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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: BIOQUÍMICA HUMANA - Aula 1
DADOS DO(A) ALUNO(A):
NOME: Cláudia Denise Pereira de Sena 
CURSO: Farmácia 
PROFESSOR(A) ORIENTADOR(A): Rosilma Oliveira 
MATRÍCULA:01524358
POLO: Uninassau/ São Raimundo Nonato 
TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR
RELATÓRIO:
1 Resumo sobre o tema abordado em aula.
A amilase é uma enzima que é produzida na saliva, nas glândulas salivares dentro da
cavidade oral. que Serve para degradar um carboidrato (amido) que é um polissacarídeo
conhecido como reserva das plantas. A ptialina é conhecida tecnicamente como (amilase
salivar) é produzida nas glândulas salivares e inicia o processo de degradação dos
carboidratos.
A hidrolise enzimática será realizada 
A partir da utilização da amilase salivar.
A hidrolise química será realizada a partir da utilização de ácido clorídrico.
Os ácidos tem uma capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e fazer a quebra que é realizada pela amilase salivar.
As enzimas são proteínas que tem uma característica de se desnaturarem de acordo
com o meio em que são submetidas. Calor, reação catalítica, temperatura ,substrato,
todos são componentes que podem alterar essa reação catalítica. Nesse processo utilizaremos o banho maria e banho de para verificar se essas alterações de temperatura também influenciam na reação catalítica nos dois métodos .
Solução para hidrolise química:
Colocar 30 ml da solução de amido 1% na proveta e transferir para o Becker
Solução para hidrolise química.
Amido 1%.
Dosar 3 ml da solução de ácido clorídrico (utilizar a pera de borracha e pipeta) e adicionar na solução de amido que está no Becker.
Balançar para homogeneizar.
adicionar 5 ml de água em 3 tubos separados .
Adicionar 5 ml da solução que está no Becker em cada tubo (usar a pera de
Borracha e pipeta).
Balançar os tubos para homogeneizar.
Solução para hidrolise enzimática:
Colocar 30 ml da solução de amido 1% na proveta e transferir para o Becker
Amido 1%. 
Dosar 3 ml da solução de amilase salivar (utilizar a pera de borracha e pipeta) e adicionar
na solução de amido que está no Becker.
Balançar para homogeneizar.
 adicionar 5 ml de água em 3 tubos separados.
Adicionar 5 ml da solução que está no Becker em cada tubo (usar a pipeta e pera de
borracha).
 para homogeneizar precisamos balançar .
2. Materiais utilizados.
Equipamentos:
3 tubos para a realização da atividade enzimática (AE1, AE2, AE3).
Banho de gelo.
Pipeta.
Banho maria.
Becker.
Pera de borracha.
Proveta.
3 tubos para realização da atividade química (AA1, AA2, AA3).
Reagentes:
Ácido clorídrico HCL
Amilase salivar.
Amido 1%.
Lugol 2%.
3. Responda as Perguntas:
A) Qual a composição do amido?
-Amilose
 Homopolissacarideo(GIc)
Linear a - (1-4)
Amilopectina
 Homopolissacarideo(GIc)
Ramificado a - (1-4) e a - (1-6)
B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise
química do amido.
AA1: Após adicionar as 5 gotas de lugol vimos que teve modificação. Ficou
esverdeado. Não houve a hidrolise, tem a presença de amido no tubo
AE1: Depois de adicionar as 5 gotas de lugol vimos que houve modificação. Está
esverdeado. Não houve hidrolise nesse tubo.
Depois do banho de gelo ainda tem presença de amido. Não houve hidrolise nos dois tubos enzimático e químico. vai clareando a cor com o tempo.
AA2: Depois de adicionar as 5 gotas de lugol vimos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.
AA3: Após adicionar as 5 gotas de lugol vimos que ficou uma cor azul escura,
Percebemos o amido interagindo com o ligou.
C) Qual o objetivo do uso de HCI, aquecimento e resfriamento no procedimento da
hidrólise química do amido?
O HCL (acido clorídrico) foi utilizado afim de obter um meio ácido,
Os ácidos tem capacidade de degradar as ligações glicosídicas que podem formar o amido e fazer a quebra que é realizada pela amilase salivar.
As enzimas são proteínas que são capazes de se desnaturarem de acordo
com o meio em que são submetidas. Calor, temperatura, reação catalítica e substrato. são componentes que podem mudar essa reação catalítica. Nesse processo iremos
utilizar o banho maria e banho de gelo para verificar se essas alterações de temperatura influenciam também na reação catalítica de ambos os métodos.
D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da
amilose.
