Resumo - Síntese de ATP

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O fluxo de elétrons pelos complexos I, III e IV resulta no
bombeamento de prótons através da membrana mitocondrial
interna, tornando a matriz alcalina em relação ao espaço
intermembrana. Esse gradiente de prótons fornece a energia (na
forma de força próton-motriz) para a síntese de ATP a partir de
ADP e Pi pela ATP- -sintase (complexo FoF1) na membrana interna. 
A ATP-sintase realiza a “catálise rotacional”, onde o fluxo de
prótons por Fo faz cada um dos três sítios de ligação de
nucleotídeos em F1 variar entre as conformações (ADP1Pi )-ligado,
ATP-ligado e vazia. 
A formação de ATP na enzima requer pouca energia; o papel da
força próton-motriz é deslocar o ATP de seu sítio de ligação na
sintase. 
A razão entre ATP sintetizado por ½O2 reduzido e H2O (a razão
P/O) é de cerca de 2,5 quando os elétrons entram na cadeia
respiratória no complexo I, e 1,5 quando os elétrons entram na
ubiquinona. Essa razão pode variar um pouco em diferentes
organismos com base no número de subunidades c do complexo Fo. 
A energia conservada em um gradiente de prótons pode propiciar o
transporte de solutos contra o gradiente através da membrana. 
A membrana mitocondrial interna é impermeável a NADH e NAD1 ,
mas equivalentes de NADH são movidos do citosol para a matriz por
duas lançadeiras. Equivalentes de NADH deslocados para dentro
pela lançadeira do malato-aspartato entram na cadeia respiratória
no complexo I e produzem uma razão P/O de 2,5; aqueles
movimentados para dentro pela lançadeira do glicerol-3-fosfato
entram na ubiquinona e geram uma razão P/O de 1,5.
Bioquímica
Ref: NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de
bioquímica de Lehninger. Artmed Editora, 2022.
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