 
46. B 
47. B 
48. B 
49. C 
50. C 
51. C 
52. D 
53. A 
54. C 
55. C 
56. C 
57. B 
58. D 
59. D 
60. A 
61. C 
62. A 
63. C 
64. D 
65. C 
66. B 
67. D 
68. C 
69. D 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
201 
 
70. A 
71. B 
72. D 
73. C 
74. A 
75. C 
76. C 
77. B 
78. A 
79. B 
80. B 
81. B 
82. B 
83. C 
 
3.3 .b.3 Metabolismo dos lípidos. 
1. B 
2. A 
3. A 
4. C 
5. A 
6. A 
7. B 
8. A 
9. C 
10. A 
11. C 
12. D 
13. A 
14. B 
15. B 
16. A 
17. D 
18. C 
19. A 
20. A 
21. B 
22. B 
23. A 
24. B 
25. D 
26. B 
27. B 
28. D 
29. C 
30. B 
31. B 
32. A 
33. C 
34. C 
35. C 
36. C 
37. B 
38. D 
39. D 
40. C 
41. C 
42. A 
43. C 
44. D 
45. D 
46. B 
47. B 
48. B 
49. A 
50. A 
51. D 
52. C 
53. A 
54. A 
55. B 
56. C 
57. A 
58. C 
59. C 
60. C 
61. A 
62. A 
 
3.3 .b.4 Metabolismo dos aminoácidos e proteínas. 
1. B 
2. A 
3. C 
4. C 
5. B 
6. D 
7. A 
8. C 
9. D 
10. D 
11. B 
12. A 
13. A 
 
 
 
 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
202 
 
3.3 .b.5 Enz imologia e regulação de vias metabólicas. 
 
1. D 
2. D 
3. B 
4. C 
5. A 
6. B 
7. C 
8. D 
9. C 
10. C 
11. B 
12. A 
13. C 
 
3.3 .c. Verdadeiro ou falso . 
 
1. F – A proposição é falsa porque a bioquímica metabólica não trata apenas de degradação de 
moléculas, da glicólise e do ciclo de Krebs. 
2. F – A proposição é falsa porque no estômago não há digestão de açúcares. 
3. F – A proposição é falsa porque a ordem de ligação de monómeros depende da especificidade e 
necessidades do organismo. 
4. F – A proposição é falsa porque os eletrólitos, contrariamente a outras biomoléculas 
mencionadas, não sofrem digestão. 
5. F – A proposição é falsa porque as microvilosidades aumentam a superfície de absorção e não a 
superfície de contacto. 
6. V 
7. F 
8. V 
9. V 
10. F – A proposição é falsa porque a glicoquinase é diferente de glicose-6-fosfatase, uma vez que as 
quinases fosforilam as moléculas e as fosfatases fazem o inverso. 
11. F – A proposição é falsa porque, dos açúcares mencionados, a lactose é um dissacarídeo e não um 
monossacarídeo. 
12. F – A proposição é falsa porque a glicose-1-fosfato deve ser convertida em glicose-6-fosfato e só 
então a fosfatase pode atuar. A glicose-6-fosfatase é diferente da glicoquinase. 
13. F – A proposição é falsa porque o citrato sintase é uma enzima e não uma via metabólica. 
14. F – A proposição é falsa porque as moléculas interconectadas não são resultantes apenas de vias 
de oxidação. 
15. F – A proposição é falsa porque o malonil-CoA não é regenerado neste estágio. Ele é formado 
pela carboxilação de acetil-CoA. 
16. V – Esta proposição é verdadeira porque, apesar de o termo ―acil-CoA‖ ser genérico, admite-se 
que o acetil-CoA é um acil. 
17. F – A proposição é falsa porque a enzima diacilglicerol fosfatase remove o grupo fosfato. 
18. V 
19. V 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
203 
 