O iodo reage com a molécula de amido e vai resultar em uma coloração azul ao interagir com a cadeia amilose, esta tem a estrutura helicoidal. Já na cadeia de
amilopectina o resultado terá uma coloração vermelha, pois esta cadeia possui várias 
ramificações, será menor a interação. Quando em um experimento está se testando a
atividade enzimática, com o controle do tempo, esta coloração irá mudar conforme ocorre a hidrolise. Pois o dissacarídeo maltose, produto da hidrolise, reage negativamente com iodo.
E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise
enzimática do amido.
AE1: Depois de adicionar as 5 gotas de lugol vimos que teve modificação. Ficou na cor 
esverdeado. Não houve hidrolise nesse tubo.
Após o banho de gelo ainda há presença de amido. Não houve hidrolise em ambos os
tubos enzimático e químico. com o tempo a cor vai clareando.
AE2: Depois de adicionar 5 gotas de lugol vimos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.
AE3: Após adicionar as 5 gotas de lugol vimos que ficou uma cor azul escura.
Percebemos o lugol interagindo com o amido.
F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da
enzima com o amido e a variedade de cores observada no procedimento da
hidrólise enzimática do amido.
A solução de lugol 2% (concentração-solução de iodo reage com a composição do
amido formando uma cor esverdeada, escura, azulada quando encontra o amido).
O tempo de temperatura e incubação influenciam na hidrolise.
4. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase salivar.
O mecanismo de ação enzimática permite reações rápidas em condições celulares
normais e fornece uma rota de reação alternativa. A energia livre dos reagentes ou
produtos é pouca, por isso, o equilíbrio da reação não será mudado. No entanto, ele muda a velocidade com que o equilíbrio é alcançado. A enzima tem desempenhado um papel teórico em atividades experimentais sendo que é mais rápida que a hidrólise química, o que a faz uma vantagem significativa na decomposição do amido. Comparando os tubos de ensaio, podemos observar que em todos os processos o banho de gelo minimiza a atividade. Comparando com o 
percentual de hidrólise com base na curva de eficiência, a determinação enzimática
apresenta grandes vantagens quando há algum tempo para a catálise.
 
Referência:
https://www.infoescola.com/bioquimica/amido/
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE
ALDOSES E CETOSES)
RELATÓRIO:
1 Resumo sobre o tema abordado em aula.
Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos. Cetoses são monossacarídeos que tem grupo cetona. Aldoses são grupos de carboidratos simples.
Essa reação é chamada de Seliwanoff. Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa reação se da porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Utilizamos o acido clorídrico. E ao reagir
com esses ácidos fortes esse composto produz furfural que reage com o resorcinol.
O resorcinol é um composto derivado da ureia que esta presente no reativo de Seliwanoff. Foi feito uma diferenciação entre aldose e cetose. Utilizamos a glicose que é uma aldose, um monossacarídeo simples. E vamos tentar identificar se a frutose é ou não a cetose se contem ou não o grupo cetona.
Essa reação depois da colocação do resorcinol que está no reativo de Seliwanoff será 
colocada em banho maria para que aconteça a reação e logo após com mais ou menos 5 minutos vamos ter o resultado.
O produto é formado na reação entre o furfural e o resorcinol que está no reativo de
Seliwanoff será vermelho. Conseguimos ver a coloração através dessamudança
de cor. Esse composto que é formado não tem um nome definido e nem uma composição definida, mas conseguimos visualizar e perceber por conta da coloração vermelha.
2. Materiais utilizados.
Reagentes:
Frutose 1%
Solução de HCL 0,1
Reativo de Seliwanoff
Glicose 1%
Equipamentos:
1 tubo para agua (serve de controle negativo)
Banho maria temperatura em torno de 70 graus
1 tubo para glicose
Becker
Pera de borracha
Pipela
1 tubo para frutose.
3. Responda as Perguntas:
A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff.
O teste de Seliwanoff é um teste químico que pode distinquir aldoses de cetoses.Se um açúcar tiver um grupo cetona, é uma cetose; por outro lado, se tiver um grupo aldeído, é uma aldose. Este teste é baseado no principio de que, quando aquecidas, as cetoses sofrem desidratação bem mais rapidamente que as aldoses. Esse teste é proposto por Theodor Seliwanoff, daí ser assim designado. Quando o reagente é adicionado em uma solução tendo uma cetose, a cor da solução muda para vermelho (teste positivo). Quando é adicionado a uma solução contendo uma aldose, a cor muda mais devagar para rosa.
B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento. Com relação a presença ou não de aldoses e cetoses. A frutose foi o único tubo que ficou vermelho. Isso indica que ele é uma cetose. Os demais não houve alteração de cor.
C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada.
Serve para controle negativo.
D) Qual a função do ácido clorídrico (HCI) e da fervura aplicados no teste de
Seliwanoff?
 Aldoses e cetoses são grupos que são identificados dentro dos carboidratos.
Aldoses são grupos de carboidratos simples. Cetoses são monossacarídeos que tem
grupo cetona. Essa reação se chama Seliwanoff. Que é Onde utiliza o reativo Seliwanoff. Essa reação se dá por conta que as cetoses reagem com ácidos fortes. Vamos utilizar o ácido clorídrico. E ao reagir com esses ácidos fortes esse composto produz furfural ele reage com o resorcinol. O resorcinol é um composto derivado da ureia que está presente no reativo de Seliwanoff.
4. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de Seliwanoff.
foi possível verificar com o teste do seliwanoff que a glicose não sofreu
alterações, confirmando assim que ela não é uma cetose. A frutose sofreu alteração, reagindo ao composto resorcinol com o furfural dentro do reativo de Seliwanoff, e a água permaneceu inalterado como controle negativo .
Referência:
https://www.engquimicasantossp.com.br/2020/01/reagente-seliwanoff-teste-distinguir.html
Acesso em : 30/08/2022
https://www.stoodi.com.br/blog/quimica/hcl-o-que-e/
Acesso em: 30/08/2022
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS
RELATÓRIO:
Resumo sobre o tema abordado em aula. 
As Proteínas são biomoléculas estruturais e muito importantes, tem função catalíticas, entre outros. Fizemos uma técnica para identificar que essas proteínas por terem compostos carbanimicos, aquelas estruturas químicas, Elas podem precipitar e reagir com algumas substancias. Entre elas a principal fonte de precipitação de proteínas são ácidos fortes que é o que vamos utilizar hoje o ácido tricloroacético 20%, mas também poderia ser utilizado o ácido sulfúrico entre outros. Podemos também utilizar substancias como metais pesados como cobre, mercúrio e chumbo. para fazer essa precipitação vamos hoje usar o acetato de chumbo a 10% para realizar a precipitação. E como matéria prima a ovoalbumina 10%. A precipitação é imediatamente.
Equipamentos: 
• Pera de borracha
• Pipeta
• Becker
Reagentes
• ovoalbumina 10%
• Ácido tricloroacético 20%
• Acetato de chumbo 10%
3. Responda as Perguntas:
A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina com ácido forte e metal pesado.
Se forma um liquido leitoso branco indicando a formação e precipitação de alguns grumos da proteína. conseguimos visualizar antes o concentrado da solução e após a precipitação ele fica todo turvo mostrando que houve a precipitação da proteína pelo ácido. Vimos também que teve uma precipitação. No entanto conseguimos ter mais visibilidade e perceber que no tubo do ácido teve uma precipitação mais intensa, pois o ácido forte tem a capacidade de quebrar as ligações peptídicas da proteína mais do que o chumbo. Temos um material mais leitoso no ácido do que no metal pesado. De toda forma também temos essa percepção em relação a solução inicial e as soluções precipitadas.
B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das
proteínas com ácidos fortes e metais pesados?
Nessa prática podemos perceber que além da modificação do ponto elétrico, do
meio de cargas iônicas, de tudo isso que a gente tem nas proteínas um ponto que é
importante para a precipitação é alguns tipos de elementos químicos que conseguem clivar, quebrar as estruturas da proteína fazendo esse processo de precipitação que a gente também pode fazer com o ácido e com o metal pesado.
C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel neste experimento?
Quando a reação química ocorre em meio aquoso com as espécies químicas
dissociadas, pode ser representar esse tipo de reação por meio de equações e iônicas.
4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados.
Vimos que a precipitação por solventes orgânicos depende muito da temperatura. quando utilizados a temperaturas baixas os solventes orgânicos são bastante úteis naseparação de misturas de proteínas. A temperaturas mais altas esses solventes
podem levarà desnaturação por rompimento das pontes de hidrogênio estabelecimento de interações apolares, que são importantes na manutenção da conformação proteica.
Referência:
https://www.infoescola.com/bioquimica/composicao-quimica-das-proteinas/
Acesso em: 30/08/2022.
TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS CONCENTRADAS.
RELATÓRIO:
Resumo sobre o tema abordado em aula.