20. F – A proposição é falsa porque a regulação das vias metabólicas não visa apenas evitar a 
superprodução de moléculas, mas também superconsumo de substratos. 
21. F – A proposição é falsa porque os quilomicrons são sintetizados no intestino e não no fígado. 
22. F – A proposição é falsa porque os TAG vêm do tecido adiposo, uma vez que o indivíduo não 
consegue alimentar-se. 
23. V 
24. V 
25. V 
26. F – A proposição é falsa porque o citrato não é carboxilado. Ele sofre clivagem regenerando o 
acetil-CoA e o oxaloacetato. 
27. F – A proposição é falsa porque não é o diacilglicerol que é fosforilado, mas sim, o TAG. 
28. V – Esta proposição é verdadeira porque, apesar de ser de forma indireta, o glicerol vindo dos 
TAG pode entrar na via gliconeogénica. 
29. F – A proposição é falsa porque a via glicolíticanão sintetiza glicose, mas sim, degrada. 
30. F – A proposição é falsa porque a glicogénese é a síntese do glicogénio e não a sua degradação. 
31. F – A proposição é falsa porque, na desaminação, não há transferência direta de NH4
+ de uma 
molécula para outra. 
32. F – A proposição é falsa porque os seres humanos não excretam o ácido úrico como principal 
forma de eliminação de amónio. 
33. V 
34. V 
35. V 
36. V 
37. F – A proposição é falsa porque o HMG-CoA é precursor da síntese de corpos cetónicos e do 
colesterol. Os corpos cetónicos nem sempre são formados, exceto se a situação prevalecer. Por 
outro lado, o colesterol é sintetizado em condições de disponibilidade de açúcares. Daí que, nesta 
condição, não há necessidade de se sintetizar o HMG. 
38. F – A proposição é falsa porque o HMG-CoA também é precursor da síntese de corpos cetónicos, 
não apenas do colesterol. 
39. V 
40. V 
41. F – A proposição é falsa porque, geralmente, não é o aminoácido que recebe NH4
+, mas sim, um 
cetoácido. 
42. F – A proposição é falsa porque na conversão de lactato em piruvato não se gasta NADH + H+. 
Esta coenzima é formada no referido processo. 
43. V 
44. F – A proposição é falsa porque uma dieta muito rica em lípidos também pode conduzir à 
cetogénese. 
45. V 
46. V 
47. F – A proposição é falsa porque a enzima glicosidase remove o último resíduo de glicose por 
hidrólise e não por fosforólise. 
48. V 
49. V 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
204 
 
50. F – A proposição é falsa porque não é pela maior ou menor capacidade de armazenamento que 
um tecido pode ou não usar ácidos gordos. 
51. F – A proposição é falsa porque não é objetivo principal da via das pentoses-fosfato produzir 
precursores da via glicolítica. 
52. V 
53. F – A proposição é falsa porque a matriz mitocondrial é impermeável a acetil-CoA. 
54. F – A proposição é falsa porque o produto da aminação do ácido glutâmico não é glutamato, mas 
sim, a glutamina. 
55. V 
56. F – A proposição é falsa porque, para formar o mevalonato, o HMG-CoA não é clivado, mas sim, 
reduzido. 
57. F – A proposição é falsa porque o glutaril não é doador de amónio. 
58. F – A proposição é falsa porque o indivíduo com PKU tem deficiência em sintetizar a tirosina a 
partir da fenilalanina. 
59. F – A proposição é falsa porque o kwashiorkor é uma anomalia associada a problemas de ingestão 
de proteínas. 
60. V 
61. F – A proposição é falsa porque o glicogénio muscular não é usado para repor a glicose no sangue. 
62. F – A proposição é falsa porque quando o glutamato é aminado forma glutamina e não glutarato. 
63. F – A proposição é falsa porque a ureia não tem porções hidrofílicas e hidrofóbicas. Ela é um 
composto formado por grupos amina ligados a um carbono, ou seja, uma forma de eliminação de 
amónio em excesso no organismo. 
64. F – A proposição é falsa porque a creatina não é uma enzima. 
65. F – A proposição é falsa porque em condições de hipoxia o piruvato é convertido em lactato, e 
não em gliceraldeído-3-P. 
66. V 
67. V 
68. V 
69. F – A proposição é falsa porque a conversão de acetoacetil-CoA em HMG-CoA é por 
condensação com uma molécula de acetil-CoA. 
70. V 
71. V 
72. F – A proposição é falsa porque, apesar de usar principalmente a glicose, o cérebro não armazena 
muito glicogénio. 
73. F – A proposição é falsa porque no processo de síntese de ATP a coenzima NADH é oxidada a 
NAD+. 
74. F – A proposição é falsa porque pool de aminoácidos corresponde a todo o conjunto de aminoácidos 
quer endógenos, quer exógenos numa determinada célula ou tecido. 
75. F – A proposição é falsa porque as proteínas exógenas já estão formadas. As endógenas é que 
dependem da pool de aminoácidos para a sua síntese. 
76. V 
77. V 
78. F – A proposição é falsa porque os cetoácidos não possuem o grupo amina. 
79. V 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
205 
 
80. V 
81. F – A proposição é falsa porque a glicose-1-P uridil transferase participa na glicogénese e não na 
glicogenólise. 
82. F – A proposição é falsa porque a enzima glicogénio sintase está envolvida na síntese do 
esqueleto principal do polissacarídeo. A enzima que cria ramificações especificamente designa-se 
enzima ramificadora. 
83. F – A proposição é falsa porque a via metabólica de degradação da glicose chama-se glicólise. 
84. F – A proposição é falsa porque o glicogénio é armazenado principalmente no músculo e no 
fígado. 
85. V 
86. F – A proposição é falsa porque as quinases fosforilam o acetil-CoA carboxilase e não o contrário. 
Por outro lado, estas quinases fosforilam a lipase hormónio sensível, ativando-a. 
87. F – A proposição é falsa porque a insulina ativa fosfatases que vão desfosforilar o acetil-CoA 
carboxilase. 
88. F – A proposição é falsa porque, quando há baixas concentrações de citrato, o acetil-CoA 
carboxilase não fica ativa. 
89. V 
90. F – A proposição é falsa porque a taxa da degradação dos ácidos gordos não aumenta, mas sim, a 
da sua síntese. 
91. F – A proposição é falsa porque o mecanismo de regulação lenta depende da dieta, por isso nem 
sempre podem ocorrer simultaneamente. 
92. F – A proposição é falsa porque quando a regulação da lipogénese é lenta indica que pouca glicose 
está disponível e, consequentemente, pouca glicose vai ser oxidada nas células. 
93. F – A proposição é falsa porque numa situação de altos níveis de glicose a lipogénese fica 
estimulada, daí que não faz sentido inibir a enzima. 
94. F – A proposição é falsa porque a ocorrência de lipogénese é diretamente proporcional à 
quantidade de calorias. 
95. V 
96. F – A proposição é falsa porque não se trata de bomba de protões, mas sim, de bomba de citrato. 
97. F – A proposição é falsa porque a enzima que descarboxila o piruvato é um complexo conhecido 
como complexo piruvato desidrogenase. Neste caso, o complexo fica inativo. 
98. V 
99. F – A proposição é falsa porque o metabólito de confluência é uma molécula comum a diferentes 
vias metabólicas. Pode ser um substrato ou produto das vias em causa. 
100. F – A proposição é falsa porque a insulina estimula a entrada de glicose nas células e não do 
glicogénio. 
101. F – A proposição é falsa porque nenhum órgão é autossuficiente. O metabolismo é integrado, daí 
que um órgão isolado não pode funcionar por muito tempo. 
102. V 
103. V 
104. F – A proposição é falsa porque o facto de o músculo não fornecer substâncias não quer dizer que 
não as possa receber de outras vias. 
 
Bioquímica NJ P Exercícios de Bioquímica Humana 2018 
206 
 
Correlações clínicas – questões gerais. 
3 .5.a. Escolha múltipla. 
1. B 
2. D 
3. B 
4. B 
5. B 
6. C
 
3.5.b. Verdadeiro ou falso . 
1 . F – Esta proposição é falsa porque os tampões são formados por ácidos fracos e bases fracas. 
2. F – Esta proposição é falsa porque quando se eleva a temperatura os choques das partículas não se 
reduzem, mas sim aumentam. 
3. F – Esta proposição é falsa porque a expressão ―temperaturas ideais‖ refere o fator temperatura e 
exclui as condições de pH. 
 4. F – Esta afirmação é falsa porque a insulina não é enzima, mas sim hormona. 
5. V 
6. F – Esta proposição é falsa porque o termo cetonemia refere a presença de corpos cetónicos no 
sangue. 
7. F – A proposição é falsa porque a taxa metabólica geral no paciente é maior que a do indivíduo 
saudável. 
8. F – Esta proposição é falsa porque as vitaminas não fazem parte de coenzimas. Algumas vitaminas 
funcionam como coenzimas, e as coenzimas não aceleram a velocidade de reações bioquímicas. 
9. F – Esta proposição é falsa porque prostaglandinas são de natureza lipídica. 
 
Questões do capítulo IV 
4.1 .b. Bioquímica clínica. 
1. C 
2. C 
3. D 
4. C 
5. B 
6. A 
7. C 
8. D 
9. A 
10. B 
11. B 
12. C 
13. A 
14. A 
15. B 
16. C 
17. B 
18. A 
19. A 
20. C 
21. C 
22. C 
23. D 
24. C 
25. D

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