A proteína é uma biomolécula bastante importante. As proteínas são classificadas de acordo com o seu ponto isoelétrico ela interage de forma iônica com alguns compostos e podemos mudar essa concentração iônica de acordo com o adicionamento de sais dependendo do ambiente onde ela está colocada. Esse adicionamento de sais podemos conseguir fazer com que mude a concentração desse ambiente onde a proteína está e consiga dissociar as proteínas de forma a precipitá-las. o intuito da prática é esse. Que consigamos em uma concentração onde temos muitos tipos de proteínas fazer uma separação. Ela é bastante utilizada em colunas de sílica, de resinas para separação de proteínas.
2.
Materiais utilizados.
Reagentes
• Ovoalbumina 10%
• Sulfato de amônio concentrado (solução concentrada de sais, salina, que vai
proporcionar a precipitação das proteínas)
• Água (para padrão negativo)
Equipamentos
•Pera de borracha
•Becker
• pipeta
A) O que é "Salting out", "Salting in" e camada de solvatação?
Salting out: cima / salting in: baixo/camada de solvatação: precipitação das proteínas.O Efeito "salting out" é uma precipitação de proteína em solução por altas concentrações de sais. Os sais atraem as moléculas de água do meio, de modo a ficar menos água disponível para as moléculas proteicas o que vai acarretar na diminuição das olubilidade precipitação. Concentração reduzida de sal "Salting in" - solúvel. Diminui interação proteína (proteína- fica solúvel).
B)Explique o princípio Bioquímico da precipitação de proteínas por adição de soluções salinas.
O princípio é Não se misturar.
C) Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de
amônio na presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da
proteína.
 nesse precipitado no tubo B com sulfato de Amônio não conseguir perceber a formação. A água diminui, interfere na questão iônica das cargas.
A água, que apresenta um grande poder de solvatação, começa a interagir com as duas espécies: os ions e as proteínas provenientes da dissociaçãodo sal. No entanto, as moléculas de água apresentam maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os ions). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os ions, "abandonam" estrutura proteica.
Como consequência, Temos uma maior interação proteína-proteína,
Menor solubilidade em meio aquoso e, consequentemente, precipitação da
proteína. A esse fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um
considerável aumento da força iônica do meio recebe o nome de "Salting-out".
Já no tubo A percebemos a precipitação e formação de liquido leitoso esbranquiçado. 
4. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros
(soluções salinas concentradas)
Essa pratica demonstrou a importância do ponto isoelétrico das proteínas e também o ambiente se é um meio dependendo da carga iônica a qual a proteína é submetida ela pode ser sim separada através de uma concentração salina que irá proporcionar a separação das proteínas que pode ser através de uma coluna de resina, dependendo de onde for utilizada a coluna. É de importante utilização biológica e clínica para demais funções de onde queira isolar determinada proteína em um pul de determinadas proteínas A precipitação de proteínas pela grande concentração de sais é um processo muito importante
para a separação de misturas complexas de proteínas, sendo que a concentração de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína.
TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES
REDUTORES)
1. Resumo sobre o tema abordado em aula.
hidroxila em um dos carbonos que é o c1. E essa hidroxila ela pode reagir com diversos íons principalmente metálicos. E a reação é baseada nessa ligação onde carbonila vai se ligar a um reativo que se chama reativo de Benedict. Esse reativo tem ions cúpricos que ao reagir com essa carbonila ela forma um composto chamado de oxido cuproso. O reagente tem uma cor azul bem forte e pronunciada. A reação positiva dessa junção entre a carbonila do açúcar redutor com o ion cuproso desse reativo formam um composto vermelho tijolo que é um a coloracão bem diferenciada desse reativo. A partir dessa reação conseguimos identificar quais são os principais açúcares redutores. A reação não ocorre após imediata colocação do material. É necessária uma reação a quente onde vamos utilizar o banho maria para realizar a reação.
2.
Materiais utilizados.
Reagentes:
• água 
•Glicose 1% (principal monossacarídeo vamos tentar visualizar se ele é um açúcar redutor)
• Solução de sacarose 1% (dissacarideo)
• Reativo de Benedict
Equipamentos:
•Pera de borracha
•Pipeta
•Becker
•Banho maria (temperatura 70 graus por 5 minutos)
3. Responda as Perguntas:
A) Qual a composição do Reativo de Benedict?
O Reagente de Benedict basicamente consiste de uma solução de sulfato cúprico
em meio alcalino (com bastantes íons OH-); e pode ser preparado através do carbonato de sódio, citrato de sódio e sulfato cúprico. O Reagente de Benedict, também podem chamar de Solução de Benedict ou Teste de Benedict, é um reagente químico de cor azulada, que foi desenvolvido pelo químico americano Stanley Rossiter Benedict, normalmente usado para detectar a presença de açúcares e açúcares redutores nos quais se incluem lactose, glicose,
galactose, maltose e manose.